DIVISIÓN DE CIENCIAS DE LA SALUD DE LA

UNIVERSIDAD DE QUINTANA ROO

Asignatura: “Estructura Y Función 1, Nivel Molecular

Sección: DCS102 Licenciatura: Medicina

Alumno: Josue Guadalupe Cruz Noh Matricula: 15-18729

Docente: Marco Antonio Domínguez Galera.

Actividad: Tarea

Tema: Aminoácidos [Estructura, Función y Clasificación].

Lugar y Fecha: Chetumal Quintana Roo a 17 de Octubre de 2015.

AMINOÁCIDOS.

Las proteínas son los principales polímeros estructurales y funcionales de los

seres vivos. Intervienen en prácticamente todos los procesos que tienen lugar en

la célula y ejercen una diversidad casi inagotable de funciones. Las proteínas son

las macromoléculas biológicas más abundantes y se hallan en todas las células y

en todas las partes de las células, presentan gran variedad, ya que en una sola

célula puede haber miles de proteínas diferentes. Las proteínas son los

instrumentos moleculares mediante los cuales se expresa la información genética.

La clave de la estructura de los miles de proteínas diferentes se encuentra en

unas subunidades monoméricas que son relativamente simples. Todas las

proteínas, tanto si provienen de los linajes bacterianos más antiguos como desde

las formas de vida más complejas, están constituidas siempre por aminoácidos.

Las proteínas están constituidas por la concatenación de sustancias químicas

denominadas aminoácidos. Estos son la unidad de estructural de las proteínas.

Por hidrólisis de proteínas se han identificado 20 aminoácidos distintos [los que

sintetiza el ADN], sin embargo se sabe que son 300 aproximadamente [tomando

en cuenta los de los microorganismos, plantas y animales]. Un aminoácido, de ahí

su nombre, posee dos grupos funcionales característicos en su estructura:

Un grupo amino –NH2

Un grupo carboxílico –COOH

Existen aminoácidos con un solo grupo amino y uno carboxílico [monoamino-

monocarboxílico]. Hay otros sin embargo que pueden poseer más de un grupo

amino o más de un grupo carboxílico. Por ejemplo, si un aminoácido posee un

grupo amino pero dos grupos carboxílicos recibirían el nombre de monoamino-

dicarboxílico.

Las proteínas sintetizadas por el ADN, se conforman de una secuencia de

aminoácidos unidos a una estructura poliamídica [polipéptido] lineal, aunque al

realizar sus funciones adquieren formas tridimensionales.

Estructura.

Un aminoácido, de ahí su nombre, posee dos grupos funcionales característicos

en su estructura:

Un grupo amino –NH2

Un grupo carboxílico –COOH

Existen aminoácidos con un solo grupo amino y uno carboxílico [monoamino-

monocarboxílico]. Hay otros sin embargo que pueden poseer más de un grupo

amino o más de un grupo carboxílico. Por ejemplo, si un aminoácido posee un

grupo amino pero dos grupos carboxílicos recibirían el nombre de monoamino-

dicarboxílico.

En general todos los aminoácidos aislados se han obtenido por hidrolisis de

proteínas que son de tipo α, y generalmente corresponden a una forma general.

Todos los aminoácidos poseen un carbono

central, que se denomina carbono alfa [Cα], al cual están unidos los grupos amino

y carboxílico, al igual que un átomo de Hidrógeno [–H] y un esqueleto carbonado

característico [–R]. Cabe mencionar que difieren unos de otros debido a sus

esqueletos carbonados, que varían en estructura, tamaño y su carga eléctrica y

que también influyen en su solubilidad en agua.

Dentro del conjunto de todos los aminoácidos naturales existen unos que pueden

ser sintetizados por las células o el organismo humano a partir de materiales

sencillos que contengan C, O, H y N, pero otros necesariamente deben ser

adquiridos necesariamente con la alimentación, estos últimos se denominan

“aminoácidos esenciales” para la especie humana y son: valina, leucina, treonina,

metionina, fenilalinina, triptófano, y lisina. A excepción de la glicina en los 19

aminoácidos restantes el Cα se une a los cuatro grupos diferentes, por lo cual se le

considera el centro quiral. Debido al ordenamiento tetraédrico de los orbitales de

enlace alrededor del átomo de carbono alfa, los cuatros grupos diferentes pueden

ocupar dos ordenamientos diferentes en el espacio, por lo que los aminoácidos

pueden aparecer en forma de dos estero isómeros. Al ser imágenes especulares

no superponibles entre sí, estas dos formas constituyen un tipo de estero isómeros

conocidos como enantiomeros, por ello se le considera una molécula

ópticamente activa, es decir que hacen girar un plano de luz polarizada. Las dos

configuraciones de los aminoácidos son denominadas D [para dextro o derecha] o

L [para levo o izquierda] estas estructuras se basan en los dos isómeros posibles

del gliceraldehído.

Como se puede

apreciar en la imagen los carbonos están alineados verticalmente con el átomo

quiral en el centro. Los carbonos de estas moléculas están enumerados

empezando con los carbonos aldehído o carboxilo [están en rojo] de 1 a 3y de

arriba abajo. Cuando se presentan de esta forma el grupo R del aminoácido [en

caso del grupo metilo de la alanina] está siempre debajo del carbono alfa. Los L-

aminoácidos son los que tienen el grupo α-amino a la izquierda y los D-

aminoácidos son los que tienen el grupo α-amino a la derecha.

Clasificación.

Las propiedades de un aminoácido dependen de su cadena lateral [–R], las

cadenas laterales son los grupos funcionales que actúan como principales

determinantes de la estructura y la función de las proteínas, así como la carga

eléctrica de la molécula. El conocimiento de las propiedades de estas cadenas

laterales es importante para entender los métodos de análisis purificación e

identificación de las proteínas. Como regla general los aminoácidos con cadenas

laterales cargadas, polares o hidrófilas están localizadas en la superficie de las

proteínas. En cambio los residuos hidrófobos no polares suelen estar “enterrados”

en el interior hidrófobo o en la parte central [core] de una proteína y además no

están en contacto con el agua.