B5 proteinas pdf1

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  • IES Pando - Oviedo Departamento de Biologa y Geologa J. L. Snchez Guilln

  • 1-GENERALIDADES

  • Concepto: Las protenas se pueden definir como polmeros formados por la unin, mediante enlaces peptdicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminocidos.

    Las protenas son macromolculasSon los compuestos ms abundantes en la materia vivaSon especficasA travs de ellas se expresa la informacin gentica

  • RESERVATRANSPORTEMOVIMIENTOHOMEOSTTICAENZIMTICAHORMONALINMUNOLGICAESTRUCTURALFUNCIONES

  • FUNCIONES DE LAS PROTENAS Enzimtica. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por molculas orgnicas. Las enzimas son las molculas que realizan esta funcin en los seres vivos. Todas las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son protenas. Homeosttica. Ciertas protenas mantienen el equilibrio osmtico del medio celular y extracelular. De reserva. En general las protenas no tienen funcin de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbmina del huevo, casena de la leche y gliadina del trigo. Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lpidos, como la seroalbmina. Ambas protenas se encuentran en la sangre. Las permeasas, molculas que realizan los intercambios entre la clula y el exterior, son tambin protenas. Estructural. Las protenas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas celulares contienen protenas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartlago, hueso- estn formadas, entre otras sustancias, por protenas. Movimiento. Actan como elementos esenciales en el movimiento. As, la actina y la miosina, protenas de las clulas musculares, son las responsables de la contraccin de la fibra muscular. Hormonal. Las hormonas son sustancias qumicas que regulan procesos vitales. Algunas protenas actan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentracin de la glucosa en la sangre. Inmunolgica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a los agentes patgenos, son protenas.

  • 2- AMINOCIDOSSon las unidades estructurales que constituyen las protenas. Todos los aminocidos que se encuentran en las protenas, salvo la prolina, responden a la frmula general que se observa en la figura de la diapositiva siguiente.

  • Frmula general de un aminocido biolgico

  • CCNOOHHRH2Diastereoisomera de los aminocidos biolgicos.

    En todos los aminocidos biolgicos, excepto en la glicocola, el carbono alfa es asimtrico por lo que podra haber una forma D y una L. En los seres vivos slo existe la L.

    CCOOHHRNH2L aminocidoD aminocido

  • CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOSEn funcin de sus caractersticas qumicas de sus restos R, los aminocidos se clasifican en:Grupo I Aminocidos apolares. Aminocidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no poseen cargas elctricas en R al tener en l largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminocidos, si estn en gran abundancia en una protena, la hacen insoluble en agua.

    Grupo II.Aminocidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una protena los tiene en abundancia ser soluble en agua.Grupo III Aminocidos polares cidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminocidos que tienen ms de un grupo carboxilo. En las protenas, si el pH es bsico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.Grupo IV Aminocidos polares bsicos. Son aquellos aminocidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las protenas, estos grupos amino, si el pH es cido o neutro, estn cargados positivamente.

  • H2OH3O+Los aminocidos polares cidos, aminocidos del grupo III, tienen el resto R ionizado, cargado con una carga negativa, cuando estn en medio neutro o bsico. Esto aporta cargas negativas a las protenas en las que se encuentran.

  • H2OOH-Los aminocidos polares bsicos, aminocidos del grupo IV, tienen el resto R ionizado, cargado con una carga positiva, cuando estn en medio neutro o cido. Esto aporta cargas positivas a las protenas en las que se encuentran.

  • Alanina-AlaLeucina-LeuValina-ValIsoleucina-IleFenilalanina-PheMetionina-MetAminocidos del Grupo I (apolares)Prolina-ProTriptfano-Trp

  • Glicocola-GlyAminocidos del Grupo II (polares no ionizables)COOHH2N C CH2 SHHCOOHH2N C CH2 CH2-CHONH2Serina-SerTreonina-TrpTirosina-TyrAsparragina-AsnCistena-CysGlutamina-Gln

  • Aminocidos del Grupo III (polares ionizables cidos)Aminocidos del Grupo IV (polares ionizables bsicos)Asprtico-AspGlutmico-GluHistidina-HisArginina-ArgLisina-Lys

  • 3- EL ENLACE PEPTDICOCuando reaccionan el grupo cido de un aminocido con el grupo amino de otro ambos aminocidos quedan unidos mediante un enlace peptdico. Se trata de una reaccin de condensacin en la que se produce una amida y una molcula de agua. La sustancia que resulta de la unin es un dipptido.

  • H N C C O HHR1HOH N C C O HHR2HO+H N C C HR1HO N C C O HHR2HOH2OReaccin de formacin del enlace peptdicoAminocido 1Aminocido 2dipptido

  • H N C C HR1HO N C C O HHR2HOamidaAmida constituida al unirse el grupo carboxilo de un aminocido con el grupo amino del siguiente.Es de destacar que al primer aminocido le queda libre el grupo amino y al segundo le queda libre el carboxilo. Estos sern los extremos amino terminal (H o H2N) y carboxilo terminal (OH o -COOH) de toda cadena proteica.

  • Reaccin de formacin del enlace peptdico (animacin)Aminocido 1Aminocido 2

  • H N C C HR1HO N C C O HHR2HOReaccin de formacin del enlace peptdico (animacin)H2Odipptido

  • HEl enlace peptdico es un enlace muy fuerte y resistente que se comporta como un doble enlace y no permite el giro.NNHHHOCCCCR1OR2NOSS

  • HLos tomos unidos al carbono y al nitrgeno que forman el enlace peptdico estn todos en un mismo plano.NNHHHOCCCCR1OR2

  • . y a unas distancias y ngulos caractersticos.H1.53 1.32 1.23 114120120H1 120H1.47 1101.53 123123114H1.32 1.47 120H1.53 1.32 1.23 1141 120120110

  • La cadena polipeptdica est formada por la serie de tomos NCCNCCNCCNCCNCCN unidos entre s y, unidos a los tomes de esta cadena, estn los dems grupos o tomos de la molcula.

  • Disposicin de los tomos en una cadena polipeptdica.

  • El hecho de que los tomos unidos al C y al N que forman el enlace peptdico estn todos en un mismo plano y a unas distancias y ngulos caractersticos impone determinadas restricciones a la forma que adquirir en el espacio de la cadena polipeptdica.

  • 4- PPTIDOSLa unin de dos o ms aminocidos (aa) hasta un mximo de 100 mediante enlaces peptdicos da lugar a los pptidos.

    2 aa Dipptido 3 aa Tripptido de 4 a 10 aa Oligopptido de 10 a 100 aa Polipptido

    A partir de 100 aminocidos la sustancia recibe el nombre de protena propiamente dicha.

  • Secuencia o estructura primaria de la insulina humana. La insulina est formada por dos cadenas peptdicas de 21 y 30 aminocidos unidas mediante enlaces disulfuro.Cadena ACadena B

  • Forma tridimensional de las cadenas peptdicas de la insulina.

  • Clulas productoras de insulina en el pncreas.

  • El glucagn es un pequeo pptido de funcin similar a la insulina y segregado tambin por el pncreas.

  • Oxitocina (9 aa) esta sustancia es la hormona que produce las contracciones del tero durante el parto.

  • 5- ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

  • Las molculas proteicas estn formadas, generalmente, por miles de tomos y su estructura es compleja y difcil de diferenciar, sobre todo en un modelo como ste en el que los cientos de tomos que lo forman se han representado por esferas (bolas).

  • En este modelo de bolas y bastones cada tomo se representa mediante un color (blanco:H; gris=C; rojo=O; azul=N; y amarillo=S).

  • En esta modelizacin no se han representado los tomos, slo se ha representado la cadena polipeptdica y las cadenas de los restos R.La estructura es muy difcil de apreciar

  • La estructura compleja de una protena se empieza ya a apreciar si representamos nicamente la cadena NCCNCCNCCNCCN.. Vemos una serie de estructuras helicoidales replegadas.

  • En este modelo de cintas se aprecian mejor las hlices alfa.

  • Vemos, pues, que la compleja estructura de las protenas es preciso estudiarla a diferentes niveles:

    Nivel o estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria

  • 5a- ESTRUCTURA PRIMARIALa estructura primaria. Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminocidos de una protena. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la funcin de la protenaLa alteracin de la estructura primaria por eliminacin, adicin o intercambio de los aminocidos puede cambiar la configuracin general de una protena y dar lugar a una protena diferente.

    En toda cadena polipeptdica, el primer aminocido, aminocido amino terminal, va a tener el grupo amino libre (se indica mediante una H), y el ltimo aminocido, carboxilo terminal, tendr libre el grupo carboxilo, lo que se indica mediante un OH.H-Gly- His- Pro- Val- Leu- His- His- His- His- Pro- Val-OHVeamos la estructura primaria de un pptido

  • H-Met-Ala-Pro-Val-Leu-Ile-Phe-Thr-Trp-Cys-Asp-Asp-Glu-Lys-Arg-Leu-Ile-Phe-Thr-Tyr-OH 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20Los extremos amino terminal y carboxilo terminal definen