ENZIM
ENZIM
A. Pengertian dan Sejarah EnzimEnzim merupakan senyawa kimia di
dalam tubuh makhluk hidup yang berfungsi sebagai katalisator.
Katalisator artinya membantu proses reaksi kimia yang dapat
mempercepat laju reaksi dengan tidak mempengaruhi kesetimbangan
kimianya. Enzim biasa disebut juga sebagai biokatalisator, karena
enzim merupakan katalisator yang khusus terdapat di dalam sel tubuh
makhluk hidup. Enzim berasal dari kata EN- dan ZYME, yang artinya
di dalam ragi. Istilah enzim pertama kali dikemukakan oleh Louis
Pasteur (1850) sebagai kesimpulan bahwa fermentasi gula menjadi
alcohol oleh ragi yang dikatalisis fermen. Istilah fermen
selanjutnya disebut enzyme. Kesimpulan ini didasarkan juga pada
penelitian-penelitian sebelumnya sekitar 1800 mengenai pencernaan
daging oleh skresi lambung dan perubahan patu menjadi gula oleh air
liur dan berbagai ekstrak tumbuhan.
Pada awal penemuannya enzim dianggap sebagai senyawa yang tidak
dapat dipisahkan dari struktur sel ragi hidup, Tetapi pada tahun
1897 Eduar Buchner berhasil mengekstrak ke dalam bentuk larutan,
suatu bentuk aktif dari sel ragi, yaitu serangkaian enzim yang
mengkatalisis fermentasi gula menjadi alcohol. Penemuan ini
membuktikan bahwa enzim dapat tetap berfungsi jika dipindahkan dari
struktur sel hidup. Baru pada tahun 1926, enzim dapat diisolasi
dalam bentuk dikrisktal untuk pertamakalinya, yaitu enzim urease
yang diperoleh dari ekstrak kacang oleh oleh James Sumner di
Universitas Cornell. Sekarang, sejumlah 2000 jenis enzim telah
diidentifikasi, masing-masing mengkatalisis reaksi kimia yang
berbeda. Ratusan enzim telah diperoleh dalam bentuk kristal murni
(Lehninger, 1982). B. Tata Nama Enzim
Tata nama (nomenclature) enzim dalam perkembangan dikenal 2
kelompok penamaan, yaitu: (1) tata nama biasa; dan (2) tata nama
sistematis.1. Tata Nama Biasa
Nomenklatur yang mula-mla digunakan sangat sederhana, yaitu
dengan mencantumkan akhiran ase pada nama substrat atau pada jenis
reaksinya.
Misal: a. Protein + -ase => Protease
Lipid + -ase => Lipase
Karbohidrat + -ase => Karbohidrase
Urea + -ase => Urease
b. Oksidasi + -ase => Oksidase
Reduksi + -ase => Reduktase
Namun dengan nomenklatur ini masih memberikan kesimpangsiuran
atau kurang tepatnya nomenklatur enzim, masih banyak enzim yang
telah diidentifikasi tidak memenuhi system tata nama biasa,
misalnya: tripsin dan khimotripsin. Dari kekurangan ini, maka
diusulkan system tata nama sistematik.
2. Tata Nama Sistematik
International Union of Biochemistry (IUB) mengusulkan satu
system tata nama sistematik. Prinsip yang mendasarinya, yaitu
pemberian nama dan pemilahan berdasarkan tipe reaksi kimia dan
mekanisme rekasi, dapat menyatukan informasi dari berbagai bidang
metabolisme yang berlainan.
Ciri-ciri utama system IUB adalah:a. Jenis-jenis reaksi dan
enzim yang mengkatalisisnya membentuk enam kelas dan masing-masing
kelompok mempunyai 4 hingga 13 subklas.
b. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Nama pertama menunjukkan
substratnya. Nama kedua, yang berakhir dengan akhiran ase
menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis
c. Informasi tambahan, bila diperlukan untuk memperjelas reaksi,
dapat dituliskan dalam tanda kurung di bagian akhir, misalnya;
enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+ => piruvat + CO2
+ NADH + H+ diberi nama: 1.1.1.37 L-malat: NAD+oksidoreduktase
(dekarboksilasi).
d. Setiap enzim mempunyai nomer kode yang diawali dengan kata EC
(Enzyme Commission) yang terdiri atas empat digit yang menandai
tipe reaksi berkenaan dengan klas (digit pertama), subklas (digit
kedua), dan subsubklas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk
enzim spesifik. Misalnya: EC 2.7..1.1 menyatakan kelas 2
(transferase), subklas 7 (transfer fosfat), subsubklas 1 (suatu
fungsi alcohol sebagai akseptor fosfat). Digit terakhir menunjukkan
heksokinase atau ATP: D-heksoda 6-fosfotransferase, yaitu enzim
yang mengkatalisis pengalihan/transfer fosfat dari ATP ke gugus
hidroksil pada atom karbon 6 molekul glukosa. C. Sifat-sifat
Enzim
Pada hakekatnya semua reaksi biokimia dikatalisis oleh enzim.
Secara kimiawi enzim memiliki sifat-sifat umum sebagai berikut:
1. Semua enzim adalah protein. Jadi, aktivitas katalitik enzim
bergantung kepada integritas strukturnya sebagai protein. Sifat
enzim sama halnya dengan sifat-sifat yang dimiliki protein, di
antaranya: (1) memiliki berat molekul yang besar (BM > 1.5 X
104); (2) termolabil, artinya: enzim tidak tahan oleh perubahan
suhu yang tinggi; (3) Rusak oleh logam berat.2. Memiliki daerah
yang secara spesifik sebagai tempat berinteraksi dengan substrat
yang disebut sisi aktif (active site).
3. Mengalami perubahan fisik selama reaksi, tetapi berubah
kemali kepada keadaan semula setelah reaksi selesai. Reaksi:
E + S
E S
P + E
Enzim (E) akan bereaksi dengan substrat (S) yang akan membentuk
kompleks E-S dan pada akhir reaksi enzim akan muncul kembali
seperti semula bersama senyawa baru sebagai hasil reaksi enzimatis
atau produk (P).
4. Mempercepat laju reaksi kimia, tetapi tidak mempengaruhi
kesetimbagan reaksi.
Reaksi:
A + B
C + D
Jika laju reaksi (v), maka:
Laju reaksi ke kanan: v1 = k1 [A] [B]
dan laju reaksi ke kiri: v2 = k2 [C] [D]; pada kesetimbangan v1
= v2 , maka:
k1 [A] [B] = k2 [C] [D] => k1/ k2 = [C] [D] /[A] [B] = Keq
(konstanta ekuilibrium)
5. Menurunkan energi aktivasi. Energi aktivasi suatu reaksi
adalah jumlah energi dalam kalori yang diperlukan untuk membawa
semua molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu menuju tingkat
transisi pada puncak batas energi. Energi aktivasi dari dua macam
reaksi diperlihatkan pada kurva di bawah ini.
6. Mengatur laju reaksi.
Reaksi:
Keterangan: E1 = enzim pada reaksi A ke B; E2 = enzim pada
reaksi B ke C; E3 = enzim pada reaksi C ke D.
Laju reaksi pada reaksi kimia di atas dikendalikan oleh
masing-masing enzim yang bersangkutan. Enzim E1 mengendalikan laju
reaksi A ke B; enzim E2 mengendalikan laju reaksi B ke C; dan enzim
E3 mengendalikan laju reaksi C ke D.
7. Memperlihatkan kespesifikan yang tinggi terhadap
substratnya.
D. Koenzim
E. Reaksi Enzimatis
1. Key and lock, sifat kaku
2. Induce fit, sifat fleksibelF. Faktor-faktor yang Mempengaruhi
Kerja Enzim
1. Suhu
2. Keasaman (pH)
3. Inhibitor
4. Senyawa Perusak Enzim
5. Kadar Enzim
6. Kadar Substrat
TABEL I. KALSISFIKASI ENZIM DALAM DARAH
ClassificationExamples
Plasma-specific enzymesSerine protease procoagulants; Thrombin;
Factor XII; Hagean factor); Factor X (Stuart-Power factor); and
others Fibrinolytic enzymes or precursors: plasminogen; plasminogen
proactivator.
Screted enzymesLipase; -Amylase (from salivary glands and
pancreas); Trypsinogen; Cholinesterase; Prostatic acid
phosphatase
Cellular enzymesLactate Dehydrogenase; Amonotransferases;
Alkaline Phosphatases
TABEL II. DISTRIBUTION OF DIAGNOSTICALLY IMPORTANT ENZYMES
ENZYMEPRINCIPAL SOURCESPRINCIPAL CLINICAL APPLICATION
Acid phosphataseProstate; erythrocyteCarcinoma of prostate
Alamine aminotransferase (ALT/GPT)Liver; skeletal muscle;
heartHepatic parenchymal disease
AldolaseSkeletal muscle; heartMuscle diseases
Alkaline phosphataseLiver; bone; intestinal mucosa; placenta;
kidneyBone diseases; hepatobiliary diseases
AmylaseSalivary gland; pancreas; ovariesPancreatic diseases
Aspartate aminotransferase (AST/ GOT)Liver; skeletal muscle;
heart; kidney; erythrocytesMyocardial infarction; muscle
diseases
Glutamate dehydrogenaseLiverHepatic parenchymal diseases
-Glutamyltransferase Liver; kidneyHepatobiliary diseases;
alcohol-ism
Lactate dehydrogenaseHeart; liver; skeletal muscle;
erythrocytes; platelets; lymph nodesMyocardial infarction;
hemolysis; hepatic parenchymal diseases
5-NucleotidaseHepatobiliary tractHepatobiliary disease
Sorbitol dehydrogenaseLiverParenchymal hepatic diseases
Trypsin(ogen)Pancreas Pancreatic diseases
Molekul
enzim
Sisi Aktif
Substrat
k1
k2
A + B
P + Q
E
Ea
Ea
Keterangan:
Ea = Jumlah energi aktivasi tanpa katalisator
Ea = jumlah energi aktivasi dengan katalisator
E = jumlah energi bebas
A
B
C
D
E1
E2
E3
