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Ensayo de bioquimica
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UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE SINALOA
Facultad de Medicina
Asignatura: Bioquímica general
Profesor: Josué Camberos Barraza
Curso académico 2015-2016
MATERIA VIVA, AMINOÁCIDOS Y
PROTEÍNAS, ENZIMAS
Alumna: Iliana Gpe. Ramírez Aispuro
Grado: 1º Grupo: 13
Fecha de presentación: 03/12/15
Email: [email protected]
ÍNDICE
INTRODUCCIÓN………………………………………………………………………………….1
1. COMPOSICIÓN Y ORGANIZACIÓN DE LA MATERIA VIVA…………………………..2
1.1. Clasificación de la materia viva……………………………………….
………………...2
1.2. Características de la materia
viva……………………………………………………….2
1.3. Componentes de la materia
viva………………………………………………...............3
2. AMINOACIDOS Y PROTEINAS……………………………………………………………...5
2.1. “Ión
bipolar”…………………………………………………………………………….6
2.2. Clasificación
aminoácidos……………………………………………………................7
2.3. Clasificación de
proteínas……………………………………………………………….7
2.4. Niveles estructurales o de naturalización de las
proteínas…………………………….8
2.5.
Desnaturalización………………………………………………………………………..8
2.6. Digestión de
proteínas…………………………………………………………………...9
2.6.1 Digestión gástrica y jugo
gástrico………………………………………………..9
2.6.2. Digestión pancreática y jugo
pancreático………………………………………10
2.6.3. Digestión
intestinal...............................................................................................11
2.7. Absorción de los productos de la digestión de las
proteínas……………………..……11
2.8. Estado dinámico de las
proteínas………………………………………………………12
2.9. Intercambio de aminoácidos entre los diferentes órganos……….
………………...…12
2.10. Transaminación…………………………………………………………….
…………12
2.11. Desaminación……………………………………………………………...
………….13
2.12.
Transadesaminación………………………………………………………………….13
2.13. Descarboxilación……………………………………………………………...
………13
2.14. Biosíntesis de los aminoácidos……………………………………….
……………….13
2.14.1. Ciclo de la
urea………………………………………………………………...14
2.14.2. Síntesis de urea………………………………………………………..
………..14
2.14.3. Reacciones del ciclo de la urea……………………………..
………………….14
2.15. Aminas de importancia
biológica…………………………………………………….15
2.15.1.
Histamina……………………………………………………………………….15
2.15.2. Acido g-aminobutírico (GABA)
………………………………………………...16
2.15.3. Catecolaminas (dopaminas, noradrenalina y adrenalina)
……………………..16
2.15.4. Hormona
Tiroideas…………………………………………………………..…16
2.15.5.
Melatonina……………………………………………………………………...16
2.15.6.
Serotonina………………………………………………………………………17
2.15.7.
Creatina…………………………………………………………………...……17
3. ENZIMAS…………………………………………………………………….…………………17
3.1. Funciones de las
enzimas………………………………………………………………18
3.2. Funciones que no realizan las
enzimas………………………………………………..18
3.3. Partes del sistema
enzimático………………………………………………………….19
3.4. Sitio
activo……………………………………………………………………………....20
3.5. Clasificación de
enzimas……………………………………………………………….20
3.5.1. Según la reacción que catalizan…...
……………………………………………20
3.5.2. Según su
localización……………………………………………………............21
3.6. Cinética
enzimática…………………………………………………………………….22
3.6.1. Hipótesis de
Michaelis…………………………………………………...............22
3.6.2. Acción de
inhibidores……………………………………………………………23
CONCLUSIÓN………………………………………………………………………….………...24
BIBLIOGRAFIA……………………………………………………………………………….....25
INTRODUCCIÓN
En el presente ensayo se abordarán temas de importancia tales como la materia viva,
aminoácidos, proteínas y enzimas. Se suele definir un ser vivo como aquel que tiene una
estructura compleja, se nutre, se relaciona y se reproduce, sin embargo sabemos que
estamos compuestos por biomoléculas y bioelementos.
La propiedad más importante que tenemos de los seres vivos es, quizá, nuestra
complejidad y alto grado de organización. Cada una de las nuestros componentes como
seres vivos que somos cumple un propósito o función específicos. Tenemos la capacidad
de extraer y transformar energía de otras materias para así nutrirnos, recibimos y creamos
respuestas a estímulos del ambiente externo para así relacionarnos y además perpetuarnos
por generaciones.
proteínas son compuestos que intervienen en los procesos reproductivos, formados por
aminoácidos que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON), los cuales
tienen funciones de formación, mantenimiento y recuperación de tejidos y además
participan en múltiples compuestos como hormonas, anticuerpos, membranas fetales. su
gran importancia biológica reside, más que en su abundancia en la materia viva, en el
elevado número de funciones biológicas que desempeñan, en su gran versatilidad funcional
y sobre todo en la particular relación que las une con los ácidos nucleicos, ya que
constituyen el vehículo habitual de expresión de la información genética contenida en éstos
últimos.
Las enzimas son polímeros de aminoácidos, las cuales se encuentran en todos los seres
vivos y que desde el punto de vista bioquímico son proteínas que poseen una capacidad
asombrosa para acelerar reacciones químicas de síntesis y degradación de compuestos.
Éstas se distinguen por poseer tres características únicas: poder catalítico, especificidad y
regulación, lo cual facilita los diferentes procesos biológicos en todo tipo de vida.
1
1. COMPOSICIÓN Y ORGANIZACIÓN DE LA MATERIA VIVA
Primeramente como definición tenemos que la materia viva es un conjunto de
átomos y moléculas que forman una estructura material muy organizada y compleja, en la
que intervienen sistemas de comunicación molecular que se relaciona con el ambiente con
un intercambio de materia y energía y tiene la capacidad de realizar funciones básicas para
la vida: Nutrición, relación y reproducción.
1.1. Clasificación de la materia
La materia viva se clasifica en: materia no viva muerta (Partículas elementales,
átomos, compuestos y organelos), materia inerte (plástico, vidrio, metal) y materia viva
(célula, tejidos, órganos, sistemas y organismos), si la materia muerta se agrupa forman
una célula, que a su vez si un conjunto de células se une forma un tejido, los tejidos un
órgano, los órganos un sistema y estos últimos un organismo de los cuales en conjunto
formamos las diversas poblaciones, comunidades, ecosistemas, etc.
Por definición decimos entonces que un organismo vivo es material fisicoquímico
que tiene un alto grado de complejidad, que posee metabolismo y se autoperpetua a través
del tiempo. Los organismos vivos somos identificados por nuestras funciones metabólicas
y por nuestras características generales, entre las metabólicas tenernos las reacciones
químicas que hacen posible la vida y producen nuevos materiales y energía biológicamente
útil, cabe destacar que nuestras funciones metabólicas tienen la capacidad de regular la
autoperpetuación que permiten la supervivencia de los organismos, como individuos y
como especie a través de la reproducción, regulación, adaptación, etc., y en las
características generales son: que poseemos células, organización, transformación de
energía, reproducción, irritabilidad, homeostasia, crecimiento, desarrollo, adaptación y
movimiento.
1.2. Características de la materia viva
La materia viva tiene características mediante las cuales se le considera que es
compatible con la vida porque este puede crecer y desarrollarse, intercambiar materia con
su ambiente externo, puede adaptarse al medio en que se encuentra y puede reproducirse y
procrear nuevas generaciones con las mismas características. Para que estas características
2
puedan cumplirse o concretarse existen 2 elementos capaces de generar vida, condiciones
que le otorgan a la materia el tener vida: dependen del tipo de elemento y el espacio en el
que este se encuentre, porque no es lo mismo esperar que una roca crezca, se reproduzca,
intercambie materia o se adapte al medio, a un perro, un gato, un humano que si es capaz
de cumplir con dichas características de vida. Existen aproximadamente 92 átomos
naturales, de los cuales solo 25 forman biomoléculas que se necesitan para la vida, por lo
tanto estos elementos son denominados elementos biogénicos. Un ejemplo es el agua, que
es el líquido más abundante en la materia viva, de la cual el 97% es líquida y el 3% sólida
o vapor, tan solo constituye del 85% al 95% del cuerpo en seres vivos, ya que poseemos la
capacidad o tenemos mecanismos que permiten la conservación del agua como la piel y el
tegumento. Esta posee propiedades fisicoquímicas, pues tiene acción disolvente ya que es
el sitio donde ocurren reacciones químicas en los seres vivos y nos permite transportar
sustancias, tiene elevada fuerza de cohesión porque actúa como esqueleto hidrostático y
procesador de sustancias, cuenta con un alto calor específico que funciona como
termorregulador pues el calor que se desprende de los procesos metabólicos no se acumula
en el sitio donde se originan, posee una elevada fuerza de adhesión y conductividad
térmica que funcionan como transporte en procesos de capilaridad y termorregulador en
procesos de refrigeración respectivamente.
1.3. Componentes de la materia viva
La materia viva se compone de bioelementos, biomoléculas y las fuerzas los unen
(enlace covalente, interacciones débiles: carga-carga, dipolo-dipolo, fuerza de van der
waals, enlaces de hidrogeno), los primeros se clasifican en: primarios que abundan en la
materia viva tales como el carbono, oxigeno, hidrogeno y nitrógeno, secundarios que estos
se encuentran de manera moderada en nuestro organismo como el azufre, fósforo, calcio y
magnesio, y oligoelementos que son escasos de los cuales cabe mencionar el hierro, silicio,
cobre y flúor. Así como los bioelementos, las biomoléculas tienen una clasificación:
biomoléculas inorgánicas como las sales minerales y el carbono sin ser este último el
principal elemento, estas biomoléculas constituyen materia inerte y en la materia viva se
encuentran precipitadas (estado sólido): como el fosfato de calcio en el esqueleto de los
vertebrados y disueltas en forma de iones que controlan todo en agua del cuerpo como
Na+, K+, Ca+, Mg+ (cationes) que abundan en el agua, Cl-, SO4, CO3, HCO3- (aniones)
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que abundan dentro de las células, cabe resaltar que el catión más importante del líquido
intracelular es el potasio, y anión más importante el bicarbonato, mientras que en el liquido
extracelular son el sodio y cloro respectivamente, elemento o partícula disuelta en agua se
encuentran también asociadas a otras moléculas orgánicas: como las fosfoproteínas,
fosfolípidos y fosfogliceridos, en una solución acuosa las sales minerales principalmente
funcionan en el mantenimiento de la salinidad, regulación de la osmosis, regulación del pH
y la actividad enzimática y molecular, recordando que las osmolaridad rige y controla a la
osmosis pues es cualquier molécula, por ejemplo K+ es el más abundante en el líquido por
tanto proporciona mayor osmolaridad, pues como sabemos la osmosis esta determinada por
la sales minerales, ya que el agua se mueve de donde hay menos solutos a donde hay más
agua y viceversa determinándolo de este modo las sales minerales, así como existen las
biomoléculas inorgánicas, también hay orgánicas las cuales cuentan con glúcidos, lípidos,
proteínas y ácidos nucleídos que se encuentran en la materia viva.
Los glúcidos dan la estructura, son biomoléculas compuestas por carbono, hidrogeno
y oxigeno, se caracteriza por presentar al menos un grupo carbonilo (-C=O) que es el grupo
funcional de los carbohidratos y varios hidroxilo (OH) y son las moléculas energéticas
principales. Se clasifican en base al número de residuos de azúcares que tiene el
carbohidrato (glúcido) en: Monosacáridos (que tienen un solo residuo de azúcar) de los
cuales pueden ser simples y derivadas por ejemplo la fructuosa, galactosa y glucosa,
oligosacáridos (que tienen de 2-10 residuos de azúcar) como los disacáridos lactosa,
maltosa y sacarosa, polisacáridos (que tienen más de 11 residuos de azúcar) como el
glucógeno y el almidón.
Los lípidos son sustancias muy diferentes pero tienen algo en común, no son solubles
en agua. Existen 2 grandes grupos de lípidos, aquellos que contienen ácidos grasos
(saponificables, es decir, tienen la capacidad de producir jabón) y los que derivan del
isopropeno, este a su vez deriva del colesterol (insaponificables, es decir, que no producen
jabón).
Las proteínas son las biomoléculas orgánicas con mayor biodiversidad funcional
puesto que tienen la capacidad de acelerar reacciones químicas, transportar sustancias,
permitir la contracción muscular y participar en la defensa del organismo. Todas las
proteínas se forman por aminoácidos unidos en cadena, la función más importante de las
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proteínas es formar enzimas, recordemos que estas son catalizadores biológicos que en
otras palabras son aceleradores de las reacciones de nuestro cuerpo.
Los ácidos nucleicos son las biomoléculas más importantes de la vida, son las
moléculas de la herencia, es decir, se encargan de almacenar la información genética, de su
transmisión a otras células vivas y su expresión. La información debe convertirse en
proteínas funcionales de los seres vivos. El dogma de la biología molecular consiste en que
el DNA replica o transcribe al RNA para que posteriormente este se traduzca en proteínas.
Las funciones de las biomoléculas orgánicas exclusivas de los seres vivos: los
glúcidos son los encargados de dar energía, los lípidos de reservar energía, las proteínas
sirven para el crecimiento y reparación de tejidos, los ácidos nucleicos permiten funciones
de reproducción.
2. AMINOACIDOS Y PROTEINAS
Las moléculas de las proteínas están compuestas por carbono, hidrogeno, oxigeno y
nitrógeno. Se encuentran en plantas y animales y son esenciales para toda vida. Forman
estructuras de soporte y protección como: cartílago, piel, uñas, pelo y músculo. Las
proteínas están constituidas por polímeros aminoácidos (unidades monoméricas).
Los aminoácidos tienen 4 grupos funcionales de los cuales son 3 permanentes: el
grupo amino, carboxilo y átomo de hidrógeno y 1 no persistente: la cadena lateral. La
polimerización de aminoácidos es la unión de un aminoácido con otra para formar una
proteína y la unión sucede entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo en
una unión covalente. Las proteínas pueden ser dobladas para crear formas intermedias de
tamaños y propiedades variables. Dos variantes principalmente controlan y regulan una
proteína: el pH (6.5) y la temperatura (36ºC-37ºC), todas las proteínas tienen distinto pH
pero la misma temperatura, por ejemplo a nivel duodenal hay un pH de 8 donde trabaja la
colescitocinina. Las proteínas están formadas por 20 aminoácidos, todas las proteínas están
formadas por aminoácidos pero no todos los aminoácidos forman proteínas. A más de 60
residuos de aminoácidos se les considera proteína, pero tiene que contener específicamente
más de 60 aminoácidos. Las funciones de las proteínas radica en la secuencia de acomodo
de los aminoácidos, que les da una estructura diferente, por lo tanto su función es diferente,
la secuencia de aminoácidos solo la conocen los ácidos nucleicos. Los polímeros de
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aminoácidos se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o el número que
contengan, el peso molecular se mide en Dalton o Kilo Dalton. Un alfa aminoácidos
consiste en 1 átomo de carbono central, llamada carbono alfa, unido a un grupo amino, un
grupo ácido carboxílico, un átomo de hidrógeno y un grupo R característico habitualmente
llamado cadena lateral. Existen 4 grupos diferentes conectados entre sí al átomo del
carbono alfa, los alfa aminoácidos denominados quirales, es decir, que se encuentran en
posición asimétrica, por ejemplo la glicina tiene como aminoácido, tiene grupo carboxilo,
grupo amino, hidrógeno y cadena lateral de hidrógeno es aquiral, es decir es simétrico.
El grupo carboxilo (porción ácida del aminoácido) se caracteriza por donar protones
fácilmente, en cambio el grupo amino (porción básica del aminoácido) se caracteriza por
aceptar fácilmente protones. Entonces se habla de anfoterismo, la capacidad que tienen los
aminoácidos de comportarse como ácidos o bases (porque tienen grupos funcionales ácidos
y básicas) pero dependen de pH. El pH (normal 7.35-7.45) se determina por los iones de
H+ libres (la concentración en el cuerpo de H+ es muy bajo), si sube la concentración de
iones de H+ sube el pH y se hace ácido y viceversa es básico.
2.1. “Ión bipolar”
Ión zwwitterion es la forma más común de los aminoácidos en el cuerpo. La carga
positiva se ubica en el nitrógeno como ión amonio (NH+), lar carga negativa en los
oxígenos como anión carboxílico (COO-) debido a que las cargas de los aminoácidos son
solubles en grasa y son anfóteros. Las moléculas con carbonos quirales pueden existir
como esteroisómeros, moléculas que solo se diferencian en la disposición espacial de sus
átomos. Los esteroisómeros tienen los mismos elementos acomodados en lugares
diferentes.
Los aminoácidos tienen 2 tipos de configuración que son: D: dextra rotatorio L: levo
rotatorio, estos rotan la luz polarizada a la derecha y a la izquierda respectivamente.
Solamente los L-aminoácidos constituyen a las proteínas, parece probable que la selección
“L” sobre la “D” fuese arbitraria, pero una vez realizada, se fijó temprano en la historia
evolutiva. Se elige el isómero “L” porque este es más soluble que el “D”.
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2.2. Clasificación aminoácidos
Los aminoácidos se clasifican por su obtención en la dieta, por la polaridad de su
cadena lateral (la más usada a nivel mundial, y la más importante), por el grupo de la
cadena lateral (grupo funcional).
Por la obtención en la dieta se clasifican en: esenciales (Histidina, leucina,
isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina) y no esenciales
(alanina, arginina, asparagina, ácido aspartático, cisteína, ácido glutámico, glicina, prolina,
serina y tirosina) siendo histidina y arginina aminoácidos que los adultos formamos en la
dieta, y por tanto dejan de ser esenciales en la dieta.
Según la polaridad de la cadena lateral: Polares (Aminoácidos polares con grupos
“R” neutros, aminoácidos cargados positivamente con grupos “R” que a pH fisiológicos
tienen carga positivas, aminoácidos cargados negativamente con grupo “R” que a pH
fisiológico tienen carga negativa) y no polares (Aminoácidos hidrofóbicos con grupos “R”
apolares). El efecto hidrotrópico (atracción en agua) es la capacidad de las sustancias
grasas de unirse entre sí cuando están en solución acuosa.
2.3. Clasificación de proteínas
Por la forma que adoptan: Globulares (Se encuentran en mayor cantidad en el
cuerpo, participan en procesos biológicos, tienen forma de globitos dinámicos, disolubles
en agua, con más alto peso molecular que el resto de las proteínas, por ejemplo: albúmina,
enzimas, globulinas, histonas), fibrosas (son moléculas alargadas, insolubles al agua, en
general son proteínas estructurales, por ejemplo: colágeno, elastina, actina y queratina).
Por su naturaleza química: simples (formadas por un tipo de L-aminoácido),
conjugadas (formada por L-amnoácidos y otra molécula orgánica), derivadas (producto
final del metabolismo de proteínas simples y conjugadas).
Por su función biológica (Enzimas, proteínas de transporte, contráctiles y móviles,
de defensa, reguladoras, nutrientes, respuesta a agresiones de choque térmico).
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Las proteínas tienen la propiedad de ser anfotèricas, es decir puede comportarse
como un ácido o una base en una solución del organismo. Una base es capaz de ceder
protones (H+), un ácido es capaz de captar protones (H+).
2.4. Niveles estructurales o de naturalización de las proteínas
-PRIMARIO: Secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (Hoja
plegada). Funcionalmente inactivo.
-SECUNDARIO: Ocurre cuando los aminoácidos en secuencia interactúan a través
de enlaces de hidrógeno (Hélice alfa). Funcionalmente inactivo. Existen diferentes tipos de
estructuras secundaria: Alfa hélice (más común), hoja plegada beta (forma proteínas
fibrosas), giros y bucles.
-TERCIARIO: Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices y
hojas plegadas unidos por enlaces salinos (fuertes, mantienen la estructura).
Funcionalmente activo.
-CUATERNARIO: Es una proteína que consiste de más de una cadena de
aminoácidos, unidos por 1 o más proteínas terciarias). Funcionalmente activo.
2.5. Desnaturalización
Consiste en la perdida de la estructura terciaria, por ruptura de los puentes que
forman dicha estructura. La desnaturalización llevará a la proteína al nivel primario porque
no puede romper enlaces peptidicos. La desnaturalización se puede producir por cambios
de temperatura, variaciones de pH, agitación mecánica, por ejemplo el etanol, el
detergente, iones metálicos (Hg, Pb, mercurio desnaturaliza irreversiblemente) son
desnaturalizantes. Una proteína que se desnaturaliza puede renaturalizarse y volver a su
estructura tridimensional por 2 cosas: el medio en donde está (si el medio vuelve a su
estado basal), el daño hecho en la proteína.
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2.6. Digestión de proteínas
Consiste en la degradación de proteínas grandes en aminoácidos. El principal uso de
los aminoácidos procedentes de la degradación proteica es para formar nuevas proteínas y
también para la síntesis de otros compuestos nitrogenados como las bases de los
nucleótidos. Las proteínas dañadas o innecesarias se marcan para su destrucción, mediante
unión covalente de cadenas de una proteína pequeña “Ubiquitina” (señal de muerte) y
después se degradan por un gran complejo dependiente de ATP denominado proteosoma.
Los aminoácidos que sobrepasan las necesidades para la biosíntesis no pueden almacenarse
ni eliminarse, en consecuencia los aminoácidos excedentes se utilizan como combustible
metabólico. El grupo amino se elimina como urea a través del ciclo de la urea y el grupo
carboxilo transformándose en Acetil-CoA, Acetacetil-CoA, piruvato, así su principal
conversión es glucosa y glucógeno. La digestión tiene 3 etapas: la digestión gástrica,
pancreática e intestinal, las cuales se llevan a cabo por proteínas a través de jugos del
mismo nombre, este proceso dura entre 45 minutos a 5 horas.
2.6.1 Digestión gástrica y jugo gástrico
Consta de un líquido acuoso, incoloro que contiene ácido clohorhidrico además de
otros aniones y cationes, así como enzimas proteolíticas: Pepsinas que inician la digestión,
la mucina es una glicoproteína que recubre el epitelio gástrico, en niños la renina en la
leche se sintetiza como prorenina, el HCL activa a la renina, esta actúa en la coseína de la
leche, es alcalino y unida a la mucina neutraliza al HCL, además hay pequeñas cantidades
de lipasa en adultos.
Hay 4 tipos de células secretoras:
Parietales: Secretan H+Cl=HCL
Mucosas: Caliciformes (moco)
Secretoras (Principales): liberan pepsinogeno
Células G (Argentoafines): Secretan gastrina
Las contracciones musculares del estómago tienen 2 funciones: Mezclar el alimento
y propulsionarlo hacia el intestino delgado.
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EL mecanismo de producción de los jugos gástricos
-Mecanismo nervioso (más potente): llevado por el nervio vago, inerva el tercio
inferior del estómago. Mediante este mecanismo el calcio da la liberación de gastrina. La
secreción del jugo gástrico tiene 3 etapas por vía nerviosa: Cefálica (aún no entra al
estómago el alimento), Gástrica (Con la entrada del alimento se distiende el estómago),
intestinal (cuando sucede la digestión y el alimento pasa al duodeno).
-Mecanismo hormonal: Excitación del vago, se excita por la dilatación de la cámara
gástrica, cuando se excita produce un neurotransmisor, la acetilcolina (colinérgico). La
secreción de gastrina es proporcional a la cantidad de proteína que tiene el alimento. La
gastrina viaja por sangre y se une a receptores de gastrina provocando el calcio intracelular
y por ende media la secreción del jugo gástrico.
Está compuesto de HLC que activa la pepsina, inicia con la hidratación del CO2 que
este puede provenir del metabolismo de las células o de la difusión de vasos sanguíneos de
cualquier otra célula. El CO2 se hidrata formando anhídrido carbónico pro medio de la
anhidrasa carbónica en la célula parietal. La hidrólisis del H2CO3 solo sucede a nivel
pulmonar por la misma enzima que lo formó, el H2CO3 se disocia en bicarbonato (HCO3)
y un ión hidrógeno (H+), por regla general el HCO3 producto de H2CO3 se va a la sangre,
entonces sale el bicarbonato que tiene carga negativa (Cl-) y debe entrar un elemento de
igual carga para mantener la electroneutrabilidad. La bomba de protones saca un ión H+ y
mete un K+ y lo manda a la sangre. El HCL se forma en la luz gástrica, la célula parietal
secreta los dos elementos que forman el HCL (H+ y Cl-). La histamina provoca que la
célula parietal aumente el AMPc para liberar HCL. Existen 3 vías para formar HCL:
acetilcolina, histamina y gastrina.
2.6.2. Digestión pancreática y jugo pancreático
El jugo pancreático es un líquido con pH aproximado de 8 y concentración total de
materiales inorgánicos parecida a la del plasma. Excepto por el bicarbonato de sodio, cuya
concentración es 3 veces mayor a la del jugo pancreático. El jugo pancreático alcaliniza al
quimo ácido (pH de 2), no contiene proteínas ni enzimas. El jugo pancreático tiene 2
mecanismos de secreción: Hormonal (más importante) por medio de la secretina (secreta
jugo pancreático), colescitocinina (libera enzimas pancreáticas 20 min. Después de la
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digestión, contracción de la vesícula biliar. Es un potente anorexigenico del cuerpo),
mecanismo nervioso: se distiende el duodeno y se excita el nervio vago produciendo la
liberación de acetilcolina, se va las células pancreáticas, aumentan el calcio, se une a
receptores colinérgicos y liberan jugo pancreático. El mecanismo de liberación de secretina
es el cambio de pH que hace el quimo ácido en el duodeno viaja por sangre a las células
pancreáticas y aumenta el AMPc y se da la liberación de jugo pancreático. Existen enzimas
enteropeptidasas como la tripsina, que se encarga de romper uniones péptidicas a nivel de
arginina y lisina, endopeptidasas como la quimiotripsina, que rompe los enlaces péptidicos
a nivel de tirosina, fen, triptófano y metionina, exopeptidasas que rompen enlaces entre
fen, triptófano, tirosina o,leucina.
2.6.3. Digestión intestinal
En el intestino las glándulas intestinales producen un jugo alcalino con moco, la
fosfatasa alcalina y las antes mencionadas enteropeptidasas aumentan 2000 veces la
velocidad de catálisis del tripsinógeno a tripsina. La digestión intestinal se encarga de
absorber los productos de la hidrólisis de las proteínas: en aminoácidos u oligopeptidos.
Por ejemplo en condiciones fisiológicas la vena porta transporta al hígado la sangre rica en
aminoácidos para ponerlos en disposición de cualquier requerimiento del cuerpo.
2.7. Absorción de los productos de la digestión de las proteínas
Es el principal sistema de transporte activo mediado por un acarreador que es el
sodio, los aminoácidos son transportados de la luz intestinal a la célula junto con un ión de
sodio. La energía liberada se acopla a la eliminación de sodio del interior de la célula a la
luz intestinal, a cambio de potasio que pasa en sentido opuesto (bomba de Na+-K+),
también está la pinocitosis que se le llama también “alergia alimenticia” para los
oligopeptidos. La cistina y la cisteína son las productoras de las sustancias volátiles
presentes en la materia fecal (metilmercaptano, metano y ácido sulfhídrico).
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2.8. Estado dinámico de las proteínas
En un adulto promedio de 70kg se recambian alrededor de 80kg de proteína, los
aminoácidos en los líquidos tisulares es de aproximadamente de 30g. La vida media es el
tiempo requerido para reemplazar la mitad de las moléculas del compuesto por ejemplo en
tejidos hepáticos tarda alrededor de 35 días, en los musculares de 24 a 30 días y en la
colágeno supera los 300 días. Los aminoácidos tienden a aglomerarse en una zona
específica de la célula para cuando se requieran, a esto se llama “poza o fondo
metabólico”, esta es una fracción disponible de modo de inmediato para su uso metabólico
por las distintas células del organismo. Existe mucha diversidad de pozas dependiendo del
tipo de la sustancia, puede ser de amino, de cetoácidos, triptófano, de histidina o de
cualquier otro.
2.9. Intercambio de aminoácidos entre los diferentes órganos
Los principales órganos que comparten aminoácidos son: el tracto, los riñones y el
cerebro. A los aminoácidos en el hígado pueden pasar por 4 vías metabólicas comunes que
son: transaminación, desaminación, transadesaminación y descarboxilación, los cuales
pueden ser usados para formar nuevas proteínas, pueden ser eliminados el cuerpo
carbonado para enviarlo al ciclo de krebs y el grupo amino al ciclo de la urea o pueden ser
redistribuidos en el cuerpo a un lugar donde se necesite.
2.10. Transaminación
Es el proceso en el cual el grupo amino es cedido o transferido de un aminoácido a
un cetoácidos. Este proceso es importante porque se dedica a la creación de nuevos
aminoácidos. La transaminación es reversible, es el primer paso de la eliminación del
grupo amino y para llevarla a cabo es necesaria la presencia de la vitamina B6 en su forma
activa que es el fosfato de piridoxal (PLP), ya que es la que le quita el grupo amino y se lo
da a otro aminoácido para convertirlo en cetoácido, por ejemplo el Glutamato es el
aminoácido más transaminable y desaminable que tiene nuestro cuerpo. La reacción de
transaminación domina el metabolismo de los aminoácidos, son catalizadas por un grupo
de enzimas aminotransferasas, estas varían según el tipo de aminoácidos que unen la
12
mayoría de ellas, el glutamato por ejemplo utiliza al alfacetaglutaratoglutamato, el cual es
el más importante de la transaminación.
2.11. Desaminación
La desaminación es un proceso irreversible mediante el cual se quitan los grupos
amino para eliminarlos y destruir aminoácidos en el ciclo de la urea. Existen 4 tipos de
aminoácidos que tienen desaminación directa que son: lisina, serina, treonina y cisteína.
Los aminoácidos se eliminan para mantener el balance del nitrógeno, el grupo amino se
elimina en forma de ión amonio y así el cuerpo lo convierte en urea para poder eliminarlo
en el ciclo de la urea.
2.12. Transadesaminación
Es el proceso unido de transaminación y desaminación. El nitrógeno se transporta
desde el músculo hasta el hígado mediante 2 formas de transporte principales:
Se forma glutamato por transaminación pero el nitrógeno se transfiere al piruvato
para formar alanina (Ciclo de la alanina) que se libera a la sangre. En el hígado pasa lo
inverso. Glutamina a través de la glutamina sintetasa que cataliza la síntesis a partir del
glutamato y amoniaco.
2.13. Descarboxilación
Es el proceso a partir del cual se va eliminar el grupo carboxilo, sirve para formar
aminas como: la hormona T3 y T4.
2.14. Biosíntesis de los aminoácidos
Los esqueletos carbonados de los aminoácidos provienen de intermediarios de la
glucolisis, la via de las pentosas fosfato o del ciclo del ácido cítrico (de la urea). La E. Coli
puede sintetizar la totalidad de los 20 aminoácidos básicos. La arginina se sintetiza en el
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ciclo de la urea, es suficiente para satisfacer las demandas de nuestro organismo. La
glucosa es la fuente natural de piruvato.
2.14.1. Ciclo de la urea
También llamado ciclo de Krebs-Henseleit, de la ornitina o del ácido cítrico, es la vía
de eliminación de amoniaco más común. Todo el amoniaco (NH3) que se origina por
desaminación es convertido a urea en el hígado. Este proceso consume 4 enlaces fosfato
(ATP) por cada molécula de urea, por eso se dice que los vertebrados somos ureotélicos.
2.14.2. Síntesis de urea
Se lleva a cabo en los hepatocitos, por el ciclo de la urea, en el cual intervienen 5
enzimas y como alimentadores del ciclo tenemos al HN3, CO2 y aspartato que cede su
grupo amino. El ciclo se lleva cabo en 6 reacciones, consta de 2 reacciones mitocondriales
y 4 citoplasmáticas, empieza en la mitocondria y termina en el citosol. Hay 3 aminoácidos
para la síntesis de urea que son: la ornitina, la citrulina y el aspartato. Los humanos
excretamos al menos 10kg de ureal al año, para lograr que el balance del nitrógeno sea
neutro.
2.14.3. Reacciones del ciclo de la urea
La gutamina llega a la matriz mitocondrial y es desaminada por la glutaminasa que le
quita el amonio dejándolo libre en la matriz mitocondrial.
1) El bicarbonato que esta en la m. mitocondrial capta ese amonio libre para convertirse
en carbamilfosfato gracias a la enzima carbamilfosfato sintetasa 1 gastándose 2
moléculas de ATP. El carbamilfosfato es el alimentador del ciclo de la urea. La
carbamilfosfato sintetasa 1 es la enzima limitante porque da la velocidad del ciclo.
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2) El Carbamilfosfato dona su grupo carbamilo al ornitina debido a que no puede salir de
la matriz porque esta no es permeable en cambio la ornitina si lo hace y se convierte en
citrulina por medio de la enzima ornitinotranscarbamilasa.
3) La Citrulina recibe otro amoniaco en forma de grupo amino y se convierte en
argininosuccinato gastando un ATP por la enzima argininosuccinato sintetasa
citosólica.
4) El argininosuccinato se divide en 2 partes: fumarato y arginina gracias a la enzima
arginosuccinato liasa. El fumarato es enviado al ciclo de Krebs (carbohidratos).
5) La arginina se rompe en 2 partes por la enzima arginasa en urea y ornitina. La arginasa
es la enzima clave del ciclo porque es la que separa la urea y regenera a la ornitina.
6) La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo de
la urea.
La regulación del ciclo se forma en carbamilfosfato sintetasa 1 (CPSI) ya que tiene
un modulador alostérico positivo que aumenta la velocidad del ciclo: el N-acetilglutamato.
2.15. Aminas de importancia biológica
2.15.1. Histamina
Es una amina que se produce por la descarboxilación de la histidina, sirve como
vasodilatador o vasoconstrictor, disminuye la presión sanguínea, bronconconstrictor,
estimulador de producción de HCL y pepsina en el estómago, se libera bruscamente en
respuesta al ingreso de sustancias en los tejidos, y se degrada rápidamente.
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2.15.2. Acido g-aminobutírico (GABA)
Se produce por descarboxilación de glutamato por la enzima glutamato
descarboxilasa y la vitamina B6. Es el neurotransmisor inhibidor más importante de la
corteza cerebral para evitar la hiperactividad en los pacientes. En el cerebro, parece que el
GABA y el glutamato, un neurotransmisor excitador, pueden tener en común algunas rutas
del metabolismo en los astrocitos. Este tipo de célula capta al GABA y al glutamato y los
convierte en glutamina que, a continuación, se transporta de nuevo a las neuronas pre
sinápticas.
2.15.3. Catecolaminas (dopaminas, noradrenalina y adrenalina)
Se producen en el sistema nervioso y en la médula suprarrenal, derivan de la tirosina.
La dopamina es un neurotransmisor exitatorio importante. Cada catecolamina tiene
funciones diferentes, son vasoconstrictores en algunos tejidos y vasodilatadores en otros,
aumentan la frecuencia cárdiaca, son relajantes del músculo bronquial, estimulan la
glluconeogenolisis en músculo y la lipolisis en el tejido adiposo.
2.15.4. Hormona Tiroideas
Como la Tiroxina y Triyodotironina, se sintetizan a partir de la tirosina. Existen
enfermedades relacionadas al defecto en el metabolismo de estos a.a. (fenilcetonuria,
albinismo)
2.15.5. Melatonina
Es una hormona derivada de la glándula pineal. Bloquea la acción de la hormona
melanocito estimulante y de adrenocorticotrofina. Se forma a partir del triptófano por
acetilación y luego metilación
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2.15.6. Serotonina
Es un neurotransmisor y ejerce múltiples acciones regulatorias en el sistema nervioso
(mecanismo del sueño, apetito, termorregulación, percepción de dolor, entre otras).
2.15.7. Creatina
Es una sustancia presente en músculo esquelético, miocardio y cerebro, libre o unida a
fosfato (creatinafosfato). Arginina, glicina y metionina, están involucradas en su síntesis.
La reacción se inicia en riñón y se completa en hígado, desde donde pasa a la circulación y
es captada por músculo esquelético, miocardio y cerebro y reacciona con ATP para dar
creatinafosfato. La creatina fosfato constituye una reserva energética utilizada para
mantener el nivel intracelular de ATP en el músculo durante periodos de actividad intensa.
2.16. PRODUCTOS NITROGENADOS DE DESECHO O ELIMINACION
Urea: es el metabolismo de desecho del catabolismo de proteínas y
aminoácidos.
creatinina: es el desecho de el sustrato fosfocreatina, en el metabolismo
aeróbico..
BUN: aumento del consumo de proteínas y aminoácidos.
Equilibrio nitrogenado: Es un estado en el que la cantidad de nitrógeno ingerido cada
día es equilibrado por la cantidad excretada sin que produzca daño.
3. ENZIMAS
Son catalizadores biológicos en su mayoría de origen proteico con la capacidad de
acelerar millones de veces una reacción termodinámicamente posible (que se lleva de
manera espontánea haya o no enzimas).
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La especificidad es una propiedad muy importante de las enzimas, lo que les permite
realizar multitud de reacciones simultáneamente sin interferencias y con ello contribuir a
una eficiente regulación metabólica celular.
Las enzimas poseen una enorme capacidad para acelerar las reacciones químicas,
desde varios miles hasta varios millones de veces sin modificarlas.
Ribozimas: son los catalizadores biológicos no proteícos compuestos por ácidos
nucleicos.
3.1. Funciones de las enzimas
Acelerar millones de veces una reacción. Las enzimas actúan como catalizadores en
las reacciones, es decir modifican la velocidad de una reacción sin ser consumida durante
ella.
3.2. Funciones que no realizan las enzimas
a) No modifican el reactante.
b) No atrasan una reacción.
c) Las enzimas no activan reacciones que jamás sucederían espontáneamente, o sea
reacciones termodinámicamente imposibles.
d) No participan en la reacción.
e) Incluso las enzimas no modifican el equilibrio de una reacción espontánea; éste se
alcanza cuando la velocidad en un sentido de la reacción es igual ala velocidad en
el otro sentido
Sustrato es cualquier partícula sobre la que actúa una enzima, cuando se une la
enzima al sustrato se forma el complejo enzima-sustrato, y cuando lo deja se convierte en
producto que es el resultado de la acción de la enzima sobre el sustrato.
Existen leyes para decir que es termodinámicamente posible que consisten en que el
producto que se quiere formar tiene menos energía basal que los reactantes (reacciones
exorgonicas), solo estas son termodinámicamente posibles. El estado de transición no es un
estado permanente, es el estado que los sustratos deben alcanzar para fusionarse, para
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formar el producto (es extremadamente energético). La energía de transición es llamada
también barrera de transición, energía de activación. Las enzimas disminuyen la energía de
transición y el tiempo de formación de productos. La precisión de enzima-sustrato es el
resultado de la compleja estructura tridimensional de la proteína enzimática.
La enzima se divide en enzimas simples que estas son estructuras proteicas y en
enzimas conjugadas u holoenzimas en su forma activa que están unidas a otra estructura de
origen proteico que es una apoenzima (inactiva) y no proteico como un cofactor ya sea un
ión orgánico o una molécula orgánica como la coenzima que se une débilmente a la
apoenzima solo cuando esta la requiera o como el grupo prostético que es de unión
covalente. Es importante saber que la mayoría de las coenzimas proviene de las vitaminas
hidrosolubles del complejo B (por eso se les llama activadores enzimáticos), cada vitamina
da una coenzima especifíca pr ejemplo la vitamina B3 da el NADH y la B2 el FADH.
3.3. Partes del sistema enzimático
a. El sustrato que es la molécula sobre la que actúa la enzima.
b. El producto es la molécula resultante de la acción de la enzima.
c. La apoenzima es de naturaleza proteica, PM elevado, no dializable y termolábil
(papaína, tripsina, pepsina).
d. Las coenzimas son moléculas de bajo peso molecular, dializables termoestables y
no proteica adherida de manera laxa a la coenzima y grupo prostético al estar
íntimamente ligadas
e. Las holoenzimas tiene estructura formada por la apoenzima y coenzima.
f. Las proenzimas son sintetizadas como precursoras no funcionales denominadas
cimógenos o pro enzimas.
g. Las isoenzimas son diversas y múltiples formas moleculares de una enzima,
responsables de catalizar la misma reacción.
h. Los activadores aceleran la velocidad indispensable iones, los inhibidores
disminuyen la velocidad y los moduladores son característica de cooperación
funcional positiva o negativa.
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reacciones tienen 2 propiedades termodinámicas: La diferencia de energía libre entre
los productos y los reactantes, la energía libre de activación, de transición de Gibbs, la 1ra
determina si la reacción será espontánea y la 2da determina la velocidad de la reacción.
Las acciones catalíticas de las enzimas tienen principios fundamentales tales como:
la formación del complejo enzima-sustrato y la generación del complejo del estado de
transición y formación de la reacción de los productos (E+SESEPE+P). El
comienzo de la reacción requiere un aporte inicial de energía, esta energía inicial que hay
que suministrar a los reactantes para que la reacción transcurra se llama energía de
activación (Ea), cuanto menor es la Ea más fácil transcurre la reacción. La Ea de la
hidrólisis de la urea baja de 30 a 11kal/mol con la acción de enzimas acelerando la
reacción 10 a la 14 x. el aumento de temperatura necesario para producir la reacción no
catalizada seria de 529ºC. La enzima disminuye la energía de activación. Las enzimas
alteran las velocidades de reacción pero no los equilibrios.
3.4. Sitio activo
El sitio activo de una enzima es la región de la enzima que es reponsable de la unión
del sustrato y de la catálisis. El sitio activo presenta una pequeña hendidura o grieta. La
especificidad de la unión del sustrato depende del preciso acomodo de los atomos dentro
del sitio activo por lo cual existen 2 modelos que explican las interacciones enzia-sustrato:
el modelo de llave y cerradura (Fisher, 1890) donde el sitio activo y el sustrato encajan
perfectamente y existe reconocimiento molecular, pero solo hay una enzima en nuestro
cuerpo capaz de hacerlo (amilasa lagrimal), modelo de ajuste inducido o guante y mano
(Koshland,1958) la unión del sustrato induce un cambio en el centro activo que aumenta la
complementariedad y el reconocimiento molecular es dinámico.
3.5. Clasificación de enzimas
3.5.1. Según la reacción que catalizan
a) Oxidoreductasas: Catalizan la transferencia de electrones (iones hidruro o
átomos de H) de un sustrato a otro. Por ejemplo las peroxidasa, oxigenasa,
reductasa, oxidasa.
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b) Transferasas: Catalizan reacciones de transferencia de grupo. Por ejemplo
kinasas y transaminasas.
c) Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis por (transferencia de grupo
funcional al agua). Poe ejemplo Pirofosfatasa, maltasa, tripsina y aldolasa.
d) Liasas: Catalizan la lisis de un sustrato generando un doble enlace o adición
de un sustrato a un enlace doble de un 2do sustrato (Sintasa). Por ejemplo
desacrboxilasa piruvica, citrato liasa, glutamato descarboxilasa.
e) Isomerasas: Catalizan la transferencia de grupos dentro de las moléculas para
producir formas isómeras. Por ejemplo mutasas, epimerasas, racemasas y
fosfohexosaisomerasas.
f) Ligasas: Cataliza la formación de CC, bonos CS, CO y CN por reacciones de
condensación, acoplada a la ruptura ATP. Por ejemplo piruvato carboxilasa,
glutamato sintetasa.
3.5.2. Según su localización
Hay 2 tipos de enzima según su localización: las enzimas intracelulares (que llevan
sus funciones biológicas dentro de la célula) y las enzimas extracelulares (que tienen su
función fuera de la célula). Las enzimas de escape son de origen intracelular que por
alguna razón se salieron al espacio extracelular. Las enzimas de escape, reciben este
nombre debido a que cuando existe daño tisular son vertidas al torrente sanguíneo, por lo
que la actividad de este tipo de enzimas aumentan en la sangre. Esto es de gran utilidad en
la clínica, ya que ayudan en el diagnostico de padecimientos en los que se presenta la
necrosis en diferentes órganos. Las enzimas de escape son Alanino Aminotransferasa
(ALT) y Aspartato Aminotranferasa (AST), respectivamente, por el aminoácido utilizado.
La aspartato aminotransferasa se encuentra en el corazón,
hígado, pulmón, riñón, bazo y eritrocitos, mientras que la alanino aminotransferasa es gran
concentración en el hígado, músculo esquelético, corazón, riñón, páncreas y eritrocitos. La
ALT aparece mas elevada en las enfermedades hepáticas, los valores normales de ALT es
de 7 a 33 U/L en mujeres y entre 8 y 50 U/L en hombres, la elevación de esta enzima
pueden ser encontrados en: hepatitis, leucemias infantiles, daño extenso al musculo
esquelético, miocarditis, ictericia, infarto agudo del miocardio y cirrosis. La AST se
encuentra en tejidos como musculo esquelético, riñón, cerebro , pero mayormente en el
hígado. Los valores normales de AST son de5 a 32 mu/ml. La AST se encuentra elevada
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en el alcoholismo, coleatasis, cirrosis, hepatitis, infarto de miocardio y necrosis hepática.
ALT y AST aparecen siempre en el plasma sanguíneo en bajas concentraciones, pero
cuando estás están elevadas casi siempre indican una alteración hepática o un infarto, esas
elevaciones aparecen en el caso de la hepatitis, cirrosis, ictericia, siendo todas lesiones
hepáticas pero estás aparecen antes de los síntomas.
3.6. Cinética enzimática
La cinética enzimática abarca los factores que entran y regulan las reacciones
químicas catalizadas por enzimas como: El tiempo de la reacción y la concentración de la
enzima y el sustrato. Las enzimas se miden por el estudio de la velocidad de la reacción
que ellas catalizan. La actividad de la enzima se escribe como “unidades” y se puede
determinar analizando: si aparece algún producto nuevo o si desaparece el sustrato. En la
reacción enzimática quedan fijas las variables, nada más lo que cambia es la
concentración de la enzima y se ve un aumento similar de actividad con respecto a la
concentración de la enzima. Cuando la enzima es tan abundante que capta todo el sustrato,
actúa limitante de la reacción. Cuando hay un aumento de temperatura de la reacción
aumenta también la actividad de esta, pero si se excede de temperatura puede
desnaturalizar la enzima y provocar que esta pierda su función. En una reacción química
que no es catalizada por enzimas, la velocidad de la reacción aumenta igual que
concentración de las sustancias con las que esta entra en reacción, en cambio en una
reacción catalizada por enzimas, la velocidad de la reacción se va aumentar al mismo nivel
que la concentración del sustrato. El pH al que una enzima realiza sus funciones es un pH
óptimo desde aquí si se moviera para algún otro lado esto disminuiría, por eso cada enzima
tiene un pH óptimo en los cuales realiza sus funciones, cualquiera de estas características
que cambie tiene repercusión y afecta a la reacción misma, por eso se debe tomar medidas
de la velocidad inicial.
3.6.1. Hipótesis de Michaelis
Las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: Primera etapa, se
forma el complejo enzima-sustrato. Segunda etapa, el complejo enzima-sustrato se
transforma en el producto, liberando el enzima.
E+S ES E+P
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Donde E representa a la enzima, S el sustrato, ES el complejo enzima sustrato y P el
producto. Esta ecuación se aplica a la velocidad inicial y cuando todas variables se
mantienen constantes.
3.6.2. Acción de inhibidores
Los inhibidores son sustancias que ni permiten que la enzimas lleguen a combinarse con
radicales importantes para que las enzimas funcionen o impide esto porque son
desnaturalizantes para ellas. La inhibición enzimática puede darse por competencia esto
quiere decir que el inhibidor va poseer una estructura parecida a la del sustrato y va
competir por entrar en el sitio del sustrato para formar un complejo enzima-inhibidor, Hay
que aclarar que la enzima no tiene acción sobre el inhibidor, ni el inhibidor desnaturaliza la
enzima. Dicha inhibición también puede darse por no competencia donde las sustancias
inhibidoras actúan independientemente de la cantidad del sustrato natural presente, aquí lo
que hace el inhibidor es bloquea los sitios activos de la enzima de modo irreversible.
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CONCLUSIÓN
Toda la materia viva está compuesta por un grupo de moléculas como el agua, sales
minerales, carbohidratos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos etc. Que nos ayudan a realizar
nuestras funciones vitales tales como el metabolismo, reacciones que permiten la vida, así
como las características de poder reproducirnos y procrear nuevas generaciones,
adaptarnos al medio en que nos encontramos y poder relacionarnos en el mismo, crecer y
llevar a cabo funciones reguladoras del organismo.
Las proteínas están formadas principalmente de aminoácidos unidos por enlaces péptidicos
se necesitan para la mayoría de las funciones normales del cuerpo, como crecimiento,
reproducción, son componentes importantes de cada célula de nuestro organismo, que nos
ayudan a fortalecer y reparar nuestros tejidos, producen enzimas y hormonas y hace
posible que la sangre pueda transportar oxígeno a todo el cuerpo.
Las enzimas son catalizadores biológicos de origen proteico, su principal función es de
acelerar reacciones bioquímicas a muy altas velocidades y con elevado grado de
especificidad. Esta compuesta por un sitio activo en el cual se catalizara el sustrato.
Cuando una enzima tiene su cofactor se le llama una enzima activada o holoenzima.
Cuando una enzima no tiene su cofactor se le llama apoenzima o enzima inactivada. Los
factores que afectan a la cinética enzimática son pH, temperaturas mas de 55°C, solventes
orgánicos (acetonas), metales pesados, altas concentraciones de salinas y radiaciones.
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BIBLIOGRAFIA
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Smith C.; Marks .; Leberman M. Bioqumica basica de Marks Un enfoque clinico.
4ª Edicion. McGrawHHill Interamerica 2006
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