Argomenti di tesi disponibili

presso il Gruppo di

Chimica Bioinorganica e Bioelettrochimica

G. Battistuzzi - bioinorganica

M. Borsari - elettrochimica

A. Ranieri - elettrochimica

C. A. Bortolotti - ch. computazionale

G. Di Rocco - bioinorganica

M. Sola - bioinorganica

M. Bellei - bioinorganica

Gruppo di Chimica Bioinorganica e Bioelettrochimica

Argomenti di ricerca

Ci occupiamo di metallo-proteine redox (proteine di trasferimento

elettronico, enzimi redox), native o soggette a mutazioni sitospecifiche, o

di sistemi biomimetici

Argomenti di ricerca

Studio del rapporto struttura - funzione

Studio delle proprietà biocatalitiche di metallo-proteine e metallo-

enzimi immobilizzati, per la costruzione di superficie ibride

nanostrutturate da utilizzare come componenti di sensori nano-

bioelettrochimici

Studio della termodinamica e della cinetica dei processi di

trasferimento elettronico di metallo-proteine in soluzione ed

immobilizzate su superfici inorganiche

Studio delle proprietà strutturali e funzionali di metallo-proteine e

metallo-enzimi in condizioni denaturanti, in interazione con

membrane fosfolipidiche e in interazione con i partner fisiologici

Tecniche di indagine utilizzate

• Voltammetria ciclica e ad onda quadra e spettroscopia

di impedenza su elettrodi stazionari modificati e non

• Spettroelettrochimica con cella OTTLE

• Spettroscopie UV-Vis, Fluorescenza, Dicroismo

Circolare (CD) e Dicroismo Circolare Magnetico (MCD)

• Spettroscopia Raman: SERS, SERRS e SE-IRA (presso

UNITS e TUB)

• Tecniche computazionali

• Mutagenesi sitospecifica

Citocromi c mitocondriali e

batterici, mono e di-eme

Eme perossidasi

Sistemi proteici (nativi o soggetti a mutazioni

sitospecifiche) e biomimetici studiati

Globine umane

Proteine Fe-S

Monoossigenasi da fungo

Argomenti di tesi proposti

Studio della reattività di mutanti di globine umane (neuroglobina e mioglobina) Studio elettrochimico e spettroscopico di citocromi c mutati in presenza di cardiolipina. Studio delle proprietà biocatalitiche di enzimi redox immobilizzati su SAM Studio elettrochimico di proteine FeS umane (collaborazione con J. Cowan, Ohio State University). Studio spettroelettrochimico della termodinamica di riduzione del centro metallico di eme-enzimi redox di origine umana e batterica, aventi proprietà antiossidanti (collaborazione con C. Obinger, University of Natural Resources and Life Sciences, Vienna). Studio elettrochimico di una monoossigenasi da fungo (LPMO), coinvolta nella degradazione redox di polisaccaridi: verso la progettazione di combustibili di seconda generazione (collaborazione con G. Davies, University of York) Studio delle correnti elettriche fotoindotte tramite immobilizzazione di citocromo c mutante e centro di reazione fotosintetico su superfici d’oro Biosensori elettronici per rilevare la risposta immunitaria ad Anticorpi Antifarmaco - Biosensori per virus in piante

Neuroglobina

La Neuroglobina (Ngb) è una globina localizzata nei

neuroni. A differenza delle altre globine, il suo gruppo

eme è esacordinato. Il ruolo fisiologico della Ngb non

ancora stato chiarito. Fra le possibili funzioni

fisiologiche della Ngb troviamo

• protezione dei neuroni da ipossia e ischemia,

rifornendoli di O2;

• eliminazione dell’eccesso di NO o sintesi di NO;

• eliminazione radicali ossigenati e azotati (ROS and

RNS, respectively);

• inibizione dell’apoptosi, grazie alla riduzione del

citocromo c rilasciato nel cytosol.

Nel corso della tesi sarà studiata, mediante

tecniche spettroscopiche (UV-Vis, MCD, CD,

Fluorescenza), spettroelettrochimiche e

voltammetriche, la reattività di mutanti della

Ngb, in cui sono stati sostituiti residui

opportunamente selezionati

Mioglobina

Nel corso della tesi saranno studiati gli effetti

della mutazione H98Y su differenti aspetti

della reattività della mioglobina (stabilità

conformazionale, affinità per l’eme, capacità di

legare O2, proprietà redox, capacità di

catalizzare la formazione di radicali ossigenati

e di formare aggregati) per identificare le

cause molecolari della patologia associata alla

mutazione.

La Mioglobina (Ngb) è una globina localizzata nei

tessuti muscolari dove agisce da deposito per O2.

Recentemente, un team internazionale formato da

differenti gruppi di ricerca ha scoperto che il mutante

H98Y è responsabile dell’insorgere e dello sviluppo di

una malattia genetica (mioglobinopatia) che provoca

una progressiva atrofia dei muscoli.

Eme-perossidasi

Le eme-perossidasi sfruttano la riduzione di H2O2 per

catalizzare l’ossidazione di un’ampia varietà di substrati

organici e inorganici. Il loro ciclo catalitico prevede tre

step redox consecutivi che coinvolgono due specie

intermedie (Composto I e Composto II) caratterizzate da

un alto potenziale di riduzione, le quali ossidano le

molecule di substrato. La comprensione dei fattori

molecolari che influenzano il potenziale di riduzione delle

coppie redox coinvolte nel ciclo catalitico delle

perossidasi è cruciale per capire I dettagli molecolari che

determinano le loro proprietà catalitiche.

Nel corso del lavoro di tesi sarà studiata la

reattività redox in soluzione di eme-enzimi

redox nativi e ricombinanti mediante tecniche

spettroelettrochimiche.

Monoossigenasi da fungo (LPMO)

Molecular Biology

Protein chemistry

Electrochemistry

Electrical Measurements

Biosensori per rilevare la risposta immunitaria ad

Anticorpi Antifarmaco - Biosensori per virus in piante

IN SITU functionalization

Molecular Biology (protein

expression and purification)

Protein chemistry

Electrochemistry

Electrical Measurements

Immobilizzazione di citocromo c mutante e centro di

reazione fotosintetico su superfici d’oro

Molecular Biology (protein

expression and purification)

Protein chemistry

Electrochemistry

Electrical Measurements

Heme

Gold electrode

RC

Heme

Gold electrode

Covalent

linker

RC

Q QH2

Covalent

linker