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AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS Están formados por un átomo Están formados por un átomo de carbono central (C de carbono central (C ) al ) al cual se unen: cual se unen: Un grupo Un grupo -carboxilo -carboxilo Un grupo Un grupo -amino -amino Un grupo R o cadena lateral Un grupo R o cadena lateral Un átomo de hidrógeno Un átomo de hidrógeno Nutricionalmente: Nutricionalmente: Aminoácidos esenciales Aminoácidos esenciales : No se pueden sintetizar por el : No se pueden sintetizar por el organismo (8) organismo (8) Aminoácidos no esenciales Aminoácidos no esenciales : Se pueden sintetizar por el : Se pueden sintetizar por el organismo (12) organismo (12) Son las unidades fundamentales que constituyen Son las unidades fundamentales que constituyen las proteínas y que permiten ir conformando las proteínas y que permiten ir conformando una cadena polipeptídica. una cadena polipeptídica.

CLASE Aminoacidos

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Page 1: CLASE Aminoacidos

AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS

Están formados por un átomo Están formados por un átomo de carbono central (Cde carbono central (C) al cual ) al cual se unen:se unen:

Un grupo Un grupo -carboxilo-carboxilo Un grupo Un grupo -amino-aminoUn grupo R o cadena lateralUn grupo R o cadena lateralUn átomo de hidrógenoUn átomo de hidrógeno

Nutricionalmente:Nutricionalmente:Aminoácidos esencialesAminoácidos esenciales: No se pueden sintetizar por el organismo : No se pueden sintetizar por el organismo (8)(8)Aminoácidos no esencialesAminoácidos no esenciales: Se pueden sintetizar por el organismo : Se pueden sintetizar por el organismo (12) (12)

Son las unidades fundamentales que constituyen las Son las unidades fundamentales que constituyen las proteínas y que permiten ir conformando una cadena proteínas y que permiten ir conformando una cadena polipeptídica.polipeptídica.

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Isoleucina (Ile)Isoleucina (Ile) Alanina (Ala)Alanina (Ala)

Leucina (Leu)Leucina (Leu) Arginina (Arg)Arginina (Arg)

Lisina (Lys)Lisina (Lys) Asparragina (Asn)Asparragina (Asn)

Metionina (Met)Metionina (Met) Ácido Aspártico (Asp)Ácido Aspártico (Asp)

Fenilalanina (Phe)Fenilalanina (Phe) Cisteina (Cys)Cisteina (Cys)

Treonina (Thr)Treonina (Thr) Ácido Glutámico (Glu)Ácido Glutámico (Glu)

Triptófano (Trp)Triptófano (Trp) Glicina (Gly)Glicina (Gly)

Valina (Val)Valina (Val) Prolina (Pro)Prolina (Pro)

Histidina (His) (en niños)Histidina (His) (en niños) Serina (Ser)Serina (Ser)

Tirosina (Tyr)Tirosina (Tyr)

Glutamina (Glu)Glutamina (Glu)

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Forma ionizada de un aminoácidoForma ionizada de un aminoácidoa pH fisiológico (7,4)a pH fisiológico (7,4)

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Todos los aminoácidos proteicos son isómeros que Todos los aminoácidos proteicos son isómeros que presentan una presentan una configuración L.configuración L.

Estereoisomería de los aminoácidosEstereoisomería de los aminoácidos

D-aminoácidos se encuentran en la pared celular D-aminoácidos se encuentran en la pared celular bacteriana y en algunos antibióticos peptídicosbacteriana y en algunos antibióticos peptídicos

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Clasificación de los aminoácidosClasificación de los aminoácidosde acuerdo al tipo de grupo R:de acuerdo al tipo de grupo R:

Aminoácidos no polares alifáticosAminoácidos no polares alifáticos

GlicinaGlicina AlaninaAlanina ValinaValina

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Aminoácidos no polares alifáticosAminoácidos no polares alifáticos

LeucinaLeucina MetioninaMetionina IsoleucinaIsoleucina

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Aminoácidos no polares aromáticosAminoácidos no polares aromáticos

FenilalaninaFenilalanina TirosinaTirosina TriptófanoTriptófano

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Las proteínas pueden ser cuantificadas a través Las proteínas pueden ser cuantificadas a través de una propiedad conocida como de una propiedad conocida como AbsorbanciaAbsorbancia..

El instrumento para realizar esta medición se denominaEl instrumento para realizar esta medición se denominaespectrofotómetroespectrofotómetro..

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Espectro de absorbancia de dos aminoácidos aromáticos:Espectro de absorbancia de dos aminoácidos aromáticos:

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Aminoácidos polares sin cargaAminoácidos polares sin carga

SerinaSerina TreoninaTreonina CisteínaCisteína

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Algunos aminoácidos son modificados Algunos aminoácidos son modificados químicamente después de haber sido incorporados químicamente después de haber sido incorporados a una cadena polipeptídica y a veces estos a una cadena polipeptídica y a veces estos aminoácidos modificados aparecen en los aminoácidos modificados aparecen en los hidrolizados de las proteínas. Por ejemplo:hidrolizados de las proteínas. Por ejemplo:CistinaCistina: dos cisteínas unidas a través de un enlace : dos cisteínas unidas a través de un enlace covalente S-S. covalente S-S.

Puente disulfuroPuente disulfuro

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QueratinaQueratina

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Aminoácidos polares sin Aminoácidos polares sin cargacarga

Prolina Prolina Asparragina Asparragina Glutamina Glutamina

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Aminoácidos polares con carga positivaAminoácidos polares con carga positiva

LisinaLisina ArgininaArginina HistidinaHistidina

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Aminoácidos polares con carga Aminoácidos polares con carga negativanegativa

AspartatoAspartato GlutamatoGlutamato

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Comportamiento ácido-baseComportamiento ácido-base

Todos los aminoácidos presentan al menos dos grupos disociables Todos los aminoácidos presentan al menos dos grupos disociables o ionizables: uno ácido o ionizables: uno ácido (el (el carboxilo -COOH) carboxilo -COOH) y uno básico y uno básico (el (el amino –NHamino –NH22))

Además, algunos presentan en sus cadenas laterales R grupos Además, algunos presentan en sus cadenas laterales R grupos susceptibles de disociación ácido-base, tales como: Asp, Glu, Lys, susceptibles de disociación ácido-base, tales como: Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr y Cys.Arg, His, Tyr y Cys.

Es conveniente conocer el comportamiento ácido-base de los Es conveniente conocer el comportamiento ácido-base de los aminoácidos, debido a que, dependiendo del pH en que se aminoácidos, debido a que, dependiendo del pH en que se encuentren, tendrán o no carga positiva o negativa. La encuentren, tendrán o no carga positiva o negativa. La existencia de cargas en los aminoácidos de una proteína tiene existencia de cargas en los aminoácidos de una proteína tiene implicancia en su capacidad tamponante (amortiguadora de pH) implicancia en su capacidad tamponante (amortiguadora de pH) y en el comportamiento de la proteína en su entorno fisiológico.y en el comportamiento de la proteína en su entorno fisiológico.

La carga neta que tenga un péptido o proteína dependerá del La carga neta que tenga un péptido o proteína dependerá del número de cargas positivas y negativas que sus aminoácidos número de cargas positivas y negativas que sus aminoácidos ionizables presenten a un pH determinado.ionizables presenten a un pH determinado.

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Curva de titulación de GlicinaCurva de titulación de Glicina

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Curva de titulación de GlutamatoCurva de titulación de Glutamato

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Curva de titulación de HistidinaCurva de titulación de Histidina

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