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LAS ENZIMAS
Las enzimas actúan como un catalizadores biológicos
Todas las reacciones celulares están catalizadas por enzimas
BIOCATALIZADORES.
Si no fuera así, las reacciones se producirían muy lentamente debido a la estabilidad de las
biomoléculas.
Se las denomina de la siguiente manera
Son proteínas de estructura terciaria o cuaternaria
Se indica el nombre del sustrato sobre el que actúa.
Se añade el cambio que le produce.
Terminación –asa.
Así, por ejemplo, la enzima que polimeriza el ADN a partir de sus monómeros es la
ADN polimerasa.
Catálisis: proceso de aceleración de una reacción química por efecto de un
catalizador.
Casi todas son de naturaleza proteica aunque hay algunas que no; ARN catalíticos y
anticuerpos catalíticos
Clasificación de las enzimas (I)
D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO
ÁCIDO
ASPÁRTICO
ÁCIDO
CETOGLUTÁRICOÁCIDO OXALACÉTICO
ÁCIDO
GLUTÁMICO
ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO
Glucosa-6-fosfatasa
Piruvato-
descarboxilasa
Aspartato-
aminotransferasa
HIDROLASAS
Catalizan reacciones
de hidrólisis con
intervención del agua
LIASAS
Catalizan la adición de
grupos funcionales diversos
TRANSFERASAS
O QUINASAS
Catalizan la transferencia
de grupos funcionales o
radicales entre moléculas
Clasificación de las enzimas (II)
DIHIDROXIACETONA-3-FOSFATO GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO
ACETIL COENZIMA A MALONIL COENZIMA A
ÁCIDO OXALACÉTICO ÁCIDO MÁLICO
Triosafosfato-
isomerasa
Malato-
deshidrogenasa
AcetilCoA
carboxilasa
ISOMERASAS
Catalizan reacciones de
transformación de
moléculas en sus isómeros.
OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones
de oxidorreducción.
SINTETASAS O LIGASAS Catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.
Enzima inactiva
sustrato
Enzima
productos
Coenzima
Centro activo
Mecanismo de actuación
enzimática:
1) Se forma un complejo: enzima-
substrato o substratos.
2) Se une la coenzima a este
complejo.
3) Los restos de los aminoácidos
que configuran el centro activo
catalizan el proceso. Para ello
debilitan los enlaces
necesarios para que la
reacción química se lleve a
cabo a baja temperatura y no
se necesite una elevada
energía de activación.
4) Los productos de la reacción
se separan del centro activo y
la enzima se recupera intacta
para nuevas catálisis.
5) Las coenzimas colaboran en el
proceso; bien aportando
energía (ATP), electrones
(NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la
catálisis enzimática
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
TODAS las de las proteínas y además…
Gran actividad catalítica: aumentan la velocidad de reacción 106-1014 veces. No alteran el equilibrio y una vez finalizada quedan libres y listas para actuar.
Especificidad: actúan sobre uno o pocos sustratos para catalizar una transformación química
Actúan en condiciones de pH y temperatura suaves
Su actividad es regulable (estímulos intra o extracelulares)
ESPECIFICIDAD
De acción; una enzima solo media una reacción que sufra ese sustrato no todas.
De sustrato: Cada enzima actúa sobre un sustrato o un número reducido
❖ Absoluta: actúa sobre un solo sustrato
❖De grupo: transforma sustratos que presenten un determinado enlace
❖Estereoquímica: si actúa en formas o L o D
MODELO LLAVE CERRADURA/AJUSTE INDUCIDO
Mecanismo de acción enzimática (III)
Enzima
Sustrato
Enzima
Sustrato
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ENCAJE INDUCIDO
Complejo
enzima- sustrato
El centro activo tiene la misma forma antes y
después de la unión con el sustratoEl centro activo modifica ligeramente su
forma durante la unión con el sustrato
En ambos casos, la unión de una
enzima con su sustrato es
altamente específica
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Los cofactores se clasifican atendiendo a su naturaleza química y a su grado de unión al
apoenzima
Muchas enzimas son holoenzimassAPOENZIMA Fracción protéica
COFACTOR Fracción prostética
ACTIVADORES INORGÁNICOS Iones metálicos unidos permanentemente al apoenzima
COENZIMAS Molécula orgánica compleja + frecuentemente una vitamina
Sufren una reacción reversible
ATP ADP + PPosteriormente se regeneran
El apoenzima determina la especificidad de la reacción.
Apoenzima y cofactor por separado son inactivos.
Un cofactor puede constituir diferentes holoenzimas
ELEMENTOS DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA
EL CENTRO ACTIVO DEL
ENZIMA
Es una pequeña porción del
enzima.
Es una equidad tridimensional
en la que encaja el SUSTRATO
Molecula(s) que va a
transformar el enzima
ESPECIFICIDAD
REACCIÓN ENZIMÁTICA
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO: alcanza el estado
activado o de transición
Mecanismo de acción enzimática (II)
Enzima (E)Sustratos (S)
Complejo
enzima-sustrato
(ES)
Enzima (E)
(no se modifica)
Productos (P)
E + S → ES → E + P
Centro activo del enzima
Aminoácidos de unión
Aminoácidos catalíticos
Mecanismo de acción enzimática
En
erg
ía
Progreso de la reacción
Variación
de la
energía
Energía de activación
con la enzima
Energía de activación
sin la enzima
Energía de
los productos
Energía de
los reactivos
Las enzimas actúan como un catalizador:
Disminuyen la energía de activación.
No cambian el signo ni la cuantía de la
variación de energía libre.
No modifican el equilibrio de la reacción.
Aceleran la llegada del equilibrio.
Al finalizar la reacción quedan libres y
pueden reutilizarse.
Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima.
Enzima
Substrato
Producto
1) La reacción no se produce pues hace falta una energía de activación para que transcurra espontáneamente.
2) La enzima disminuye o elimina la energía de activación necesaria y la reacción transcurre espontáneamente.
Cinética de la reacción enzimática
Vmáx
1
2Vmáx
La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal a medida que
aumenta la concentración de sustrato en el medio.
Afinidad y saturación son
inversamente proporcionales.
Una enzima con alta afinidad tiene una
Km baja y se satura muy pronto.
Una enzima con poca afinidad tiene
una Km alta y tarda más en saturarse
La concentración de sustrato a la que
la velocidad de reacción es la mitad de
la velocidad máxima es la constante
de Michaelis (Km).
El valor de Km también indica la
afinidad de la enzima por el sustrato.
Km
Cuando se alcanza una determinada velocidad de reacción (Vmax), ésta ya no aumenta
aunque sigua incrementándose la concentración de sustrato. Se dice, entonces que la
enzima está saturada.
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA CINÉTICA
AQUELLOS QUE DESNATURALIZAN PROTEÍNAS
I n h i b i d o r e s
• pH – Concepto pH óptimo
• Temperatura – Temperatura óptima
• Sustancias químicas
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Son sustancias que disminuyen, neutralizan o regulan la actividad enzimática.
son
INHIBIDORES
IRREVERSIBLES REVERSIBLES
El inhibidor se une covalentemente al enzima y lo inutiliza permanentemente
COMPETITIVA
NO COMPETITIVA
(suelen ser
venenos)
Unión del I al centro activo
Unión del I al un lugar
diferente al centro activo
(alosterismo)
Regulación de la actividad enzimática
Inhibidores
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
El inhibidor se une al centro activo del enzima de manera permanente
Enzima Inhibidor
Muchos venenos actúan como inhibidores irreversibles
KCN (cianuro potásico)Citocromo oxidasa Se detiene la respiración celular
Muerte por asfixia inmediata(Enzima respiratoria) (Veneno)
INHIBICIÓN competitiva
El inhibidor competitivo se une al centro activo del enzima.
En una inhibición competitiva se puede alcanzar la misma velocidad máxima aumentando la concentración de sustrato.
Regulación de la actividad enzimática
Inhibidores
Sustrato
Inhibidor
Enzima
Inhibidor unido
a la enzima
Los sustratos no
pueden unirse al
centro activo
Sustancias que detienen la actividad de la enzima, impidiendo, por tanto la formación de productos
INHIBICIÓN REVERSIBLE
REVERSIBLE COMPETITIVA
Cuando el inhibidor
desaparece, el enzima
recupera su función normal
El inhibidor ocupa el centro activo del enzima, por lo que el sustrato no puede unirse
COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR
E-I
INHIBICIÓN no competitiva
El inhibidor no competitivo se une a un lugar diferente del centro activo y también puede hacerlo al complejo enzima-sustrato.
La Km se mantiene constante en presencia del I no competitivo.(Es característico de los enzimas alostéricos)
Regulación de la actividad enzimática
Inhibidores
TIPOS DE INHIBICIÓN REVERSIBLE
REVERSIBLE NO COMPETITIVA
El inhibidor ocupa un segundo centro activo del enzima. El sustrato puede unirse o no, pero no se lleva
a cabo la reacción
El inhibidor se encuentra en su
centro activo, el sustrato no
puede unirse
Segundo
centro activo
COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR
E-I
El inhibidor se encuentra en su
centro activo El sustrato puede
unirse pero no se produce la
reacción
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO-INHIBIDOR
E-S-I
Inhibidor
Enzima
Sustrato
COMPARATIVA
INHIBICIÓN acompetitiva
El inhibidor acompetitvo sólo se une al complejo enzima-sustrato.
REGULACIÓN POR SÍNTESIS
El enzima se produce en la cantidad y en el momento que se necesita y se
degrada rápidamente al finalizar su acción
REGULACIÓN SOBRE SU ACTIVIDAD
La enzima presenta dos conformaciones, activa e inactiva cuya
transformación se produce por unión de un ligando
ENZIMAS MODIFICADOS COVALENTEMENTE
Fosforilado/no fosforilado (quinasa/fosfatasa)
ENZIMAS ALOSTÉRICOS
Modificación por unión de un ligando
OTROS TIPOS DE REGULACIÓN
Los enzimas alostéricos son capaces de adoptar al
menos dos conformaciones diferentes y estables; una
activa y otra inactiva.
El paso de una a otra suele estar inducido por la
unión de ciertas moléculas llamadas ligandos o
efectores a determinados lugares de la
enzima(distintos al centro catalítico) que son
conocidos como centros reguladores
ENZIMAS ALOSTÉRICOS
Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él.
sustrato
inhibidor
Enzima inactiva
Enzima activa
Inhibición alostérica.
Sin inhibidor
con inhibidor
Inhibición alostérica
Ligando Centro
regulador
Sustrato
SustratoCentros activos
modificados
Ligando unido al
centro regulador
Enzima
activa
Los sustratos
no pueden
unirse al
centro activo
Enzima
inactiva
Modulación negativa: unido la enzima es inactiva. Suelen ser los productos
(señal de “ya hay suficiente”)
Modulación positiva: la unión aumenta la actividad. Suele ser el sustrato (evita acumulación)
REGULACIÓN POR PRODUCTO FINAL
La L-isoleucina es un inhibidor competitivo de la treonina deshidratasa
OTROS TIPOS DE REGULACIÓN
CIMÓGENOS
• Son enzimas que se secretan inactivos.
• Una vez expulsados se activan llevan a cabo su función.
• Es un mecanismo de protección.
• Ejemplos:– Pepsinógeno
– Tripsinógeno
– Procarboxipeptidasa
– Procolágeno
MECANISMOS PARA MEJORAR EFICACIA DE ENZIMAS
1. Compartimentación celular: La presencia de orgánulos celulares permite
la concentración de las enzimas que actúan en una ruta metabólica, mejorando
la eficacia del proceso.
2. Reacciones en cascada: Son reacciones en las que la el producto de la
misma actúa de catalizador de la siguiente reacción, y de la misma forma el
producto de esta segunda reacción catalizaría la tercera reacción. Por ejemplo
esto sucede en la coagulación de la sangre o en la reacción inmunitaria del
complemento.
3. Complejos multienzimáticos: Consiste en la agrupación de las enzimas
que actúan en una ruta metabólica. La reacción se favorece ya que el producto
de la primera reacción sirve de sustrato para la segunda y así sucesivamente,
debido a la proximidad entre S y E.
4. Isozimas: Son variedades de la misma enzima. Son enzimas que tienen el
mismo sustrato y realizan la misma reacción en diferentes tejidos (lactato-
deshidrogenasa de músculos y corazón)
1. Indica los valores de pH para los cuales dos enzimas tienen la misma
velocidad de reacción.
2. Determina el intervalo del pH para el cual tiene actividad catalítica las
tres enzimas, pero con velocidades de reacción distintas.
3. Para valores máximos de acidez , ¿cuál es la enzima con mayor
actividad catalítica?
4. ¿Qué valores y qué unidades se emplean para representar la velocidad
de reacción?.
5. Si el pH de la sangre es 7'3 , razona qué enzimas podrían presentar
actividad catalítica en el plasma sanguíneo.
Basándonos en los cambios ocurridos al aumentar la concentración de sustrato, ¿Cómo podría saber si la inhibición de una enzima está siendo producida por un inhibidor competitivo o por uno no competitivo?
Describa y explique cómo afecta a la velocidad de reacción enzimática y a la afinidad de una enzima por el sustrato las inhibiciones competitiva y no competitiva. Represente gráficamente la respuesta.
![SISTEMAS DE COMPARTIMENTACIÓNDE COMPARTIMENTACIÓN · 2018-07-27 · SISTEMAS DE COMPARTIMENTACIÓN 4 5 SISTEMAS DE COMPARTIMENTACIÓN [INSTALACIONES]Mobiliar, continuando su política](https://img.pdfslide.tips/doc/110x75/5ea68450edabab4dad29f1fa/sistemas-de-compartimentacinde-compartimentacin-2018-07-27-sistemas-de-compartimentacin.jpg)
