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Trasporto dell’O2immagazzinato nella cellula
Due parti:-proteina
- Gruppo prostetico (eme)
Proteina monomerica
153 AA
80% degli AA sono disposti ad α-elica
MioglobinaMioglobina
Proteina tetramericacostituita da 4 diverse subunità
Dimero di dimeri: 2 subunità α e 2 subunità β
Contiene 4 gruppi Eme
EmoglobinaEmoglobina
55
Gruppo EMEGruppo EME
Il Ferro nel gruppo EME è presente come Fe2+
(ione ferroso). Nella forma Fe3+ (ione ferrico) non è in grado di legare l’O2
Il Fe2+ coordina sei atomi.
1. interagisce con i 4 atomi di N degli anelli pirrolici.
66
Deossimioglobina
Residuo di istidinadella catena
Il Fe2+ coordina sei atomi.
1.interagisce con i 4 atomi di N degli anelli pirrolici.
2.Interagisce con un atomo di N dell’istidinaprossimale della catena aminoacidica
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Ossimioglobina
L’O2 è in grado di strappare un elettrone al Fe2+ che passa allo stato ossidato Fe3+. In questo modo non potrebbe più legare O2. La funzione dell’interazione
Fe-istidina è che l’azoto dell’istidina funge da elettron-donatore e consente di compensare l’effetto elettron-attrattivo dell’ossigeno. In questo modo il Ferro rimane nello stato ridotto
Il Fe2+ coordina sei atomi.1.Interagisce con i 4 atomi di N degli
anelli pirrolici.2.Interagisce con un atomo di N
dell’istidina prossimale della catena aminoacidica
3.Interagisce con una molecola di O2
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La capacità elettron-attrattiva dell’O2 èridotta in qualche modo dall’interazione dell’O2con un altro residuo di istidina (istidina distale) della catena aminoacidica. Si forma un legame idrogeno fra l’O2 e l’H dell’anello imidazolico dell’istidina
1010
La mioglobina è in grado di legare l’ossigeno rilasciato dall’emoglobina nel circolo sanguigno ai tessuti e trasportarlo ai vari organelli cellulari che lo utilizzano (es. mitocondri)
MioglobinaMioglobina ed Emoglobinaed Emoglobina
L’emoglobina trasporto l’O2 dai polmoni ai tessuti
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-Il gruppo eme stabilizza il ripiegamento della proteina;
- Interazioni idrofobiche;
- I gruppi propionato dell’emesono presenti sulla superficie.
Funzione della proteina:
-Aumenta la solubilità del gruppo eme
- Impedisce l’ossidazione del gruppo eme (Fe2+ Fe3+)
- Diminuisce il legame di CO
MioglobinaMioglobina
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MbMb + O+ O22 = = MbMb OO22
Legame OLegame O22--Mb (Mb (MbMb))
La mioglobina funziona da deposito di O2 a livello muscolare. Quando il muscolo è a riposo la mioglobinarimane legata all’O2, quando il muscolo è attivo viene consumato O2 diminuisce la pressione a livello dei tessuti la mioglobina rilascia l’O2
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EmoglobinaEmoglobinaLe quattro subunitàdell’emoglobina sono strutturalmente simili alla mioglobina;
Il legame con l’O2 avviene sempre attraverso lo ione Fe2+
del gruppo eme
1616
La struttura dell’emoglobina è un tetramero costituito da due dimeri di catene αβche interagiscono fra loro la catena α e quella β hanno alta similarità, i residui di istidina distale e prossimale sono altamente conservati.
1818
HbHb + 4O+ 4O22 = = HbHb (O(O22))44
θ = siti occupati
Totale siti
P nL PLn
Legame OLegame O22--Hb (Hb (HbHb))
2020
La mioglobina è un ottimo sistema per immagazzinare O2:
-si lega all’O2 anche a basse pO2 e lo lega strettamente.
L’emoglobina è un ottimo sistema per trasportare l’O2:
Si carica di O2 quando pO2 è alta e cede O2quando pO2 è bassa.
Caratteristiche mioglobina emoglobina
2121
Cooperatività
Legame O2 all’emoglobina:
1.Affinità della deossiemoglobina per l’O2;
2. le molecole di O2 che si legano successivamente hanno una affinità maggiore per il sito di legame;
3. Questo meccanismo avviene solo in proteine multimeriche;
4. l’affinità di legame è sensibile a piccole variazionin concentrazioni del ligando
2626
Modelli teorici che Modelli teorici che spiegano la spiegano la cooperativitcooperativitàà
Modello sequenzialeModello sequenziale
Modello concertatoModello concertato
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