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LA rECHNIQUE DES ANTICORPS FLUORESCENTS
ET SES APPLICATIONS A LA MICROBIOLOGIE
par
M. MOURARET
OFFICE DE LA RECHERCHE SCIENTIFIQUE ET TECHNIQUE OUTRE -MER
Services Scientifiques Centraux - Bondy
1965
-1-
- INTRODUCTION
La technique des anticorps fluorescents a été élaborée en
1941 et 1942 par CaONS et al. dans le but d'obtenir le moyen de localiser les antigènes dans les tissus de mammifères. C'est seule
ment depuis une dizaine d'années qu'elle a commencé a être employée
dans l'étude des maladies infectieuses; elle a été par la suite de
plus en plus largement utilisée pour reconnaître les anticorps pro
duits par l'organisme et pour identifier et localiser les microorganismes pathogènes. Actuellement un très grand nombre d'études
concernent cette technique ou font nention de son application, si
bien qu'il est difficile de les signaler toutes. Un relevé aussicomplet que possible en a été tenté ici, à l'exclusion des études
intéressant les protozoaires, les nématodes et la localisation dans
les tissus des antigènes qui ne sont pas d'origine microbienne. Cerelevé bibliographique fait suite à un exposé de la technique, des
différentes méthodes d'utilisation et de quelques exemples d'appli-
cation.
Le principe de la technique consiste à fixer une substance
fluorescente sur des molécules d'anticorps sans altérer notablement
leur activité immunologique. Lorsque l'anticorps ainsi marqué est
mis en contact sur frottis ou sur coupe de tissus avec l'antigène
homologue, un8 réaction i~unologique a lieu et les molécules d'an
ticorps sont retenues par l'antigène, in situ. Vexposition ulté
rieure de la préparation aux radiations ultraviolettes sous le mi
croscope, provoque une emission lumineuse par lR substance fluorescente fixée sur l'anticorps, révélant ainsi le lieu où l'antigèneet l'anticorps sont combinés.
-2-
C'est la méthode directe. Elle permet, lorsque les anticorps
fluorescents sont spécifiques d'un microorganisme, d'identifier
celui-ci. La méthode indirecte consiste à faire réagir dans une
première étape, l'anticorps non marqué et l'antigène hO[1010gue. Une
antiglobuline fluorescente, obtEnue par injection à une autre espè
ce animale des gawna-glo bulines de l'animal ayant produit l' anti-·
corps, est appliquée dans une deuxième étape. Cette méthode a l'a
vantage de permettre la recherche de plusieurs antigènes avec un
seul sérum antiglobuline, ce qui simplifie grandement l'utiliaation
de la technique de COONS.
Un des avantages essentiels de la technique des anticorps fluo
rescents est de permettre, par sa rapidité d'exécution, de hâterde plusieurs jours le diagnostic des maladies infectieuses par rap
port aux méthodes sérologiques classiques. Cependant, bien que le
principe de la technique soit simple, son application présente pc?crfois quelques difficultés résultant, d'une part, des réactions croi
sées entre espèces microbiennes différifntes, plus ou moins faciles
à éliminer, etd'autre part, des réactions de nature purement physi
ques. Pour une bonne interprétation des phénomènes observés il est
par suite n6cessaire d'effectuer des réactions de contr61e dans les
quelles on fait varier les différents facteurs qui entrent en jeu.
LES FLUOROCHROIŒS
Le premier traceur fluorescent utilisé par COONS et ses collaborateurs est l'isocyanate de fluoresceine dont le fluorescence est
jaûne-verdâtre. Il réagit avec les groupements aminés libres des
protéines, probablement ceux de la lysine, suivant le réaction :
Fluoresceine-N=CO + NH2-Protéine = Fluoresceine-NH-CO-NH-Protéine,
-3COONS et KAPLAN (1950) ajoutent l'isocyannte de fluoresceine en
solution dans un Mélange d'acétone et de 1-4 dioxane, entre 0 et
2° C à la solution de protéine renferClant elle-même les deux sol
vants précédants et amenée à pH 9 par un tampon carbonate. Le nélange est agité pendant 18 heures puis dialysG contre une solution
saline pendant 5 à 6 jours pour éliminer l'excès de réactif.
resorcinol
HO[loH HO:)-0-('10H HO('1-0-00H.... .Jo --~, l -c- / hydro- ) -c-'V \"'0\ ~i~~-) 1\\
/yo f1coW »fJ02 NH2
(deux isomères: 5' et 4'nitrofluoresceine)
L'isocyanate de fluoresceine est préparé par fusion de l'aci
de 4-nitrophtalique et du résorcisol vers 200°, hydrogénation c~t~·
lytique de la nitrofluoresceine 0 btenue, puis phosgénation de l' at;D,;.
nofluorusc0ine. La préparation de l'isocyanate de fluoresceine con
duit à deux isomères d'un intérêt identique pour le marquage des
anticorps.COOH
oc~o:N02
acide nitrophtalique
NG')
en r:lilieu)
basique
HoO-o~A=o-c-vCOONa
NCO
Préparution des isocyanates de fluoresceine
-4-
COONS et KAPLAN (1950) préconisent cependant la séparation de cesisomères dans le but d'élininer les inpuretés. La séparation a lieuau stade de la préparation où est obtenue la nitrofluoresceine.Celle-ci est transform6e en diacétate puis soumise à une cristallisation fractionnée. REPENTIGNY et Jid::ES (1954) procèdent à la purification au stade aminofluoresceine, par séparation sur colonne deKieselguhr, méthode qui permet de limiter les pertes de produit.
L'isocyanate de fluor~sceine étant instable doit être préparé avant chaque utilisation. Cependant caONS (1956) rapporte qued'après les observations de I~RSW.LL (1951), l'isocyanate de fluores ceine en so lut ion dans l'acétone conserve son activit(, pendant
au moins un an lorsqu'il est protégé de la lumière de la chaleuret des moisissures. Une importante ar:lélioration a par la suite été
apportée par GOLDHAN et Cf.RVER (1957) à la technique de narquagedes anticorps par l'isocyanate de fluoresceine. Ces auteurs procèdent à l'imprégnation d'un papier pour chromatographie par une solution d'isocyanate de fluoresceine dans un mélange de dioxane et
d'acétone, puis sèchent le papier sous ventilateur. La préparationainsi obtenue, dont on connait exactement la teneur en isocyanate,peut être conservée dans un dessicateur au-delà de sept mois. Aumoment de l'emploi on fait réagir dans un bain glacé la solution deprotéine à pH 9,0 et une certaine quantité de papier imprégné. La
présence de solvant organique n'est plus ici nécessaire ce qui limite la dénaturation des protéines.
L'instabilité de l'isocyanate de fluoresceine a amené l'abandon de ce produit au bénéfice de l'isothiocyanate proposé par RIGGSet al. (1958). La préparation des deux composés diffère seulementdans sa phase finale. L'isothiocyanate est obtenu par action duthiophosgèn~ sur le diacétate d'ar1inofluoresceine. Le thiophosgène
liquide est d'un emploi plus pratique que le phosgène gazeux. L'isothiocyanate a l'avantage d'être stable a l'état solide; en outre,
acide 1-diméthylaminonaphtalène-5-sulfonique
-5-
COl!lme l'ont montré IU.RSHALL et al. (1958), il pernet la fixation de
fluoresceine en l'absence de solvant organique. Le r~rquage est ob
tenu par addition progressive d'isothiocyanate en poudre à la solu
tion de protéine.
La conjugaison d'une substance
fluorescente avec la molécule de protéine peut égale~ent être obtenue par
l'interr!lédiaire d'un groupement chlo
rure d'acide du fluorochromc. HEBER
(1952) a proposé le chlorure de l'aci
de 1-diméthylaminonnphtalène-5-sulfo
nique (D;~NS), doht la fluorescence
jaune est voisine de celle de la fluo
resseine. Le DANS est préparé par C"16
thylation de l'acide 1-naphtalène-5-
sulfonique, puis broyage de 2,5g du dérivé r.1éthylô avec 3,5g de
rC15. Le chlorure d'acide dissous dans l'acétone cristallise pardilution de l'extrait 2.c6tonique dans 6 volumes d'eau. La fixationdu DANS a lieu par les groupeuents amine libres de la r.101écule pro
téique suivant la réaction :
Fluoro8hrome-S02Cl + NH2-Protéine = Fluorochrorne-S02-NH-Protéine
REDETZKI (1958) a ~ontré que le marquage d'un sérum anti-alcool-des
hydrogénase par le DANS n'affecte pas la réaction antigène-anticorps
Le groupement chlorure d'acide sulfonique est également utili
sé pour :a fixation de la lissamine rhodamine B 200 (RB 200) sur
les protéines. Ce traceur proposé par CHAD\lICK et al. (1958) a étéretenu par les auteurs parmi neuf substances fluorescentes. Il Grlet
une fluorescence orangée qui contraste parfaitement avec l'autofluorescence bleu-verdâtre des tissus, permettant ainsi une identification trèsaisée des protéines marquées sur cou
pe de tissu. Le chlorure d'acide dela RB 200 est de ~ré~aration comDode:
0,5g de RB 200 et 19 de PC15 sont bro
yés dans un mortier ~uis on leur ajoute 5 cm) d'acétone et on filtre. Cettesolution est mélang8e directement avec
le sérum.
-6-
Lissamine rhodamineB 200 (RB 200)
Isothiocyanate derhodamine B
Une fluorescence orangée des
~rotéines ~ eut également être obtenue rar conjugaison avec l'isocyana
te ( SILVERTEIN, 1957) ou l'isothiocyanate ( RIGGS et al.1958) de rhodamine B. En utilisant la fluoresceine
et la rhodamine B :,our rilarquer res:-octivement deux antis8rums, SILVERSTEIN,d'une ~art, et RIGGS et al. d'autre:.art, ont Dontré qu'il étai t ~ossible
de r.J.ettre en évidence simultanG[1entdeux microorganismes sur une r:Cl1e lr6
l~aration, les couleurs émises l~,ar lesdeux traceurs étant nettement différentes. GOLDrfuN (1961) signale
que l'isothiocyanate de rhodamine B est, cOr.J.me l'isothiocyanate de
fluoresceine, stable et disionible dans le commerce.
Un quatrième mode de fixation des traceurs fluorescents surles protéines est possible au woyen du chlorure de diazonium du
fluorochrome. BORDET (1958) rapporte que les composés diazotés so~t
-7-
Chlorure de diazonium de la rosamineB.
immunologiques
1964a) •
rochrome avec le sérum est présumé voisin
de celui d'une copulation avec une fonction
phénol. La fixation pourrait donc avoir lieupar lit interméè.iaire de la fonction phénol de
la tyrosine avec formation d'un diazo-oxy
composé: Fluorochrorne-N=N-0".r-'\ ....prot6ine.. " /La fixation de composés dia-
zotés a l'avantage de ne pas amener une déna
turation des protéines aussi importante que
la conjugaison avec un isocyanate ou un chlo
rure d'acide. Cependant la rosamine B n0 don
ne une fluorescence imrortante qu'à pH 3 ce
qui limite ses possibilités d'emploi, les réactions
étant fortement réduites dans ces conditions (NAIRN
combinables aux protéines par l'inter
médiaire notamment de la tyrosine en
formant des azoprotéines. BOFŒK et
SILVERSTEIN (1960) ont proposé le chlo
rure de diazonium de la rosamine B quel'on fait réagir à pH 9. Le coefficientd'extinction de la combinaison de ce fluo-
D'autres fluorochromes ont été utilises parmi lesquels le 2,
2', 4-trihydroxy-4'-aminoazobenzène qui est fixé sous forme d'isothiocyanate aux protéines et donne une fluorescence jaune en présence d'aluminium ( DOWDLE et Hf.NSEN 1959), l'isothiocyanate de tétra
mèthylrhodamine qui nécessite un t(~mps de cuntact antigène-anticorpsfluorescents, de plusieurs heures ( SHITH et al. 1962). r~ais les
plus employés sont le FITC, la RB 200 et le DAnS ( DUC HENNE 1963).
Cependant, par cuite de la simplification apport8e à l'utilisa
tion de l' isocyanate de fluorosccine par GOLE '.:.:J et CARVER (1957),
r-TcDEVITT et al. (1963) rapportent que ce corps est susceptible d'être
-8-
encore employé, l'intensité de fluorescence des molécules de flua··resceine fixée par l'isocyanate Gtant supérieure à celle des molé
cules fixées par l'isothiocyanate.
LE rS\RQŒ.GE DES ANTICORPS
Toutes les techniques employées ont en commun avec celle de
COONS, l'addition progressive de fluorochrome à la solution de
globulines amenée à pH 9 et refroidie entre 0° et 2° C. Le mélangeest maintenu en agitation à cette température pendant plusieurs
heures. ;\.ux modifications concernant le fluorochrome et son mode de
fixation s ' ajoutent des pe rfectionnerJents apportés à la purifica-tion effectuée après la conjugaison et destinée à suppri~er les
réactions non spécifiques.
Le sérum utilisé doit avoir une teneur élevée en anticorps.
L'immunisation est effe ctuée par .Ane rréparation ct' antigènes aussipure que possible, au moins pour la première injection. Un adjuvant
( alun ou émulsion de Iijcobactéries àans l'huile) est habituelle
ment utilisé avec les protéines solubbs (COOIJS 1958). Le sérum est
préalablement débarrassé des albumines pour éviter la dilution des
anticorps fluorescents à2ns une grande quantité de protéines inac
tives. COONS (195$) préconise une floculation des globulines à 4°C,
par le sulfate d'amnonium à de~i-saturation ajouté progressivement
au séru.m. Le précipité est centrifubé, lavé par du sulfate d'awnanium à demi-saturation puis dissous dans une solution saline tampon
née. L'ion arrl.l:lonium est ensuite éliminé par dialyse contre une sol,,
tion il 0, 85~; de CINa car il interfère avec la réaction, pro bable
ment en entrant en compétition avec les protéines pour l'isothio
cyanate de fluoresceine. KAUFAr~J et CHERRY (1961) rapportent en effet que le titre de color[~tion d'un sérum anti-Brucella conjugué en
-9-
présence d'une concentration 0,04 r: en sulfate d' amr.10nium, estquatre fois plus faible que celle du sérum marqué en l'absence de
de sel. RIGGS et al.(195b) procèdent à trois précipitations par le
sulfate d'ammoniurl à demi-saturation pour le Marquage des anticorpspar l'isothiocyanate de fluoresceine. Lorsque le marquage est effec
tué par le chlorure d'acide de la RB 200, il est préférable de pro
céder à la floculation des globulines après la conjugaison, la dé
termination du titre d'anticorps ne pouvant être effectuée que sur
le sérum entier ( CHAmnCK et al. 1058). La perte de colorant qui
en résulte n'est pas un inconvénient car celui-ci est bon marché.
Des techniques de conjugaison pour les trois rrincipaux fluo
rochromes ont été proposés par NAIRN (1964a): Le sérum est amené
à une concentration de 50 à 60 mg de protéine par cm); il est tam
ponné à pH 9,0 par addition de deux volumes de tampon carbonatebicarbonate de concentration 0,51'1 et maintenu entre 0 0 et 2 0 C. Le
FITC est ajouté à raison de ) mg par cm) de sérum sous forme de
poudre ou en solution dans le tampon ou dans un peu d'acétone,danslequel il est beaucoup plus soluble que l'isocyanate (RIGGS et al.
1958). L1agitation est poursuivie pendant une nuit. Le chlorure
d'acide de la RB 200 préparé à partir de 0,5 g de fluorochrome et
19 de PC15, en solution dans 5 cm) d'acétone est ajouté à raison
de 0,1 cm) par cm) de sérum. L'agitation est poursuivie pendant30 minutes. Le DAnS est employé dissous dans le minimum d'acétone
dans la proportion de 3 mg par cm3 de sérum. L'agitation est pour
suivie pendant 6 heures.
D'après t~RSHALL et al.(195a), en l'absence de solvant orga
nique la dénaturation des protéines est peu importante. Ces auteurs
ont montré que l'addition d'isothiocyanate de fluoresceine en pou
dre ou bien d'isocyanate ou d'isothiocyanate de fluoresceine fixés
sur papier suivant la technique de GOLmJ1.N et CARVER (1957), ne
provoquait pas de modification notable du titre d'agglutination de
-10-
six antisérums différents par rapport aux fractions non marquées.
Par contre le marquage par l'isothiocyanate et surtout l'isocyanate
en présence de solvants organiques amenait une diminution parfois
très im1iortante du titre d'agglutination. L'addition de fluorochro~e en l'absence de solvant organique est effectuée par RINDERKNECHT
(1960,1962) suivant une technique qui rappelle celle de GOLDI::J\N et
Cl\.RVER : le FITC et les chlorures d'acide du Df',NS et de la RB 200
sont absorbés sur terre de Diato~écs ( Célite ). Le fluorochrome
étant sous forme très divisée, sa fixation sur les protéines est
très rapide; 30 minut83 suffisent.
GOLDSTEIN et al.(1961) rapportent qu'une purificationdes globulines sur colonne de DE~E-cellulose, préalablement à laconjugaison avec l'isothiocyanate de fluoresceine n'amène pas une
diminution de la fluorescence non spécifique observée sur impressi')ns de ra te de cobaye colorées par la [;1(~thode indirecte. La fl1l0
res~ence non spécifique était en relation avec la teneur des pro
téines en fluoresceino; elle augmentait avec celle-ci. Il est maintenan~ êtabli que la fixation de fluorochrome est hétérogène et
que ce sont les protéines excessivement marquées qui sont responsa
bles ~es colorations non spécifiques. CURTAIN (1958) a séparé parélectrcphorèse différentes fractions de~2-g1obulines ayant fixé
des quantités croissantes de fluoresceine et signale que les colo
ratione non spGcifiques sont d'autant plus intenses que la teneur
des gloJulines en fluoresceine est plus grande.
La disparition du groupement amine libre ayant réagi avec le
fluorochrome et habituellement chargé positivement au-dessous de
pH 10 et l'introduction du groupement carboxylique libre de la fluoresceine chargé négativement au-dessus de pH 5, entraînent une
augmentation de deux unités de charge négative de la protéine par
molécule de fluoresceine fixée entre pH 5 et pH 10 (NAIRN 1964a).
-11-
Alors que les globulines de chèvre anti-lapin migrent vers la catho
de à pH 8:6, elles se déplacent vers l'anode après fixation de fluorescei ne : GOLDSTEIN .§l.:L a~. 1961). D'après NAIlli! (1964a) à pH 7 lesprotéines du sérum ont une charge négative qui se trouve accrue par
la fixavion de i'luoi.'ochrome si bien que les protéines se comportentcomme des colorants acides qui réagissent avec les tissus positivement chargés en donnant dos colorations non spécifiques. L'auteur
rapporto une étude de I~YERSBACH et SCHUBERT (1960) d'après laquelle par élévation du pH les tissus deviennent négativement chargés
et les colorations non spécifiques sont réduites.
GRIFFIN et ~1.(1961) sont parvenus à réduire les fluorescences non spécifiques en déterminant la durée de la réaction de conjugaison et la quantité minimum de FITC nécessaire pour obtenir untitre de coloration spécifique maxiQum et un titre de coloration
non spécifique mimirnum. Les conditions retenues pour le sérum antiStreptocoque A sont: un rapport FITC sur sérum de 1/40 et une durée
de réaction de une heure ou plus. Ce résultat a pu être obtenu avec
du FITC chromatographiquement pur. La teneur en isothiocyanate de
fluoresceine des préparations non purifiées de ce corps varient de
20 à 60% ce qui rend difficile le calcul de la quantité de colorantqui doi t ê~re employé pour la conjugaison ( FELTON et rULLON, 1961).
LTaddi~ion progressive de fluorochrome au sérum a pour butd'amener une fixation assez homogène et par suite de limiter lescolorations non spécifiques par les fractions excessivement marquées. Pour la recherche des antigènes viraux dans les tissus,CLARK et SHEFILR[ (1963) préconisent le marquage des anticorps par
diffusion de l'isothiocyanate de fluoresceine à travers une membrane à dialyse., La solution de ~"-globulines purifiée sur colonne deDEAE-cellulose, ajustée à 1% dans un tampon carbonate-bicarbonate
de concentration 0 )025H est placée en tube à dialyse dans 10 volu",mes de solution à 0)01% de FITC dans le même tampon. La réaction
-12-
est poursuivie pendant 24 heures à 4° C sur agitateur magnétique.
La spécificité des anticorps ainsi obtenus est bien supérieure à
celle des anticorps marqués par addition de FITC en poudre à la
même solution de~'-globulines pures suivio ct JunG 8.bsorp'tion 'stir
poudr.~ de tissu.
L'excès de fluoresceine fixée par les anticorps pourrait nepas être la seule cause de fluorescence non spécifique: la fraction
" 19 S " des globulines est également susceptible d'intervenir (Kc
DEVITT et al. 1963). HOLF et al. (1963) préconisent un fractionnement des globulines sur colonne de diéthylaminoéthanol-Sephadex A
50 préalablement à la conjugaison, pour le marquage des antiglobu
lines utilisées dans la Méthode indirecte. La fraction" 7 S " éluÉe
en premier lieu est conjuguée avec l'isothiocyanate de fluoresceine.
On évite ainsi, lors de la localisation des antigènes dans les tis
sus, les fluorescences non spécifiques qui sont dues à la fraction
" 19 S "
PURIFICATION DES ANTICORPS FLUORESCENTS
A l'issue de la conjugaison du fluorochrome avec les anticorps
des substances fluorescentes apportées par la matière colorante em
ployée ou provenant de l'hydrolyse du fluorochrome ou formées au
cours de la réaction ( composé YlBn de CHAmnCK et NAIRN 1960), sont
présentes dans la préparation. Ces substances désignées par U.F.E.
(unreacted fluorescent material) sont adsorbées sur les protéines
du sérum. Elles sont responsables de colorations non spécifiques et
doivent être éliminées. Les anticorps marqués par le FITC pur ren
ferment moins d' U•F. T,l. et sont plus faciles à purifier que les an
ticorps fluorescents obtenus avec certains échantillons commerciaux
de FITC impur ( NAIRN, 1964a). Des fluorescences non spécifiques
résultent égalen;ent de la fixation d'une quantité excessive de fluorochrome sur les anticorps. La localisation sur coupe de tissu ou
-13-
impressions de tissu sur lame, de certaines particules virales etd'antigènes solubles qui sont présents à concentration faible et
variable est rendue difficile par lGS fluorescences non spécifiques.
Par contre les bactéries et d'autres types de part':"culGs virales
peuvent être localisées assez facilewent par les anticorps fluores
cents ( GOLDSTEIN et al. 1961). La ~éthode de purification employéepar COONS et 10\.PL1·;JJ (1950) comporte une dialyse suivie d'une agita
tion du sérum avec du foie broyé, séché à l'acétone ou lyophilisé.
L'absorption sur poudre de tissu entraîne une dir:1inution de la teneur eH protéine et fluorcsceine et du rapport fluoresceine sur
protéine. Au-delà de deux absorptions il n'y a plus de réduction
importante de la teneur en protéine et fluoresceine ( GOLDWASSER et
SHEPARD 1958). DI~JEEN et lill!. (1957) ont proposé une extraction par
l'acétate d'éthyle suivie d'une absorption sur tissu.
CHAmaCK et al. (1959) rapportent qu'une purification par la
méthode de CaONS et KicPLAN enlève seuler,1ent 65 5~ de l 'U.F .11. de
sérums marqués par l'isocyanate de fluorcsceine. Une absorption ultérieure par le charbon activé en éliminait encore 33%. FOTHERGILL
et Ni~IRN (1961) procèdent à l'extraction de l'U.F.n. par la poudrede charbon activé, agité pendant 1 heure avec le sérum fluorescent.
Le rapport fluorochro~e sur protéine diminue puis tend vers unevaleur constante lorsque la quantité de charbon crôit. La quantité
minimum d'absorbant nécessaire est respectiver:J.ent de 15 mg et 75 mg
/~r ç~ • .~e serum marque par la RB 200 et l'isothiocyanate de fluorescelne.
Une diminution de la teneur en protéines en résulte; elle est de 5à 101~ dans le preoier cas et de 30 à 405; dans le deuxième cas. La
perte importante de protéines ayant lieu avec les sérums marqués
par le FITC conduit à adopter de préférence, pour ces sérums, la
purification sur Sephadex.
-14-
GOLDSTEIN et al. ( 1960) puis ZUAfll'J et DfdI (1961) ont proposé
l'utilisation dTune colonne de gel de Sephadex ( polydextrane )
pour la purification des anticorps fluorescents. Ce matériel présen··
te des pores dans lesquels ne peuvent diffuse~ que les petites mo10'
cules. Il en résulte une vitesse de deplacement plus réduite pour
celles-ci que pour les grandes molécules de protéine ce qui permetleur séparation. La colonne est lavée par une solution saline tampon
née à pH 7 puis imprégnée de sérum fluorescent. La même solution
déplace d'abord les anticorps fluorescents q;li sont ramenés à pH 7et dilués, puis l'U.F .It. Cette opération der:1ande seulement 10 à 15
minutes alors que par dialyse 5 à 6 jours étaient nécessaires; maisles colorations non spécifiques ne sont pas moins inportantes qu'en
procédant par dialyse ( GOLDSTEIN et al.1961). KILLANDER et al. (1961)ont montré que le pouvoir colorant des antisérums R.insi purifiésétait analogue à celui des antisérums dialysés. La perte de pro~C;np.
est négligeable. La purification des anticorps narqués par le DANS
est conduite en lumière UV, à lTobscurité, leur faible coloration
ne permettant pas de suivre leur passage. GORDON et al. (1962) uti
lisent une colonne de Sephadex conjointemont à la purification du
sérum par floculation au moyen dTEthodine (6,9-diamino-2-ethoxyacri
dine) suivie d'une précipitation des globulines par lTacétone. L'Etho
dine rfsiduelle est retenue sur la colonne.
Après élimination de ITU.F.H. puis absorption éventuelle sur
poudre de tissu, les anticorps fluorescents peuvent être concentrésau moyen dTune précipitation par le sulfate dTammonium à 40% suivie
dTune dissolution dans une solution s~line tamponnée. Les anticorps
sont prêts à l'emploi après dialyse d'une müt (N1I.IRN 1964a).
Des sérums fluorescents ne donnant que de faibles colorations
non spécifiques et qui, par suite, ne nécessitent pas d'absorption
sur poudre de tissu, ont été préparés par purification sur colonne
-15-
de diéthyla~ino-éthyl DEAE-cellulose (RIGGS et al. 1960). 1e sérum
entier est conjugué avec le FITC, dialysé pendant une nuit contre
un tampon phosphate de pH 6,3 et de concentration 0,0175T1 puis introduit dans la colonne équilibrée avec le ~êP1e tampon. L' élution
est effectuée par le tampon contenant des quantités croissantes de
CINa. Dans le cas de séruns antiviraux de singe et furet seules les
fractions éluées par le tampon en l'absence de CINa avaient un ti
tre de coloration élevé. Par contre pour des sérums antibactériens
de lapin, les fractions correspondant aux concentrations 0,075N et0,125M de CINa avaient le titre le plus élevé. Les fractions éluées
au-delà de la concentration 0, 15H donnent d'importantes colorationsnon spécifiques. CURTI,n~ (1961) a séparé sur colonne de DElŒ-cellu
lose des gamma-globulines de lapin anti-albumine humaine dont le
titre d'anticorps est d'autant plus élevé, et qui donnent des colorations non spécifiques d'autant plus réduites, qu'elles ont été
éluées plus rapidement.
GOLDSTEIN et al. (1961) ont montré que l'addition d'une quan
tité trop élevée de FITC au sérum entraîne une fixation excessive
de fluorochrome qui interdit la séparation sur colonne de DEAE-cel
lulose de fractions ne donnant pas de coloration non spécifique.
Lorsque 6 à 8 mg de FITC cristallisé étaient ajoutés par g de pro
téine, il était possible d'isoler des globulines fluorescentes dont
le rapport fluoresceine sur protéine se situait entre 2,0 et 3,5 X
10-3 • Ces fractions ne donnaient pas de fluorescence non spécifique
lorsqu'elles étaient utilisées à une concentration de 1mg de proté
ine par cm3; au-delà de 2 r'1g une fluorescence non spécifique était
OCSGrT c.
NcDEV=TT et al.(1963) rapportent égalerllent que la fixationd'une quanti~é excessive de fluorochrome sur la fraction globuline
du sérum ccnjuguée avec le FITC chromatographiquement pur entraîne
-16-
une perte très importante d'anticorps lors du fractionnement ulté
rieur sur colonne de DEAE-cellulose. Une proportion importante des
anticorps se trouve alors associée à des colorations non spécifi
ques dans la fraction éluée par une solution normale de CHJa.
Par passage des globulines fluorescentes sur colonne de DEAEcellulose il est possible d'éliminer non seulenent les fractions
ayant fixé une trop grande quantité de fluorochromes, responsables
de fluorescences non spécifiques, mais également les fractions in
suffisamment marquées qui inhibent la fluorescence spécifique
( GOLDSTEIN et al. 1962 ). Ces dernières renfermaient 35~ de la to
talité des globulines lorsque le marquage était effectué avec 8 mg
de FITC par g de protéines employées â la concentration 2~. Il
atteignait 80~o lorsque la concentration des protéines était ramenée
â l~o avant la conjugaison.
La purification sur colonne de DE~E-cellulose a également été
employée pour supprimer les réactions croisées entre plusieurs sou
ches de virus de la grippe. La conjugaison devait être effectuée
ici sur la fraction globuline du sérum ( FROH;'11AGEN et r1ARTINS 1<;(3)
Toutefois en procédant au marquage de la totalité du sérum les ré
actions croisées pouvaient être évitées par élimination des proté
ines indésirables au moyen d'une floculation par le Rivanol ( lactate de 2-ethoxy-6,9-diaminoacridine) suivie d'une floaulation des
globulines par le sulfate dl ammonium â 40;~ de la saturation et en
fin passage sur colonne de Sephadex.
-17-
PROPRIETES DES PROTEINES COIJJUGUEES AVEC UN FLUOROCHROIffi.
L'intensité de fluorescence des anticorps conjugués avec un
fluorochrome est très inférieure à celle du fluorochrome libre.
La diminution d'intensité de fluorescence serait due à une inté
raction entre le fluorochrome et la protéine. Elle s'accentue avec
le degré de conjugaison et au-delà d'une valeur appelée degré optimum de conjugaison, l'augmentation du nombre de molécules de
fluorochrome fixée n'augmente plus la fluorescence de la protéine
(NfI.IRN 1964a).
r:cDEVITT et al. (1963) signalent d'autre part que le mode de
fixation du fluorochrome influe sur la fluorescence. Le pourcenta
ge d'''efficacité d'emission ti d'antitoxines diphtériques de cheval
marquées par la fluoresceine, déterniné comparativement à des so
lutions de fluoresceine, était respectivement de 14% et 36% lorsque la conjugaison était effectuée avec l'isothiocyanate et avec
l'isocyanate de fluoresceine. Ces résultats étaient obtenus pour
des rapports fluoresceine sur protéine compris entre des limites
assez importantes qui n'influaient pas sur le pourcentage d'''effi
cacité d'emission". Pour les protéines conjuguées avec la RB 200
la fluorescence est égale à 30~ de l'intensité observée à l'état
libre (NAIlliJ 1964a).
La quantité de fluorochrome fixé est déterminée par mesure
de la densité optique, effectuée à la longueur d'onde du maximum
d'absorption du colorant: 575 mfPour la RB 200, 495 mf pour leFITC et 340 m~ pour le DANS. (NAIRN 1964a). La concentration enprotéine est mesurée par micro-Kjeldahl ou par détermination de
la différence de densité optique entre le biuret seul et le mé
lange biuret-protéine ( GOLD\JASSER et SHEPARD 1958) ou bien encore
-18-
par la densité optique à 280 m (FRorTI:HhGEN et T:ARTINS 1963). Les
valeurs obtenues pernettent de calculer le rapport fluorochrome
sur p:otéine du sérum fluorescent. La conr~aissance de ce rapport
est inportante car il conditionne les propriétés de la préparation:fluorescences non spécifiques s'il e~~ ~rop élevé, fluorescence
non décelable s:il est-trop faible.
îJAIF..N (1964a) rapporte que la fixàtion de la RB 200 sur les
protéines fait apparaitre une fluorescence dans le rouge qui s'a
joute à la fluorescence jaune orangée du fluorochrome libre. Unchangement de couleur par disparition des plus grandes longueurs
d'onde de fluorescence a lieu au cours de fortes expositions aux
U.V., des 2nticorps conjugués avec la RB 200 et le DANS. Il tra
duirait une décomposition photochimique des anticorps fluorescents
avec libération du fluorochrome que l'auteur a mis en évidence
par filtration sur gel. Aucun changement de couleur n'est observé
avec les anticorps marqués par le FITC dont la couleur de fluores
cence est id8ntique à celle du colorant libre. La lumière émisepar des préparations de microorganismes colorés par des anticorps
conjugués avec le DANS blanchit au cours de l'exposition aux U.V.,
ce qui permet de les différencier des colorations non spécifiques,
lesquelles n'ont pas cette propriété ( \JOLOCHO\'J, 1959). Il se pro
duit en outre une diminution d'intensité de la fluorescence des
préparations 'iWccours dj..}'exposit'!on prol~ée aux U.V.(~lit~,
:'-1964a ) •
REPEN'l'ImrY et SONE!" \1961) ont "'montré qu tau cours de trois
minutes d'exposition aux U.V. la variation d'intensité de fluores
cence des microorganismes ayant fixé un anticorps fluorescent,
n'est que partiellement attribuable auf'luorochrome. Elle résulte,
d'une part, d'un changement d'intensité de la fluorescence primai
re du nicroorganismes, laquelle s'accroit pour Corynebacterium
-19-
diphteriae et diminue pour Staphylococcus aureus et, d'autre part,
d'une augmentation d'intensité de la fluorescence secondaire ap
portée par l'anticorps conjugué avec l'isothiocyanate de fluores
ceine. Contrairement à ce dernier, l'isothiocyanate de rhodamine
B n'entraîne pas de variation de fluorescence secondaire au cours
d'une exposition de trois Qin~tes aux U.V.
Les anticorps fluorescents sont très généralement employés en
milieu neutre. Cependant WlIRN (1964a) rapporte que l'intensitéde fluorescence des anticorps narqués par la HE 200 est deux fois
plus intense à pH 4,0 et pH 10,5 qu'au voisinage de la neutralité,
bien que la fluorescence du colorant libre soit peu affectée par
le pH. Quant aux anticorps conjugués avec la fluoresceine, l'in
tensité de fluorescence est la plus élevée à pH 8,0. VJHJTER et
ITIODY (1959b) n'observent pas d'influence du pH, entre les valeurs
5,5 et 7,5, sur la fluorescence de préparations de Pasteurella
pestis colorées par des globulines conjuguées avec l'isocyanate de
fluoresceine.
Les anticorps marqués par un fluorochrome peuvent être con
servés pendant de nombreux mois sans r:loè.ification de leurs propri
étés. Un sérum anti-Pasteurella pestis conjugué avec l'isocyanate
de fluoresceine, conservé pendant un an entre 0 et 50 C ou bien
à l'état congelé ou lyophilisé ne présentait pas d'altérntion du
titre d'agglutination. Seul le titre de coloration était plus
réduit dnns le deuxième mode de conservation (\lINTER et HOODY,
1959b). Un stocknge de 14 mois entre 0 et 4° C ou à -20 0 C nediminuait pas le pouvoir colorant d'un sérum anti-Histoplasma
capsulatum conjugué avec l'isocyanate de fluorosceine (GORDON,1959)
-20-
Des séruQs conjugués avec la III 200 avaient conservé leurs proprié
tés après b mois de stockage entre -15 et _20 0 C ( CHAmJICK et al.
1958). Il suffisait de procéder préalablement à leur utilisation
à une absorption sur charbon ou poudre de tissu pour éliminer le
fluorochrome libéré.
La conjugaison des sérums avec un fluorochrome introduit quel
ques modifications de leurs propriétés. Une altération consécutive
à la fixation de fluoresceine a été mise en évidence par SONEA et
REPENTIGNY (1961) au moyen de la technique de diffusion sur gélose:
des lignes secondaires n'étdient plus observées après le couplage.
D'autre part J·I00DY et al. (1961) rapportent que le titre d'aggluti
nation de sérums anti-Brucella est deux à quatre fois plus faible
après fixation d'isothiocyanate de fluor8sceine. C~tte diminution
est plus ou moins i~portante suivant la technique utilisée (IARSHALL et al. 1958). Cos nodifications de propriété résultant de la
conjugaison n'ont cependant qu'une importance relative, les réac
tions par imnunofluorescence présentant quelqu8 différence avec
les réactions sérologiques babituelles. En effet, THOI~SON et al.(1957) rapportent que les réactions sérologiques croisées sont
plus fréquentes par la technique des anticorps fluorescents que
par les méthodes sérologiques classiques. Ce desaccord résulte de
ce que la simple combinaison de l'anticorps fluorescent avec une
cellule microbienne constitue un test positif alors que les tests
d'agglutination et précipitation nécessitent une seconde étapedans laquelle les particules élémentaires de complexe antigène
anticorps se réunissent en agrégat. La fréquence des désaccords
serait liée à celle du phénomène de "prozone" régissant l'aggluti
nation.
-21-
LES lIETHODES DI UTILISi,TIO~~ DES f.lITICOHPS FLUOHESCEl !TS_..--..~-.----.------ ---
Les préparations devant recevoir les anticorps fluorescentssont préalablement fixées. Pour les étalements de microorganismes
sur lar.le) on pro cede le plus généralement par chauffage. CHf.mnCK
et SLADE (1960) disposent les préparations pendant 30 secondes sur
plaque chauffé entre 60 et 65 0 C. 1'100DY et al. (1956) n'ont pasobs~~vé de différence significative de fluorescence entre des pré
parations de I~lleomyces Bseudonallei fixées par la chaleur, le
méthanol ou le formol. Des préparations de Pasteure~la pestis colorées par 11antisérum homologue de l'antigène d'enveloppe présen
taient une intensité de fluorescence satisfaisante après fix8ticn
par la chaleur, le dioxane ou le fOrr.l01 à 0,5;;, faible a près fixation par l f éthanol ou le r.lethanol et nulle après action du formol
à 10);; ( vHHTER et IIOODY 1959b). LaI3l1EC et aL(1959) ont retenu
pour des étalenents de Shigell~ flex_ner~, le traitement par le ITl2
thanol absolu de préference à la fixation par la chaleur, laquelle
amène une fluorescence du fond résultant probablement de l'extrac
tion de matériel antigénique soluble. DOrJ!,LDSON et vJHIT1~KER (1960)
fixent par l'acétone des frottis de Bordetella~rtussis obtenus
de prélèvements effectués dans les voies respiratoires.
La fL:ation des virus sur tissu est généralement effectuée
par 1 1acétone 0 HIlJŒIA. et HDrJ=ELEH (1961) fixent le virus de lapoliomyélite developpé sur culture de tissu, par traitement de
10 minutes dans l'acétone à la tenpérature ambiante. GOLDIJASSER et
KISSLING (1958) procèdent par irlf'lersion de 18 à 24 heures dansl'acétone entre -15 et _20 0 C, d'impressions de tissu infecté par
le virus rabique. Un traitement de 15 minutes dans l'alcool absolu
est employé par NAGARA.J (1965) pour des coupes de tige et feuille
infectées par le virus de la nosaïque du tabac.
-22-
I~thode dirüctu.
C'est la plus simple. Le sérum fluorescent est appliqué pen
dant 30 minutes en atmosphère hunide sur la préparation diantigene.
Celle-ci est ensuite lavée par une solution saline tamponnée â pH
7,0. 3i le sérum conjugué contient un anticorps spécifique d'un
antigène de la préparation, une combinaison a lieu et le complexe
antig~ne-anticorps formé est observable en lumière U.V. 3inonl'anticorps est éliminé par le lavage et il n'y a pas de fluores-
cence.
Les contrôles suivants doivent être effectués: l'utilisa
tion de globulines normales fluorescentes ne doit pas entraîner
de fluorescence de la préparation. Le sérum spécifique non marqué)
appliqué préalablement au sérum fluorescent doit inhiber la fluo
rescence en empêchant la formation du complexe antigène-anticorps
fluorescent.
Pour une raison inconnue, ce dernier test proposé par COONS
et KAPLAN (1950) n'est pas toujours efficace. tUODY et al. (1956)lui ont substitué l'inhibition en une étape effectuée par addition
simultanée d'antisérum non marqué et du même antisérum fluorescent.
Ce test a par la suite été developpé par GOLDI~N (1957) pour la
recherche d'anticorps dans un sérun inconnu non marqué. Ce dernier
est ajouté â une égale quantité de sérum fluorescent connu et le
mélange est appliqué pendant 1 heure â 37° C sur une préparationde l'antigène homologue. L'absence ou la réduction de fluorescencepar rapport â une préparation de l'antigène ayant reçu seulement
l'anticorps fluorescent traduit la présence, dans le sérum inconnu,
d'anticorps spécifique de l'antigène.
-23-
L'identification des nicroorganismes par la technique des
anticorps fluorescents est fréquemnent rendue nalaisée par lesréactions croisées ayant lieu avec des microorganismes hétérolo
gues. THOIlh.SOI~ et al. (1959) ne sont pas parvenus à identifier
Salmonella typhosa dans des échantillons de selles à cause de
l'absence de spécificité de l'antisérum. Il est souvent possible
d'éliminer les réactions croisées soit par une dilution du sérum,soit par son absorption sur les microorganismes hétérologues.
GORD0N (1959) a supprimé la coloration de Blastomyces dermatitidis
par un sérum fluorescent anti-Histoplasma capsulatum en diluant
4 fois le sérum dans une solution saline de pH 7. r:OODY et al.
(1958) ont préparé un antisérum fluorescent spécifiques des sou
ches de Streptococcus de groupe A en naintenant pendant 1 heure
à 37° C le mélange d'antisérum et de cellules du groupe C. Ulté
rieurement REDYS et al. (1960) ont observé que ce traitement n'é
tait pas pleinement efficace et lui ont substitué une inhibitionde la réaction croisée par app+ication de sérun non marqué anti
groupe C, préalablement à celle du sérum anti-groupe A fluores
cent. Sept sérums fluorescents spécifiques d'un seul facteur antigénique de Staphylococcus aureus ont été obtenus par COHEN et
OEDING (1962) en employant des souches appropriées pour l'immunisation et en effectuant une ou deux absorptions du sérum sur différentes souches de la m~ne espèce.
Par une préparation particulière des cellules employées pour
l'immunisation il est également possible de supprimer des réac
tions croisées. \JINTER et HOODY (1954a et b) ont Montré que pour
être spécifique de Pasteurella pestis, l'antisérum doit renferner
uniquement l'anticorps homologue de l'antigène d'enveloppe. Ceciimplique pour l'immunisation l'utilisation de cellules cultivées
à 37° C et tuées par le formol. En effet, l'antigène d'enveloppe
-24-
n'est pas produit en quantité d~celable à 20° C et la stérilisa
tion par la chaleur le détruit. L'immunisation effectuée par des
cellules ainsi traitCes provoque la formation d'anticorps homolo~
gue de l'antigène somatique, non spécifique de P. pestis.
PITTI1,N et r·mODY (1960) rapportent que des globulines fluores
centes de sérum normal de lapin et de sérum anti-Strep~coccus de
groupe A colorent Staphylococcus aureus. Cependant la réaction
croisée est intervenue 4 fois seulement au cours de 1800 examens
cliniques de recherche de Streptocoque. L'absorption préalable
des sérums sur Staphylocoque n'est donc pas indispensable. COHEN
et al. (1961) ont montré que cette réaction croisée avait lieu avec
les types de Staphylococcus l et III de Cowan mais non avec le
type II.
Quant aux colorations non spécifiques résultant de réactions
purement physico-chimiques entre le sérum fluorescent et les tis
sus, elles peuvent être éliminées par une purification appropriéedu sérum. Cependant une autre méthode a été proposée par S::ITH et
al.(1959). Elle consiste à pratiquer une double coloration: dusérum normal ou de l'albumine de sérum de boeuf conjugués avec la
RB 200 sont ajoutées à l'antisérum marqué par la fluorcsceine.
L'application de ce mélange sur des impressions de tissu renfer
mant l'antigène homologue permet d'obtenir une fluorescence spéci
fique plus intense se détachant sur un fond rouge orangé.
l~thode indirecte.
Elle a été employée pour la prenlere fois par \ffiLLBR et COONS
(1954) pour la détection de virus sur cultures de tissus. La pré
paration est d'abord recouverte pendant )0 minutes par l'antisérum
", ....
-25-
non marqué. Elle fixe l'anticorps. Après lavage par une solution
saline tamponnée à pH 7 on applique une deuxième couche constituée
par un sérum fluorescent dirigé contre les gamma-globulines de
l'espèce animale ayant produit l'anticorps, puis on lave à nouveau.
D'une part, cette méthode permet de rechercher dans plusie~
sérums les anticorps produits lors de maladies infectieuses, au
moyen d'un même sérum anti-globulines humaines. D'autre part,aplJ]_i«
quée à la mise mise en évidence des microorganismes elle présente
sur la méthode directe l'avantage de n'exiger qu'un seul sérum
fluorescent anti-globulines pour l'identification de plusieurs mi
croorganismes, les anticorps étant produits par une même espèce
apimale. Cependant d'après GOLDEAN (1961) cet avantage a perdu de
son intérêt par suite des simplifications apportées à la technique
de fixation du fluorochrone. Elle conserve toutefois une supério
rité qui réside dans sa grande sensibilité, laquelle serait 10 f~is
plus élevée que celle de la méthode directe (COONS 1956). Cette
augmentation de la sensibilité résulte de ce que chaque mOlécule
d'anticorps fixée sur l'antigène peut recevoir à son tour plusj~11r~
molécules d'anti-globulines, ce qui multiplie d'autant le nombre
de molécules fluorescentes fixées dans le complexe. r~NNUCCI (1963)rapporte ses observations et celles de JANKOVIC concernant la pos-,
sibilité d'une nouvelle multiplication de la sensibilité par uti
lisation de trois couches: la premlere est un antisérum humain,
la deuxième un sérum de lapin anti-globulines humaines et la troi
sième un sérum fluorescent de chèvre anti-globulines de lapin.
Héthode de la coloration du complément.
Ce sont les observations de LIU et HEYL (1957) relatives à l'in
tensification de la coloration par une addition de sérum frais,
-26-
lors de l'identification d'un virus par la Méthode indirecte qui
ont incité GOLDlJJ.SSER et SHEP!.FW (1956) a rechercher une méthode
de co+oration du complément. Du sérum frais de cobaye est ajouté
en m@me temps que l'anticorps à la préparation d'antigène. Celleci reçoit ensuite un sérum fluorescent de lapin anti-globulines
de cobaye. Le sérum renfermant l'anticorps est préalablement chauf
fé pendant )0 minutes à 56° C pour inactiver le complément afin
qu'il n'entre pas en compétition avec celui du cobaye.
Par rapport à la méthode indirecte qui nécessite un sérum
anti-globulines par espèce animale ayant fourni l'anticorps,cette
méthode apporte une plus grande simplification. Un seul sérum
anti-globulines suffit pour obtenir la coloration de plusieurs
préparations ayant reçu des anticorps obtenus dans diverses es
pèces animales.
HINUI'J\. et al. (1961) ont montré que cette néthode était
encore plus sensible que la précédente pour la nise en évidence
du virus de la poliomyelite.L'augmentation de la sensibilité per
met l'utilisation de sérums fluorescents plus dilués ce qui amène
une diminution de la fluorescence non spécifique. Ces avantagesont été confirrrlés lors de l'étude de myxovirus (HIlmI.Th. et al.
1962) •
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