Biochimie descriptiva / Biochimie si toxicologie - Curs 1 Biochimie descriptiva / Biochimie si toxicologie

  • View
    4

  • Download
    0

Embed Size (px)

Transcript

  • Biochimie descriptiva / Biochimie si toxicologie - Curs 1

    Introducere

    Biochimia este literalmente o disciplin care studiaz chimia vieii. Cu toate

    c se suprapune cu alte discipline (Biologia celular, Genetica, Imunologia,

    Microbiologia, Farmacologia, Fiziologia), Biochimia are n vizor un numr limitat

    de ntrebri:

    o Care sunt structurile chimice i tridimensionale ale moleculelor biologice?

    o Cum interacioneaz moleculele biologice?

    o Cum sunt sintetizate i degradate moleculele biologice?

    o Cum este conservat energia i utilizat de celul?

    o Care sunt mecanismele de organizare a moleculelor biologice i de

    coordonare a activitii lor?

    o Cum este informaia genetic stocat, transmis i folosit pentru a sintetiza

    un produs funcional (protein sau ARN)?

    Biochimia este important i n alte domenii tiinifice. Astfel, se poate

    studia un aliment din punct de vedere al coninutului compuilor biochimici

    (vitamine, aminoacizi, acizi grai) sau diverselor minerale, fiecare dintre acetia

    avnd un rol esenial pentru o nutriie adecvat. Biochimia explic cum aceti

    nutrieni sunt absorbii de ctre organism i care este rolul acestora n celul. De

    exemplu, la ntrebarea: cum preia organismul energia din grsimile sau uleiurile

    (din diet)? procesul poate fi explicat printr-o serie de reacii biochimice care

    intervin n cile metabolice (calea metabolic - succesiune de reacii biochimice).

    n citozol (faza apoas a celulei) exist o colecie de 100-200 molecule

    organice (cu mase moleculare de 100-500 de uniti atomice de mas) numii

    metabolii centrali n cile metabolice primare. Aceast colecie de molecule

    include aminoacizii comuni, nucleotidele, zaharurile i derivaii fosforilai ai

    acestora i un numr de acizi mono-, di- sau tricarboxilici. Aceste molecule sunt

    polare sau ncrcate, solubile n ap i prezente n concentraii de ordinul M sau

    mM. Aceti compui sunt prizonieri celulari deoarece membrana plasmatic este

    semipermeabil. Exist n schimb proteine specializate ce pot transporta aceti

    compui n celul sau nafara acesteia sau ntre dou compartimente celulare

    diferite. Mai mult, n interiorul celulei sunt prezente i alte molecule mici, specifice

    pentru un anumit timp de celul sau organism. De exemplu, plantele vasculare

    conin i metabolii secundari, care joac un rol important n dezvoltarea plantei.

  • Aceti compui se disting prin aromele caracteristice sau prin efectele fiziologice

    pe care le manifest asupra organismului uman (morfina, chinina, nicotina sau

    cafeina). Toat colecia de molecule mici dintr-o celul poart numele de

    metabolom.

    Energia

    Producerea, stocarea i utilizarea energiei sunt aspect importante n econo-

    mia celulei. Aceste procese sunt guvernate de tria legturilor chimice i determin

    att direcia ct i viteza reaciei chimice respective. Celulele necesit energie

    pentru o multitudine de procese, incluznd sinteza glucozei din CO2 i ap din

    cadrul fotosintezei, contracia muscular i replicarea ADN-ului.

    Energia de interes n studiul sistemelor biologice sau chimice este energia

    potenial sau energia stocat. Energia potenial a atomilor sau moleculelor

    confer acestora abilitatea de a suferi reacii chimice n care se elibereaz energie.

    De exemplu, molecula de glucoz are o energie potenial ridicat. Energia

    necesar pentru desfurarea unor procese celulare provine n principal din energia

    eliberat la ruperea unor legturi chimice.

    Toate formele de energie sunt interconvertibile n conformitate cu principiul

    I al termodinamicii care menioneaz faptul c energia nu este creat i nici

    distrus. De exemplu, n procesul de fotosintez, energia radiaiei luminoase este

    transformat n energie chimic potenial stocat n legturile dintre atomii

    moleculei de glucoz. n muchi i nervi, energia chimic potenial este

    transformat n energie mecanic i cinetic.

    Deoarece toate formele de energie sunt interconvertibile, acestea pot fi

    exprimate folosind aceleai uniti de msur - caloria sau Kilocaloria.

    Legturile chimice

    Exist dou tipuri de legturi chimice: puternice (covalente) sau slabe

    (necovalente). Legturile covalente sunt predominante n compuii organici i au

    loc ntre atomii individuali dintr-o molecul. Legturile necovalente dicteaz

    arhitectura tridimensional a moleculelor biologice mai mari sau a unor compleci

    prin cooperativitate (dei niciuna dintre legturi nu este puternic, efectul mai

    multor legturi necovalente simultane poate fi considerabil). De asemenea,

    legturile necovalente pot fi desfcute mult mai uor fapt care le permite s stea la

    baza unor procese dinamice guvernate de reacii la echilibru.

  • Legturile covalente sunt foarte stabile; energia necesar ruperii unei

    legturi covalente este mai mare dect energia termic disponibil la temperatura

    corpului (25/37 C).

    Modificrile chimice au loc datorit faptului c energia necesar ruperii

    legturilor este furnizat prin formarea altor legturi. De regul, diferenele de

    energie dintre reactani i produi variaz ntre 1 i 20 Kcal/mol.

    n decursul unei reacii moleculele adopt stri energetice temporare (care

    posed energie mult mai mare) iar energia necesar pentru a obine aceste stri,

    care poate atinge chiar i valori de 100 Kcal/Mol, constituie un parametru al

    stabilitii chimice. Acest imbold energetic poart numele de energie de activare.

    Sistemele biochimice acioneaz specific pentru a nvinge energiile de activare,

    direcionnd preferenial reaciile chimice.

    n situaia n care doi sau mai muli atomi formeaz legturi covalente cu un

    atom central, aceste legturi formeaz unghiuri (dintre dou legturi) a cror

    orientare (valoare) este bine definit. Mai mult, atomii implicai n formarea unei

    legturi duble nu se pot roti liber n jurul axei legturii. Rigiditatea planaritii

    impus de legturile duble este un parametru esenial care joac un rol definitoriu

    n stabilirea conformaiei moleculelor biologice cu mase moleculare mari (proteine

    i acizi nucleici). n plus, energia the formare a legturilor duble sau triple din

    diverse molecule este mai ridicat comparativ cu energia de formare a unei legaturi

    simple.

    Legtura

    covalent

    Energia

    (Kcal/Mol)

    Legtura

    covalent

    Energia

    (Kcal/Mol)

    CC 213 CO 86

    C=O 174 CC 83

    C=C 146 CCl 81

    CF 103 SH 81

    OH 111 CN 73

    CH 99 CS 62

    NH 93 OO 35

  • Cele mai frecvent ntlnite legturi duble care se regsesc n moleculele

    biologice sunt: C=C, C=N, C=O i P=O.

    O serie de grupri funcionale sau conexiuni intramoleculare sunt frecvent

    ntlnite n biomolecule:

    Grupri care apar din biomolecule

    Patru clase principale de biomolecule mici se regsesc n celul: aminoacizii,

    carbohidraii, nucleotidele i lipidele. Aceste biomolecule pot forma lanuri

    macromoleculare mai mari (polimeri) sau pot interaciona prin intermediul unor

    fore slabe situaie n care pot rezulta suprastructuri moleculare cu importan

    fiziologic.

    Dipolii

    n legturile covalente una sau mai multe perechi de electroni sunt mprite

    de ctre doi atomi. n anumite situaii, atomii parteneri exercit atracii diferite

    pentru electronii de legtur, rezultnd astfel o distribuie inegal a electronilor.

  • Capacitatea de atracie a atomului pentru electroni poart numele de

    electronegativitate. ntr-o legtur covalent n care atomii sunt identici sau diferii

    dar posed aceei electronegativitate; electronii de legtur sunt distribuii n mod

    egal. O asemenea legtur se numete nepolar. n situaia n care electronegativi-

    tatea atomilor implicai este diferit, unul dintre acetia va exercita o for de

    atracie mai mare asupra electronilor de legtur. O legtur de acest tip se

    numete dipolar; un capt este parial ncrcat negativ (-) iar cellalt capt este

    parial ncrcat pozitiv (+). De exemplu, n molecula de ap atomul de oxigen, cu

    electronegativitatea 3,5, atrage electronii de legtur mai mult dect atomii de

    hidrogen (cu electronegativitatea 2,1); cu alte cuvinte, electronii de legtur petrec

    mai mult timp pe orbita atomului de oxigen dect pe orbita atomilor de hidrogen.

    Dat fiind faptul c ambii atomi de hidrogen sunt de aceeai parte a atomului de

    oxigen, aceast parte a molecule are un caracter parial pozitiv, pe cnd cealalt

    parte are o sarcin parial negativ. O molecul care ncorporeaz separate sarcini

    pozitive i negative se numete dipolar.

    Legturile necovalente stabilizeaz structurile macromoleculelor

    Multe legturi care menin structurile moleculelor mari, cum ar fi proteinele

    i acizii nucleici, nu sunt covalente. Forele care stabilizeaz structura tridimen-

    sional a moleculelor mari individuale i care stau la baza interaciilor dintre

    molecule sunt adesea mai slabe. Energia eliberat la formarea acestor legturi

    necovalente este de numai 1-5 Kcal/Mol. Deoarece energia cinetic medie a

    moleculelor la temperatura camerei este de aproximativ 0,6 Kcal/Mol, multe

    molecule posed suficient energie pentru a desface aceste legturi slabe. La

    temperaturi fiziologice (25-37 C). Legturile slabe au o existen tranzitorie, dar

    multe acioneaz simultan cu scopul de a da natere la structuri stabile.

    Principalele tipuri de legturi necovalente sunt: legturile de hidrogen,

    legturile ionice, interaciunile de tip van der Waals i interaciunile hidrofobe.