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Argentina, 14 de agosto de 2019.
Ref.:
Consulta Pública
Ampliación de la lista de enzimas
EX-2019-35992711- -APN-DERA#ANMAT
Estimados señores:
En atención a la propuesta para ampliar el listado positivo de enzimas del
artículo 1263 del Código Alimentario Argentino, la empresa DSM, con domicilio
en la ciudad de Buenos Aires, como una de las empresas representantes del
sector productivo de Argentina por medio de la presente, presenta a
continuación, una propuesta a la ampliación de lista de enzimas aprobadas.
Les enviamos comentarios relacionados a los siguientes tópicos:
- Las referencias normativas que han sido consideradas para generar la
lista
- La propuesta de lista de enzimas
- Los usos propuestos de enzimas
1) REFERENCIAS NORMATIVAS:
Considerando que para la elaboración de esa propuesta de ampliación de la
lista positiva de enzimas se tuvieron en cuenta las siguientes regulaciones
vigentes:
• Australia-Nueva Zelanda (Food Standards Australia New Zealand),
• Canadá (Health Canada, Food and Nutrition, List of Permitted Food
Enzymes -Lists of Permitted Food Additives)
• Estados Unidos (Food and Drug Administration - CFR)
• Codex Alimentarius
Y que estas referencias han sido consideradas teniendo en cuenta que cuentan
con evaluaciones de riesgo documentadas o son supranacionales, presentamos
a continuación algunas otras referencias que también deberían ser
consideradas por las siguientes razones:
- Brasil (Ministerio de Salud/ Agencia Nacional de Vigilancia Sanitaria):
RDC nº 53/2014 y RDC nº 54/2014 y demás reglamentaciones que
aprueben nuevas enzimas (Anexo I). Estas dos normativas cuentan con
una lista de enzimas y un protocolo de aprobación de enzimas muy
rigoroso que pasan por una larga evaluación de ANVISA. Además,
enviamos la aprobación específica de la enzima glucosa-oxidasa de
Penicillium chrysogenum expresada en Aspergillus niger obtenida por
DSM en 2018, después de la presentación de una evaluación de la
enzima a Anvisa.
- Estados Unidos – GRAS Notice: para una enzima ser considerada GRAS
(Generally Recognized as Safe - Generalmente Reconocido Como
Seguro) hay que pasar por una evaluación de la FDA y cumplir con los
requisitos establecidos en la reglamentación: Title 21 of the Code of
Federal Regulations (21 CFR).
- Unión Europea o Países Europeos (Francia y Dinamarca): no existe
una lista positiva oficial de enzimas en la Unión Europea todavía una
vez que aún están en evaluación. Mientras esa lista no es publicada, lo
que si aplica son las reglamentaciones de los estados miembros. Para el
caso de enzimas, los países que trabajan con sistema de aprobación de
enzimas son Francia y Dinamarca. Francia maneja una lista positiva de
enzimas a traves de la reglamentación Arrêté du 19 octobre 2006
relatif à l’emploi d’auxiliaires technologiques dans la fabrication de
certaines denrées alimentaires (Anexo II) y sus actualizaciones y
Dinamarca que no tiene una lista positiva de enzimas, pero hay las
aprobaciones individuales de cada enzima que es sometida por su
fabricante/ importador. Una vez que recién se firmó un acuerdo entre
Mercosur y Unión Europea, es muy importante que, si considere estas
referencias no solo por tener una seguridad en la evaluación, pero
también para si proporcionar un cambio comercial entre los países de
Mercosur y Unión Europea.
- Japón: las enzimas se clasifican como aditivos alimentarios en Japón.
La designación de aditivos alimentarios requiere una evaluación de
riesgos por parte de la Comisión de Seguridad Alimentaria de Japón
(FSCJ - Food Safety Commission of Japan) y una revisión por parte del
Ministerio de Salud, Trabajo y Bienestar (MHLW - Ministry of Health,
Labor and Welfare) basada en la evaluación de riesgos realizada por el
FSCJ. Las enzimas que se pueden usar para alimentos en Japón se
limitan a las que figuran en la "Lista de Aditivos Designados” (List of
Designated Additives1) y en la "Lista de Aditivos Alimentarios
Existentes” (List of Existing Food Additives2).
- Mexico: el país maneja una lista positiva de enzimas que está
publicada en el Anexo VI 3 del Acuerdo de Aditivos (Acuerdo por el que
se modifica el diverso por el que se determinan los aditivos y
coadyuvantes en alimentos, bebidas y suplementos alimenticios, su uso
y disposiciones sanitarias). Para incluir una nueva enzima a esa lista,
hay que someter informaciones muy similares al protocolo propuesto en
Argentina.
1los aditivos designados son aquellos designados por MHLW como sustancias que es poco probable que
dañen la salud humana de acuerdo con el Artículo 10 de la Ley de Saneamiento de Alimentos (FSA - Food
Sanitation Act).
2 Los aditivos alimentarios existentes son, además de los aditivos designados, ciertas sustancias que
están permitidas para su uso y distribución en Japón, como excepción, sin el sistema de designación de
la FSA por la razón de que son ampliamente utilizadas en Japón y tienen una larga historia de consumo
por humanos. Este estado de aditivo se creó en 1995 cuando FSA revisó y todos los aditivos (no solo
sintetizados químicamente sino también de origen natural) quedaron sujetos al sistema de designación
3 Disponible en https://www.gob.mx/cms/uploads/attachment/file/474092/ANEXO_VI.pdf
A continuación, presentamos un resumen de los requisitos de evaluación que
si requiere en los países de referencias propuestos. Es importante comentar
que muchos de los requisitos presentados en la tabla son muy similares a los
requerimientos de Protocolo de Evaluación de una Enzima como Coadyuvante
de Tecnología del artículo 1263 bis del Código Alimentario Argentino.
Item Especificaciones Países
Identidad de la enzima IUBMB Todos
Identidad de la cepa Genero/especie Todos
Detalles de la construcción de la cepa
• Sin transferencia de DNA
• Demostrar estabilidad genética
Todos, detalles varían
• Todos
• Todos (EU a nivel genético)
Marcadores de resistencia Ninguno permitido
Sin relevancia clínica
• EU–solamente nuevas cepas
• US, CAN, BR, MX, CN, ANZ
Aprobación específica para MGM
• JP, CN
Detalles del proceso de producción
Ausencia de rDNA
• Todos, varían los detalles
• EU, FR e BR
Descripción del uso y justificativa
técnica
Necesidades
tecnológicas
Inactivación
Subproductos
• EU, FR
• EU, BR
• EU, ANZ
Dados toxicológicos de la cepa
Seguridad del linaje de la cepa
Caso a caso • CAN, FR
• US,DK, MX, BR, EU
Lista identificando enzima y fuente IUBMB
Género y especie
• Todos
Aprobación específica por cepa
Lista genérica
• FR, JP, CAN
• US, EU, BR, MX, CN, ANZ
Finalidad especificada
Finalidad no especificada
• US, CAN, EU
• BR, MX, CN, ANZ
Finalidad de acuerdo con las
BPFs/principio quantum satis
• US, CAN, EU, BR
(JECFA: no IDA)
Excipiente permitido Desde que no haya
ningún efecto en los
alimentos
• Todos
Lista de ingredientes de formulación
• CN, BR
Países: EU (Unión Europea), US (Estados Unidos), CAN (Canadá), BR (Brasil), MX (México), CN
(China), ANZ (Australia-Nueva Zelanda), JP (Japón), FR (Francia), DK (Dinamarca).
2) LISTA DE ENZIMAS
Presentamos en la tabla adjunta (Anexo III), la propuesta de cambio al artículo 1263 con las enzimas permitidas como
coadyuvantes de tecnología para uso en la industria alimentaria y de bebidas y las referencias consideradas para proponerlas.
Estamos incluyendo en la tabla original enzimas aprobadas en otros países utilizados como referencia para vosotros y otras
referencias que entendemos como relevantes para aprobación, de acuerdo con el Decreto ANMAT 2092/91. Además, es
importante decir que muchas de las enzimas que no han sido contempladas en la lista positiva publicada hasta el momento, ya
cuentan con el RNPA, o sea, ya son comercializadas en Argentina y utilizadas por compañía locales. Los números del RNPA de las
enzimas han sido indicados en la misma tabla.
3) NUEVOS USOS DE LAS ENZIMAS
Proponemos los siguientes cambios al texto que viene a continuación de la tabla de las enzimas y presentamos las justificativas
para cada propuesta de cambio.
Leyenda:
Negro: texto original
Azul: inclusión
Púrpura: exclusión
Texto original Propuesta de cambio
Sin perjuicio que puedan ser aprobados nuevos usos de enzimas en
alimentos y bebidas según lo establecido en el presente artículo, se
permitirá el empleo de las siguientes enzimas como coadyuvantes de
tecnología:
Sin perjuicio que puedan ser aprobados nuevos usos de enzimas en
alimentos y bebidas según lo establecido en el presente artículo, se
permitirá el empleo de las siguientes enzimas como coadyuvantes de
tecnología, pero no limitados solamente a ellos:
Justificación:
El artículo 1º del presente documento aprueba el uso de enzimas como coadyuvantes de tecnología para uso en la industria alimentaria y de
bebidas alimentos de una forma amplia:
“ ARTÍCULO 1º.- Sustitúyese el Artículo 1263 del Código Alimentario Argentino, el que quedará redactado de la siguiente
manera: “Artículo 1263: Las enzimas permitidas como coadyuvantes de tecnología para uso en la industria alimentaria y de
bebidas…”
Sin embargo, el texto limita el uso de las enzimas solamente para las aplicaciones listadas a continuación.
Además, es importante aclarar que algunas enzimas pueden tener también la función de aditivo en algunas otras aplicaciones, como es el
caso de las lipasas en la industria quesera.
Por lo expuesto, se entiende que es importante dejar claro en el texto y para los consumidores que las enzimas aprobadas por la lista
positiva no están limitas al uso mencionado.
Texto original Propuesta de cambio
a) Carbohidrasas: Para emplear en productos de panadería u otros a
base de cereales; en cervecería; en la elaboración de azúcar
invertida.
b) Pectinasas: Para emplear en la industria de los jugos cítricos, del
vino y de zumos vegetales.
c) Proteasas: Para emplear en la industria panadera, cervecera,
quesera, de la carne y derivados.
d) Enzimas óxido-reductasas: Para emplear en la industria del queso,
de zumos vegetales.
e) Lipasas: Para emplear en la industria quesera.
f) Fosfolipasa C: Para uso en la industria aceitera.
g) Fosfolipasa A2: para su uso en yema de huevo, huevo entero o sus
mezclas, pan (con excepción del pan francés), productos de
panadería y pastelería.
a) Carbohidrasas: Para emplear en productos de panadería u otros a
base de cereales; en cervecería; en la elaboración de azúcar
invertida.
b) Pectinasas: Para emplear en la industria de los jugos cítricos, del
vino y de zumos vegetales.
c) Proteasas: Para emplear en la industria panadera, cervecera,
quesera, de la carne y derivados.
d) Enzimas óxido-reductasas: Para emplear en la industria del queso,
de zumos vegetales.
e) Lipasas: Para emplear en la industria quesera.
f) Fosfolipasa C: Para uso en la industria aceitera.
g) Fosfolipasa A2: para su uso en yema de huevo, huevo entero o sus
mezclas, pan (con excepción del pan francés), productos de
panadería y pastelería.
h) Transferasas: para emplear en la industria cárnica y de derivados
cárnicos; la industria de panadería; la industria láctea y de derivados
lácteos.
i) Asparaginasas: para emplear en la industria panadera, de
productos a base de cereales, para el procesamiento de batatas y
café (función: evitar la formación de acrilamida)
j) Lactasas: para emplear en la industria láctea, de producción de
aromas
Justificación:
- Remover el texto de la letra g: no limitar el uso de la enzima
- Inclusión de las letras h, i, j con otros ejemplos de empleo de enzimas como coadyuvante de tecnología, contemplando los usos
actuales, por ejemplo, de la Enzima Transglutaminasa (tipo de tranferasa) que ya están aprobados en Argentina por los RNPAs y por
las evaluaciones del SENASA. Todos estos usos ya están aprobados en el Mercado Argentino hace más de 10 años. Las enzimas ya
están aprobadas para uso en quesos procesados (Resolución GMC nº 134/96). Los usos también están previstos por la regulación del
Canada (Health Canada) y Francia4. Las Asparaginasas y lactasas también ya cuentan con RNPA y algunas fuentes ya hacen parte de la
lista positiva.
- Es muy importante aclarar que el uso de enzimas en alimentos tiene una gran posibilidad de aplicaciones y que sería importante
dejar más claro en la propuesta esa amplia posibilidad de usos para no generar dudas no solo en las empresas que van usar enzimas
en sus procesos, pero también para el consumidor que va a consumir un producto con enzima.
Texto original Propuesta de cambio
En aquellos alimentos en los cuales no se prevé el uso de enzimas
como coadyuvantes de tecnología, en los artículos específicos del
presente Código, podrá autorizarse su empleo siempre que se
demuestre ante la autoridad sanitaria competente, que está
justificado tecnológicamente su uso, que no altera la genuinidad del
alimento y que no aporte o genere sustancias riesgosas para la salud.
En aquellos alimentos en los cuales no se prevé el uso de enzimas
como coadyuvantes de tecnología, en los artículos específicos del
presente Código, podrá autorizarse su empleo siempre que se
demuestre ante la autoridad sanitaria competente, que está
justificado tecnológicamente su uso, que no altera la genuinidad del
alimento y que no aporte o genere sustancias riesgosas para la salud.
4 Referencias:
https://www.canada.ca/en/health-canada/services/food-nutrition/food-safety/food-additives/lists-permitted/5-enzymes.html
https://www.legifrance.gouv.fr/affichTexte.do;jsessionid=252320793716EA093CC2E23932CF9905.tpdila20v_3?cidTexte=JORFTEXT000000271061&d
ateTexte=20110621
Los ensayos de toxicidad que demuestren que no se aportan
sustancias riesgosas para la salud deben ser realizados con la enzima
en el alimento en el cual se va a utilizar, en las concentraciones de
uso y en las condiciones de elaboración.
Los ensayos de toxicidad que demuestren que no se aportan
sustancias riesgosas para la salud deben ser realizados con la enzima
en el alimento en el cual se va a utilizar, en las concentraciones de
uso y en las condiciones de elaboración.
La solicitud de inclusión, exclusión o alteración de enzimas, de
fuentes de producción, de métodos de obtención o fabricación, en la
reglamentación técnica de que trata el articulo debe ser realizada
por la parte interesada (importador o fabricante) por medio de una
petición específica.
La petición debe incluir un reporte técnico-científico conteniendo la
documentación y las informaciones listadas en el Protocolo de
Evaluación de una Enzima como Coadyuvante de Tecnología, para
evaluación por la autoridad conforme a los principios y criterios de
esta Resolución.
Justificación:
Se solicita la exclusión del texto porque lo que ha sido requerido no refleja la realidad de procesos técnicos enviados para autoridades como
SCF Guidelines – Guidelines for the presentation of data on food enzymes cf. Reports of the Scientific Committee of Food, 27th Series, EUR
14181, 1992 en EU. Además, se aclara que otros no son factibles de hacer para la aplicación de coadyuvantes de tecnología.
Además de la información presentada, nos permitimos consultar al Grupo de Trabajo de
Enzimas lo siguiente:
1) Aclaración acerca de lo que significa las enzimas que aparecen en rojo y tachadas en
la lista de enzimas de la presente consulta. Este son los casos de las siguientes
enzimas:
2) Para los casos de enzimas que hasta el momento no han sido contempladas en la lista
positiva, pero cuentan con RNPA, el grupo entiende que estás enzimas podrán seguir
siendo comercializadas en el país. Sin embargo, para no generar dudas en las empresas
que las usan en sus productos, sería importante tener una posición oficial de que este
racional es aplicable.
Sin más por el momento nos quedamos a sus órdenes para cualquier comentario al
respecto.
Atentamente,
DSM Nutritional Products
Anexo I
Nº 194, quarta-feira, 8 de outubro de 201411 8 ISSN 1677-7042
Este documento pode ser verificado no endereço eletrônico http://www.in.gov.br/autenticidade.html ,pelo código 00012014100800118
Documento assinado digitalmente conforme MP no- 2.200-2 de 24/08/2001, que institui aInfraestrutura de Chaves Públicas Brasileira - ICP-Brasil.
1
142 SIMILAR - RENOVAÇÃO DE REGISTRO DE ME-D I C A M E N TO
COMERCIAL 1.0497.1164.015-5 24 Meses40 MG/ML + 1 MG/ML + 0,4 MG/ML SOL OR CT FR VD
AMBX 120 ML + CP MEDNão informado142 SIMILAR - RENOVAÇÃO DE REGISTRO DE ME-
D I C A M E N TOLeia-se:
UNIÃO QUÍMICA FARMACÊUTICA NACIONAL S/A1.00497-7 (...)
PARACETAMOL + CLORIDRATO DE FENILEFRINA +M A L E ATO
DE CARBINOXAMINAPRODUTO P.TERAPIA SINTOMATICA DA GRIPENASALIV 25000.035109/97-77 08/2019COMERCIAL 1.0497.1164.014-7 24 Meses40 MG/ML + 1 MG/ML + 0,4 MG/ML SOL OR CT FR VD
AMB
X 60 ML + CP MEDNão informado142 SIMILAR - RENOVAÇÃO DE REGISTRO DE ME-
D I C A M E N TOCOMERCIAL 1.0497.1164.015-5 24 Meses40 MG/ML + 1 MG/ML + 0,4 MG/ML SOL OR CT FR VD
AMBX 120 ML + CP MEDNão informado142 SIMILAR - RENOVAÇÃO DE REGISTRO DE ME-
D I C A M E N TO
DIRETORIA COLEGIADA
RESOLUÇÃO - RDC Nº 53, DE 7 DE OUTUBRO DE 2014
Dispõe sobre a lista de enzimas, aditivos alimentares e veículos autorizadosem preparações enzimáticas para uso na produção de alimentos em geral.
A Diretoria Colegiada da Agência Nacional de Vigilância Sanitária, no uso da atribuição que lheconferem os incisos III e IV, do art. 15, da Lei nº 9.782, de 26 de janeiro de 1999, inciso V e §§ 1º e3º do art. 5º do Regimento Interno aprovado nos termos do Anexo I da Portaria nº 650 da ANVISA, de29 de maio de 2014, publicada no DOU de 02 de junho de 2014, tendo em vista o disposto nos incisosIII, do art. 2º, III e IV, do art. 7º da Lei nº 9.782 de 1999, e o Programa de Melhoria do Processo deRegulamentação da Agência, instituído por Portaria nº 422, de 16 de abril de 2008, em reunião realizadaem 23 de setembro de 2014, adota a seguinte Resolução da Diretoria Colegiada e eu, Diretor-Presidente,determino a sua publicação:
Art. 1º Fica aprovada, nos termos desta Resolução, a lista de enzimas com suas respectivasfontes de obtenção, aditivos alimentares e veículos autorizados em preparações enzimáticas para usocomo coadjuvante de tecnologia na produção de alimentos em geral.
Art. 2º As enzimas e suas respectivas fontes de obtenção autorizadas em preparações en-zimáticas para uso na produção de alimentos em geral são as listadas no Anexo I desta Resolução.
Art. 3º As preparações enzimáticas podem ser adicionadas dos aditivos alimentares listados noAnexo II desta Resolução, em limite quantum satis (q.s.).
§1º O uso de aditivos alimentares na produção de preparações enzimáticas deve atender aosprincípios de transferência de aditivos alimentares estabelecidos em Regulamento Técnico específicosobre Aditivos Alimentares - definições, classificação e emprego.
§2º As preparações enzimáticas também podem ser adicionadas de aditivos alimentares ecoadjuvantes de tecnologia permitidos para os alimentos aos quais se destinam, conforme RegulamentosTécnicos específicos.
Art. 4º Os veículos autorizados na elaboração de preparações enzimáticas constam do Anexo IIIdesta Resolução.
Parágrafo único. Os ingredientes autorizados para os alimentos aos quais se destinam aspreparações enzimáticas também podem ser utilizados como veículos.
Art. 5º A inclusão de enzimas não constantes nesta Resolução pode ocorrer mediante au-torização da ANVISA, a pedido da parte interessada (importador ou fabricante), com base no es-tabelecido no Regulamento Técnico sobre enzimas e preparações enzimáticas para uso na produção dealimentos em geral.
Art. 6º As empresas têm o prazo de 12 (doze) meses, contados a partir da data de publicaçãodesta Resolução, para promover as adequações necessárias.
Art. 7º O descumprimento das disposições contidas nesta Resolução constitui infração sanitária,nos termos da Lei n. 6.437, de 20 de agosto de 1977, sem prejuízo das responsabilidades civil,administrativa e penal cabíveis.
Art. 8° Revogam-se a Resolução RDC nº 26, de 26 de maio de 2009, que aprova a lista deenzimas permitidas para uso em alimentos destinados ao consumo humano conforme a sua origem emsubstituição ao Anexo I da Resolução RDC nº 205 de 14 de novembro de 2006, e a tabela referente aoscoadjuvantes de tecnologia para alimentos à base de cereais para alimentação infantil, anexa à ResoluçãoRDC n. 27, de 13 de fevereiro de 2004, que aprova para alimentos à base de cereais para alimentaçãoinfantil a extensão de uso de aditivos alimentares coadjuvantes de tecnologia.
Art. 9º Esta Resolução entra em vigor na data de sua publicação.
DIRCEU BRAS APARECIDO BARBANOr 120Diretor-Presidente
ANEXO I
ENZIMAS PERMITIDAS PARA USO EM ALIMENTOS EM GERAL DESTINADOS AO CON-SUMO HUMANO, CONFORME A SUA ORIGEM- ENZIMAS DE ORIGEM ANIMAL
Nome da Enzima ouComplexo
Fonte(s)
Alfa-amilase Pâncreas suíno e bovinoCatalase Fígado de cavalo ou bovinoQuimosina Abomaso de bezerro e caprinoLactoperoxidase Leite bovinoLipase Abomaso e glândula salivar de bovino, suíno, caprino e ovino
Estômago bovinoPâncreas suíno e bovino
Lisozima Clara de ovoPepsina bovina Abomaso (4a parte do estômago)Pepsina suína Mucosa vermelha (como mucosa gástrica)Pepsina ave Proventicum de frangoFosfolipase A2 Pâncreas suínoFosfolipase A2 Pâncreas suíno expresso em Aspergillus nigerPancreatina Pâncreas suíno e bovinoProteases - coalho com-plexo
Abomaso de ruminantes
Tripsina ou quimotripsina Pâncreas suíno e bovino
- ENZIMAS DE ORIGEM VEGETAL
Nome da Enzima ouComplexo
Fonte(s)
Alfa-amilase Malte, cereais e leguminosas maltadasBeta-amilase Malte, cereais e leguminosas maltadas
Batata doce (Ipomoea batatas)Bromelina Caule, folhas e frutos da família Bromeliaceae (Ananas sativus e Ananas
comosus)Coagulase vegetal Cardo Cynara cardunculus
Figo Ficus caricaFicina Caules, folhas e frutos da família Ficus (Ficus glabrata e Ficus carica)
Lipoxigenase Farinha de sojaPapaína Caule, folhas e frutos de plantas da família Carica (Carica papaya e
Ananas bracteatus)Peroxidase Raiz forte, farinha de soja, farinha de trigo
- ENZIMAS DE ORIGEM MICROBIANA
Nome da Enzima ouComplexo
Fonte(s)
Alfa-acetolactato decarbo-xilase
Bacillus brevis expresso em Bacillus subtilis
Alfa-amilase Aspergillus nigerAspergillus oryzaeBacillus licheniformisBacillus licheniformis expresso em Bacillus licheniformisBacillus licheniformis e Bacillus amyloliquefaciens expresso em BacilluslicheniformisBacillus megaterium expresso em Bacillus subtilisBacillus stearothermophilusBacillus stearothermophilus expresso em Bacillus licheniformisBacillus stearothermophilus expresso em Bacillus subtilisBacillus subtilisRhizopus delemarRhizopus oryzaeThermoccocales expresso em Pseudomonas fluorecens
Alfa-galactosidase Aspergillus nigerMortierella vinaceaSaccharomyces carlsbergensis
Amilase maltogênica Bacillus stearothermophilus expresso em Bacillus licheniformisBacillus stearothermophilus expresso em Bacillus subtilisPseudomonas stutzeri expresso em Bacillus licheniformis
Amiloglucosidase ou glu-coamilase
Aspergillus awamoriAspergillus nigerAspergillus niger expresso em Aspergillus nigerAspergillus oryzaeRhizopus arrhizusRhizopus delemarRhizopus niveusRhizopus oryzaeTalaromyces emersonii expresso em Aspergillus nigerTrichoderma reeseiTrichoderma reesei expresso em Trichoderma reesei
Aminopeptidaseleucina
Lactococcus lactis
Arabinofuranosidase Aspergillus nigerAsparaginase Aspergillus niger expresso em Aspergillus niger
Aspergillus oryzae expresso em Aspergillus oryzaePyrococcus furiosus expresso em Bacillus subtilis
Beta-amilase Bacillus cereusBacillus megateriumBacillus subtilis
Beta-glucanase Aspergillus aculeatusAspergillus nigerBacillus subtilisDisporotrichum dimorphosphorumHumicola insolensPenicillium emersoniiTalaromycese mersoniiTrichoderma harzianumTrichoderma longibrachiatumTrichoderma reesei
Beta-glucosidase ou celo-biose
Aspergillus nigerTrichoderma harzianumTrichoderma reesei
Catalase Aspergillus nigerMicrococcus lysodeicticus
Celulase Aspergillus nigerAspergillus oryzaePenicillium funiculosumRhizopus delemarRhizopus oryzaeSporotrichum dimorphosporumThielavia terrestrisTrichoderma longibrachiatumTrichoderma reesei
Dextranase Bacillus subtilisChaetomium erraticumChaetomium gracileKlebsiella aerogenesPenicillium funiculosumPenicillium lilacinum
Esterase Aspergillus nigerMucor mieheiTrichoderma reesei
Enzima ramificadora Rhodothermus obamensis expresso em Bacillus subtilisFitase Aspergillus niger
Aspergillus niger expresso em Aspergillus nigerFosfatidilcolina esterol o-aciltransferase
Aeromonas salmonicida expresso em Bacillus licheniformis
Fosfolipase A1 Fusarium venenatum expresso em Aspergillus oryzaeFosfolipase A2 Streptomyces violaceoruberFosfolipase C Pichia pastorisGlucose isomerase ou xi-lose isomerase
Actinoplanes missouriensesBacillus coagulansMicrobacterium arborensensStreptomyces albusStreptomyces murinusStreptomyces olivaceusStreptomyces olivochromogenesStreptomyces rubiginosusStreptomyces violaceoniger
Nº 194, quarta-feira, 8 de outubro de 2014 11 9ISSN 1677-7042
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Glucose-oxidase Aspergillus nigerAspergillus niger expresso em Aspergillus nigerAspergillus niger expresso em Aspergillus oryzaePenicillium amagasakiense
Hemicelulase Aspergillus nigerAspergillus oryzaeBacillus subtilisRhizopus delemarRhizopus oryzaeSporotrichum dimorphosporumTrichoderma reesei
Hexose oxidase Chondrus crispus expresso em Hansenula polymorphaInulinase Aspergillus niger
Kluyveromyces fragilisSporotrichum dimorphosporum
Invertase ou beta-frutofu-ranosidase
Aspergillus nigerBacillus subtilisKluyveromyces fragilisSaccharomyces carlsbergensisSaccharomyces cerevisiae
Isomaltulosesintase Protaminobacter rubrumLacase Myceliphthora thermophila expresso em Aspergillus oryzaeLactaseou beta-galactosi-dase
Aspergillus nigerAspergillus oryzaeAspergillus oryzae expresso em Aspergillus nigerCandida pseudotropicalisKluyveromyces fragilisKluyveromyces lactisKluyveromyces marxianusSaccharomyces sp
Lipase Aspergillus nigerAspergillus oryzaeBrevibacterium lineusCandida antarctica expresso em Aspergillus nigerCandida lipolyticaCandida rugosaFusarium culmorum expresso em Aspergillus nigerFusarium heterosporum expresso em Hansenula polymorpha (Pichia an-gusta)Fusarium oxysporum expresso em Aspergillus oryzaeHumicola lanuginosa expresso em Aspergillus oryzaeMucor javanicusMucor pusillusPenicillium camembertiiRhizomucor mieheiRhizopusar rhizusRhizopus delemarRhizomucor miehei expresso em Aspergillus oryzaeRhizopus nigricanRhizopus niveusThermomyces lanuginosus expresso em Aspergillus oryzaeThermomyces lanuginosus e Fusarium oxysporum expresso em A s p e rg i l -lus oryzae
Lisofosfolipase Aspergillus niger expresso em Aspergillus nigerMaltase ou alfa-glucosida-se
Aspergillus nigerAspergillus oryzaeRhizopus oryzaeTrichoderma reesei
Nitrato redutase Micrococcus violagabriellaPectina esterase Aspergillus aculeatus ou Aspergillus Níger expresso em Aspergillus ory-
zaeAspergillus nigerAspergillus níger expresso em Aspergillus niger
Pectinaliase Aspergillus aculeatus ou Aspergillus niger expresso em Aspergillus nigerAspergillus nigerAspergillus níger expresso em Trichoderma reesei
Pectinase Aspergillus awamoriAspergillus foetidusAspergillus nigerAspergillus oryzaePenicillium simplicissiumRhizopusoryzaeTrichoderma reesei
Poligalacturonase Aspergillus nigerAspergillus niger expresso em Aspergillus niger
Protease Aspergillus melleusAspergillus nigerAspergillus niger expresso em Aspergillus nigerAspergillus oryzaeBacillus amyloliquefaciensBacillus amyloliquefaciens expresso em Bacillus subtilisBacillus cereusBacillus licheniformisBacillus subtilisEndothia parasíticaFusarium oxysporum expresso em Fusarium venenatunLactobacillus caseiMicrococcus caseolyticusMucor pusillusNocardiopsis prasina expresso em Bacillus licheniformisRhizomucor mieheiRhizomucor miehei expresso em Aspergillus oryzaeStreptomyces fradiae
Pululanase Bacillus acidopullulyticusBacillus acidopullulyticus expresso em Bacillus subtilisBacillusderamificans expresso em Bacillus licheniformisBacillus deramificans expresso em Bacillus subtilisBacillus naganoensis expresso em Bacillus subtilisBacillus subtilisKlebsiella aerogenesKlebsiella pneumonia
Quimosina Aspergillus niger var. awamoriEscherichia coli K-12 contendo gene de Proquimosina AKluyvero myceslactis contendo gene de Proquimosina B
Renina Bacillus cereusEndothia parasiticaRhizomucor mieheiRhizomucor pusillus
Ta n a s e Aspergillus nigerAspergillus oryzae
Tr a n s g l u t a m i n a s e Strepto verticillium mobaraenseStreptomyces mobaraense
Xilanase Aspergillus aculeatus ou Aspergillus niger expresso em Aspergillus ory-zaeAspergillus nigerAspergillus niger expresso em Aspergillus nigerBacillus licheniformis expresso em Bacillus licheniformisBacillus subtilis expresso em Bacillus subtilis
Humicola insolensPseudoalteromonas haloplanktis expresso em Bacillus subtillisSporotrichum dimorphosporumThermomyces lanuginosus expresso em Aspergillu soryzaeThermomyces lanuginosus expresso em Fusarium venenatumTrichoderma reesei
ANEXO II
ADITIVOS ALIMENTARES COM SUAS RESPECTIVAS FUNÇÕES PERMITIDOS NA ELABO-RAÇÃO DE PREPARAÇÕES ENZIMÁTICAS
INS NOMEANTIOXIDANTES
Todos os autorizados como BPF - Boas Práticas de Fabricação310 Galato de propila320 Butilhidroxianisol, BHA321 Butilhidroxitolueno, BHT
A N T I U M E C TA N T E STodos os autorizados como BPF
C O N S E RVA D O R E STodos os autorizados como BPF
200 Ácido sórbico201 Sorbato de sódio202 Sorbato de potássio203 Sorbato de cálcio210 Ácido benzoico2 11 Benzoato de sódio213 Benzoato de cálcio214 Para-hidroxibenzoato de etila, etilparabeno215 Para-hidroxibenzoato de etila de sódio, etilparabeno de sódio218 Para-hidroxibenzoato de metila, metilparabeno219 Para-hidroxibenzoato de metila de sódio, metilparabeno de sódio221 Sulfito de sódio222 Bissulfito de sódio, sulfito ácido de sódio223 Metabissulfito de sódio
E S TA B I L I Z A N T E STodos os autorizados como BPF
339iii Fosfato trissódico, monofosfato trissódico, ortofosfato trissódico, fosfato de sódio tribásico,fosfato de sódio
450i Pirofosfato ácido de sódio, dihidrogênio difosfato dissódico, dihidrogêniopirofosfatodissó-dico, pirofosfatodissódico
452iii Polifosfato de cálcio e sódio473 Ésteres graxos de sacarose, sacaroésteres, ésteres de ácidos graxos com sacarose475 Ésteres de ácidos graxos com poliglicerol, ésteres de ácidos graxos com glicerina
REGULADORES DE ACIDEZTodos os autorizados como BPF
339i Fosfato de sódio monobásico, monofosfato monossódico, fosfato ácido de sódio, bifosfatode sódio, dihidrogênio fosfato de sódio, dihidrogênioortofosfatomonossódico, dihidrogênio-monofofatomonossódico
339ii Fosfato dissódico, fosfato de sódio dibásico, fosfato ácido dissódico, fosfato de sódio se-cundário, hidrogênio fosfato dissódico, hidrogênio ortofosfatodissódico, hidrogênio mono-fosfatodissódico
SEQUESTRANTESTodos os autorizados como BPF
ANEXO III
VEÍCULOS PERMITIDOS NA ELABORAÇÃO DE PREPARAÇÕES ENZIMÁTICASÁguaAmidoAmido modificadoA rg i n i n aCarbonato de cálcioCaseinato de sódioCitrato de sódioCloreto de cálcioCloreto de potássioCloreto de sódioDextrinasDextroseEtanolExtrato de leveduraFarinha de cereaisFarinha de leguminosasFécula de mandiocaFibra vegetalGelatinaGlicerolGlucoseGlutamato monoamônioGlútenHidrolisado de CaseínaLactoseLevedura seca inativaMaltodextrinaÓleos VegetaisPolidextrosePolietilenoglicolPropilenoglicolProteína de trigoProteína hidrolisada de leguminosasProteína isolada de leguminosasProteína isolada de sojaProteínas lácteasResina acrílicaResina fenólicaSacaroseSorbitolSoro de leite em póSulfato de sódioTerra diatomáceaXarope de glucoseXarope de milho
Nº 194, quarta-feira, 8 de outubro de 2014120 ISSN 1677-7042
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RESOLUÇÃO - RDC Nº 54, DE 7 DE OUTUBRO DE 2014
Dispõe sobre o Regulamento Técnico sobreenzimas e preparações enzimáticas para usona produção de alimentos em geral.
A Diretoria Colegiada da Agência Nacional de VigilânciaSanitária, no uso da atribuição que lhe conferem os incisos III e IV,do art. 15, da Lei nº 9.782, de 26 de janeiro de 1999, inciso V e §§1º e 3º do art. 5º do Regimento Interno aprovado nos termos doAnexo I da Portaria nº 650 da ANVISA, de 29 de maio de 2014,publicada no DOU de 02 de junho de 2014, tendo em vista o dispostonos incisos III, do art. 2º, III e IV, do art. 7º da Lei nº 9.782 de 1999,e o Programa de Melhoria do Processo de Regulamentação da Agên-cia, instituído por Portaria nº 422, de 16 de abril de 2008, em reuniãorealizada em 23 de setembro de 2014, adota a seguinte Resolução daDiretoria Colegiada e eu, Diretor-Presidente, determino a sua pu-blicação:
Art. 1º Fica aprovado, nos termos desta Resolução, o Re-gulamento Técnico sobre Enzimas e Preparações Enzimáticas paraUso na Produção de Alimentos em Geral.
Art. 2º Esta Resolução se aplica somente às enzimas e pre-parações enzimáticas utilizadas como coadjuvantes de tecnologia naprodução de alimentos em geral destinados ao consumo humano.
Parágrafo único. Esta Resolução não se aplica a enzimas epreparações enzimáticas destinadas para fins terapêuticos ou medi-camentosos ou destinadas para uso como ingredientes em suplemen-tos e outros alimentos.
Art. 3º Para efeito desta Resolução, são adotadas as seguintesdefinições:
I- alimento: toda substância que se ingere no estado natural,semi-elaborada ou elaborada, destinada ao consumo humano, incluin-do as bebidas e qualquer outra substância utilizada em sua elabo-ração, preparo ou tratamento, excluídos os cosméticos, o tabaco e assubstâncias utilizadas unicamente como medicamentos;
II- enzimas: proteínas capazes de catalisar reações bioquí-micas, aumentando sua velocidade, sem interferir no processo e re-sultando em alterações desejáveis nas características de um alimentodurante o seu processamento;
III- preparação enzimática: formulação constituída por umaou mais enzimas, com a incorporação de ingredientes ou aditivosalimentares, a fim de facilitar o seu armazenamento, comercialização,padronização, diluição ou dissolução; e
IV- coadjuvante de tecnologia de fabricação: toda substância,excluindo os equipamentos e os utensílios utilizados na elaboraçãoe/ou conservação de um produto, que não se consome por si só comoingrediente alimentar e que se emprega intencionalmente na elabo-ração de matérias-primas, alimentos ou seus ingredientes, para obteruma finalidade tecnológica durante o tratamento ou fabricação e quedeverá ser eliminada do alimento ou inativada, podendo admitir-se noproduto final a presença de traços de substância ou seus derivados.
Art. 4º As preparações enzimáticas para uso em alimentosdevem ser elaboradas a partir das enzimas, ingredientes, aditivosalimentares e veículos autorizados pela Resolução de Diretoria Co-legiada que dispõe sobre a lista de enzimas, aditivos alimentares eveículos autorizados em preparações enzimáticas para uso na pro-dução de alimentos em geral.
§1º A solicitação de inclusão, exclusão ou alteração de en-zimas, de fontes de produção, de métodos de obtenção ou fabricação,de aditivos alimentares e/ou de veículos no regulamento técnico deque trata o caput deve ser realizada pela parte interessada (importadorou fabricante) por meio de petição específica.
§ 2º A petição deve incluir relatório técnico-científico con-tendo a documentação e as informações listadas no Anexo do pre-sente Regulamento Técnico, para avaliação pela ANVISA conformeos princípios e critérios desta Resolução.
§ 3º Podem ser solicitados pela ANVISA dados adicionaispara fins de comprovação de finalidade tecnológica e segurança.
§ 4º A ANVISA publicará no Diário Oficial da União oresultado da avaliação da petição de que trata o §1º, sendo permitidoprovisoriamente o uso da enzima e ou da preparação enzimática atéque seja atualizada a Resolução de que trata o caput.
Art. 5º O emprego de enzimas e preparações enzimáticas nafabricação de um alimento deve ser tecnologicamente justificável eseguro à saúde.
Art. 6º As enzimas devem apresentar identificação no sis-tema IUBMB - Internacional Union of Biochemistry and MolecularB i o l o g y.
Art. 7º As enzimas e preparações enzimáticas devem seradequadamente caracterizadas e atender aos requisitos de identidade epureza e às demais especificações constantes em pelo menos uma dasseguintes referências:
I- JECFA - Joint FAO/WHO Expert Committee on FoodAdditives;
II- FCC - Food Chemicals Codex; ouIII- FDA - U.S. Food and Drug Administration.Art. 8° Os tecidos animais utilizados na obtenção da enzima
devem ser obtidos de acordo com as Boas Práticas de Fabricação eem estabelecimentos licenciados para esse fim e não podem implicarrisco à saúde.
Art. 9° As células vegetais e os meios de culturas para osmicro-organismos não podem transferir contaminantes ao produtoacabado em níveis que possam torná-lo nocivo à saúde.
Art. 10. As enzimas de origem microbiana devem ser obtidaspor métodos e condições que garantam a fermentação controlada eque impeçam a introdução de micro-organismos capazes de originarsubstâncias tóxicas ou indesejáveis.
Art. 11. As cepas de produção de enzimas de origem mi-crobiana para uso na produção de alimentos devem ser estáveis,seguras, não patogênicas e não toxigênicas.
Parágrafo único. Nos casos em que o micro-organismo quecontém o código genético para produção da enzima for patogênico, aexpressão da enzima deve ocorrer:
I- em outro micro-organismo hospedeiro não patogênico pormeio do isolamento do gene enzimático e sua introdução à cepahospedeira; ou
II- no próprio micro-organismo de origem, desde que osgenes que expressem patogenicidade sejam eliminados ou interrom-pidos, de forma que a cepa não seja patogênica.
Art. 12. As enzimas e preparações enzimáticas obtidas demicro-organismos geneticamente modificados devem ser purificadasde forma a não conter o micro-organismo nem traços de seu materialgenético recombinante.
Parágrafo único. As enzimas e preparações enzimáticas ob-tidas de micro-organismos geneticamente modificados que contêmmaterial genético recombinante devem atender às exigências esta-belecidas para derivados de organismo geneticamente modificado naLei de Biossegurança (Lei nº 11.105, de 24 de março de 2005), suasatualizações e regulamentações.
Art. 13. A avaliação de enzimas e preparações enzimáticasobtidas de micro-organismos geneticamente modificados deve con-siderar:
I - a caracterização do material genético introduzido e pre-sente no micro-organismo de produção e a avaliação da enzima quan-to à funcionalidade e segurança, devendo ser demonstrado que ne-nhum material genético inesperado foi introduzido no micro-orga-nismo hospedeiro e que o material genético não contém genes quecodifiquem fatores de virulência, toxinas proteicas, ou enzimas quepossam estar envolvidas na síntese de micotoxinas ou outras subs-tâncias tóxicas ou indesejáveis;
II - a capacidade do micro-organismo de produção em pro-duzir proteínas que inativam antibióticos clinicamente úteis; e
III - o potencial alergênico dos produtos codificados peloDNA inserido no micro-organismo de produção.
Art. 14. As enzimas e preparações enzimáticas não podemcontribuir para aumentar a contagem microbiana total do alimentotratado, e não podem exceder o limite de contaminação microbianafixado para o mesmo alimento.
Parágrafo único. Caso a enzima ou preparação enzimáticaseja destinada à fabricação de mais de um alimento, deve ser atendidoo padrão microbiológico mais restritivo.
Art. 15. As empresas fabricantes ou importadoras de enzimase preparações enzimáticas devem dispor da documentação referenteao atendimento dos requisitos previstos neste Regulamento para con-sulta da autoridade competente.
Art. 16. Cabe às empresas fabricantes ou importadoras deenzimas ou preparações enzimáticas comunicar imediatamente à AN-VISA qualquer informação adicional que implique reavaliação derisco e segurança de seu uso, bem como mudanças taxonômicas ou dem i c r o - o rg a n i s m o s .
Art. 17. A rotulagem de enzimas e preparações enzimáticaspara uso na produção de alimentos deve atender ao RegulamentoTécnico sobre Rotulagem de Alimentos Embalados e demais requi-sitos legais existentes.
Parágrafo único. A denominação da preparação enzimáticadeve conter o nome da(s) enzima(s)e sua(s) respectiva(s) fonte(s), deacordo com a lista de enzimas autorizadas em preparações enzi-máticas para uso na produção de alimentos em geral.
Art. 18. As empresas têm o prazo de 12 (doze) meses,contados a partir da data de publicação desta Resolução, para pro-mover as adequações necessárias.
Art. 19. O descumprimento das disposições contidas nestaResolução e no regulamento por ela aprovado constitui infração sa-nitária, nos termos da Lei n. 6.437, de 20 de agosto de 1977, semprejuízo das responsabilidades civil, administrativa e penal cabíveis.
Art. 20. Revoga-se a Resolução RDC n. 205, de 14 denovembro de 2006, que aprova o regulamento técnico sobre enzimase preparações enzimáticas para uso na produção de alimentos des-tinados ao consumo humano.
Art. 21. Esta Resolução entra em vigor na data de sua pu-blicação.
DIRCEU BRAS APARECIDO BARBANODiretor-Presidente
ANEXO
INFORMAÇÕES NECESSÁRIAS NO RELATÓRIO TÉC-NICO-CIENTÍFICO PARA AVALIAÇÃO DE SEGURANÇA DEENZIMAS
1. DADOS ADMINISTRATIVOS1.1 Razão social e endereço completo da empresa fabricante
ou importadora;1.2 Alvará ou licença sanitária válida;1.3 Identificação do responsável técnico e/ou responsável
legal;1.4 Detalhamento do assunto da petição (inclusão/exclusão
de enzima, alteração de método ou fonte, etc.).2. IDENTIFICAÇÃO DA ENZIMA E DA PREPARAÇÃO
ENZIMÁTICA2.1 Nome comum da enzima e/ou da preparação enzimá-
tica;2.2 Marca comercial da enzima e/ou da preparação enzi-
mática;2.3 Classificação da enzima no International Union of Bio-
chemistry and Molecular Biology - IUBMB (número e nome);2.4 Número da enzima no Chemical Abstract Service -
CAS;
2.5 Outros nomes da enzima (quando aplicável);2.6 Forma de apresentação da preparação enzimática;2.7 Formulação da preparação enzimática, incluindo os adi-
tivos alimentares e veículos (g/100g ou 100ml).3.COMPOSIÇÃO QUÍMICA E PROPRIEDADES DA EN-
ZIMA E DA PREPARAÇÃO ENZIMÁTICA3.1 Massa molecular e sequência de aminoácidos da en-
zima;3.2 Especificações de pureza e identidade da preparação en-
zimática para:a.Chumbo;b.Salmonella;c.Coliformes totais;d.Escherichia coli;e.Atividade antimicrobiana;f.Eventuais resíduos de solventes de extração;g.Níveis de garantia da enzima, incluindo informações sobre
variação lote a lote;h.Percentual de sólidos orgânicos totais por unidade de peso
(% T.O.S.);i.Unidades de atividade enzimática por unidade de peso; ej.Outros parâmetros relevantes.3.3 Laudos de análise laboratoriais, com identificação da
metodologia analítica, que comprovem o atendimento às especifi-cações do item 3.2;
3.4 Atividade enzimática, substratos e produtos de reação,cofatores necessários para a atividade principal da enzima, pH etemperatura ótimos, fatores inibidores e ativadores;
3.5 Caracterização de possíveis efeitos adversos relacionadosà atividade enzimática e eventuais formações de metabólitos tóxicos,quando apropriado;
3.6 Dados sobre alergenicidade;3.7 Dados de estabilidade durante o armazenamento antes do
uso.4. MODELO DE RÓTULO5. FINALIDADE DE USO5.1 Finalidade tecnológica e mecanismo de ação da enzima
no alimento;5.2 Uso proposto (alimentos em que a preparação enzimática
será utilizada e limites de uso).6. FONTE E PROCESSOS DE FABRICAÇÃO6.1 PRODUÇÃO A PARTIR DE FONTES ANIMAIS6.1.1 Tecido animal utilizado e histórico de consumo se-
guro;6.1.2 Documentação que comprove que o tecido animal uti-
lizado foi submetido à inspeção pelo órgão competente;6.1.3 Métodos utilizados para assegurara ausência de risco de
transmissão de doenças a partir do tecido utilizado para obtenção daenzima, considerando a classificação dos tecidos e seus agentes in-fecciosos potenciais;
6.1.4 Descrição detalhada do processo de produção e doscontroles de qualidade utilizados.
6.2 PRODUÇÃO A PARTIR DE FONTES VEGETAIS EB A S I D I O M I C E TO S
6.2.1 Parte da planta ou do fungo utilizada para produção ehistórico de consumo seguro;
6.2.2 Documentação que comprove a ausência de substânciasque podem causar efeitos adversos em humanos;
6.2.3 Descrição detalhada do processo de produção e doscontroles de qualidade utilizados.
6.3 PRODUÇÃO A PARTIR DE MICRO-ORGANISMOS(no caso de micro-organismos geneticamente modificados os dadosdevem ser fornecidos para o micro-organismo doador e o de ex-pressão)
6.3.1 Identificação taxonômica;6.3.2 Identificação da cepa e local de depósito. Caso não
possua, justificar;6.3.3 Identificação do grupo ou classe de risco, com as
respectivas referências;6.3.4 Histórico de uso seguro;6.3.5 Dados e estudos de estabilidade da cepa geneticamente
modificada (cepa de produção);6.3.6 Descrição detalhada do processo de produção e dos
controles de qualidade utilizados;6.3.7 Patogenicidade e toxigenicidade;6.3.8 Dados de resistência microbiana;6.3.9 Para micro-organismos geneticamente modificados:a. Dados de resistência microbiana e identificação dos an-
tibióticos para os quais eventuais marcadores de resistência tenhamsido utilizados;
b. Descrição da modificação genética, incluindo caracteri-zação do DNA introduzido e o método de integração do DNA re-combinante ao cromossomo;
c. Dados sobre eventuais toxinas e outros metabólitos nãoseguros sintetizados em decorrência da modificação;
d. Documentação que comprove que a enzima foi purificadade forma a não conter o micro-organismo nem traços de seu materialgenético recombinante.
7. DADOS PARA AVALIAÇÃO DO RISCO (A apresen-tação de estudos toxicológicos pode ser dispensada mediante jus-tificativa, para avaliação caso a caso).
7.1 Estudos de mutagenicidade e genotoxicidade realizadosde acordo com as Boas Práticas Laboratoriais e com os parâmetrosestabelecidos pela Organização para a Cooperação e Desenvolvimen-to Econômico(OECD -Guidelines for the Testing of Chemicals);
7.2 Estudos de toxicidade subcrônica oral, que permitam aderivação de um NOEL (No Observed Effect Level) ou NOAEL (NoObserved Adverse Effect Level),realizados de acordo as Boas PráticasLaboratoriais e com os parâmetros estabelecidos pela Organizaçãopara a Cooperação e Desenvolvimento Econômico (OECD -Guide-lines for theTesting of Chemicals);
Nº 194, quarta-feira, 8 de outubro de 2014 121ISSN 1677-7042
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7.3 Avaliação de exposição alimentar, com justificativa paraa escolha do método utilizado;
7.4 Caracterização do risco (margem de exposição ou per-centual da ingestão diária aceitável - IDA).
8. APROVAÇÃO EM OUTROS PAÍSES OU ORGANIS-MOS INTERNACIONAIS
8.1 Dados de aprovação em outros países e/ou organismosinternacionais, quando disponíveis.
RESOLUÇÃO - RDC N° 55, DE 7 DE OUTUBRO DE 2014
Dispõe sobre a extensão de uso do aditivoalimentar polivinil álcool (INS 1203) parasuplementos vitamínicos e minerais sólidosem cumprimento ao Mandado de Seguran-ça nº 0060760-41.2014.4.01.3400.
A Diretoria Colegiada da Agência Nacional de VigilânciaSanitária, no uso da atribuição que lhe conferem os incisos III e IV,do art. 15, da Lei nº 9.782, de 26 de janeiro de 1999, inciso V e §§1º e 3º do art. 5º do Regimento Interno aprovado nos termos doAnexo I da Portaria nº 650 da ANVISA, de 29 de maio de 2014,publicada no DOU de 02 de junho de 2014, tendo em vista o dispostonos incisos III, do art. 2º, III e IV, do art. 7º da Lei nº 9.782, de 1999,e o Programa de Melhoria do Processo de Regulamentação da Agên-cia, instituído por Portaria nº 422, de 16 de abril de 2008, em reuniãorealizada em 07 de outubro de 2014, adota a seguinte Resolução daDiretoria Colegiada e eu, Diretor-Presidente, determino a sua pu-blicação:
Art. 1º Em cumprimento ao Mandado de Segurança nº0060760-41.2014.4.01.3400, expedido pela 13ª Vara Federal do Dis-trito Federal, fica aprovada a extensão de uso do aditivo alimentarpolivinil álcool (INS 1203) em suplementos vitamínicos e mineraissólidos, com a função tecnológica de glaceante e limite máximo deuso de 2,7g/100g.
Art. 2° O descumprimento das disposições contidas nestaResolução constitui infração sanitária, nos termos da Lei n. 6.437, de20 de agosto de 1977, sem prejuízo das responsabilidades civil, ad-ministrativa e penal cabíveis.
Art. 3º Esta Resolução entra em vigor na data de sua pu-blicação.
DIRCEU BRAS APARECIDO BARBANODiretor-Presidente
ARESTO Nº 285, DE 7 DE OUTUBRO DE 2014
Vistos, relatados e discutidos os presentes autos, ACOR-DAM os membros da Diretoria Colegiada da ANVISA, com fun-damento no inciso VI do art. 15 da Lei n.º 9.782, de 26 de janeiro de1999, e no art. 64 da Lei n.º 9.784, de 29 de janeiro de 1999, aliadoao disposto no inciso VII e no §1º do art. 5º do Regimento Interno,aprovado nos termos do Anexo I da Portaria n.º 650 da ANVISA, de29 de maio de 2014, publicada no DOU de 2 de junho de 2014, e emconformidade com a Resolução RDC n.º 25 de 4 de abril de 2008,decidir os recursos, a seguir especificados, conforme relação anexa,em conformidade com as deliberações aprovadas pela Diretoria Co-legiada desta Agência na reunião de 18/09/2014.
DIRCEU BRÁS APARECIDO BARBANODiretor-Presidente
ANEXO
1.Empresa: Laboratório Servier do Brasil Ltda.Medicamento: Coveram® (perindopril arginina + besilato de anlo-dipino)Forma farmacêutica: Comprimido SimplesProcesso n.: 25351.635035/2009-88Expediente n.: 953726/11-1Assunto: Indeferimento de Petição de Registro de Nova Associaçãono PaísDecisão: POR UNANIMIDADE, DECLARAR EXTINTO O RE-CURSO, SEM JULGAMENTO DO MÉRITO, ACATANDO O PE-DIDO DE DESISTÊNCIA DA RECORRENTE.
ARESTO N° 286, DE 7 DE OUTUBRO DE 2014
Em conformidade com a deliberação aprovada pela DiretoriaColegiada desta Agência através do Circuito Deliberativo CD367/2014 de 26 de setembro de 2014, ACORDAM os membros daDiretoria Colegiada da ANVISA, com fundamento no inciso VI, doart. 15 da Lei nº 9.782, de 26 de janeiro de 1999, e no art. 64 da Leinº 9.784, de 29 de janeiro de 1999, aliado ao disposto no inciso VIIe no §1º do art. 5º do Regimento Interno aprovado nos termos doAnexo I da Portaria nº 650 da ANVISA, de 29 de maio de 2014,publicada no DOU de 2 de junho de 2014 e em conformidade com aResolução RDC nº 25 de 4 de abril de 2008 e Portaria nº 616, de 24de abril de 2012, por unanimidade, não conhecer dos recursos aseguir especificados, por Perda de Objeto, determinando a extinçãodos recursos sem julgamento do mérito.
DIRCEU BRÁS APARECIDO BARBANODiretor-Presidente
ANEXO
EMPRESA: PRINCÍPIO ATIVO PHARMÁCIA DE MANIPULA-ÇÃO LTDA.-MECNPJ: 59.073.981/0001-40RESOLUÇÃO RECORRIDA: RE nº 4.205, de 11/11/13EXPEDIENTE DO RECURSO: 0972978/13-0 (Petição Eletrônica)EMPRESA: BEATRIZ VARGAS GRIFFANTECNPJ: 01.944.526/0001-92RESOLUÇÃO RECORRIDA: RE nº 483, de 13/02/13EXPEDIENTE DO RECURSO: 0130771/13-1EMPRESA: VIP DERM FARMÁCIA DE MANIPULAÇÃO LTDA.-MECNPJ: 17.540.441/0001-89RESOLUÇÃO RECORRIDA: RE nº 3.492, de 23/09/13EXPEDIENTE DO RECURSO: 0829906/13-4EMPRESA: FARMÁCIA DE MANIPULAÇÃO FOTOSSÍNTESE LTDA.CNPJ: 06.214.519/0003-10RESOLUÇÃO RECORRIDA: RE nº 4.205, de 11/11/13EXPEDIENTE DO RECURSO: 0970298/13-9 (Petição Eletrônica)EMPRESA: UNIMED CUIABÁ COOPERATIVA DE TRABALHOMÉDICOCNPJ: 03.533.726/0007-73RESOLUÇÃO RECORRIDA: RE nº 257, de 28/01/13EXPEDIENTE DO RECURSO: 0101115/13-4
ARESTO N° 287, DE 7 DE OUTUBRO DE 2014
Vistos, relatados e discutidos os presentes autos, ACOR-DAM os membros da Diretoria Colegiada da ANVISA, com fun-damento no inciso VI do art. 15 da Lei n.º 9.782, de 26 de janeiro de1999, e no art. 64 da Lei n.º 9.784, de 29 de janeiro de 1999, aliadoao disposto no inciso VII e no §1º do art. 5º do Regimento Interno,aprovado nos termos do Anexo I da Portaria n.º 650 da ANVISA, de29 de maio de 2014, publicada no DOU de 02 de junho de 2014, eem conformidade com a Resolução RDC n.º 25 de 4 de abril de 2008,decidir os recursos, a seguir especificados, conforme relação anexa,em conformidade com as deliberações aprovadas pela Diretoria Co-legiada desta Agência na reunião de 18/09/2014.
DIRCEU BRÁS APARECIDO BARBANODiretor-Presidente
ANEXO
1.Empresa: Orient Mix Fitoterápicos do Brasil LTDA.Medicamento: Valeriana (Valeriana officinalis L.).Forma Farmacêutica: cápsula gelatinosa dura.Processo nº: 25351.135069/2005-17Expediente nº: 986109/10-2Assunto: Indeferimento da petição de Renovação do Registro doMedicamento FitoterápicoDecisão: POR UNANIMIDADE, CONHECER E NEGAR PROVI-MENTO AO RECURSO, ACOMPANHANDO A POSIÇÃO DA RE-LATORIA QUE ACATA O ENTENDIMENTO DO PARECER042/2014-COREC/GGMED.2.Empresa: Laboratório Teuto Brasileiro S/AMedicamento: Haloper (haloperidol)Forma farmacêutica: Comprimido SimplesProcesso n.: 25000.026247/96-39Expediente n.: 765178/11-3Assunto: Indeferimento de petição de Renovação de Registro doMedicamento SimilarDecisão: POR UNANIMIDADE, CONHECER E NEGAR PROVI-MENTO AO RECURSO, ACOMPANHANDO A POSIÇÃO DA RE-LATORIA QUE ACATA O ENTENDIMENTO DO PARECER016/2014-COREC/GGMED.3.Empresa: Laboratório Pfizer Ltda.Medicamento: Lyrica* (pregabalina)Forma farmacêutica: cápsula gelatinosa duraProcesso nº: 25351015995/2004-96Expediente nº: 426902/11-1Assunto: Cancelamento de Registro de Apresentação do Medicamen-to NovoDecisão: POR UNANIMIDADE, CONHECER E NEGAR PROVI-MENTO AO RECURSO, ACOMPANHANDO A POSIÇÃO DA RE-LATORIA QUE ACATA O ENTENDIMENTO DO PARECER017/2014-COREC/GGMED.4.Empresa: Prati, Donaduzzi & Cia LtdaMedicamento: triancinolona acetonida + sulfato de neomicina + gra-micidina + nistatinaForma Farmacêutica: creme dermatológicoProcesso n.: 25351.437281/2005-16Expediente n.: 474777/11-1Assunto: Indeferimento da petição de Renovação de Registro doMedicamento GenéricoDecisão: POR UNANIMIDADE, CONHECER, DAR PROVIMEN-TO AO RECURSO E RETORNAR PARA A ÁREA TÉCNICA,ACOMPANHANDO A POSIÇÃO DA RELATORIA QUE ACATAO ENTENDIMENTO DO PARECER 018/2014-COREC/GGMED.5.Empresa: Fresenius Kabi Brasil Ltda.Medicamento: Ketosteril (aminoácidos + análogos)Forma farmacêutica: Comprimidos RevestidoProcesso nº: 25000.012992/94-75Expediente nº: 598276/11-6
Assunto: Indeferimento da petição de Inclusão de nova apresentaçãocomercial do Medicamento EspecíficoDecisão: POR UNANIMIDADE, CONHECER, DAR PROVIMEN-TO AO RECURSO E RETORNAR PARA A ÁREA TÉCNICA,ACOMPANHANDO A POSIÇÃO DA RELATORIA QUE ACATAO ENTENDIMENTO DO PARECER 031/2014-COREC/GGMED.
ARESTO N° 288, DE 7 DE OUTUBRO DE 2014
Vistos, relatados e discutidos os presentes autos, ACOR-DAM os membros da Diretoria Colegiada da ANVISA, com fun-damento no inciso VI do art. 15 da Lei n.º 9.782, de 26 de janeiro de1999, e no art. 64 da Lei n.º 9.784, de 29 de janeiro de 1999, aliadoao disposto no inciso VII e no §1º do art. 5º do Regimento Interno,aprovado nos termos do Anexo I da Portaria n.º 650 da ANVISA, de29 de maio de 2014, publicada no DOU de 02 de junho de 2014, eem conformidade com a Resolução RDC n.º 25 de 4 de abril de 2008,decidir os recursos, a seguir especificados, conforme relação anexa,em conformidade com as deliberações aprovadas pela Diretoria Co-legiada desta Agência por meio do Circuito Deliberativo realizado em23/09/2014.
DIRCEU BRÁS APARECIDO BARBANODiretor-Presidente
ANEXO
1.Empresa: Biolab Sanus Farmacêutica Ltda.Produto: Vasopril (maleato de enalapril)Forma de apresentação: Comprimido simplesProcesso n.: 25351.187251/2008-04Expediente do recurso: 988628/13-1Assunto: Solicitação de Revisão de Ato. Indeferimento Parcial dePetição de Renovação de Registro do medicamento similarDecisão: POR UNANIMIDADE, NÃO CONHECER DOS RECUR-SOS ACATANDO O ENTENDIMENTO DO PARECER 001/2014 -COREC/SUMED
ARESTO N° 289, DE 7 DE OUTUBRO DE 2014
Vistos, relatados e discutidos os autos relacionados abaixo,ACORDAM os membros da Diretoria Colegiada da ANVISA, comfundamento no inciso VI, do art. 15 da Lei n. 9.782, de 26 de janeirode 1999, e no art. 64 da Lei n. 9.784, de 29 de janeiro de 1999, aliadoao disposto no art. 20 do Regimento Interno aprovado nos termos doAnexo I da Portaria n. 650 da ANVISA, de 29 de maio de 2014,publicada no DOU de 02 de junho 2014, vem tornar públicas asdecisões administrativas recursais decidindo:
AUTUADO: AREALSUL LTDA.PROCESSO: 25751.291538/2009-41 - AIS: 373968/09-6 -
G G PA F / A N V I S A .Prover parcialmente o recurso interposto minorando a pe-
nalidade de multa anteriormente aplicada para o valor de R$ 6.000,00(Seis mil reais). Reunião de 29 de julho de 2014, por unanimidade
AUTUADO: ASPEN PHARMA INDÚSTRIA FARMA-CÊUTICA LTDA.
PROCESSO: 25351.104388/2005-81 - AIS: 123988/05-1 -GGPRO/ANVISA.
Prover parcialmente o recurso interposto minorando a pe-nalidade de multa anteriormente aplicada para o valor de R$40.000,00 (Quarenta mil reais), mantendo a proibição da propagandairregular. Reunião de 29 de julho de 2014, por unanimidade
AUTUADO: BASTOS & BASTOS CIA LTDA.PROCESSO: 25751.297119/2009-09 - AIS: 381131/09-0 -
G G PA F / A N V I S A .Prover parcialmente o recurso interposto minorando a pe-
nalidade de multa anteriormente aplicada para o valor de R$33.000,00 (Trinta e três mil reais). Reunião de 29 de julho de 2014,por unanimidade
AUTUADO: CASA FLORA LTDA.PROCESSO: 25743.503930/2007-32 - AIS: 635030/07-5 -
G G PA F / A N V I S ANegar provimento ao recurso interposto mantendo a pena-
lidade de multa no valor de R$ 12.000,00 (Doze mil reais). Reuniãode 29 de julho de 2014, por unanimidade
AUTUADO: FORMIL QUIMICA LTDA.PROCESSO: 25759.377374/2006-82 - AIS: 505165/06-7 -
G G PA F / A N V I S AProver parcialmente o recurso interposto minorando a pe-
nalidade de multa anteriormente aplicada para o valor de R$ 8.000,00(Oito mil reais). Reunião de 29 de julho de 2014, por unanimidade
AUTUADO: HERBARIUM LABORATORIO BOTANICOLT D A .
PROCESSO: 25351.364213/2005-21 - AIS: 432913/05-9 -GGPRO/ANVISA
Negar provimento ao recurso interposto mantendo a pena-lidade de multa no valor de R$ 200.000,00 (Duzentos mil reais),mantendo a proibição da propaganda irregular. Reunião de 29 dejulho de 2014, por unanimidade
AUTUADO: J. MORITA BRASIL IMPORTADORA E DIS-TRIBUIDORA LTDA
PROCESSO: 25759.003466/2007-18 - AIS: 004141/07-6 -G G PA F / A N V I S A
Prover parcialmente o recurso interposto minorando a pe-nalidade de multa anteriormente aplicada para penalidade de adver-tência, além de multa no valor de R$ 6.000,00 (Seis mil reais).Reunião de 29 de julho de 2014, por unanimidade
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Nº 155, segunda-feira, 13 de agosto de 2018 31ISSN 1677-7042
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COMPLETE FB / SOYA PROTEIN COMPLETE MF / SOYPROTEIN RECOVER FIBER / SOY PROTEIN RECOVER FB /SOY PROTEIN RECOVER MF / SOYA PROTEIN RECOVERFIBER / SOYA PROTEIN RECOVER FB / SOYA PROTEINRECOVER MF / NUTRI SOYA MASTER FIBER / NUTRI SOYAMASTER FB / NUTRI SOYA MASTER MF / NUTRI SOYACARE FIBER / NUTRI SOYA CARE FB / NUTRI SOYA CAREMF / NUTRISOY WHEY FIBER / NUTRISOY WHEY FB /NUTRISOY WHEY MF / NUTRISOYA WHEY FIBER /NUTRISOYA WHEY FB / NUTRISOYA WHEY MF / NUTRISONSOYA MULTIFIBER / NUTRISON SOYA MF / NUTRISON SOYAFB4033 Registro de Alimentos para Nutrição Enteral - NACIONALFÓRMULA PADRÃO PARA NUTRIÇÃO ENTERAL E ORALSABOR BAUNILHA POÇOS DE CALDAS/MG25351.263060/2017-77 5.7419.0055.013-8PLASTICA 15 MesesMETALICA 15 MesesELASTOMERICA 15 MesesCELULOSICA 15 MesesALIMENTOS PARA NUTRIÇÃO ENTERAL 08/2023NUTRI ENTERAL SOYA FIBER / NUTRI ENTERAL SOYA FB /NUTRI ENTERAL SOYA MF / NUTRI ENTERAL SOYA FIBERPLUS / NUTRI ENTERAL SOYA FB PLUS / NUTRI ENTERALSOYA MF PLUS / SOYA CARE FIBER / SOYA CARE FB / SOYACARE MF / NUTRISOJA FIBER / NUTRISOJA FB / NUTRISOJAMF / NUTRI SOYA FIBER / NUTRI SOYA FB / NUTRI SOYAMF / ENTER SOYA FIBER / ENTER SOYA FB / ENTER SOYAMF / SOYA MAX FIBER / SOYA MAX FB / SOYA MAX MF /SOY MAX FIBER / SOY MAX FB / SOY MAX MF / NUTRISOYMAX FIBER / NUTRISOY MAX FB / NUTRISOY MAX MF /NUTRISOYA MAX FIBER / NUTRISOYA MAX FB /NUTRISOYA MAX MF / SOY MAX RECOVER FIBER / SOYMAX RECOVER FB / SOY MAX RECOVER MF / SOYA MAXRECOVER FIBER / SOYA MAX RECOVER FB / SOYA MAXRECOVER MF / DANSOYA FIBER / DANSOYA FB / DANSOYAMF / DANSOY FIBER / DANSOY FB / DANSOY MF / SOYPLUS FIBER / SOY PLUS FB / SOY PLUS MF / SOYA PLUSFIBER / SOY EXTRA FIBER / SOY EXTRA FB / SOY EXTRAMF / SOYA EXTRA FIBER / SOYA EXTRA FB / SOYA EXTRAMF / SOY COMPLETE FIBER / SOY COMPLETE FB / SOYCOMPLETE MF / SOYA COMPLETE FIBER / SOYA COMPLETEFB / SOYA COMPLETE MF / SOY PROTEIN COMPLETE FIBER/ SOY PROTEIN COMPLETE FB / SOY PROTEIN COMPLETEMF / SOYA PROTEIN COMPLETE FIBER / SOYA PROTEINCOMPLETE FB / SOYA PROTEIN COMPLETE MF / SOYPROTEIN RECOVER FIBER / SOY PROTEIN RECOVER FB /SOY PROTEIN RECOVER MF / SOYA PROTEIN RECOVERFIBER / SOYA PROTEIN RECOVER FB / SOYA PROTEINRECOVER MF / NUTRI SOYA MASTER FIBER / NUTRI SOYAMASTER FB / NUTRI SOYA MASTER MF / NUTRI SOYACARE FIBER / NUTRI SOYA CARE FB / NUTRI SOYA CAREMF / NUTRISOY WHEY FIBER / NUTRISOY WHEY FB /NUTRISOY WHEY MF / NUTRISOYA WHEY FIBER /NUTRISOYA WHEY FB / NUTRISOYA WHEY MF / NUTRISONSOYA MULTIFIBER / NUTRISON SOYA MF / NUTRISON SOYAFB4033 Registro de Alimentos para Nutrição Enteral - NACIONALFÓRMULA PADRÃO PARA NUTRIÇÃO ENTERAL E ORALSABOR BAUNILHA ALEMANHA25351.263060/2017-77 5.7419.0055.014-6PLASTICA 15 MesesMETALICA 15 MesesELASTOMERICA 15 MesesCELULOSICA 15 MesesALIMENTOS PARA NUTRIÇÃO ENTERAL 08/2023NUTRI ENTERAL SOYA FIBER / NUTRI ENTERAL SOYA FB /NUTRI ENTERAL SOYA MF / NUTRI ENTERAL SOYA FIBERPLUS / NUTRI ENTERAL SOYA FB PLUS / NUTRI ENTERALSOYA MF PLUS / SOYA CARE FIBER / SOYA CARE FB / SOYACARE MF / NUTRISOJA FIBER / NUTRISOJA FB / NUTRISOJAMF / NUTRI SOYA FIBER / NUTRI SOYA FB / NUTRI SOYAMF / ENTER SOYA FIBER / ENTER SOYA FB / ENTER SOYAMF / SOYA MAX FIBER / SOYA MAX FB / SOYA MAX MF /SOY MAX FIBER / SOY MAX FB / SOY MAX MF / NUTRISOYMAX FIBER / NUTRISOY MAX FB / NUTRISOY MAX MF /NUTRISOYA MAX FIBER / NUTRISOYA MAX FB /NUTRISOYA MAX MF / SOY MAX RECOVER FIBER / SOYMAX RECOVER FB / SOY MAX RECOVER MF / SOYA MAXRECOVER FIBER / SOYA MAX RECOVER FB / SOYA MAXRECOVER MF / DANSOYA FIBER / DANSOYA FB / DANSOYAMF / DANSOY FIBER / DANSOY FB / DANSOY MF / SOYPLUS FIBER / SOY PLUS FB / SOY PLUS MF / SOYA PLUSFIBER / SOY EXTRA FIBER / SOY EXTRA FB / SOY EXTRAMF / SOYA EXTRA FIBER / SOYA EXTRA FB / SOYA EXTRAMF / SOY COMPLETE FIBER / SOY COMPLETE FB / SOYCOMPLETE MF / SOYA COMPLETE FIBER / SOYA COMPLETEFB / SOYA COMPLETE MF / SOY PROTEIN COMPLETE FIBER/ SOY PROTEIN COMPLETE FB / SOY PROTEIN COMPLETEMF / SOYA PROTEIN COMPLETE FIBER / SOYA PROTEINCOMPLETE FB / SOYA PROTEIN COMPLETE MF / SOYPROTEIN RECOVER FIBER / SOY PROTEIN RECOVER FB /SOY PROTEIN RECOVER MF / SOYA PROTEIN RECOVERFIBER / SOYA PROTEIN RECOVER FB / SOYA PROTEINRECOVER MF / NUTRI SOYA MASTER FIBER / NUTRI SOYAMASTER FB / NUTRI SOYA MASTER MF / NUTRI SOYACARE FIBER / NUTRI SOYA CARE FB / NUTRI SOYA CAREMF / NUTRISOY WHEY FIBER / NUTRISOY WHEY FB /NUTRISOY WHEY MF / NUTRISOYA WHEY FIBER /NUTRISOYA WHEY FB / NUTRISOYA WHEY MF / NUTRISONSOYA MULTIFIBER / NUTRISON SOYA MF / NUTRISON SOYAFB4033 Registro de Alimentos para Nutrição Enteral - NACIONAL
RESOLUÇÃO-RE Nº 2.143, DE 9 DE AGOSTO DE 2018
A Gerente-Geral de Alimentos, no uso da atribuição que lhefoi conferida pelo art. 1º, I da Portaria nº 598, de 10 de abril de 2017,aliado ao disposto no art. 54, I, § 1º da Resolução da DiretoriaColegiada - RDC nº 61 de 3 de fevereiro de 2016, resolve:
Art.1º Deferir as petições de avaliação relacionadas àGerência-Geral de Alimentos conforme anexo.
Art. 2º Esta Resolução entra em vigor na data de suapublicação.
THALITA ANTONY DE SOUZA LIMA
ANEXO
NOME DA EMPRESA CNPJNOME DO PRODUTO UFNUMERO DO PROCESSO NUMERO DE REGISTROEMBALAGEM VALIDADE PRODUTOCLASS/CAT DESCRIÇÃO VALIDADE REGISTROMARCA DO PRODUTOASSUNTO PETIÇÃO----------------------------------------DSM PRODUTOS NUTRICIONAIS BRASIL S.A. 56.992.951/0001-49ENZIMA GLICOSE OXIDASE DE PENICILLIUMCHRYSOGENUM EXPRESSA EM ASPERGILLUS NIGER SÃOPA U L O / S P25351.700562/2015-10 000000000COADJUVANTES DE TECNOLOGIA402 Avaliação de Pedidos de Inclusão de Aditivos Alimentares e ouCoadjuvantes de Tecnologia
RESOLUÇÃO-RE Nº 2.144, DE 9 DE AGOSTO DE 2018
A Gerente-Geral de Alimentos, no uso da atribuição que lhefoi conferida pelo art. 1º, I da Portaria nº 598, de 10 de abril de 2017,aliado ao disposto no art. 54, I, § 1º da Resolução da DiretoriaColegiada - RDC nº 61 de 3 de fevereiro de 2016, resolve:
Art.1º Indeferir as petições de avaliação relacionadas àGerência-Geral de Alimentos conforme anexo.
Art. 2º Esta Resolução entra em vigor na data de suapublicação.
THALITA ANTONY DE SOUZA LIMA
ANEXO
NOME DA EMPRESA CNPJNOME DO PRODUTO UFNUMERO DO PROCESSO NUMERO DE REGISTROEMBALAGEM VALIDADE PRODUTOCLASS/CAT DESCRIÇÃO VALIDADE REGISTROMARCA DO PRODUTOASSUNTO PETIÇÃO----------------------------------------CHR HANSEN INDUSTRIA E COMERCIO LTDA.48.871.545/0001-08ÉSTERES DE ÁCIDOS GRAXOS COM POLIGLICEROLVA L I N H O S / S P25351.317380/2010-19 000000000COADJUVANTES DE TECNOLOGIA401 Avaliação de Pedidos de Extensão de Aditivos Alimentares e ouCoadjuvantes de Tecnologia
RESOLUÇÃO-RE Nº 2.170, DE 9 DE AGOSTO DE 2018
A Gerente-Geral de Alimentos no uso da atribuição que lhefora conferida pelo art. 1º, I da Portaria nº 598, de 10 de abril de2017, aliado ao disposto no art. 54, I, § 1º da Resolução da DiretoriaColegiada - RDC nº 61 de 3 de fevereiro de 2016, resolve:
Art. 1º Conceder a revalidação automática do registro doalimento, sob o número de processo constante do anexo destaResolução, nos termos do artigo 3º do Decreto-Lei nº. 986, de 21 deoutubro de 1969 e do item 7.1 da Resolução Anvisa nº 23, de 15 demarço de 2000.
Art. 2º A revalidação abrange as petições que ainda nãoforam objetos de decisão por parte da Anvisa.
Art. 3º A revalidação automática não se aplica às petições derevalidação de registro protocolados fora do prazo estabelecido nostermos do item 7.1 da Resolução Anvisa nº. 23, de 15 de março de2000.
Art. 4º As petições revalidadas automaticamente serãoanalisadas, podendo a Administração indeferir o pedido derevalidação e cancelar o registro que tenha sido automaticamenterevalidado ou ratificá-lo, deferindo o pedido de revalidação.
Art. 5º Os produtos com registros revalidados podem serconsultados no link:h t t p : / / w w w 7 . a n v i s a . g o v. b r / d a t a v i s a / C o n s u l t a _ P r o d u t o / c o n s u l t a _ a l i mento.asp.
Art. 6º Será considerada a data de revalidação do registrocontada a partir do final da vigência do período de validade anterior,sem haver interrupção na regularidade do registro.
Art. 7º Esta Resolução entra em vigor na data de 31 demarço de 2018.
THALITA ANTONY DE SOUZA LIMA
Anexo II
7/26/2019 Arrêté du 19 octobre 2006 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques dans la fabrication de certaines denrées alimentaires | Legifr…
https://www.legifrance.gouv.fr/affichTexte.do?cidTexte=LEGITEXT000020667468 1/47
Arrêté du 19 octobre 2006 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques dans la fabrication decertaines denrées alimentaires
NOR: ECOC0600115A Version consolidée au 26 juillet 2019
Le ministre de l'économie, des finances et de l'industrie, le ministre de la santé et des solidarités, le ministre de l'agriculture et de lapêche et le ministre délégué à l'industrie,Vu la directive n° 83/417/CEE du 25 juillet 1983 relative au rapprochement des législations des Etats membres concernant certaineslactoprotéines (caséines et caséinates) destinées à l'alimentation humaine ;Vu la directive n° 88/344/CEE modifiée du Conseil des Communautés européennes du 13 juin 1988 relative au rapprochement des Etatsmembres concernant les solvants d'extraction utilisés dans la fabrication des denrées alimentaires et de leurs ingrédients ;Vu la directive 98/34/CE du Parlement européen et du Conseil du 22 juin 1998 modifiée prévoyant une procédure d'information dans ledomaine des normes et réglementations techniques et des règles relatives aux services de la société de l'information, ensemble lanotification en date du 30 septembre 2005 adressée à la Commission des Communautés européennes ;Vu la directive 2001/112/CE du Conseil et de la Commission relative aux jus de fruits et à certains produits similaires destinés àl'alimentation de l'homme ;Vu le code de la consommation, notamment son article L. 214-1 ;Vu le décret n° 92-631 du 8 juillet 1992 relatif aux matériaux et objets destinés à entrer en contact avec les denrées, produits et boissonspour l'alimentation de l'homme ou des animaux, modifié par les décrets n° 99-242 du 26 mars 1999 et n° 2001-1097 du 16 novembre2001 ;Vu le décret n° 2001-725 du 31 juillet 2001 relatif aux auxiliaires technologiques pouvant être employés dans la fabrication des denréesdestinées à l'alimentation humaine, modifié par le décret n° 2004-187 du 26 février 2004, et notamment son article 3 ;Vu l'arrêté du 24 février 1954 modifié relatif à l'extraction et au raffinage du beurre de cacao ;Vu l'arrêté du 12 février 1973 modifié relatif à la liste des substances dont l'emploi est autorisé pour le raffinage et la transformation descorps gras alimentaires ;Vu l'arrêté du 22 juillet 1980 modifié concernant la liste d'additifs et produits autorisés pour la fabrication de jus de fruits et de certainsproduits similaires ainsi qu'aux traitements dont ils peuvent faire l'objet ;Vu l'arrêté du 20 juin 1985 modifié relatif à l'emploi de lactose hydrolysé dans certaines denrées alimentaires ;Vu l'arrêté du 14 août 1985 modifié relatif à l'emploi d'additifs et d'auxiliaires technologiques dans les confitures, gelées, marmelades etautres produits similaires ;Vu l'arrêté du 13 novembre 1987 modifié relatif à la liste des additifs et produits autorisés pour la fabrication des cidres, des poirés et decertaines boissons similaires ainsi que des traitements dont ils peuvent faire l'objet ;Vu l'arrêté du 21 décembre 1988 relatif aux hydrolysats de protéines dans la fabrication des aliments destinés à une alimentationparticulière ;Vu l'arrêté du 11 janvier 1989 modifié relatif à la liste des additifs et produits autorisés pour la fabrication des boissons alcoolisées à basede raisin ou de pomme ainsi que des traitements dont elles peuvent faire l'objet ;Vu l'arrêté du 2 février 1993 relatif aux substances autorisées pour la préparation, la coloration et la conservation de la présure ;Vu l'arrêté du 2 octobre 1997 modifié relatif aux additifs pouvant être employés dans les denrées destinées à l'alimentation humaine ;Vu l'avis de l'Agence française de la sécurité sanitaire des aliments en date du 21 janvier 2005,Arrêtent :
Article 1Modifié par Arrêté du 26 septembre 2017 - art. 1
Les dispositions du présent arrêté s'appliquent aux auxiliaires technologiques employés ou destinés à être employés dans la fabrication dedenrées alimentaires.
Seuls sont employés en tant qu'auxiliaires technologiques :
- les substances ou produits figurant aux annexes I A, I B et I C du présent arrêté utilisés dans les conditions prévues dans lesditesannexes ;
- les additifs figurant à l'annexe III A de l'arrêté du 2 octobre 1997 susvisé, sous réserve que leur utilisation n'ait pour résultat que laprésence non intentionnelle de résidus techniquement inévitables de cet additif ou de ses dérivés dans les denrées alimentaires, àl'exception de celles citées au 3 de l'article 11 et à l'article 13 de l'arrêté du 2 octobre 1997 susvisé, et à condition que ces résidus n'aientpas d'effets technologiques sur le produit fini.
Les auxiliaires technologiques cités en annexe I B sont autorisés sous réserve du dépôt, dans un délai de 18 mois, du dossier nécessaire àleur évaluation, selon les formes prévues à l'article 6 du décret du 10 mai 2011 susvisé.
Si les informations requises ne sont pas déposées dans ce délai les auxiliaires technologiques considérés seront retirés de cette annexe.
Les auxiliaires technologiques répondent aux critères de pureté et spécifications fixés à l'annexe II du présent arrêté.
TITRE Ier : ENZYMES
Article 2
Les préparations enzymatiques sont composées d'enzymes d'origine animale, végétale ou microbienne et, éventuellement, deprotéines inertes et de constituants résiduels du matériau de base. Elles peuvent être mélangées aux agents conservateurs ou auxdiluants énumérés à l'article 4. Elles peuvent également être immobilisées sur les supports mentionnés au même article.
Article 3
Les enzymes contenues dans les préparations enzymatiques sont obtenues dans les conditions suivantes :
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a) Les tissus animaux servant à la production des enzymes proviennent d'animaux en bon état sanitaire au moment de l'abattage etaptes à la consommation humaine. Les tissus animaux utilisés sont parfaitement sains et en excellent état de conservation ;b) Le matériel végétal utilisé pour la fabrication des enzymes est issu des parties normalement comestibles de plantes saines et nelaisse aucun résidu nocif dans le produit traité mis en vente ;c) Les micro-organismes utilisés pour la production des enzymes ne sont pas réputés pathogènes pour l'homme, les animaux et lesvégétaux ;d) Dans tous les cas, les sources utilisées appartiennent aux produits et espèces figurant à l'annexe I C.
Article 4Modifié par Arrêté du 12 décembre 2013 - art. 1
1. Les préparations enzymatiques à usage alimentaire, citées dans le présent arrêté, peuvent être additionnées des produits suivantsafin de les diluer, de les disperser ou de les conserver :
- denrées ou boissons destinées à l'alimentation humaine ;
- additifs alimentaires, y compris les supports figurant à la partie 3 de l'annexe III du règlement (CE) n° 1333/2008 du Parlementeuropéen et du Conseil du 16 septembre 2008 sur les additifs alimentaires.
2. Les préparations enzymatiques peuvent être immobilisées sur des supports inertes constitués :
- de composants répondant aux dispositions du règlement (CE) n° 1935/2004 du Parlement européen et du Conseil du 27 octobre2004 concernant les matériaux et objets destinés à entrer en contact avec des denrées alimentaires et abrogeant les directives80/590/ CEE et 89/109/ CEE ;
- de composants dont l'emploi pour cet usage est prévu à l'annexe I-C.
TITRE II : AUTRES AUXILIAIRES TECHNOLOGIQUES
Article 5
Au sens du présent arrêté, on entend par :« Solvant » toute substance propre à dissoudre une denrée alimentaire, ou tout composant d'une denrée alimentaire, y compris toutagent contaminant présent dans ou sur cette denrée alimentaire ;« Solvant d'extraction » tout solvant utilisé au cours du processus d'extraction lors du traitement de matières premières, de denréesalimentaires, de composants ou d'ingrédients de ces produits, qui est éliminé et qui peut provoquer la présence, involontaire maistechniquement inévitable, de résidus ou de dérivés dans la denrée alimentaire ou l'ingrédient.
Article 6
Les solvants utilisés ne laissent pas dans les denrées alimentaires ou leurs ingrédients des teneurs en résidus susceptibles deprésenter des risques pour la santé humaine ou, le cas échéant, supérieures aux doses prévues en annexe.
Article 7
Les ingrédients alimentaires possédant des propriétés de solvants ainsi que l'eau à laquelle peuvent avoir été ajoutées des substancesréglant l'acidité ou l'alcalinité peuvent être employés comme solvants d'extraction dans la fabrication des denrées alimentaires ou deleurs ingrédients.
Article 8Modifié par Arrêté du 26 septembre 2017 - art. 2
Les auxiliaires technologiques autres que les enzymes alimentaires et les solvants d'extraction peuvent être dilués, dispersés ouadditionnés de denrées alimentaires et/ou des substances prévues au tableau 1 de la partie 6 de l'annexe III du règlement (CE) n°1333/2008 du Parlement européen et du Conseil du 16 décembre 2008 modifié sur les additifs alimentaires, sous réserve que cessubstances n'aient pas de fonction technologique dans le produit fini.
Les antimousses peuvent en outre être additionnés des substances suivantes afin de faciliter le stockage, la vente, la standardisation,la dilution ou la dissolution sous réserve que ces substances n'aient pas de fonction technologique dans le produit fini :
- émulsifiants : sucroglycérides (E 474), esters polyglycéridiques d'acides gras (E 475), polysorbates (E 432-436), esters de sorbitane(E 491-495) ;
- conservateurs : acide sorbique (E 200), sorbate de potassium (E 202), acide benzoïque (E210), P-hydroxybenzoates (E 214-219) <0,5 % seuls ou en mélange exprimés en acide libre ;
- antioxydants : BHT (E 321) < 0,2% de l'antimousse seuls ou en mélange ;
- stabilisants : acides gras du Tall oil , huile végétale acide, huile minérale haute densité <70 % de l'antimousse seuls ou en mélange ;
- silice (E 551) < 1 %, diméthylpolysiloxane (E 900) < 6 %, cire de polyéthylène (CAS 9002-88-4) < 5 %, N, N'-éthylène bis-stéaramide (CAS 110-30-5) < 5 %, hexylène glycol (CAS 107-41-5) < 1,5 %, monopropylène glycol (E 1520) ou isopropanol (CAS67-63-0) < 15 % .
Article 8-1Créé par Arrêté du 27 août 2009 - art. 2
Les enzymes cités à l'annexe I D sont autorisés dans les aliments pour nourrissons et enfants en bas âge au sens du décret du 29août 1991 susvisé.
Article 9
Les dispositions des arrêtés suivants sont abrogées en tant qu'elles concernent les auxiliaires technologiques :- arrêté du 24 février 1954 modifié relatif à l'extraction et au raffinage du beurre de cacao ;- arrêté du 12 février 1973 modifié relatif à la liste des substances dont l'emploi est autorisé pour le raffinage et la transformation descorps gras alimentaires ;- arrêté du 22 juillet 1980 modifié concernant la liste d'additifs et produits autorisés pour la fabrication de jus de fruits et de certainsproduits similaires ainsi qu'aux traitements dont ils peuvent faire l'objet ;- arrêté du 20 juin 1985 modifié relatif à l'emploi de lactose hydrolysé dans certaines denrées alimentaires ;- arrêté du 14 août 1985 modifié relatif à l'emploi d'additifs et d'auxiliaires technologiques dans les confitures, gelées, marmelades etautres produits similaires ;- arrêté du 13 novembre 1987 modifié relatif à la liste des additifs et produits autorisés pour la fabrication des cidres, des poirés et de
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certaines boissons similaires ainsi que des traitements dont ils peuvent faire l'objet ;- arrêté du 21 décembre 1988 relatif aux hydrolysats de protéines dans la fabrication des aliments destinés à une alimentationparticulière ;- arrêté du 11 janvier 1989 modifié relatif à la liste des additifs et produits autorisés pour la fabrication des boissons alcoolisées àbase de raisin ou de pomme ainsi que des traitements dont elles peuvent faire l'objet ;- arrêté du 2 février 1993 relatif aux substances autorisées pour la préparation, la coloration et la conservation de la présure.
Article 10
Les arrêtés suivants sont abrogés à compter de la date de publication du présent arrêté :- arrêté du 9 avril 1965 sur l'emploi des gibberellines pour la préparation du malt ;- arrêté du 22 septembre 1977 relatif à l'autorisation d'emploi de deux préparations destinées, l'une à parfaire l'épilation des porcs etl'autre la plumaison des volailles ;- arrêté du 2 janvier 1980 relatif à l'emploi de résines échangeuses d'ions pour le traitement du sucre ;- arrêté du 16 janvier 1980 sur l'emploi de lactosérum hydrolysé dans certaines denrées alimentaires ;- arrêté du 2 août 1982 modifié concernant l'emploi de diverses substances pour la préparation des caséines, caséinates, protéineslactiques coprécipitées et protéines du lactosérum à usage alimentaire ;- arrêté du 1er juin 1984 sur le pelage chimique des maquereaux en conserve ;- arrêté du 24 octobre 1984 relatif à l'emploi de la polyvinylpolypyrrolidone (PVPP) en brasserie ;- arrêté du 17 mai 1985 modifié relatif à l'épluchage chimique des fruits et légumes destinés à la mise en conserve ;- arrêté du 6 février 1989 modifié fixant la liste des auxiliaires technologiques pouvant être utilisés en sucrerie ;- arrêté du 5 septembre 1989 modifié relatif à l'emploi de préparations enzymatiques dans la fabrication de certaines denrées etboissons destinées à l'alimentation humaine ;- arrêté du 19 novembre 1990 modifié relatif aux solvants d'extraction utilisés dans la fabrication des denrées alimentaires ou de leursingrédients ;- arrêté du 12 septembre 1991 relatif à l'emploi d'agents antimousses en alimentation humaine ;- arrêté du 3 octobre 1991 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques pour la préparation de certaines lactoprotéines (caséines etcaséinates) destinées à l'alimentation humaine ainsi qu'à leurs teneurs limites en certains contaminants ;- arrêté du 18 septembre 1992 relatif à l'emploi de fluides de refroidissement et frigorigènes en contact direct avec les aliments ;- arrêté du 24 mars 1993 modifié relatif à l'emploi de ß cyclodextrine comme auxiliaire technologique ;- arrêté du 23 février 1995 relatif à l'emploi de divers auxiliaires technologiques en alimentation humaine ;- arrêté du 9 mars 1995 relatif à l'emploi d'agents antimousses pour le lavage des pommes de terre et des champignons ;- arrêté du 9 mars 1998 relatif à l'emploi de monensine comme auxiliaire technologique dans les fermentations destinées à laproduction industrielle d'alcool éthylique d'origine agricole ;- arrêté du 19 mars 1998 relatif à l'emploi de divers auxiliaires technologiques en alimentation humaine ;- arrêté du 1er juillet 1998 portant autorisation d'emploi des sulfites en tant qu'auxiliaires technologiques pour le traitement des litchiset des raisins de table ;- arrêté du 9 septembre 1998 portant autorisation d'emploi d'auxiliaires technologiques dans la fabrication de denrées alimentaires ;- arrêté du 19 novembre 1999 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques en brasserie.
Article 11
Le directeur général de la concurrence, de la consommation et de la répression des fraudes, le directeur général de la santé, ledirecteur général de l'alimentation et le directeur général des entreprises sont chargés, chacun en ce qui le concerne, de l'exécutiondu présent arrêté, qui sera publié au Journal officiel de la République française.
Annexes
Annexe I AModifié par Arrêté du 24 octobre 2018 - art.
AUXILIAIRES TECHNOLOGIQUES AUTORISÉS
AUXILIAIREStechnologiques
CATÉGORIEde l'AT
DENRÉEalimentaire
CONDITIONS D'EMPLOI/fonction
DOSE RÉSIDUELLEmaximale
Acide chlorhydrique. Divers
Préparations pournourrissons,préparations desuite, laits decroissance,préparations àbase de céréalesinfantiles etaliments pourbébés contenantde la L-tyrosine.
Quantité strictement nécessairepour permettre la solubilisation dela L-tyrosine par formation dechlorhydrate de tyrosine.
Teneur résiduelletechniquementinévitable, à unratio molaire de1/3.
Acétate de méthyle. Solvantsd'extraction. Café et thé.
Décaféination ou suppression desmatières irritantes et amères ducafé ou du thé.
≤ 20 mg/kg dansle café ou le thé.
Acétate d'éthyle. Solvantsd'extraction.
Toutes denréesalimentaires.
Ce solvant ne doit pas laisser dansles denrées alimentaires desteneurs en résidus susceptibles deprésenter des risques pour lasanté humaine.
Dosetechniquementinévitable.
Acétone. Solvantsd'extraction.
Toutes denréesalimentaires.
Ce solvant ne doit pas laisser dansles denrées alimentaires desteneurs en résidus susceptibles deprésenter des risques pour lasanté humaine.
Dosetechniquementinévitable.
Acide acétique. Divers.Saumons ettruites nontransformés.
Lavage en solution aqueuse de pHinférieur à 2,8 en vue del'élimination du mucus parfloculation suivi d'un rinçage àl'eau potable.
Dosetechniquementinévitable.
Acide chlorhydrique. Divers. Sucre inverti. A la dose strictement nécessaire. Dose
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techniquementinévitable.
Acide orthophosphorique. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Acide peracétique en solution avecdu peroxyde d'hydrogène et del'acide acétique.
Divers.
Œufs coquillesavant cassagedestinés à lafabrication duproduit "îleflottante".
Aspersion d'une solution à 2,5 %d'un produit contenant 4,5 %d'acide peracétique à l'équilibrepuis séchage.
Dosetechniquementinévitable.
Adjuvants d'adsorptionchimiquement conformes auxdispositions communautairesconcernant les matériaux et objetsdestinés à entrer en contact avecdes denrées alimentaires et utiliséspour réduire les teneurs ennaringine et en limonoïdes des jusd'agrumes sans modifiersensiblement les teneurs englucosides limonoïdes, en acides, ensucres (y compris lesoligosaccharides) ou en minéraux.
Divers.
Jus de fruits, jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Adjuvants de filtration et adjuvantsde précipitation chimiquementinertes (par exemple perlites,diatomite lavée, cellulose,polyamide insoluble,polyvinylpyrrolidone, polystyrène)conformes aux dispositionscommunautaires concernant lesmatériaux et objets destinés àentrer en contact avec des denréesalimentaires.
Agent declarification.
Jus de fruits, jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Anhydride carbonique. Solvantsd'extraction.
Toutes denréesalimentaires.
Ce solvant ne doit pas laisser dansles denrées alimentaires desteneurs en résidus susceptibles deprésenter des risques pour lasanté humaine.
Dosetechniquementinévitable.
Anhydride sulfureux. Divers. Jus de raisin. A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Teneur résiduelleinférieure à 10mg/litre.
Argile kaolinitique exempted'amiante. Divers. Légumes racines.
7 g/kg de légumes racines aumaximum dans les bains deflottation pour la réalisation de tridensimétrique pour les légumesracines. Le procédé est suivi derinçages suffisants pour réaliserl'élimination.
Teneur résiduelleen aluminium ≤3mg/kg de matièresèche dans leproduit fini.
Autres adjuvants de filtration et/oude précipitation chimiquementinertes répondant aux dispositionsdu décret du 8 juillet 1992 susvisé.
Adjuvant defiltration.
Jus de fruits, Jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Bentonite. Agent declarification.
Jus de fruits, jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Butane. Solvantsd'extraction.
Toutes denréesalimentaires.
Ce solvant ne doit pas laisser dansles denrées alimentaires desteneurs en résidus susceptibles deprésenter des risques pour lasanté humaine.
Dosetechniquementinévitable.
Carbonate de magnésium. Divers. Sucre A la dose strictement nécessaire.Dosetechniquementinévitable.
Carbonates d'ammonium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Carbonates de calcium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Carbonates de magnésium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséines
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquement
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alimentaires. inévitable.
Carbonates de potassium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Carbonates de sodium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Cellulose. Adjuvant defiltration.
Jus de fruits, jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
Utilisation en tant qu'adjuvants defiltration et / ou de précipitationchimiquement inertes.
Dosetechniquementinévitable.
Cellulose. Agent declarification. Bières
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché 100g/m² de surface filtrante aumaximum, dans la premièreprécouche.
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Charbons. Agent declarification.
Jus de fruits, jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Charbon actif. Agent declarification. Bières
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché. 10 à100 g par hectolitre de bière.
Teneur résiduelletechniquementinévitable, aprèsfiltration autravers d'un filtrede porosité 5 µm
Chlore gazeux.
Agent dedécontaminationdes produitsd'originevégétale.
Fruits et légumeset champignonsdestinés à lamise en conserveet à lacongélation etfruits et légumeset champignonscrus, prêts àl'emploi (dits dequatrièmegamme).
Concentration en chlore libre dubain de chloration : 80 ppm aumaximum. Rinçage obligatoire.
Teneur en résidusorganochlorés :inférieure à 200microgrammes parkilogramme(exprimée sous laforme d'organo-halogénésadsorbables AOX).
Chlorure de magnésium. Divers. Sucre. A la dose strictement nécessaire.Dosetechniquementinévitable.
Cires autorisées par l'arrêté du 2octobre 1997 (cires de carnauba, decandelilla et cire d'abeille).
Agent dedémoulage.
Biscuiterie,viennoiserie,pâtisserie,panificationsèche (àl'exception dupain de traditionfrançaise).
A la dose maximale de 6 % (p/p)de cires (pour l'une des ciresutilisée seule, ou la somme dedeux ou trois cires utilisées encombinaison) dans la formulationd'agents de démoulage à based'huiles ou de graisses végétales.
Dosetechniquementinévitable.
Citrates de calcium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Citrates de magnésium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Citrates de potassium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Citrates de sodium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Copolymères d'acrylamide etd'acrylate de sodium (constitués de20 % de motif acrylamide et de 80% de motif acrylate).
Antitartre. Sucre (mi-) blanccristallisé. ≤ 10 g/m3 de jus sucré.
Teneur résiduelle≤ 0,8 mg/kg desucre.
Copolymères d'acrylamide etd'acrylate de sodium (constitués de90 à 50 % de motif acrylamide etde 10 à 50 % de motif acrylate).
Floculant etcoagulant.
Sucre (mi-) blanccristallisé. ≤ 6 g/m3 de jus sucré.
Teneur résiduelle≤ 0,8 mg/kg desucre.
Copolymères d'oxyde d'éthylène etd'oxyde de propylène (ratio entre 0et 100%) initiés par des alcools (C8à C18) ou le monopropylèneglycol
Antimousse. Alcool éthyliqued'origineagricole.
A la dose maximale de 160g decopolymères/hl de jus sucré
Teneur résiduelle≤0,4 mg/l
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ou le monoéthylèneglycol ou pardes triols (glycérol outriméthylolpropane) ou par dusorbitol (PM compris entre 300 et10 000 g/mol)
Copolymères d'oxyde d'éthylène etd'oxyde de propylène (ratio entre 0et 100%) initiés par des alcools (C8à C18) ou le monopropylèneglycolou le monoéthylèneglycol ou pardes triols (glycérol outriméthylolpropane) ou par dusorbitol (PM compris entre 300 et10 000 g/mol), estérifiés par lesacides gras alimentaires ou lesacides gras du "tall oil " ou leshuiles acides végétales outransestérifiés sur huiles végétalesalimentaires.
Antimousse.Alcool éthyliqued'origineagricole.
A la dose maximale de 160g decopolymères/hl de jus sucré
Teneur résiduelle≤0,4 mg/l
Copolymères d'oxyde d'éthylène etd'oxyde de propylène (ratio entre 0et 100%) initiés par des alcools (C8à C18) ou le monopropylèneglycolou le monoéthylèneglycol ou pardes triols (glycérol outriméthylolpropane) ou par dusorbitol (PM compris entre 300 et10 000 g/mol).
Antimousse. Carcasse de porc
A la dose maximale de 370 ml decopolymères par m3
d'eau dans les bacs d'échaudageet/ou d'épilage.
Le traitement des carcasses estsuivi d'un rinçage à l'eau potable
Teneur résiduelle≤ 5 mg/kg
Copolymères d'oxyde d'éthylène etd'oxyde de propylène (ratio entre 0et 100 %) initiés par des alcools(C8 à C18) ou lemonopropylèneglycol ou lemonoéthylèneglycol ou par destriols (glycérol outriméthylolpropane) ou par dusorbitol (PM compris entre 300 et10 000 g/mol)
Antimousses. Levures. A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
100 mg/kg dans lamatière sèche deslevures.
Copolymères d'oxyde d'éthylène etd'oxyde de propylène (ratio entre 0et 100 %) initiés par des alcools(C8 à C18) ou lemonopropylèneglycol ou lemonoéthylèneglycol ou par destriols (glycérol outriméthylolpropane) ou par dusorbitol (PM compris entre 300 et10 000 g/mol), estérifiés par lesacides gras alimentaires ou lesacides gras du tall oil ou les huilesacides végétales ou transestérifiéssur huiles végétales alimentaires.
Antimousses. Levures. A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
100 mg/kg dans lamatière sèche deslevures.
Copolymères d'oxyde d'éthylène etd'oxyde de propylène (ratio entre 0et 100 %) initiés par des alcools(C8 à C18) ou lemonopropylèneglycol ou lemonoéthylèneglycol ou par destriols (glycérol outriméthylolpropane) ou par dusorbitol (PM compris entre 300 et10 000 g/mol)
Antimousses.
Pommes de terreblanchiesréfrigérées oucuites sous vide.
Frites réfrigéréesou surgelées.
Chips.
Floconsdéshydratés.
A la dose maximale de 0,29 kg/tde pommes de terre blanchies,0,125 kg/t de pommes de terrecuites sous vide, 0,1 kg/t depommes de terre pour lafabrication de frites surgelées, 0,7kg/t de pommes de terre pour lafabrication de chips, 0,36 kg/t depommes de terre pour lafabrication de frites réfrigérées etde 0,05 kg/t de pommes de terrepour la fabrication de floconsdéshydratés. Le traitement doitêtre suivi d'un rinçage à l'eausatisfaisant aux normes de l'eaupotable.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Copolymères d'oxyde d'éthylène etd'oxyde de propylène (ratio entre 0et 100 %) initiés par des alcools(C8 à C18) ou lemonopropylèneglycol ou lemonoéthylèneglycol ou par destriols (glycérol outriméthylolpropane) ou par dusorbitol (PM compris entre 300 et10 000 g/mol), estérifiés par lesacides gras alimentaires ou lesacides gras du tall oil ou les huilesacides végétales ou transestérifiéssur huiles végétales alimentaires.
Antimousses.
Pommes de terreblanchiesréfrigérées oucuites sous vide.
Frites réfrigéréesou surgelées.
Chips.
Floconsdéshydratés.
A la dose maximale de 0,29 kg/tde pommes de terre blanchies,0,125 kg/t de pommes de terrecuites sous vide, 0,1 kg/t depommes de terre pour lafabrication de frites surgelées, 0,7kg/t de pommes de terre pour lafabrication de chips, 0,36 kg/t depommes de terre pour lafabrication de frites réfrigérées etde 0,05 kg/t de pommes de terrepour la fabrication de floconsdéshydratés. Le traitement doitêtre suivi d'un rinçage à l'eausatisfaisant aux normes de l'eaupotable.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
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Copolymères d'oxyde d'éthylène etd'oxyde de propylène (ratio entre 0et 100 %) initiés par des alcools(C8 à C18) ou lemonopropylèneglycol ou lemonoéthylèneglycol ou par destriols (glycérol outriméthylolpropane) ou par dusorbitol (PM compris entre 300 et10 000 g/mol)
Antimousses. Sucre (mi-) blanccristallisé.
A la dose maximale de 80 g/t decossettes pour la transformationde betteraves sucrières destinéesà la production de sucre blanccristallisé.
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Copolymères d'oxyde d'éthylène etd'oxyde de propylène (ratio entre 0et 100 %) initiés par des alcools(C8 à C18) ou lemonopropylèneglycol ou lemonoéthylèneglycol ou par destriols (glycérol outriméthylolpropane) ou par dusorbitol (PM compris entre 300 et10000 g/mol), estérifiés par lesacides gras alimentaires ou lesacides gras du " tall oil " ou leshuiles acides végétales outransestérifiés sur huiles végétalesalimentaires.
Antimousses. Sucre (mi-) blanccristallisé.
A la dose maximale de 80 g/t decossettes pour la transformationde betteraves sucrières destinéesà la production de sucre blanccristallisé.
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Diatomite lavée. Adjuvant defiltration.
Jus de fruits, Jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
Utilisation en tant qu'adjuvants defiltration et/ou de précipitationchimiquement inertes.
Dosetechniquementinévitable.
Dichlorométhane. Solvantsd'extraction. Café et thé.
Décaféination ou suppression desmatières irritantes et amères ducafé ou du thé.
≤ 2 mg/kg dans lecafé torréfié et ≤5 mg/kg dans lethé.
Diméthylpolysiloxane Antimousse.Alcool éthyliqued'origineagricole.
A la dose maximale de 95g decopolymères/hl de jus sucré Teneur résiduelle
≤0,4 mg/l
Diméthylpolysiloxane. Antimousses.Levain destiné àla fabrication depains industriels.
7 mg/kg de levain. 1 mg/kg de pain.
Diméthylpolysiloxane Antimousse. Carcasse de porc
A la dose maximale de 235 ml desubstance active par m3 d'eaudans les bacs d'échaudage et/oud'épilage.
Le traitement des carcasses estsuivi d'un rinçage à l'eau potable
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Diméthylpolysiloxane. Antimousse Sel. A la dose strictement nécessaire. 2 mg/kg.
Emulsion aqueuse de graisses, decires et de résines dures extraitesde houblon (CAS 8060-28-4,EINECS 232-504-3, FEMA 2578).
Antimousse. BrasserieA la dose maximale de 100gd'émulsion/hL (soit < 8 gd'extraits du houblon/hL)
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Ethanol. Solvantsd'extraction.
Toutes denréesalimentaires.
Ce solvant ne doit pas laisser dansles denrées alimentaires desteneurs en résidus susceptibles deprésenter des risques pour lasanté humaine.
Dosetechniquementinévitable.
Ether diméthylique. Solvantd'extraction.
Préparation deproduits à basede protéinesanimalesdégraissées dontla gélatine.
/
0,009 mg/ kgdans les produits àbase de protéinesanimalesdégraissées dontla gélatine.
Ether diméthylique. Solvantd'extraction.
Préparation ducollagène et dedérivés ducollagène, àl'exclusion de lagélatine.
/
3 mg/ kg dans lecollagène et lesdérivés ducollagène, àl'exclusion de lagélatine.
Extrait de houblon en solutionaqueuse contenant environ 10 %d'acides bêta.
Divers. Production delevures. A la dose maximale de 500 mg/ kg
Teneur résiduelleinférieure à 50mg/ kg de levure.
Extrait de houblon en solutionaqueuse contenant environ 10 %d'acides bêta.
Divers. Sucre.A la dose maximale de 50 mg/kgde betteraves. L'emploi doit êtrefait en substitution du formol.
20 µg/kg de sucre.
Extrait de houblon en solutionaqueuse contenant environ 9 %
Divers. Ethanol obtenupar fermentation,
A la dose maximale de 100 mg desubstance active par kg de moût.
Dosetechniquement
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d'acides alpha isomérisés et ensuitehydrogénés.
en particulier parfermentation deproduits à basede sucre.
inévitable.(inférieure à 1 mgpar litre).
Fluides de refroidissement etfrigorigènes : azote, air etanhydride carbonique.
Divers.
Aliments etingrédientsalimentairescongelés etsurgelés.
Congélation d'aliments etd'ingrédients alimentaires.
Dosetechniquementinévitable.
Gel de silice. Agent declarification.
Jus de fruits, jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Gélatine alimentaire. Agent declarification.
Jus de fruits, jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Hexane. Solvantsd'extraction. Beurre de cacao.
Production de beurre de cacao. Leproduit commercial est composéessentiellement d'hydrocarburesacycliques saturés contenant 6atomes de carbone et distillantentre 64 et 70 °C. L'utilisationcombinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite.
≤ 1 mg/kg.
Hexane. Solvantsd'extraction.
Germes decéréalesdégraissées.
Préparations de germes decéréales dégraissées.
≤ 5 mg/kg dansles germes decéréalesdégraissées.
Hexane. Solvantsd'extraction.
Graisses et huilesalimentaires(sauf beurre).
Production ou fractionnement degraisses et d'huiles. Le produitcommercial est composéessentiellement d'hydrocarburesacycliques saturés contenant 6atomes de carbone et distillantentre 64 et 70 °C. L'utilisationcombinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite.
≤ 1 mg/kg.
Hexane. Solvantsd'extraction.
Produits à basede protéinesdégraissées et defarinesdégraissées.
Préparations de produits à base deprotéines dégraissées et de farinesdégraissées.L'utilisation combinéed'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite.
≤ 10 mg/kg dansla denréealimentairecontenant leproduit à base deprotéinesdégraissées et lesfarinesdégraissées.≤ 30 mg/kg dansles produitsdégraissés de sojatels que vendus auconsommateurfinal.
Huile alimentaire raffinée contenantau plus 100 mg de BHT par litre. Divers. Céréales et pois
en silos.
A la dose maximale de 260 gd'huile par tonne utilisés en tantque produits antipoussière.
Dosetechniquementinévitable.
Huile de paraffine. Agent dedémoulage.
Spaghetti.Pâtes à potageobtenues parrecyclage descrosses.
A la dose strictement nécessaire. 20 mg/kg.
Huile de paraffine. Agent dedémoulage.
Produits deboulangerie fine.Fromages àl'exception deceux bénéficiantd'une appellationd'origine.
A la dose strictement nécessaire.Dosetechniquementinévitable.
Huiles minérales de haut poidsmoléculaire.
Agent dedémoulage. Tuiles.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.L'huile minérale est utilisée enmélange avec de la cire d'abeille.
Teneur résiduelleinférieure à 2 g/kgpour l'huileminérale.Dosetechniquementinévitable pour lacire d'abeille.
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Hydroxyde d'ammonium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Hydroxyde de calcium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Hydroxyde de magnésium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Hydroxyde de potassium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Hydroxyde de sodium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Hypochlorite de sodium.
Agent dedécontaminationdes produitsd'originevégétale.
Fruits et légumeset champignonsdestinés à lamise en conserveet à lacongélation etfruits, légumes,champignons etherbesaromatiquesprêts à l'emploi(dits dequatrièmegamme).
Concentration en chlore libre dubain de chloration : 80 ppm aumaximum.
Rinçage obligatoire.
Teneur en résidusorganochlorés :inférieure à 200microgrammes parkilogramme(exprimée sous laformed'organohalogénésadsorbables AOX).
.
Mélange de polystyrène et depolyvinylpyrrolidone réticuléeobtenu par un procédé spécial etcontenant au plus 8 mg de styrènepar kg.
Agent defiltration.
Bières et produitsà base de bières.
50 à 150 g par hectolitre selon laturbidité des bières traitées.
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Mélange de sucre et depolyéthylène glycol (PEG 300 à 9000 daltons).
Autre auxiliaire. Sucre (mi-) blanccristallisé.
Diluant des amorces decristallisation à la teneur maximalede 25 g/m3 de liqueur.
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Méthanol. Solvantsd'extraction.
Matièrespremières,denréesalimentaires oucomposants dedenréesalimentaires ouleurs ingrédients.
Traitement de matières premières,denrées alimentaires oucomposants de denréesalimentaires ou leurs ingrédients.
≤ 10 mg/kg.
Méthyl-éthyl-cétone. Solvantsd'extraction. Café et thé.
Décaféination ou suppression desmatières irritantes et amères ducafé ou du thé. L'utilisationcombinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite.
≤ 20 mg/kg dansle café ou le thé.La teneur en n-hexane de cesolvant ne doit pasdépasser 50mg/kg.
Méthyl-éthyl-cétone. Solvantsd'extraction.
Graisses et huilesalimentaires(sauf beurre).
Fractionnement de graisses etd'huiles. L'utilisation combinéed'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite.
≤ 5 mg/kg, dansles huiles etgraisses.
Monensine CAS n° 22 373-78-0 (selsodique de polyéther de l'acidemono- carboxylique de formuleC36H61O11Na) produit parStreptomyces cinnamonensis.
Agent dedécontaminationdes produitsd'originevégétale.
Alcool éthyliqued'origineagricole.
A la dose maximale de 0,5 mg/Lde jus de diffusion ou de sirop.
Autorisé dans les fermentationsdestinées à la production d'alcooléthylique. L'utilisation ne doit êtrequ'intermittente et de courtedurée, et doit se limiter aux cas oùla flore bactérienne est > 106germes/mL.
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Monooléate de polyoxyéthylènesorbitane (polysorbate 80). Divers. Céréales en silos.
A la dose maximale de 12 g partonne utilisés en tant que produitsantipoussières.
Dosetechniquementinévitable.
Oxyde d'éthylène condensé sur lesalcools gras C9 à C11. Antimousse. Sel alimentaire
minéral.
A la dose maximale de 22 mg/T desaumure extraite de mine de selgemme avant évaporation.
Teneur résiduelleinférieure à 1mg/kg.
Ozone. Divers. Blé avantmouture pour lafabrication de
A la dose maximale de 12 gd'ozone par kg de grains.
Teneur résiduelleinférieure à 10
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farine entrantdans lacomposition deproduits depâtisseriecontenant dessucres simplesajoutés à hauteurde 7 à 50 % dupoids sec.
Les grains de blé avant traitementdevront être conformes auxdispositions du règlement466/2001 de la Commissioneuropéenne du 8 mars 2001portant fixation de teneursmaximales pour certainscontaminants dans les denréesalimentaires, en matière deteneurs maximales enmycotoxines.
microgrammes parkg.
Ozone. Divers.
Blé avantmouture pour lafabrication defarine entrantdans lacomposition depain et deproduits depanificationcontenantjusqu'à 7 % desucres ajoutés, àl'exclusion dupain de traditionfrançaise.
A la dose maximale de 8 g d'ozonepar kg de grains.Les grains de blé avant traitementdevront être conformes auxdispositions du règlement466/2001 de la Commissioneuropéenne du 8 mars 2001portant fixation de teneursmaximales pour certainscontaminants dans les denréesalimentaires, en matière deteneurs maximales enmycotoxines.
Teneur résiduelleinférieure à 10microgrammes parkg.
Perlite. Agent declarification. Bières.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché. 5 à100 g par hectolitre de bière, dansla première précouche.
Teneur résiduelletechniquementinévitable, aprèsfiltration autravers d'un filtrede porosité 1,6µm.
Phosphates d'ammonium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Phosphates de calcium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Phosphates de magnésium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Phosphates de potassium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Phosphates de sodium. Agent deneutralisation.
Caséinates etcaséinesalimentaires.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Polyamide 11. Adjuvant defiltration. Bière. A la dose strictement nécessaire
pour obtenir l'effet recherché. 0, 2 mg/l.
Polyamide insoluble. Adjuvant defiltration.
Jus de fruits, jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
Utilisation en tant qu'adjuvants defiltration et/ou de précipitationchimiquement inertes.
Dosetechniquementinévitable.
Polystyrène. Adjuvant defiltration.
Jus de fruits, jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
Utilisation en tant qu'adjuvants defiltration et / ou de précipitationchimiquement inertes.
Dosetechniquementinévitable.
Polyvinylpyrrolidone. Adjuvant defiltration.
Jus de fruits, jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
Utilisation en tant qu'adjuvants defiltration et/ou de précipitationchimiquement inertes.
Dosetechniquementinévitable.
Propane. Solvantsd'extraction.
Toutes denréesalimentaires.
Ce solvant ne doit pas laisser dansles denrées alimentaires desteneurs en résidus susceptibles deprésenter des risques pour lasanté humaine.
Dosetechniquementinévitable.
Propanol 2. Solvantsd'extraction.
Matièrespremières,denréesalimentaires oucomposants dedenrées
Traitement de matières premières,denrées alimentaires oucomposants de denréesalimentaires ou leurs ingrédients.
≤ 10 mg/kg.
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alimentaires ouleurs ingrédients.
Propanol 2. Solvantsd'extraction.
Sucre obtenu àpartir demélasses.
Production de sucres à partir desmélasses.
≤ 1 mg/kg dans lesucre.
Protoxyde d'azote. Solvantsd'extraction.
Toutes denréesalimentaires.
Ce solvant ne doit pas laisser dansles denrées alimentaires desteneurs en résidus susceptibles deprésenter des risques pour lasanté humaine.
Dosetechniquementinévitable.
Silicate de magnésium. Agent defiltration.
Huile de fritureutilisées par lesprofessionnels.
A la dose maximale d'emploi de 15g par kg d'huile filtrée.
Dosetechniquementinévitable.
Solution aqueuse de formaldéhydeà 30 %.
Agent dedécontaminationdes produitsd'originevégétale.
Sucre cristallisé.A la dose maximale de 120 g deformaldéhyde par tonne debetterave.
1 mg deformaldéhyde/kgde sucre.
Solution à base d'acide peracétique,de peroxyde d'hydrogène et d'acideacétique.
Agent dedécontaminationdes produitsd'originevégétale.
Petits pois etharicots vertsdestinés àl'appertisation.
A la dose maximale de 500 mgd'acide peracétique/L d'eau delavage. Le traitement doit êtresuivi d'un rinçage à l'eausatisfaisant aux normes fixéespour l'eau potable.
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Solution à base d'acide peracétique,de peroxyde d'hydrogène et d'acideacétique.
Agent dedécontaminationdes produitsd'originevégétale.
Amidon, fécule etdérivés.
Traitement du lait d'amidon à ladose maximale de 1000 g d'acideperacétique par tonne de matièresèche de produit fini amylacé.
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Solution à base d'acide peracétique,de peroxyde d'hydrogène et d'acideacétique.
Divers.
Salades cruesprêtes à l'emploi(dites dequatrièmegamme).
Le lavage doit être suivi d'unrinçage.
Dosetechniquementinévitable.
Solution à base d'acide peracétique,de peroxyde d'hydrogène et d'acideacétique.
Agent dedécontaminationdes produitsd'originevégétale.
Epinards blanchisdestinés à lacongélation.
A la dose maximale de 75 mg/ld'acide peracétique d'une solutionen équilibre dans les eaux derefroidissement aprèsblanchiment. Le traitement doitêtre suivi d'un rinçage à l'eausatisfaisant aux normes fixéespour l'eau potable.
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Solution à base d'acide peracétique,de peroxyde d'hydrogène et d'acideacétique.
Divers.
Blé avantmouture pour lafabrication defarine destinée àdes préparationscrues réfrigéréesou congeléesn'impliquant pasde cuisson ouune cuissondifférée, àl'exclusion dupain de traditionfrançaise et dupain deconsommationcourante.
A la dose maximale de 3 l d'unesolution à base de 15 % d'acideperacétique et de 23 % deperoxyde d'hydrogène par tonnede blé.
Teneurtechniquementinévitable.
Solution de borohydrure de sodium(12 % m/m) stabilisée par de lasoude.
Autre auxiliaire Alcool éthyliqued'origine agricole
A la dose maximale de 5 g deborohydrure de sodium par hLd'alcool comme agent réducteurdes composés volatilsresponsables des défautsorganoleptiques.
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Solution de permanganate depotassium (98,5 %). Autre auxiliaire Alcool éthylique
d'origine agricole
A la dose maximale de 5 g desolution de permanganate depotassium par hL d'alcool commeagent oxydant des composésvolatils responsables des défautsorganoleptiques.
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Sulfites.Anhydride sulfureux. Divers.
Champignonscrus prêts àl'emploi (dits dequatrièmegamme).
A la dose strictement nécessairepour stabiliser la couleur.
Teneur résiduelleexprimée enanhydridesulfureuxinférieure à 10mg/kg.
Sulfites (E 221 à E 224, E 226 à E228).
Divers. Epis de maïsdoux appertisés.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Teneur résiduelleinférieure à 10
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Anhydride sulfureux (E 220). mg/kg.
Tanins. Agent declarification.
Jus de fruits, jusde fruitsconcentrés, jusde fruitsdéshydratés,nectars.
A la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquementinévitable.
Annexe I BModifié par Arrêté du 26 septembre 2017 - art.
AUXILIAIRES TECHNOLOGIQUES AUTORISÉS SOUS RÉSERVE DU DÉPÔT, DANS UN DÉLAI DE 18 MOIS, DU DOSSIER NÉCESSAIRE ÀLEUR ÉVALUATION
Auxiliairestechnologiques Catégorie de l'A.T. Denrée
Alimentaire
Conditions d'emploi/
fonction
Teneur résiduellemaximale
Agents dedécontamination desproduits d'originevégétale
Bromure d'alkyl-diméthyl-benzylammonium (groupealkyl comportant de 12à 14 C).
Agent de décontamination des végétaux.Sucre (mi -)blanccristallisé.
≤ 25 g/t debetteraves (doseexprimée ensubstance active).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Chlorure d'alkyl-diméthyl-benzylammonium (groupealkyl comportant de 12à 14 C).
Agent de décontamination des végétauxSucre (mi -)blanccristallisé.
≤ 25 g/t debetteraves (doseexprimée ensubstance active).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Chlorure de diméthyl -didécylammonium. Agent de décontamination des végétaux
Sucre (mi -)blanccristallisé.
≤ 25 g/t debetteraves (doseexprimée ensubstance active).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Chlorure de N - benzyl -N - hydroxyéthylé -alkyl imidazolinium(groupe alkylcomportant de 12 à 16C).
Agent de décontamination des végétauxSucre (mi -)blanccristallisé.
≤ 25 g/t debetteraves (doseexprimée ensubstance active).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
N-diméthyldithiocarbamatede sodium.
Agent de décontamination des végétauxSucre (mi -)blanccristallisé.
≤ 25 g/t debetteraves (doseexprimée ensubstance active)addition possible de1,8,3,6-di- endomé-thylène 1,3,6,8-tétraazo-tricyclododécane,éthylène-diamine,cyano-dithio-imidocarbonate desodium, sulfites etcarbonate de sodium.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
N-méthyldithiocarbamatede sodium et depotassium.
Agent de décontamination des végétauxSucre (mi -)blanccristallisé.
≤ 25 g/t debetteraves (doseexprimée ensubstance active)addition possible de1,8,3,6-di- endomé-thylène 1,3,6,8-tétraazo-tricyclododécane,éthylène-diamine,cyano-dithio-imidocarbonate desodium, sulfites etcarbonate de sodium.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
N-N'-éthylène bis-dithiocarbamate desodium.
Agent de décontamination des végétaux Sucre (mi -)blanccristallisé.
≤ 25 g/t debetteraves (doseexprimée ensubstance active)addition possible de
Teneur résiduelletechniquementinévitable
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1,8,3,6-di- endomé-thylène 1,3,6,8-tétraazo-tricyclododécane,éthylène-diamine,cyano-dithio-imidocarbonate desodium, sulfites etcarbonate de sodium.
Antimousses
Copolymères d'oxyded'éthylène et d'oxyde depropylène estérifiés parl'acide acétique.
Antimousse.Sucre (mi-)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Copolymères d'oxyded'éthylène et d'oxyde depropylène estérifiés parl'huile de ricin.
Antimousse.Sucre (mi-)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :Monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Huiles acides depoisson. Antimousse.
Sucre (mi-)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Huiles acides diverses(dégras). Antimousse.
Sucre (mi-)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Huiles de ricin Antimousse.Sucre (mi-)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde d'éthylène etd'oxyde de
Antimousse. Sucre (mi -) Les antimoussespeuvent contenir les
Teneur résiduelle
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(copolymères d')propylène condensés surl'huile de ricin.
blanccristallisé.
adjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
techniquementinévitable
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') condensés surl'éthylène diamine.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') condensés sur lebutanol.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') condensés sur lepentaérythritol.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') condensés sur letriméthylolpropane.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') condensés sur leglucose.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymères
Antimousse. Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :
Teneur résiduelletechniquementinévitable
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d') condensés sur lefructose.
monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') condensés sur lesaccharose.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') estérifiés etcondensés sur lebutanol.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') estérifiés etcondensés sur l'éthylènediamine.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') estérifiés etcondensés sur lepentaérythritol.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') estérifiés etcondensés sur lefructose.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') estérifiés et
Antimousse. Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤
Teneur résiduelletechniquementinévitable
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condensés sur l'huile dericin.
0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') estérifiés etcondensés sur leglucose.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde d'éthylène/depropylène (copolymèresd') estérifiés etcondensés sur lesaccharose.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Polyéthylène glycolscondensés sur l'huile dericin.
Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Polyéthylène glycolsestérifiés et condenséssur l'huile de ricin.
Antimousse.Sucre (mi-)bIanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤1,5%), acide sorbiqueet acide acétique (≤0,2 %).
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Polyéthylène glycolsestérifiés par l'huile dericin.
Antimousse.Sucre (mi-)bIanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤1,5%), acide sorbiqueet acide acétique (≤0,2 %).
Teneur résiduelletechniquementinévitable.
Diméthylpolysiloxane. Antimousse. Champignonsdestinés à latransformation.
Accompagnééventuellement de :polyoxyéthylènetristéarate desorbitane (max. 15 %
< 1 mg/kg de produitfini.
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du diméthyl-polysiloxane), agentsémulsifiants,stabilisants, de chargeet conservateursautorisés par lerèglement (CE) n°1333-2008 (en % <25 % dudiméthylpolysiloxane).
Diméthylpolysiloxane. Antimousse.
Flageoletsdestinés à laconserverie età lacongélation.
Pour le lavage. Letraitement doit êtresuivi d'un rinçage àl'eau potable.
Teneurs résiduelles(seules ou enmélange avec oxydede propylènecondensé sur lepolypropylène glycol,oxyde d'éthylènecondensé sur lepolypropylène glycol,polypropylène glycolestérifié par un acidegras alimentaire.) <5 mg/kg dans leproduit fini.
Diméthylpolysiloxane. Antimousse.
Petits poisdestinés à laconserverie età lacongélation.
Pour le lavage. Letraitement doit êtresuivi d'un rinçage àl'eau potable.
Teneurs résiduelles(seules ou enmélange avec oxydede propylènecondensé sur lepolypropylène glycol,oxyde d'éthylènecondensé sur lepolypropylène glycol,polypropylène glycolestérifié par un acidegras alimentaire.) <5 mg/kg dans leproduit fini.
Diméthylpolysiloxane. Antimousse. Pommes deterre.
Accompagnééventuellement de :polyoxyéthylènetristéarate desorbitane (max. 15 %du diméthyl-polysiloxane), agentsémulsifiants,stabilisants, de chargeet conservateursautorisés par lerèglement (CE) n°1333/2008 (en % <25 % dudiméthylpolysiloxane).
Teneur résiduelle < 1mg/kg de produitfini.
Diméthylpolysiloxane. Antimousse.Sucre (mi -)blanccristallisé.
Les antimoussespeuvent contenir lesadjuvants suivants :monoéthanolamine (≤0,1 % del'antimousse) silice,hexylène glycol (≤ 1,5%), acidemonostéaryl-phosphorique (≤ 1,5%), acide sorbique etacide acétique (≤ 0,2%).
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Oxyde de propylènecondensé sur lepolypropylène glycol.
Antimousse.
Flageoletsdestinés à laconserverie età lacongélation.
Pour le lavage.Traitement doit êtresuivi d'un rinçage àl'eau potable.
Teneurs résiduelles(seules ou enmélange avec :diméthylpoly-siloxane, oxyded'éthylène condensésur le polypropylèneglycol, polypropylèneglycol estérifié par unacide grasalimentaire) < 5mg/kg dans leproduit fini.
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Oxyde de propylènecondensé sur lepolypropylène glycol.
Antimousse. Petits poisdestinés à laconserverie età lacongélation.
Pour le lavage.Traitement doit êtresuivi d'un rinçage àl'eau potable.
Teneurs résiduelles(seules ou enmélange) 5 mg/kgdans le produit fini.
Oxyde d'éthylènecondensé sur lepolypropylène glycol.
Antimousse.
Flageoletsdestinés à laconserverie età lacongélation.
Pour le lavage.Traitement doit êtresuivi d'un rinçage àl'eau potable.
Teneurs résiduelles(seules ou enmélange avec :diméthylpolysiloxane,oxyde de propylènecondensé sur lepolypropylène glycol,polypropylène glycolestérifié par un acidegras alimentaire) < 5mg/kg dans leproduit fini.
Oxyde d'éthylènecondensé sur lepolypropylène glycol.
Antimousse.
Petits poisdestinés à laconserverie età lacongélation.
Pour le lavage. Letraitement doit êtresuivi d'un rinçage àl'eau potable.
Teneurs résiduelles(seules ou enmélange) < 5 mg/kgdans le produit fini.
Polypropylène glycolestérifié par un acidegras alimentaire.
Antimousse.
Flageoletsdestinés à laconserverie età lacongélation.
Pour le lavage. Letraitement doit êtresuivi d'un rinçage àl'eau potable.
Teneurs résiduelles(seules ou enmélange avec :diméthylpoly-siloxane, oxyde depropylène condensésur le polypropylèneglycol, oxyded'éthylène condensésur le polypropylèneglycol) < 5 mg/kgdans le produit fini.
Polypropylène glycolestérifié par un acidegras alimentaire.
Antimousse.
Petits poisdestinés à laconserverie età lacongélation.
Pour le lavage. Letraitement doit êtresuivi d'un rinçage àl'eau potable.
Teneurs résiduelles(seules ou enmélange) < 5 mg/kgdans le produit fini.
Stéarate de sorbitoloxyéthyléné. Antimousse.
Flageoletsdestinés à laconserverie età lacongélation.
Pour le lavage. Letraitement doit êtresuivi d'un rinçage àl'eau potable.
Teneurs résiduelles(seules ou enmélange avec :diméthylpoly-siloxane, oxyde depropylène condensésur le polypropylèneglycol, oxyded'éthylène condensésur le polypropylèneglycol, polypropylèneglycol estérifié par unacide grasalimentaire) < 5mg/kg dans leproduit fini.
Stéarate de sorbitoloxyéthyléné. Antimousse.
Petits poisdestinés à laconserverie età lacongélation.
Pour le lavage. Letraitement doit êtresuivi d'un rinçage àl'eau potable.
Teneurs résiduelles(seules ou enmélange) < 5 mg/kgdans le produit fini.
Auxiliairestechnologiquesprésentant l'une despropriétés visées au b)de l'annexe 2 du décretn° 2011-509 du 10 mai2011 susvisé
Alkylaurylsulfonate desodium (avecprédominance de n-dodécylbenzènesulfonate de sodium).
Agent d'épilation. Porc.
1 l pour 1 000 l d'eaud'échaudage. Lavagesà l'eau potable aprèstraitement pouréliminer tout résidudécelable sur lerevêtement cutané.
Teneur en principesactifs ≤ 30 %.
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Alkylbenzène sulfonatede sodium.
Agent d'épluchage. Fruits etlégumesdestinés à lamise enconserve et àla congélation.
1,2 % au maximumdans le bain. Rinçageà l'eau potable.
100 mg/kg deproduit fini aumaximum, expriméenmonoéthanolamine.
Amidure de sodium. Catalyseur.
Graisses ethuilesalimentaires(sauf beurre).
Interestérification. 50 mg/kg.
Eau oxygénée.Autre auxiliaire
(nettoyage/décontamination/décoloration)
Boyauxd'enrobage.
A la dose strictementnécessaire pourobtenir l'effetrecherché.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Ether alkylphénolpolyglycolique (avecprédominance d'éthernonylphénol contenant 6à 8 molécules d'oxyded'éthylène).
Agent de plumaison. Volailles.
1 l pour 1 000 l d'eaud'échaudage. Lavagesà l'eau potable aprèstraitement pouréliminer tout résidudécelable sur lerevêtement cutané.Teneur en principesactifs ≤ 35 %. Pasd'oxyde d'éthylènelibre.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Ester (sel de sodium de)de l'étheralkyltriglycolique (avecprédominance dechaînes alkyles en C12et C14)
Agent d'épilation. Porc.
1 l pour 1 000 l d'eaud'échaudage. Lavageà l'eau potable aprèstraitement pouréliminer tout résidudécelable sur lerevêtement cutané.Teneur en principesactifs ≤ 30 %. Pasd'oxyde d'éthylènelibre.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Ether alkylphénolpolyglycolique (avecprédominance d'éthernonylphénolpolyglycolique contenant14 mol d'oxyded'éthyle).
Agent d'épilation. Porc.
1 l pour 1 000 l d'eaud'échaudage. Lavagesà l'eau potable aprèstraitement pouréliminer tout résidudécelable sur lerevêtement cutané.Teneur en principesactifs ≤ 30 %. Pasd'oxyde d'éthylènelibre.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Ether polyglycolique dupropylène glycol (6 mold'oxyde d'éthylène et 30mol d'oxyde depropylène).
Agent de plumaison. Volailles.
1 l pour 1 000 l d'eaud'échaudage. Lavagesà l'eau potable aprèstraitement pouréliminer tout résidudécelable sur lerevêtement cutané.Teneur en principesactifs ≤ 35 %. Pasd'oxyde d'éthylènelibre.
Ether polyglycoliquedu propylène glycol(6 mol d'oxyded'éthylène et 30 mold'oxyde depropylène).
Hypochlorite de sodium. Autre auxiliaire(nettoyage/décontamination/décoloration)
Boyauxd'enrobage.
A la dose strictementnécessaire pourobtenir l'effetrecherché.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Hypochlorite de sodium. Agents décolorants. Noix.Pour le traitement(blanchiment) descoques.
Aucune teneurrésiduelle dansl'amande.
Monoéthanolaminediluée. Agent d'épluchage.
Fruits etlégumesdestinés à laconserve et àla congélation.
Bain à 8 % aumaximum,température ≤ 95 °C,immersion 10 min aumaximum. Rinçage àl'eau potable.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Monolaurate de Agent d'épluchage. Fruits et 1,2 % au maximum 100 mg/kg de
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sorbitanepolyoxyéthyléné.
légumesdestinés à lamise enconserve et àla congélation.
dans le bain. Rinçageà l'eau potable.
produit fini aumaximum, expriméenmonoéthanolamine.
Nickel. Catalyseur.
Graisses ethuilesalimentaires(sauf beurre).
Hydrogénation. 0,2 mg/kg.
Othophosphatediammonique ensolution aqueuse
Agent d'épluchage
Fruits etlégumesdestinés à laconserve et àla congélation
Bain à 5 % aumaximum.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Polycondensatd'épichlorhydrine et dediméthylamine
Floculant et coagulant Sucre (mi-)blanc cristallisé
≤ 3,75 g/m3 de jussucré.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Soude en mélange avecbipolyphosphate desodium, carbonate desodium, additionnés ounon de dodécylbenzènesulfonate de sodium etd'huile de vaseline.
Agent d'épluchage.Tubercules,racines et fruitsfrais.
5 % dedodécylbenzènesulfonate de sodiumau maximum, 5 %d'huile de vaseline aumaximum, mélanged'adjuvant incorporéau bain de soude à 10g/l au maximum.
Teneur résiduelle dumélange sur lesproduits traités < 5mg/kg, exprimés entripolyphosphates
Sulfates d'alcool gras. Agent d'épluchage.
Fruits etlégumesdestinés à lamise enconserve et àla congélation.
1,2 % au maximumdans le bain. Rinçageà l'eau potable.
100 mg/kg deproduit fini au max.,exprimé enmonoéthanolamine
Urée diluée. Agent d'épluchage.
Légumesracines,pommes deterre et fruitsdestinés à lamise enconserve et àla congélation.
Immersion dans unbain d'urée à 3%maximum porté à unetempérature au pluségale à 92 °C. Cetteopération doit êtresuivie d'un rinçage àl'eau potable.
Teneur résiduelletechniquementinévitable
Annexe I CModifié par Arrêté du 24 octobre 2018 - art.
AUXILIAIREStechnologiques
CATÉGORIEde l'auxiliairetechnologique
DENRÉEalimentaire
CONDITIONS D'EMPLOI/fonction
DOSERÉSIDUELLE
maximale
5' AMP désaminase d'Aspergillusmelleus DN 22. Enzymes. Production d'extraits de levure
hydrolysés.Hydrolyse du 5' adenosine
monophosphate.
Dosetechniquement
inévitable.
Acétolactate décarboxylase issued'une souche génétiquement
modifiée de Bacillus
Licheniformis (JB) contenant legène codant pour l'acétolactate
décarboxylase de Bacillus brevis
Enzymes. BrasserieHydrolyse de l'alpha-
acétolactate précurseur dudiacétyle
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Acétolactate décarboxylase issued'une souche génétiquement
modifiée de Bacillussubtilis (DP-Ezz65) contenant le gène codantpour l'acétolactate décarboxylase
de Bacillus brevis.
Enzymes. Brasserie.Hydrolyse de l'alpha-
acétolactate précurseur dudiacétyle.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Alpha acétolactate décarboxylasede Bacillus subtilis contenant legène codant l'alpha acétolactatedécarboxylase de Bacillus brevis.
Enzymes. Alcool éthylique d'origineagricole.
Hydrolyse de l'alphaacétolactate précurseur du
diacétyle.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha acétolactate décarboxylasede Bacillus subtilis contenant le
gène de l'alpha-acétolactatedécarboxylase de Bacillus brevis.
Enzymes. Bières.Hydrolyse de l'alpha-
acétolactate précurseur dudiacétyle.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha, alpha tréhalase issue d'unesouche génétiquement modifiée de
Enzymes. Industrie de l'alcool. Hydrolyse du tréhalose. Teneurrésiduelle
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Trichoderma reesei (DP-Nzs51)contenant le gène codant l'alpha,alpha tréhalose de Trichoderma
reesei.
techniquementinévitable.
Alpha-amylase issue d'une souchenon génétiquement modifiée
d'Aspergillus oryzae (DP-Bzb41).Enzymes. Industrie de l'alcool.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Alpha amylase de souches nongénétiquement modifiées
d'Aspergillus niger, A. oryzae.Enzymes.
Biscuiterie, pâtisserie,viennoiserie, panification (à
l'exception du pain de traditionfrançaise), panificationspéciale, produits de la
biscotterie.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1,4-glycosidiques des
polysaccharides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Alpha-amylase d'une souchegénétiquement modifiée
d'Aspergillus niger (MC) contenantle gène codant pour l'alpha-
amylase de Rhizomucor pusillus.
Enzymes.
Amidonnerie, production desirop de glucose.
Industrie de l'alcool.Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie et
viennoiserie.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Alpha-amylase de Bacillusamyloliquefaciens autocloné EBA1-
H2A.Alpha-amylase de Bacillus
amyloliquefaciens autocloné.
Enzymes.
Biscuiterie, viennoiserie,pâtisserie, panification (à
l'exception du pain de traditionfrançaise) et panification
spéciale.Bière.
Industrie de l'alcool.Amidonnerie, production de
glucose.
Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1, 4-D-glucosidiquesdes oligo-saccharides et des
polysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha amylase issue d'une souchenon génétiquement modifiée deBacillus amyloliquefaciens (WR).
Enzymes.
Brasserie.Biscuiterie, viennoiserie,pâtisserie, panification (à
l'exception du pain de traditionfrançaise) et panification
spéciale.Industrie de l'alcool.
Amidonnerie, production deglucose.
Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1,4-D-glucosidiquesdes oligosaccharides et des
polysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Alpha amylase issue d'une souchegénétiquement modifiée deBacillus licheniformis (KE)
contenant le gène codant l'alphaamylase de Bacillusamyloliquefaciens.
Enzymes.
Amidonnerie, production deglucose.
Brasserie.Industrie de l'alcool.
Biscuiterie, viennoiserie,pâtisserie, panification (à
l'exception du pain de traditionfrançaise) et panification
spéciale.Jus de légumes, jus de fruits,
jus de fruits concentrés, jus defruits déshydratés, nectars,
sirops.
Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1,4-D-glucosidiquesdes oligosaccharides et des
polysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souchegénétiquement modifiée de
Bacillus Subtilis (NBA) contenantle gène codant pour l'alpha-
amylase dérivé de l'Alicyclobacilluspohliae
Enzymes.
Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie,
biscotterie et viennoiserie.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Alpha-amylase issue d'une souchegénétiquement modifiée
d'Aspergillus niger (SB) contenantle gène codant pour l'alpha-
amylase de Rhizomucor pusillus
Enzymes.
Amidonnerie, Industrie del'alcool.
Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie,
biscotterie et viennoiserie.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Amyloglucosidase (ouglucoamylase) issue d'une souche
génétiquement modifiéed'Aspergillus niger (BR) contenant
le gène codant pour laglucoamylase de Trametes
cingulata
Enzymes.
Amidonnerie
Brasserie
Industrie de l'alcool
Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie,
biscotterie et viennoiserie
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-
glycosidiques despolysaccharides
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Asparaginase issue d'une souchegénétiquement modifiéed'Aspergillus niger (AGN)
contenant un gène modifié codant
Enzymes. Produits céréaliers (àl'exception du pain de tradition
française) y compris lescéréales pour petit déjeuner,
Utilisation pour lapréparation d'aliments
contenant de la L-asparaginase et des
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
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pour l'asparaginage d'Aspergillusniger
produits frits à base depommes de terre.
hydrates de carbone, cuits àdes températures
supérieures à 120° C afin dediminuer les niveaux de L-
asparagine (principalprécurseur de la formation
d'acrylamide).
Amyloglucosidase (ouglucoamylase) issue d'une souche
génétiquement modifiéed'Aspergillus niger (BW) contenant
le gène codant pour laglucoamylase de Gloeophyllum
trabeum
Enzymes.Amidonnerie
Industrie de l'alcool
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-
glycosidiques despolysaccharides
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Amyloglucosidase (ouglucoamylase) issue d'une souche
modifiée génétiquement deTrichoderma reesei (DP-Nzh63)
portant le gène codantl'amyloglucosidase de Trichoderma
reesei.
Enzymes. Industrie de l'alcool.Hydrolyse des liaisons
alpha-1-4-glycosidiques despolysaccharides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Alpha-amylase de Bacilluslicheniformis autocloné. Enzymes. Bières.
Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1, 4-D-glucosidiquesdes oligo-saccharides et des
polysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha-amylase d'une souchegénétiquement modifiée deBacillus licheniformis (AV)
contenant le gène codant pourl'alpha-amylase de Bacillus
licheniformis.
Enzymes.Amidonnerie, production de
sirop de glucose.Industrie de l'alcool.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Alpha amylase de Bacilluslicheniformis contenant le gènecodant de l'alpha amylase deBacillus stearothermophilus.
Enzymes. Alcool éthylique d'origineagricole.
Liquéfaction de l'amidondans la trempe de
distillation.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha amylase de Bacilluslicheniformis contenant le gène de
l'alpha-amylase de B.stearothermophilus.
Enzymes. Bières.
Hydrolyse des liaisonsalpha- glycosidiques des
polysaccharides.Liquéfaction des grains crus.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha amylase de Bacilluslicheniformis contenant le gène de
l'alpha-amylase de Bacillusstearothermophilus.
Enzymes. Produits d'hydrolyse del'amidon.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1,4-glycosidiques des
polysaccharides.Dégradation de l'amidon
dans le jus de canne.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha amylase de Bacilluslicheniformis MOL. 2083
recombiné génétiquement.Enzymes.
Industrie de la brasserie, del'amidonnerie, production de
sirop de glucose, de l'alcool etde la sucrerie.
Hydrolyse des liaisons alpha1 - 4 glycosidiques des
polysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha amylase de Bacilluslicheniformis obtenu par
recombinaison homologue.Enzymes. Alcool éthylique d'origine
agricole.
Liquéfaction de l'amidondans la trempe de
distillation.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha amylase de Bacilluslicheniformis obtenu par
recombinaison homologue.Enzymes. Amidonnerie, production de
sirop de glucose.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha-amylase de Bacilluslicheniformis M P 4 9 1 0
contenant le gène codant l'alpha-amylase de Bacillusstearothermophillus.
Enzymes.
Amidonnerie, production desirop de glucose, industrie del'alcool, brasserie, industrie
sucrière.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha amylase de Bacilluslicheniformis SJ7199 contenant legène codant une alpha amylase de
Bacillus stearothermophilus.
Enzymes.Industrie de la brasserie, de
l'amidonnerie, de l'alcool et dela sucrerie.
Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1-4 - glycosidiques
des oligosaccharides et despolysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souchegénétiquement modifiée de
Bacillus licheniformis (GICC03305)porteuse du gène codant unealpha-amylase de Geobacillus
stearothermophilus.
EnzymesBrasserie. Industrie de l'alcool.
Amidonnerie, production desirop de glucose.
Hydrolyse des liaisons alpha1-4 glycosidiques despolysaccharides et des
oligosaccharides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Alpha-amylase de Bacilluslicheniformis obtenu par
recombinaison homologue.Enzymes. Bières.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.Liquéfaction des grains crus.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha-amylase de Bacilluslicheniformis obtenu par
recombinaison homologue.Enzymes. Industrie de la sucrerie.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha-amylase de Bacillus Enzymes Produits de confiserie. Hydrolyse des liaisons Dose
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licheniformis obtenu parrecombinaison homologue.
alpha-1-4-glycosidiques despolysaccharides.
techniquementinévitable.
Alpha-amylase de Bacilluslicheniformis (souche LiH 1159)
porteur du gène codant pourl'enzyme de B. licheniformis.
Enzymes.
Amidonnerie, production desirop de glucose, industrie del'alcool, brasserie industrie
sucrière.
Hydrolyse de liaisonsalphaglycosidiques des
polysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha amylase de souche nongénétiquement modifiées de
Bacillus subtilis, B. licheniformis.Enzymes.
Biscuiterie, pâtisserie,viennoiserie, produits de labiscotterie, panification (à
l'exception du pain de traditionfrançaise) et panification
spéciale.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Alpha amylase de souches nongénétiquement modifiées de
Bacillus subtilis, Bacilluslicheniformis, Aspergillus niger,
Aspergillus oryzae.
Enzymes.
Produits de l'hydrolyse del'amidon, industrie sucrière,
bières, jus de légumes, jus defruits, jus de fruits concentrés,
jus de fruits déshydratés,nectars, sirops.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Alpha-amylase de Bacillus subtilis,Bacillus licheniformis. Enzymes.
Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha-amylases de Bacillussubtilis, Bacillus licheniformis,Aspergillus niger, Aspergillus
oryzae.
Enzymes. Bières.Hydrolyse des liaisons
alpha-1-4-glycosidiques despolysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha-amylases de Bacillussubtilis, Bacillus licheniformis,Aspergillus niger, Aspergillus
oryzae.
Enzymes.
Jus de légumes, jus de fruits,jus de fruits concentrés, jus de
fruits deshydratés, nectars,sirops.
Hydrolyse des liaisonsalpha- glycosidiques des
polysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souchenon génétiquement modifiée de
Microbacterium imperiale (FERM P-11315).
EnzymesProduction de sirop enrichi en
maltotriose.Panification.
Hydrolyse des liaisons alpha1-4 glycosidiques despolysaccharides et des
oligosaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Alpha-amylase de Pseudomonasfluorescens DC 88 porteuse d'ungène hybride de Thermococcus /
codant l'alpha-amylase.
Enzymes.Amidonnerie, production de
glucoseIndustrie de l'alcool.
Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1, 4-D-glucosidiquesdes oligo-saccharides et des
polysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Alpha-amylase issue d'une souchegénétiquement modifiée deTrichoderma reesei (LOH4
AkAApaA) porteuse du gènecodant une alpha-amylase
d'Aspergillus kawachii.
Enzymes
Brasserie.Industrie de l'alcool.
Amidonnerie, production desirop de glucose.
Hydrolyse des liaisons alpha1-4 glycosidiques despolysaccharides et des
oligosaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Aminopeptidase d'Aspergillus nigerEPD-4. Enzymes.
Fromagerie à l'exception desfromages bénéficiant d'une
appellation d'origine,hydrolysats de protéines.
Hydrolyse des liaisonspeptidiques.
Dosetechniquement
inévitable.
Aminopeptidase de souche nongénétiquement modifiée
d'Aspergillus oryzae.Enzymes. Hydrolysats de protéines. Hydrolyse des liaisons
peptidiques des protéines.
Teneurtechniquement
inévitable.
Aminopeptidase issue d'unesouche non génétiquement
modifiée d'Aspergillus oryzae (EX).Enzymes. Hydrolysats de protéines.
Brasserie.Hydrolyse des liaisons
peptidiques des protéines.
Teneurtechniquement
inévitable.
Amyloglucosidase (ouglucamylase) de souche non
génétiquement modifiéesd'Aspergillus niger, Aspergillus
oryzae.
Enzymes.
Amidonnerie, production desirop de glucose, produitsd'hydrolyse de l'amidon,
industrie sucrière, biscuiterie,pâtisserie, viennoiserie, bières.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.Dégradation de l'amidon
dans le jus de canne.
Teneurtechniquement
inévitable.
Amyloglucosidase de souche nongénétiquement modifiée
d'Aspergillus niger.Enzymes.
Cidres et poirés, jus delégumes, jus de fruits, jus defruits concentrés, jus de fruitsdéshydratés, nectars, sirops,panification (à l'exception du
pain de tradition française), etpanification spéciale.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Bêta galactosidases de souchesnon génétiquement modifiées de
Kluyveromyces lactis,Kluyveromyces fragilis, Aspergillus
niger, Aspergillus oryzae.
Enzymes. Lactose hydrolysé.
Hydrolyse du lactose. Lesenzymes d'Aspergillus niger
et d'Aspergillus oryzaepeuvent être fixées sur un
support inerte.
Teneurtechniquement
inévitable.
Amyloglucosidase (ouglucoamylase) issue d'une souche
génétiquement modifiéed'Aspergillus niger (BE) contenantle gène codant l'amyloglucosidase
de Talaromyces emersonii.
Enzymes. Amidonnerie, production desirops de glucose. Brasserie.
Industrie de l'alcool.Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale,
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
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biscuiterie, pâtisserie etviennoiserie.
Amyloglucosidase (ouglucoamylase) issue d'une souche
génétiquement modifiéed'Aspergillus niger (BF) contenantle gène codant l'amyloglucosidase
de Penicillium oxalicum.
Enzymes.
Amidonnerie, production desirops de glucose. Brasserie.
Industrie de l'alcool.Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie et
viennoiserie.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Amyloglucosidase d'Aspergillusniger (STz18-9) porteur du gènecodant pour l'amyloglucosidase
d'A. niger.
Enzymes.Industrie de l'alcool,
amidonnerie, production desirop de glucose.
Hydrolyse des liaisonsglucosidiques despolysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Bêta glucanase de souche nongénétiquement modifiée
d'Aspergillus niger.Enzymes. Amidonnerie, production de
sirop de glucose.
Hydrolyse des liaisons bêta1-3 et bêta 1-6 des
glucanes.
Teneurtechniquement
inévitable.
Bêta glucanase de souche nongénétiquement modifiée
d'Aspergillus niger.Enzymes.
Sirop d'inuline à teneur élevéeen fructose et en fructo-
oligosaccharides(oligofructosides).
Hydrolyse des substratspariétaux de plantes riches
en inuline : chicorée,artichaut et topinambour.
Teneurtechniquement
inévitable.
Bêta glucanases de souches nongénétiquement modifiées de
Bacillus subtilis, Bacillusamyloliquefaciens, Aspergillus
niger, Disporotrichumdimorthosporum.
Enzymes. Bières.
Hydrolyse des liaisons bêta1-3 et 1-4 glycosidiques desbêta glucanes. Ne peuventêtre utilisées que lors du
brassage dans lapréparation du moût de labière en vue de faciliter la
filtration.
Teneurtechniquement
inévitable.
Amyloglucosidase ou a-glucosidase ou glucamylase outransglucosidase d'Aspergillus
niger non génétiquementmodifiée.
Enzymes.
Production de sirops riches enoligosaccharides à partir
d'amidon.Production d'aliments préparés
contenant de l'amidon.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Amyloglucosidases (ouglucamylase) d'Aspergillus niger,
Aspergillus oryzae.Enzymes. Bières.
Hydrolyse des liaisons alpha1-4-glycosidiques des
polysaccharides.Liquéfaction des grains crus.
Dosetechniquement
inévitable.
Amyloglucosidase (ouglucoamylase) issue d'une souche
génétiquement modifiée deTrichoderma longibrachiatum (ex-
reesei) (70H2-TrGA # 32-9)contenant le gène codant
l'amyloglucosidase de Trichodermalongibrachiatum.
Enzymes.
Amidonnerie, production desirops de glucose.
Brasserie.Industrie de l'alcool.
Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale,biscuiterie, biscotterie,
pâtisserie et viennoiserie.
Hydrolyse des liaisonsalpha-1-4-glycosidiques des
polysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Arabinofuranosidase d'une souchenon génétiquement modifiéed'Aspergillus niger (ARF-1)
Enzymes.
Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale, biscuiterieet pâtisserie.
Hydrolyse desarabinoxylanes, L-
arabinanes etarabinogalactanes dans les
céréales.
Teneurtechniquement
inévitable.
Arabinofuranosidase issue d'unesouche génétiquement modifiée deTrichoderma reesei (GV) portant legène codant l'arabinofuranosidase
de Talaromyces pinophilus.
Enzymes. Amidonnerie.
Hydrolyse desarabinoxylanes, L-
arabinanes etarabinogalactanes.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Aspergillopepsine issue d'unesouche génétiquement modifiée de
Trichoderma reesei (DP-Nzq40)portant le gène de
l'aspergillopepsine de Trichodermareesei.
Enzymes. Industrie de l'alcool,hydrolysats de protéines.
Hydrolyse des liaisonspeptidiques des protéines.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Asparaginase d'Aspergillus nigerautocloné. Enzymes.
Produits céréaliers (àl'exclusion des pains de
tradition française) y comprisles céréales pour petits
déjeuners, produits frits à basede pommes de terre, extraitsde levures. Prétraitement des
grains verts de café.
Utilisation pour lapréparation d'aliments
contenant de la L-asparagine et des hydrates
de carbone, cuits à destempératures supérieures à120° C afin de diminuer les
niveaux de L-asparagine(principal précurseur de laformation d'acrylamide).
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Asparaginase issue d'une souchegénétiquement modifiée
d'Aspergillus oryzae (SP oupCaHj621/ BECh2) contenant legène codant pour l'asparaginase
d'Aspergillus oryzae.
Enzymes. Produits céréaliers (àl'exclusion des pains de
tradition française) y comprisles céréales pour petits
déjeuners, produits frits à base
Utilisation pour lapréparation d'aliments
contenant de la L-asparagine et des hydrates
de carbone, cuits à destempératures supérieures à
Dosetechniquement
inévitable.
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de pommes de terre, extraitsde levures
Prétraitement des grains vertsde café
120° C afin de diminuer lesniveaux de L-asparagine
(principal précurseur de laformation d'acrylamide).
Asparaginase issue d'une souchegénétiquement modifiée de
Bacillus subtilis (CK) porteuse dugène codant une asparaginase de
Pyrococcus furiosus.
Enzymes.
Produits céréaliers (àl'exception du pain de tradition
française) y compris lescéréales pour petit déjeuner,
produits frits à base depommes de terre, extraits de
levure.
Prétraitement des grains vertsde café.
Utilisation pour lapréparation d'aliments
contenant de la L-asparaginase et des
hydrates de carbone, cuits àdes températures
supérieures à 120° C afin dediminuer les niveaux de L-
asparagine (principalprécurseur de la formation
d'acrylamide).
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Asparaginase issue d'une souchegénétiquement modifiéed'Aspergillus oryzae (OA)
contenant un gène modifié codantpour l'asparaginage d'Aspergillus
oryzae
Enzymes.
Produits céréaliers (àl'exception du pain de tradition
française) y compris lescéréales pour petit déjeuner,
produits frits à base depommes de terre.
Prétraitement des grains vertsde café
Prétraitement du cacao
Utilisation pour lapréparation d'aliments
contenant de la L-asparagine et des hydrates
de carbone, cuits à destempératures supérieures à120° C afin de diminuer les
niveaux de L-asparagine(principal précurseur de laformation d'acrylamide).
Teneurtechniquement
inévitable.
Aspartyl protéase d'Aspergillusoryzae (n° IF 04 177/777)
contenant le gène codant pour laprotéase de Rhizomucor mieihei.
Enzymes. Fromages (sans AOC).
A la dose strictementnécessaire pour obtenir
l'effet recherché. Hydrolysedes liaisons peptidiques desprotéines. La dénomination
de ces préparations doit être"enzyme coagulante
d'origine microbienne pourfromagerie".
Dosetechniquement
inévitable.
Bêta amylase (1-4 alpha-Dglucane-malto-hydrolase) d'orge
non germée.Enzymes. Sirop à haute teneur en
maltose.Hydrolyse des liaisons alpha1-4 des chaînes d'amidon.
Dosetechniquement
inévitable.
Bêta amylase extraite de grains deblé. Enzymes.
Amidonnerie, production desirop de glucose, industrie de
l'alcool et brasserie.
Hydrolyse des liaisons alpha1-4 des chaînes d'amidon.
Dosetechniquement
inévitable.L'absence demycotoxines
doit êtrecontrôlée dans
les lots depréparations
enzymatiques.
Bêta-amylase issue d'une souchegénétiquement modifiée Bacilluslicheniformis (JA) contenant le
gène codant pour la bêta-amylasede Bacillus flexus
Enzymes. AmidonnerieHydrolyse des liaisonsalpha-1-4 des chaînes
d'amidon
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Bêta fructofuranosidased'Aspergillus niger (ATCC 20611). Enzymes. Fructo-oligo-saccharides
(oligofructi-saccharides).Hydrolyse du saccharose
suivie d'une oligomérisation.
Dosetechniquement
inévitable.
Bêta-galactosidase (lactase acide)issue d'une souche d'Aspergillus
oryzae autocloné (ACL-1C)Enzymes.
Lait et lactosérum à teneurréduite en lactose, produits
laitiers fermentés et fromages,à l'exception de ceux
bénéficiant d'une appellationd'origine contrôlée, stabilisés
dans des conditions permettantd'assurer l'inactivation des
enzymes.
Hydrolyse du lactose.Teneur
techniquementinévitable.
Bêta galactosidase de Bacilluscirculans (ATCC 31382). Enzymes. Galacto-oligosaccharides.
Addition de galactose ou delactose pour obtenir desgalacto-oligosaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Bêta galactosidase BbgIV issued'une souche génétiquement
modifiée d'Escherichia coli (BgIAMCB3) porteuse du gène codantune bêta galactosidase BbgIV de
Bifidobactérium bifidum.
Enzymes. Galacto-oligosaccharides
Transgalactosylationgénérant des galacto-
oligosaccharides à partir delactose.
Teneurtechniquement
inévitable.
Bêta-galactosidase deKluyveromyces lactis n° 013-2
(FERM P-3513).
Enzymes. Lait à teneur réduite en lactose,lactosérum, produits laitiersfermentés et fromages, à
l'exception de ceux bénéficiantd'une appellation d'origine
contrôlée, stabilisés dans des
Hydrolyse du lactose. Teneurtechniquement
inévitable.
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conditions permettant d'assurerl'inactivation des enzymes.
Bêta-galactosidase deKluyveromyces lactis GAL 16A/
18A.Enzymes.
Lait à teneur réduite en lactose,lactosérum, produits laitiersfermentés et fromages, à
l'exception de ceux bénéficiantd'une appellation d'origine
contrôlée, stabilisés dans desconditions permettant d'assurer
l'inactivation des enzymes.
Hydrolyse du lactose.Teneur
techniquementinévitable.
Beta galactosidase issue d'unesouche non génétiquement
modifiée de Kluyveromyces lactis(XJ).
Enzymes.
Lait à teneur réduite en lactose,lactosérum, produits laitiersfermentés et fromages (à
l'exception de ceux bénéficiantd'une appellation d'origine
contrôlée) stabilisés dans desconditions permettant d'assurer
l'inactivation des enzymes.
Hydrolyse du lactose.Teneur
techniquementinévitable.
Bêta-galactosidase issue d'unesouche non génétiquement
modifiée de Kluyveromyces lactis(CBS 683).
Enzymes.
Lait à teneur réduite en lactose,lactosérum, produits laitiersfermentés et fromages (à
l'exception de ceux bénéficiantd'une appellation d'origine
contrôlée) stabilisés dans desconditions permettant d'assurer
l'inactivation des enzymes.
Hydrolyse du lactose.Teneur
techniquementinévitable.
Bêta-galactosidase (lactase) issued'une souche génétiquement
modifiée de Bacillus licheniformis(BT) contenant le gène codant
pour la lactase de Bifidobacterium
bifidium
Enzymes.
Lait à teneur réduite en lactose,lactosérum, produits laitiersfermentés et fromages, à
l'exception de ceux bénéficiantd'une appellation d'originecontrôlée, stabilisés dans
des conditions permettant
d'assurer l'inactivation desenzymes.
Hydrolyse du
lactose
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Cellobiase de souche nongénétiquement modifiée
d'Aspergillus niger.Enzymes.
Sirop d'inuline à teneur élevéeen fructose et en fructo-
oligosaccharides(oligofructosides).
Hydrolyse des substratspariétaux de plantes riches
en inuline : chicorée,artichaut et topinambour.
Teneurtechniquement
inévitable.
Bêta galactosidase issue d'unesouche modifiée génétiquementd'Aspergillus oryzae (DP-Bzg59)portant le gène codant la bêta
galactosidase d'Aspergillus oryzae.
Enzymes.
Lait et lactosérum à teneurréduite en lactose, produits
laitiers fermentés et fromages,à l'exception de ceux
bénéficiant d'une appellationd'origine contrôlée, stabilisés
dans des conditions permettantd'assurer l'inactivation desenzymes ; Production degalacto-oligosaccharides.
Hydrolyse du lactose ;Transgalactosylation
générant des galacto-oligosaccharides à partir de
lactose.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Bêta galactosidase issue d'unesouche génétiquement modifiée
d'Aspergillus niger (TOL) porteusedu gène codant une bêta
galactosidase d'Aspergillus oryzae.
Enzymes.
Produits laitiers fermentés,babeurre, autres spécialités
laitières fermentées, fromagefrais (quark), fromages (à
l'exception de ceux bénéficiantd'une appellation d'origine)
stabilisés dans des conditionspermettant d'assurer
l'inactivation des enzymes, lait,lactosérum, glaces.
Hydrolyse du lactose.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Bêta galactosidase issue d'unesouche modifiée génétiquement de
Bacillus subtilis (DP-Ezg70)portant le gène codant la bêta
galactosidase de Bifidobacteriumbifidum.
Enzymes.
Lait et lactosérum à teneurréduite en lactose, produits
laitiers fermentés et fromages,à l'exception de ceux
bénéficiant d'une appellationd'origine contrôlée, stabilisés
dans des conditions permettantd'assurer l'inactivation desenzymes ; Production degalacto-oligosaccharides.
Hydrolyse du lactose ;Transgalactosylation
générant des galacto-oligosaccharides à partir de
lactose.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Cellulase de souche nongénétiquement modifiée
d'Aspergillus niger.Enzymes.
Sirop d'inuline à teneur élevéeen fructose et en fructo-
oligosaccharides(oligofructosides).
Hydrolyse des substratspariétaux de plantes riches
en inuline : chicorée,artichaut et topinambour.
Teneurtechniquement
inévitable.
Bêta-glucanase de Bacillusamyloliquefaciens autocloné. Enzymes. Bières.
Hydrolyse des liaisons bêta1-3 et bêta 1-6 des
glucanes.
Dosetechniquement
inévitable.
Bêta glucanase de Talaromycesemersonii FBG-1 (DS 29601) Enzymes. Bières.
Hydrolyse des liaisons bêta1-3 et bêta 1-6 des
glucanes.
Dosetechniquement
inévitable.
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Bêta glucanase de Trichodermalongibrachiatum (ex-reesei) (Alko2656) contenant les gènes codant
pour l'enzyme de T.longibrachiatum.
Enzymes. Amidonnerie, production desirop de glucose.
Hydrolyse des liaisons bêta1-3 et 1-4 glycosidiques des
bêta glucanes.
Dosetechniquement
inévitable.
Cellulase de souche nongénétiquement modifiée de
Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei).
Enzymes.Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale.
Hydrolyse des substratspariétaux.
Teneurtechniquement
inévitable.
Bromélaïne de tige extraited'Ananas comosus Enzymes.
Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie,
viennoiserie et biscotterie.
Hydrolyse des liaisonspeptidiques des protéines.
Teneurtechniquement
inévitable.
Carboxypeptidase de type sérineissue d'une souche d'Aspergillusniger modifiée génétiquement
PEG-1A contenant un gène codantla carboxypeptidase d'Aspergillus
niger.
Enzymes.
Fromages à l'exception desfromages bénéficiant d'une
appellation d'origine.Arômes obtenus à partir dematières premières laitières.
Produits à base de viandefermentées.
Hydrolyse des liaisonspeptidiques de protéines.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Cellulase de souche nongénétiquement modifiée de
Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei).
Enzymes. Industrie de l'alcool. Hydrolyse de la cellulose.Teneur
techniquementinévitable.
Cellulase (endo 1-4 bêta Dglucanase, cellobiohydrolase, exo
1-4 bêta D glucanase) deTrichoderma longibrachiatum (ex-
reesei) (Alko 233).
Enzymes.Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale.
Hydrolyse de la cellulose. Ala dose strictement
nécessaire pour obtenirl'effet recherché.
Dosetechniquement
inévitable.
Enzymes débranchant l'amidon desouche non génétiquementmodifiée de Bacillus acido-pullulyticus (par exemple
pullulanase).
Enzymes. Amidonnerie, production deglucose, bières.
Hydrolyse des liaisons alpha1-6 glycosidiques des
polysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Cellulase issue d'une souche nongénétiquement modifiée de
Penicillium funiculosum (PF8/403-M) .
Enzymes.
Amidonnerie, brasserie,industrie de l'alcool,
panification (à l'exception dupain de tradition française),
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie,
biscotterie, viennoiserie.
Hydrolyse de la cellulose.Teneur
techniquementinévitable.
Cellulase de Trichodermalongibrachiatum (ex-reesei) (RLP
37).Enzymes. Amidonnerie, production de
sirop de glucose. Hydrolyse de la cellulose.Dose
techniquementinévitable.
Cellulase de Trichodermalongibrachiatum (ex-reesei) (ATCC
26.921).Enzymes. Fibres solubles à partir de marc
de pommes. Hydrolyse de la cellulose.Dose
techniquementinévitable.
Cellulase de Trichodermalongibrachiatum (ex-reesei) (ATCC
26.921).Enzymes.
Sirop d'inuline à teneur élevéeen fructose et en fructo-
oligosaccharides(oligofructosides).
Hydrolyse de la cellulose deplantes riches en inuline :
chicorée, artichaut ettopinambour.
Dose maximale d'emploi 1g/kg de matière première à
traiter.
Dosetechniquement
inévitable.
Cellulase issue d'une souche nongénétiquement modifiée de
Trichoderma longibrachiatum (exreesei) A83.
Enzymes.
Brasserie. Industrie de l'alcool.Amidonnerie, production de
sirop de glucose.Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale.Biscuiterie, pâtisserie,
biscotterie et viennoiserie.
Hydrolyse de la cellulose
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Cellulase issue d'une souche nongénétiquement modifiée de
Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (TV)
Enzymes.
Brasserie.Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie et
viennoiserie.
Hydrolyse de la cellulose.Teneur
techniquementinévitable.
Cellulase issue d'une souche deTrichoderma reesei autoclonée
(E2DD2).Enzymes.
Amidonnerie, production desirop de glucose.
Brasserie.Industrie de l'alcool potable.
Hydrolyse de la cellulose.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Chymosine d'Aspergillus nigervariété Awamori renfermant un
gène de prochymosine B de veau.
Enzymes. Fromages (sans AOC). A la dose strictementnécessaire pour obtenir
l'effet recherché.Hydrolyse de la caséine.
Dosetechniquement
inévitable.
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https://www.legifrance.gouv.fr/affichTexte.do?cidTexte=LEGITEXT000020667468 28/47
La dénomination de cetteenzyme doit être : "Enzyme
coagulante : chymosineproduite par Aspergillusniger variété Awamori".
Chymosine issue d'une souched'Aspergillus niger variété
Awamori (CHCC10311) porteused'un gène codant la chymosine de
dromadaire domestique.
Enzymes.
Fromages, à l'exception deceux bénéficiant d'une
appellation d'origine contrôlée.Produits laitiers coagulés.
Hydrolyse de la caséine.Teneur
techniquementinévitable.
Chymosine de Kluyveromyceslactis (CHY) renfermant un gène
de prochymosine B de veau.Enzymes.
Produits laitiers fermentés,babeurre, autres spécialités
laitières fermentées, fromagefrais (quark), fromages (à
l'exception de ceux bénéficiantd'une appellation d'origine).
A la dose strictementnécessaire pour obtenir
l'effet recherché. Hydrolysede la caséine. La
dénomination de cetteenzyme doit être : "Enzyme
coagulante : chymosineproduite par Kluyveromyces
lactis".
Dosetechniquement
inévitable.
Chymosine d'Escherichia coli K 12renfermant un gène de
prochymosine A de veau.Enzymes. Fromages (sans AOC).
A la dose strictementnécessaire pour obtenir
l'effet recherché.Hydrolyse de la caséine.La dénomination de cette
enzyme doit être : "Enzymecoagulante : chymosine
produite par Escherichia coliK 12".
Dosetechniquement
inévitable.
Chymosine extraite de la caillettede veau. Enzymes. Hydrolysats de protéines. Hydrolyse des protéines.
Dosetechniquement
inévitable.
Chymosine extraite de la caillettede veau. Enzymes.
Hydrolysats de protéinesdestinés à une alimentation
particulière.
Dans les conditions prévuespar l'arrêté du 21 décembre
1988.
Dosetechniquement
inévitable.
Chymosine issue d'une souchegénétiquement modifiée deKluyveromyces lactis (CIN)
renfermant un gène modifié deprochymosine B de veau.
Enzymes.
Produits laitiers fermentés,babeurre, autres spécialités
laitières fermentées, fromagefrais (quark), fromages (à
l'exception de ceux bénéficiantd'une appellation d'origine),
lait, lactosérum, glaces.
A la dose strictementnécessaire pour obtenir
l'effet recherché. Hydrolysede la caséine. La
dénomination de cetteenzyme doit être : "Enzyme
coagulante : chymosineproduite par Kluyveromyces
lactis".
Teneurtechniquement
inévitable.
Chymotrypsine extrait de pancréasde bœuf. Enzymes. Hydrolysats de protéines. Hydrolyse des protéines.
Dosetechniquement
inévitable.
Chymotrypsine extraite depancréas de bœuf. Enzymes.
Hydrolysats de protéinesdestinés à une alimentation
particulière.
Dans les conditions prévuespar l'arrêté du 21 décembre
1988.
Dosetechniquement
inévitable.
Cyclomalto-dextrineglucanotransférase de Bacillus
licheniformis (SJ2324) portant legène codant de
Thermoanaerobacter sp.
Enzymes. Production de cyclodextrines.
Formation d' une liaison 1-4alpha D-glucosidique (encyclisant une partie de lachaîne des 1,4 alpha D-
glucanes).
Dosetechniquement
inévitable.
4-α-D glucanemaltotétraohydrolase (ou G4-
amylase) issue de la souche deBacillus licheniformis MDT06-228
modifiée génétiquement contenantle gène codant une protéine
recombinante de la 4-α-D glucanemaltotétraohydrolase PS4wt de
Pseudomonas-stutzeri.
Enzymes.
Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie et
viennoiserie, amidonnerie.
Hydrolyse des liaisons alpha(1,4) D-glycosidiques des
polysaccharides amylacés enlibérant des résidus
maltotétraose à partir desextrémités non réductrices.
Teneurtechniquement
inévitable.
Dextranase de Chaetomium gracileATCC 16153. Enzymes. Sucrerie. Hydrolyse des liaisons alpha
1-6 des dextranes.
Dosetechniquement
inévitable.
Dextranase issue d'une souchenon génétiquement modifiée de
Chaetomium erraticum (3Z).Enzymes. Sucrerie. Hydrolyse des liaisons alpha
1-6 des dextranes.
Dosetechniquement
inévitable.
Endo-bêta-glucanase issue d'unesouche génétiquement modifiée de
Bacillus subtilis (CF 624B-1)porteuse du gène codant une bêta
glucanase de Bacillus subtilis.
Enzymes. Brasserie.Industrie de l'alcool potable.
Hydrolyse des liaisons bêta1-3 et 1-4 des glucanes.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Endo-bêta-glucanase issue d'unesouche non génétiquement
modifiée de Geosmithia emersonii(BWW1016. 2).
Enzymes
Brasserie.Industrie de l'alcool.
Amidonnerie, production desirop de glucose.
Hydrolyse des liaisons bêta1-3 et 1-4 des glucanes.
Teneurtechniquement
inévitable.
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Endo-1,4-bêta-glucanase issued'une souche génétiquement
modifiée de Trichoderma reesei(RF5261) porteuse du gène codant
une endo-bêta-glucanase deTrichoderma reesei.
Enzymes. Brasserie, production d'alcoolpotable, amidonnerie,
traitement des grains decéréales destinés à la
production de farine panifiable(à l'exception du pain de
tradition française).
Hydrolyse des liaisons bêta1-4 des glucanes.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Endoglucanase de Humicolainsolens (DSM 1800). Enzymes.
Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale.
Hydrolyse des liaisons bêta1-3 et 1-4 des glucanes.
Dosetechniquement
inévitable.
Endoglucanase d'Humicolainsolens (DSM 1800). Enzymes. Bières. Hydrolyse des liaisons bêta
1-3 et 1-4 des glucanes.
Dosetechniquement
inévitable.
Endoxylanase d'Aspergillus nigerobtenu par recombinaisonhomologue (CB 270-95).
Enzymes. Biscuiterie, pâtisserie,viennoiserie.
Hydrolyse des liaisonsosidiques des
hémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Endoxylanase d'Aspergillus nigerobtenu par recombinaisonhomologue (CBS 270-95).
Enzymes.Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale.
Hydrolyse des liaisonsosidiques des
hémicelluloses.A la dose strictement
nécessaire pour obtenirl'effet recherché.
Dosetechniquement
inévitable.
Endoxylanase d'Aspergillus nigerobtenu par recombinaisonhomologue (CB 270-95).
Enzymes. Produits de la biscotterie.Hydrolyse des liaisons
osidiques deshémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Endoxylanase issue d'une souchegénétiquement modifiéed'Aspergillus niger (XEA)
contenant le gène codant pourl'endoxylanase de Rasamsonia
emersonii
Enzymes.
Brasserie. Industrie de l'alcool.Panification (à l'exception dupain de tradition française) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie,
biscotterie et viennoiserie.
Hydrolyse des liaisonsosidiques des
hémicelluloses.
Teneurtechniquement
inévitable.
Enzymes coagulantes citées dansla présente annexe pour les
fromages.Enzymes. Caséines acides alimentaires.
A la dose strictementnécessaire pour obtenir
l'effet recherché.
Dosetechniquement
inévitable.
Exopeptidase de souche nongénétiquement modifiéed'Aspergillus melleus.
Enzymes.Préparations aromatisantes àbase de matières premières
laitières.
Protéolyse. Les préparationsaromatisantes sont
stabilisées par la chaleurafin d'assurer l'inactivation
des enzymes.
Teneurtechniquement
inévitable.
AUXILIAIREStechnologiques
CATÉGORIEde l'auxiliairetechnologique
DENRÉEalimentaire
CONDITIONS D'EMPLOI/fonction
DOSERÉSIDUELLE
maximale
Exo-alpha-amylasemaltogène de Bacillussubtilis contenant le
gène de l'alphaamylase de B.
stéarothermophilus.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînesd'amidon et d'oligosaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Exo-alpha amylasemaltogène (ou 4-D
glucanmaltohydrolase) d'unesouche génétiquement
modifiée de Bacilluslicheniformis (MDT06-
221) contenant legène synthétique
codant une exo-alphaamylase maltogène de
Geobacillusstearothermophilus.
Enzymes
Amidonnerie,production de sirop
de glucose.
Brasserie.
Industrie de l'alcoolpotable.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie,
pâtisserie, biscotterieet viennoiserie.
Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînesd'amidon et d'oligosaccharides.
Exo-α-amylasemaltogène (ou 4-D
glucanmaltohydrolase) d'unesouche génétiquement
modifiée de Bacillussubtilis (SM)
contenant le gène deBacillus
stearothermophilus.
Enzymes. Biscuiterie, pâtisserieet viennoiserie.
Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînesd'amidon et d'oligosaccharides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Exo-α-amylasemaltogène (ou 4-D
glucan
Enzymes. Sirop de maltose,panification (à
l'exception du pain
Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînesd'amidon et d'oligosaccharides.
Teneurrésiduelle
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maltohydrolase) d'unesouche génétiquement
modifiée de Bacillussubtilis contenant le
gène de Bacillusstearothermophilus.
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
techniquementinévitable.
Exo-α-amylasemaltogène (ou 4 α D
glucanmaltohydrolase) d'unesouche génétiquement
modifiée de Bacillussubtilis (SO)
contenant le gènemodifié codant l'exo-α-amylase maltogène
de Bacillusstearothermophilus
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie
et viennoiserie.
Hydrolyse des liaisons α 1-4 des chaînes d'amidonet d'oligosaccharides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Exo alpha amylasemaltogène (ou 4-D
glucanmaltohydrolase) d'unesouche génétiquement
modifiée de Bacillussubtilis (OC)
contenant le gènemodifié codant l'exo
alpha amylasemaltogène de Bacillusstearothermophilus.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie
et viennoiserie.
Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînesd'amidon et d'oligosaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Exo-α-amylasemaltogène (ou 4-D
glucanmaltohydrolase) d'unesouche génétiquement
modifiée de Bacillussubtilis (DS 67348)
contenant un gène deGeobacillus
stearothermophilus.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie
et viennoiserie.
Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînesd'amidon et d'oligosaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Extraits demuqueusesintestinales.
Enzymes. Hydrolysats deprotéines. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.
Dosetechniquement
inévitable.
Extraits demuqueusesintestinales.
Enzymes.
Hydrolysats deprotéines destinés à
une alimentationparticulière.
Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21décembre 1988.
Dosetechniquement
inévitable.
Extraitspancréatiques. Enzymes. Hydrolysats de
protéines. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Dose
techniquementinévitable.
Extraitspancréatiques. Enzymes.
Hydrolysats deprotéines destinés à
une alimentationparticulière.
Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21décembre 1988.
Dosetechniquement
inévitable.
Glucamylase desouche non
génétiquementmodifiée d'Aspergillus
niger.
Enzymes.Biscuiterie,pâtisserie,
viennoiserie.
Hydrolyse des liaisons alpha-glycosidiques despolysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Glucose isomérase (D-glucose cétol
isomérase) de souchenon génétiquement
modifiée deStreptomycesviolaceoniger.
Enzymes.Sirop de glucose àteneur élevée en
fructose.Isomérisation du glucose.
Teneurtechniquement
inévitable.
Glucose isomérase desouches non
génétiquementmodifiées de Bacillus
coagulans,Actinoplanesmissouriensis
immobilisée sur unsupport réticulé pardu glutaraldhéyde.
Enzymes.Sirop de glucose àteneur élevée en
fructose.Isomérisation du glucose.
Teneurtechniquement
inévitable.
Glucose isomérase deStreptomyces murinus
DMS3252,immobilisée sur
Enzymes. Sirop de glucose àteneur élevée en
fructose.
Isomérisation du glucose. Dosetechniquement
inévitable.
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support réticulé pardu glutaraldéhyde et
du polyéthylèneimine.
Glucose isomérase desouches non
génétiquementmodifiées deStreptomyces
olivochromogenes,Streptomycesrubiginosus,
immobilisée sursupport inerte.
Enzymes.Sirop de glucose àteneur élevée en
fructose.Isomérisation du glucose.
Teneurtechniquement
inévitable.
Glucose-isomérase,issue de la souche de
Streptomycesrubiginosus SYC5406
génétiquementmodifiée immobilisée
sur un supportgltaraldéhyde /
polyéthylène-imine.
Enzymes. Sirops à teneurélevée en fructose. Isomérisation du D-glucose en D-fructose.
Dosetechniquement
inévitable.
Glucose oxydase desouche non
génétiquementmodifiée d'Aspergillus
niger.
Enzymes.
Biscuiterie,pâtisserie,
viennoiserie,panification (à
l'exception du painde traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Amélioration de la machinabilité des pâtes paroxydation du bêta-D-glucose. L'activité glucose
oxydase doit être associée à une activité catalase,en quantité suffisante pour dégrader le peroxyded'hydrogène au fur et à mesure de sa formation.
Teneurtechniquement
inévitable.
Glucose oxydase issuede la souche
d'Aspergillus oryzaeMt1-72 portant le
gène codant pour laglucose oxydase
d'Aspergillus niger.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.Boulangerie fine.
Amélioration de la machinabilité des pâtes paroxydation du béta-D- glucose.
L'activité glucose oxydase doit être associée à uneactivité catalase, en quantité suffisante pourdégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à
mesure de sa formation.
Dosetechniquement
inévitable.
Glucose oxydased'une souche (DS
31859) d'Aspergillusniger non
génétiquementmodifiée.
Enzymes. Œufs.
Hydrolyse du bêta D-glucose.L'activité glucose oxydase doit être associée à une
activité catalase, en quantité suffisante pourdégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à
mesure de sa formation.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Glucose oxydase issued'une souche
génétiquementmodifiée d'Aspergillusniger (ZGL) porteusedu gène codant uneglucose oxydase de
Penicilliumchrysogenum.
Enzymes
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie,
pâtisserie, biscotterieet viennoiserie.
Hydrolyse du bêta D-glucose.L'activité glucose oxydase doit être associée à une
activité catalase, en quantité suffisante pourdégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à
mesure de sa formation.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Glucose oxydase issued'une souche modifiée
génétiquement deTrichoderma reesei
(RF11400) portant legène codant la
glucose oxydase dePenicillium
amagasakiense.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise),
panification spéciale,boulangerie fine,
biscuiterie,pâtisserie,
viennoiserie.
Amélioration de la machinabilité des pâtes paroxydation du béta-D-glucose. L'activité glucose
oxydase doit être associée à une activité catalase,en quantité suffisante pour dégrader le peroxyded'hydrogène au fur et à mesure de sa formation.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Glucosyltransférase debranchement (amylo-
(1, 41, 6)-transglycosylase)issue souche deBacillus subtilisgénétiquementmodifiée (RO)
contenant le gènecodant l'enzyme de
branchement deRhodothermus
obamensis.
Enzymes Amidonnerie
Création de liaison interchaînes 1, 6 glucosidiquespar transfert d'une chaîne de résidus 1, 4
glucosidiques sur un groupe hydroxy d'une autrechaîne glucosidique similaire.
Conversion de l'amylose en amylopectine.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Glutaminase issued'une souche de
Bacillusamyloliquefaciens non
génétiquementmodifiée (GT2).
Enzymes.Hydrolysats de
protéines.Extraits de levures.
Convervion de la L-glutamine en L-glutamate etammoniac.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable
Hémicellulase Enzymes. Panification (à Hydrolyse des liaisons osidiques des Dose
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d'Aspergillus niger. l'exception du painde traditionfrançaise) et
panification spéciale.
hémicelluloses. techniquementinévitable.
Hémicellulased'Aspergillus niger. Enzymes.
Biscuiterie,pâtisserie,
viennoiserie.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Hémicellulase deBacillus subtilis
autocloné B1-109 pCPC 720.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Hémicellulase deBacillus subtilis
autocloné.Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Hémicellulase deBacillus subtilis
autocloné.Enzymes. Produits de la
biscotterie.Hydrolyse des liaisons osidiques des
hémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Hexose oxydase deHansenula
polymorpha B 13-HOX46 Mut 45.
Enzymes.
Biscuiterie,pâtisserie,
viennoiserie.Panification (à
l'exception du painde traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Oxydation des hexoses et de certains disaccharidescomme le maltose. Sous réserve de ne pasemployer du méthanol comme inducteur.
Dosetechniquement
inévitable.
Hémicellulase desouche non
génétiquementmodifiée d'Aspergillus
niger.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie,pâtisserie,
viennoiserie, produitsde la biscotterie.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Teneurtechniquement
inévitable.
Hémicellulase desouche non
génétiquementmodifiée d'Aspergillus
niger.
Enzymes.
Sirop d'inuline àteneur élevée en
fructose et en fructo-oligosaccharides
(oligofructosides).
Hydrolyse des substrats pariétaux de plantesriches en inuline : chicorée, artichaut,
topinambour.
Teneurtechniquement
inévitable.
Inulinase de souchenon génétiquement
modifiée d'Aspergillusniger.
Enzymes.
Sirop d'inuline àteneur élevée en
fructose et en fructo-oligosaccharides
(oligofructosides).
Hydrolyse de l'inuline. La teneur endianhydrodifructose doit être inférieure à 0,15 %.
Teneurtechniquement
inévitable.
Invertase (etinvertase immobiliséesur support réticulé
par duglutaraldéhyde) de
souche nongénétiquement
modifiée deSaccharomyces
cerevisiae.
Enzymes. Produits deconfiserie. Hydrolyse du saccharose.
Teneurtechniquement
inévitable.
Invertase de souchenon génétiquement
modifiée deSaccharomyces
cerevisiae immobiliséesur support réticulé
par du glutaraldéhyde.
Enzymes. Sucre inverti. Hydrolyse du saccharose.Teneur
techniquementinévitable.
Iso-alpha-amylase dePseudomonas
amyloderamosa ATCC21262.
Enzymes.Amidonnerie,
production de siropde glucose.
Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glucosidiques despolysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Lactase deKluyveromyces lactisLCT 114 autocloné.
Enzymes. Lait à teneur réduiteen lactose,
lactosérum, produitslaitiers fermentés et
fromages, àl'exception de ceuxbénéficiant d'une
appellation d'originecontrôlée, stabilisésdans des conditionspermettant d'assurer
Hydrolyse du lactose. Teneurtechniquement
inévitable.
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l'inactivation desenzymes.
Lactases de souchesnon génétiquement
modifiées deKluyveromyces lactis,
Kluyveromycesfragilis, Aspergillusniger, Aspergillus
oryzae.
Enzymes. Lactose hydrolysé.Hydrolyse du lactose. Les enzymes d'Aspergillusniger et d'Aspergillus oryzae peuvent être fixées
sur un support inerte.
Teneurtechniquement
inévitable.
Lactases de souchesnon génétiquement
modifiées deKluyveromyces lactis,
Kluyveromycesfragilis, Aspergillusniger, Aspergillus
oryzae.
Enzymes. Lactosérumhydrolysé.
Hydrolyse du lactose. A la dose strictementnécessaire pour obtenir l'effet recherché.
Teneurtechniquement
inévitable.
Lactoperoxydaseextraite de lactosérum
immobilisée,isothiocyanates depotassium ou de
sodium et peroxyded'hydrogène.
Divers.Salades crues prêtes
à l'emploi (dequatrième gamme)
Lactoperoxydase à la dose strictement nécessairepour obtenir l'effet recherché.
Peroxyde d'hydrogène à la concentration maximalede 2mM (soit 68 ppm).
Ion isothiocyanate à la concentration maximale de2 mM (soit 175 ppm pour le thiocyanate de
potassium).Le procédé doit aboutir à une concentration
d'isothiocyanate de 0, 6 mM dans l'eau de lavage.
Teneurrésiduelle enthiocyanates
dans lessaladesrincées
inférieure à 0,5 mg / kg.
Lipase d'une soucherecombinée MStr 115d'Aspergillus oryzaeporteuse du gène
codant pour la lipasede Fusarium oxy-
sporum.
Enzymes.
Biscuiterie,viennoiserie,pâtisserie.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Modification des interactions triglycérides/gluten.Dose
techniquementinévitable.
Lipase d'Aspergillusoryzae
(pCaHj559/BECh2#3)contenant le gène
hybride Thermomyceslanuginosus/Fusariumoxy sporum codant
pour la lipase.
Enzymes.Industrie de l'huile,des graisses et de
l'œuf.Hydrolyse des triglycérides.
Dosetechniquement
inévitable.
Lipase issue d'unesouche génétiquementmodifiée d'Aspergillusoryzae (AL) contenantle gène codant pour
l'enzyme de Humicolalanuginosa
(Thermomyceslanuginosus).
Enzymes.
Biscuiterie,viennoiserie,pâtisserie,
panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.Industrie des huiles
alimentaires.Brasserie.
Modification des interactions triglycérides/ gluten.Hydrolyse des triglycérides afin de permettre une
inter-estérification.
Teneurtechniquement
inévitable.
Lipase issue d'unesouche génétiquementmodifiée d'Aspergillusoryzae (PH) contenantle gène codant pour la
lipase de Fusariumoxysporum
Enzymes. Hydrolysats deprotéines
Hydrolyse des lipides lors du prétraitement desmatières premières utilisées pour la production
d'hydrolysats de protéines
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Lipase de souche nongénétiquement
modifiée de Candidarugosa.
Enzymes.
Production depréparations
aromatisantes àpartir de matièrespremières laitières.
Hydrolyse des triglycérides. Les préparationsaromatisantes sont stabilisées par la chaleur afin
d'assurer l'inactivation des enzymes.
Teneurtechniquement
inévitable.
Lipase issue d'unesouche d'Aspergillusniger génétiquement
modifiée (DB)contenant le gènecodant la lipase deCandida antarctica.
Enzymes Industrie des huilesalimentaires
Hydrolyse des triglycérides afin de permettre uneinterestérification.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Lipase issue d'unesouche génétiquementmodifiée d'Aspergillusoryzae (LH) contenant
le gène modifiécodant la lipase de
Thermomyceslanuginosus.
Enzymes
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie
et viennoiserie.
Hydrolyse des triglycérides.Teneur
techniquementinévitable.
7/26/2019 Arrêté du 19 octobre 2006 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques dans la fabrication de certaines denrées alimentaires | Legifr…
https://www.legifrance.gouv.fr/affichTexte.do?cidTexte=LEGITEXT000020667468 34/47
Lipase produite par lasouche d'Aspergillus
niger modifiéegénétiquement LFS-
54 contenant un gènecodant la lipase de
Fusarium culmorum.
Enzymes. Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.Viennoiserie,biscuiterie,pâtisserie.
Modification des interactions triglycérides / gluten. Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Lipase issue de lasouche de Pichia
angusta B14-CBSsyntmodifiée
génétiquementcontenant un gène
synthétique codant lalipase de Fusarium
heterosporum.
Enzymes. Industrie des huilesalimentaires. Hydrolyse des triglycérides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Lipase issue de lasouche de Pichia
angusta B14-CBSsyntmodifiée
génétiquementcontenant un gène
synthétique codant lalipase de Fusarium
heterosporum.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise).
Viennoiserie.
Modification des interactions triglycérides/ gluten.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Lipase immobiliséed'une souche de
Rhizopus niveus nongénétiquementmodifiée (NL-1).
Enzymes.Industrie des huiles
et graissesalimentaires.
Hydrolyse des triglycérides.Teneur
techniquementinévitable.
Lipase de Rhizopusoryzae FLP-1. Enzymes.
Biscuiterie,viennoiserie,pâtisserie.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Modification des interactions triglycérides-gluten.Hydrolyse des triglycérides.
Dosetechniquement
inévitable.
Lipase de souche nongénétiquement
modifiée de Rhizopusoryzae.
Enzymes. Graisses et huiles(sauf beurre).
Hydrolyse des triglycérides afin de permettre uneinterestérification. A la dose strictement nécessaire
pour obtenir l'effet recherché.
Teneurtechniquement
inévitable.
Lipase issue d'unesouche non
génétiquementmodifiée de Candida
cylindracea (AE-LAYH).
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,production de
produits laitiersutilisés à des finsaromatiques et dematières grasses
concentrées en EPAet en DHA.
Hydrolyse des triglycérides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Lipase issue d'unesouche non
génétiquementmodifiée de
Penicillium roqueforti(AE-LRF).
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,production de
produits laitiersutilisés à des finsaromatiques, dematières grasseshydrolysées et
d'ingrédients pour lespréparations
aromatisantes.
Hydrolyse des triglycérides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Lipase issue d'unesouche génétiquement
modifiée deTrichoderma reesei
(RF10625) contenantle gène modifié
codant la lipase deFusarium oxysporum.
Enzymes.
Biscuiterie,viennoiserie,pâtisserie,
panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Hydrolyse des triglycérides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Lysophospholipased'Aspergillus niger
ATCC 13496.Enzymes.
Amidonnerie,production de sirop
de glucose,production de
glucose.
Libération de certains composés lipidiques liés à lafraction amylose de l'amidon.
Dosetechniquement
inévitable.
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Lysophospholipased'Aspergillus niger
génétiquementmodifiée Lp-1.
Enzymes. Amidonnerie.Industrie de l'alcool.
Hydrolyse des lysophospholipides. Dosetechniquement
inévitable.
Lysophospholipaseissue d'une souche
génétiquementmodifiée de
Trichoderma reesei(RF 7206) porteuse du
gène codant unelysophospholipase
d'Aspergillusnishimurae.
Enzymes. Production de siropde glucose Hydrolyse des lysophospholipides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Maltotetraohydrolase(G4-amylase) issue
d'une souchegénétiquement
modifiée de Bacilluslicheniformis (DP-Dzr46) portant legène codant la
maltotetraohydrolasede Pseudomonas
stutzeri.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise),
panification spéciale,biscuiterie,pâtisserie,
viennoiserie,biscotterie.
Hydrolyse des liaisons alpha (1,4) D-glycosidiquesdes polysaccharides amylacés en libérant des
résidus maltotétraose à partir des extrémités nonréductrices.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Papaïne de Caricapapaya. Enzymes. Bières. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.
Dosetechniquement
inévitable.
Papaïne de Caricapapaya. Enzymes.
Hydrolysats deprotéines de soja et
blé.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Hydrolysats utilisés comme agent de
foisonnement.
Dosetechniquement
inévitable.
Papaïne de Caricapapaya. Enzymes. Hydrolysats de
protéines. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Dose
techniquementinévitable.
Papaïne de Caricapapaya. Enzymes.
Hydrolysats deprotéines destinés à
une alimentationparticulière.
Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21décembre 1988.
Dosetechniquement
inévitable.
Pectinases de souchesnon génétiquement
modifiéesd'Aspergillus niger,Aspergillus wentii.
Enzymes.
Cidres et poirés, jusde légumes, jus defruits, jus de fruitsconcentrés, jus defruits déshydratés,
nectars, sirops.
Hydrolyse des liaisons osidiques et esters dessubstances pectiques.
Teneurtechniquement
inévitable.
Pectineméthylestérase de
souche nongénétiquement
modifiée d'Aspergillusniger.
Enzymes.
Fruits et légumesdestinés à la mise en
conserve et à lacongélation,
préparations de fruitset de tomates.
Déméthoxylation des pectines (avec formation d'ungel en présence de calcium).
Teneurtechniquement
inévitable.
Pectineméthylestérase
produite par la soucherecombinée
d'Aspergillus nigerPME 44.
Enzymes.
Fruits et légumesdestinés à la mise en
conserve et à lacongélation.Jus de fruits.
Préparations de fruitset de tomates.
Déméthoxylation des pectines (avec formation d'ungel en présence de calcium).
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Pectineméthylestérase
d'Aspergillus oryzaecontenant le gène
codant d'Aspergillusaculeatus.
Enzymes.
Fruits et légumesdestinés à la mise en
conserve et à lacongélation.
Déméthoxylation des pectines (avec formation d'ungel en présence de calcium).
Dosetechniquement
inévitable.
Pectineméthylestérase
d'Aspergillus oryzaecontenant le gène
codant d'Aspergillusaculeatus.
Enzymes. Jus de fruits. Déméthoxylation des pectines (avec formation d'ungel en présence de calcium).
Dosetechniquement
inévitable.
Pectineméthylestérase issue
d'une souchegénétiquement
modifiée deTrichoderma reesei(RF6201) portant le
gène codant la pectineméthylestérased'Aspergillustubigensis.
Enzymes. Jus et purées defruits et légumes,
traitement des fruitset légumes destinés
à la mise en conserveet à la congélation,
traitement des grainsde céréales destinésà la production defarine panifiable (àl'exception du pain
Déméthoxylation des pectines (avec formation d'ungel en présence de calcium).
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
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de traditionfrançaise),
prétraitement desgrains verts de café.
Pentosanased'Humicola insolens
(DSM 1800).Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Hydrolyse des pentosanes insolubles, présentsdans les hémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Pentosanased'Humicola insolens
(DSM 1800).Enzymes. Bières. Hydrolyse des pentosanases insolubles présents
dans les hémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Pepsine bovine,porcine. Enzymes.
Hydrolysats deprotéines de soja et
blé.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Hydrolysats utilisés comme agent de
foisonnement.
Dosetechniquement
inévitable.
Pepsine. Enzymes. Hydrolysats deprotéines. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.
Dosetechniquement
inévitable.
Pepsine. Enzymes.
Hydrolysats deprotéines destinés à
une alimentationparticulière.
Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21décembre 1988.
Dosetechniquement
inévitable.
Phosphodiestérase deradicelles de malt. Enzymes.
Production d'extraitsde levures hydrolyséset de levures sèchesautolysées riches en
5'nucléotides.
Hydrolyse de l'ARN.Dose
techniquementinévitable.
Phosphodiestérase Iissue d'une souchenon génétiquement
modifiée deLeptographium
procerum (DS14595).
Enzymes
Production d'extraitsde levures autolysées
riches en5'nucléotides.
Hydrolyse de l'ARN.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Phospholipase A1produite par une
souche génétiquementmodifiée d'Aspergillusoryzae contenant le
gène codant laphospholipase A1 deFusarium venenatum
(PP).
Enzymes.
Fromages, àl'exception de ceuxbénéficiant d'une
appellation d'origine.
Hydrolyse des phospholipides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Phospholipase A2d'Aspergillus niger
modifiégénétiquement PLA 54
(DS 35496).
Enzymes.
Biscuiterie,viennoiserie,pâtisserie.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Hydrolyse des phosphoglycérides ouphospholipides du gluten.
Dosetechniquement
inévitable.
Phospholipase A2d'Aspergillus niger
modifiéegénétiquement PLA
54.
Enzymes.
Jaunes d'œufsdestinés à lafabrication de
sauces.
Hydrolyse de la fonction ester en position 2 desphospholipides pour le traitement des jaunes
d'œufs destinés à la fabrication de mayonnaise etd'autres sauces émulsionnées.
Dosetechniquement
inévitable.
Phospholipase A2d'une souche
génétiquementmodifiée d'Aspergillus
niger PLA 54.
Enzymes. Huiles végétales. Hydrolyse des phospholipides en vue de ladémucilagination des huiles végétales.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Phospholipase A2 depancréas de porc. Enzymes.
Jaunes d'œufsdestinés à lafabrication de
sauces.
Hydrolyse de la fonction ester en position 2 desphospholipides pour le traitement des jaunes
d'œufs destinés à la fabrication de mayonnaise etd'autres sauces émulsionnées.
Dosetechniquement
inévitable.
Phospholipase A2 depancréas de porc. Enzymes. Viennoiserie. Hydrolyse des phosphoglycérides ou
phospholipides du gluten.
Dosetechniquement
inévitable.
Phospholipase A2issue d'une souche de
Streptomycesviolaceoruber AS-10
autoclonée.
Enzymes. Production de jaunesd'œufs modifiés etd'hydrolysats de
lécithine. Traitementde farines de
céréales et d'huilesvégétales pour la
fabrication dechocolat, de sauces,mayonnaise, produits
Hydrolyse de la fonction ester en position 2 desphospholipides.
Teneurtechniquement
inévitable.
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de boulangerie et depâtisserie.
Phospholipase A2issue d'une souche
génétiquementmodifiée de
Trichoderma reesei(RF8793) codant le
gène de laphospholipase A2
d'Aspergillusnishimurae.
Enzymes. Huiles végétales. Hydrolyse des phospholipides en vue de ladémucilagination des huiles végétales.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Phospholipase Cproduite par la souche
de Pichia pastorisgénétiquement
modifiée DVSA-PLC-004.
Enzymes. Huiles végétales. Hydrolyse des phospholipides en vue de ladémucilagination des huiles végétales.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Phytase d'Aspergillusniger NPH54 (DS35387) portant le
gène codant pour laphytase d'Aspergillus
niger 3135.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Hydrolyse des phytates.Dose
techniquementinévitable.
Phytase issue d'unesouche modifiée
génétiquement deTrichoderma reesei
(DP-Nzt55) portant legène codant la
phytase deButtiauxella sp.
Enzymes. Industrie de l'alcool. Hydrolyse des phytates.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Polygalacturonaseissue d'une souched'Aspergillus niger
modifiéegénétiquement (EPG-
102) contenant ungène codant la
polygalacturonased'Aspergillus niger.
Enzymes. Jus de fruits. Hydrolyse des liaisons galacturoniques despectates et autres galacturonanes.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Polygalacturonaseissue d'une souche
génétiquementmodifiée de
Trichoderma reesei(RF6197) portant le
gène codant lapolygalacturonase
d'Aspergillustubigensis.
Enzymes.
Jus et purées defruits et légumes,
traitement des grainsde céréales destinésà la fabrication defarine panifiable (àl'exception du pain
de traditionfrançaise),
prétraitement desgrains verts de café.
Hydrolyse des liaisons galacturoniques despectates et autres galacturonanes.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Présure. Enzymes. Caséinates acidesalimentaires.
A la dose strictement nécessaire pour obtenirl'effet recherché.
Coagulation des protéines.
Dosetechniquement
inévitable.
Présure. Enzymes. Fromages. A la dose strictement nécessaire pour obtenirl'effet recherché. Coagulation des protéines.
Dosetechniquement
inévitable.
Protéase d'Aspergillusoryzae IMI 359 166. Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscotterie.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Dose
techniquementinévitable.
Protéase d'Aspergillusniger recombinée
(GEP 44).Enzymes.
Bière. Hydrolysats deprotéines.
Procédé amidonnier(glucoserie)
Hydrolyse de la liaison peptidique au niveau dugroupe carboxyl des résidus proline.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Protéase de Bacillusamyloliquefaciens
autocloné.Enzymes.
Bières, produits deboulangerie (à
l'exception du painde traditionfrançaise) et
boulangerie fine,hydrolysats de
protéines et d'œufs.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Dose
techniquementinévitable.
Protéase de Bacillusamyloliquefaciens
autocloné.
Enzymes. Produits de la mertels qu'œufs de
Traitement de certains produits de la mer (œufs depoisson, céphalopodes).
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.
Dosetechniquement
inévitable.
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poisson,céphalopodes.
Protéase issue d'unesouche non
génétiquementmodifiée de Bacillusamyloliquefaciens
(NB).
Enzymes.
Hydrolysats deprotéines.Brasserie.Biscuiterie,
viennoiserie,pâtisserie,
panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur
techniquementinévitable.
Protéase de souchenon génétiquementmodifiée de Bacillus
licheniformis.
Enzymes. Fromages (sansAOC).
A la dose strictement nécessaire pour obtenirl'effet recherché. Hydrolyse des liaisons
peptidiques des protéines.
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéase de souchenon génétiquementmodifiée de Bacillus
licheniformis.
Enzymes.Gluten de blépartiellement
hydrolysé.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Production de gluten de blé partiellementhydrolysé utilisé comme agent de texture.
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéase issue d'unesouche génétiquement
modifiée de Bacillussubtilis (EP) contenantle gène de la protéase
de Bacillusamyloliquefaciens.
Enzymes.
Hydrolysats deprotéines.Brasserie.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.Biscuiterie,
viennoiserie,pâtisserie.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur
techniquementinévitable.
Protéase issue d'unesouche génétiquement
modifiée de Bacillussubtilisi (LMGS-
23982) porteuse dugène codant une
protéase de Thermusaquaticus.
Enzymes
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie, pâtisserie
et viennoiserie.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur
techniquementinévitable.
Protéase deGeobacillus
caldoproteolyticusRokko non
transformée AZ3173s.
Enzymes.Production
d'hydrolysats deprotéines.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéinesavec une segmentation préférentielle pour Leu ¹
Phe.
Dosetechniquement
inévitable.
Protéase de souchenon génétiquementmodifiée de Bacillus
licheniformis.
Enzymes.Hydrolysats de
protéines de soja etde blé.
Hydrolysats de protéines utilisées pour leurspropriétés fonctionnelles.
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéase de souchenon génétiquement
modifiée deRhizomucor miehei.
Enzymes.
Produits de la mertels qu'œufs de
poisson,céphalopodes.
Traitement de certains produits de la mer (œufs depoisson, céphalopodes). Hydrolyse des liaisons
peptidiques des protéines.
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéase de souchenon génétiquement
modifiée deMicrococcuscaseolyticus.
Enzymes.
Fromages à pâtespressées cuites et
non cuites et à pâtesmolles (sans AOC).
A la dose strictement nécessaire pour obtenirl'effet recherché. Protéolyse des caséines du lait
pendant l'affinage. Activation des fermentslactiques.
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéase à résidusérine issue souche
génétiquementmodifiée de Fusarium
venenatum (FG)contenant le gène
codant la protéase deFusarium oxysporum.
Enzymes Hydrolysats deprotéines Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Protéase à résidusérine issue d'une
souche génétiquementmodifiée de Bacilluslicheniformis (RH)contenant le gène
codant la protéase deNocardiopsis prasina.
Enzymes. Hydrolysats deprotéines. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéases à résidusérine de souches non
génétiquementmodifiées de Bacillus
subtilis, Bacillus
Enzymes. Hydrolysats deprotéines.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Teneurtechniquement
inévitable.
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licheniformis,Aspergillus oryzae,Aspergillus wentii.
Protéases à résidusérine de souches non
génétiquementmodifiées de Bacillus
subtilis, Bacilluslicheniformis,
Aspergillus oryzae,Aspergillus wentii.
Enzymes.
Hydrolysats deprotéines destinés à
une alimentationparticulière.
Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21décembre 1988.
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéases acides desouche non
génétiquementmodifiée de Mucor
pusillus lindt.
Enzymes. Fromages (lait devache et sans AOC).
A la dose strictement nécessaire pour obtenirl'effet recherché. Hydrolyse des liaisons
peptidiques des protéines. La dénomination de cespréparations doit être "enzyme coagulanted'origine microbienne pour fromagerie".
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéases acidesd'une soucheautoclonée deCryphonectria
parasitica (DMS29549)
Enzymes. Fromages (lait devache et sans AOC).
A la dose strictement nécessaire pour obtenirl'effet recherché. Hydrolyse des liaisons
peptidiques des protéines. La dénomination de cespréparations doit être "enzyme coagulanted'origine microbienne pour fromagerie".
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéases de Bacillussubtilis, Bacilluslicheniformis,
Aspergillus oryzae,Aspergillus wentii.
Enzymes. Bières. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Dose
techniquementinévitable.
Protéases d'origineanimale. Enzymes. Fromages (sans
AOC).
A la dose strictement nécessaire pour obtenirl'effet recherché. Hydrolyse des liaisons
peptidiques des protéines.
Dosetechniquement
inévitable.
Protéases acides desouches non
génétiquementmodifiées de
Rhizomucor miehei.
Enzymes. Fromages (sansAOC).
A la dose strictement nécessaire pour obtenirl'effet recherché. Hydrolyse des liaisons
peptidiques des protéines. La dénomination de cespréparations doit être"enzyme coagulante d'origine
microbienne pour fromagerie".
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéase (subtilisine)issue d'une souche
génétiquementmodifiée de Bacillussubtilis (DP-Ezx62)
portant le gène codantla protéase
(subtilisine) deBacillus
amyloliquefaciens.
Enzymes. Hydrolysats deprotéines. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Protéases acides desouches non
génétiquementmodifiées
d'Aspergillus oryzae,Aspergillus wentii,
Rhizomucor miehei,Mucor pusillus,
Endothia parasitica.
Enzymes. Hydrolysats deprotéines. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéases acides desouches non
génétiquementmodifiées
d'Aspergillus oryzae,Aspergillus wentii,
Rhizomucor miehei,Mucor pusillus,
Endothia parasitica.
Enzymes.
Hydrolysats deprotéines destinés à
une alimentationparticulière.
Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21décembre 1988.
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéases de souchesnon génétiquement
modifiées de Bacillussubtilis, Aspergillusoryzae, Aspergillus
wentii.
Enzymes.
Biscuiterie,pâtisserie,
viennoiserie, jus delégumes, jus de
fruits, jus de fruitsconcentrés, jus defruits déshydratés,
nectars, sirops.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur
techniquementinévitable.
Protéases de souchenon génétiquement
modifiées de Bacillussubtilis, Aspergillusoryzae, Aspergillus
wentii.
Enzymes. Bières. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur
techniquementinévitable.
Protéases (métallo-)de souches nongénétiquement
Enzymes. Hydrolysats deprotéines.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Teneurtechniquement
inévitable.
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modifiées de Bacillussubtilis, Aspergillusoryzae, Aspergillus
wentii.
Protéases (métallo-)de souches nongénétiquement
modifiées de Bacillussubtilis, Aspergillusoryzae, Aspergillus
wentii.
Enzymes.
Hydrolysats deprotéines destinés à
une alimentationparticulière.
Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21décembre 1988.
Teneurtechniquement
inévitable.
Protéine-glutaminaseissue d'une souche de
Chryseobacteriumproteolyticum non
génétiquementmodifiée (FERM P-
17664).
Enzymes.Ingrédients et
denrées alimentairesà base de protéines.
Catalyse la désamidation des résidus glutaminyldes polypeptides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Pullulanase (alphadextrine 6 glucano-
hydrolase) deKlebsiella planticola
(15050).
Enzymes.Amidonnerie,
production de siropde glucose.
Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques despolysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Pullulanase (dextrine6 glucano- hydrolase)
de Klebsiellaplanticola (15050).
Enzymes. Bières. Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques despolysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Pullulanase de souchenon génétiquementmodifiée de Bacillusacido-pullulyticus.
Enzymes. Panification spéciale. Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques despolysaccharides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Pullulanase de Bacilluslicheniformis
contenant le gène dela pullulanase de B.
deramificans.
Enzymes. Sirop de glucose.Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques despolysaccharides. Production industrielle de sirop de
glucose. Saccharification de l'amidon.
Dosetechniquement
inévitable.
Pullulanase de Bacillussubtilis A164 5 D
porteuse du gène deBacillus deramificans
codant pour lapullulanase.
Enzymes.Amidonnerie,
production de siropde glucose.
Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques despolysaccharides.
Dosetechniquement
inévitable.
Pullulanase issued'une souche deBacillus subtilisgénétiquementmodifiée (AO)
contenant le gènecodant la pullulanase
de Bacillusacidopullulyticus.
Enzymes Brasserie,amidonnerie, alcool.
Hydrolyse des liaisons 1-6 glycosidiques despolysaccharides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Pullulanase de type Iou pullulane 6-
glucohydrolase d'unesouche non
génériquementmodifiée de
Pullulanibacillus sp.DSM 22469.
Enzymes.
Productiond'édulcorants et demaltodextrines àpartir d'amidon.
Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glucosides del'amidon.
Teneurtechniquement
inévitable.
Pullulanase issued'une souche
génétiquementmodifiée de Bacillus
licheniformis(BML780PULm104)
contenant le gène dela pullulanase de
Bacillus deramificans.
Enzymes.Industrie de l'alcool,
brasserie,amidonnerie.
Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques despolysaccharides.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Ribonucléase desouche non
génétiquementmodifiée de
Penicillium citrinum.
Enzymes. Extraits de levureshydrolysés.
Traitement d'extraits de levures. Hydrolyse depolyribonucléotides.
Teneurtechniquement
inévitable.
Ribonucléase desouche non
génétiquementmodifiée de
Penicillium citrinumsous formes granulée
et poudre.
Enzymes. Extraits de levureshydrolysés.
Traitement d'extraits de levures. Hydrolyse depolyribonucléotides.
Teneurtechniquement
inévitable.
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Tannase d'Aspergillusoryzae (no 11-5).
Enzymes. Thé prêt à boire. Hydrolyse des tannins. A la dose strictementnécessaire pour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquement
inévitable.
Thermolysine issued'une souche de
Geobacillusstearothermophilusnon génétiquement
modifiée (TP7).
Enzymes
Production d'extraitsde levure hydrolyséset d'hydrolysats deprotéines carnées.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur
techniquementinévitable.
Transglutaminase dela souche deStreptomyces
mobaraensis nongénétiquement
modifiée S-8112.
Enzymes.
Produits reconstituésà base de poissons etd'autres produits de
la mer.
Formation de liaisons covalentes. L'autorisation estlimitée à la fabrication de produits vendus à l'état
cuit, le traitement thermique appliqué sous laresponsabilité du fabricant doit assurer
l'inactivation de l'enzyme. Conformément au point7 de la partie A de l'annexe VI du règlement (UE)
n° 1169/2011 du 25 octobre 2011 précité, lesproduits de la pêche qui peuvent donner
l'impression d'être faits d'une pièce entière depoisson mais qui, en réalité, consistent en
différents morceaux liés ensemble par diversingrédients, y compris des additifs ou des enzymes
alimentaires ou d'autres procédés, portentl'indication suivante, en français : "poisson
reconstitué".
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
L'enzyme doitêtre inactivée
dans leproduit final.
Transglutaminaseissue de la souche S-
8112 deStreptoverticillium
mobaraense.
Enzymes.
Production defromages au lait
pasteurisé (àl'exclusion des AOC),
de spécialitésfromagères au laitpasteurisé et deproduits laitiersgélifiés au laitpasteurisés.
Le traitement thermique appliqué sous laresponsabilité du fabricant doit assurer l'inactivité
de l'enzyme.
Dosetechniquement
inévitable.L'enzyme doitêtre inactivée
dans leproduit final.
Transglutaminase dela souche deStreptomyces
mobaraensis nongénétiquement
modifiée S-8112.
Enzymes.
Snacks à base devégétaux et
protéines d'œufs oude lait.
Formation de liaisons covalentes glutamyl-lysine.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
L'enzyme doitêtre inactivée
dans leproduit final.
Transglutaminase desouche non
génétiquementmodifiée de
Streptoverticilliummobaraense.
Enzymes.
Biscuiterie,viennoiserie,pâtisserie,
panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Formation de liaisons covalentes glutamyl-lysine.Teneur
techniquementinévitable.
Transglutaminase desouche non
génétiquementmodifiée de
Streptoverticilliummobaraense.
Enzymes.Produits à base de
viandesreconstituées.
Formation de liaisons covalentes. L'autorisation estlimitée à la fabrication de produits vendus à l'état
cuit, le traitement thermique appliqué sous laresponsabilité du fabricant devant assurer
l'inactivité de l'enzyme. Conformément au point 7de la partie A de l'annexe VI du règlement (UE) n°
1169/2011 du 25 octobre 2011 précité, lesproduits à base de viande et les préparations deviandes qui peuvent donner l'impression d'êtrefaits d'une pièce entière de viande mais qui, enréalité, consistent en différents morceaux liés
ensemble par divers ingrédients, y compris desadditifs ou des enzymes alimentaires ou d'autres
procédés, portent l'indication suivante, en français: "viande reconstituée".
Teneurtechniquement
inévitable.
Trypsine. Enzymes.
Hydrolysats deprotéines destinés à
une alimentationparticulière.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21
décembre 1988.
Dosetechniquement
inévitable.
Trypsine. Enzymes. Hydrolysats deprotéines. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.
Dosetechniquement
inévitable.
Trypsine de souchenon génétiquement
modifiée.Enzymes.
Hydrolysats deprotéines destinés à
une alimentationparticulière.
Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21
décembre 1988.
Teneurtechniquement
inévitable.
Trypsine de souchenon génétiquement
modifiée.Enzymes. Hydrolysats de
protéines. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur
techniquementinévitable.
Xylanase issue d'une Enzymes Panification (à Hydrolyse des liaisons osidiques des Teneur
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souche génétiquementmodifiée d'Aspergillus
acidus (RF7398)porteuse d'un gènecodant une xylanasede Aspergillus acidus.
l'exception du painde traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie,
pâtisserie, biscotterieet viennoiserie.
hémicelluloses. résiduelletechniquement
inévitable.
Xylanase d'Aspergillusoryzae contenant legène codant pour la
xylanase deThermomyceslanuginosus.
Enzymes. Industrie de l'alcool. Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Xylanase d'Aspergillusoryzae contenant legène codant pour la
xylanase deThermomyceslanuginosus.
Enzymes.Amidonnerie,
production de siropde glucose.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Xylanase d'Aspergillusoryzae Fb1-1
contenant le gènecodant pour la
xylanase d'Aspergillusaculeatus.
Enzymes. Industrie de l'alcool. Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Xylanase d'Aspergillusoryzae contenant le
gène codantd'Aspergillusaculeatus.
Enzymes.Amidonnerie,
production de siropde glucose.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Xylanase d'Aspergillusoryzae contenant legène codant pour
l'enzyme deThermomyces
lanuginosus (SA 1-1).
Enzymes.
Panification ( àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Xylanase issue d'unesouche génétiquementmodifiée d'Aspergillusoryzae (FB) porteused'un gène codant une
xylanase ded'Aspergillusaculeatus.
Enzymes
Brasserie.Panification (à
l'exception du painde traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie,
pâtisserie, biscotterieet viennoiserie.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Xylanase issue d'unesouche génétiquement
modifiée de Bacilluslicheniformis (CE)
porteuse d'un gènecodant une xylanase
de de Bacilluslicheniformis.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie,
pâtisserie, biscotterieet viennoiserie.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Xylanase de Bacillussubtilis génétiquement
modifiée XAS-3.Enzymes.
Produits deboulangerie et
boulangerie fine àl'exception du pain
de traditionfrançaise.
Hydrolyse des liaisons osidiques des xylanes quisont des hémicelluloses.A la dose strictement
nécessaire pour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquement
inévitable.
Xylanase issue d'unesouche génétiquement
modifiée de Bacillussubtilis (CF307)
autoclonée.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie,
pâtisserie, biscotterieet viennoiserie ;
Industrie de l'alcool,amidonnerie,
production de siropde glucose.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Xylanase de Bacillussubtilis Giza 3508
porteuse d'un gènecodant une xylanase
de Pseudoalteromonashaloplankis.
Enzymes.
Biscuiterie,viennoiserie,pâtisserie,
panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Hydrolyse des liaisons osidiques des xylanes quisont des hémicelluloses.A la dose strictement
nécessaire pour obtenir l'effet recherché.
Dosetechniquement
inévitable.
Xylanase deTrichoderma
Enzymes. Amidonnerie,production de sirop
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Dosetechniquement
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longibrachiatum (ex-reesei) (Alko 3450)contenant le gène
codant pour l'enzymede T. longibrachiatum.
de glucose. inévitable.
Xylanase deTrichoderma
longibrachiatum (ex-reesei) (QM9414,
ATCC 26921).
Enzymes.
Amidonnerie,production de siropde glucose de blé et
de maïs.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Dosetechniquement
inévitable.
Xylanase deTrichoderma
longibrachiatum(souche QM 9414,
ATCC 26921).
Enzymes. Industrie de l'alcool. Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Xylanase d'une souchede Trichoderma
longibrachiatum nongénétiquement
modifiée CBS 614.94.
Enzymes.
Biscuiterie,viennoiserie,pâtisserie,
panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Teneurtechniquement
inévitable.
Xylanase issue d'unesouche génétiquement
modifiée deTrichoderma
longibrachiatum (CBS-114044) porteuse du
gène muté codant unexylanase de
Thermopolysporaflexuosa (synonyme
antérieur deNonomuraea
flexuosa).
Enzymes
Amidonnerie.Brasserie. Industrie
de l'alcool.Panification (à
l'exception du painde traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie,
pâtisserie, biscotterieet viennoiserie.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Teneurtechniquement
inévitable.
Xylanase issue d'unesouche génétiquement
modifiée deTrichoderma reesei
(Brew2 # 21)porteuse d'un gènecodant une xylanased'Aspergillus niger.
Enzymes.
Brasserie.Industrie de l'alcool.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise) et
panification spéciale,biscuiterie,
pâtisserie, biscotterieet viennoiserie.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Xylanase issue d'unesouche génétiquement
modifiée deTrichoderma reesei
(DP-Nzd66) portant legène codant la
xylanase d'Aspergillusniger var. tubigensis.
Enzymes.
Panification (àl'exception du pain
de traditionfrançaise),
panification spéciale,biscuiterie,pâtisserie,
viennoiserie,biscotterie.
Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Xylanase issue d'unesouche génétiquement
modifiée deTrichoderma reesei
(ER) portant le gènecodant la xylanase de
Talaromycesleycetanus.
Enzymes. Amidonnerie. Hydrolyse des liaisons osidiques deshémicelluloses.
Teneurrésiduelle
techniquementinévitable.
Annexe I DModifié par Arrêté du 27 juin 2017 - art.
AUXILIAIREStechnologiques
CATÉGORIEde l'AT
DENRÉEalimentaire
CONDITIONS D'EMPLOI/fonction
TENEURRÉSIDUELLE
maximale
Asparaginase d'Aspergillus nigerautocloné Enzymes.
Céréales infantiles,biscuits et biscottesdestinées auxnourrissons etenfants en bas âge.
Utilisation pour la préparation d'alimentscontenant de la L-asparagine et deshydrates de carbone, cuits à destempératures supérieures à 120 °C afinde diminuer les niveaux de L-asparagine(principal précurseur de la formationd'acrylamide).Le traitement thermique appliqué sous laresponsabilité du fabricant doit assurer ladénaturation de l'enzyme.
Teneurtechniquementinévitable.L'enzyme doitêtre dénaturéedans leproduit final.
Asparaginase issue d'une souchegénétiquement modifiée
Enzymes. Céréales infantiles,biscuits et biscottes
Utilisation pour la préparation d'alimentscontenant de la L-asparagine et des
Teneurtechniquement
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d'Aspergillus niger (AGN)contenant un gène modifié codantpour l'asparaginage d'Aspergillusniger
destinées auxnourrissons etenfants en bas âge.
hydrates de carbone, cuits à destempératures supérieures à 120° C afinde diminuer les niveaux de L-asparagine(principal précurseur de la formationd'acrylamide).
Le traitement thermique appliqué sous laresponsabilité du fabricant doit assurer ladénaturation de l'enzyme.
inévitable.
L'enzyme doitêtre dénaturéedans leproduit final.
Asparaginase issue d'une souchegénétiquement modifiéed'Aspergillus oryzae (OA)contenant un gène modifié codantpour l'asparaginage d'Aspergillusoryzae
Enzymes.
Céréales infantiles,biscuits et biscottesdestinées auxnourrissons etenfants en bas âge.
Utilisation pour la préparation d'alimentscontenant de la L-asparagine et deshydrates de carbone, cuits à destempératures supérieures à 120° C afinde diminuer les niveaux de L-asparagine(principal précurseur de la formationd'acrylamide).
Le traitement thermique appliqué sous laresponsabilité du fabricant doit assurer ladénaturation de l'enzyme.
Teneurtechniquementinévitable.
L'enzyme doitêtre dénaturéedans leproduit final.
Lipase issue d'une souchegénétiquement modifiéed'Aspergillus oryzae (PH)contenant le gène codant pour lalipase de Fusarium oxysporum
Enzymes. Hydrolysats deprotéines
Hydrolyse des lipides lors duprétraitement des matières premièresutilisées pour la production d'hydrolysatsde protéines
Teneurrésiduelletechniquementinévitable.
Bêta galactosidase BbgIV issued'une souche génétiquementmodifiée d'Escherichia coli (BgIAMCB3) porteuse du gène codantune bêta galactosidase BbgIV deBifidobactérium bifidum.
Enzymes. Galacto-oligosaccharides.
Transgalactosylation générant desgalacto-oligosaccharides à partir delactose.
Teneurtechniquementinévitable.
Enzymes amylolytiques citées àl'annexe I C. Enzymes.
Aliments destinésspécifiquement auxnourrissons etenfants en bas âgeau sens du décretdu 29 août 1991susvisé.
Dans les conditions prévues en annexe IC.
Dosetechniquementinévitable.
Enzymes protéolytiques citées àl'annexe I C. Enzymes.
Aliments destinésspécifiquement auxnourrissons etenfants en bas âgeau sens du décretdu 29 août 1991susvisé.
Dans les conditions prévues en annexe IC.
Dosetechniquementinévitable.
Enzymes pectiques citées àl'annexe I C. Enzymes.
Aliments destinésspécifiquement auxnourrissons etenfants en bas-âgeau sens du décretdu 29 août 1991susvisé.
Dans les conditions prévues en annexe IC.
Dosetechniquementinévitable.
Annexe IIModifié par Arrêté du 24 octobre 2018 - art.
I. - Critères de pureté des enzymesLes préparations enzymatiques à usage alimentaire doivent répondre aux critères de pureté chimique et biologique fixés ci-après et nedoivent contenir aucun autre élément en quantité dangereuse du point de vue toxicologique.De plus, leur emploi ne doit pas entraîner une augmentation de la numération microbienne totale normalement admise dans lesdenrées alimentaires.
Critères de puretéa) Pureté chimiqueCadmium : pas plus de 0,5 mg par kilogramme.Mercure : pas plus de 0,5 mg par kilogramme.Arsenic : pas plus de 3 mg par kilogramme.Plomb : pas plus de 5 mg par kilogramme.b) Pureté biologiqueMicro-organismes aérobies mésophiles revivifiables : moins de 50 000 germes par gramme.Salmonelles : absence dans 25 grammes de produit.Coliformes : moins de 30 germes par gramme de produit.Anaérobies sulfito-réducteurs : moins de 30 germes par gramme de produit.Staphylococcus aureus : absence dans 1 gramme de produit.Activité antibiotique : aucune.Les préparations ne doivent pas renfermer de quantités détectables de mycotoxines ni d'autres métabolites toxiques.Elles ne doivent pas contenir de quantité toxicologiquement dangereuse d'un quelconque élément ou substance.
II. - Critères de pureté des solvants d'extractionLes solvants d'extraction utilisés doivent répondre aux critères de pureté suivants :- ne pas contenir de quantité toxicologiquement dangereuse d'un quelconque élément ou substance ;- ne pas contenir plus de 1 mg/kg d'arsenic et plus de 1 mg/kg de plomb.
III. - Critères de pureté des auxiliaires technologiques
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autres que les enzymes et les solvants d'extractionLes auxiliaires technologiques autres que les enzymes et les solvants d'extraction doivent répondre :- lorsque ces substances sont autorisées en tant qu'additifs alimentaires, aux critères de pureté fixés par l'arrêté du 2 octobre 1997modifié susvisé ;- lorsque ces substances ne sont pas autorisées en tant qu'additifs alimentaires, aux critères de pureté fixés à l'annexe II-IV duprésent arrêté, aux critères de la Pharmacopée, du JECFA ou à défaut aux critères de pureté généraux suivants :Plomb : pas plus de 5 mg/kg ;Arsenic : pas plus de 1 mg/kg ;Mercure : pas plus de 1 mg/kg ;Cadmium : pas plus de 1 mg/kg ;- ne pas contenir de quantité toxicologiquement dangereuse d'un quelconque élément ou substance.
IV. - Critères de pureté spécifiques
AUXILIAIRES TECHNOLOGIQUES CRITÈRES DE PURETÉ
Acide 3 phosphono 3 carboxyhexane dioïque en solutionaqueuse à 50 %.
Chlorures : pas plus de 10 mg/l.Fer : pas plus de 5 mg/l.
H3PO4 : pas plus de 0,2 %.
Acide polymaléique.
Acide arylsuccinique : pas plus de 17 % (aryl désignant les radicaux xylylet éthylbenzyl).
Acide maléique : pas plus de 5 %.Acide fumarique : pas plus de 0,2 %.Diméthylmaléate : pas plus de 0,2 %.
Monométhylmaléate : pas plus de 0,2 %.Monoéthylmaléate : pas plus de 0,2 %.
Ethanol : pas plus de 0,2 %.Méthanol : pas plus de 0,2 %.Xylène : pas plus de 0,01 %.
Copolymères d'acrylamide et d'acrylate de sodium.Acrylamide monomère : pas plus de 200 mg/kg.
Acide acrylique monomère : pas plus de 5 000 mg/kg.
Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde depropylène. Oxyde d'éthylène et oxyde de propylène libres : pas plus de 25 mg/kg.
Copolymères de l'acide acrylique et de l'acrylated'éthyle.
Acide acrylique monomère : pas plus de 5 000 mg/kg.Acrylate d'éthyle monomère : pas plus de 30 mg/kg.
Dodécylbenzène sulfonate de sodium.Matière active : pas moins de 80 %.
Humidité : pas plus de 5 %.SO4Na2 : pas plus de 15 %.
Enzymes amylolytiques autorisées dans les alimentsdestinés spécifiquement aux nourrissons et enfants enbas âge au sens du décret du 29 août 1991 susvisé.
Par dérogation aux critères de pureté des enzymes fixés à la partie I del'annexe II du présent arrêté, la teneur maximale en arsenic est de 2
mg/kg.
Extrait de houblon en solution aqueuse contenantenviron 10 % d'acides bêta.
10 % d'acides bêta (1-lupulone, 2-colupulone, 3-adlupulone)acides alpha : pas plus de 0,1 % (m/ m)
hydroxyde de potassium : pas plus de 3 %Absence de polyphénol
Masse volumique : 1 020 kg/ m ³
Glutaraldéhyde. Méthanol : pas plus de 10 g/kg.
Huiles minérales. Le terme hyukes minérales et huiles de paraffine et de vaseline est définide la façon suivante : Ensemble des huiles minérales de bas poids
moléculaire (BPM) et basse viscosité et des huiles minérales de hautpoids moléculaire (HPM) et de viscosité élevée.
Les huiles minérales BPM doivent répondre aux spécifications suivantes :- huiles paraffiniques traitées à l'hydrogène sous haute pression en
présence d'un catalyseur et huiles naphténiques traitées à l'hydrogènesous haute pression en présence d'un catalyseur ou traitées à l'oléum ;
- viscosité à 100 °C comprise entre 3,5 et 8,5 centiStokes (sSt) (ASTM D.445) ;
- point d'ébullition compris entre 300 et 400 °C, correspondant à ladistillation de 5 % au plus de la masse totale du produit (ASTM D. 2887)
;- masse moléculaire moyenne comprise entre 350 et 480 (ASTM D.
2502) ;- point d'éclair compris entre 180 et 250 °C (ISO 2592) ;
- contenu en soufre inférieur à 100 mg/kg (DIN 51400 T 7) ;- contenu en azote inférieur à 1 mg/kg.
Contenu en métaux lourds totaux inférieurs à 1 mg/kg (méthode dite àplasma ).
Dosage par chromatographie en phase gazeuse des hydrocarburesaromatiques polycycliques (HAP) suivants :
Benzo(b) fluoranthène ; benzo(k) fluoranthène ; benzo (j) fluoranthène ;chrysène ; benzo (a) pyrène ; indéno(1,2,3-d-)pyrène ; 1,2 :5,6,
dibenzo-(a, h) anthracène ; benzo (a) anthracène et fluoranthène. Lasomme des teneurs en HAP doit être la plus basse possible, le cas
échéant, inférieur à 3 µ/kg en poids. Les teneurs en HAP doivent êtreexprimées à l'aide du facteur d'équivalence toxique (TEF) relatif au
benzo(a)pyrène.On retiendra les valeurs de TEF suivants : 1 pour le benzo (a) pyrène etle 1,2 : 5,6, dibenzo-(a, h) anthracène ; 0,1 pour le benzo(a)anthracène,
le benzo (b) fluoranthène, le benzo-(j) fluoranthène, le benzo (k)fluoranthène et l'indèno (1,2,3-c, d)-pyrène et 0,01 pour le chrysène et
le fluoranthène.
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Les huiles minérales HPM doivent répondre aux spécifications suivantes :- huiles paraffiniques brutes et huiles paraffiniques traitées à l'hydrogène
sous haute pression en présence d'un catalyseur ;- viscosité à 100 °C comprise entre 8,5 et 11 cSt (ASTM D. 445).Point d'ébullition compris entre 400 et 430 °C, correspondant à la
distillation de 5 % au plus de la masse totale du produit (ASTM D. 2887).Masse moléculaire moyenne comprise entre 480 et 510 °C, (ASTM D.
2502).Point d'éclair compris entre 250 et 265 °C (ISO 2592).
Rapport carbone naphténique/carbone paraffinique, inférieur à 1/2(ASTM D. 2140).
Contenu en soufre inférieur à 2 mg/kg (DIN 51400 T7).Contenu en azote inférieur à 1 mg/kg.
Contenu en métaux lourds totaux inférieurs à 1 mg/kg (méthode àplasma ).
Exigences de pureté selon la Pharmacopée européenne.Dosage par chromatographie en phase gazeuse des HAP suivants :
benzo (b) fluoranthène ; benzo (k)fluoranthène ; benzo (j) fluoranthène ;chrysène ; benzo (a) pyrène ; indéno (1,2,3, -c, d-) pyrène ; 1,2 :5,6,didenzo-(a, h) anthracène ; benzo (a) anthracène et fluoranthène. La
somme des teneurs en HAP doit être la plus basse possible, le caséchéant, inférieur à 3 µ/kg en poids. Les teneurs en HAP doivent être
exprimées à l'aide des valeurs TEF relatifs au benzo(a)pyrène, tels quedécrits précédemment pour le cas des huiles BPM.
Méthyl-éthyl-cétone. La teneur en n-hexane de ce solvant ne doit pas dépasser 50 mg/kg.
Monoéthanolamine. Monoéthanolamine : pas moins de 99,7 %.Diéthanolamine : inférieure à 0,2 %.
N,N'-éthylène bis-stéaramide et condensats decopolymères d'oxyde
d'éthylène et/ou d'oxyde de propylène sur éthylènediamine.
Ethylène diamine libre : pas plus de 0,05 % de l'éthylène bis-stéaramideou du
condensat.Nitrosamines : pas plus de 0,020 mg/kg.
Oxyde d'éthylène et oxyde de propylène condensés surpolypropylène
glycol.Pas plus de 25 mg/kg d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène libres.
Oxyde de propylène ou d'éthylène, condensé sur lepolypropylène glycol.
Plomb < 5 mg/kg ; arsenic < 1 mg/kg ; mercure < 1 mg/kg ; cadmium< 1 mg/kg ;
chrome < 1 mg/kg ; oxyde d'éthylène et oxyde de propylène libres < 25mg/kg.
Polycondensat d'épichlorhydrine et de méthylamine. Epichlorhydrine monomère : pas plus de 10 mg/kg.1,3 dichloro 2-propanol : pas plus de 1 g par kg.
Polymères d'oxyde d'éthylène ou d'oxyde de propylèneet copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de
propylène.Oxyde d'éthylène et oxyde de propylène libres : pas plus de 25 mg/kg.
Polymères de l'acide acrylique et de l'acrylate desodium.
Acide acrylique monomère : pas plus de 250mg/ kg
Acrylate de sodium monomère : pas plus de 2 000mg/ kg.
Polypropylène glycol estérifié par un acide gras. Pas plus de 25 mg/kg d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène libres.
Préparation à base de Alkylarylsulfonate de sodium(avec prédominance de n-dodécyl benzène sulfonate de
sodium) Sel de sodium l'ester sulfurique de l'étheralkyltriglycolique (avec prédominance de chaîne alkyleen C12 et C14) Ether alkylphénol polyglycolique (avec
prédominance d'éther nonylphénol polyglycoliquecontenant environ 14 molécules d'oxyde d'éthyle).
Pas plus de 25 mg/kg d'oxyde d'éthylène libre.
Préparation à base de Ether polyglycolique dupolypropylène glycol (avec environ 6 molécules d'oxyded'éthylène et 30 molécules d'oxyde de propylène) Étheralkylphénol polyglycolique (avec prédominance d'éthernonylphénol polyglycolique contenant environ 6 et 8
molécules d'oxyde d'éthylène).
Oxyde d'éthylène libre : pas plus de 25 mg/kg.
Résines échangeuses d'ions.
Les résines échangeuses d'ions visés à l'annexe I du présent arrêtédoivent subir des contrôles réguliers avant utilisation et en cours de
fonctionnement de telle sorte qu'elles ne laissent aucune tracedangereuse du point de vue toxicologique de la résine dans les produits
finis.
Stéarate de sorbitol oxyéthyléné. Plomb < 5 mg/kg ; arsenic < 1 mg/kg ; mercure < 1 mg/kg ; cadmium< 1 mg/kg ; chrome < 1 mg/kg.
Fait à Paris, le 19 octobre 2006.
Le ministre de l'économie,
des finances et de l'industrie,
Pour le ministre et par délégation :
Le directeur général de la concurrence,
7/26/2019 Arrêté du 19 octobre 2006 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques dans la fabrication de certaines denrées alimentaires | Legifr…
https://www.legifrance.gouv.fr/affichTexte.do?cidTexte=LEGITEXT000020667468 47/47
de la consommation
et de la répression des fraudes,
G. Cerutti
Le ministre de la santé et des solidarités,
Pour le ministre et par délégation :
La sous-directrice de la gestion
des risques des milieux,
J. Boudot
Le ministre de l'agriculture et de la pêche,
Pour le ministre et par délégation :
Le directeur général de l'alimentation,
J.-M. Bournigal
Le ministre délégué à l'industrie,
Pour le ministre et par délégation :
Le directeur général des entreprises,
L. Rousseau
NOTA : Conformément à l'article 11 du décret n° 2011-509 du 10 mai 2011, l'arrêté du 19 octobre 2006 demeure en vigueur en tant qu'iln'est pas contraire aux dispositions du décret susvisé.
Anexo III
LeyendaNegro: enzimas de la lista original Azul: enzimas incluídas en la presente consulta Rojo: propuesta de enzimas a seren incluídas a la lista
Nº IUPAC Nombre de la Enzima Fuente de obtención Aprobado en Comentários
3.4.21.111 Aqualysin 1 Thermus aquaticus expresado en Bacillus subtilis Australia/Nova Zelandia; Canada;Francia; Mexico; USA
EC 2.4.1.18 1,4-alpha-glucan branching enzyme Bacillus subtilis JECFA, Dinamarca, Francia, Brasil, USA(GRAS Notice No. GRN 00274)
Geobacillus stearotheromophilus GRN No.405, Japon
Bacillus brevis expresado en Bacilus subtilis China, Dinamarca, Francia, Mexico,JECFA, USA 21 CFR 173.115
Bacillus brewis expresado em Bacillus licheniformis Dinamarca, França, Mexico, BrasilBacillus subtilis Australia, DinamarcaBacillus amyloliquefaciens AustraliaBacillus licheniformis Dinamarca
Alfa amilasa(Glicogenasa)
Bacillus subtilis Australia and New Zealand, Canada,Mexico, Brasil, USA 21 CFR 184.1148
Rhizopus oryzae Brasil, Mexico, USA GRAS Notice No. GRN000090
Bacillus licheniformis e Bacillus amyloliquefaciensexpresado en Bacillus licheniformis
GRAS Notice No. GRN 00022, Brasil,MexicoBrasil, Dinamarca, França
Bacillus amyloliquefaciens expresado en BacilluslicheniformisBacillus megaterium expresado en Bacillus subtilis JECFA, Canadá, Brasil, Mexico
Bacillus stearothermophilus JECFA, Canadá, Brasil, Mexico, USA 21CFR 184.1012
Bacillus stearothermophilus expresado en Bacilluslicheniformis
Austrália y Nueva Zelândia, Canadá,França, Brasil, Dinamarca, Mexico,Japon, GRAS Notice No. GRN 000024
Bacillus stearothermophilus expresado en Bacillussubtilis
Austrália y Nueva Zelândia, Canadá,França, Brasil, Dinamarca, Mexico
Bacillus stearothermophilus (Geobacillusstearothermophilus)
Austrália y Nueva Zelândia, Canadá,França, Europa, Brasil, Mexico, USA (GRN594)
Rhizopus delemar Brasil
Thermoccocales expresado en Pseudomonasfluorecens Brasil, USA (GRN126), Canada y Francia
Rhizomucor pusillus expresado en Aspergillus niger Brasil, Dinamarca, Francia, Mexico,Canada
Thermoactinomyces vulgaris expresado en B. subtilis
Alicyclobacillus pohliae expresado en Bacillus subtillis Canada, Dinamarca, Mexico
Cytophaga sp. Expresado em Bacillus licheniformis USA (GRAS Notice No. GRN 604), Brasil
Aspergillus kawachii expresado en Trichoderma reesei Francia, Mexico
Malta de cebada, cereales malteados USA 21 CFR 184.1443aPseudomonas fluorecens Canada, FranciaPaenibacillus alginolyticus JaponTrichoderma reesei Dinamarca, Francia
EC 3.2.1.1 Alfa-galactosidasa Aspergillus niger Brasil, Mexico, New Zeland, AustraliaMortierella vinacea Brasil, Mexico, USA 21 CFR 173.145Saccharomyces carlsbergensis Brasil, Mexico
EC 3.2.1.133 Alfa amilasa maltogénica Bacillus stearothermophilus expresado en Bacilluslicheniformis
Brasil, Canada, Francia, Dinamarca,Mexico,
Glucano 1,4-alfamaltohidrolasa) Bacillus stearothermophilus expresado en Bacillussubtilis
Australia, Japón, Dinamarca, Brasil,Mexico, Canada, China, Francia, JECFA,USA (GRN 746 y GRN 751)
Pseudomonas stutzeri expresado en Bacilluslicheniformis
Australia and New Zealand, Canada,Mexico, Brasil
Geobacillus stearothermophilus expresado en Bacillussubtilis
Canada, China, Francia, JECFA, Japon,Australia, Dinamarca, Brasil, Mexico, USA(GRN 751 y GRN 746
Bacillus licheniformis expresado en Bacilluslicheniformis
Austrália y Nueva Zelândia, Canadá,França, Brasil, Dinamarca, Mexico, USA
Propuesta de inclusión de enzimas la lista positiva del articulo 1263 del Código Alimentario Argentino
EC 4.1.1.5 Alpha-acetolactato decarboxilasa ((S) -2-hidroxi-2-metil-3- oxobutanoatocarboxi-liasa.)
Bacillus licheniformis expresado en Bacilluslicheniformis
Austrália y Nueva Zelândia, Canadá,França, Brasil, Dinamarca, Mexico, USA
Bacillus amyloliquefaciens Australia and New Zealand, Canada,Mexico, Brasil, USA 21 CFR 184.1148
Bacillus licheniformisBelgium, Francia, China, Japon,Dinamarca, Australia and New Zealand,Canada, Mexico, Brasil
EC 3.2.1.1 Aspergillus niger Austrália y Nueva Zelândia, Canadá,França, Brasil, Mexico, USA (GRN 89)
Aspergillus oryzae Austrália y Nueva Zelândia, Canadá,Francia, JECFA, China, Brasil, Mexico, USA
EC 3.2.1.3 Amiloglucosidasa o Glucoamilasa Aspergillus niger var. awamori Canada, Brasil(Glucan 1,4-alfa-glucosidasa.4-alfa-D-glucanglucohidrolasa.Amiloglucosidasa.
Exo-1,4-alfa-glucosidasea. Aspergillus niger expresado en Aspergillus nigerBrasil, Mexico, Australia y New Zeland,Canada, Mexico, China, Dinamarca yFrancia
Gamma-amilasa. Aspergillus oryzae JECFA, Australia y New Zeland, Canada,França, Brasil, Mexico, USA (GRN 90)
Glucoamilasa. Rhizopus arrhizus Australia y New Zeland, Canada, Brasil,Mexico
Lisosomal alfa-glucosidasa). Rhizopus delemar Austrália y New Zeland, Brasil
Rhizopus niveus México, Austrália y New Zeland, Brasil,USA 21 CFR 173.110
Rhizopus oryzae México, Austrália y New Zeland, Brasil,USA (GRN 90)
Talaromyces emersonii expresado en Aspergillus niger Brasil, Canada, China, Dinamarca,Francia, Mexico
Trichoderma reesei BrasilTrametes cingulata expresado en Aspergillus niger Dinamarca, Francia
Trichoderma reesei expresado en Trichoderma reesei Brasil, USA (GRN 372), JECFA
Gloeophyllum trebeum expresado en Aspergillus niger Brasil, Dinamarca, Francia, Mexico
Rhizopus delemar var. multiplicisporus
Aspergillus fumigatus expresado en Trichoderma reesei México
Fusarium verticilloides expresado em Trichodermareesei México
Penicillium oxalicum expressado em Aspergillus niger Dinamarca, Mexico, Francia y USA GRN657, Brasil
Glucoamylase de Aspergillus niger 41SAM2-55 Canada
EC 2.4.1.25 Amilomaltasa Thermus thermophilus expresado en Bacillusamyloliquefaciens
Australia/New Zealand, Canada, USA(GRN 507)
Aspergillus oryzae USA (GRAS Notice GRN No. 274)Aspergillus oryzae USA (GRN 274)Bacillus amyloliquefaciens Australia
Aminoglycoside 3′-phosphotransferase II Eschericha coli expresado em Eschericha coli USA (21 CFR 173.170)
EC 3.4.11.1 Aminopeptidasa Lactococcus lactis USA GRAS 3445, Brasil, Austrália y NewZeland, Canada
(Leucilaminopeptidasa; Citosolaminopeptidasa; Leucineaminopeptidasa;Peptidasa S).
Aspergillus oryzaeAustralia/New Zealand, China, Francia,Dinamarca, USA (GRN 90), Brasil,Canada, Mexico
Lactococcus lactis (Streptococcus lactis) USA 21 CFR 184.1985EC 3.5.4.6 AMP deaminasa Aspergillus melleus China, Dinamarca, Francia, Japon
Streptomyces murinus Japon
EC 3.2.1.55 Arabinofuranosidadse Talaromyces pinophilus expresado en Trichodermareesei
Dinamarca, Mexico, USA (GRN 000680),Francia
Aspergillus niger Australia, China, Francia, Brasil
RNPAs:052-00-001266,064-00-003458,0640299,0640291,0640299
EC 3.5.1.1 Asparaginasa Aspergillus niger expresado en Aspergillus nigerAustralia/New Zealand, Brasil, Canada,China, Dinamarca, Francia, JECFA,Mexico, USA (GRN 214)
(L-asparaginasa oLasparagineamidohidrolasa) Aspergillus oryzae expresado en Aspergillus oryzae
Australia/New Zealand Brasil, Mexico,Europe, Dinamarca, Francia, Canada,China, JECFA, Mexico, USA (GRN 201)
Pyrococcus furiosus expresado en Bacillus subtilisAustralia/New Zealand Brasil, Mexico,Europe, Dinamarca, Canada, USA (GRN476), Francia
Aspergillus niger AustraliaAspergillus oryzae JECFA, Dinamarca, Francia, BrasilBacillus subtilis Dinamarca, Francia, Brasil
EC 3.4.23 Aspartic protease Cynara cardunculus L. USA (GRAS Notice GRN No. 551)
Aspergillus nigerAustrália y New Zeland, Canadá, França,Brasil, Mexico, Japon, Dinamarca, , USA(GRN 89)
EC 3.2.1.2 Beta-amilasa Bacillus licheniformis Dinamarca(4-alfa-D-glucano Bacillus cereus Brasilmaltohidrolasa. Glucogenasa. Bacillus megaterium BrasilSaccharogenamylasa) Bacillus subtilis Brasil
Bacillus flexus expresado en Bacillus licheniformis Brasil, Mexico, Dinamarca, Francia, USA(GRAS)
Soja China, JapónEC 3.2.1.1EC 3.2.1.2
Carbohidrasa de malta ((alfa amilasa y betaamilasa))
Cebada 21 CFR 184.1443a
EC 3.2.1.6 Beta-glucanasa Aspergillus aculeatus Australia/New Zealand, Brasil, Canada,China, Dinamarca, Francia, Mexico
Aspergillus niger Brasil, Canada, FranciaBacillus subtilis Brasil, Canada, FranciaDisporotrichum dimorphosphorum Brasil, Canada, USA (GRN 482)
Humicola insolensBrasil, Canada, Francia. USA (GRN 195),Australia, Nova Zelandia, China,Dinamarca, Mexico, JECFA
Penicillium emersonii Brasil
Talaromyces emersonii Brasil, Canada, Francia, USA (GRN 479),Australia
Trichoderma harzianum Brasil, Canada, FranciaTrichoderma longibrachiatum Brasil
Trichoderma reesei expressado em Trichoderma reesei Francia, Dinamarca, Australia, NovaZelandia
Trichoderma reesei Brasil, Canada, Francia, Australia, JECFA
Penicillium funiculosum USA (GRN 584)Bacillus subtilis expresado en Bacillus subtilis USA (GRN 592), BrasilGeosmithia emersonii
Beta-glucosidasa or cellobiosa Aspergillus niger BrasilTrichoderma harzianum BrasilTrichoderma reesei Brasil
EC 3.2.1.21 Beta-glucosidase Apergillus niger Brasil, USA (GRN 750), Australia
Ananas comosus USA 21 CFR 184.1024, Brasil, Australia,Francia
A. bracteatus L. USA 21 CFR 184.1024EC 3.2.1.3 Carbohidrasa Bacillus licheniformis Mexico
Rhizopus oryzae USA (GRAS Notice GRN No. 90, 21 CFR173.130)
Apergillus niger USA 21 CFR 173.120
(Diastasa, ptialina,glucogenasa 1,4-alfa-Dglucanoglucanohidrolasa)
3.4.16.5 Carboxypeptidasa C Aspergillus niger expresado en Aspergillus niger Canada, Dinamarca, Francia, Mexico,Russia, USA (GRN 345), Brasil, JECFA RNPA: 0640369
EC 1.11.1.6 Catalasa Aspergillus niger Australia/New Zealand, Brasil, Canada,China, Francia, USA (GRN 89), Mexico
Micrococcus lysodeicticus (micrococcus juteus) USA 21 CFR 173.135, Canada, JECFA,Brasil, Mexico
Aspergillus niger expresado en Aspergillus niger Australia/New Zealand, USA (GRN 89),Brasil
Hígado bovino USA 21 CFR 184.1034
Cellulasa(AvicelasaBeta-1,4-endoglucano Aspergillus oryzae Brasil, USA (GRN 90)hidrolasa. Penicillium funiculosum Brasil, JECFA, USA (GRN 584)Beta-1,4-glucanasa. Rhizopus delemar BrasilCarboximetilcelulasa Rhizopus oryzae BrasilCelludextrinasa Sporotrichum dimorphosporum BrasilEndo-1,4-beta-D-glucanasa. Thielavia terrestris Brasil
Endo-1,4-beta-Dglucanohidrolasa Trichoderma longibrachiatum Brasil, Australia/New Zealand, Canada,China, Dinamarca, Francia, Mexico
Endo-1,4-beta-glucanasa. Trichoderma reesei Brasil, Canadá, USA 21 CFR 184.1250Endoglucanasa.) Rasamsonia (Talaromyces) emersonii JECFA, USA (GRAS GRN 479)
Trichoderma viride Australia
Rhizopus oryzae JECFA, Mexico, Brasil, USA (GRAS NoticeGRN No. 90)
EC 3.2.1.4 Aspergillus niger Brasil, Mexico, Australia, New Zeland,Canada, JECFA, USA (GRN 89)
E.C. 3.4.22.32 Bromelain
EC 3.2.1.3
EC 2.4.1.19 Cyclodextrin glucanotransferase Bacillus licheniformis Dinamarca, FranciaPaenibacillus macerans Australia
Bacillus circulans Japon (ascyclodextringlucanotransferase)
Bacillus stearothermophilus / Geobacillusstearothermophilus
Japon (ascyclodextringlucanotransferase)
Thermoanaerobacter sp. expresso en Bacilluslicheniformis China, Dinamarca, Francia
EC 5.1.3.30 D-Allulose 3-epimerase Arthrobacter globiformis expresado en E. coli K-12W3110 USA (GRN 624)
EC 3.2.1.11 Dextranasa Bacillus subtilis Brasil
Chaetomium erraticumBrasil, Australia, New Zeland, Brasil,Dinamarca, USA GRAS GRN 000027,Francia
Chaetomium gracile BrasilKlebsiella aerogenes BrasilPenicillium funiculosum BrasilPenicillium lilacinum Brasil
Enzima branqueadora Rhodothermus obamensis Brasil
Cryphonectria (Endothia) parasitica expresado emCryphonectria (Endotia) parasitica USA 21 CFR 173.150, China, Francia
Bacillus cereus USA 21 CFR 173.150
Mucor pusillus Lindt USA 21 CFR 173.150
Mucor miehei Cooney et Emerson USA 21 CFR 173.150Aspergillus oryzae USA 21 CFR 173.150
Esterasa Aspergillus niger Brasil
Mucor miehei Australia, New Zeland, Brasil, Dinamarca,USA 21 CFR 173.140
EC 3.1.3.8 Fitasa Aspergillus niger Brasil
Aspergillus niger expresado en Aspergillus niger Brasil, Australia, Francia, JECFA
Ficin Ficus USA 21 CFR 184.1316
EC 2.3.1.43 Fosfatidilcolina esterol oaciltransferase Aeromonas salmonicida expresado en Bacilluslicheniformis Brasil, Australia, GRAS GRN 265
EC 3.1.4.1 fosfodiesterasa I Leptographium procerum Dinamarca, Francia, USA (GRN 505)
EC 3.1.4.11 Fosfoinositide fosfolipasa C Pseudomonas fluorescens USA (GRAS GRN 574)Pseudomonas fluorescens gene extracted from soilsample USA (GRN 574) RNPA: 0520666
Pseudomonas sp-62186 expresado en Bacilluslicheniformis
Dinamarca, USA (GRAS GRN 728),Canada
EC 3.1.1.32 Fosfolipase A1 Fusarium venenatum expresado en Aspergillus oryzae Brasil, USA (GRN 142), Australia, Canada,China, Dinamarca, Francia, Mexico
Valsaria rubricosa expresada en Aspergillus oryzae Mexico, DinamarcaTalaromyces leycettanus expresado en Aspergillusniger
Dinamarca, Francia, USA (GRN 651),Mexico, Canada
EC 3.1.1.4 Fosfolipase A2 Streptomyces violaceoruber Brasil, USA (GRN 145)Páncreas porcino
(Lecitinasa A. A. nishimurae (ex fumigatus) expresado en T. reesei USA (GRN 524), Francia, Mexico
Fosfatidasa. Aspergillus niger Australia, Canada, China, Dinamarca,Francia, Japon
Fosfatidolipasa. Fosfatidilcolina 2-acilhidrolasa.)
S. violaceoruber expresado en Streptomycesviolaceoruber USA (GRN 212), Japón
Páncreas porcino expresado en Aspergillus niger Australia, Canada, Dinamarca, Francia,Mexico, USA (GRN 183)
RNPAs:0640396,0640493,0520666
EC 3.1.4.3 Fosfolipase C Pichia pastorisBrasil, Argentina, Canada, China,Francia, JECFA, Mexico, USA (GRAS GRN204)
(Clostridium oedematiensbeta y gamma-toxinas.Clostridium welchii alfatoxina.Lecitinasa C.
Lipofosfodiesterasa I) Pseudomonas sp. 62186 expresado en Bacilluslicheniformis
Canada, Dinamarca, USA (GRN 728),Mexico
Gene aislado del suelo expresado en Pichia pastoris Canada, China, Francia, JECFA, Mexico,USA GRAS GRN 204
RNPAs:0520533,0520666
Bacillus thuringiensis expresado en Bacilluslicheniformis
Dinamarca, USA GRN (689), Canada,Mexico
EC 3.2.1.6 Glucanasa Aspergillus niger Canada(Endo-1,3(4)-betaglucanasa. Bacillus amyloliquefaciens CanadaEndo-1,3-beta-glucanasa. Bacillus subtillis Canada
Endo-1, 4-beta-glucanasa. Rasamsonia emersonii (nombre previo: Talaromycesemersonii) Canada
Laminarinasa.) Humicola insolensAustralia/New Zealand, Brasil, China,Dinamarca, Francia, Mexico, Canada,USA (GRN 195)
Trichoderma reesei (longibrachiatum) expresado enTrichoderma reesei (longibrachiatum)
JECFA, Australia, Brasil, Dinamarca yFrancia
Bacillus amyloliquefaciens expresado en Bacillusamyloliquefaciens Australia, China, Francia
Disporotrichum dimorphosporum Canada, Australia, Brasil JECFA, China,Francia
Geosmithia emersonii Australia, Brasil
Trichoderma reeseiAustralia/New Zealand, Brasil, Canada,Francia, JECFA, China, Singapore, SouthKorea
Trichoderma harzianum Brasil, China, JECFA, USA (GRN 149),
EC 3.2.1.39 Glucanasa Streptomyces violaceoruber expresado enStreptomyces violaceoruber JECFA, USA (GRAS GRN 535), Brasil, Japon
EC 3.2.1.58 Disporotrichum dimorphosporum Canada,
Trichoderma harzianum Australia/New Zealand, Brasil, China,Dinamarca, Francia
3.2.1.6 Beta-glucanase (endo-beta glucanase orendo-1,3-beta- glucanase)
Rasamsonia composticola (forrmerly Rasamsoniaemersonii)
Australia/New Zealand,Brazil,Canada,China,Denmark,Francia,Mexico
3.2.1.6 endo-1,3(4)-β-glucanase T. reesei expresado en T. reesei Francia, Dinamarca, Australia, USA 21CFR
EC 5.3.1.5 Glucose isomerasa Actinoplanes missourienses Autralia, New Zeland, Canada, JECFA,Francia, Brasil, Mexico
(D- xilosa cetoisomerasa.xilosa isomerasa)
Microbacterium arborensens Brasil, MexicoStreptomyces albus Brasil
Streptomyces murinus Brasil, Australia, New Zealand, Canada,Dinamarca, Francia, Mexico
Streptomyces olivaceus Brasil, USA 21 CFR 184.1372Streptomyces olivochromogenes Brasil, USA 21 CFR 184.1372Streptomyces rubiginosus Brasil, USA 21 CFR 184.1372Streptomyces rubiginosus expresado en StreptomycesrubiginosusStreptomyces violaceoniger BrasilPenicillium chrysogenum expresado en Aspergillusniger Dinamarca, Francia
Actinoplanes missouriensis USA 21 CFR 184.1372
Aspergillus niger Brasil, China, Australia and New Zealand,USA (GRN 89)
Aspergillus oryzae Brasil, Mexico, Dinamarca, USA GRASGRN 000106
Aspergillus niger expresado en Aspergillus niger BrasilAspergillus niger expresado en Aspergillus oryzae BrasilPenicillium amagasakiense Brasil
Streptomyces rubiginosus expresado en Streptomycesrubiginosus México, Francia
EC 1.1.3.4 Glucose oxidasa
(Beta-D-glucose:oxygen 1- oxido-reduetase.D-glucose-1-oxidase.
Glucoseaerodehydrogenase.Glucoseoxyhydrase. GOD.)
Aspergillus oryzae
Aspergillus niger expresado en Aspergillus niger Brasil, Australia
Aspergillus niger expresado en Aspergillus oryzaeAustralia/New Zealand, Brasil, Canada,China, Dinamarca, Francia, Mexico, USA(GRN 106)
Penicillium amagasakiense
Penicillium chrysogenum expresado en Aspergillusniger
Brasil (publicación adjunta), Dinamarca,Francia, Canada RNPA: 0640712
Penicillium amagasakiense expresado en T. reesei Francia, Dinamarca, Canada, USA GRAS#707, Mexico
EC 3.5.1.44EC 3.2.1.32 Glutaminasa Chryseobacterium proteolyticum Brasil, USA (GRAS GRN 000267), Francia
Protein-glutaminase from Chryseobacteriumproteolyticum AE-PG Canada
3.5.1.2 Glutaminasa Bacillus licheniformis expresado en Bacillus licheniformis USA (GRN 774)
Australia/New Zealand, Brasil, Canada,China, Dinamarca, Francia, Mexico, USA(GRN 89)
Aspergillus niger
Glucanasa (beta)
Bacillus coagulansAutralia, New Zeland, Canada, JECFA,Francia, Brasil, Mexico, USA 21 CFR184.1372
EC 3.2.1.32 Hemicellulase endo-1,3-β-xylanase Humicola insolens Australia, Nueva Zelanda
Hemicelulasa Aspergillus niger Australia, Nueva Zelanda, Brasil, Canada,Dinamarca, Francia, JECFA, China RNPA: 0640708
Aspergillus oryzae Brasil
Bacillus subtilis Australia, Nueva Zelanda, Canada, Brasil
Rhizopus delemar BrasilRhizopus oryzae BrasilSporotrichum dimorphosporum Brasil
EC 3.2.1.8EC 3.2.1.78
Bacillus amyloliquefaciens Australia, Nueva ZelandaBacillus amyloliquefaciens Australia
EC 1.1.3.5 Hexose oxidasa Chondrus crispus expresado en Hansenulapolymorpha Brasil, JECFA, Mexico
EC 3.2.1.7 Inulinasa Aspergillus niger Australia, Nueva Zelanda, Francia, Brasil,China, Mexico, USA (GRN 89)
Aspergillus ficuum expresado en Aspergillus oryzae USAKluyveromyces fragilis Brasil, MexicoSporotrichum dimorphosporum Brasil, Mexico
EC 3.2.1.26 Invertasa Aspergillus niger BrasilBacillus subtilis BrasilKluyveromyces fragilis Brasil, USA (GRAS Notice GRN No. 88)Saccharomyces carlsbergensis Brasil
Saccharomyces cerevisiaeMexico, Brasil, Australia, Nueva Zelandia,Canada, Dinamarca, Francia, USA (GRASNotice GRN No. 88), JECFA
Isomaltulosesintasa Protaminobacter rubrum Brasil
EC 3.2.1.68 Isoamylase Pseudomonas amyloderamosa Japon, JECFA, Francia, USA (GRAS NoticeGRN No. 85, 21CFR§172.892(i))
EC 1.10.3.2 Lacasa Myceliphthora thermophila expresado en Aspergillusoryzae Brasil, USA (GRAS Notice GRN No.122)
EC 3.2.1.23 Lactasa Bacillus subtilis Dinamarca, Francia(β-Galactosidasa Aspergillus niger Brasil, Mexico, Dinamarca
Exo-(1->4)-beta-Dgalactanasa.) Aspergillus oryzae Australia, Nueva Zelandia, Brasil, Mexico,Dinamarca, Francia
Aspergillus oryzae expresado en Aspergillus niger Brasil, USA (GRAS Notice GRN No. 510),Dinamarca RNPA: 0640698
Candida pseudotropicalis Brasil, USA (21 CFR 184.1387)Kluyveromyces fragilis Brasil
Kluyveromyces lactisAustralia, Nueva Zelandia, Canada,Dinamarca, Francia, Japon, Brasil, USA(21 CFR 184.1388)
Kluyveromyces marxianus Brasil, USA (GRAS Notice GRN No. 88)Saccharomyces sp Brasil
Bifidobacterium bifidum expresado en Bacilluslicheniformis
Australia, Nueva Zelandia, Brasil,Dinamarca, Francia, USA (GRAS NoticeGRN No. 572), Canada, Mexico
Kluyveromyces fragilis (Kluyveromycesmarxianus var.marxian us)Kluyveromyces lactis expresado en Kluyveromyceslactis Australia, China RNPA : 064-00-006090
Bifidobacterium bifidum expresado en Bacillus subtilis USA (GRN 579), Francia, Dinamarca, Brasil
Lactasa deBacillus subtilis CB108Canada
EC 3.4.11.1 Leucine aminopeptidasa Lactococcus lactis USA GRAS 3445, Brasil, Austrália y NewZeland, Canada
EC 3.1.1.23 Lipasa
(acylglycerol)Penicillium camembertii USA (GRAS Notice GRN No. 68, 274)
Hemicelulasa Trichoderma reesei Australia, Nueva Zelanda, Brasil
EC 3.1.1.3 Lipasa Tejido pancreático animal
(Triacilglicerolipasa; Tributirasa;Trigliceridelipasa.
Fusarium heterosporum expresado en Ogataeapolymorpha (Ogataea polymorphaSinónimo de Hansenula polymorpha )
Aspergillus nigerBrasil, Australia, Nueva Zelandia, Mexico,Dinamarca, Francia, Canada, USA(GRAS Notice GRN No. 111), JECFA.
Aspergillus oryzae Brasil, Australia, Nueva Zelandia,Dinamarca, Francia, Mexico, JECFA
Tejido comestible de preestómago de terneros, chivoso corderosAspergillus oryzae, conteniendo el gen detriacilglicerollipasa aislado de Rhizomucor mieheiBrevibacterium lineus Brasil
Candida antarctica expresado en Aspergillus niger Brasil, USA (GRAS Notice GRN No. 158),China, Dinamarca, Francia
Candida lipolytica Brasil
Candida rugosa Brasil, USA (GRAS Notice GRN No. 81),Australia, Nueva Zelandia, Canada
Fusarium culmorum expresado en Aspergillus niger Brasil, Canada, USA (GRAS Notice GRNNo. 296), Francia, Dinamarca
Fusarium heterosporum expresado en Hansenulapolymorpha (Pichia angusta) Brasil, USA (GRAS Notice GRN No. 238)
Hansenula polymorpha Australia, Nueva Zelandia, Dinamarca,Francia
Fusarium oxysporum expresado en Aspergillus oryzaeBrasil, Australia, Nueva Zelandia, USA(GRAS Notice GRN No. 75), Canada,China, Dinamarca, Francia, Mexico
Fusarium oxysporum expresado en T. reesei Brasil (GRAS Notice GRN No. 631
Humicola lanuginosa expresado en Aspergillus oryzaeBrasil, USA (GRAS Notice GRN No. 43),Australia, Nueva Zelandia, Canada,China, Dinamarca, Francia, Mexico
Mucor javanicus Australia, Nueva Zelandia, Canada, Brasil
Mucor pusillus BrasilMucor circinelloides f. circinelloides (Nombreprevio: Mucor javanicus) Australia, Nueva Zelandia, Canada
Penicillium camembertii Brasil, Australia, Nueva Zelandia, Canada
Penicillium roquefortii Australia, Nueva ZelandiaRhizomucor miehei (Nombre previo: Mucormiehei)
Australia, Nueva Zelandia, Brasil,Canada, Dinamarca, Japon
Rhizopusar rhizus Australia, Nueva Zelandia, BrasilRhizopus delemar Brasil
Rhizopus oryzaeAustralia, Nueva Zelandia, Canada,Francia, Japon, Mexico, USA (GRASNotice GRN No. 216)
Rhizomucor miehei expresado en Aspergillus oryzae Brasil, Australia, Nueva Zelandia,Canada, China, Dinamarca, Mexico
Rhizopus nigrican Brasil
Rhizopus niveus Brasil, Australia, Nueva Zelandia, Mexico,USA (21 CFR 184.1420)
Thermomyces lanuginosus expresado en Aspergillusoryzae
Brasil, Mexico, USA (GRAS Notice No. GRNNo. 43 y 103), China, Francia, Australia,Nueva Zelandia
Thermomyces lanuginosus expresado en Aspergillusoryzae
Kluyveromyces lactis
Uk, Francia, Greece, Iceland, Ireland,Italy, Luxembourg, Netherlands, Norway,Portugal, Sweden, Poland, Turkey,Ukraine, Puerto Rico
Fusarium culmorum expresado en Aspergillus niger Australia, BrasilAspergillus tubingensis expresado en Trichodermareesei GRN 808
Pseudomonas fluorescens Francia, Canada, USA GRAS #631,Mexico, China
DNA isolado do solo expresado em Pseudomonasfluorencens Biovar I USA (GRAS Notice GRN No. 462)
EC 3.1.1.5 Lisofosfolipasa Aspergillus niger expresado en Aspergillus niger Brasil, Australia, Nueva Zelandia,Dinamarca, Francia Japón, Mexico
A. nishimurae (ex fumigatus) expresado en T. reesei Francia, Mexico, USA (GRAS Notice GRNNo. 653)
EC 3.2.1.17 Lisozima Clara de huevo USA (GRAS Notice GRN No. 64)
EC 3.2.1.20 Maltasa and alfa-glucosidasa Aspergillus nigerBrasil, USA (GRAS Notice No. GRN 89),Australia, Nueva Zelandia, Dinamarca,Francia, Mexico, Japon
Aspergillus oryzae Brasil
Rhizopus oryzae Brasil, JECFA, Mexico, USA (21 CFR173.130)
Trichoderma reesei Brasil, USA (GRAS Notice GRN No. 703)
Aspergillus niger expresado en Trichoderma reesei USA (GRAS Notice No. GRN 703),Dinamarca, Francia
Pseudomonas stutzeri JaponPseudomonas stutzeri expresado en Bacilluslichemformis Brasil, USA (GRN 277)
EC 3.2.1.78 Mananasa Aspergillus niger Australia/New Zealand, GRAS GRN 89,566
Trichoderma reesei USA (GRAS GRN No. 566)Talaromyces leycettanus expresado en Aspergillusniger Dinamarca, Mexico
Mannanase from Aspergillus niger AE-HCM Canada3.2.1.78 mannan endo-1,4-β-mannosidase T. reesei expresado en T. reesei Australia, USA GRAS #566
Aspergillus nigerAustralia, Nueva Zealanda, Canada,China, Dinamarca, Mexico, Corea, USA(GRN89), JECFA
EC 3.2.1.1 Bacillus subtilis JECFA, Australia, Nueva Zelandia, USA (21CFR 184.1148)
EC 3.4.21.14EC 3.4.24.4 USA (21 CFR 184.1027)
Bacillus licheniformisUSA (GRN No. 90)
Aspergillus oryzae
3.4.24.28 Bacillolysin Neutral protease(Metalloendopeptidase) B. subtilis Francia, Australia, Canada, USA, China,
Mexico, BrasilNitrate reductasa Micrococcus violagabriella Brasil
EC 3.4.21.36 Pancreatina Páncreas de suidos (Sus scrofa) o bovinos(Bostaurus) USA (21 CFR 184.1583)
EC 3.4.22.2 Papaína Fruto de la papaya Carica papaya L. (Fam.Caricaceae) USA (21 CFR 184.1585)
EC 3.1.1.11 Pectin esterase Aspergillus aculeatus expresado en Aspergillus oryzaeAustralia, Brasil, Canada, China,Dinamarca, Francia, Mexico, USA (GRASNotice GRN No. 8)
Aspergillus aculeatus o Aspergillus Níger expresado enAspergillus oryzae Mexico, Brasil, USA
Aspergillus niger
Australia, Nueva Zelandia,Dinamarca,Francia, Brasil, Mexico,Canada, JECFA, USA (GRAS Notice GRNNo. 89)
Aspergillus níger expresado en Aspergillus niger Brasil, Australia, China, Dinamarca,Mexico, Francia
RNPAs:0640422,0640488,0640489
A. niger (A. tubigiensis) exresado en T. reeseiFrancia, Australia, GRAS 558, Canada
EC 4.2.2.2 Pectateliasa Bacillus subtilis GRN No.114, Japon
EC 4.2.2.10 Pectinaliasa Aspergillus aculeatus or Aspergillus niger expresado enAspergillus niger Brasil, Dinamarca
Aspergillus nigerBrasil, Australia, Nueva Zelandia,Dinamarca, Francia, Mexico, USA (GRASNotice GRN No. 89)
Aspergillus níger expresado en Trichoderma reesei Brasil, USA (GRAS Notice GRN No. 32),Francia, Dinamarca
Aspergillus níger expresado en Aspergillus niger Australia, Brasil, China, Dinamarca,Mexico
Mixed microbial carbohydraseand protease
EC 3.2.1.60 MaltotetraohidroIase
EC 3.2.1.15 Pectinasa Aspergillus awamori Brasil(Poligalacturonasa. Aspergillus foetidus Brasil
Pectindepolimerasa). Aspergillus nigerAustralia, Nueva Zelandia, Brasil,Dinamarca, Francia, Mexico , Canada,JECFA, USA (GRAS Notice GRN No. 89)
Aspergillus oryzae Brasil, Australia, Nueva ZelandiaPenicillium simplicissium BrasilRhizopus oryzae Brasil
A. niger (A. tubingiensis) expresado en T. reesei Francia, USA (GRAS# 557), Canada,Dinamarca
Trichoderma reesei Brasil, Australia, Nueva Zelandia, USA(GRAS Notice GRN No. 32, 557)
Aspergillus niger Brasil, USA (GRAS Notice GRN No. 89)
Aspergillus niger expresado en Aspergillus niger Brasil, Australia, Dinamarca, Francia,Mexico
RNPAs:0640405,0640488,0640489
Aspergillus aculeatus Australia, Brasil, China, Japón.
RNPAs:064-00-003458,052-00-001266,0640288,0640289,0640299,0640306,0640309,0640311,0640420
EC 3.4.23.1 Pepsina Capa glandular de estómago porcino y Bovino USA 21 CFR 185.1595
EC 1.11.1.7 Peroxidasa Marasmius scorodonius expresado en Aspergillus niger Canada, USA GRAS GRN 402) RNPA: 0640497
EC 3.4.32.36 Proteasa Trichoderma reesei expresado en Trichoderma reesei Dinamarca, USA (GRN 333)
EC 3.4.23.18 Proteasa Aspergillus niger Brasil, JECFA, Australia, USA (GRN 89)EC 3.4.21.63EC 3.4. 23.18EC 3.4.21.14EC 3.4.23.6
Aspergillus melleus Australia, New Zealand, Brazil, Canada,Denmark, China, Mexico, Korea
EC 3.4.23.18 Trichoderma reesei expresado em Trichoderma reesei USA (GRAS Notice GRN No. 333)
EC 3.4.23.6 Aspergillus niger USA (GRAS Notice GRN No. 89)
EC 3.4.24.28 Proteasa (bacillolysin) Bacillus amyloliquefaciens expresado en Bacillusamyloliquefaciens
Dinamarca, Francia, Mexico, USA (21 CFR184.1150), Australia, Nueva Zelandia,Canada, Japón, China
RNPA: 0640479
EC 3.4.24.28 Proteasa (bacillolysin) Bacillus amyloliquefaciensAustralia/New Zealand, Brasil, Canada,China, Dinamarca, Francia, Singapore,Mexico, USA (21 CFR 184.1150), JECFA
RNPA: 0640754
Bacillus subtilis USA (21 CFR 184.1150)
EC 3.4.24.27 Proteasa (Thermolisin) Geobacillus caldoproteolyticus USA (GRAS Notice GRN No. 598),Dinamarca, Francia
Geobacillus stearothermophilus Francia, Dinamarca, Canada, China,Corea, US (GRAS GRN598)
EC 3.4.21.14 Proteasa serine Bacillus subtilis Brasil, Australia, Nueva Zelandia
Proteasa (Aspergilopepsina I) Aspergillus oryzae Brasil, Australia, Nueva Zelandia,JECFA,USA (GRAS Notice GRN No. 90)
EC 3.4.11 Proteasa Aspergillus melleusAustralia, Nueva Zealanda, Brasil,Canada, Dinamarca, China, Mexico,Corea
EC 3.4.21.26 Proteasa Aspergillus niger Brasil, Australia, Nueva Zelandia,Canada, Japon, USA (GRN No. 89)
EC 3.4.23 Proteasa Aspergillus niger expresado en Aspergillus niger Brasil, Australia, Dinamarca, Francia,China, Mexico RNPA: 0640504
Aspergillus oryzae Brasil, USA (GRN No. 90)
EC 3.4.24.28
EC 3.4.21.14
EC 3.4.24.28 Proteasa Bacillus amyloliquefaciens expresado en Bacillussubtilis Brasil, Dinamarca, Francia, Mexico
Bacillus cereus Brasil
EC 3.4.21.62
EC 3.4.21.14
EC 3.4.24.28 Proteasa Bacillus subtilis Brasil, USA (21 CFR 184.1150), JECFA,Francia, Austrtalia/NZ, China, Mexico
Criphonectria(Endothia) parasítica expresada enCriphonectria(Endothia) parasítica Canada, Francia, Mexico, China,
Endothia parasítica Brasil
EC 3.4.21.4 Proteasa Fusarium oxysporum expresado en Fusariumvenenatun
Brasil, USA (GRAS Notice GRN No. 563),JECFA, Australia, Nueva Zelandia,Dinamarca, Francia, Mexico, Canada
Lactobacillus casei BrasilMicrococcus caseolyticus BrasilMucor pusillus Brasil
EC 3.4.21.1 Nocardiopsis prasina expresado en Bacilluslicheniformis
Brasil, Australia, Canada, Dinamarca,Francia, JECFA, Mexico, USA (GRN 564)
EC 3.4.23.23 Proteasa Rhizomucor miehei Brasil, Australia, Nueva Zelandia,Canada, Dinamarca
EC 3.4.23.23 Proteasa Rhizomucor miehei expresado en Aspergillus oryzae Brasil, USA (Gras Notice GRN No. 34)Streptomyces fradiae Brasil
EC 3.2.1.41 Pululanasa Bacillus acidopullulyticus Brasil, Mexico, Australia, Nueva Zelandia,Canada, Francia, Dinamarca
(Alfa-dextrin endo-1,6-alfaglucosidasa. Bacillus acidopullulyticus expresado en Bacillus subtilisBrasil, USA (GRAS Notice GRN No. 205),Australia, China, Dinamarca, Francia,Mexico
Amilopectin 6- Bacillus deramificans expresado en Bacilluslicheniformis
Brasil, Mexico, Canada, Francia, USA(GRAS Notice No. 72, 645)
glucanohidrolasa. Bacillus deramificans expresado en Bacillus subtilis Brasil, Canada, China, Dinamarca,Francia, Mexico
Enzima de desramificación. Bacillus naganoensis expresado en Bacillus subtilis Brasil, Canada, Australia, New Zeland
Limit dextrinasa. Bacillus subtilis Brasil, Mexico, Australia, Nueva Zelandia,Dinamarca, Francia
Pullulan 6-glucanohidrolasa.) Klebsiella aerogenes Brasil, Mexico, JECFAKlebsiella pneumonia BrasilPullulanibacillus naganiensis Francia, China, CoreaBacillus licheniformis Brasil, JECFABacillus deramificans expresado en Bacilluslicheniformis
China, Dinamarca, Francia, Mexico,JECFA, Brasil, USA (GRN 72)
EC 3.4.23.4 Quimosina Quimosina A derivada de Escherichia coli K-12conteniendo un gen de proquimosina A Brasil
Quimosina B derivada de Aspergillus niger var.awamori conteniendo un gen de proquimosina B
Brasil, USA 21 CFR 184.1685, GRN801Australia, Nova Zelandia, China,Dinamarca, Francia, Coreia do Sur,Mexico, Japón
Quimosina B derivado de Kluyveromyces lactisconteniendo un gen de proquimosina B Brasil
Aspergillus niger var. awamori USA 21 CFR 184.1685Escherichia coli K-12 containing gene of ProchymosinA USA 21 CFR 184.1685
Quimosina B derivado de Trichoderma reeseiconteniendo un gen de proquimosina B USA (GRN 230)
Quimosina B derivado de Cartamus tinctoriusconteniendo un gen de proquimosina B de Bos taurus
EC 3.4.23.23 Renin Bacillus cereus Brasil, Mexico, JECFA, USA 21 CFR sec.173.151, Canada
EC3.4.23.22 Endothia parasitica Brasil, Mexico, JECFA, USA 21 CFR sec.173.151, Canada
Rhizomucor miehei Brasil, Mexico, JECFA, USA 21 CFR sec.173.151, Canada
Rhizomucor pusillus Brasil, Mexico, JECFA, USA 21 CFR sec.173.151, Canada
3.1.26.5 Ribonuclease Penicillium citrinum China, Francia, Dinamarca, CoreaTanasa Aspergillus niger Brasil, GRAS Notice No. GRN 000020
Aspergillus oryzae Brasil, Francia
Proteasa Bacillus licheniformisBrasil, Australia, Nueva Zelandia,Dinamarca, Francia, Mexico, Canada,USA (21 CFR 184.1027)
Proteasa Bacillus amyloliquefaciens Brasil, USA (21 CFR 184.1150). Australia,Nueva Zelandia
Sporosarcina globispora JaponPaenibacillus alginolyticus Japon (as α-glucosyltransferase)
Aspergillus niger expresado en Trichoderma reesei USA (GRAS Notice No. GRN 315)
Brasil, Canada, USA (GRAS Notice GRNNo. 95, 55, 29, 04), Australia, NuevaZelandia, Francia, Japon
EC 3.2.1.28 Trealasa Trichoderma reesei expresado en Trichoderma reesei Francia, DinamarcaUSA (GRAS NoticeNo. GRN 727)
Myceliophthora sepedonium expresada en Aspergillusniger USA (GRAS Notice No. GRN 699)
Gloeophyllum sepiarium, Myceliophthora sepedoniumexpresado en Aspergillus niger USA (GRN 699)
EC 3.4.21.4Tripsina(Alfa-tripsina.Beta-tripsina).
Fusarium oxysporume expresado em Fusariumvenenatum USA (GRAS Notice GRN No. 563)
Pancreas porcino o bovino
Fusarium venenatum JECFA, Australia, Nueva Zelandia,Dinamarca, Francia, Mexico, Canada
Extractos purificados de páncreas porcino o bovino. USA (21 CFR 184.1914)
EC 3.5.1.5 Ureasa Lactobacillus fermentum USA (21 CFR 184.1924), Japón
EC 3.2.1.8 Endo-1,4-beta-xilanasaAspergillus oryzae , conteniendo el gen paraEndo-1,4-beta-xylanasa aislada de Thermomyceslanuginosus
Trichoderma citrinoviride (formerly Trichoderma reesei) Francia, Mexico
Aspergillus luchuenis (formerly Aspergillus niger)Australia/NewZealand,Brazil,China,Denmark,Francia,Mexico,South Korea
Aspergillus aculeatus expresado en Aspergillus oryzae Australia/New Zealand, Brasil, China,Dinamarca, Francia, Mexico
Aspergillus niger Brasil, Francia, Australia, JECFA, China
Aspergillus niger expresado en Aspergillus niger Brasil, Australia, Francia, Dinamarca,Canada, China, Mexico
RNPAs:0640429,0640430
Bacillus licheniformis expresado en Bacilluslicheniformis
Brasil, Canada, Dinamarca, Francia,Mexico, USA (GRAS Notice GRN No. 472)
Pseudoalteromonas haloplanktis expresado en Bacillussubtillis
Brasil, Australia/New Zealand; Canada;Francia; Mexico; USA
Bacillus subtilis expresado en Bacillus subtilis
Brasil; Dinamarca, Australia/NewZealand; Canada; Francia; Mexico; USA;JECFA
Disporotrichum dimorphosporum JECFA, Canada, China, Francia, USA(GRN 482)
Thermomyces lanuginosus expresado en Aspergillusoryzae
Brasil, Australia/New Zealand, Canada,Dinamarca, Francia, Mexico
Thermomyces lanuginosus expresado en Fusariumvenenatum Brasil, USA (GRAS Notice GRN No. 54)
Trichoderma reesei Australia, Nueva Zelandia, Brasil,Canada, China, Francia, JECFA, Mexico
RNPAs:0640754,0640470
Talaromyces leycettanus expresado en Trichodermareesei
Dinamarca, Mexico, USA (GRAS NoticeGRN No. 675)
Aspergillus niger var. Tubigensis expresado enTrichoderma reesei
Brasil, Dinamarca, USA (GRAS Notice GRN567)
N. flexuosa expresado en Trichoderma reesei USA (GRAS Notice GRN No. 628)Rasamsonia (Talaromyces) emersonii expresado enAspergillus niger
Dinamarca, Francia, USA (GRAS GRN589), Brasil, Mexico
Trichoderma reesei (longibrachiatum) Australia, Nueva Zelandia, Canada,Francia, JECFA, Dinamarca, Japon
Rasamsonia (Talaromyces) emersonii Australia, Nueva Zelandia, USA (GRASGRN 479) , Canada
Thermotoga maritima expresado en Bacillus subtilis USABacillus subtilisA. niger (A. acidus, ex. A. foetidus var. acidusexpresado en A. niger (A. acidus, ex. A. foetidus var.acidus)
Francia, Dinamarca, Australia, USA,Canada, China, Mexico, Brasil
Trichoderma reesei expresado em Talaromycespiniphilus
Dinamarca, Mexico
Nonomuraea flexuosa expresado en T. reesei Francia, Australia, USA GRAS #628
Humicola insolens Brasil, USA (GRAS Notice GRN No. 195),Australia/New Zealand, China,
EC 2.4.1.24
Transglucosidaseα-glucosyltransferase1,4-α-Glucan 6-α-glucosyltransferase / α-glucosyltransferase
EC 2.3.2.13 Transglutaminasa Streptoverticillium mobaraense var. S-8112
EC 3.2.1.141 4-α-D-{(1->4)-α-D-Glucano}trehalosetrehalohydrolase Arthrobacter ramosus Japon (as α-amylase)
EC 5.4.99.15 (1->4)-α-D-Glucan 1-α-D-glucosylmutase Arthrobacter ramosus Japon (as α-glucosyltransferase)EC 3.2.1.94 Isomaltodextranase Arthrobacter sp Japon
Notas:
Trichoderma longibrachiatum – también conocido como Trichoderma reeseiKluyveromyces marxianus – nombres anteriores Saccharomyces fragilis y Kluyveromyces fragilisKluyveromyces lactis – nombre anterior Saccharomyces lactisRhizomucor miehei – nombre anterior Mucor mieheiMicrococcus luteus – nombre anterior Micrococcus lysodeikticusPaenibacillus macerans – nombre anterior Bacillus maceransRasamsonia emersonii – nombre anterior Geosmithia emersonii or Talaromyces emersoniiKlebsiella pneumoniae – nombre anterior Klebsiella aerogenesStreptomyces mobaraensis – nombre anterior Streptoverticillium mobaraensisHumicola lanuginosa – también conocido como Thermomyces lanuginosus
Geobacillus stearothermophilus – nombre anterior Bacillus stearothermophilus
Candida rugosa – también conocido como Candida cylindracea como desmonstrado em este link: http://www.uniprot.org/taxonomy/5481
Mucor javanicus – tambíen conocido as Mucor circinelloides f. circinelloides Penicillium roquefortii – también conocido como Penicillium roqueforti Hansenula polymorpha – tambiénconocido como Pichia angusta
Grupo Aspergillus niger c ubre las cepas conocidas bajo los nombres - Aspergillus aculeatus, A. awamori, A. ficuum, A. foetidus, A. japonicus, A. phoenicis, A. saitor and A. usamii.
EC 3.4.21.14 se transfiere a varios números de EC diferentes, incluyendo EC 3.4.21.62, EC 3.4.21.63, EC 3.4.21.64, EC 3.4.21.65, and EC 3.4.21.67, como demonstado em este link:http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC3/4/21/14.htmlEC 3.4.24.4 se transfiere a varios números de EC diferentes, incluyendo EC 3.4.24.25, EC 3.4.24.26, EC 3.4.24.27, EC 3.4.24.28, EC 3.4.24.29, EC 3.4.24.30, EC 3.4.24.31, EC 3.4.24.32, EC 3.4.24.39and EC 3.4.24.40, como demostrado neste link: http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC3/4/24/4.html
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