Hidrólisis enzimática y su

aplicación en alimentos:

Por: Cristian Salazar Posada

Introducción.

1961 1970 1980 1990 2000 20090

50

100

150

200

250

300

Animal

Ano

Milh

õe

s d

e to

ne

lad

as

1990 1995 2000 2005 20070

20

40

60

Aquacultura

Ano

Milh

õe

s d

e to

ne

lad

as

Introducción.

Problema: Generación de residuos (Hueso,

Plumas, sangre, pelo):

Sub-aprovechados.

Problemas ambientales.

Introducción.

Los hidrolizados proteicos se muestran

como una nueva alternativa de

aprovechamientos:

Recuperación de péptidos funcionales.

Obtención de productos con mayor valor

agregado.

Tratamiento de residuos agroindustriales.

Aspectos generales.

Hidrólisis Proteica:

Es la ruptura química o enzimática de

moléculas de proteína en péptidos de

tamaños diversos y aminoácidos.

Hidrólisis Química.

Uso de bases o ácidos fuertes.

Destrucción de algunos aminoácidos.

Dificultad en el control de procesos.

Productos con características

variables.

Hidrólisis enzimática:

Uso de enzimas proteolíticas.

Productos de elevado valor nutricional y

funcional.

Especificidad en las enzimas y en el control

de proceso.

Hidrólisis enzimática:

Se elabora en condiciones moderadas,

evitando excesos en las variables de

proceso que afecten los productos (T,

pH).

Procesos controlados mediante la

inactivación de enzimas.

Desventajas de la hidrólisis

enzimática:

Costo elevado, dependiente al

proceso.

Inactivación de enzimas por procesos

térmicos o control de pH, encarece

productos.

Sustratos y materias primas.

Tipo de sustrato (Muy Importante).

Naturaleza del sustrato (Alto impacto

en la calidad del producto a obtener)

Material libre de libre o bajo en lípidos.

Sustratos y materias primas.

Libre de componentes que puedan

interferir (Contaminación)

Perfil de aminoácidos (Calidad nutricional

o funcionalidad)

Estructura de las proteínas.

Sustratos y materias primas.

Enzimas Proteolíticas.

Condiciones “optimas” dadas

por el fabricante.

Refinadas según su utilización.

Enzimas Proteolíticas.

Enzimas Proteolíticas.

Endopeptidasas: Rompe la proteína en

cadenas mas grandes, mas péptidos

menso aminoácidos libres.

Exopeptidasas: mayor cantidad de

aminoácidos libres pocos péptidos.

Enzimas Proteolíticas.

Grado de hidrólisis y curva de

reacción enzimática.

Método pH-Stat

Grado de hidrólisis y curva de

reacción enzimática.

GH: Grado de hidrólisis (pH- Stat Adler

Nissen 1986)

100h

h=)%GH(

total

h: Cantidad de enlaces peptidicos rotos, hTotal: N°

Total de enlaces peptidicos.

Grado de hidrólisis y curva de

reacción enzimática.

100hαMP

NV=100

h

h=)%GH(

total

bnaOH

total

VnaOH: Volumen de base gastado,

Nb: Normalidad de la base utilizada.

MP: Masa de proteina.

El valor de h Total para carne es

aproximado de 7,6

Grado de hidrólisis y curva de

reacción enzimática.

pHpK10+1

1=α

2400T298

T298+7,8=pK

T: Temperatura en K

Curva de hidrólisis enzimática.

Perfil de la curva de hidrólisis

enzimática.

Disminución de la concentración de

enlaces peptidicos.

Competencia entre el sustrato original

y los péptidos formados.

Disminución de la actividad

enzimática.

Variables

involucradas

Relación enzima sustrato.

Generalmente es 1:1

Menos agua, mayor economía en el

secado.

Muy viscoso el medio dificulta la

interacción enzima - sustrato

Temperatura.

Figura: Efeito da temperatura na cinética de hidrólise enzimática de frango, usando Alcalase (pH 8.0 e razão enzima:substrato ratio de 2.5%)

Relación enzima sustrato

Figura: Efeito da razão enzima;substrato na cinética de hidrólise enzimática de frango, usando Alcalase (pH 8.0 e 60°C)

pH

Figura: Efeito da razão enzima;substrato na cinética de hidrólise enzimática de frango, usando Alcalase (2,5% enzima e 60°C)

Aplicaciones.

Productos para individuos que no pueden

digerir proteína intacta.

Pequeños péptidos tienen mayor valor

nutricional. (gastrointestinal)

Fuente de nitrógeno para nutrición

deportiva.

Aplicaciones.

Retardan y previenen la oxidación

lipidica.

Pueden prevenir enfermedades

cardiovasculares, diabetes…

Fuente para saborizantes

(Aminoácidos libres) .

Propiedades Técnico- Funcionales.

Capacidad antiespumante.

Mejora de la solubilidad de las proteínas.

Retención de agua.

Formación de emulsiones.

Aplicaciones.

Péptidos bioactivos

¿ Preguntas?

Mil gracias !!!