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CARRERA DE TERAPIA OCUPACIONALASIGNATURA DE BIOLOGIA 2009
AMINOACIDOS y PROTEINAS
Dra. Germaine Jacob A.
Las proteínas
están formadas por unidades básicas
que corresponden a los aminoácidos, los cuales
se unen entre sí para formar una
estructura en cadena.
Son macromoléculas, de PM muy elevados.
DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS
PM
número deaminoácidos
número de cadenas
polipeptídicas
FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS
C
grupo -amino
grupo carboxilo
Son -amino ácidos
ESTEREOISOMERIA
Las proteínas están formadas por L-aminoácidos
L-alanina D-alanina
NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS
LATERALES DE LOS AMINOACIDOS
R sin carga, alifáticos
LEUCINA ISO LEUCINA
METIONINA
GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA
R sin carga, polares
SERINA TREONINA CISTEINA
ASPARRAGINA GLUTAMINA
R aromáticos
FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO
R con carga (-) a pH celular
ASPARTATO GLUTAMATO (ácido aspártico) (ácido glutámico)
R con carga (+) a pH celular
LISINA ARGININA HISTIDINA
H+
ESTRUCTURA DE PROTEINAS
estructura estructura estructura estructura primaria secundaria terciaria cuaternaria
secuencia -hélice plegamiento ensamblaje de de tridimensional subunidadesaminoácidos
Aminoácido Aminoácido
enlace peptídico : enlace amida
REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS :
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
extremoamino libre
“N terminal”
extremocarboxilo libre“C-terminal”
enlaces peptídicos
AA1 AA2 AA3 AA4
ESTRUCTURA PRIMARIA:corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína
y es mantenida por los enlaces peptídicos
aminoterminal
carboxiloterminal
ESTRUCTURA PRIMARIA
El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace yuna rotación restringida
El enlace peptídico tiene una geometría plana
sólo existe libre rotación en torno al C
LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES
DE LA CADENA POLIPEPTIDICA
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
estructuras periódicas, con ángulosy que se repitena lo largo de la estructura.
-hélice lámina plegada
ESTRUCTURA SECUNDARIA-hélice
La -hélice se estabiliza a través de puentes dehidrógeno que se forman entre el grupo >C=Ode un enlace peptídico y el grupo >NH de otro
residuo “i” con “i + 4”
3,6 aminoácidos / vuelta
-hélice
Los radicales van dirigidoshacia afuera
los puentes de hidrógenoson paralelos al eje central
de la hélice
la -hélice es“right-handed”
LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA a-HELICE
Su C no puede rotar libremente
CGRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
Estas formas extendidas se asocian formando láminas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
estructura β: es una forma extendida de la cadena polipeptídica
Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de cadenas
diferentes
vistadesdearriba
vistalateral
A. lámina antiparalela
Los radicales de losaminoácidos van sobre y bajo el
plano medio de la lámina, en forma
alternada.Es más estable con
aminoácidoscon R pequeños.
B. paralela
vistadesde arriba
vistalateral
Lámina plegada entre segmentos
de una misma cadena( en verde )
Colágeno
triple hélice
cada hélice posee la secuencia (glicina-aminoácidox-prolina/hidroxiprolina)n
3 aa / vuelta
las hélices NO son -hélices
COLAGENO
La ESTRUCTURA TERCIARIAcorresponde a plegamientos tridimensionales.
La proteína se pliega sobre sí misma ytiende a una forma “globular”
En su mantención participan los gruposradicales de los aminoácidos.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Mioglobina Proteína ligante de ac. grasos
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURATERCIARIA
segmentos con -hélice y otros con estructura
INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE DISULFURO
FORMACION DE PUENTES DISULFURO
Los radicales hidrofóbicos se alejan del agua
En las proteínas en un medio acuoso, los aminoácidosapolares (amarillos) se localizan preferentemente
hacia el interior de la proteína
mioglobina sección transversal dela mioglobina
La ESTRUCTURA CUATERNARIAcorresponde a la asociacion de cadenas
polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura
terciaria.
Se mantiene por enlaces entre losradicales de cadenas diferentes.
Son los mismos enlaces que mantienenla estructura terciaria, pero intercadenas.
Se excluye el puente disulfuro.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
HEMOGLOBINA dímero
tetrámero
HEMOGLOBINA
TBP
PERDIDA DE LAS ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIADE UNA PROTEINA
¡NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA PRIMARIA!
DENATURACION
DENATURACION PUEDE SER
REVERSIBLE O IRREVERSIBLE
DENATURACION PUEDE SER
TOTAL O PARCIAL
DENATURACION
DENATURACIÓNurea + -
mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los agentes
denaturantes)
puentes disulfuro
cisteínas puentes disulfuro
DENATURACION IRREVERSIBLE
1. CALOR: ROMPE TODAS LAS
INTERACCIONES DEBILES.
2. pH EXTREMOS: CAMBIA LA CARGA DE LOS
RADICALES DE AMINOACIDOS IONIZABLES, ALTERANDOSE LOS ENLACES EN QUE PARTICIPAN.
DENATURACION
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