Prote═nas 3

IMPORTÂNCIA DAS PROTEÍNAS -CONSTROEM A ESTRUTURA DO CORPO;

-PLÁSTICAS (REPÕEM PARTES DO CORPO QUE SE DESGASTAM OU

MORREM);

-Responsáveis pelo crescimento (unhas, cabelo, regeneram tecidos e órgãos

lesados, cicatrizam feridas);

-Constituem 70% do peso da pessoa, fora a água;

- sua falta leva à desnutrição, comprometendo o crescimento e

desenvolvimento e distúrbios mentais permanentes .

Fontes alimentares de proteínas Carnes em geral;

Derivados do leite;

Cereais (milho, arroz, trigo, cevada);

Grãos (feijão, soja, ervilha, lentilha).

AS PROTEÍNAS SÃO FORMADAS

POR

AMINOÁCIDOS

CADA AMINOÁCIDO É FORMADO

POR

UM GRUPO AMINA (NH 2 ) E UM

RADICAL ÁCIDO (COOH)

H O

R C C

NH 2 OH

GRUPO AMINA RADICAL ÁCIDO

A LIGAÇÃO ENTRE O RADICAL ÁCIDO DE UM

AMINOÁCIDO E O GRUPO AMINA DE OUTRO

AMINOÁCIDO RECEBE O NOME DE LIGAÇÃO

PEPTÍDICA

H O + H H OH

ENZIMA

R1 C C N C C

NH2 OH H R 2 O

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

PARA OCORRER A LIGAÇÃO PEPTÍDICA HOUVE A

NECESSIDADE DA PRESENÇA DE ENZIMAS ESPECÍFICAS E

HOUVE A LIBERAÇÃO DE UMA MOLÉCULA DE ÁGUA

MENORES PROTEÍNAS – CERCA DE 80 AMINOÁCIDOS

MAIORES PROTEÍNAS – MAIS DE 1000 AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS MAIS FREQÜENTES SÃO 20, ONDE OS VEGETAIS CONSEGUEM SINTETIZÁ-LOS

TOTALMENTE

ANIMAIS – VARIA DE ACORDO COM A ESPÉCIE

ELES CONSEGUEM SINTETIZAR APENAS OS NATURAIS, OS OUTROS

CHAMADOS ESSENCIAIS SÃO ASSIMILADOS PELA ALIMENTAÇÃO

AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS

TRIPTOFANO – Trp

VALINA – Val

TREONINA – Thr

LEUCINA – Leu

LISINA – Lys

ISOLEUCINA – Ile

METIONINA – Met

FENILALANINA - Phe

Aminoácidos naturais ALANINA – Ala

ÁCIDO ASPÁRTICO – Asp

TIROSINA – Tyr

SERINA – Ser

PROLINA – Pro

HISTIDINA – His

GLUTAMINA – Gln

GLICINA – Gly

ASPARAGINA – Asn

CISTEÍNA – Cys

ARGININA – Arg

ÁCIDO GLUTÂMICO - Glu

Diversidade de proteínas

Variam de acordo com :

-número;

- tipo;

-Seqüência de seu aminoácidos.

Classificação

-primária;

-Secundária;

-Terciária;

-Quaternária.

Estrutura primária

Corresponde à seqüência de

aminoácidos que formam a proteína Grupo amina- phe-val-asn-gln-his-leu-cys-gly-ser-his-leu-radical ácido

ESTRUTURA SECUNDÁRIA

A SEQÜÊNCIA DE AMINOÁCIDOS

NÃO É LINEAR E SIM UMA HÉLICE,

CONSTITUINDO A ESTRUTURA

QUÍMICA SECUNDÁRIA.

ESTRUTURA TERCIÁRIA

A ESTRUTURA HELICOIDAL DOBRA-SE

SOBRE SI MESMA, O QUE CARACTERIZA A

ESTRUTURA TERCIÁRIA E É O QUE

DETERMINA A FUNÇÃO BIOLÓGICA DA

PROTEÍNA

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

OCORRE QUANDO AS PROTEÍNAS SÃO

FORMADAS POR MAIS DE UMA CADEIA DE

AMINOÁCIDOS. A ORGANIZAÇÃO ESPACIAL

DESSAS CADEIAS FORMAM A ESTRUTURA

QUATERNÁRIA. EX : HEMOGLOBINA E

CLOROFILA

CLASSIFICAÇÃO GERAL DAS

PROTEÍNAS

SIMPLES – SÃO FORMADAS

EXCLUSIVAMENTE POR AMINOÁCIDOS

CONJUGADAS – GRUPO PROTÉICO + GRUPO

NÃO-PROTÉICO (PROSTÉTICO). Ex :

hemoglobina- globina(protéico) + heme

(prostético) .

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

-ENZIMAS (BIOCATALISADORES);

-HORMÔNIOS;

-PROTEÍNAS ESTRUTURAIS;

-PROTEÍNAS DE RESERVA NUTRITIVA;

-PROTEÍNAS DE DEFESA IMUNOLÓGICA.

-

FUNÇÃO ENZIMÁTICA

BIOCATALISADORA

TODA ENZIMA É UMA PROTEÍNA, MAS NEM TODA

PROTEÍNA É UMA ENZIMA.

AS ENZIMAS SÃO BIOCATALISADORAS, ISTO É,

MOLÉCULAS QUE ACELERAM A VELOCIDADE DAS

REAÇÕES QUÍMICAS DO METABOLISMO. A

RELAÇÃO ENZIMA /SUBSTRATO OCORRE COMO O

SISTEMA CHAVE-FECHADURA. ASSIM, PARA CADA

REAÇÃO METABÓLICA, HÁ UM SUBSTRATO E UMA

ENZIMA ESPECÍFICA, QUE NORMALMENTE NÃO

SÃO CAPAZES DE PARTICIPAR DE OUTRAS

REAÇÕES.

Enzima e temperatura

QUANDO A TEMPERATURA ULTRAPASSA OS

40OC, A VELOCIDADE DE AÇÃO ENZIMÁTICA

DECRESCE RAPIDAMENTE. ACIMA DE 42OC,

AS ENZIMAS SOFREM DESNATURAÇÃO E

DEIXAM IRREVERSIVELMENTE DE AGIR. SE,

NO ENTANTO, \ TEMPERATURA ABAIXAR

MUITO, AS ENZIMAS TORNAM-SE INATIVAS,

QUE É REVERSÍVEL QUANDO O CALOR

VOLTAR AO ORIGINAL.

ENZIMA E Ph

Ácido – até 6,9

neutro – 7

básico – 7,1 até 14

Exemplos :

Pepsina (estômago) – pH 2 (ÁCIDO)

PTIALINA (SALIVA) – pH 7 (NEUTRO)

FUNÇÃO HORMONAL

OS HORMÔNIOS SÃO MENSAGEIROS QUÍMICOS,

PRODUZIDOS PELAS GLÂNDULAS ENDÓCRINAS,

QUE REGULAM IMPORTANTES FUNÇÕES

ORGÂNICAS.

EXEMPLOS :

HIPÓFISE – SOMATOTRÓFICO

(HORMÔNIO DO CRESCIMENTO

PÂNCREAS – INSULINA

FUNÇÃO – PROTEÍNAS

ESTRUTURAIS DEVIDO FORMAREM O ARCABOUÇO ESTRUTURAL,

SEGUNDO O QUAL SE ORGANIZA A MATÉRIA VIVA.

EXEMPLOS :

-FIBRINOGÊNIO – COAGULAÇÃO DO SANGUE

-QUERATINA – MATÉRIA-PRIMA DO CABELO, UNHAS E

IMPERMEABILIZANTE;

-ACTINA E MIOSINA – MÚSCULOS;

-COLÁGENO – FIBRAS RESISTENTES, PRESENTES NOS

TENDÕES, OSSOS E CARTILAGENS.

FUNÇÃO DE PROTEÍNA DE

RESERVA NUTRITIVACEDER

AMINOÁCIDOS PARA OS EMBRIÕES,

NUTRINDO-OS.

EXEMPLOS :

-OVO DE AVE – ALBUMINA – PROTEÍNA DE

RESERVA ASSIMILADA PELO EMBRIÃO;

-LEITE DOS MAMÍFEROS – ALIMENTO RICO

EM PROTEÍNAS DE RESERVA PARA OS

FILHOTES.

FUNÇÃO IMUNOLÓGICA

HÁ DOIS TIPOS DE IMUNIZAÇÃO :

1 – ATIVA

2 – PASSIVA

IMUNIZAÇÃO ATIVA SÃO UTILIZADAS AS VACINAS QUE CONTÊM O

MICRORGANISMO MORTO OU ENFRAQUECIDO

(ATENUADO). AS PESSOAS QUE RECEBEM A VACINA SÃO

AFETADAS POR UMA FORMA MUITO BRANDA DA DOENÇA.

PASSAM A PRODUZIR OS ANTICORPOS CONTRA ESSE

MICRORGANISMO, QUE PERMANECEM NO SANGUE E

TORNA A PESSOA IMUNE A FUTURAS EXPOSIÇÕES A ESSE

PATÓGENO.

Imunização passiva CERTAS SITUAÇÕES REQUEREM SOCORRO IMEDIATO, POR EXEMPLO,

NAS PICADAS DE SERPENTES VENENOSAS ONDE NÃO É POSSÍVEL

ESPERAR PRODUZIR ANTICORPOS. ASSIM, É NECESSÁRIA UMA

INTERVENÇÃO IMEDIATA POR MEIO DA ADMINISTRAÇÃO DE SORO NA

CIRCULAÇÃO DA VÍTIMA.

O SORO É UMA SOLUÇÃO COM ANTICORPOS ESPECÍFICOS QUE

INATIVAM O VENENO DAS SERPENTES. TAIS ANTICORPOS SÃO

OBTIDOS, GERALMENTE ATRAVÉS DO PLASMA DO CAVALO, NO QUAL

FORAM INOCULADAS PEQUENAS DOSES DO VENENO, COM O

OBJETIVO DE ESTIMULAR O SISTEMA IMUNOLÓGICO DO ANIMAL A

PRODUZÍ-LOS.