Alumno: HUAMAN DIAZ YEYSON USMP-NORTE
CUESTIONARIO: 1. A qu se denomina estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria de una protena.
Estructura primaria
La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia
deaminocidos, es decir, la combinacin lineal de los aminocidos
mediante un tipo deenlace covalente, elenlace peptdico. Los
aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus
caractersticas ms importantes la coplanaridad de los radicales
constituyentes del enlace.
Estructura secundariaLa estructura secundaria de las protenas es
la disposicin espacial local del esqueleto proteico, gracias a la
formacin depuentes de hidrgenoentre los tomos que forman elenlace
peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer
referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de
estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, (
repetitivos donde se encuentran los hlices alfa y cadenas beta, y
no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta)
-Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria
desordenadaLos motivos ms comunes son lahlice alfay labeta
lmina(Hoja plegada beta).Hlice alfaLos aminocidos en una hlice estn
dispuestos en una estructura helicoidaldextrgira, con unos 3.6
aminocidos por vuelta. Cada aminocido supone un giro de unos 100 en
la hlice, y los carbonos de dos aminocidos contiguos estn separados
por 1.5. La hlice est estrechamente empaquetada, de forma que no
hay casi espacio libre dentro de la hlice. Todas las cadenas
laterales de los aminocidos estn dispuestas hacia el exterior de la
hlice.6Lmina betaLa beta lmina se forma por el posicionamiento
paralelo de dos cadenas de aminocidos dentro de la misma protena,
en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de
hidrgeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura
muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los
enlaces de hidrgeno durante la formacin de la hlice alfa.
Estructura terciariaEs el modo en que la cadena polipeptdica se
pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla una determinada
protena, ya sea globular o fibrosa. Es la disposicin de
losdominiosen el espacio.La estructura terciaria se realiza de
manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los
polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una
estabilizacin porinteracciones hidrofbicas, de fuerzas de van der
Waals y de puentes disulfuro1(covalentes, entre aminocidos
decistenaconvenientemente orientados) y mediante enlaces
inicos.Estructura cuaternaria[La estructura cuaternaria deriva de
la conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas, conforman
un ente, unmultmero, que posee propiedades distintas a la de
susmonmeroscomponentes. Dichas subunidades se asocian entre s
mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de
hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso
de una protena constituida por dos monmeros, undmero, ste puede ser
unhomodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o
unheterodmero, si no lo son.
2. En que tipo de enlaces se basan estas estructuras
ESTRUCTURA PRIMARIA: Est dada por el enlace peptdico.Su ruptura
implica hidrlisis.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA
PRIMARIAEst dada por los puentes de hidrgeno.Su ruptura implica
desnaturalizacin.Puede ser: Alfa hlice Beta u hoja plegada Triple
hlice.
ESTRUCTURA TERCIARIA: FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA
SECUNDARIA EN EL ESPACIOEst dada por los puentes de hidrgeno,
puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas.Su
ruptura implica desnaturalizacin.
ESTRUCTURA CUATERNARIA FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS
TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS SUBUNIDADES ENTRE
ELLASEst dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos, enlaces
disulfuro, interacciones hidrofbicas, enlaces covalentes.Su ruptura
implica desnaturalizacin.
3. Cul es las caractersticas estructural de la hemoglobina -peso
molecular (PM) de la Hb en 67000 daltons-tetrmero y compuesto de
dos pares de cadenas polipeptdicas distintas, las cuales fueron
denominadas alfa () y beta () y supusieron que cada cadena estaba
pegada a un grupo hemo.-La hemoglobina A, la predominante en el
adulto se compone de 2 cadenas y 2 en distribucin tetradrica. Las
interacciones son fundamentalmente entra cadenas y . No entre
similares.
-Es una protena aldosterica, es decir unin coperativa de oxigeno
por unin al grupo HEMO .
4. Cul es la estructura NO proteica de la hemoglobina El grupo
hemo, cuyo tomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una
molcula de oxgeno.5. Cul es la funcin de la hemoglobina La
hemoglobina tiene como funcion transporte de gases respiratorios.-
cuando se encuentra con el oxgeno forma un compuewsto quimico
llamado oxihemoglobina que lleva al oxigeno hasta los tejidos, .Ahi
en los tejidos se vuelca a la cangre otro gas el dioxido de
carbono, que en parte se combina con la hemoglobina y foprma
carbohemoglobina, cuando este compuesto llega a los pulmones, se
desdobla, el dioxido de carbono se expulsa y vuelve a formarse
oxihemoglobina
BOHINSKI, Robert.Bioqumica. Edit. Fondo Educativo
Interamericano. 1976 MACARULLA, Jose. Biomolculas: Lecciones de
Bioqumica estructural. Editorial Revert.1978 Espaa STRYER, Lubert.
Bioqumica, Tomo 1. Edit. Revert, 4 edicinPRINCIPIOS DE BIOQUIMICA
(4 ED.) LEHNINGER (EN PAPEL) DAVID L. NELSON; MICHAEL M. COX ,
OMEGA, 2005ISBN 9788428214100
