CATLISIS ENZIMTICA Y ESPECIFICIDAD

Los catalizadores son substancias que aceleran las reacciones qumica, participando en ellas pero sin consumirse.

La mayora de las reacciones qumicas del metabolismo son lentas, las enzimas aceleran las reacciones permitiendo que el metabolismo se efecte a la velocidad que las clulas requieren.

PROPIEDADES:

Actan a concentraciones bajas.Participan, pero no se modifican ni consumen durante la reaccin.No cambian el equilibrio de las reacciones.No modifican las propiedades termodinmicas de las reacciones, solamente la velocidad con que se alcanza el equilibrio.Cambian el mecanismo de las reacciones, estabilizando los estados intermedios de alta energa.Disminuye la energa de activacin.

Las enzimas aceleran las reacciones multiplicando su velocidad.

No se alteran en el proceso, no se modifican en su actuacin.

No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no modifican la constante de equilibrio de la reaccin, sino que aceleran su consecucin.

La actividad enzimtica depende de la integridad de la estructura.Su estructura puede estar constituida slo por aminocidos o pueden ser protenas conjugadas con otros grupos qumicos para realizar acciones que los aminocidos no pueden.

Cofactor: metales o iones inorgnicos pequeos, Fe2+, Cu1+, Mg2+, Mo2+, Mn2+ y Zn2+.

Coenzima: molculas orgnicas pequeas, cido lipico, pirofosfato de tiamina, biotina y vitamina B12

Apoenzima+ Cofactor= Holoenzima

El primer paso en la catlisis enzimtica es la unin del substrato a la enzima para formar el llamado complejo Enzima-Substrato (ES). El substrato se une a la enzima en un lugar especfico de esta llamado Sitio Activo.

PROPIEDADES DEL SITIO ACTIVO:Constituye slo una pequea parte de toda la estructura de la enzima.Es el sitio de reconocimiento y unin del substrato.Contiene los restos de aminocidos que participan en las reacciones qumicas.Tiene una forma tridimensional caractersticaModelo del Sitio Activo de Fosfofructocinasa

Los substratos se unen al sito activo mediante interacciones no covalentes como:Enlaces electrostticos.Puentes de hidrgeno.Fuerzas de van der Waals.Interacciones hidrfobas.

MECANISMOS DE LA CATLISIS ENZIMTICACondiciones para una reaccin bioqumica

Los reactivos deben colisionar

La colisin molecular tiene que ocurrir con una orientacin adecuada

Debe haber un equilibrio favorable. La G debe ser negativo

La enzima se une al de sustrato y le hace adoptar un estado intermediario semejante al de transicin pero de menor energaEnerga de activacin de la reaccin catalizada es menor que la energa de activacin de la reaccin sin catalizar

TIPOS DE CATLISISCatlisis cido-base

Catlisis covalente

Catlisis por iones metlicos

Catlisis cido-baseReacciones por transformacin intermediarios cargados inestables por captacin o cesin de H+

A pH fisiolgico [H+] y [OH-] bajas Baja velocidad

Enzimas donantes o aceptores de [H+] Aumentan velocidad

Catlisis covalente

Se forman enlaces covalentes transitorios E-S para facilitar la formacin de producto. Ej: Transaminaciones

Grupos nuclefilos en sus formas bsicasLos grupos electrfilos contienen un tomo con deficiencia de electrones (rojo)

Catlisis por iones metlicos

Participan de diferentes formas en la catlisis:Fijando y orientando adecuadamente al sustrato para que reaccioneEstabilizando estados de transicin de compuestos cargadosIntervienen en reacciones redox cambiando su propio estado de oxidacin

Existen dos modelos para explicar la unin de la enzima y el substrato y la catlisis enzimtica:

UNIDADES DE MEDIDA DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICALa actividad cataltica de las enzimas se mide en condiciones estndares, con concentracin saturante, y temperatura de 37C. La unidad de actividad enzimtica (U) se define como la cantidad de enzima que cataliza la formacin de 1 M de producto por minuto. La utilizacin del Sistema Internacional ha dado lugar a una unidad que se conoce con el nombre de katal (kat) que es la cantidad de enzima que transforma un mol de sustrato por segundoLa actividad especfica, se define como el nmero de unidades de actividad enzimtica que hay por miligramo de protena (U)/ mg de protena, y sirve para cuantificar la pureza de una preparacin enzimtica.

ESPECIFICIDADLa especificidad de las enzimas por sus substratos es variable, y se pueden describir tres tipos generales:

Especificidad absoluta.Especificidad de grupo.Especificidad de reaccin.

Un mismo compuesto puede ser sustrato de varios enzimas, que lo modifican de distinta forma.

ESPECIFICIDAD ABSOLUTAUna enzima une slo un substrato, cataliza una sola transformacin y forma un solo producto.

Aspartasa (EC 4.3.1.1). Esta enzima de plantas y bacterias cataliza la adicin del amoniaco al cido fumrico para formar el aminocido l-Aspartato. La enzima es absolutamente especfica para la geometra trans del cido fumrico y la isomera ptica del l-Aspartato.Aconitasa (EC 4.2.1.3). Enzima del ciclo de Krebs que interconvierte en forma reversible el Citrato y el Isocitrato. La especificidad es absoluta para los dos cidos y de los cuatro ismeros posibles del Isocitrato slo forma y utiliza el ismero 2R, 3S.

ESPECIFICIDAD DE GRUPO. Una enzima puede catalizar la misma reaccin en un grupo de substratos con estructura semejantes.

Las enzimas digestivas Tripsina y Quimotripsina (EC 3.4.21.1) miembros de la familia de las proteasas con serina, catalizan el rompimiento de cualquier enlace peptdico e incluso ster, siempre que el grupo carboxilo provenga de aminocidos especficos, aromticos en el caso de la Quimotripsina y catinicos en el de Tripsina.

Enzimas de la Oxidacin de cidos Grasos. Este grupo de enzimas mitocondriales, es capaz de oxidar cidos grasos, sin importar la longitud de la cadena de carbonos

ESPECIFICIDAD DE REACCINEstas enzimas catalizan una reaccin en substratos que pueden tener estructuras muy diferentes.

Las enzimas de destoxificacin de frmacos son especficas para reacciones de oxidorreduccin, hidrlisis, conjugacin, etc., pero los substratos tienen estructuras muy variadas.La Mono Amino Oxidasa (MAO EC 1.4.3.4), cataliza la desaminacin oxidativa de varios neurotransmisores con estructura diferente.

Todas las enzimas son especficas porque la ausencia de una no puede ser substituida por ninguna otra.

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