COMPOZIŢIA CHIMICA A

MATERIEI VII

Constituenţii de bază ai lumii vii

►Constituenţii de bază ai lumii vii: *proteinele*hidraţii de carbon *lipidele*acizii nucleici ► Alte substanţe organice: pigmenţii clorofilieni din plante, hormonii, vitaminele► Substante anorganice (ioni / saruri)

Organismele sînt formate din:A) bioelementeB) biomolecule

A)Bioelemente – numar mic

►principalele elemente: H (63%); O (25,5%); C (9,5%), N (1,4%); Ca, P, Cl, K, S, Na, Mg (<1%) - % din numǎrul total de atomi ai organismului uman

►C, H, O, N, P, S – cele mai abundente elemente

•apa reprezintă între 70% şi 90% din greutatea celor mai multe organisme vii

• C, H, O, N - legături covalente (inclusiv legǎturi multiple) geometria tetraedrică a carbonului

► Dupa proportia in care se gasesc in organism:

- macrobioelemente (bioelemente plastice) – in compozitia tuturor celulelor si lichidelor biologice: nemetalele C,H, O, N, P, S si metalele: Na+, K+. Ca2+, Mg2+

* Na+, K+ - principalii cationi extracelular/intracelular – intervin in permeabilitatea membranelor, in echilibrul osmotic, in echilibrul acido-bazic, reglarea cantitatii de apa din organism si a balantei dintre apa intra- si extracelulara, reglarea echilibrului hidro-salin etc.

* Ca2+ - in matricea oaselor si a dintilor, actioneaza asupra permeabilitatii membranelor, intervine in procesul coagularii sangelui

* P – in oase si dinti; acizi nucleici, intermediari fosforilati ai metabolismului, sisteme tampon; PO4

3- - principalul anion intracelular

_ oligobioelemente (microbioelemente) (< 0,1%), inegal distribuite în ţesuturi; rol f. important în organism, lipsa provoaca dereglări funcţionale

*fac parte din structura unor enzime (Mn2+, Cu2+, Zn2+), hormoni (I), vitamine (Co în vitamina B12),

hemoglobină (Fe2+);

-ultramicrobioelemente (cantităţi extrem de mici): rol biologic (F, Cr, Mo, Se etc.) sau apar accidental în ţesuturi în urma unor contaminări: Pb, Hg, Sr, Ag, As etc.

▪ Mo (molibdopterina) – functionarea unor enzime▪Se – in structura unor aminoacizi non-standard

(selenocisteina, selenometionina)

B) Biomolecule - componentele de bază ale materiei vii; asigură organizarea structurală şi funcţională specifică organismelor

*biomolecule anorganice:- apa- săruri minerale

*biomolecule organice, cu următoarele roluri: - plastic şi energetic: proteine, glucide, lipide- informaţional: acizi nucleici- catalitic: enzime- de reglare: hormoni, vitamine

Apa

“Apei i-a fost dată puterea de a deveni seva vieţii pe pământ”

Leonardo da Vinci

Apa este purtătoarea vieţii pe pământ, unul dintre solvenţii cei mai buni creaţi vreodată de natură.

► Conţinutul hidric al organismului variază invers proporţional cu vârsta: embrion (cca 90% apă), copil (70-75%), adult de 30 ani (60-65%), vârstic de 70 ani (aprox. 46%).

► După provenienţă - exogenă – introdusă prin alimentaţie - endogenă – formată în organism prin oxidarea la nivel celular a unor compuşi reduşi.

*intracelulară – participă la formarea structurii celulare, a sistemelor coloidale, hidratează ionii şi moleculele

*extracelulară, în:-lichidul interstiţial- lichidele transcelulare: lich.

cefalo-rahidian, umoarea apoasa; pericardic, peritoneal, pleural, sinovial; secretii (sudorala, digestiva)

-spaţiile intravasculare (artere, vene, capilare limfatice)

►In organism :

►Importanţa apei în organism se bazează pe proprietăţile sale:

* polaritatea moleculelor (μ= 1,84 D) => constantă dielectrică mare (~80, la 20°C)

* formare legături de hidrogen → eliberare de energie => realizarea şi stabilizarea structurii spaţiale a biomoleculelor ; stabilizarea mediului celular

=> solvent f. bun pentru săruri şi pentru substanţe organice mai mult sau mai puţin polare → disocierea substanţelor

Importanta legaturilor de hidrogen in biomolecule(exemple)

a) Proteine (structura secundara)(v. si capitolul “Proteine” pt. structura tertiara si cuaternara)

N

N

N

N

O

H

N H

H

N

N

O

NH

H

guaninã citozinã(formã lactam) (formã lactam)

timinã adeninã(formã lactam) (formã amino)

N

N

O

H

H3C

O

N

N

NH

H

N

N

b) Acizi nucleici (ADN)

Alte proprietăţi ale apei:

* temperaturi de solidificare şi vaporizare mai ridicate decât ale substanţelor înrudite structural: H2S, H2Se, CH4, NH3 etc.;

*căldură de vaporizare mare (537 Kcal/mol) şi căldură specifică mare (18 cal/mol.grad) → rol termoreglator

* vâscozitatea relativ mică;

* tensiune superficială relativ mare;

* electrolit slab => H+ şi HO- - mobilitate foarte mare; implicaţii majore în procesele biochimice

Kw = 10-14 M2 = produsul ionic al apei

Rolurile apei în organism:

1. structural – participă la formarea structurii celulare;2. solvent biologic – solubilizează substanţe organice si

anorganice; favorizează disocierea electrolitică a multor molecule => devin active biologic

3. mediu de reacţie – în apă au loc reacţii biochimice necesare menţinerii stării vii

4. reactant – participă la reacţii de hidroliză şi hidratare; este un nucleofil foarte bun

5. generator de ioni H3O+ şi HO- necesari proceselor de tamponare şi cataliză enzimatică

6. stabilizator al mediului biologic7. termoreglator – menţinerea temperaturii organismului în

limite constante prin evaporare cutanată şi respiraţie.

► Interacţia biomoleculelor cu apa influenţeazǎ structura biomoleculelor (majoritatea amfipatice) si indeplinirea functiilor biologice specifice

Exemple: 1) proteinele se pliazǎ astfel încât

grupele polare şi cele încǎrcate electric din aminoacizii polari să se afle spre exteriorul moleculei, la suprafaţa de contact cu apa, iar resturile de aminoacizi nepolari se orienteazǎ spre interior

2) fosfolipidele din stratul dublu lipidic al membranelor celulare se orienteazǎ cu capetele polare ale fosfatidil serinei sau fosfatidil etanolaminei cǎtre apǎ, în timp ce restul catenelor nepolare din acizii graşi se grupeazǎ împreunǎ, creînd o zonǎ hidrofobǎ => favorizarea formării unui numǎr maxim de interacţiuni ion-dipol, dipol-dipol şi de legǎturi de hidrogen între biomolecule şi apǎ

* În mediu apos (polar) compuşii nepolari au tendinţa de a se auto-asocia (necesitatea de minimizare a interacţiilor acestora cu apa, defavorizate energetic) + tendinta moleculelor de apa de a reface reteaua tridimensionala a legaturilor de hidrogen => interactii (legaturi) hidrofobe

Sisteme tampon

*Lichidele biologice sunt caracterizate de valori caracteristice şi foarte bine determinate ale pH-ului:

plasma sanguină şi lichidul interstiţial – 7,4 lichidul intracelular din muşchi - 6,1 lichidul intracelular din ficat – 6,9 sucul gastric – 0,8 - 3 saliva – 6,4 - 6,9 urina – 5 - 8 etc.

* reacţiile biochimice au loc în limite riguros menţinute ale valorilor de pH, compatibile cu viaţa

Un sistem tampon este amestecul la echilibru al unor cantităţi echivalente de acid slab si baza conjugată sau de baza slaba si acidul conjugat, capabil să-şi păstreze pH-ul în limite constante la adăugarea unei cantităţi mici dintr-un acid sau o bază tare.

Capacitatea de tamponare a unui sistem este maximă când pH = pK ± 1.

HA + H2O A- + H3O+ (VI)

OHHA

AOH

2

-3

K

HA

AOHOH

-3

2

KK a a10logp KK

OHlog logHA

Alog 310a10

-

10 K HA

Alogp pH

-

10a K

HA

AlogOHlog log

-

10310a10 K

Ecuatia Henderson-Hasselbalch

H2PO4

_HPO4

2_

+ H+

H2CO3 HCO3

_+ H

+ (1)

CO2 (aq) + H2O H2CO3 (2)

CO2 (g) + H 2O CO2 (aq) + H2O (3)

Exemple: a) fosfat monosodic/fosfat disodic – principalul tampon intracelularb)pentru menţinerea constantă a pH-ului sângelui/plasmei: sistemul

tampon acid carbonic / bicarbonat), hemoglobina + participarea sistemului respirator (eliminarea CO2 în exces) şi a rinichilor (eliminarea HCO3

- şi a

altor ioni).a) fosfat monosodic / fosfat disodic (pKa = 6,8)

b) acid carbonic – bicarbonat (pKa=6,1)

Capacitate de tamponare maxima la pH = pKa ± 1

Biomolecule organice

► număr foarte mare de biomolecule componente (E. coli - aprox. 3 000 de tipuri de proteine şi aprox. 1 500 de tipuri de acizi nucleici; în organismul uman - peste 100 000 de tipuri de molecule din care aprox. 10 000 de tipuri de proteine).

► organizare într-o ierarhie de complexitate moleculară progresivă:

- precursori chimici - molecule simple, cu masă moleculară mică: CO2, H2O, N2 etc. care prin procese metabolice intermediare (de biosinteză) în care apar metaboliţi intermediari (cu mase moleculare cuprinse între 50 - 150) sunt transformaţi în

- biomolecule de bazǎ utilizate pentru biosinteza macrobiomoleculelor: aminoacizi, zaharuri, acizi graşi, mononucleotide etc. (mase moleculare medii: 100-350);

- biomacromoleculele - prin unirea prin legǎturi covalente a biomoleculelor simple, cu mase moleculare relativ mari (103 - 109).

Spre exemplu: aminoacizi proteine; acizi graşi lipide; monozaharide polizaharide; nucleotide acizi nucleici.

* număr foarte redus de molecule simple: 20 aminoacizi, 8 nucleotide ce cuprind doar 2 baze purinice (adenina, guanina) şi 3 baze pirimidinice (uracil, timinǎ, citosinǎ), 8 monoglucide

În cursul evoluţiei s-au selectat doar acele biomolecule care au funcţionalitate multiplă şi care asigură existenţa proceselor vitale integrate şi o complementaritate structurală absolut indispensabilă pentru formarea structurilor supramoleculare, tridimensionale, active biologic.

- biomacromoleculele (conţin legături covalente) se asociază între ele => sisteme supramoleculare (mase moleculare foarte mari 106 - 109): complexe enzimatice, lipoproteine, glicoproteine, nucleoproteine, ribozomii etc.

* structura supramoleculelor → rezultatul unei complementarităţi geometrice şi structurale precise a părţilor componente

→ este realizată prin legǎturi de hidrogen, forţe van der Waals, interacţii hidrofobe ← asociere necovalentă foarte specifică

- cel mai înalt nivel de organizare: diferitele complexe şi sisteme supramoleculare sînt asamblate împreună în organitele celulei: nucleu, mitocondrii, cloroplaste etc.

celule => ţesuturi =>=> organe => organisme

► Principalele clase de biomolecule au funcţii identice în toate tipurile de celule.

Fiecare specie are are un set propriu de proteine şi de acizi nucleici care este specific şi distinct.

Natura legăturilor chimice în biomolecule

*legături covalente - cele mai puternice şi stabile legături; caracterizate prin: geometrie şi lungimi fixe ale legăturilor, valori exacte ale unghiurilor, rotaţie liberă a atomilor în jurul legaturilor simple, rigiditatea legǎturilor multiple, mobilitatea şi delocalizarea electronilor π;

*legături coordinative – se formează prin cedarea unei perechi de electroni de către atomul donor către un atom acceptor;

*legături ionice (electrovalente) – forţe de atracţie electrostatică

*legături de hidrogen – legături slabe, de natură electrostatică ce se stabilesc între atomi de hidrogen legaţi de atomi electronegativi şi alţi atomi cu electronegativitate mare (O, F, N); se pot stabili intra- şi intermolecular şi au rol în realizarea si menţinerea configuraţiei spaţiale a biomoleculelor

*forţe van der Waals – sunt forţe mai slabe decît legăturile de hidrogen ce apar ca urmare a interacţiilor dintre dipolii temporari produşi de mişcarea rapidǎ a electronilor în atomi. Pot fi forţe de atracţie sau de respingere

*interacţiuni hidrofobe – se manifestă între molecule sau grupe de atomi cu caracter nepolar aflate în mediu apos conducând la tendinţa lor de a se agrega în apă; nu reprezintă legături propriu-zise; intervin în stabilirea structurii proteinelor globulare şi în organizarea structurală a biomembranelor