FUNCIN PROTEICA

Licda. Carmen Julia Mazariegos

Bioqumica I

UNIN REVERSIBLE PROTENA-LIGANDO

Protenas de Unin al Oxgeno

Mioglobina - Hemoglobina

Las protenas son molculas dinmicas Cambio de conformacin.

Cmo interactan las protenas con otras

molculas?

Estructura cuaternaria Interaccin entre polipptidos.

Funcin proteica Interaccin con otras molculas.

INTRODUCCIN

Unin reversible a otras molculas Ligando.

Sitio de unin Complementario al ligando.

Interaccin protena ligando (PL) es especfica.

Protenas son flexibles cambios conformacionales

Adaptacin estructural encaje inducido.

Protenas multimricas

Regulacin

INTRODUCCIN PUNTOS CLAVE

Ligando.

Sitio de Unin.

Encaje Inducido.

Hemo.

Porfirina

Protena alostrica.

Desoxihemoglobina.

Carbaminohemoglobina

Efecto Bohr

GLOSARIO

GRUPO HEMO

Caractersticas Bioqumicas

Metales de transicin Fe.

Incorporado a un grupo

prosttico.

Unido en forma Fe2+.

MB Y HB

Familias de protenas Globinas

Mioglobina: 153 aa

Comn en msculos (rojo).

Almacena oxgeno utiliza cuando el msculo trabaja.

Un nico polipptido + un grupo hemo.

Compuesta por hlices alfa.

INTERACCIN PL

Funcin: unirse a oxgeno y liberarlo (unin reversible).

INTERACCIN PL

Funcin: unirse a oxgeno y liberarlo (unin reversible).

Kd = [M] de L cuando la mitad de los sitios de unin al ligando estn ocupados.

Saturacin, Insaturacin, Media Saturacin.

Entre ms estrechamente una protena se una a un ligando (afinidad), menor [L] ser necesaria para que la mitad de los sitios de unin se encuentren ocupados y por tanto, menor Kd.

INTERACCIN PL

Kd para cada protena.

Qu protena tiene mayor afinidad por el ligando A?

INTERACCIN PL

GRUPO HEMO

CO y NO pueden unirse con mayor afinidad.

MB Y HB

Hemoglobina:

Compuesta de cuatro cadenas polipeptdicas (2 alfa 141 aa y 2 beta 146 aa), cada una unida a un grupo hemo.

NOMBRE DE LOS RESIDUOS

Sangre arterial 96% saturacin.

Sangre venosa 64% saturacin.

LA HB

TRANSPORTA O2 EN LA SANGRE

CAMBIOS CONFORMACIONALES

La hemoglobina existe en dos estados

CAMBIO

CONFORMACIONAL

UNIN COOPERATIVA

La Hb debe unir oxgeno eficientemente en los pulmones (pO2 13,3 kPa) y liberarlo en los tejidos (pO2 4 kPa).

Transicin: T (baja afinidad) y R (alta afinidad).

Cooperatividad (mltiples subunidades)

PROTENAS ALOSTRICAS

Protenas alostricas Moduladores.

La unidad de una molcula de O2 a una subunidad individual altera la afinidad para el O2 de las subunidades adyacentes.

La cooperatividad que se observa en la hemoglobina es homotrpica.

ECUACIN DE HILL

Descripcin cuantitativa de la unin cooperativa.

Coeficiente de Hill (nh), medida del grado de cooperatividad. Igual a 1: No cooperativo.

Mayor a 1: Cooperatividad +

Menor a 1: cooperatividad negativa.

ESTABILIZACIN DEL ESTADO T

HbS

Anemia Falciforme. Polimorfismos. Variaciones en genes. HbS Desoxigenada Sustitucin Val 6

Glu 6

CONCLUSIONES Grupo Hemo

Hb vs Mb

Curva de unin a la hemoglobina

p50

Alosterismo: Homotrpico (unin cooperativa) y

heterotrpico.

Efecto del pH.

Efecto del BPG

Anemia falciforme

Hemoglobina providencia