MAKALAHFISIOLOGI HEWAN

HEMOGLOBIN DARAH (Hb)

OLEH :

KELOMPOK III

ANGGOTA NIM

JUM EKA RAHAYU H41112287

NURSEHANG H41112288

JURUSAN BIOLOGI

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITSAS HASANUDDIN

MAKASSAR

2014

KATA PENGANTAR

A s s a l a m u a l a i k u m w a r a h m a t u l l a h i w a b a r a k a t u .

P u j i d a n s y u k u r k i t a p a n j a t k a n k e p a d a T u h a n Y a n g M a h a

E s a k a r e n a b e r k a t r a h m a t - N y a p e n u l i s d a p a t m e n y e l e s a i k a n

m a k a l a h i n i y a n g m e m b a h a s t e n t a n g “ H e m o g l o b i n D a r a h a t a u

H b ” d a l a m r u a n g l i n g k u p b i o l o g i . A d a p u n t u j u a n p e n u l i s a n

m a k a l a h i n i , y a i t u u n t u k m e m e n u h i t u g a s d a r i d o s e n

m a t a k u l i a h y a n g b e r s a n g k u t a n . D i s a m p i n g i t u , u n t u k

m e n a m b a h w a w a s a n d a n m e n g e t a h u i l e b i h j a u h t e n t a n g

H e m o g l o b i n y a n g t e r k a n d u n g d a l a m d a r a h .

Penulis berharap agar makalah ini dapat berguna bagi semua

pembacanya. Penulis sadar bahwa masih banyak kekurangan di dalam

makalah ini. Maka dari itu, penulis berharap kritik serta saran

khususnya dari dosen mata kuliah sebagai pembimbing, demi

kesempurnaan makalah ini. Sekian.

Wassalamu alaikum warahmatullahi wabarakatu.

Makassar, 17 Februari 2014

Penyusun:

Kelompok III

DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR....................................................................................

DAFTAR PUSTAKA.....................................................................................

BAB I PENDAHULUAN..............................................................................

I.1. Latar Belakang..............................................................................

I.2. Rumusan Masalah........................................................................

I.3. Ruang Lingkup.............................................................................

I.4. Tujuan.............................................................................................

BAB II ISI........................................................................................................

BAB III PENUTUP........................................................................................

III.1. Kesimpulan.................................................................................

III.2. Kritik Dan Saran.......................................................................

DAFTAR PUSTAKA.....................................................................................

BAB I

PENDAHULUAN

I.1. Latar Belakang

Hemoglobin adalah metaloprotein pengangkut oksigen yang mengandung

besi dalam sel merah dalam darah mamalia dan hewan lainnya. Molekul

hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul

organik dengan satu atom besi. Hemoglobin (Hb) merupakan molekul protein di

dalam sel darah merah yang bergabung dengan oksigen dan karbondioksida untuk

diangkut melalui sistem peredaran darah ke jaringan dalam badan.Ion besi dalam

bentuk Fe2+ dalam hemoglobin memberikan warna merah pada darah.Dalam

keadaan normal 100 ml darah mengandungi 15 gram hemoglobin yang mampu

mengangkut 0.03 gram oksigen.

Molekul hemoglobin manusia tersusun dari empat subunit protein

berbentuk globul (yaitu hampir berbentuk sfera).Oleh sebab satu subunit dapat

membawa satu molekul oksigen, maka secara efektifnya setiap molekul

hemoglobin dapat membawa empat molekul oksigen. Setiap subunit pula terdiri

dari satu rantai polipeptida yang mengikat kuat sebuah molekul lain, disebut

heme.

Struktur heme adalah lebih kurang sama dengan klorofil. Ia terdiri dari

satu molekul bukan protein berbentuk cincin yang disebut porphyrin, dan satu

atom besi (Fe) yang terletak di tengah-tengah molekul porphyrin. Disinilah

oksigenakan diikat semasa darah melalui paru-paru.

I.2. Rumusan Masalah

Rumusan masalah dari makalah ini adalah sebagai berikut.

1. Apa yang dimaksud dengan Hemoglobin darah (Hb) ?

2. Apa yang dimaksud dengan Metaloporpyrin ?

3. Bagaimana pembentukan Hemoglobin (Hb) ?

4. Apa yang dimaksud dengan Metabolisme Fe ?

5. Berapa jumlah normal Hemoglobin (Hb) ?

6. Apa pigmen respirasi selain Hemoglobin (Hb) ?

7. Apa yang dimaksud dengan Hemolisa ?

I.3. Ruang Lingkup

Ruang lingkup dari makalah ini adalah biologi yang membahas mengenai

Hemoglobin yang terkandung dalam darah hewan vertebrata.

I.4. Tujuan

Tujuan dari makalah ini adalah untuk mengetahui tentang Hemoglobin

pada darah (Hb).

BAB II

PEMBAHASAN

A. Hemoglobin (Hb)

Menurut kamus kesehatan, Hemoglobin adalah pigmen pembawa oksigen

dan protein utama dalam sel darah merah. Hemoglobin membentuk ikatan

reversibel yang tidak stabil dengan oksigen. Dalam keadaan kaya oksigen,

hemoglobin disebut oksihemoglobin dan berwarna merah terang. Dalam keadaan

kurang oksigen disebut deoksihemoglobin dan berwarna ungu kebiruan.

Definisi

Hemoglobin adalah metaloprotein pengangkut oksigen yang mengandung

besi dalam sel merah dalam darah mamalia dan hewan lainnya.Molekul

hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul

organik dengan satu atom besi. Hemoglobin (Hb) merupakan molekul protein di

dalam sel darah merah yang bergabung dengan oksigen dan karbondioksida untuk

diangkut melalui sistem peredaran darah ke jaringan dalam badan.Ion besi dalam

bentuk Fe2+ dalam hemoglobin memberikan warna merah pada darah.Dalam

keadaan normal 100 ml darah mengandungi 15 gram hemoglobin yang mampu

mengangkut 0.03 gram oksigen.

Struktur

Molekul hemoglobin manusia tersusun dari empat subunit protein

berbentuk globul (yaitu hampir berbentuk sfera).Oleh sebab satu subunit dapat

membawa satu molekul oksigen, maka secara efektifnya setiap molekul

hemoglobin dapat membawa empat molekul oksigen. Setiap subunit pula terdiri

dari satu rantai polipeptida yang mengikat kuat sebuah molekul lain, disebut

heme.

Struktur heme adalah lebih kurang sama dengan klorofil. Ia terdiri dari

satu molekul bukan protein berbentuk cincin yang disebut porphyrin, dan satu

atom besi (Fe) yang terletak di tengah-tengah molekul porphyrin. Disinilah

oksigenakan diikat semasa darah melalui paru-paru.

Jenis-jenis Hemoglobin (Hb)

Hemoglobin, yang merupakan sekitar 90 persen dari protein sel darah

merah, merupakan protein tetramerik, yaitu mengandungi empat rantai

polipeptida.Hemoglobin dewasa (HbA), hemoglobin utama orang dewasa,

memiliki dua rantai a dan ß dalam strukturnya («2 ß2) dan dengan demikian

memiliki struktur kuaterner heterogen. Terdapat juga suatu hemoglobin dewasa

minor (HbA2) yang secara normal mencakup sekitar 3 persen dari hemoglobin

total dan mempunyai dua rantai Ô sebagai pengganti rantai ß (oc2 82). HbA dan

HbA2 merupakan bentuk postnatal dari hemoglobin.Sebelum kelahiran,

hemoglobin janin dan embrionik digunakan sebagai karier oksigen.Hemoglobin

yang pertama timbul dalam perkembangan embrional disebut sebagai Ç2£2; rantai

Ç dan e masing-masing analog dengan rantai a dan rantai ß. Jika produksi rantai Ç

berhenti (setelah sekitar enam minggu), maka timbul tetramer oc2 C2, yaitu a

menggantikan Ç Suatu hemoglobin embrionik ketiga Ç272, juga telah

diidentifikasi (y menggantikan e).Dua hemoglobin yang disebut terakhir ini

merupakan fase transisi yang menjurus pada timbulnya hemoglobin janin (HbF),

yang komposisi tetrameriknya adalah 0272.Dua rantai a, masing-masing dengan

residu 141 asam amino, merupakan ciri molekular lazim dari HbF dan HbA.

Rantai y, 5 dan ß, walaupun merupakan spesies molekul yang khas, namun

masing-masing terdiri dari146 residu dan mempunyai asam amino homolog

(serupa tetapi tidak sama). Rantai ydan 8 berbeda dari rantai ß masing-masing

pada residu asam amino 39 dan 10.

Kandungan Hemogloboin (Hb)

Terdapat beberapa cara bagi mengukur kandungan hemoglobin dalam

darah, kebanyakannya dilakukan secara automatik oleh mesin yang direka khusus

untuk membuat beberapa ujian terhadap darah. Di dalam mesin ini, sel darah

merah diceraikan untuk mengasingkan hemoglobin dalam bentuk larutan.

Hemoglobin yang terbebas ini dicampur dengan bahan kimia yang mengandungi

cyanide yang mengikat kuat dengan molekul hemoglobin untuk membentuk

cyanmethemoglobin. Dengan menyinarkan cahaya melalui larutan

cyanmethemoglobin dan mengukur jumlah cahaya yang diserap (khususnya bagi

gelombang antara 540 nanometer), jumlah hemoglobin dapat ditentukan.

Paras hemoglobin biasanya ditentukan sebagai jumlah hemoglobin dalam gram

(gm) bagi setiap dekaliter (100 mililiter).

Aras hemoglobin normal bergantung kepada usia, awal remaja, dan jantina

seseorang itu. Paras normal adalah :

1. Baru lahir : 17-22 gm/dl

2. Usia seminggu : 15-20 gm/dl

3. Usia sebulan : 11-15gm/dl

4. Kanak-kanak : 11-13 gm/dl

5. Lelaki dewasa : 14-18 gm/dl

6. Wanita dewasa : 12-16 gm/dl

7. Lelaki separuh usia : 12.4-14.9 gm/dl

8. Wanita separuh usia : 11.7-13.8 gm/dl

Paras hemoglobin yang rendah merupakan satu keadaan yang dikenali

sebagai anemik. Terdapat beberapa sebab berlakunya anemia.Sebab utama

biasanya kehilangan darah (kecederaan teruk, pembedahan, pendarahan kanser

kolon), kekurangan vitamin (besi, vitamin B12, folat), masalah sum-sum tulang

(penggantian sum-sum tulang oleh barah, pemendaman oleh rawatan dadah

chemotherapy, kegagalan buah pinggang (ginjal), dan hemoglobin tidak normal

(anemia sel sabit).

Paras hemoglobin yang tinggi pula terdapat dikalangan mereka yang

tinggal di kawasan tanah tinggi dan perokok. Pendehidratan menghasilkan kadar

hemoglobin tinggi palsu yang hilang apabila kandungan air bertambah. Sebab lain

adalah penyakit paru-paru, sesetengah ketumbuhan, masalah sum-sum yang

dikenali sebagai polycythemia rubra vera, dan penyalahgunaan hormon

erythropoietin (Epogen) oleh ahli sukan bagi tujuan meningkatkan prestasi dalam

acara sukan masing-masing.

Hemoglobin sebagai Protein Transport H+ Dan C02

Hemoglobin tidak hanya melengkapi oksigen ke jaringan tetapi juga

mengangkut produk sampah dari metabolisme (H+ dan CO2) jaringan. Karena

biomolekul yang sama bertanggung jawab bagi kedua sistem transpor, maka tidak

mengherankan bahwa terdapat pengaturan yang saling mempengaruhi antara

kedua fungsi ini. Saling ketergantungan metabolik dari dua fungsi transpor

hemoglobin ini dikenal sebagai efek Bohr.Peningkatan konsentrasi CO2 dan H+

(penurunan pH) menurunkan afinitas oksigen dari hemoglobin dan sebaliknya,

peningkatan konsentrasi oksigen menurunkan afinitas bagi CO2 dan H+.(Sebagai

kontras, peningkatan konsentrasi CO2 dan H+ mempunyai efek yang kecil

terhadap afinitas oksigen mioglobin.)Dalam keadaan fisiologi, saling keterkaitan

antara dua fungsi transpor ini merupakan aspek yang penting dari masing-masing

sistem.Asam (H+) dan CO2 dalam kapiler dari jaringan yang bermetabolisme

secara aktif, contohnya, otot, menyebabkan meningkatnya pembebasan oksigen

yang terikat hemoglobin, yang dibutuhkan oleh jaringan untuk metabolisme

berikutnya.Dalam paru-paru, konsentrasi oksigen yang tinggi meningkatkan

pelepasan H+ dan CO2 dari hemoglobin untuk ekshalasi CO2.

Karboksihemoglobin (HbCO)

1. Hemoglobin sebagai Protein Transport H+ dan CO2

Hemoglobin tidak hanya melengkapi oksigen ke jaringan tetapi juga

mengangkut produk sampah dari metabolisme (H+ dan CO2) jaringan. Karena

biomolekul yang sama bertanggung jawab bagi kedua sistem transpor, maka tidak

mengherankan bahwa terdapat pengaturan yang saling mempengaruhi antara

kedua fungsi ini. Saling ketergantungan metabolik dari dua fungsi transpor

hemoglobin ini dikenal sebagai efek Bohr.Peningkatan konsentrasi CO2 dan H+

(penurunan pH) menurunkan afinitas oksigen dari hemoglobin dan sebaliknya,

peningkatan konsentrasi oksigen menurunkan afinitas bagi CO2 dan H+.(Sebagai

kontras, peningkatan konsentrasi CO2 dan H+ mempunyai efek yang kecil

terhadap afinitas oksigen mioglobin.)Dalam keadaan fisiologi, saling keterkaitan

antara dua fungsi transpor ini merupakan aspek yang penting dari masing-masing

sistem.Asam (H+) dan CO2 dalam kapiler dari jaringan yang bermetabolisme

secara aktif, contohnya, otot, menyebabkanmeningkatnya pembebasan oksigen

yang terikat hemoglobin, yang dibutuhkan oleh jaringan untuk metabolisme

berikutnya.Dalam paru-paru, konsentrasi oksigen yang tinggi meningkatkan

pelepasan H+ dan CO2 dari hemoglobin untuk ekshalasi CO2.

2. Pengikatan H+ dan CO2 terhadap Deoksihemoglobin

Dalam tahun-tahun terakhir ini penelitian kimiawi dan x-ray telah

digunakan untuk mengidentifikasi tempat pengikatan deoksihemoglobin terhadap

H+ dan CO2. Dipandang dari H+, tempat pengikatan diantisipasi merupakan

gugusan yang dapat terionisasi dari residu asam amino, yang dalam konformasi

deoksihemoglobin, dapat menerima proton, yaitu, mempunyai nilai phCa sekitar

7. Residu His 146 (terminal-C) dari dua rantai ß dan gugusan amino-a

(residuterminal-N) dari dua rantai-a telah diidentifikasi sebagai empat dari tempat

pengikatan H+.Dua residu His 122 dari rantai-a juga telah dikaitkan sebagai

tempat pengikatan tambahan.Dalam kasus CO2, bukti menunjukkan bahwa

gugusan amino-a (termini-N) dari empat rantai polipeptida merupakan tempat

pengikatan.Pengikatan CO2 dicapai melalui pembentukan suatu karbamat dengan

bentuk tidak terprotonasi dari gugusan amino-a.

3. Karbon Monosakarida sebagai Racun Metabolis

Polutan CO yang terhirup manusia pada konsentrasi tinggi dapat

menyebabkan kematian.Tetapi CO sebenarnya sangat berahaya karena pada

konsentrasi relatif rendah (100 ppm atau kurang) juga dapat menimbulkan

gangguan kesehatan.Hal ini penting untuk diketahui terutama dalam hubungannya

dengan masalah lingkungan karena konsentrasi CO di udara pada umumnya

memang kurang dari 100 ppm. Bila gas CO terhisap ke dalam paru-paru maka

polutan berbahaya ini akan ikut peredaran darah dan akan menghalangi masuknya

oksigen yang dibutuhkan oleh tubuh. Hal ini terjadi karena CO bersifat racun

metabolis yang ikut bereaksi secara metabolis dengan darah.Seperti halnya

dengan oksigen, gas CO juga mudah bereaksi dengan hemoglobin darah.

Ikatan CO dengan hemoglobin darah (karboksihemoglobin-HbCO) yang ternyata

jauh lebih stabil dari pada ikatan oksigen dengan hemoglobin darah

(oksihemoglobin-HbO2). Kestabilan HbCO sekitar 140 kali kestabilan HbO2, hal

ini menyebabkan Hb darah menjadi lebih mudah menangkap gas CO dan

menyebabkan fungsi vital darah sebagai pengangkut oksigen terganggu.

Hb darah dalam keadaan normal berfungsi sebagai pembawa oksigen (O2) dalam

bentuk oksihemoglobin (HbO2) dari paru-paru untuk dibagikan kepada sel-sel

tubuh yang memerlukannya.Selain itu, Hb darah juga berfungsi mengambil gas

CO2 hasil pembakaran di dalam sel tubuh dalam bentuk karbodioksihemoglobin

(HbCO2) untuk dibuang keluar melalui paru-paru.

Pengaruh beracun CO terhadap tubuh manusia terutama disebabkan oleh

reaksi antara CO dengan Hb di dalam darah.Dengan adanya CO menyebabkan Hb

dapat membentuk karboksihemoglobin (HbCO).Jika reaksi ini terjadi maka

kemampuan darah untuk mentranspor oksigen menjadi berkurang.

Konsentrasi HbCO di dalam darah dipengaruhi secara langsung oleh konsentrasi

CO dari udara yang terhisap. Pada konsentrasi CO tertentu di udara maka

konsentrasi HbCO di dalam darah akan mencapai konsentrasi ekuilibrium setelah

beberapa waktu tertentu. Konsentrasi ekuilibrium HbCO tersebut akan tetap

dipertahankan di dalam darah selama konsentrasi CO di dalam udara di

sekelilingnya tetap tidak berubah. HbCO secara perlahan-lahan akan berubah

sesuai dengan perubahan konsentrasi CO di udara untuk mencapai ekuilibrium

yang baru.

Selain dari sumber yang telah disebutkan di atas, polusi udara oleh CO

juga terjadi selama merokok.Asap rokok mengandung CO dengan konsentrasi

sangat tinggi mencapai lebih dari 20.000 ppm. Selama dihisap, konsentrasi CO

tersebut terencerkan menjadi sekitar 400-500 ppm. Konsentrasi CO yang tinggi

dalam asap rokok yang terisap tersebut mengakibatkan kadar HbCO di dalam

darah meningkat. Selain berbahaya terhadap orang yang merokok, adanya asap

rokok yang mengandung CO juga berbahaya bagi orang di sekitarnya karena

asapnya dapat terisap.

4. Gambaran Klinis

Gejala intoksikasi karbon monoksida dapat bersifat ringan (gejala

konstitusional) sampai berat (koma, depresi pernapasan, dan hipotensi). Gejala

intoksikasi mulai muncul pada kadar HbCO sekitar 20%, dan jika konsentrasi

meningkat (20-30%) muncul gejala sesak napas. Aritmia dan gangguan konduksi

ventrikular terjadi pada kadar HbCO 30-40%. Kadar HbCO di atas 40% akan

menyebabkan syok kardiogenik, depresi pernapasan dan pusat vasomotor,

sementara kematian seringkali terjadi pada kadar HbCO 50-70%. Akan tetapi

perlu diketahui bahwa untuk beberapa kasus, kadar HbCO tidak berkorelasi

dengan tingkat keparahan gejala. Pada orang tua dan pada mereka yang menderita

penyakit berat seperti penyakit arteri koroner atau penyakit paru obstruktif kronik,

kadar HbCO 20-30% sudah dapat bersifat fatal.

Proses Pembentukan Hemoglobin (Hb)

Proses pembentukan (sintesis) hemoglobin (Hb) telah dimulai dalam tahap

eritroblas dan terus berlangsung sampai pada tingkat normoblast/retikulosit.

Meskipun eritrosit yang mudah telah meninggalkan sumsum tulang dan msauk

kedalam peredaran darah, namun pembentukan hemoglobin tetap berlangsung

dalam beberapa hari berikutnya.

Pembentukan hemoglobin (Hb) dapat berlangsung dalam beberapa tahap

dan dapat diikhtisarkan sebagai berikut :

1. 2 Suksinil – KoA + 2 Glisin membentuk senyawa Pirol

2. 4 Pirol akan membentuk senyawa Protoporfirin IX

3. Protoporfirin IX + Fe2+ membentuk senyawa Hem

4. 4 Hem + Polipeptida membentuk rantai hemoglobin (à atau ß)

5. Rantai 2à + Rantai 2ß membentuk hemoglobin A

Tiap rantai hemoglobin mempunyai berat rantai molekuk kira-kira 16000.

Rantai heomoglobin ini ada variasi yang sebenarnya ditentukan oleh susunan

asam amino dalam peptidanya. Berbagai jenis rantai tersebut dapat digambarkan

sebagai rantai alfa (à) dan rantai beta (ß), rantai gamma dan sebagainya. Pada

umumnya rantai hemoglobin pada orang dewasa adalah hemoglobin A, dimana

merupakan gabungan antara dua rantai alfa dan dua rantai beta.

Sifat yang penting dari molekul hemoglobin adalah kemampuan mengikat

oksigen dengan lemah dan secara reversibel. Setiap molekul hemoglobin

mengandung 4 Hem, oleh karena itu satu molekul hemoglobin mengandung

empat atom besi dan dapat megangkut empat molekul oksigen.

B. HEMOLISA

Hemolisis adalah pecahnya membran eritrosit , sehingga hemoglobin bebas

ke dalam medium sekelilingnya (plasma). Kerusakan membran eritrosit dapat

disebabkan oleh antara lain penambahan larutan hipotonis atau hipertonis ke

dalam darah, penurunan tekanan permukaan membran eritrosit, zat/unsur kimia

tertentu, pemanasan atau pendinginan, serta rapuh karena ketuaan dalam sirkulasi

darah. Apabila medium di sekitar eritrosit menjadi hipotonis (karena penambahan

larutan NaCl hipotonis) medium tersebut (plasma dan larutan) akan masuk ke

dalam eritrosit melalui membran yang bersifat semipermiabel dan menyebabkan

sel eritrosit menggembung. Bila membran tidak kuat lagi menahan tekanan yang

ada di dalam sel eritrosit itu sendiri, maka sel akan pecah, akibatnya hemoglobin

akan bebas ke dalam medium sekelilingnya. Sebaliknya bila eritrosit berada pada

medium yang hipertonis, maka cairan eritrosit akan keluar menuju ke medium

luar eritrosit (plasma), akibatnya eritrosit akan keriput (krenasi). Keriput ini dapat

dikembalikan dengan cara menambahkan cairan isotonis ke dalam medium luar

eritrosit (plasma). Hemolisis adalah kerusakan atau penghancuran sel darah merah

karena gangguan integritas membran sel darah merah yang menyebabkan

pelepasan hemoglobin.