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LAS ENZIMAS Prof. MIGUEL SANDOVAL VEGAS

Clase Enzimas (1)

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Page 1: Clase Enzimas (1)

LAS ENZIMAS

Prof. MIGUEL SANDOVAL VEGAS

Page 2: Clase Enzimas (1)

Las Enzimas:

Definición.

Clasificación,

Especificidad. Sitio Activo.

Localización y

nomenclatura. Isoenzimas.

Ribozimas y aboenzimas.

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Antoine-Laurent Lavoiser

GLUCOSA ALCOHOL

(1743- 1794)

El proceso de la fermentación

alcohólica tiene una relación

entre cantidad de azúcar

presente y productos formados

durante el proceso.

Sostuvo que la fermentación

podía ser considerada como

una reacción química

cualquiera.

Page 4: Clase Enzimas (1)

demostró que los procesos

de putrefacción y

fermentación eran

provocados por la presencia

de bacterias y levadura.

(1822 - 1895)

Louis Pasteur

Page 5: Clase Enzimas (1)

Eduard Buchner

Embudo de..

1860 - 1917

Exprimiendo masas

celulares de

Saccharomyces

cerevisie obtuvo un

liquido sin células,

capaz de producir la

mismas reacciones

químicas…, la

fermentación.

Page 6: Clase Enzimas (1)

René Antoine Ferchault de Réaumur

(1683- 1757)

Experimento

del halcón.

haciendo ingerir a un halcón una

cápsula de hierro agujereada, que

contenía alimento, observó que

este quedó completamente

disuelto por los jugos gástricos y

que, por tanto, no era, molturado

de modo mecánico

Page 7: Clase Enzimas (1)

Richard Kuhn 1900 - 1967

Fue el primero en dar a

tales sustancias que

transforman a otras, el

nombre enzimas,

tomado del griego, que

significa literalmente "en

la levadura"

Page 8: Clase Enzimas (1)

LAS ENZIMAS

Las enzimas son proteínas complejas

que producen un cambio químico

específico en todas las partes del

cuerpo.

“Son proteínas específicas que actúan

como catalizadores biológicos”

Moléculas vitales que median las

rutas metabólicas celulares.

E1. Acil-CoA deshidrogenasa

E2. Enoil CoA hidratasa

E3. L-3-hidroxiacil CoA deshidrogenasa

E4. Β-cetotiolasa

Page 9: Clase Enzimas (1)

Características:

Funcionan en cantidades muy pequeñas

Permanecen inalteradas después de actuar en

la reacción química

No alteran el equilibrio de reacción.

Actúan sobre otra (s) moléculas, el SUSTRATO

Aceleran la reacción.

LAS ENZIMAS

Page 10: Clase Enzimas (1)

LAS ENZIMAS

Por ejemplo:

La anhidrasa carbónica; cada molécula de enzima cataliza la producción

de 600,000 moléculas de ácido carbónico por segundo; esta reacción es

unas 107 veces más rápida que la no catalizada.

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Page 12: Clase Enzimas (1)

EL CENTRO ACTIVO

- Se une el sustrato.

- Existen residuos de AA que

participan en: sujetar o la reaccinar

con S, se denominan GRUPOS

CATALÍTICOS.

- Es una porción relativamente

pequeña.

- Es una entidad tridimensional.

- Son hoyos o endiduras.

- La unión E-S se da por fuerzas

débiles.

- Especificidad.

La hexocinasa

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Sitio catalítico de la beta glicosidasa

enzima que cataliza la hidrólisis de galactósidos a monosacáridos

Page 14: Clase Enzimas (1)

LA ESPECIFICIDAD

Emil Fisher

1894.

1) Modelo cerradura-llave

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LA ESPECIFICIDAD

1) Modelo cerradura-llave

Page 16: Clase Enzimas (1)

LA ESPECIFICIDAD

Daniel Koshland,

1958.

2) Modelo del Encaje Inducido

Las enzimas son estructuras

bastante flexibles y así el sitio activo

podría cambiar su conformación

estructural por la interacción con el

sustrato.

Como resultado de ello, la cadena

aminoacídica que compone el sitio

activo es moldeada en posiciones

precisas, lo que permite a la enzima

llevar a cabo su función catalítica.

¿Y el sustrato puede cambiar de forma?

Page 17: Clase Enzimas (1)

LA ESPECIFICIDAD

2) Modelo del Encaje Inducido

Page 18: Clase Enzimas (1)

Los sustratos precisan mucha energía para alcanzar el estado de

transición, pero una vez alcanzado, se transforman en productos. La

enzima estabiliza el estado de transición, reduciendo la energía necesaria

para formar los productos.

ENERGíA DE ACTIVACIÓN

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ACTIVIDAD ENZIMATICA

- ¿Se puede medir la enzima?

- ¿Qué será más útil, la masa de E o la actividad de E?

Page 20: Clase Enzimas (1)

LAS ENZIMAS

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot)

o por mililitro de disolución (U/ml).

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LAS ENZIMAS

Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo.

Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U. Esta unidad es muy grande, de forma que se utilizan frecuentemente los submúltiplos como el microkatal (µkat, 10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).

ACTIVIDAD

ENZIMÁTICA

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APOENZIMA HOLOENZIMA

Acompañantes no proteicos de la enzima

Page 26: Clase Enzimas (1)

•COFACTORES: son iones inorgánicos que

se unen temporariamente a las enzimas

Acompañantes no proteicos de la enzima

Page 27: Clase Enzimas (1)

COENZIMAS: moléculas pequeñas que tiene carbono,

interaccionan débilmente durante la catálisis. La mayor

parte de las coenzimas son vitaminas, muchas de las

cuales deben ser incorporadas con la dieta.

Acompañantes no proteicos de la enzima

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GRUPOS PROSTETICOS: están

permanentemente unidos a las enzimas

Acompañantes no proteicos de la enzima

Page 29: Clase Enzimas (1)

Enzimas funcionales y enzimas no funcionales.

1. Las enzimas funcionales tienen una función definida y específica en este

medio

Ejm. pseudocolinesterasa, ceruloplasmina, lipoproteinlipasa, enzimas de la

coagulación.

2. Las enzimas no funcionales del plasma no tienen una función conocida

en este medio, su concentración plasmática es considerablemente menor

que los niveles titulares.

Se encuentran en sangre debido a la renovación celular natural o

pequeños traumatismos espontáneos.

Su presencia en niveles altos sugiere un aumento en la velocidad de

destrucción celular y tisular.

Clasificación de la enzimas, por su función

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En la célula las E pueden encontrarse en el líquido

celular (citosol) o bien pueden estar fijadas a

determinadas organelas (ej. Adheridas a las

mitocondrias).

Enzimas uniloculadas: 100 % citoplasmáticas

Ejm GPT (glutámico-pirúvico transaminasa)

LDH (láctico deshidrogenasa).

Enzimas biloculadas: en las organelas y en el

Citoplasma

Ejm. GOT (glutámico-oxalacetico transaminasa)

MDH (malato deshidrogenasa)

Clasificación de la enzimas, por su localización

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Enzimas Plasmoespecíficas: Son las enzimas que tienen su lugar

de acción en el plasma.

Son sintetizadas principalmente en

hígado y vertidas a la sangre

activamente.

Ejm.

- enzimas del complejo

protrombínico,

- lipoproteinlipasa,

- plasminógeno

- pseudocolinesterasa.

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ISOENZIMAS: Variaciones en la molécula de la enzima que le da

características físico-químicas (distinto pH, distinto Km,

diferente acción de inhibidores y activadores) e

inmunológicas diferentes, localización o lugares de

origen diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de

reacción y actúan sobre el mismo sustrato pero en

condiciones distintas

Hk, en todos los tejidos, Km bajo,

es inhibida por el producto

Gk, en el hígado, Km alto. No es

inhibida por el producto.

Hk: existen otras diversas formas.

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OXIDOREDUCTASAS

Consisten en la reducción u oxidación de grupos funcionales, y

suelen implicar a coenzimas que también cambian su estado redox,

como pueden ser los pares NADH/NAD+, NADPH/NADP+,

FAD/FADH2 o FMN/FMNH2.

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TRANSMINASAS, AMINOTRANSFERASAS

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FUMARATO MALATO

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En los años ochenta, Thomas Cech y Sidney

Altman describieron por primera vez, de manera

independiente, la existencia de moléculas de ARN

con capacidad catalítica

RIBOZIMAS

Page 42: Clase Enzimas (1)

Década de los

ochenta.

Investigadores

produjeron

anticuerpos

monoclonales

frente a

haptenos

(análogos

estructurales

del estado de

transición E-S)

RESULTADO: Estos anticuerpos tienen

propiedades catalíticas ABZIMAS

ABZIMAS: anticuerpos catalíticos1

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