Instituto Tecnológico de Tuxtla Gutiérrez

3.2 Regulación a nivel enzimático3.2.1 Inhibidores

SISTEMA ENZIMÁTICO: conjunto total de sustancias o componentes que participan o intervienen en la reacción catalizada

Sustrato, se denota por la letra S y es la molécula o sustancia sobre el cual actúa la enzima.Producto, se denota por la letra P y es el compuesto resultante de la acción de la enzima sobre el sustrato. Ejemplo Reacción:

Fermentación alcohólica, GlucolisisSustrato: Glucosa

Producto: Alcohol + CO2 + H2O

Centro activo o centro catalítico es la parte catalíticamente activa de la enzima y el punto de unión entre el sustrato y la enzima, es la cavidad en donde se fija el sustrato y por lo tanto el lugar en donde se lleva a cabo la reacción

Está constituido por dos centros esenciales: el centro de fijación o unión y el catalítico

Este centro es el responsable de dar la especificidad de las enzimas, dependiendo de la forma en que se encuentran ordenadoslos aminoácidos.

Otras partes del sistema enzimático lo constituyen la apoenzima, cofactor, holoenzima y grupo prostético.

una proteína no activa llamada Apoenzima y un componente no proteico llamado Cofactor que es necesario para que se lleve a cabo la actividad catalítica.

La enzima completa, constituida por la apoenzima y el cofactor recibe el nombre deHoloenzima, complejo catalíticamente activo. Si el cofactor está unido firmemente a la apoenzima,constituye un grupo prostético.

3.2 Regulación a nivel enzimático

• Cinética enzimática• La acción de las enzimas se caracteriza por la formación de un complejo que representa el

estado de transición del sustrato al producto.

COENZIMAS Y COFACTORES

Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras o constituyentes de naturaleza no

proteica, que en función de su naturaleza se clasifican en tres tipos:

Grupo prostético Coenzimacofactor

• Grupo prostético se refiere a aquella porción no carboxilo aminoácido de una proteína que le confiere alguna propiedad particular.

• Coenzima. Cuando es una molécula orgánica generalmente derivada de vitaminas hidrosolubles.

• Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas, por ejemplo el Cu,2+, Zn2+, Mg2+ Mn2+, Cl-1

Factores que afectan la actividad enzimaticapH

Efectos del ph

temperatura

Concentración de sustrato

En la inhibición no competitiva el inhibidor actúa sobre la enzima pero en un lugar distinto al sitio activo de la enzima, llamado sitio alostérico ocasionando que la enzima sufra una modificación estructural alterando así su conformación espacial lo que impide que el sustrato pueda unirse al sitio activo.

En la inhibición acompetitiva el inhibidor actúa sobre el complejo enzima-sustratoimpidiendo la catálisis del sustrato, por lo tanto su punto de unión del inhibidor es diferente al centro activo de la enzima.

Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividad enzimática.

La inhibición irreversible es diferente de la inactivación enzimática reversible. Los inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un tipo de enzima y no inactivan a todas las proteínas. No funcionan destruyendo la estructura proteínica, sino alterando específicamente la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitándolo. Por ejemplo, el pH y las temperaturas extremas causan la desnaturalización de casi todas las proteínas, pero este no es un efecto específico.

Reacción del inhibidor irreversible diisopropilfluorofosfato (DFP) con una serín-proteasa.