Metabolismo de ProteínasAlex HernándezFátima MadridRolando Facio

IntroducciónLas Proteínas son biomoleculas formadas

por carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno.

Las proteinas son consideradas polímeros de aminoácidos.

AminoácidosSon moléculas orgánicas con un grupo amino y

un grupo carboxílico. Los aminoácidos más frecuentes y de mayor

interés son aquellos que forman parte de las proteínas.

Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico.

Los Aminoácidos tienen diferentes funciones en el organismo pero ante todo sirven como unidades básicas de los péptidos y proteínas.

Clasificación de aminoácidos en base a su composición química

Alifáticos

Glicina

Alanita

Isoleucina

Valina

Apolares

Cisteína

Metionina

Absorción de Luz

Tirosina

Triptófano

Neutros

Serina

Tronina

Aspargina

Glutamina

Aminoácidos no proteicos Aminoácidos rarosOrnitidina.- Es un análogo de la lisina del

cual se puede obtener la citrulina mediante una transferencia de un residuo carbomoilo.

Dopa(3,4-dihidroxifenilalanina).- se forma por la hidroxilación de la tirosina.

Selenocisteina.- es un análogo de la cisteína.

La hidroxiprolina, derivada por hidroxilación de la prolina y lahidroxilisina, derivada por hidroxilación de la lisina, ambos forman parte de la proteína denominada colágeno.

Modificaciones postraduccionales de las proteínas

Son las transformaciones de los residuos de aminoácidos que se producen en péptidos y proteinas terminados.

En muchas proteínas el grupo alfa-amino libre en el N-Terminal esta bloqueados por un acetilo o un residuo acilo mas largo (acilación).

Ejemplo: El Terminal N del glutamato se puede ciclar en un residuo de piroglutamino mientras que el C Terminal del carboxilato puede presentarse como una amida.

Modificaciones postraduccionales

Modificaciones que añaden grupos

funcionales

Acilación

Fosforilación

Metilación

Hidroxilación

Glucosilación

Nitración

Modificaciones que enlazan Proteínas

Sumoilación

Ubiquitinación

Aminas biógenas

Los aminoácidos también son degradados por descarboxilación; esto da origen a las aminas biógenas, las cuales tiene diferentes funciones. Algunas como unidades básicas de biomoleculas.

Constituyen el grupo principal de neurotransmisores del sistema nervioso. La característica diferencial de estas sustancias es la presencia de un grupo amino (-NH2), por lo que se denominan monoaminas o también aminas biógenas.

Ejemplo: la cisteamina y la alanina son componentes de la CoA y de la panteteína.

Los quesos, productos vegetales fermentados, productos cárnicos fermentados, vino y pescado fermentado son productos que contienen aminas biógenas, debido a la actividad de la flora responsable del proceso de elaboración mediante fermentación microbiana.

Proceden de aminoácidos precursores y forman dos grupos: las catecolaminas, derivadas de la tirosina, aunque en la anabolismo nerviosa acortan el camino iniciándolo en la paratirosina; y las indolaminas, que derivan del triptófano.

Clasificación de proteinas en base a su función Formación y conformación de la

estructura

Las proteínas estructurales son responsables de la forma y estabilidad de las células y tejidos, como el colágeno, elastina, histonas, etc.

Transporte

Una proteína de este tipo es la hemoglobina, se encuentra en los eritrocitos y se encarga del transporte de oxigeno y bióxido de carbono y el intercambio de estos en pulmones y tejidos.

Protección y defensa

Algunas proteínas tienen como función la de defensa del organismo de agentes patógenos y sustancias extrañas.

Algunas de las mas importantes son las llamadas las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario

Control y regulación

En las cadenas de señales bioquímicas las proteinas funcionan como compuestos de señalamiento(hormonas) y como receptores hormonales.

Ejemplo: el complejo formado entre la hormona somatotrofina y su receptor. En esta unión los dominios extracelulares de dos moléculas de receptores se unen a una molécula de la hormona, lo que activa a los dominios citoplasmáticos del complejo y facilita la transmisión de la señal hacia el interior de la célula.

Catálisis

Las enzimas constituyen el grupo mas grande de proteínas.

Las mas pequeñas pesan de 10 a 15 kDa (1.65 X 10 -24 gr), las de tamaño intermedio pesan entre 100 y 200 kDa y las de mayor tamaño alcanzan un peso superior a los 500 kDa.

Movimiento

La acción conjunta de la actina y la miosina es responsable de la contracción muscular y de otros procesos de movimiento.