Proteinas y Enzimas

PROTEINASCON USTEDES…

¡LAS PROTEINAS!

PROTEINAS EN LOS ALIMENTOS

PROTEINASCONCEPTO:

* Moléculas orgánicas imprescindibles para el me-tabolismo, de alto peso molecular, presentes entodos los organismos vivos.

* Presentan átomos de C, H, O, N y S.• Pueden a la vez asociarse a otros elementos co- mo el Cu, Fe, P.

PROTEINASLas proteínas están constituidas por unidades

básicas denominadas aminoácidos.

Los aminoácidos

se abrevian como:

Aa

AMINOACIDOSSon moléculas que presentan dos gruposfuncionales característicos asociados a ungrupo R:

Ambos grupos funcionales se asocian a una cadena carbonada

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

AMINOACIDOS FORMULA GENERAL

Estructura de aminoácidosEstructura de aminoácidos

C ASIMETRICO

ISOMERIA EN AMINOACIDOS

AMINOACIDOSSe han descrito alrededor de 300

amino-ácidos en la naturaleza, pero solo 20 deestos, forman proteínas.

Todos ellos son: - aminoácidos

AMINOACIDOS CLASIFICACON:

1.- Según su estructura química.

2.- Según su importancia nutricional.

CLASIFICACION DE AMINOACIDOS

Según su estructura química:

1.- Aa apolares2.- Aa polares3.- Aa ácidos4.- Aa básicos

Aa APOLARES

Aa POLARES

Aa ACIDOS y BASICOS

LOS 20 AMINOACIDOS

AMINOACIDOS Otros Aa encon-

trados en las pro-teínas que sonderivados de losanteriores

AMINOACIDOS Algunas molécu-

las derivadas deAa de importan-cia metabólica.

CLASIFICACION DE AMINOACIDOS

Según su importancia nutricional:

1.- Aa esenciales

2.- Aa no esenciales

CLASIFICACION DE AMINOACIDOS

Aminoácidos esenciales Aminoácidos No esenciales

Isoleucina Alanina

Leucina Arginina

Lisina Aspargina

Metionina Ácido Aspartico

Fenilalanina Cistenina

Treonina Ácido Glutámico

Triptofano Glicina

Valina Prolina

Histidina (en niños) Serina

Tirosina

Histidina (en adultos)

AMINOACIDOS Y METABOLISMO

ENLACE PEPTIDICOPRIMERA PARTE

ENLACE PEPTIDICOSEGUNDA PARTE

ENLACE PEPTIDICOFORMACION DE UN

DIPEPTIDO

ENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICO

FORMACION DE ENLACE PEPTIDICO

ENLACE PEPTIDICOESTRUCTURA DE UN Aa

C

HH

H

N+

C-

O

OH

R

FORMACION DE LA UNION PEPTIDICA

H HC

C

HHH

H

N+

C-

O

O

C

-OO

A sp a rta te

C

HHH

H H

H

H

N+

C-

O

O

CA lan in e

H O2

Síntesis por deshidratación

FORMACION DEL DIPEPTIDO

ASPARTIL ALANINA

H HC

C

HHH

H

N+

C

O

C

H

H

H HH

N C-

O

O

C

C

-OO

P eptide bond

ENLACE PEPTIDICO

ESTRUCTURA PEPTIDICAESTRUCTURA PEPTIDICA OLIGOPEPTIDOS: Hasta 10 Aa.

(PM: 220 a 1.100)Dipéptido: 2 residuos de Aa. (PM: 220)Tripéptido: 3 residuos de Aa. (PM: 330)Tetrapéptido: 4 residuos de Aa. (PM: 440)etc.

POLIPEPTIDOS: De 10 a 49 Aa.(PM: 1.100 hasta menos de 5.500)

PROTEINAS: De 50 Aa hacia arriba.(PM: 5.500 hacia arriba)

ESTRUCTURA PEPTIDICAESTRUCTURA PEPTIDICA

ESTRUCTURA PEPTIDICA

DIPEPTIDO

OLIGOPEPTIDO

PROTEINAS

PROTEINA INSULINAPROTEINA INSULINAPM: 6.000PM: 6.000

ESTRUCTURAS DE LAS ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINASPROTEINAS

La estructura de una proteína es la conformación

tridimensional de ella.

Existen cuatro estructuras:

1).- Primaria

2).- Secundaria

3).- Terciaria

4).- Cuaternaria

ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA

RESPONSABLE DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA ESTRUCTURA SECUNDARIASECUNDARIA

AL AZAR

-PLEGADA α-HELICE

ALFA HELICE

BETA PLEGADA

ESTABILIDAD DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA

UNIONES PUENTE HIDROGENO

PUENTE HIDROGENOEN ESTRUCTURA SE-CUNDARIA

O C

N

H

ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA

hélice

ESTABILIDAD DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA

UNIONES ELECTROSTATICAS UNIONES HIDROFOBICAS UNIONES PUENTE HIDROGENO UNIONES DISULFURO FUERZAS DE VAN DER WAAL

ESTABILIDAD DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA

UNION IONICA

C=O H-N

UNION PTE. H

UNION IONICA

PUENTE DISULFURO

CISTEINA

CISTEINA CISTINA

PUENTE DISULFURO

PUENTES DISULFUROSANTICUERPOS

PRION: ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA Y TERCIARIA

ESTRUCTURA ESTRUCTURA CUATERNARIACUATERNARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

PROTEINA HEMOGLOBINA Hb

DIVERSAS PROTEINAS

ESTRUCTURA QUINARIA

ASOCIACIONES SUPRAMOLECULARES

Microtúbulos: polímeros de y tubulinas

ESTRUCTURA QUINARIA Polímero de Fibrina

COAGULO

EXTREMOS DE UNA PROTEINA

EXTREMOAMINO TERMINAL

Aa N° 1

EXTREMOCARBOXILO TERMINAL

Aa N° 22

WOODSTOCK:DEBERIAMOS

COCINARUN ALIMENTO

RICO EN PROTEINAS EN VEZ DE

ESTOS MALVADISCOS

¿No te parece?

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

FUNCION DE TRANSPORTE Hemoglobina: Transporta O2 Siderina: Transporta Fe Lipoproteínas: Transporta lípidos Etc.

FUNCION CATALIZADORA Enzimas: Proteínas que aceleran reacciones

biolo- gicas. Algunos ejemplos ya vistos: Maltasa, Sacarasa

y Lactasa.

MALTOSA + H2O GLUCOSA + GLUCOSA

SACAROSA + H2O GLUCOSA + FRUCTOSA

LACTASA + H2O GLUCOSA + GALACTOSA

MALTASA

SACARASA

LACTASA

FUNCION HOMEOSTATICA HORMONAS: Moléculas, algunas proteícas,

encarga- das de mantener la homeostasis. Ejemplos: Insulina y glucagón; mantienen los

niveles de glicemia.

Calcitonina y paratohormona; mantienen

los niveles de calcemia.

INSULINA

Células parafolicularesproductoras de calcitonina (*)

*

FUNCION ESTRUCTURAL Proteínas de membranas

biológicas.

FUNCION INMUNOLOGICA Anticuerpos: Proteínas

especializadas en neutralizar antígenos.

Células plasmáticas

Ac

FUNCION REGULADORA Proteínas que regulan la expresión de ciertos

genes. Ej: Proteína Rho. Otras proteínan regulan la división celular.

Ej. Ciclinas.

Proteína RhoTérmino de la transcripción

Proténas de inicio de la transcripción

FUNCION DE MOVIMIENTO Actina y Miocina: Proteínas

contractiles presentes en el miocito.

FUNCION DE RESERVA Un gramo de proteínas produce 9,4 Kcal. Las proteínas son utilizables como fuente de

energía SOLO si no existen reservas de glúcidos y lípidos.

Algunas proteínas de reserva son: Ovoalbúmina (huevo), Gliadina (Trigo), Hordeína (Cebada), etc.

Yo tengo

OVOALBUMINA

ALGUNOS EJEMPLOS DE PROTEINAS ALGUNOS EJEMPLOS DE PROTEINAS FRENTE A SUS RESPECTIVAS FRENTE A SUS RESPECTIVAS

FUNCIONESFUNCIONES

Estructural proteínas de membrana Enzimática citocromo oxidasa Hormonal insulina Reguladora ciclinas Defensiva anticuerpos Transporte hemoglobina Contráctil actina Reserva ovoalbúmina

PROTEINAS QUE PARTICIPAN EN FENOMENOS DE INTERACCION

Y RECONOCIMIENTO

FUNCIONES: TABLA RESUMEN

Estructural

• Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.  • Las histonas que forman parte de los cromosomas  • El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.  • La elastina, del tejido conjuntivo elástico.  • La queratina de la epidermis

Enzimática 

• Son muy numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores.

Hormonal

• Insulina y glucagón  • Hormona del crecimiento • Calcitonina • Hormonas tropas 

Defensiva• Inmunoglobulina • Trombina y fibrinógeno

Transporte• Hemoglobina • Hemocianina • Citocromos

Reserva• Ovoalbúmina, de la clara de huevo • Gliadina, del grano de trigo • Lactoalbúmina, de la leche

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

* SEGUN SU FORMA:

A.- Globulares o EsféricasB.- Fibrilares o Alargadas

* SEGUN SU ASOCIACION A OTRAS MOLECULAS:

A.- Simples u HomoproteínasB.- Conjugadas o Heteroproteínas

CLASIFICACION DE PROTEINAS SEGUN SU FORMA

PROTEINAS GLOBULARES Y FIBRILARES

Globulares

• Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)  • Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).  • Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)  • Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina  • Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, transferasas ...etc. 

Fibrosas 

• Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos  • Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.  • Elastinas: En tendones y vasos sanguineos  • Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) 

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

PROTEINAS SIMPLESHOMOPROTEINAS

PROTEINAS CONJUGADAS HETEROPROTEINAS

HETEROPROTEINAS

Glucoproteínas 

• Ribonucleasa • Mucoproteínas • Anticuerpos • Hormona luteinizante 

Lipoproteínas • De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Lípidos asociados a proteínas en la membrana

Nucleoproteínas • Nucleosomas de la cromatina • Ribosomas

Cromoproteínas • Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno • Citocromos, que transportan electrones 

GLUCOPROTEINAS PROTEOGLICANOS

PEPTIDOGLICAN

LIPOPROTEINASLIPOPROTEINAS DEL PLASMA SANGUINEO LIPOPROTEINAS DE LA MEMBRA- NA PLASMATICA

NUCLEOPROTEINAS

RIBOSOMASARN + PROTEINAS

VIRUSARN + PROTEINAS

NUCLEOSOMAADN + PROTEINAS

CROMOPROTEINAS HEMOGLOBINA = GLOBINA + HEM

(Fe)

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

1.- ESPECIFICIDAD

2.- SOLUBILIDAD

3.- CAPACIDAD AMORTIGUADORA

4.- DESNATURALIZACION Y RENATURACION

PROTEINAS: PROPIEDADESPROTEINAS: PROPIEDADES1.- ESPECIFICIDAD Cada especie es capaz de producir sus propias proteínas. Aún dentro de la misma especie, cada individuo tiene sus

propias proteínas. Glúcidos y lípidos son comunes para todos los individuos. Esta propiedad explica fenómenos biológicos como; alergias, sueros

sanguíneos, incompatibilidad de transplantes, incluso algunas infecciones.

PROTEINAS: PROPIEDADESPROTEINAS: PROPIEDADES

2.- SOLUBILIDAD Las proteínas son hidrofílicas cuando adoptan la

forma globular. La solubilidad se debe a los grupos –R (Radicales) de

los Aa, que al ionizarse establecen enlaces puente hidrógeno con el agua.

Esta propiedad hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

PROTEINAS: PROPIEDADESPROTEINAS: PROPIEDADES

3.- CAPACIDAD AMORTIGUADORA (TAMPONES) Las proteínas son anfóteras, es decir, pueden

comportarse como un ácido o como una base. Este hecho permite a las proteínas, liberar o retirar

protones (H+) del medio donde se encuentran, por ejemplo, en la sangre.

Todo esto determina que las proteínas son capaces de neutralizar las variaciones de pH. Son buenos Buffer.

PROTEINAS: PROPIEDADESPROTEINAS: PROPIEDADES

4.- DESNATURALIZACION Y RENATURACION

DESNATURALIZACION: Rúptura de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria si existiese.

Se mantiene la estructura primaria. Agentes: Calor excesivo, modificación brusca del pH,

alta salinidad, agitación molecular, etc. Las proteínas al desnaturalizarse pierden sus

propiedades químicas, físicas y biológicas.

PROTEINAS: PROPIEDADESPROTEINAS: PROPIEDADES

DESNATURALIZACION: La mayoría de las proteínas se desnaturalizan a T°

entre 50 y 60 °C. Otras se desnaturalizan a T° bajo los 10 °C. Existe desnaturalización reversible, por ejemplo, la

aplicación de calor en el pelo, y desnaturalización irreversible, por ejemplo, someter un huevo a temperatura sobre los 100 °C.

PROTEINAS: PROPIEDADESPROTEINAS: PROPIEDADES

RENATURALIZACION: Capacidad de muchas proteínas de poder recuperar sus propiedades químicas, físicas y biológicas mediante la obtención nuevamente de sus estructuras; secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviere.

DESNATURALIZACION Y RENATURACION

PROTEICA

SINTESIS DE PROTEINASSINTESIS DE PROTEINASFlujo de informaciónFlujo de información

TRANSCRIPCION TRADUCCION

TRADUCCION EN: * RER * RIBOSOMAS

Requiero consumirun alimento rico

en proteínaspara poder volar!!

¡FACIL!Deberías consumir

carnes, huevos, leche...