Kata Pengantar

Embed Size (px)

Citation preview

IGD |PROTEIN

1

KATA PENGANTAR

Puji dan Syukur kami Panjatkan ke Hadirat Tuhan Yang Maha Esa karena berkat limpahan Rahmat dan Karunia-Nya sehingga kami dapat menyusun makalah ini yang berjudul "Protein" tepat pada waktunya. Kami menyadari bahwa didalam pembuatan makalah ini berkat bantuan dan tuntunan Tuhan Yang Maha Esa dan tidak lepas dari bantuan berbagai pihak, untuk itu dalam kesempatan ini kami menghaturkan rasa hormat dan terima kasih yang sebesar-besarnya kepada semua pihak yang membantu dalam pembuatan makalah ini. Akhir kata semoga makalah ini dapat memberikan manfaat kepada para pembaca. Kami menyadari bahwa makalah ini masih jauh dari kesempurnaan baik dari bentuk penyusunan maupun materinya. Kritik dan saran dari pembaca sangat kami harapkan untuk penyempurnaan makalah selanjutnya.

Palembang,

Desember 2011

Tim Penyusun

IGD |PROTEIN

2

BAB 1 PENDAHULUAN

I.

LATAR BELAKANG

Masalah gizi masih cukup rawan dibeberapa wilayah Indonesia, terutama di wilayah pemukiman kumuh daerah perkotaan, wilayah yang sering dilanda musim kering. Dimana kondisi masyarakat tersebut banyak yang kekurangan gizi, banyak balita yang terkena gizi buruk. Gizi buruk / gizi kurang sering terjadi karena makanan yang tidak seimbang, terutama dalam hal protein. Protein sangat penting untuk membantu pertumbuhan anak-anak, dan meningkatkan daya tahan tubuh mereka. Dan juga kelebihan protein juga akan menimbulkan penyakit, seperti obesitas. Sehingga dapat menimbulkan penyakit seperti kwasiorkor, marasmus, dan obesitas. Oleh karena itu, kelompok kami akan membahas masalah mengenai protein, karena protein merupakan zat paling penting yang harus ada dalam tubuh manusia. Tapi masuh banyak juga kasus kekurangan energi protein (KEP).

IGD |PROTEIN

3

II.

RUMUSAN MASALAH

Berdasarkan uraian latar belakang di atas maka dapat ditentukan rumusan masalah dalam makalah ini seperti: 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. Apa pengertian protein ? Apa saja macam-macam protein ? Apa saja klasifikasi protein ? Apa fungsi protein bagi tubuh ? Apa saja bahan makanan yang mengandung protein ? Apa kegunaan simpanan protein dalam tubuh manusia ? Apa cadangan energi protein? Bagaimana metabolisme protein ? Bagaimana tips memilih protein yang baik ?

III.

TUJUAN

Dengan adanya makalah ini, diharapkan pembaca mampu : 1. 2. 3. 4. 5. Mengetahui definsi protein Mengetahui jenis-jenis protein Mampu membedakan manfaat dan kekurangan protein Mengetahui rangkaian yang membentuk protein Mengetahui tenpat penyimpanan protein

IGD |PROTEIN

4

IV.

MANFAAT

Hasil dari makalah ini diharapkan dapat memberikan manfaat kepada semua pihak, khususnya kepada mahasiswa untuk menambah pengetahuan dan wawasan tentang Lemak. Manfaat lain dari penulisan makalah ini adalah dengan adanya penulisan makalah ini diharapkan dapat dijadikan suatu pembelajaran bagi semua orang tentang apa saja fungsi dan akibat buruk yang ditimbulkan oleh lemak.

V.

METODE PENGUMPULAN DATA Data penulisan makalah ini diperoleh dengan metode studi kepustakaan. Metode

studi kepustakaan yaitu suatu metode dengan membaca telaah pustaka tentang masalah atau studi yang sedang dipelajari. Selain itu, tim penyusun juga memperoleh data dari internet.

IGD |PROTEIN

5

BAB 2 PEMBAHASAN

I.

PENGERTIAN

Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomermonomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan beberapa sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jns Jakob Berzelius pada tahun 1838. Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.

IGD |PROTEIN

6

II.

KOMPOSISI PROTEIN

Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan, dalam beberapa kasus, belerang. Protein adalah satu-satunya senyawa organic yang mengandung nitrogen, sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun. Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Beberapa dari asam amino ini dapat synthesized lain dari asam amino (disebut sebagai nonessential asam amino), sementara beberapa harus diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial). 1. a. Asam Amino Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein

Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein mempunyai gugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang terikat pada atom yang sama yaitu pada atom karbon alfa. Oleh karena itu asam amino ini disebut asam -amino dan secara umum rumus strukturnya dapat digambarkan seperti dibawah ini.

Struktur asam amino Suatu asam amino- terdiri atas: a. b. c. d. e. Atom C . Disebut karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). Atom H yang terikat pada atom C . Gugus karboksil yang terikat pada atom C . Gugus amino yang terikat pada atom C . Gugus R yang juga terikat pada atom C .

IGD |PROTEIN

7

Contoh struktur dari beberapa asam amino Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino yang lain disebabkan oleh perbedaan gugus R yang disebut rantai samping. Ada 20 asam amino yang bertindak sebagai pembangun molekul protein, rumus strukturnya, nama umum dan singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini : N o. a Nam gkatan Sin Sturktur gugus samping 1 in Alan a Al bik hidropi Sifat rantai

Vali n* 2 l

Va

IGD |PROTEIN

8

3 in*

Leus u

Le

4 ofan*

Tript p

Tr

5 onin*

Meti t

Me

IGD |PROTEIN

9

6 usin*

Isole

Ile

7 n

Proli o

Pr

8 alanin*

Fenil e

Ph

9 n

Seri

Ser

Polar tak bermuatan

IGD |PROTEIN

10

1 0 n

Glisi y

Gl

1 1 onin*

Thre r

Th

1 2 in

Siste s

Cy

1 3 ragin

Aspa n

As

IGD |PROTEIN

11

1 4 amin

Glut n

Gl

1 5 sin

Tiro r

Ty

1 6

Asa p

As atan pada (asam)

Bermu negative PH 7

m aspartat

IGD |PROTEIN

12

1 7

Asa u

Gl

m glutamate

1 8 nin

Argi g

Ar atan pada (basa)

Bermu positif PH 7

IGD |PROTEIN

13

1 9 *

Lisin s

Ly

2 0 din

Histi s

Hi

Catatan : tanda *) Asam Amino esensial Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok, asam amino nonenensial dan asam amino esensial. 12 jenis asam amino non-enensial di produksi oleh tubuh. Sedangkan 8 sisanya, berupa asam amino esensial yang harus didapatkan melalui makanan. Fungsi Asam Amino antra lain : 1. Penyusun protein, termasuk enzim. 2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan asam nukleat) 3. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor). Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L- asam amino sebagai berikut. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping R.Terdapat 4 golongan asam amino berdasarkan sifat sifat kandungan gugus R: 1. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik.IGD |PROTEIN 14

2. 3. 4.

Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negatif

Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik Alanin Isoleusin Leusin Metionin Fenilalanin Prolin Triptofan Valin polar bermuatan Asparagin Sistein Glutamin Glisin Serin Treonin Tirosin tak positif Arginin Histidin Lisin bermuatan negatif Asam Aspartat Asam glutamat bermuatan

b.

Asam amino esensial

Dari 20 asam amino pembangun molekul protein, ada delapan diantaranya yang tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa sehingga diperoleh melalui makanan. Asam amino semacam ini dikenal dengan asam amino esensial. Ciri cirri Asam amino essensial : 1. 2. 3. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air. mempunyai nama umum (trivial). Biasanya diambil (dipakai) dari sumber (dimana) pertama kali protein tersebut

ditemukan. Sebagai contoh, asparagin diisolasi pertama kali dari asparagus, asam glumatat diisolasi dari gandum, glisin berasal dari bahasa yunani yang artinya manis. Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai berikut: a. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat. Triptofan terdapat

pada telur, daging, susu skim, pisang, susu, dan keju. b. c. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging, ikan ,dan biji wijen. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi,

ikan,susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu tempe).IGD |PROTEIN 15

d.

Lisin: terdapat dalam protein kedelai, biji polong-polongan, dan ikan. Rata-

rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g. e. Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti daging,

susu, beras merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui kandungan leusin. f. g. Isoleusin; Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan katekolamin.

Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi tranmisi impuls saraf. Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapai, ikan, telur, dan kedelai. h. Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging, telar, susu dan

keju. Selain itu, asam amino esensial ini terdapat pada biji-bijian yang mengandung minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain: a. Tirosin; pertama kali di temukan dalam keju. Pembentukannya menggunakan

bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. Menurut penelitian yang dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan, tanpa efek samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam, keju, alpukat, pisang, ragi, ikan dan daging. b. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan metionin. Sistein juga di temukan pada bahan pangan seperti cabai, bawang putih, bawang bombai, brokoli, haver, dan inti bulis gandum. c. Serin

d. Prolin e. f. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen, hamper 2 per tiga. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa. Dalam

keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai monosodium glutamat atau MSG. g. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot. Aspartat juga dimungkinkan berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. h. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain, tetapi ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi kesehatan. Pada anak-anak, arginin sangatlah penting. Pangan sumber utama arginin ditemukan pada produk-produk peternakanIGD |PROTEIN 16

seperti daging, susu, telur, dan berbagai olahannya. Sedangkan dari produk tumbuhan, ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah. i. Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging, ikan, susu,

telur, dan kacang-kacangan. j. anak. k. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam glumatik. Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses biokimia. Secara alami, glutamin di temukan dalam gandum dan kedelai. l. Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan Histidin: bagi manusia, histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-

diperlukan pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan pula pada daging (segala macam sumber), telur dan susu (serta produk turunannya).

c.

Asam amino non protein

Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam makhluk hidup yang bukan merupakan protein dan strukturnya bukan asam -amino. Beberapa di antaranya sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam metabolism sel. Sebagai contoh, asam 3amino propinoat adalah suatu zat pemula di dalam biosintesis vitamin. Asam pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf).

O H2NCH2CH C OH

O OH

H2NCH2CH2 CH2

Asam 3-amino propionate (-alanin)CH2 HOCH2 C CH3

Asam 4-amino butanoat (-amino butirat)OH C H O C NHCH2CH2 O C OH

Asam pentotenat

IGD |PROTEIN

17

Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam -amino yang bukan penyusun protein. Senyawa ini merupakan senyawa di dalam biosintesis metionina.O H3CCH2CH2 CH C NH2 OH HOCH2CH2 O CH C NH2 OH

Homosisteina

Homosirena

d.

Pengaruh gugus samping

Berdasarkan atas struktur rantai samping, asam amino dibedakan menjadi asam amino asam, asam amino basa dan asam amino netral.

Beberapa contoh sebagai berikut:Asam glutamat Lisina Suatu asam Valin Suatu asam amino netral asam netral Serina Suatu amino

Suatu asam amino basa amino asam

Jadi kelebihan gugus COOH pada suatu asam amino menjadikan asam amino tersebut termasuk asam amino asam, sedangkan kelebihan gugus NH2 menjadikan asam amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Asam amino yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino netral. Reaksi-reaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada rantai samping. Misalnya hemoglobin adalah suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit) terdiri atas 146 unit asam amino. Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam glutamate.

IGD |PROTEIN

18

e.

Asam amino sebagai ion dipol

Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan data pKb = 12 dan pKa=10. Harga-harga ini adalah sesuai dengan pKa dari NH3 dan pKb dari gugus COO-. Atas dasar itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub berikut:COOH3N C R H

Gambar 1.3 asam amino netral Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan satu muatan negative pada satu molekul ion. Struktur semacam ini dinamakan ion dipole atau zwitterions. Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa, maka asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan basa kuat akan menghasilkan asam konjugat lemah. H+ + CH3OH+ + OHH+ + CH3COOOH- + RNH3+BASA ASAM BASA

CH3OH H2O CH3COOH H2O + RNH2ASAM

RNH3 + CIRNH3+ + H2OBASA ASAM

H2O

RNH3 + CIRNH2 + H3O+ASAM BASA

+

RNH3+ + H2O

RNH3OH + H+

Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas yaitu: a. NH2.IGD |PROTEIN 19

Gugus COO- adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan dengan gugus

b. COOH.

Gugus NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan dengan gugus

Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik leleh yang tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam pelarut organik. Kedua pernyataan di atas dapat dilihat pada persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat perubahan pH. Dalam pelarut air, asam amino berupa Zwiter ion sehingga dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor) Sebagai asam : H3N+CH(CH3)COO- H2NCH(CH3)COO- + H+ Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid )Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, COO-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitterion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

f.

Sifat-sifat asam dan basa amino

Karena asam amino mengikat gugus amino (NH2) dan gugus karboksil (COOH) di dalam satu molekul, maka asam amino mempunyai sifat ion ammonium (+NH3) dan sifat ion karboksilat (COO-), dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter yaitu dapat bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat basa atau menerima proton pada asam kuat.IGD |PROTEIN 20

Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino dapat dilukiskan sebagai berikut;+ OHOH-

R

CH

CO2HH++NH3

R

CHCOOH++NH3

R

CH COONH2 Asam amino pada pH tinggi 9bersifat basa) (3) pH makin tinggi

Asam amino pada pH rendah (bersifat asam) (2)

Bentuk ion dipole (netral) (1)

Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino. Dalam suasana asam (pH rendah) struktur (1) mengikat H+ menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1) bersifat basa dan dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OH- menghasilkan anion (3), sehingga (1) bersifat asam. Keasaman gugus +NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus COO, maka jumlah anion lebih banyak dari pada kation, sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan netto adalah negative.

g.

Stereokimia asam amino

Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan pusat kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai konfigurasi L. secara stereo struktur asam amino tesebut dapat dilukiskan sebagai berikut:COOH H C R NH COOH atau N2H C H atau N2H H COOH

R

R Proyeksi ficscher

L-asam amino (S-asam) Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi gliseraldehid, yang dilukiskan mengikuti proyeksi fischer. Apabila struktur umum asam amino juga dilukiskan menurut proyeksi fischer, maka konfigurasi L adalah apabila gugus amina (NH2) terletak disebelah kiri.

IGD |PROTEIN

21

CHO

COOH

HO CH2OH

H

N2H

H

L (-) gliseraldehid

R

L-asam amino

Setiap asam - amino mempunyai satu atau lebih atom karbon tak simetris, kecuali glisin, tetapi semuanya mempunyai konfigurasi L, karena itu disebut asam amino L-alfa. Jumlah stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom karbon tak simetris yang dimilikinya. Misalnya treonina atau isoleusina, masing-masing mempunyai dua atom karbon tak simetris. h. Reaksi asam amino

Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karbosilat, semua asam amino akan memberikan reaksi positif dari gugus-gugus fungsi ini. Sebagai contoh, gugus amino dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan. Dalam diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino, hanya akan dijelaskan dua reaksi yang cukup penting saja, yang bisa dipakai secara luas untuk identifikasi dan kuantitasi asam amino. Reaksi asam amino Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus - karboksil, - amino, dan gugus yang terdapat pada rantai samping (R). Enyawa amida, aster dan asilhalida dapat terbentuk dari asam amino ini.

Reaksi ninhidrin

Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino. Dengan memanaskan campuran asam amino dan nihidrin, terjadilah larutan berwarna biru yang intensitasnya dapat ditentukan dengan cara spektrofotometri. Semua asam amino dan peptide yang mengandung, gugus - amino bebas memberikan reaksi nihidrin yang positif. Prolina dan hidroksi prolina yang gugus asam aminonya tersubsitusi, memberikan hasil reaksi lain yang berwarna kuning.

IGD |PROTEIN

22

Reaksi sanger

Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus - amino dengan l-fluoro-2, 4dinitrobenzena (FDNB). Dalam suasan basa lemah, FDNB bereaksi dengan - asam amino membentuk derivate 2, 4-dinitrofetil, disebut DNP- asam amino. Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai polipedtida. FDNB juga bereaksi dengan gugus - amino dan derivate gugus - amino yang terjadi, diidentifikasi dengan cara kromatografi.

Reaksi dansil klorida

Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam amino denagn l-dimetil-amino naftalena-5-sulfonil klorida (dansil klorida). Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi, maka derivate dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara flourometri. reaksi edman reaksi edman merupakan reaksi antar - asam amino dengan fenilisotio-sianat, yang menghasilkan derivate asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam dalam pelarut nitrometana, yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin. Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan cara kromatografi. Reaksi edman ini juga dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu reaksi rantai polipeptida. reaksi basa Schiff reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus - amino dengan gugus aldehida. Basa Schiff biasanya terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzima antara asam amino dan substrat. reaksi gugus R

gugus SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfihidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat, dan menghasilkan merkaptida. Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi, memberikan hasil senyawa disuffida, dan sistina.

IGD |PROTEIN

23

analisia asam amino

prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat dipakai untuk menganalisa tidak hanya asam amino, tetapi juga peptide, protein, asam nukleat, nukleotida, lipida dan campuran karbohidrat. Berbagai cara kromatografi dan elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan sifat-sifatnya. i. alanin Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino kecuali glisinmemiliki isomer optik:L

Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer optis asam amino

dan

D.

Cara sederhana untuk mengidentifikasi

isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipeD.

Jika urutan ini terjadi dengan arah

putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2). Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipeL

meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe D.

IGD |PROTEIN

24

III.a.

STRUKTUR PROTEINAtom C . Disebut karena bersebelahan

Suatu asam amino- terdiri atas:

dengan gugus karboksil (asam). b. Atom H yang terikat pada atom C . c. Gugus karboksil yang terikat pada atom C . Gugus R yang juga terikat pada atom C . d. Gugus amino yang terikat pada atom C . e.

Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier dan struktur kuartener. 1. Struktur primer

Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida. Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.

2.

Struktur sekunder

Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari rangka protein. Pada struktur sekunder, protein sudah mengalami interaksi intermolekul, melalui rantai samping asam amino. Analisa defraksi sinar-X merupakan cara yang baik untuk mempelajari struktur sekunder protein serabut.

Kekuatan yang menstabilkan struktur protein Beberapa interaksi nonkovalen yang secara individual lemah, namun secara numerik cukup kuat menstabilkan konformasi protein. Kekuatan ini mencakup iktan hidrogen, interaksi hidrofobik, interaksi elektrostatik dan kekuatan van der Walls. Ikatan hidrogenIGD |PROTEIN 25

Residu dengan gugus polar R umumnya terdapat pada permukaan protein globuler, dimana residu tersebut membentuk ikatan hidrogen terutama dengan molekul air. Di bagian lain, residu aminoasil pada tulang punggung membentuk ikatan hidrogen antara satu dgn yang lain. Interaksi hidrofobik Interaksi ini meliputi gugus nonpolar R pada residu aminoasil yang dalam protein globular thipikal berada dalam bagian interior protein. Pembentukan interaksi ini digerakkan secara entropis. Keseluruhan bentuk yang sferis kasar mengurangi daerah permukaan. Konsentrasi residu nonpolar dalam bagian interor protein menirinkan jumlah residu permukaan dan memaksimalkan peluang bagi lapisan tipis molekul air permukaaan untuk membentuk ikatan hidrogen antara satu dengan yang lainnya yaitu suatu proses yang berkaitan dengan peningkatan entropi. Berkebalikan, lingkungan nonpolar membran biologik lebih memberikan peluang bagi residu permukaaan yang hidrofobik yang gugus nonpolar R nya berpartisipasi dalam interaksi hidrofobik dengan rantai samping akil ester asil lemak pada lapisan ganda membran. Interaksi elektrostatik Interaksi elektrostatik atau ikatan garam dibentuk antar gugus yang muatannya berlawanan seperti gugus terminal amino dan karboksil pada peptida dan gugus R bermuatan pada residu polar aminoasil. Gugus polar spesifik yang melakukan fungsi biologis yang esensial dapat terletak dalam celah yang menembus bagian interior protein. Karena residu polar dapat pula berpartisipasi dalam interaksi ionik, maka keberadaan garam seperti KCL dapat menurunkan secara bermakna interaksi ionik antar residu permukaan. Interaksi van der Walls Kekuatan van der Wall bersifat sangat lemah serta bekerja hanya pada jarak yang amat pendek mencakup komponen yang menarik dan yang menolak. Kekuatan yang menarik (attractive force) meliputi interaksi antar sifat bipoler yang terbentuk oleh fluktuasi monomer distribusi elektron pada atom didekatnya. Kekuatan yang menolak (repulsive pulse) turut berperan ketika dua buah atom datang begitu dekat sehingga orbit elektronnya saling tumpang tindih. Jarak dimana kekuatan yang menarik bekerja maksimal dan kekuatan yang menolak minimal disebut jarak kontak van der Walls.

IGD |PROTEIN

26

Ikatan yang membentuk struktur ini, didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet . b-sheet itu sendiri ada yang paralel dan juga ada yang anti-paralel, bergantung pada orientasi kedua rantai polipeptida yang membentuk struktur sekunder tersebut. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.

Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: alpha

helix (-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino

berbentuk seperti spiral; beta-sheet

(-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun

dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H); beta-turn,

(-turn, "lekukan-beta"); dan (-turn, "lekukan-gamma").

gamma-turn,

IGD |PROTEIN

27

3.

Struktur tersier

Struktur tersier terbentuk karena terjadinya perlipatan (folding) rantai -helix, konformasi , maupun gulungan rambang suatu polipeptida, membentuk globular, yang struktur tiga dimensiny lebih rumit daripada protein tersebut. Interaksi intra molekuler seperti ikatan hidrogen, ikatan ion, van der Waals, hidropobik turut menentukan orientasi struktur 3 dimensi dari protein. Beberapa protein telah dapat ditentukan struktur tersiernya, misalnya hemoglobin, mioglobin, lisozim, ribonulease dan kimo tripsinogen. Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering padat, berbentuk globuler.

Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI)

4.

Struktur kuartener

Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. Kemantapan struktur kuartener suatu protein oligomer disebabkan oleh interaksi dan ikatan non-kovalen yang lemah antara masing-masing sub bagiannya. Kemampuan untuk berhimpun diri daripada beberapa sub bagian ini merupakan ciri struktur kuartener suatu protein oligomer. Sebagian besar protein oligomer mengalami disidiasi pada pH tinggi atau rendah, juga bila ditempatkan dalam larutan urea atau garam berkonsentrasi tinggi. Dalam proses denaturasi ini, protein oligomer mengalami dua proses bertingkat, yaitu : 1. 2. Disosiasirantai polipeptida yang satu dengan yang lainnya Merenggangnya satuan rantai polipeptida

IGD |PROTEIN

28

Struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit, yang akan berdisosiasi pada proses pengenceran. Masing-masing sub bagian terdiri atas dua rantai polipeptida, dan .

Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein

Struktur protein dapat diketahui dengan kristalografi sinar-X atau pun spektroskopi NMR. Namun, kedua metode tersebut sangat memakan waktu dan relatif mahal. Sementara itu, metode sekuensing protein relatif lebih mudah mengungkapkan sekuens asam amino protein. Prediksi struktur protein berusaha meramalkan struktur tiga dimensi protein berdasarkan atas sekuens asam aminonya. Dengan perkataan lain, prediksi tersebut meramalkan struktur sekunder dan struktur tersier berdasarkan atas struktur primer protein. Metode prediksi struktur protein yang ada saat ini dapat dikategorikan ke dalam dua kelompok, yaitu metode pemodelan protein komparatif dan metode pemodelan de novo. Pemodelan protein komparatif (comparative protein modelling) meramalkan struktur suatu protein berdasarkan atas struktur protein lain yang telah diketahui. Salah satu penerapan metode ini adalah homology modelling, yaitu prediksi struktur tersier protein berdasarkan atas kesamaan struktur primer protein. Pemodelan homologi didasarkan atas teori bahwa dua protein yang homolog memiliki struktur yang sangat mirip satu sama lain. Pada metode ini, struktur suatu protein yang disebut dengan protein target, ditentukan berdasarkan atas struktur protein lain atau protein templet, yang telah diketahui dan memiliki kemiripan sekuens dengan protein target tersebut. Selain itu, penerapan lain pemodelan komparatif ialah protein threading yang didasarkan atas kemiripan struktur tanpa kemiripan sekuens primer.IGD |PROTEIN 29

Latar belakang protein threading ialah bahwa struktur protein lebih dikonservasi daripada sekuens protein selama evolusi; daerah-daerah yang penting bagi fungsi protein dipertahankan strukturnya. Pada pendekatan ini, struktur yang paling kompatibel untuk suatu sekuens asam amino dipilih dari semua jenis struktur tiga dimensi protein yang ada. Metodemetode yang tergolong dalam protein threading berusaha menentukan tingkat kompatibilitas tersebut. Struktur protein dapat ditentukan dari sekuens primernya tanpa membandingkan dengan struktur protein lain berdasarkan pendekatan de novo atau ab initio. Terdapat banyak kemungkinan dalam pendekatan ini, misalnya dengan menirukan proses pelipatan (folding) protein dari sekuens primernya menjadi struktur tersiernya (misalnya dengan simulasi dinamika molekular), atau dengan optimisasi global fungsi energi protein. Prosedur-prosedur ini cenderung membutuhkan proses komputasi yang intens sehingga saat ini hanya digunakan dalam menentukan struktur protein-protein kecil.

IGD |PROTEIN

30

IV.1.

KLASIFIKASI PROTEINKlasifikasi Protein didasarkan Fungsi Biologisnya Enzim

Enzim merupakan golongan protein besar dan paling penting. Pada jasad hidup yang berbeda terdapat berbagai macam enzim yang berbeda pula. Molekul enzim biasanya

berbentuk bulat (globular), sebagian terdiri atas satu rantai polipeptida dan sebagian lagi terdiri lebih dari satu polipeptida. Contoh enzim : ribonuklease, suatu enzim yang mengkatalisa hidrolisis RNA; sitokrom, berperan dalam proses pemindahan elektron; tripsin, katalisator pemutus ikatan peptida tertentu dalam polipeptida. 2. Protein pembangun

Protein pembangun berfungsi sebagai unsur pembentuk struktur. Beberapa contoh misalnya: protein pembungkus virus, merupakan selubung pada kromosoma; glikoprotein, merupakan komponon membran sel; -keratin, terdapat dalm kulit, bulu ayam dan kuku; sklerotin, terdapat dalam rangka luar insekta; fibroin, terdapat dalam kokon ulat sutera; kolagen , merupakan serabut dalam jaringan penyambung; elastin, terdapat pada jaringan penyambung yang elastis (ikat sendi) mukoprotein, terdapat dalam sekresi mukosa (lendir). 3. Protein kontraktil

Protein kontrakstil merupakan golongan protein yang berperan dalam proses gerak. Contohnya miosin, merupakan unsur filamen tak bergerak dalam miofibril; aktin, merupakan unsur filamen yang bergerak dalam miofibril; dinein, terdapat dalam rambut getar dan flagel. 4. Protein pengangkut

Protein pengangkut mempunyai kemampuan mengikat molekul mengikat molekul tertentu dan melakukan pengangkutan berbagai macam zat melalui aliran darah. Contohnya, hemoglobin, terdiri atas gugus senyawa heme yang mengandung besi terikat pada protein globin, berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah vertebrata; hemosianin, berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah beberapa macam invertebrata; mioglobin, sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot; serum albumin, sebagai alat pengangkut asam lemak dalam darah; -lipoprotein, sebagai alat pengangkut lipid dalam darah; seruloplasmin, sebagai alat pengangkut ion tembagadalam darah.

IGD |PROTEIN

31

5.

Protein Hormon

Seperti enzim, hormon juga termasuk protein yang aktif, sebagai contoh misalnya: insulin, berfungsi mengatur metabolisme glukosa, hormon adrenokortikotrop, berperan pengatur sintesis kortikosteroid; hormon pertumbuhan, berperan menstimulasi pertumbuhan tulang. 6. Protein bersifat racun

Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi, misalnya: racun dari closridium botulinun, menyebabkan keracunan bahan makanan; racun ular, suatu protein enzim yang menyebabkan terhidrolisisnya fosfogliserida yang terdapat dalam membran sel; risin, protein racun dari beras. 7. Protein pelindung

Umumnya terdapat dalam darah vertebrata. Contohnya: antibodi merupakan protein yang hanya dibentuk jika ada antigen (protein asing); fibrinogen, merupakan sumber pembentuk fibrin dalam proses pembekuan darah; trombin, merupakan komponen dalam mekanisme pembekuan darah. 8. Protein cadangan

Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh. Misalnyaovalbumin, merupakan protein susu; feritin. Merupakan tempat cadangan mbesi dalam limpa; zein, merupakan protein dalam biji jagung. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu ; asam amino. Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan

menghasilkan asam amino.

Berdasarkan bentuknya protein dikelompokkan sebagai berikut : Protein bentuk serabut (fibrous)

Protein ini terdiri atas beberapa rantai peptida berbentu spiral yang terjalin. Satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein bentuk serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan. Kolagen merupakan protein utama jaringan ikat. Elasti terdapat dalam urat, otot, arteri (pembuluh darah) dan jaringan elastis lain. Keratini adalah protein rambut dan kuku. Miosin merupakan protein utama serat otot.IGD |PROTEIN 32

Protein globuler

Berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam dan mudah denaturasi. Albumin terdapat dalam telur, susu, plasma, dan hemoglobin. Globulin terdapat dalam otot, serum, kuning telur, dan gizi tumbuh-tumbuhan. Histon terdapat dalam jaringanjaringan seperti timus dan pancreas. Protamin dihubungkan dengan asam nukleat. Protein konjugasi

Merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan non-asam amino. Nukleoprotein terdaoat dalam inti sel dan merupakan bagian penting DNA dan RNA. Nukleoprotein adalah kombinasi protein dengan karbohidrat dalam jumlah besar. Lipoprotein terdapat dalam plasma-plasma yang terikat melalui ikatan ester dengan asam fosfat seperti kasein dalam susu. Metaloprotein adalah protein yang terikat dengan mineral seperti feritin dan hemosiderin adalah protein dimana mineralnya adalah zat besi, tembaga dan seng.

Menurut kelarutannya, protein globuler dibagi menjadi : Albumin : laut dalam air terkoagulasi oleh panas. Ex : albumin telur, albumin serum. Globulin : tak larut air, terkoagulasi oleh panas, larut dalam larutan garam, mengendap dalam larutan garam, konsentrasi meningkat. Ex : Ixiosinogen dalam otot. Glutelin : tak larut dalam pelarut netral tapi tapi larut dalam asam atau basa encer. Ex : Histo dalam Hb. Plolamin/Gliadin : larut dalam alcohol 70-80% dasn tak larut dalam air maupun alcohol absolut. Ex : prolaamin dalam gandum. Histon : Larut dalam air dasn tak larut dalam ammonia encer. Ex : Hisron dalam Hb. Protamin : protein paling sederhana dibanding protein-protein lain, larut dalam air dan tak terkoagulasi oleh panas. Ex : salmin dalam ikatan salmon.

IGD |PROTEIN

33

Berdasarkan senyawa pembentuk Protein sederhana (protein saja ) ex : Hb Protein kojugasi dan senyawa non protein

Protein yang mengandung senyawa lain yang non protein disebut protein konjugasi. protein yang mengandung senyawa non protein disebut protein sederhana. Ex : 9 Glikoprotein terdapat pada hati.

Berdasarkan keberadaan asam amino esensial. Dikelompokkan kedelapan asam amino esensial yang harus disediakan dalam bentuk jadi dalam menu makanan yang dikonsumsi sehari-hari. Isoleusin Leussin Lisin Methionin (asam amino esensial), fungsinya dapat digantikan sistin (semi esensial) secara tidak sempurna. Penilalanin, yang fungsinya dapat digantikan tirosin (semi esensial) tidak secara sempurna, akan tetapi paling tidak dapat menghematnya. Threonin Triptopan Valin

IGD |PROTEIN

34

V.

SUMBER PROTEIN Protein Hewani

Protein terdiri dari beberapa asam amino, yang mana sebagian dapat diproduksi oleh tubuh dan sebagian lagi tidak. Asam amino yang tidak dapat diproduksi oleh tubuh atau disebut dengan asam amino essensial dapat kita peroleh dari makanan. Dibandingkan dengan protein dari tumbuhan, protein hewani seperti daging, ikan, susu, keju, dan telur mengandung semua 9 asam amino essensial yang diperlukan tubuh. Produk yang berasal dari hewan umumnya mengandung tinggi lemak. Walaupun demikian, bukan berarti kita tidak boleh mengkonsumsinya. Konsumsi daging dan susu yang rendah lemak merupakan solusi yang terbaik untuk mendapatkan kebaikan produk hewani.

1. Red Meat Konsumsi red meat seperti daging sapi, kambing dan domba baik untuk tubuh. Selain sebagai sumber protein,red meat juga penting sebagai sumber vitamin B12 and zat besi heme. Vitamin B12 merupakan vitamin yang sulit ditemui pada tumbuhan. Oleh sebab itu, orang yang hanya mengkonsumsi protein nabati memiliki resiko kekurangan vitamin B12. Zat besi terdapat dalam 2 bentuk; heme dan non-heme. Zat besi heme adalah tipe zat besi yang lebih mudah untuk diserap oleh tubuh dibandingkan dengan non-heme. Oleh sebab itu, konsumsi red meat baik untuk memastikan kecukupan zat besi pada tubuh.

IGD |PROTEIN

35

2. White Meat Ayam merupakan salah satu contoh sumber protein dari white meat. Sama halnya dengan red meat, ayam juga mengandung lemak dan kolesterol. Lemak ayam banyak terdapat pada kulit dan bagian paha ayam, oleh sebab itu pilihlah bagian dada ayam.

3. Fish Tentunya kita semua sudah tahu kalau ikan merupakan makanan tinggi protein. Namun, berbeda dengan daging, kita tidak perlu kuatir akan kandungan lemak pada ikan. Beberapa jenis ikan, seperti gindara memiliki kadar lemak yang sangat rendah. Ikan lainnya seperti salmon dan tuna memiliki kandungan lemak yang cukup banyak, namun jangan kuatir karena lemak yang terkandung di dalamnya merupakan lemak baik Omega 3.

IGD |PROTEIN

36

4. Susu dan produk olahannya 80% protein pada whole milk merupakan protein kasein, sedangkan 20% sisanya adalah protein whey. Kombinasi kedua jenis protein ini akan mengoptimalkan latihan sixpack Anda. Protein whey dapat diserap dengan cepat oleh tubuh sehingga cocok untuk dikonsumsi sebelum latihan. Sebaliknya, efek slow release dari protein kasein baik untuk mempertahankan kandungan protein selama Anda tidur. Susu tinggi protein kasein dapat ditemukan pada L-Men Regular Slow Release Formula. Pada penderita lactose intolerance, konsumsi susu dapat menyebabkan diare, sehingga dapat diganti dengan konsumsi yoghurt. Hal ini memungkinkan karena laktosa pada yoghurt sudah dipecah melalui proses fermentasi. L-Men juga menyediakan solusi lainnya, yaitu melalui L-Men Hi Protein Asiatix. Kandungan laktosa nya yang rendah aman untuk dikonsumsi oleh penderita lactose intolerance.

IGD |PROTEIN

37

5. Telur Telur adalah salah satu makanan yang lazim untuk dikonsumsi oleh penggemar fitnes untuk memenuhi kebutuhan protein yang tinggi sejak dahulu kala. Why is that? Kualitas protein dinilai dengan beberapa parameter, salah satunya adalah biological value (BV). Semakin tinggi nilai BV artinya protein semakin mudah protein terserap dalam tubuh. Dibandingkan dengan sumber protein lainnya, nilai BV (whole eggs) adalah yang paling tinggi, yaitu 100.

6. Ikan Teri Mungkin Anda akan terkejut dengan fakta ini. Yes, makanan yang sering kali disepelekan ini (sering mendapatkan predikat makanan rakyat) ternyata tinggi kandungan proteinnya. Walaupun ukurannya kecil, ternyata kandungan proteinnya mencapai 10%. Selain protein, Anda juga bisa mendapatkan kalsium dari konsumsi ikan teri.IGD |PROTEIN 38

Potein NabatiDikutip dari Livestrong, berikut ini alternatif makanan sumber protein nabati 1. Kacang Kedelai

Selain kaya protein, kacang kedelai juga rendah lemak dan mengandung phytochemical seperti isoflavon, asam phytc dan saponin. Kandungan ini baik untuk mengurangi potensi terkena penyakit jantung, osteoporosis dan kanker. Kedelai mengandung 29 gram protein per cangkirnya. 2. Tahu

Makanan sumber protein ini kaya nutrisi, terutama protein bisa diolah menjadi berbagai kreasi masakan. Bisa dikonsumsi bersama salad, dikukus, digoreng ataupun panggang. Selain bergizi, tahu juga mudah menyatu dengan bumbu dan makanan lain sehingga Anda tidak akan bosan memakannya. 3. Yoghurt

Makanan sumber protein ini mengandung kalsium tinggi dan protein. Biasakan untuk mengonsumsi yoghurt setiap hari. Bisa dikonsumsi langsung, dicampur buah, smoothies, atau bisa jadi tambahan untuk sup dan kari. 4. Almond

Makanan sumber protein ini rendah karbohidrat, tinggi kalsium dan protein. Selain itu, almond juga mengandung serat alami, dapat dikonsumsi mentah atau bahan penambah rasa pada makanan lain. 5. Kacang-kacangan

Makanan sumber protein jenis kacang-kacangan seperti kacang polong, buncis atau kacang panjang mengandung serat dan protein tinggi. Satu cangkir kacang-kacangan mengandung 12-15 gram protein. 6. Brokoli

Makanan sumber protein ini mengandung 5 gram protein dalam satu cangkir, juga serat, karbohidrat, vitamin dan mineral sehingga digolongkan sebagai sayur dengan nutrisi lengkap. Anda bisa menjadikannya salah satu pilihan bahan masakan sehari-hari. 7. Tempe

Bahan makanan sumber protein dari fermentasi kedelai ini cukup enak dan lezat. Kaya akan protein nabati, dan bisa diolah menjadi makanan apa saja. 8. Keju

IGD |PROTEIN

39

Semua jenis keju adalah makanan sumber protein yang baik. Cobalah keju cheddar atau mozzarella yang dicampur ke dalam salad, pasta, sandwich atau sup. Satu hal yang harus diperhatikan, terutama bagi Anda yang sedang diet, keju mengandung lemak. Sehingga batasi konsumsi Anda tak lebih dari 1 ons per hari. 9. Bayam

makanan sumber protein ini dalam satu cangkir bayam terkandung 3 gram protein. Anda bisa mengonsumsinya dengan cara dikukus, rebus atau cah. Pastikan Anda tidak terlalu lama memasaknya, agar rasa tidak berubah dan nutrisinya tetap terjamin. Sedikit ide untuk mengolah bayam; kukus sebentar lalu bumbui dengan merica hitam dan sedikit minyak zaitun.

IGD |PROTEIN

40

VI.1. 2.

FUNGSI PROTEINProtein merupakan enzim atau subunit enzim, misal ribonuklease, tripsin Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misal protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton

Protein memiliki berbagai fungsi seperti:

3.

Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, misal Trombin

4.

Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon, misal insulin, hormon tumbuh (auksin),

5.

Protein

sebagai

komponen

penyimpanan/

nutrient,

misal

kasein

(susu),ovalgumin (telur),gliadin (gandum) dan transportasi hara di tumbuhan 6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). 7. Pada organisme lain, protein memiliki fungsi lain seperti Monelin, pada suatu tanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis ataupun protein anti beku pada ikan. 8. Untuk membangun dan mengganti sel-sel jaringan tubuh manusia

Tubuh sangat efisien dalam memelihara protein yang ada dan menggunakan kembali asam amino yang diperoleh dari pemecahan jaringan untuk membangun kembali jaringan yang sama atau jaringan yang lain.Untuk membentuk jaringan baru seperti tulang, masa otot, darah. Untuk tumbuh diperlikan protein dalam jumlah yang cukup. Bila protein dalam makanan tidak cukup dengan sendirinya pertumbuhan tubuh akan terganggu. 9. Pembentukan ikatan-ikatan esensial tubuh

Hormon-hormon seperti tyroid, insulin dan epinefrin adalah protein. Demikian berbagai enzim yna bertindak sebagai katalisator. Hb, pigmen darah yang berwarna merah, berfungsi sebagai pengangkut oksigen dan karbondioksida adalah ikatan protein. Asam amino triptofan berfungsi sebagai prekusor nitami niasin dan penganta saraf serotin yang berfungsi membawa pesan dari sel saraf yang satu ke yang lain. 10. Mengatur keseimbangan air

Cairan tubuh terdapat dalam tiga kompartemen : intraseluler, ekstraseluler dan intravaskuler. Distribusu cairan tubuh dalam kompartemen harus dijaga keseimbangannya. Keseimbangan diperoleh melalui sistem komplek yang melibatkan protein dan elektrolit.IGD |PROTEIN 41

11.

Memelihara netralitas tubuh

Protein tubuh bertindak sebagai buffer untuk menjaga PH pada taraf konstan. 12. Pembentukan anti body

Kemampuan tubuh untuk melakukan detoksifikasi terhadap bahan racun dikontrol oleh enzim di dalam hati. Kekurangan protein kemampuan tubuh untuk menghalangi pengaruh toksik berkurang. 13. Mengangkut zat-zat gizi

Protein memegang peranan potensial dalam mengangkut zat-zat gizi dalam saluran cerna melalui dinding saluran cerna kedalam darah, dari darah ke jaringan melalui membran sel ke dalam sel. 14. Sumber energi

Sebagai sumber energi, protein eqiuvalen dengan karbohidrat, karena menhasilkan 4 kkal/g protein.

IGD |PROTEIN

42

VII.

KEBUTUHAN PROTEIN

Kebutuhan protein bagi manusia dapat ditentukan dengan cara menghitung jumlah protein yang diganti dalam tubuh. Ini bisa dilakukan dengan menghitung jumlah unsur nitrogn (zat lemas) yang ada dalam protein makanan dan menghitung pula jumlah unsur nitrogen yang dikeluarkan tubuh melalui air seni dan tinja. Penggunaan protein dapat dipengaruhi oleh banyak faktor, sehingga dalam prakteknya jumlah protein itu belum dapat memenuhi kebutuhan. Sebabnya antara lain :

Kadar protein 18,75 gram itu dalam tubuh akan menyebabkan beberapa reaksi kimia

yang tidak bisa berlangsung dengan baik. Kecernaan protein itu sendiri. Tidak semua bahan makanan yang mengandung serat-

serat proteinnya bisa diambil tubuh. Karena adanya serat-serat ini, enzim-enzim tidak bisa masuk untuk memecah protein. Berdasarkan pertimbangan diatas, maka ditetapkan bahwa kebutuhan protein bagi seorang dewasa adalah 1 gram untuk setiap kilogram berat badannya setiap hari. Untuk anak-anak yang sedang tumbuh, diperlukan protein yang lebih banyak, yaitu 3 gram tiap satu kilogram berat badannya. Disamping itu, mengingat adanya protein sempurna dan tidak sempurna berdasarkan jumlah dan macam-macam asam amino yang ada dalam makanan, maka untuk menjamin agar tubuh benarbenar mendapatkan asam amino dalam jumlah dan macam yang cukup, sebaiknya untuk orang dewasa 1/5 dari protein yang diperlukan haruslah protein yang berasal dari hewan, sedangkan untuk anak-anak 1/3 dari jumlah protein yang mereka perlukan.

IGD |PROTEIN

43

VIII.

SINTESIS PROTEIN

Tahap utama sintesis protein

Tahap 1 : Aktivasi asam amino Tahap ini terjadi di sitosol, bukan pada ribosom. Masing- masing dari 20 asam amino diikat secara kovalen dengan suatu RNA pemindah spesifik dengan memanfaatkan energi ATP. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim pengaktif yang memerlukan Mg2+ sebagai kofaktor yang masing- masing spesifik bagi satu asam amino dan bagi tRNA-nya.

Tahap 2 : Inisiasi Rantai Polipeptida RNA pembawa pesan yang membawa sandi bagi polipeptida yang akan dibentuk diikat oleh subunit ribosom yang berukuran lebih kecil, diikuti oleh inisiasi asam amino yang diikat oleh tRNA-nya membentuk suatu kompleks inisiasi. tRNA asam amino penginisiasi ini berpasangan dengan triplet nukleutida spesfik atau kodon pada mRNA yang menyandi permulaan rantai polipeptida. Dalam proses ini memerlukan guanosin trifosfat (GTP), dilangsungkan oleh tiga protein sitosol spesifik yang dinamakan faktor inisiasi. Inisiasi pada prokariotik memerlukan : (1) subunits 30S, yang mengandung RNA ribosomal 16S, (2) mRNA penyandi polipeptida yang akan dibentuk (3) N- formilmetioniltRNAfmet pemula (4) serangkaian tiga protein yang dinamakan faktor inisiasi (IF-1, IF-2, dan IF-3), (5) GTP. Pembentukan kompleks inisiasi terjadi dalam tiga tahap. Tahap pertama, subunit ribisom 30S mengikat faktor inisiasi 3 (IF-3), yang mencegah bergabungnya subunit 30S dan 50S, sehingga kodon pemula pada mRNA [(5)AUG(3)] mengikat lokasi khusus pada subunit 30S oleh isyarat pemula khusus pada mRNA yang terletak pasa sisi 5 kodon AUG.

IGD |PROTEIN

44

Tahap kedua, kompleks subunit 30S, IF-3 dan mRNA membentuk kompleks yang lebih besar dengan mengikat protein pengawal IF-2yang telah mengandung GTP terikat dan N- formilmetionol- tRNAfmet pengawal, yang ditempatkan dengan tepat pada kodon pengawal. Tahap ketiga, kompleks berukuran besar bergabung dengan subunit ribosomal 50S dan dengan bersamaan dengan itu, molekul GTP yang terikat dengan IF-2 dihidrolisis menjadi GDP dan fosfat yang segera dibebaskan. IF-3 dan IF-2 juga terlepas dari ribosom. Sekarang didapatkan ribososm 70S fungsional, yang dinamakan kompleks inisiasi yang mengadung mRNA dan N-formilmetionil t-RNAfmet pada keseluruhan kompleks 70Sini dijamin oleh dua titik pengenal dan perlekatan. Pada titik pengenalan antikodon triplet pada aminoasil tRNA pemula berpasanga basa secara antiparalel dengan triplet kodon AUG didalam mRNA. Titik perlekatan kedua aminoasi-tRNA pemula ini adalah pada sisi P ribosom. Ribosom mempunyai dua tempat untuk mengikat aminoasil-tRNA, tempat aminoasil atau tempat A, dan tempat peptidil atau tempat P. Masing- masing merupakan rangkaian subunit 50S dan 30S dalam posisi spesifik.

Tahap 3 : Pemanjangan Rantai polipeptida diperpanjang oleh pengikatan kovalen unit asam amino berturutturut, masing-masing diangkut menuju ribosom dan diletakkan ke tempatnya secara benar oleh tRNA masing-masing, yang berpasangan dengan kodonnya pada molekul RNA pembawa pesan. Pemanjangan digiatkan oleh protein sitosol yang dinamakan faktor pemanjangan. Energi yang diperlukan untuk mengikat setiap aminoasil t-RNA yang datang dan untuk pergerakan ribosom disepanjang RNA pembawa pesan satu kodon diperoleh dari hidrolisis dua molekul GTP bagi setiap residu yang ditambahkan ke polipeptida yang sedang tumbuh. Terdapat 3 faktor penunjang yaitu Tu, Ts, dan G. Tahapannya, pertama, aminoasil-tRNA diikat oleh kompleks faktor penunjang Tu, yang mengandung molekul GTP terikat yang kemudian akan berikatan dengan kompleks inisiasi 70S, bersamaam dengan itu GTP terhidrolisis dan kompleks Tu-GDP dibebaskan dari ribosom 70S. kompleks Tu-GTP dibentuk kembali dari kompleks Tu-GDP oleh semua faktor Ts dan GTP. Aminoasil-tRNA yang baru terbentuk tersebut akan terikat pada tempat aminoasil atau tempat A.

IGD |PROTEIN

45

Tahap kedua, ikatan peptida yang baru terbentuk diantara asam amino yang tRNAnya terletak pada tempat A dan P pada ribosom yang terjadi melalui pemindahan gugus asil N-formilmetionion pemula dari tRNA-nya ke gugus amino asam amino yang baru memasuki tempat A, dengan dikatalisis oleh peptidil transferase. Terbentuk di peptidil tRNA pada tempa A dan sekarang tRNAfmet pemula yang telah kosong terikat pada tempat P. tahap ketiga, ribososm bergerak di sepanjang mRNA menuju ujung 3-nya melampaui jarak satu kodon. Pergrakan ribosom menggeser dipeptidil tRNA dari tempat A ke tempat P, karena dipeptidil tRNA masih terikat pada kodon kedua mRNA dan menyebabkan pelepasan tRNA semula pada tempat A dan kodon kedua pada tempat P. Pergeseran ytersebut dinamakan tahap translokasi yang memerlukan faktor perpanjangan G dan juga hidrolisis molekul GTP (sebagai sumber energi) lainnya secara bersamaan . Perubahab tersebut menggerakkan ribososn kekodon berikutnya menuju ujung 3 mRNA. Pada setiap penambahan residu asam amino, rantai polipeptida selalu tetap terikat pada tRNA asam amino terakhir yang masuk.

Tahap 4 : Terminasi dan pembebasan Terminasi polipeptida didisyaratkan oleh satu diantara tiga triplet terminasi (UAA, UAG, dan UGA) dimana triplet tersebut tidak menyandi asam amino manapun. Sekali ribosom mencapai kodon terminasi, ada tiga faktor pengakhir (terminasi) atau faktor

pembebas, yaitu protein R1, R2, dan S, yang kemudian turut menyebabkan (1) penguraian hidrolitik polipeptida dari ujung tRNA terakhir dan melepaskannya dalam bebtuk bebas, (2) pelepasan tRNA terakhir yang sekarang kosong dari tempat P, dan (3) dissosiasi ribosom 70S menjadi subunit 30S dan 50S nya siap untuk memulai rantai polipeptida yang baru.

Tahap 5 : pelipatan dan pengolahan Untuk memperoleh bentuk aktifnya secara biologis, polipeptida harus mengalami pelipatan menjadi konfirmasi tiga dimensi yang benar. Sebelum dan sesudah pelipatan, polipeptida baru dapat mengalami pengolahan oleh kerja enzimatik untuk melepaskan asam amino penginisiasi, dan mengikat gugus fosfat, metil, karboksil atau gugus lain pada residu asam amino tertentu, atau untuk mengikat gugus oligosakarida atau gugus prostetik. Perubahan yang terjadi tersebut dinamakan modifikasi pasca translasi, dimana pengolahannya bergantung pada proteinnya.

IGD |PROTEIN

46

Modifikasi terminal amino dan terminal karboksil, semua polipeptida dimulai dengan residu N-formilmetionin pada prokariotik dan metionin pada eukariota. Namun gugus formil, residu metionin pemuka, dan kadang satu atau lebih residu berikutnya dapat dibebaskan oleh kerja spesifik dan oleh karena itu tidak muncul pada protein bentuk akhir. Pada beberapa protein , gugus amino pada residu terminal amino mengalami asetilasi setelah transkripsi, pada protein lain residu terminal karboksil dapat dimodifikasi. Terlepasnya urutan pemberi isyarat, beberapa protein dibuat dengan urutan ekstra polipeptida, yang terdiri dari 15 sampai 30 residu pada ujung terminal amino, untuk mengarahkan protein sampai tujuan , didalam sel urutan pengisyarat akan dibebaskan oleh peptidase spesifik. Fosforilasi Asam Amino Hidroksi, gugus hidroksil residu serin, treonin, dan tirosin beberapa protein mengalami fosforilasi secara enzimatik oleh ATP, menghasilkan residu fosfoserin, fosfotreonin, dan fosfotirosin (gugus fosfat yang berikatan pada polipeptida ini bermuatan negatif). Fosforilasi residu tirosin spesifik beberapa protein ternyata merupakan tahap penting di dalam transformasi sel normal menjadi sel kanker. Reaksi karboksilasi, gugus karboksil tambahan dapat ditambahkan kepada residu asam aspartat dan glutamat beberapa protein. Metilasi gugus R, pada beberapa protein, residu lisin tertentu mengalami metilasi enzimatik. Residu monometil dan metilisin terdapat pada beberapa protein otot dan sitikrom c. pada protein lain, gugs karboksilat beberapa residu glutamat mengalami metilasi, yang membebaskan muatan negatifnya. Pengikatan Rantai Sisi Karbohidrat, pada beberapa glikoprotein, rantai sisi karbohidrat diikat secara enzimatis pada residu asparagin, pada glikoprotein lain diikat pada residu serin dan treonin. Contoh, ptoteoglikan yang melapisi mambran mukosa, mengandung rantai sisi oligosakarida. Penambahan Gugus Prostetik, banyak enzim mengandung gugus prostetik yang terikat secara kovalen yang penting bagi aktivitasnya. Gugus prostetik ini juga diikat pada rantai polipeptida setelah protein meninggalkan ribosom.contohnya, molekul biotin yang terikat secara kovalen pada asetil KoA karboksilase dan gugus heme sitokrom c.

IGD |PROTEIN

47

Pembentukan Jembatan Sulfida, beberapa protein yang dikeluarkan dari sel eukaryotik setelah mengalami pelipatan spontan menjadi konformasi seutuhnya, terikat menyilang secara kovalen oleh pembentukan gugus disulfida secara enzimatis dari residu sistein didalam satu rantai polipeptida atau diantara dau rantai. Jembatan yang terbentuk dengan cara ini membantu melindungi konformasi lipatan asal molekul protein dari denaturasi.

IGD |PROTEIN

48

IX.

KEKURANGAN PROTEIN

Kekurangan protein banyak terdapat pada masyarakat sosial ekonomi rendah. Kekurangan protein murni pada stadium berat menyebabkan Kwasiorkor pada anak-anak dibawah lima tahun (balita). Kekurangan protein sering ditemukan secara bersamaan dengan kekurangan energi yang menyebabkan kondisi yang dinamakan Marasmus.

1.

Kwasiorkor.

Istilah kwashiorkor pertamakali diperkenalkan oleh Dr. Cecily Williams pada tahun 1933, ketika ia menemukan keadaan ini di Ghana, Afrika. Dimana dalam bahasa Ghana kwashiorkor artinya penyakit yang diperoleh anak pertama, bila anak kedua sedang ditungu kelahirannya. Kwashiorkor lebh banyak terdapat pada usia dua hingga tiga tahun yang sering terjadi pada anak yang terlambatmenyapih, sehingga komposisi gizi makanan tidak seimbang terutama dalam hal protein. Kwashiorkor Gejalanya : pertumbuhan terhambat. Otot-otot berkurang dan lemah. Edema. Muka bulat seperti bulan (moonface) Gangguan psikimotor. Ciri khas dari kwashiorkor yaitu terjadinya edema di perut, kaki dan tangan. Kehadiran kwashiorkor erat kaitannya dengan albumin serum. Pada kwashiorkor gambaran klinik anak sangat berbeda. Berat badan tidak terlalu rendah, bahkan dapat tertutup oleh adanya udema, sehingga penurunan berat badan relatif tidak terlalu jauh, tetapi bila pengobatan odema menghilang, maka berat badan yang rendah akan mulai menampakkan diri. Biasanya berat badan tersebut tidak sampai dibawah 60 % dari berat badan standar bagi umur yang sesuai. Ciri-ciri : Rambut halus, jarang, dan pirang kemerahan kusam. Kulit tampak kering (Xerosis) dan memberi kesan kasar dengan garis-garis permukaan yang jelas. Didaerah tungkai dan sikut serta bokong terdapat kulit yang menunjukkan hyper pigmentasi dan kulit dapat mengelupas dalam lembar yang besar, meninggalkan dasar yang licin berwarna putih mengkilap. Perut anak membuncit karena pembesaran hati. Pada pemeriksaan mikroskopik terdapat perlemkan sel-sel hati. dapat terjadipada konsumsi energi yang cukup atau lebih.

IGD |PROTEIN

49

2.

Marasmus

Marasmus berasal dari kata Yunani yang berarti wasting merusak. Marasmus umumnya merupakan penyakit pada bayi (12 bulan pertama), karena terlambat diberi makanan tambahan. Hal ini dapat terjadi karena penyapihan mendadak, formula pengganti ASI terlalu encer dan tidak higienis atau sering terkena infeksi. Marasmus berpengaruh dalam waku yang panjang terhadap mental dan fisik yang sukar diperbaiki. Marasmus adalah penyakit kelaparan dan terdapat banyak di antara kelompok sosial ekonomi rendah di sebagian besar negara sedang berkembang dan lebih banyak dari kwashiorkor. Gejalanya : Pertumbuhan terhambat. Lemak dibawah kulit berkurang. Otot-otot berkurang dan melemah. Erat badan lebih banyak terpengaruh dari pada ukuran kerangka, seperti : panjang, lingkar kepala dan lingkar dada. Muka seperti orang tua (oldmans face). Pada penderita marasmus biasanya tidak ada pembesaran hati (hepatomegalia) dan kadar lemak serta kholesterol didalam darah menurun. Suhu badan juga lebih rendah dari suhu anak sehat, dan anak tergeletak in-aktif, tidak ada perhatian bagi keadaan sekitarnya.

IGD |PROTEIN

50

X.

KELEBIHAN PROTEINMakan yang tinggi protein biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan

obesitas. Kelebihan protein dapat menimbulkan asidosis, dehidrasi, diare, kenaikan amoniak darah, kenaukan ureum darah dan demam. Kelebihan asam amino memberatkan ginjal dan hati yang hjarus memetabolisme mengeluarkan nitrogen. Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh. Makanan yang tinggi proteinnya biasanya tinggi lemak sehingga dapat menyebabkan obesitas. Diet protein tinggi yang sering dianjurkan untuk menurunkan berat badan kurang beralasan. Kelebihan dapat menimbulkan masalah lain, terutama pada bayi. Kelebihan asam amino memberatkan ginjal dan hati yang harus memetabolisme dan mengeluarkan kelebihan nitrogen.

Kelebihan protein akan menimbulkan asidosis, dehidrasi, diare, kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah, dan demam. Ini dilihat pada bayi yang diberi susu skim atau formula dengan konsentrasi tinggi, sehingga konsumsi protein mencapai 6 g/kg BB. Batas yang dianjurkan untuk konsumsi protein adalah dua kali angaka kecukupan gizi AKG) untuk protein.

XI.

UPAYA PENANGGULANGANUntuk menanggulangi kekurangan / kelebihan protein, maka dapat dilakukan upaya

penanggulangan sebagai berikut : pemantauan status gizi (PSG) masyarakat. Pemberian makanan tambahan (PMT). Pemantauan garam beryodium. Pemberian kapsul vit. A Pemberian tablet Fe. Pengumpulan data KADARZI.

IGD |PROTEIN

51

BAB 3 PENUTUP1. Kesimpulan Dari makalah diatas, maka peulis dapat menyimpulkan bahwa protein sangatlah penting, terutama bagi pertumbuhan. Disamping itu protein merupakan zat utama dalam membantu tumbuh kembang anak. Sehingga apabila anak cukup asupan proteinnya, maka anak akan tumbuh sehta, jauh dari gizi kurang dan tidak terjadinya gangguan tumbuh kembang. Selain itu, protein merupakan penghasil energi terbesar. Dengan adanya protein dalam tubuh, maka tubuh akan merasa tetap segar. Tetapi yang harus diperhatikan asupan protein untuk tubuh haruslah seimbang, tidak boleh kekurangan dan tidak bileh pula kelebihan. Karena kelebihan atau kekurangan asupan protein dapat menimbulkan penyakit, seperti : kwashiorkor, marasmus, dan obesitas. Oleh karena itu, diharapkan kepada pembaca, untuk dapat memanfaat kan apa yang telah disampaikan dalam makalah ini, guna untuk meningkatkan status gizi di masyarakat, sehingga tercipta masyarakat yang sehat.

2. a)

SaranDiharapkan kepada seluruh masyarakat untuk dapat memenuhi asupan protein, agar dapat tumbuh dengn sehat.

b)

Agar seluruh ibu-ibu memperhatikan gizi anak, terutama asupan proteinnya, agar tidak ada lagi penderita gizi buruk.

c)

Kepada tenaga kesehatan untuk dapat mengadakan penyuluhan kepada masyarakat tentang gizi, terutama tentang protein.

d)

Diharapkan masyarakat atau pun pembaca mau ikut serta menggalakkan program tentang pemberantasan gizi buruk.

IGD |PROTEIN

52

DAFTAR PUSTAKA

1. Almatsier, S. Prinsip Dasar Ilmu Gizi. Penerbit : PT. Gramedia Pustaka Utama. Jakarta : 2006. 2. Sediaoetama, Drs. Ahmad Djaeni. Ilmu Gizi. Penerbit : Dian Rakyat. Jakarta : 2006. 3. Moehdi, S. Ilmu Gizi. Penerbit : Papasinar Sinanti. Jakarta : 2002. 4. Kartasapoetra, Drs.G. Ilmu Gizi. Penerbit : Rineka Cipta. Jakarta : 2003. 5. http//www.google.com//gizi buruk//2008. 6. http//www.google.co.id//journal tentang protein.// 2008. 7. http://zoven.wordpress.com/2009/04/21/makalah-gizi-protein/ 8. http://www.docstoc.com/docs/42250851/makalah-protein

IGD |PROTEIN

53