1.1 Latar belakang
Berbicara mengenai vitamin memang beragam jenisnya dan mempunyai
fungsi yang sangat baik untuk tubuh.vitaminmerupakan nutrisi yang
paling penting untuk tubuh kita untuk menjalankan pertumbuhan dan
fungsinya dengan baik. Vitamin sendiri berbeda dengan mineral yang
tidak mudah untuk rusak, vitamin memang sangat dibutuhkan namun
vitamin juga mudah rusak jika terkena asam.Berbeda dengan mineral,
vitamin mempunyai sifat yang mudah sekali untuk larut didalam air
atau pun lemak. Vitamin yang larut dalam lemak adalah jenis vitamin
yang tidak dapat dikeluarkan dari tubuh melalui keringat maupun
urin, serta secara umum vitamin larut lemak hanya sedikit yang
hilang pada proses pemasakan. dan vitamin larut lemak bersifat
toksik pada dosis sangat tinggi. Oleh karena itulah perlu kita
ketahui vitamin apa saja yang termasuk ke
dalamjenisvitaminyanglarutdalamlemakEnzim amilase merupakan salah
satu jenis enzim yang mampu memutuskan ikatan glikosida. Enzim
adalah katalisator sejati. Molekul ini meningkatkan kecepatan
reaksi kimia spesifik, yang tanpa enzim akan berlangsung amat
lambat. Enzim tidak dapat mengubah titik kesetimbangan reaksi yang
dikatalisisnya dan enzim juga tidak akan habis dipakai atau diubah
secara permanen (Lehninger, 1982). Enzim Amilase adalah kelompok
enzim yang memiliki kemampuan memutuskan ikatan glikosida yang
terdapat pada senyawa polimer karbohidrat. Hasil molekul amilum ini
akan menjadi monomer-monomer yang lebih sederhana, seperti maltosa,
dekstrin dan terutama molekul glukosa sebagai unit terkecil.
Amilase dihasilkan oleh berbagai jenis organisme hidup, mulai dari
tumbuhan, hewan, manusia bahkan pada mikroorganisme seperti bakteri
dan fungi. Kelompok enzim ini memiliki banyak variasi dalam
aktivitasnya, sangat spesifik, tergantung pada sumber organismenya
dan tempatnya bekerja (Dessy, 2008).
BAB IIPEMBAHASAN
2.1 Pengertian Enzim
Enzimamilasemerupakansalahsatujenisenzimyangmampumemutuskan
ikatanglikosida.Enzimadalahkatalisatorsejati.Molekulinimeningkatkankecepatanreaksi
kimiaspesifik,yangtanpaenzimakanberlangsungamatlambat.Enzimtidakdapat
mengubah titik kesetimbangan reaksi yang dikatalisisnya dan enzim
juga tidak akan habis dipakai atau diubah secara permanen
(Lehninger, 1982). Enzim Amilase adalah kelompok enzim yang
memiliki kemampuan memutuskan ikatan glikosida yang terdapat pada
senyawa polimer karbohidrat. Hasil molekul amilum ini
akanmenjadimonomermonomeryanglebihsederhana,sepertimaltosa,dekstrindanterutamamolekulglukosasebagaiunitterkecil.Amilasedihasilkanolehberbagaijenisorganismehidup,mulaidaritumbuhan,hewan,manusiabahkanpadamikroorganismeseperti
bakteri dan fungi. Kelompok enzim ini memiliki banyak variasi dalam
aktivitasnya, sangat spesifik, tergantung pada sumber organismenya
dan tempatnya bekerja (Dessy, 2008).
2.1. Amilase dapat di kelompokan menjadi 3 golongan enzim yaitu
(Winarno, 1986): a. -amilase (1,4--D-glukan-glukanohidrolase)
Alfa-amilasemerupakanenzimekstraseluleryangmenghidrolisisikatan1,4--D-glukanohidrolase.Alfa-amilasedibentukolehberbagaibakteridanfungi.Aktifitas-amilase
ditentukan dengan mengukur hasil degradasi pati, biasanya dari
penurunan kadar pati yang larut
ataukadardekstrinnyadenganmenggunakansubstratjenuh.Hilangnyasubstratdapatdiukur
dengan pengurangan derajat pewarnaan iodium. Pati yang mengandung
amilosa bereaksi dengan
iodiummenghasilkanwarnabiru,sedangkandekstrinbilabereaksidenganiodiumberwarna
coklat. Keaktifan -amilase juga dinyatakan dengan pengukuran
viskositas dan jumlah produksi
yangterbentuk.Lajuhidrolisisakanmeningkatbilatingkatpolimerisasimenurundanlaju
hidrolisis akan lebih cepat pada rantai lurus (Winarno, 1986). b.
-amilase (1,4--D-glukan maltohidrolase) Beta-amilase merupakan
exoenzim yang memotong amilum menjadi gugus-gugus maltose. Enzim
ini ditemukan pada tanaman tingkat tinggi dan mikroorganisme (Siti,
1995). Enzim -amilase memecah ikatan glukosida -1,4 pada pati dan
glikogen yang terjadi secara bertahap dari arah luar atau ujung
rantai gula yang bukan pereduksi, karena pemotongannya dari arah
luar maka enzim ini disebut eksoamilase (Winarno, 1986). c.
-amilase
(Glukoamilase)Glukoamilasemerupakanenzimyangmemotongrantaipatisecaraacakmenjadimolekul-molekulglukosa.Hasilreaksinyahanyaglukosa,sehinggadapatdibedakandengandan
amilase. Dengan pengaruh enzim glukoamilase posisi glukosa dapat
diubah menjadi , pH optimal 4-5 dan suhu optimal 50-60oC (Winarno,
1986). Bakteri penghasil enzim amilase dapat menghidrolisis pati
menjadi molekul-molekul maltosa, glukosa, dan dekstrin
2.2. Manfaat Enzim
Pemanfaatan enzim dalam bidang industri harus memperhatikan
faktor penting yangsangamempengaruhi efisiensidan efektivitas kerja
enzim yang digunakan.Faktor yang mempengaruhi reaksi enzim antara
lain konsentrasi enzim, suhu, pH, dan spesifitas enzim (Hartati et
al., 2002).
Kesimpulan Enzim Amilase adalah kelompok enzim yang memiliki
kemampuan memutuskan ikatan glikosida yang terdapat pada senyawa
polimer karbohidrat. Hasil molekul amilum ini
akanmenjadimonomermonomeryanglebihsederhana,sepertimaltosa,dekstrindanterutamamolekulglukosasebagaiunitterkecil.Amilasedihasilkanolehberbagaijenisorganismehidup,mulaidaritumbuhan,hewan,manusiabahkanpadamikroorganismeseperti
bakteri dan fungi. Kelompok enzim ini memiliki banyak variasi dalam
aktivitasnya, sangat spesifik, tergantung pada sumber organismenya
dan tempatnya bekerja (Dessy, 2008).
SaranSetelah membaca makalah ini diharapkan kepada para pembaca
untuk dapat menjaga keseimbangan vitamin yang ada dalam tubuh,
sehingga tidak terjadi kekurangan atau kelebihan vitamin. Karena,
apabila kelebihan atau kekurangan vitamin (khususnya vitamin yang
larut dalam lemak) akan menimbulkan suatu penyakit. Salah satunya
yaitu penyakit rabun senja.
DAFTAR PUSTAKA1. http://www.health-fitness.com.au/vitamin-e/2
http://architectureideas.info/2008/10/vastu-shastra-factors-the-sun-and-its-effects/3
http://dannyprijadi.wordpress.com/2009/01/03/mengatasi-batuk-dengan-cara-alami/3
Aryulina, Diah dkk, Biologi SMA kelas XI. Esis. Jakarta, 2004.
MAKALAH ENZIM
Nama:Rizka Al amriNim:PO3131114030Kelas:ll A Gizi
POLTEKNIK KESEHATAN KEMENKES GORONTALOT.A 2015
