Pengujian Sifat Fisik Kimiawi Protein

Respandu Zulfachri 230110120069

Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan

Universitas Padjadjaran

ABSTRAK

Protein memiliki keunikan sifat, struktur dan fungsi yang dipengaruhi oleh

jumlah, jenis dan urutan asam amino penyusunnya. Keunikan tersebut diantaranya:

mempengaruhi rasa dan tekstur bahan yang mengandung protein, konfigurasi protein

dapat diubah dengan perlakuan fisik maupun kimia dan protein dapat mengalami

degradasi yang menghasilkan molekul yang lebih sederhana dan hasil sampingan.

Kata Kunci :

PENDAHULUAN

Latar Belakang

Protein memiliki keunikan

sifat, struktur dan fungsi yang

dipengaruhi oleh jumlah, jenis dan

urutan asam amino penyusunnya.

Keunikan tersebut diantaranya:

mempengaruhi rasa dan tekstur bahan

yang mengandung protein, konfigurasi

protein dapat diubah dengan perlakuan

fisik maupun kimia dan protein dapat

mengalami degradasi yang

menghasilkan molekul yang lebih

sederhana dan hasil sampingan. Pada

raktikum kali ini bertujuan untuk

untuk mengidentifikasi sifat fisik

kimia protein dalam sampel dan

mengetahui dampak penambahan

asam/basa dan pemanasan terhadap

protein dalam sampel.

Tinjauan Pustaka

Protein ialah salah satu

senyawa biologis yang tersusun atas

satuan asam amino. Protein

mengandung senyawa organik dengan

susunan molekul yang kompleks dan

terdiri dari unsur-unsur C, H, N, O dan

beberapa protein mengandung S dan P

(Othmer, 1978).

Pada protein terdapat empat

tingkat struktur yang berbeda yaitu

struktur primer, struktur sekunder,

struktur tersier dan struktur kuartener.

1. Struktur primer

Struktur primer adalah urutan

asam-asam amino yang membentuk

rantai polipeptida. Struktur primer

protein merupakan urutan asam amino

penyusun protein yang dihubungkan

melalui ikatan peptida (amida).

2. Struktur sekunder

Struktur sekunder protein

bersifat reguler, dan pola lipatan

berulang dari rangka protein. Struktur

sekunder protein adalah struktur tiga

dimensi lokal dari berbagai rangkaian

asam amino pada protein yang

distabilkan oleh ikatan hidrogen.

Berbagai bentuk struktur sekunder

diantaranya: alpha helix, beta-sheet,

beta-turn, gamma-turn.

3. Struktur tersier

Struktur tersier protein adalah

lipatan secara keseluruhan dari rantai

polipeptida sehingga membentuk

struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai

contoh, struktur tersier enzim sering

padat, berbentuk globuler. Struktur

tersier yang merupakan gabungan dari

aneka ragam dari struktur sekunder.

Struktur tersier biasanya berupa

gumpalan. Beberapa molekul protein

dapat berinteraksi secara fisik tanpa

ikatan kovalen membentuk oligomer

yang stabil (misalnya dimer, trimer,

atau kuartomer) dan membentuk

struktur kuartener.

4. Struktur kuartener

Beberapa protein tersusun atas

lebih dari satu rantai polipeptida.

Struktur kuartener menggambarkan

subunit-subunit yang berbeda dipak

bersama-sama membentuk struktur

protein.

Ditinjau dari strukturnya,

protein dapat dibagi dalam 2 golongan

yaitu:

1. Protein sederhana yang merupakan

protein yang hanya terdiri atas

molekul-molekul asam amino.

2. Protein gabungan yang merupakan

protein yang terdiri atas protein dan

gugus bukan protein. Gugus ini disebut

gugus prostetik dan terdiri atas

karbohidrat, lipid atau asam nukleat.

Selain itu protein juga dapat

digolongkan menurut :

1. Struktur susunan molekulnya

a. Protein fibriler, yaitu protein

berbentuk serabut atau serat.

Protein fibriler berguna untuk

membentuk struktur bahan

jaringan (kulit, otot, dan

pembuluh darah). Contoh:

kolagen, keratin, fibrin, dan

miosin.

b. Protein Globuler, yaitu protein

yang berbentuk bola, terdapat

pada bahan pangan seperti susu,

telur, dan daging. Larut dalam

larutan garam dan asam encer.

2. Kelarutannya

Berdasarkan kelarutannya

protein digolongkan dalam beberapa

macam yaitu : Albumin, Globulin,

Glutelin, Gliadin (Prolamin), Histon,

Protamin (Girindra,Aisjah, 1990).

a. Albumin

Albumin larut dalam air dan

mengendap dalam larutan garam

berkonsentrasi tinggi melalui proses

yang disebut penggaraman atau dan

Albumin serum. (Girindra, Aisjah,

1990).

b. Globulin

Globulin tidak larut dalam air,

tidak larut dalam garam encer, juga

tidak larut dalam garam pekat dengan

kejenuhan 30 – 50 %. Contoh :

globulin serum dan globulin telur

(Girindra,Aisjah, 1990).

c. Glutelin

Tidak larut dalam larutan

netral, tetapi larut dalam asam atau

basa encer. Contoh : glutelin dalam

gandum, orizenin dalam beras

(Girindra,Aisjah, 1990).

d. Prolamin (Gliadin)

Larut dalam alkohol 70-80 %,

tidak larut dalam air maupun alkohol

absolute (100 %). Contoh : gliadin

dalam gandum, zein dalam jagung

(Girindra,Aisjah, 1990).

e. Histon

Larut dalam air dan tidak larut

dalam amoniak encer. Dapat

mengendap dalam pelarut protein lain.

Contoh : globin dalam hemoglobin.

f. Protamin

Dibanding dengan protein lain,

protamin relatif mempunyai bobot

molekul rendah. Protamin larut dalam

air dan bersifat basa. Didalam sperma

ikan, disebut nukleoprotamin. Contoh :

Salmin (Girindra,Aisjah, 1990).

3. Protein konjugasi

Protein yang mengandung

senyawa bukan protein, disebut

protein konjugasi atau protein

majemuk. Sedangkan protein yang

tidak mengandung senyawa non

protein disebut protein sederhana.

Contoh : Nukleoprotein bersenyawa

dengan asam nukleat.

4. Tingkat degradasi

Degradasi merupakan tingkat

permulaan denaturasi. Menurut

tingkat degradasinya, protein dapat

dibedakan:

a. Protein alami, adalah protein dalam

keadaan protein seperti dalam sel.

b. Turunan protein, merupakan hasil

degradasi protein pada tingkat

permulaan denaturasi.

Tingkat denaturasi dapat dibedakan

sebagai :

a. Protein primer, merupakan hasil

hidrolisa yang ringan. Misal :

protean dan metaprotein.

b. Protein sekunder, merupakan hasil

hidrolisa yang berat. Misal :

peptide

5. Fungsi Protein

a. Sebagai enzim, untuk membantu

dan mempercepat reaksi biologis.

b. Sebagai alat pengangkut dan

penyimpan.

• Hemoglobin mengangkut

oksigen dan eritrosit.

• Mioglobin mengangkut oksigen

dalam otot.

• Transferin mengangkut ion besi

dalam plasma darah.

c. Pengatur gerakan.

d. Penunjang mekanis.

e. Sebagai pertahanan / imunisasi.

f. Sebagai media perambatan impuls

saraf.

g. Sebagai pengendali pertumbuhan.

6. Sifat Protein

a. Berat Molekul.

Protein mempunyai berat

molekul yang bervariasi dari 5000

sampai beberapa juta (Girindra,Aisjah,

1990).

b. Protein sebagai Amfoter.

Sifat-sifat protein sebagai

amfoter ditentukan oleh gugus-

gugusnya yang dapat mengion. Derajat

ionisasi dari asam amino sangat

dipengaruhi oleh pH (Girindra,Aisjah,

1990).

c. Sifat Ionik Protein.

Jika protein banyak

mengandung asam amino (yang

bersifat asam) glutamate dan aspartat,

protein mempunyai titik isoelektrik

yang rendah.

d. Hidrasi Protein.

Beberapa protein dapat

membentuk gel. Protein yang cepat

membentuk gel mempunyai strutur

tiga dimensi yang bergandengan

dengan ikatan hydrogen.

e. Presipitasi / pengendapan protein.

Bila kedalam zat pelarut

ditambah sedikit garam, kelarutan

protein meningkat karena daya

elektrostatis antara molekul

disekelilingnya turun, peristiwa ini

disebut denagan salting-in. Tapi bila

konsentrasi garam tinggi, kelarutan

protein turun, peristiwa ini disebut

dengan salting-out. Protein dapat

mengendap dalam garam

berkonsentrasi tinggi, logam-logam

berat, alkohol (Girindra,Aisjah, 1990).

f. Koagulasi Protein

Panas dapat menyebabkan

koagulasi protein dengan suhu efektif

berkisar antara 38 – 75oC. misalnya

putih telur mula-mula bening, tidak

berwarna, bila dipanaskan berubah

menjadi padatan berwarna putih.

Peristiwa ini disebut sebagai

koagulasi. (Girindra,Aisjah, 1990).

g. Denaturasi Protein

Denaturasi protein adalah

berubahnya susunan ruang / lantai

polipeptida suatu molekul protein.

Terjadinya denaturasi protein tahap

awal pada saat protein dikenai suhu

pemanasan sekitar 50 oC, protein

tersebut belum bisa dikatakan rusak,

hanya mengalami perubahan struktur

sekunder, tersier, kuartener.

Bahan

NH3, NaOH, H2SO4,

CH3COOH, telur ayam mentah, ikan

(daging, tulang, dan kulit), gelatin,

ninhidrin.

Prosedur

Asam/Basa

Timbang 0,5 gr sampel

Diukur pH meter awal

+3 ml basa/asam

Diamati + ukur pH akhir

+1 ml ninhidrin

Dipanaskan

Identifikasi perubahan warna

Pemanasan

Timbang 0,5 gr sampel

+3 ml aquadest

Dipanaskan

Diamati + diukur pH akhir

diukur pH awalawal

+1 ml ninhidrin

Dipanaskan

Identifikasi

HASIL DAN PEMBAHASAN

Hasil Pengamatan Laboratorium Akuakultur

Kelompok Sampel PerlakuanpH

awalpH akhir Pengamatan Perubahan

warna dan teksturK L

7 Daging

+ 3 ml asam

6

1 4

Asam Kuat :putih menjadi putih pucat

Asam Lemah :putih menjadi ungu muda

Pemanasan 6Pemanasan :

putih menjadi ungu

8 Kulit

+ 3 ml asam

6

1 2

Asam Kuat :bening menjadi tetap

bening

Asam Lemah :bening menjadi bening

keunguan

+ 3 ml basa 10 14

Basa Kuat :bening menjadi bening

keunguan

Basa Lemah : bening menjaji keruh kehitaman

Pemanasan 5

Pemanasan :bening menjadi bening

keunguan

9 Tulang + 3 ml asam 7 1 2

Asam Kuat :bening menjadi tetap

bening

Asam Lemah :bening menjadi bening

keunguan

+ 3 ml basa 13 9

Basa kuat :bening menjadi kuning

Basa Lemah :bening menjadi putih

kekuningan

Pemanasan 7

Pemanasan :bening menjadi bening

keunguan

10 Telur

+ 3 ml asam

10

1 3

Asam Kuat :padat dan berwarna putih

susu

Asam Lemah :ada gumpalan, warna

kuning

+ 3 ml basa 13 11

Basa kuat :berwarna kuning &ada gumpalan putih keruh

Basa Lemah :cair, terdapat gelembung,

sedikit berwarna ungu

Pemanasan 8

Pemanasan :warna ada 3 lapisan.

lapisan mulai dari atas berwarna ungu, lapisan tengah kuning, lapisan

bawah putih.

11 Daging + 3 ml basa 6 13 10

Basa Kuat :coklat menjadi berwana

keunguan dan lunak

Basa Lemah :putih kemerahan (kenyal) menjadi putih keruh dan

berwarna coklat

12 Gelatin

+ 3m asam

7

1 2

Asam Kuat :putih kental menjadi putih

bening kecoklatan dan lunak

Asam Lemah :putih bening, kental &

bergumpal menjadi bening cair

+ 3 ml basa 13 14

Basa. Kuat :putih bening menjadi bening kekuningan

Basa Lemah :bening dan ada gumpalan menjadi bening dan ada

gas

Pemanasan 5

Pemanasan :bening, ada endapan

dibawah menjadi putih bening, endapan hilang

Pembahasan

Berdasarkan hasil yang

diperoleh pada praktikum kali ini

mengenai sifat fisik kimiawi protein

KESIMPULAN

DAFTAR ACUAN

Girindra,Aisjah,1998,Biokimia”,

1st,PTGramedia, Jakarta.

Lehninger, Albert L., Dasar-dasar

Biokimia Jilid 1, Erlangga, 1982,

Jakarta.

Winarno,F.G.,1984,”Kimia Pangan

dan Gizi”,PT.Gramedia, Jakarta.

Website:

Anonim.2012. Makalah Protein.

http://chemfany.wordpress.com/

2012/03/11/makalah-protein/

LAMPIRAN