Los aminocidos (aa) son molculas orgnicas pequeas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La gran cantidad de protenas que se conocen estn formadas nicamente por 20 aa diferentes. Se conocen otros 150 que no forman parte de las protenas.Todos los aminocidos tiene la misma formula general.

LOS AMINOACIDOS

En los aminocidos el carbono (el carbono que lleva la funcin amino) es asimtrico. La molcula ser pticamente activa y existirn dos configuraciones: D y L. Normalmente en los seres vivos slo encontramos uno de los ismeros pticos. Excepto la glicocola(glicina).Por convenio se considera que los aminocidos presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie L. No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibiticos generados por bacterias) existen aminocidos no proteicos pertenecientes a la serie D.

LOS AMINOACIDOS

La mayora de los aminocidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, aminocidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual.

Los aminocidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminocidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.

LOS AMINOACIDOS

Grupo I Aminocidos apolares. Aminocidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee cargas elctricas en R al tener en l largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminocidos, si estn en gran abundancia en una protena, la hacen insoluble en agua.Alanina-Fenilalanina -Isoleucina Leucina-Metionina-Prolina-Triptfano-Valina

CARACTERSTICAS DE LOS AMINOACIDOSGrupo II Aminocidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una protena los tiene en abundancia ser soluble en agua.

Asparragina-Cistena-Glutamina-Glicocola-Serina-Tirosina-Treonina

CARACTERSTICAS DE LOS AMINOACIDOSGrupo III Aminocidos polares cidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminocidos que tienen ms de un grupo carboxilo. En las protenas, si el pH es bsico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.

Asprtico-Glutmico

Grupo IV Aminocidos polares bsicos. Son aquellos aminocidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las protenas, estos grupos amino, si el pH es cido o neutro, estn cargados positivamente.

Arginina-Histidina-Lisina

Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), y a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin.

Los aminocidos presentan cargas. Los aminocidos pueden captar o ceder protones al medio, dependiendo del pH de la disolucin en la que se encuentren. Si la disolucin es cida, los aminocidos captan protones y se comportan como una base. Si la disolucin es bsica, ceden protones y se comportan como un cido. Por tener este comportamiento, se dice que los aminocidos son anfteros.El punto isoelctrico es el valor de pH al que el aminocido presenta una carga neta igual al cero

La L-fenilalanina se clasifica como un aminocido esencial que sirve como precursor biolgico de su derivado p-hidroxilado, la L-tirosina. Algunas personas carecen del enzima necesario para dicha transformacin y la L-fenilalanina que toman en su dieta sufre un proceso metablico diferente formando cido fenilpirvico:

El cido fenilpirvico puede provocar retraso mental en nios (fenilcetonuria).La descarboxilacin de la histidina, por ejemplo, produce histamina, un potente vasodilatador presente normalmente en los tejidos. La histamina es responsable de muchos sntomas asociados con alergias, los antihistamnicos reducen los sntomas mediante el bloqueo de la accin de la histamina.

La qumica del cerebro y del sistema nervioso central se ve afectada por la presencia de los neurotransmisores, algunos de ellos formados a partir de tirosina.

Cuando reacciona el grupo cido de un aminocido con el grupo amino de otro ambos aminocidos quedan unidos mediante un enlace peptdico. Se trata de una reaccin de condensacin en la que se produce una amida y una molcula de agua. La sustancia que resulta de la unin es un dipptido.

ENLACE PEPTDICO

Muchas sustancias naturales de gran importancia son pptidos; ciertas hormonas, como la insulina, producida por clulas del pncreas, formada por dos cadenas de 21 y 30 aminocidos unidas por puentes disulfuro.

la encefalina (5 aminocidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensacin de dolor.

vasopresina y oxitocina (9aa) que producen las contracciones del tero durante el parto; tambin son pptidos algunos antibiticos como la gramicidina.

La encefalina es un pentapptido.Algunos pptidos presentan modificaciones estructurales, un ejemplo es la oxitocina.

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Se pueden definir como polmeros formados por la unin, mediante enlaces peptdicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminocidos.

Son molculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente est comprendida entre 6000 da y 106 da, son macromolculas. Algunas protenas estn constituidas por la unin de varios polmeros proteicos que en ocasiones pueden tambin contener otras molculas orgnicas (lpidos, glcidos, etc). En este ltimo caso reciben el nombre genrico de prtidos.

Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas, ms del 50% del peso seco de la clula son protenas. Estn constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen tambin azufre. Algunas tienen, adems, otros elementos qumicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento ms caracterstico de las protenas es el nitrgeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.Las protenas son molculas especficas que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son adems de una gran importancia porque a travs de ellas se va a expresar la informacin gentica, de hecho el dogma central de la gentica molecular nos dice: DNARNAProtena

La conformacin de una protena es la disposicin espacial que adopta la molcula proteica. Las cadenas peptdicas, en condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente una conformacin y sta es la responsable de las importantes funciones que realizan.

NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIAViene dada por la secuencia: orden que siguen los aminocidos de una protena. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la funcin de la protena.

NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA Las caractersticas de los enlaces peptdicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las protenas adopten una determinada estructura secundaria.

Hoja plegada o lmina En esta disposicin los aminocidos forman una cadena en forma de zigzag, mediante la formacin de enlaces de hidrgeno entre los grupos N-H y los C=O de cadenas adyacentes antiparalelas. Ej: fibrona de la seda.Hlice Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre s misma. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue. Ej: queratina del pelo, cuernos, uas, lana.

La estructura terciaria de una protena consiste en el plegamiento de la cadena. La forma en que se pliega la cadena afecta tanto a sus propiedades fsicas como a su funcin biolgica. Las protenas estructurales, tales como las presentes en la piel, el pelo, los tendones, la lana o la seda, pueden tener una estructura secundaria tanto de hlice como de hoja plegada , pero en general tienen una forma alargada de longitud varias veces el dimetro de la cadena. Se denominan protenas fibrosas y tienden a no ser solubles en agua. Otras protenas, incluyendo la mayora de los enzimas, operan en agua. stas se denominan globulares y tienen una forma ms o menos esfrica:

Mioglobina

Cuando varias cadenas de aminocidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen segn lo que llamamos estructura cuaternaria. Tambin se considera estructura cuaternaria la unin de una o varias protenas a otras molculas no proteicas para formar edificios macromolculares complejos. Esto es frecuente en protenas con masas moleculares superiores a 50.000

Cada polipptido que interviene en la formacin de este complejo proteico es un protmero y segn el nmero de protmeros tendremos: dmeros, tetrmeros, pentmeros, etc.

La asociacin o unin de las molculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces de hidrgeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostticas y algn que otro puente disulfuro.

Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por las globinas o parte proteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta, con un total de 146 aminocidos) ms la parte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados tambin por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas.

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

Las alteraciones de la concentracin, del grado de acidez, de la temperatura (calor); pueden provocar la desnaturalizacin de las protenas. La desnaturalizacin es una prdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparicin de los enlaces dbiles tipo puente de hidrgeno, Van der Waals, etc. y en realidad no afecta a los enlaces peptdicos y por tanto a la estructura primaria. Sin embargo al alterarse su conformacin espacial, la protena perder su funcionalidad biolgica.En las protenas globulares, solubles en agua, la desnaturalizacin est acompaada de una prdida de la solubilidad y la consiguiente precipitacin de la disolucin.Puede existir una renaturalizacin casi siempre, excepto cuando el agente causante de la desnaturalizacin es el calor (coagulacin de la leche, huevos fritos, "permanente" del cabello, etc.).

Es la ciencia que correlaciona las protenas con sus genes.

Estudia el conjunto completo de protenas que se pueden obtener del genoma.

Intenta resolver preguntas como:Cmo varan las protenas de una clula enfrentada a distintas condiciones ambientales?.

Las tcnicas ms utilizadas para la separacin de protenas son:La electroforesis.La cromatografa lquida.La tcnica ms extendida es la SDS-PAGE (Sodium Dodecyl Sulfate Poly Acrylamide Gel Electroforesis).

Las deficiencias de aminocidos estn asociadas a las enfermedades que aquejan al hombre actual: angina de pecho (carnitina), fallo cardiaco (carnitina y taurina), diabetes y triglicridos altos (carnitina), infertilidad masculina (arginina y carnitina), Alzheimer (carnitina) o depresin (tirosina)

FUNCIONES ESPECFICAS DE LOS AMINOACIDOS.

QU ES Y QU FUNCIN CUMPLE LAS PROTEINAS G, EN LOS SERES VIVOS.

CONSULTA UN NUEVO AVANCE EN LO QUE A AMINOACIDOS Y PROTEINAS A DESCUBIERTO LA CIENCIA LTIMAMENTE.

5 MEDICAMENTOS A BASE DE AMINOACIDOS Y PROTEINAS Y SU FUNCIN.