Amino-Acizi, Peptide, Proteine

7/30/2019 Amino-Acizi, Peptide, Proteine

http://slidepdf.com/reader/full/amino-acizi-peptide-proteine 1/6

C. Csunderlik__ Amino-acizi, Peptide şi Proteine __________________1

PROTEINE

Proteinele sunt compuşi macromoleculari alcătuite din amino-acizii naturali care suntlegaţi prin legături peptidice CO – NH; sunt polipeptide cu masă moleculară mai mare de10.000D şi cu structură şi funcţii mai complexe decât peptidele.

Clasificare:Proteinele se clasifică în două clase mari:

- proteine simple formate din lanţuri polipeptidice alcătuite din 23 de amino-acizi proteinogeni (cei 20 codificaţi în ADN şi încă 2 sau 3 care sunt derivaţi);

- proteine conjugate sau proteide, care conţin pe lângă proteine simple şi altemolecule denumite grupe prostetice;

Există diverse tipuri de proteine conjugate care conţin alături de proteine simple şi alţicompuşi naturali principali sau secundari şi care îndeplinesc funcţii importante înorganismele vii. Câteva exemple sunt prezentate mai jos:- nucleoproteine, sunt alcătutie din proteine legate de acizi nucleici (acizi ribonucleici,

ARN) ca grupă prostetică. Se găsesc în ribozomi, viru şi;- glicoproteine, în care proteinele sunt legate de mono- sau oligozaharide; se găsesc înglobulinele din sânge (γ -globuline);- fosfoproteine, în care grupa prostetică este acidul fosforic sub formă de ester al grupeihidroxil din serină (exemplu: cazeina din lapte);- lipoproteine, în care grupa prostetică este formată din lipide neutre, fosfolipide saucolesterol (se găsesc în plasma sangvină şi au rol de transport al lipidelor în organism);- hemoproteine, în care grupa prostetică este un complex al ferului bivalent cu uncolorant porfirinic (hemul); se găseşte în hemoglobină şi citocromi şi are rolul de atransporta oxigenul de la plămâni la ţesuturi;- metaloproteine, în care grupa prostetică este un metal (Fe, Ca, Zn, Mo) care este

cofactor pentru multe enzime (alcool dehidrogenaza, citocrom oxidaza, etc).În funcţie de conformaţia lor (determinată de geometria legăturii peptidice, vezi mai

sus), proteinele se împart în două clase mari:- proteine fibroase formate din lanţuri polipeptidice liniare în care atomii din catenă (Csp3 – CO –N - Csp3) sunt coplanari; lanţurile macromoleculelor de polipetidă suntparalele, legate prin numeroase legături de hidrogen şi formează filamente lungi sau foi.Ca urmare a acestei structuri, proteinele fibroase sunt insolubile în apă sau în soluţii desăruri şi rezistente la agenţi chimici. Rolul lor principal este de elemente de structură pentru ţesuturile conjunctive.Exemple de astfel de proteine cu rol de elemente de structură sunt:

- β ββ β -cheratina, se găseşte în piele, păr, unghii, coarne, lână;

- colagenul , se găseşte în tendoane şi în oase;- elastina, se găseşte în ţesutul conjunctiv elastic (ligamente);- fibroina, în mătasea naturală şi în pânza de păianjen;

- proteine globulare formate din lanţuri polipeptidice în care atomii din catenă nu sunttoţi coplanari ceea ce determină o aşezare spaţială în care lanţurile sunt încolăcite având oformă globulară compactă, aproximativ sferică. Sunt solubile în apă sau în soluţiiapoase de săruri şi formează soluţii coloidale.

Proteinele globulare au funcţii importante în organism:




- enzimele care sunt biocatalizatori;- hormoni (insulina, tiroglobulina,etc), reglează şi controlează procesele

metabolice;- anticorpii (imunoglobulinele), au rol de protecţie în sânge împotriva unor

proteine străine organismului;

- hemoglobina, albumina serică , mioglobina,etc) sunt proteine de transportpentru oxigen, lipide, acizi graşi;- toxinele (toxina botulinică , toxina difteriei, ricinul, veninul) sunt proteine cu

rol de protecţie pentru bacterii sau alte organisme;În funcţie de solubilitatea proteinele globulare se clasifică în două categorii mari:- albuminele, solubile în apă, formând soluţii coloidale;- globulinele, solubile în soluţii de săruri.

Denaturarea proteinelorProteinele î şi păstrează funcţiile specifice în condiţiile normale din organism(temperatură, pH, concentraţia de săruri). La schimbarea acestor condiţii are loc şi o

modificare substanţială a activităţii lor. Această modificare este datorată de obicei unorschimbări în structura lor (mai ales a geometriei datorată structurilor secundare sau ter ţ iare). Astfel proteinele globulare cu lanţul lor polipeptidic încolăcit în formă sferică devine dezordonat cu o formă nesferică şi care î şi pierde proprietăţile fizice ş I activitateabiologică. Fenomenul se numeşte denaturarea proteinelor şi are loc la încălzire (60-700C), tratarea cu acizi sau baze sau cu soluţii concentrate de săruri. De cele mai multeori denaturarea este ireversibilă (de exemplu coagularea albuminei din albuşul de ou prinfierbere). Uneori proteinele globulare î şi revin la forma iniţială şi devine din nou activă biologic (denaaturarea reversibil ă).

Structura proteinelorStructura proteinelor este complexă şi depinde atât de mărimei macromoleculelor depolipeptide, de tipul şi secvenţa amino-acizilor, de configuraţia amino-acizilor naturali,de conformaţia lanţurilor de polipeptide, de legăturile de hidrogen intra- şiintermoleculare, de prezenţa mai multor lanţuri polipetidice ca şi de prezenţa unor grupeprostetice din proteinele complexe. Există mai multe nivele de cunoaştere şi caracterizarea structurii: structura primară , structura secundară , structura ter ţ iară şi structura

cuaternară .

Structura primară:Structura primară se referă la tipul numărul şi secvanţa amino-acizilor din lanţurilepolipeptidice din proteine.Pentru determinarea structurii primare se parcurg următoarele etape:

- separarea proteinelor de grupele prostetice;- separarea lanţurilor de polipetide prin scindarea legăturilor covalente care pot

să existe între lanţuri (de exemplu legăturile disulfidice –S-S- care apar întregrupele –SH din resturile de cisteină)

- hidroliza parţială şi totală a proteinelor pentru analiza compoziţiei proteineisau a fragmentelor rezultate rpin hidroliza parţială;

- analiza secvenţială a polipeptidelor prin analiza grupelor N- şi C- terminale;




În final structura primară arată alcătuirea lanţurilor polipeptidice din proteine şilegăturile covalente (punţile disulfidice) sau alte tipuri de legături dintre lanţurile depolipeptide şi chiar şi legăturile posibile cu grupele prostetice);

Structura secundară:

Structura secundară se referă la aşezarea spaţială a macromoleculelor de proteine sau aunor fragmente de polipeptide. Aşezarea spaţială este determinată atât de configuraţia S(L, după convenţia E. Fischer) cât şi de posibilitatea formării legăturilor de hidrogen întregrupele C=O şi N-H din legătura peptidică ( N-H…..O=C). Astfel de legături se potforma intramolecular atunci când catena –Csp3-NH-CO-Csp3- nu este coplanară, sauintermolecular atunci când este coplanară.Structura secundară a fost determinată prin difracţie de raze X pe proteine cristalizate decătre L. Pauling care a studiat care a studiat cele două tipuri de proteine fibroase naturale(β-cheratina şi α-cheratina). Au fost astfel identificate două tipuri de structurisecundare care apar în toate tipurile de proteine:Structura ββββ sau structura pliată care apare în cazul β ββ β -cheratinei:

În acest caz lanţurile polipeptidice sunt liniare (unghiul diedru este de 00

) şi legăturile dehidrogen NH…OC sunt intermoleculare, între lanţurile liniare paralele.Legăturile de hidrogen sunt liniare astfel încât două lanţuri polipeptidice legate prinlegături de hidrogen sunt coplanare. Pe de altă parte între aceste planuri sunt unghiuridiedre astfel încât structura în ansamblu este pliată:




Structura αααα sau elicea (spirala αααα)

Este structara α-cheratinei şi a proteinelor globulare, în care lanţul polipeptidic nu estecoplanar, unghiul diedru dintre legăturile Csp3-CO-NH şi HN-CO-Csp3 este diferit de 0sau 1800 (este de obicei de 300) astfel incât atomii din catenă sunt aranjaţi pe spiralele




unei elice. Datorită configuraţiei S (L) a amino-acizilor naturali elicea este dreaptă sau

α α α α (în sensul acelor ceasornicului):

Spirele elicei sunt stabilizte de legăturile de hidrogen care se formează între grupeleNH….OC. Într-o astfel de elice legăturile de hidrogen sunt intramoleculare spredeosebire de legăturile intermoleculare din sturctura β.

În cazul α-cheratinei şi a altor proteine fibroase aceste lanţuri de polipeptide sub formă de elice α sunt paralele şi legate între ele şi prin legături de hidrogen intermoleculareformând structuri împletite filiforme.În cazul proteinelor globulare care prezintă predominant structuri de elice α, aceste elicedevin încolăcite în structuri supramoleculare (superelice α) care sunt definite ca structuriterţiare ale proteinelor globulare.




Structurile cuaternare caracterizează mai ales propeinele complexe formate din maimulte lanţuri polipeptidice şi grupe prostetice. Astfel sunt cunoscute în prezent structurilecomplete (inclusiv cele cuaternare) ale unor enzime, ale hemoglobinei, citocromilor etc.

Documents

Amino-Acizi, Peptide, Proteine