Aminoacizi.
Consideraii generale. Biochimia se concentreaz n principal pe
studiul proteinelor. Aceasta decurge din faptul c proteinele sunt
implicate n cele mai diverse procese celulare mai mult dect ali
biopolimeri. Proteinele se difereniaz prin structura i funcia lor.
Cu toat diversitatea prezint i unele caracteristici comune. Sunt
formate din aminoacizi (monomeri) care se leag prin intermediul
legturii peptidice. Ansamblul astfel format se numete poli-peptid.
Dac depete 50 de uniti este o protein. ntrct aminoacizii sunt
componeni fundamentali este normal s trecem n revist principalele
proprieti ale lor. Importana biologic a aminoacizilor const n
funciile specifice pe care le ndeplinesc i a meta-bolismului
individual al fiecrui aminoacid.AMINOACIZI I POLIPEPTIDE. n natur
numrul aminoacizilor este de @ 300. Muli dintre acetia se gsesc
numai n anumite organisme sau chiar numai n unul.Organismul uman
utilizeaz un numr de @ 20 de aminoacizi n sinteza proteinelor. n
organism pot exista sub forma unei molecule, dizolvat n protoplasm
sau prin legturi covalente cu ali sub form de peptide sau proteine.
Formula general structural a unui aminoacid este: HOOC-RCaH-NH2
,deci formula unui a- aminoacid conine o grup funcional amino
(-NH2) i o grup funcional carboxil (-COOH) legate de acelai atom de
carbon Ca . a- aminoacizi se deosebesc unul de altul prin structura
grupei R. Aceasta poate s fie H ( pentru glicin) sau o grupare mai
complex (cum este guanidina n cazul argininei) legat de acelai atom
de carbon Ca . a- aminoacizi se deosebesc unul de altul prin
structura grupei R (vezi i tabelul cu ami-noacizi). n principal pot
fi clasificai dup: structura chimic a gruprii R; caracterul polar
sau apolar al gruprii R; caracterul ionic al gruprii R (acid, bazic
sau neutru). n unele proteine se ntlnesc i aminoacizi modificai. Un
exemplu major cel al cisteinei n cisti-n prin oxidarea a dou grupe
-SH i formarea unei puni disulfidice -S-S- .Clasificarea dup
structura chimic. (pentru exemple vezi tabelul anex). 1).Alifatici
(R este o hidrocarbur pur, nepolari, fr grupri funcionale); 2).
Aminoacizi cu grupe hidroxil; 3). Aminoacizi cu grupe -SH;
4).Aminoacizi cu grupri aromatice; 5).Aminoacizi acizi
(amino-dicarboxilici), conin o grupare -COOH n plus; 6).Aminoacizi
bazici (diamino-monocarboxilici), conin o grupare -NH2 n plus;
7).AMINOACIZI iminici, conin grupa funcional imin.Proprieti fizice.
Aminoacizii sunt substane solide care se descompun nainte de
topire, se dizolv apro-ximativ n ap, insolubile n solveni polari.
Stereoizomeria. Cu excepia glicinei n toi aminoacizii atomul Ca are
patru substitueni diferii (chitralitatea atomului de carbon).
Darorit aceast particulariti structurale aminoacizii pot s existe n
diferite forme izomere care se deosebesc una de alta prin
orientarea spaial a grupelor care sunt legate de Ca . Pentru
fiecare atom de carbon asimetric, n cazul aminoacizilor, se
deosebesc dou conformaii (excepie fac treonina i izoleucina care au
mai mai multe), corespunztoare celor dou forme izomere L i D (care
se suprapun numai prin oglindire). Aceast clasificare are importan
biologic. n structurile proteinelor intr numai L-aminoacizi. Forma
D apare n aminoacizi liberi. Dac D i L sunt n echilibru avem forma
racemic. Factorii care prezint importan din punct de vedere
structural sunt: grupele ionizabile; polaritatea, interaciunea
(legtura) hidrofob Legtura hidrofob apare cnd structuri apolare se
afl ntr-un mediu polar -de ex. ap- i const n tendina de aglomerare
a moleculei ( restrngere) pentru a reduce la minimum contactul cu
apa ( solventul polar). Echilibrul acidobazic. Disocierea
aminoacizilor are loc n modul urmtor:HOOC-(RCH)-NH2 -OOC-(RCH)-NH3+
Aminoacizi sunt amfioni (ion bipolar, conine att sarcini pozitive
ct i sarcini negative). Din aceast cauz au momente dipolare mari,
conin sarcini electrice mari, de semn con-trar n regiuni diferite
ale moleculei. Funcia acid n cazul formei ionizate este gruparea
-NH3+ ,conform schemei:-NH3+ (acid) - NH2 (baz); Funcia bazic este
ionul carboxilat -COO- dup schema: -COO- --COOH . Pentru
caracterizarea aciditii i bazicitii se folosesc exponeni de
aciditate (notai cu pK). Cantitativ expresia lui pK se obine plecnd
de la reacia:forma acid (conjugat) forma bazic (conjugat) +H+ .
Constanta de reacie are forma K=[BAZ][H+]/[ACID]. Prin logaritmare
i notnd pK= -log K se obine relaia dintre pH i pK ( relaia
Henderson)pH=pK+log [BAZ]/[ACID]. Prin dizolvare n ap aminoacizi
disociaz att ca baz ct i ca acid. Un aminoacid prin funciile acid i
bazic pe care le cuprinde poate reaciona cu baze cednd protoni i cu
acizi acceptnd protoni. ncrcarea electric a unui aminoacid depinde
de pH-ul soluiei. Dac un aminoacid se afl ntr-o soluie puternic
acid gruprile acceptoare de protoni sunt protonate n totalitate. La
titrarea cu o baz tare protoni sunt eliberai n ordine descresctoare
a aciditii funciilor acide. Curba de titrare acid cu baz duce la
dou valori ale pK-ului (una pentru gruparea -COOH i alta pentru
gruparea -NH3+ ); pK @ 2 (pentru gruparea -COOH) i pK@ 9-10 (pentru
gruparea NH3+ ). (vezi i figura). n cazul n care disocierea
grupelor acide i bazice este egal sarcina total net este zero.
Valoarea respectiv a pH-ului definete punctul izoelectic.
Cantitativ pIeste definit de relaia: pI= (pK1 + pK2)/2 . Caracterul
acido-bazic al aminoacizilor are o importan deosebit pentru a
nelege multe proprieti ale proteinelor. Aceste proprieti sunt
utilizate pentru separarea, identi-ficarea i dozarea aminoacizilor,
precum i pentru stabilirea succesiunii lor n proteine.Propiretile
chimice ale aminoacizilor. La aminoacizi proprietile chimice sunt
condiionate n primul rnd de grupele funcionale caracteristice,
carboxil (-COOH) i amino (-NH2), dar i de catenele laterale
(aciclice sau ciclice) pe care pot fi grupate n unele cazuri i alte
grupe funcionale. Gruparea carboxil reacioneaz cu bazele formnd
sruri, deasemenea formeaz derivaii normali ai acestei funcii:
esteri, amide, anhidride, nitrili.Prin decarboxilare se formeaz
amine. Gruparea amino particip la reacii de alchilare i acilare.
Gruprile carboxil i amino particip mpreun la reacia de condensare
intermolecular. Cu metalele grele formeaz chelai.Legtura peptidic.
n urma reaciei dintre o grup carboxilic a unui aminoacid cu
gruparea amino a altui aminoacid se formeaz printr-o reacie de
condensare o peptid, legtura care apre se numete legtur peptidic.
Reacia de formare a unui dipeptid este urmtoarea:H2N-(RCH)- COOH
+H2N-(RCH)-COOH H2N-(RCH)-CO-NH-(RCH)-COOH +H2O Peptidele pot
rezulta din dou, trei sau n molecule de aminoacizi. Ceea ce rmne
dintr-un aminoacid dup angajarea sa n legtur poart numele de rest
(rezidu) aminoacidic. Peptidele care conin un numr mai mic de
resturi de aminoacizi se numesc oligopeptide, iar acelea care au un
numr mai mare de resturi de aminoacizi se numesc polipeptide.
Legtura peptidic este plan i are un caracter parial de dubl legtur
i din acest caz este rigid i nu permite rotaia n jurul acestei
legturi.
