Aminoácidos 1. Clase 15 de mayo. Sebastián Astete.-

(LA CARMEN DE MANDA UNA INTRODUCCION DE ANTOLOGIA Y SOLO SE TRANSCRIBIERON LOS PUNTOS MAS IMPORTANTES)

Voy a partir con los Aá pero antes una pequeña introducción.

La pregunta es ¿Qué es la bioquímica? Es la química para entender en el fondo los procesos biológicos

¿Qué tipo de macromoléculas tiene relación con la visa? Las proteínas por ejemplo, ¿algún ejemplo de proteína?

VALENTINA: la Hemoglobina

Correcto, esta proteína transporta oxigeno y anidrido carbónico, aquí podernos explicar sus funciones, ¿Cómo obtiene el O2? Como se liberan los tejidos, entre otras cosa, vamos a partir con la proteínas

¿Qué importancia tiene el agua en la vida? Es importante para las plantas, es un medio de disolución, y esta es la que me importa, el agua es un solvente universal.

Es un medio para las mayorías de las reacciones bioquímica, otra forma de importancia es su oxidación que por medio de la fotosíntesis se crea oxigeno, para nosotros lo importante ahora de ella y nos interesa recalcar es su estructura y su polaridad.

Esta molécula tiene polaridad + y – y eso hace posible que el agua sea capaz de disolver sustancias, ustedes en el laboratorio de disolución, disolvieron Naci en agua y por medio de su polaridad es capaz de disolver esta estructura cristalina.

Y la otra propiedad que me interesa es la formación de puentes de H. Y los puentes como se ve, se crean entre las moléculas de agua ¿Qué tipo de enlaces son los puentes de H? No covalentes, eso es lo que me interesa ¿están de acuerdo todos?

Por ejemplo, los solventes orgánicos, son malos solventes de la SAL como por ejemplo el cloroformo (Se escucha un pinponeo en el patio)

Y también el agua determina el comportamiento de otras moléculas, por ejemplo la liberación de protones e hidroxilos, algunas moléculas orgánicas que son ácidos débiles.

MAURO: Profe ¿Que es solvatar?

Cara de Walter en ese instante

CARMEN: Ay, es una palabra antigua. Solvatar es por ejemplo tenemos el NaCl disuelto, solvatar quiere decir que la molécula de agua esta completamente rodeando al ion.

(Entre el pimponeo y otros sonidos se entiende solo parte de los sgte minutos)

CARMEN: interacciones de Van der Waals…. ¿todos entienden eso?

CURSO: Nuuuh

Es algo así como que…. Tienes 2 moléculas que tienen por ejemplo, de naturaleza apolar, pueden interaccionar, pero cuando se acercan mucho, se induce momentos dipolares distintos, una + y otra – y eso induce una fuerza de unión (la Carmen lo repite varias veces) Es parecido a la hidrofobia

MAURO: o sea como cuando 2 moléculas de Ar se acercan, queda una + y la otra -…

CARMEN…. Si…. Claro. Es una inducción para que ellas se atraigan, en el ejemplo de los puentes de H, ahora lo que interesan es este el O y H y es de tipo no covalente.

El aceite los triglicéridos…. (Min 15)

Joaquín Ayala.-

Aminoácidos, péptidos y proteínas:

Las proteínas son polímeros de aminoácidos, en donde los residuos aminoácidicos (aminoácidos unidos mediante síntesis por deshidratación) se unen entre sí mediante enlaces covalentes.

Los 20 aminoácidos estándares corresponden a α-aminoácidos(con excepción de la prolina que tienen un grupo amino primario y un grupo carboxilo como sustituyente en el mismo α carbono, por lo que se le denomina α iminoácido, pero se menciona como un aminoácido) , en donde todos contienen un grupo carboxilo (COO−¿ ¿) y un grupo amino (NH 3+¿¿) unidos al carbono α, pero difieren entre sí por sus cadenas laterales o grupos R, que varían en propiedades estructurales, carga, y otros, en el cual la carga es importante debido a que esta determinará la solubilidad de la proteína.

A los aminoácidos estándar de le asignan abreviaturas para indicar de manera abreviada la composición y secuencia de aminoácidos polimerizados en proteínas. Estas abreviaturas corresponden a letras griegas en donde el carbono del aminoácidos corresponde a α, y los siguientes carbonos enlazados a este las letras β, γ, δ, ε, y así sucesivamente.

En todos los aminoácidos con excepción de la glicina, el carbono α está unido a cuatro grupos diferentes, por lo tanto a este se le denomina carbono quiral, lo que significa que puede tener dos ordenaciones espaciales que no se superponen entre sí, constituyendo un tipo de isomería llamada enantiómeros, presentando comportamiento ante la luz distintos. Estos se especifican mediante el sistema D, L, en el cual se toma como referencia a la molécula de gliceraldehido, gráficamente lo podemos entender de la siguiente manera

Entonces, todas las estructuras en que el grupo NH 3+¿¿ se encuentre a la izquierda se le coloca

prefijo L y si se encuentra a la derecha el prefijo D.

*Importante, gran parte de los aminoácidos que la célula utiliza presenta la disposición L. y las células pueden diferenciar el enantiómero L del D.

Los valores de los pK de los 20 α aminoácidos estándar están tabulados para cada aminoácido en donde el pK1 , pK2 y pkR se refiere al del α –carboxilo ,al del α-amino y si existe un radical que presente propiedades iónicas , en donde el intervalo de pH determina si los grupos se encuentran completa o parcialmente ionizados, y por lo tanto si actúan como ácido o base, es por lo tanto que son anfolitos. En al caso del pH fisiológico el aminoácido presenta una carga neta neutra.

Además las moléculas que portan grupos cargados de polaridad opuesta como es el caso de los aminoácidos, se le les conoce como zwitterions o iones dipolares.

Beatriz Echegoyen Paris.-

Dentro de la estructura de un aminoácido podemos encontrar:

1. Estructura principal: en la cual encontraremos: Carbono quiral, ya que todas sus uniones son diferentes © Grupo Amino Grupo Carboxilo Hidrogeno

2. Cadena lateral: Representada por R, la cual dara las diferentes caracteristicas a cada aminoacido.

El carbono quiral va a general la posibilidad de isomeros opticos, por eso encontraremos la clasificacion de “Configuracion L y D de los aminoacidos”.

Es clasificacion esta dada de manera experimental, a traves de un polarimetro.  

A partir de un rayo de luz, a través de un filtro polarizador obtenemos un rayo de luz polarizada plana, la cual al encontrarse con la protenina se desviara, hacia la derecha si corresponde a D o hacia la izquerda si es L.

Por convención vamos a tener que cuando el grupo amino esté al lado izquerdo del carboxilo esta va ser la configuración L del aminoácido y cuando esté al otro lado va a ser configuración D.

Como mencionamos anteriormente el carbono quiral producirá una imagen especular en lo que a configuracion D y L se refiere.

En general, nuestro organismo solo forma proteinas con aminoacidos L, los que son reconocidos enzimaticamente por las celulas.

Clasificacion de aminoacidos según la cadena lateral:

Apolares con cadena alifatica: Cadenas con grupos metilos.

Apolares con cadena aromatica: Poseen un grupo benceno en su cadena lateral.

Apolares sin carga:

Polares con carga positiva:

Polares con carga negativa:

Acidos: Ac. Aspartico y Ac. Glutamico. Son proteinas que tienden a dar protones, por ende poseen carga negativa.

Bases: Arginina, Lisina, Histidina. Son proteinas que captan protones, cargadas positivamente.

Polares, Apolares, Acidos, Bases.

Jonathan Encina Suárez

Aminoácidos 1. Clase 15 de mayo. Min 47 a 62

*la clasificación es variada ya que algunos aminoácidos, debido a sus características químicas, pueden formar parte de dos clasificaciones(los aminoácidos básicos pueden ser a la vez aminoácidos de carga positiva)

Resumen previo a la actividad

En base a la cadena lateral R se agrupan los alfa-aminoácidos, estos grupos tienen sus propias características químicas (se refiere a la cadena R o cadena lateral) por ejemplo polímeros apolares van a generar proteínas apolares, si toda la secuencia está constituida por aminoácidos apolares la proteína va a ser en su totalidad apolar.

Algo importante es que estos grupos pueden ser modificados químicamente

Modificaciones químicas que pueden ocurrir en las cadenas laterales (grupo R) de los L-alfa-aminoácidos

Grupo sulfhidrilo sufre una oxidación (cisteína)

*se forma un puente disulfuro (S-S)

Grupo amino sufre reacciones de metilación, acetilación y/o biotinización (lisina y asparangina)

Grupo amida el oxígeno del grupo va a recibir una amina y se va a transformar en amida (glutamato y aspartato)

Hidroxilacion ocurren reacciones de fosforilacion y se agrega un OH (serina, treonina y tirosina)

Carbohidratos los aminoacidos se unen a polisacáridos (serina, treonina, asparangina)

*estas modificaciones se realizan en la cadena lateral (el grupo funcional) de forma que son los grupos de esta cadena los que reaccionan y se unen a otras moléculas, por ejemplo el grupo amino, suldifrilo, etc.

La profe habla un poco más pero se da muchas vueltas en torno a lo mismo pero en el fondo esto es lo esencial (de hecho reiteradamente dice “quédense con la idea de que tenemos

modificaciones”