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Estructura primaria La estructura primaria de las proteínas especifica la secuencia de las subunidades monomericas,en este casos, la secuencia de aminoácidos. Esta secuencia da lugar a péptidos y se logra al conectar el grupo amino de un aminoácido con el carboxilo de otro aminoácido. La secuencia normalmente se indica a partir del extremo que posee al grupo amino libre del extremo que posee al grupo carboxilo libre. La información de la estructura primaria de las proteínas, se encuentran en otro tipo de biomolecula: el acido desoxiribonucleico( ADN), el orden de los aminoácidos en le estructura primaria es muy importante.

Estructura de las proteinas(1)

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Estructura primariaLa estructura primaria de las proteínas especifica la

secuencia de las subunidades monomericas,en este

casos, la secuencia de aminoácidos. Esta secuencia da

lugar a péptidos y se logra al conectar el grupo amino

de un aminoácido con el carboxilo de otro aminoácido.

La secuencia normalmente se indica a partir del

extremo que posee al grupo amino libre del

extremo que posee al grupo carboxilo libre.

La información de la estructura primaria de las

proteínas, se encuentran en otro tipo de

biomolecula: el acido desoxiribonucleico( ADN),

el orden de los aminoácidos en le estructura

primaria es muy importante.

Existen dos tipos de aminoácidos que pueden ser incorporados

en las cadenas

polipeptidicas: los aminoácidos esenciales y lo no esenciales .la

diferencia entre ellos

Radica en que los aminoácidos esenciales no pueden ser

sintetizados por el cuerpo

Humano, por lo que es necesario incorporarlo mediante los

alimentos. Existen nueve

aminoácidos que son considerados esenciales para un ser

humano adulto y sano,

Son: fenilalanina, valina, treonina, triptófano, leucina, isoleucina

, metionina, lisina,

Histidina.

fenilalaninaValina Treonina

triptófanoLeucina

Isoleucina metionina

Metionina Lisina Histidina

Alanina

arginina

Acido aspartico

Cisteína

Serina

Asparagina

La estructura secundaria se refiere a la forma tridimensional que

toma las cadenas polipeptidicas productos de las interacciones

intramolecular llamadas puentes de hidrogeno .

Son los grupos animo quienes

interaccionan con los grupos carbonilo de

las amidas, mediantes puentes de

hidrogeno para dar distintas

configuraciones.

Estos dos tipos de arreglos, además, son consecuencia de la estructura

de la cadena polipeptidicas.

Puesto que toda la cadena esta formada por

enlaces C-C y C-N, los cuales no presentan

planaridad , las formas mas estables de cómo

pueden asociarse los diferentes subunidades

es mediante una llamada hélice alfa o una

lamina, nombrada como lamina plegada beta.

Usualmente, estas dos formas se denotan con sus respectivas letras griegas a y b

La estructura terciarias, pueden existir

interacciones tanto enlazantes como no

enlazantes. En le caso de las interacciones

enlazantes , es muy común observar que dos

fragmentos o residuos de cisteína se enlazan

mediante sus grupos sulfhidrilo. Al resultado de

esta unión sele conoce como puentes disulfuro.

Las estructuras primaria, secundaria y terciaria se presentan para una sola cadena polipeptidicas. Sin

embargo, existen proteínas que están constituidas por diferentes cadenas polipeptidicas llamadas en

este caso, subunidades proteicas

Las enzimas en muchas ocasiones son

proteínas compuestas de diversas

subunidades que efectúan funciones

distintas.

No todas las enzimas poseen una estructura

secundaria( no lo necesitan ), pero otras

proteínas como la hemoglobina, los canales

iónicos y el DNA polimerasa si esta

constituidas de esta manera.

La estructura cuaternaria es el arreglo de

proteínas plegadas múltiples o enrolladas para

formar un complejo proteico. Puesto que las

subunidades se presentan en números

múltiples , semejantes a un polímero, se utilizan

una nomenclatura similar para indicar su

numero.

La hemoglobina es un heterotetramero, puesto que posee dos

unidades de hélices - a y dos laminas – b . El prefijo hetero- se

incluye porque existe mas de un tipo de subunidad proteica. Los

factores no son considerados como subunidades.

Cuando hay falla en sistema termorregulador ,

puede ocurrir algo llamado fracaso

multiorganico producido por un golpe de

calor, en el que todos los sistemas dejan de

funcionar adecuadamente.

Este padecimiento se caracteriza por un incremento

de la temperatura corporal central por encima de los

40ª C, lo que lleva principalmente a alteraciones del

sistema nervioso central con posibles consecuencias

graves, como un estado de coma, o incluso la muerte.

Nuestras funciones metabólicas básicas son

realizadas y reguladas por enzimas que si son

expuestas a temperaturas excesivas o a estrés

químico( como la exposición a ambientes ácidos o

básicos fuertes, medios salinos o en disolventes

orgánicos como el etanol o el cloroformo) modifican

su estructura y dejan de efectuar sus funciones

normales, por lo que se dice que sufrieron una

desnaturalización.

La desnaturalización de las proteinas lleva a la interrupción de la

actividad celular y puede causarles las muertes.

Otra consecuencia de la

desnaturalización de las

proteinas es la perdida de

solubilidad.

La clara es completamente soluble en agua

cuando el huevo se encuentra crudo; pero al

someterse al cocimiento, la proteína del huevo

modifica sus estructuras secundarias y terciarias

haciendo insoluble y solida.

La desnaturalización además afecta a la

estructura cuaternaria , sin embargo el

estrés térmico o químico no afecta a la

estructura primaria. Por la general, el

efecto sobre la estructura susceptible.

Cuaternaria

Terciaria

Secundaria

Est

ruc

tura

Las subunidades de proteinas

se separan entre si, dando

nuevos arreglos que pueden

ser no funcionales.

Pueden ocurrir dos mecanismos

desnaturalización: formación o ruptura

de enlaces covalentes.

Las hélices alfa y las laminas

beta pierden su forma ,

dando como resultado una

configuración desordenada.