AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS

1er CURSO: Generalidades de la Materia Viva

POSTGRADO PARA DOCENTES DE EDUCACIÓN MEDIA

ESPECIALIDAD EN BIOLOGÍA

Tema 4. Proteínas y ácidos nucleícos.

P R O T E I N A S

• SON LAS MACROMOLECULAS BIOLOGICAS MAS ABUNDANTES Y DIVERSAS

DE LOS SISTEMAS VIVIENTES DESDE EL PUNTO DE VISTA FUNCIONAL

• LAS PROTEINAS SON POLÍMEROS DE AMINOACIDOS

• TODAS ESTAN CONSTRUIDAS A PARTIR DEL MISMO CONJUNTO DE20 AMINOACIDOS UNIDOS EN FORMA COVALENTE

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

LAS PROTEINAS SON MOLÉCULAS DINÁMICAS CUYAS FUNCIONES DEPENDEN DE MODO CASI INVARIABLE DE LAS INTERACCIONES CON OTRAS MOLÉCULAS

LA MOLÉCULA QUE SE UNE DE FORMA REVERSIBLE A UNA PROTEÍNA, SE CONOCE COMO LIGANDO, EL CUAL PUEDE SER CUALQUIER TIPO DE MOLÉCULA

EL LIGANDO SE UNE A UN LUGAR DE LA PROTEÍNA LLAMADO SITIO DE FIJACIÓN, QUE ES COMPLEMENTARIO AL LIGANDO EN TAMAÑO, FORMA, CARGA Y CARÁCTER HIDROFÓBICO O HIDROFÍLICO

LA INTERACCIÓN ES ESPECÍFICA Y LA PROTEÍNA PUEDE TENER DIFERENTES SITIOS DE FIJACIÓN PARA DIFERENTES LIGANDOS.

CATÁLISIS ENZIMÁTICA, HORMONAS

ANTICUERPOS, TRANSPORTADORES

FIBRAS MUSCULARES, ESTRUCTURAL

AMORTIGUADORA Ó BUFFER, ALMACENAMIENTO:

α

ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS

R, PARTE VARIABLE:TAMAÑOFORMACARGA ELECTRICAREACTIVIDADCAPACIDAD DE ENLACE

AMINOACIDOS:UNIDADES MONOMERICAS DE LAS PROTEINAS

- 20-L-alfa -aminoácidos

α α

PARTE

COMUN

PARTE

COMUN

NOMENCLATURA DE LOS L – ALFA

AMINOACIDOS CONSTITUYENTES DE

LAS PROTEÍNAS

NOMBRE ABREVIATURA SÍMBOLO

ALANINA ALA A

VALINA VAL V

LEUCINA LEU L

ISOLEUCINA ILE I

PROLINA PRO P

FENILALANINA PHE F

TRIPTOFANO TRP W

METIONINA MET M

SERINA SER S

TREONINA THR T

CISTEÍNA CYS C

ASPARAGINA ASN N

GLUTAMINA GLN Q

TIROSINA TYR Y

LISINA LIS K

ARGININA ARG R

HISTIDINA HIS H

ACIDO ASPARTICO ASP B

ACIDO GLUTAMICO

GLU E

GLICINA GLI G

ALFABETO PROTEICO

LOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN CLASIFICAR SEGÚN SU GRUPO R

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SU GRUPO R

AMINOACIDOS NO ESTANDAR (MODIFICADOS) PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS

COLAGENA

MIOSINA

PROTROMBINA

ELASTINA

AMINOÁCIDOS NO ESTANDARES IMPORTANTES EN EL METABOLISMO

ESENCIALES: TREONINATRIPTOFANOFENILALANINAVALINA LISINAMETIONINAISOLEUCINALEUCINAHISTIDINA

ARGININA

NIÑOSADULTOS

VALOR BIOLOGICO DE UNA PROTEÍNA DE LA DIETA:ES LA MEDIDA EN QUE ESTA PROTEÍNA SATISFACE LOS REQUERIMIENTOS DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES PARA EL CRECIMIENTO O EL MANTENIMIENTO DE LAS FUNCIONES DEL ORGANISMO

FORMA NO IÓNICA Y ZWITTERIÓNICA DE LOS AMINOÁCIDOS

EL “ZWITTERION “ TIENE CARÁCTER ANFOTÉRICO PORQUE PUEDE ACTUAR COMO ÁCIDO O COMO BASE. A ESTOS COMPUESTOS SE LES LLAMA ANFOLITOS

EL pH AL CUAL UN AMINOÁCIDO TIENE CARGA NETA = 0 SE LE CONOCE COMO PUNTO ó pH ISOELÉCTRIO; ES DECIR CUANDO ESTÁ COMO IÓN DIPOLAR O ZWITTERION (SAL INTERNA)

ION DIPOLAR

PUNTO ISOELÉCTRICO DE

ALGUNAS PROTEÍNAS

FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Residuos de aminoácidos Alfa hélice

Cadena polipeptídica

Ensamble de Unidades

es la disposición espacial de los átomos de una proteína que puede lograrse sin romper enlaces covalentes.

es la disposición regular de los aminoácidos en un segmento de la cadena polipeptídica, en la que cada residuo se relaciona espacialmente con sus vecinos de la misma manera

es la disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína las interacciones que estabilizan esta estructura son: - fuerzas de van der waals- interacciones hidrofobicas- fuerzas electrostaticas- dipolo-dipolo- puentes disulfuro (enlace covalente)

la presentan proteínas constituidas por dos o mas cadenas polipeptídicas o subunidades las cuales pueden ser idénticas o diferentes

Las subunidades se conservan juntas mediante interacciones no covalentes:- Enlaces de H- Enlaces iónicos- Interacciones hidrofóbicas

DESNATURALIZACIÓN

ES LA PÉRDIDA SUFICIENTE DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE UNA PROTEÍNA PARA ORIGINAR LA PÉRDIDA DE LA FUNCIÓN. ES DECIR EN LA DESNATURALIZACIÓN SE PIERDEN LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA SI LAS HAY, A EXCEPCIÓN DE LA PRIMARIA

LA DESNATURALIZACIÓN PUEDE SER: - REVERSIBLE o IRREVERSIBLE

Y : TOTAL o PARCIAL , DEPENDIENDO DEL AGENTE QUE LA PROVOCA. EJ: ALBÚMINA DEL HUEVO (IRREVERSIBLE)QUERATINA DEL CABELLO Ó ALISADO (REVERSIBLE)

AGENTES DESNATURALIZANTES

1. FÍSICOS: RADIACIONES, CAMBIOS DE TEMPERATURA, AGITACIÓN

2. QUÍMICOS: CAMBIOS DE pH (ÁCIDOS Y BASES), SALES DE METALES PESADOS (Pb, Hg), SOLVENTES (ETANOL), AGENTES REDUCTORES (MERCAPTANOS), UREA, GUANIDINA

PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS Y TRASTORNOS DEL PLEGAMIENTOPara que las proteínas funcionen correctamente, han de plegarse y adoptar su conformación nativa. En el proceso de plegamiento numerosas proteínas ayudan a otras, denominadas CHAPERONAS, que incluyen a las proteínas de Choque Térmico. Un trastorno por plegamiento es el que se asocia a una conformación o plegamiento anormal de la proteína. Estos trastornos se observan en enfermedades crónicas relacionadas con la edad, como la Enfermedad de ALZHEIMER, esclerosis lateral y la Enfermedad de Parkinson. Quizá la que mejor se conoce es la enfermedad de las VACAS LOCAS (encefalopatía espongiforme bovina, BSE) llamada así a causa de la frecuencia con que el cerebro enfermo está lleno de agujeros

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS POR SU COMPOSICIÓN

1.SIMPLESCONSTAN SOLAMENTE DE UNIONES DE A.A. SU CADENA

POLIPEPTÍDICA SOLA ES FUNCIONAL. EJ.: AlbúminaRibonucleasa

2. CONJUGADASPOSEEN UNA PARTE PROTEICA Y OTRA PARTE NO

PROTEICA (GRUPO PROSTETICO). EL GRUPO PROSTETICO PUEDE SER UNA MOLÉCULA ORGÁNICA, IÓN METÁLICO O LOS DOS. ESTAS PROTEÍNAS PUEDEN SER:

A- CROMOPROTEÍNAS: HEMO, HEMOGLOBINAB- GLUCOPROTEÍNAS: CHO, INMUNOGLOBULINASC- NUCLEOPROTEÍNAS: ACIDOS NUCLEICOS: VIRUS,

CROMOSOMASD- METALOPROTEINAS: Zn2+, Mg2+; ENZIMASE- LIPOPROTEINAS: LÍPIDO: QUILOMICRONES

LDLHDL

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU FORMA

1.FIBROSAS2.GLOBULARES

1. FIBROSAS:Presentan cadenas polipeptídicas dispuestas en largas

hebras u hojas. Constan de un único tipo de estructura secundaria. Se encuentran en proteínas que dan soporte, forma o protección externa a los vertebrados, siendo su función ESTRUCTURAL

2. GLOBULARES: Con cadenas polipeptídicas plegadas en forma esférica o

globular. Contienen a menudo varios tipos de estructura secundaria. La mayoría de enzimas y proteínas reguladoras son globulares. Desempeñan funciones dinámicas: enzimas y proteínas reguladoras