Metabolismul proteinelor

Metabolismul proteinelor

1. Funcţiile biologice ale proteinelor:

a) [ ] coenzimaticăb) [x] cataliticăc) [x] plasticăd) [x] de transporte) [x] imunologică

2. Funcţiile biologice ale proteinelor:

a) [x ] antigenicăb) [ ] geneticăc) [x] contractilăd) [x] energeticăe) [x] reglatoare

3. Valoarea biologică a proteinelor este determinată de aminoacizii esenţiali:

a) [ ] alaninăb) [x] triptofanc) [ ] acid glutamicd) [x] fenilalaninăe) [ ] serină

4. Valoarea biologică a proteinelor este determinată de aminoacizii esenţiali:

a) [ ] asparaginăb) [ ] cisteinăc) [x] metioninăd) [x] treoninăe) [ ] prolină

5. Selectaţi aminoacizii semidispensabili:

a) [ ] asparaginab) [x ] histidinac) [ ] glicinad) [x] argininae) [ ] fenilalanina

6. Afirmaţii corecte referitor la compusul chimic:

NH

CH2 - CH - COOH

NH2

a) [ ] este histidinab) [x] este aminoacid heterociclicc) [ ] este aminoacid dispensabild) [ ] conţine ciclul imidazole) [x] dă reacţia xantoproteică pozitivă

7. Afirmaţii corecte referitor la compusul chimic: HOOC-CH2-CH2-CH-COOH | NH2

a) [ ] este asparaginab) [ ] este glutaminac) [ ] este aminoacid esentiald) [x] dă reacţia ninhidrinică pozitivăe) [ ] este aminoacid bazic

8. Afirmaţii corecte referitor la compusul chimic: HOOC-CH2-CH2-CH-COOH | NH2

a) [ ] este încărcat pozitivb) [ ] dă reacţia Fol pozitivăc) [ ] dă reacţia xantoproteică pozitivăd) [x] posedă proprietăţi acide e) [x ] este precursorul acidului gama-aminobutiric

9. Rolul HCl în digestia proteinelor:

a) [ ] activează tripsinogenulb) [ ] activează chimotripsinogenulc) [x] сreează рН optimal pentru acţiunea pepsineid) [ ] creează рН optimal pentru acţiunea carboxipeptidazelore) [x] denaturează parţial proteinele alimentare

10. Rolul HCl în digestia proteinelor:

a) [x] posedă acţiune antimicrobianăb) [ ] este emulgator puternicc) [x] accelerează absorbţia fieruluid) [ ] inhibă secreţia secretineie) [ ] stimulează formarea lactatului în stomac

11. Reglarea secreţiei sucului pancreatic şi intestinal:

a) [ ] secretina stimulează secreţia sucului pancreatic sărac în bicarbonaţib) [x] secretina stimulează secreţia sucului pancreatic sărac în enzime c) [ ] pancreozimina este sintetizată în celulele stomaculuid) [ ] pancreozimina reglează secreţia sucului gastrice) [x ] pancreozimina stimulează secreţia sucului pancreatic bogat în enzime

12. Proprietăţile pepsinei:

a) [x] pepsina este secretată sub formă de pepsinogen de celulele principale ale mucoasei stomacaleb) [ ] pepsina este secretată de celulele parietale ale mucoasei stomaculuic) [ ] activarea pepsinei are loc prin fosforilared) [x] activarea pepsinogenului constă în scindarea de la capătul N-terminal a unei peptide (41 de aminoacizi)

e) [ ] activarea pepsinei are loc în celulele mucoasei stomacale

13. Proprietăţile pepsinei:

a) [ ] activarea pepsinogenului are loc sub acţiunea bicarbonaţilorb) [x] activarea pepsinogenului constă în proteoliza limitatăc) [ ] pH-ul optimal de acţiune a pepsinei este 3,0-4,0d) [x] pH-ul optimal de acţiune a pepsinei este 1,5-2,5e) [ ] este o enzimă lipolitică

14. Pepsina:

a) [x] scindează legăturile peptidice la formarea cărora participă grupările -NH2 ale Phe, Tyr, Trpb) [ ] acţionează asupra tuturor legăturilor peptidicec) [ ] scindează legăturile peptidice din keratine, histone, protamine şi mucopolizaharided) [ ] scindează proteinele până la aminoacizi liberie) [x] este o endopeptidază

15. Tripsina:

a) [x] este secretată sub formă de tripsinogen inactivb) [ ] este o aminopeptidazăc) [ ] este o carboxipeptidază d) [x] activarea tripsinogenului are loc sub acţiunea enterokinazei şi a tripsineie) [ ] activarea tripsinogenului are loc sub acţiunea HCl

16. Tripsina:

a) [x] Ca++ exercită efect activator asupra tripsineib) [ ] este secretată de celulele principale ale mucoasei stomacalec) [ ] este secretată de celulele mucoasei intestinaled) [x] transformarea tripsinogenului în tripsină constă în proteoliza limitatăe) [ ] activarea tripsinei are loc în pancreas

17. Tripsina:

a) [ ] scindează legăturile peptidice la formarea cărora participă Lys şi Arg prin gruparea -NH2

b) [x] scindează legăturile peptidice la formarea cărora participă Lys si Arg prin gruparea -COOHc) [x ] pH-ul optimal de acţiune a tripsinei este 7,2-7,8d) [ ] pH-ul optimal de acţiune a tripsinei este 1,5-2,5e) [ ] scindează proteinele până la aminoacizi liberi 18. Enterokinaza:

a) [ ] este o enzimă care scindează proteinele alimentareb) [x ] scindează de la capătul N-terminal al tripsinogenului o hexapeptidă acidăc) [x] e secretată de mucoasa intestinală sub formă de kinazogen inactivd) [ ] activarea enterokinazei are loc sub acţiunea bicarbonaţilore) [x] activarea enterokinazei are loc sub acţiunea tripsinei19. Chimotripsina:

a) [ ] este secretată de mucoasa intestinală în formă de chimotripsinogen inactivb) [ ] este secretată de pancreasul exocrin în formă activăc) [x] este o endopeptidază

d) [ ] activarea chimotripsinogenului are loc în pancrease) [x] activarea chimotripsinogenului are loc sub acţiunea tripsinei şi a chimotripsinei prin proteoliza limitată

20. Chimotripsina:

a) [ ] scindează legăturile peptidice la formarea cărora participă Phe, Tyr, Trp prin gruparea -NH2 b) [ ] este sintetizată de celulele principale ale stomacului în formă activăc) [ ] scindează proteinele până la aminoacizi liberid) [x] centrul activ al chimotripsinei conţine -OH al Ser şi inelul imidazolic al Hise) [ ] pH-ul optimal de acţiune este 1,5 – 2,5

21. Carboxipeptidazele:

a) [x] sunt secretate sub formă de zimogeni de pancreasul exocrinb) [ ] sunt secretate de celulele mucoasei intestinalec) [x] carboxipeptidaza A conţine Zn++ şi scindează de la capătul C-terminal aminoaczii aromatici d) [x] carboxipeptidaza A posedă şi acţiune esterazică ce se amplifică la substituirea Zn++ cu Ca++

e) [ ] carboxipeptidaza B scindează Phe, Tyr şi Trp de la capătul C-terminal

22. Aminopeptidazele:

a) [ ] sunt endopeptidazeb) [ ] posedă specificitate absolută de substratc) [ ] sunt secretate de pancreasul exocrind) [x] funcţionează preponderent intracelulare) [x] sunt activate de Mg++ şi Mn++

23. Funcţiile proteazelor:

a) [x] de protecţie (coagularea sângelui, liza celulelor)b) [x] generarea substanţelor biologic active (hormonilor, agenţilor vasoactivi)c) [x] activarea enzimelor proteolitice digestived) [ ] sinteza zimogenilore) [ ] sinteza aminelor biogene 24. Absorbţia aminoacizilor (AA):

a) [ ] AA sunt absorbiţi prin difuzie simplăb) [ ] transportul AA este activ primar şi necesită ATPc) [ x] transportul AA este activ secundar şi necesită ATPd) [x] la transportul AA participă Na+ ,K+ -АТP-azae) [ ] la transportul AA participă ATP-sintaza

25. Absorbţia aminoacizilor (AA):

a) [ ] ouabaina stimulează transportul AAb) [x] la transportul AA are loc simportul AA şi a Na+

c) [ ] la transportul AA are loc antiportul AA şi a Na+

d) [x] peptidele si proteinele nehidrolizate se pot absorbi prin endocitozăe) [x] în celule peptidele şi proteinele nehidrolizate pot fi scindate de proteazele lizozomale

26. Absorbţia aminoacizilor (AA):

a) [ ] are loc in stomac si în intestinul grosb) [x] are loc in intestinul subţirec) [x] este dependentă de concentraţia Na+

d) [ ] este dependentă de concentraţia Ca+ +

e) [x] exista sisteme specifice de transport pentru AA înrudiţi structural

27. Ciclul gama-glutamilic:

a) [ ] este un mecanism de transport al glucozei prin membranele celulareb) [ ] decurge fără utilizare de energiec) [x] enzima-cheie a ciclului este gama-glutamiltransferazad) [ ] cofactorul enzimei este acidul glutamice) [x] cofactorul enzimei este tripeptida glutation (GSH)

28. Ciclul gama-glutamilic:

a) [x] reprezintă un mecanism de transport al aminoacizilor prin membranele celulareb) [ ] ATP-ul este utilizat direct la transportul aminoacizilorc) [x] nemijlocit la transportul aminoacizilor e utilizată energia de hidroliză a legăturilor –CO–NH– din glutationd) [x] funcţionarea ciclului necesită resinteza glutationuluie) [ ] constă din 6 reacţii în care se utilizează 6 molecule de ATP

29. Putrefacţia aminoacizilor în intestin:

a) [x] este scindarea aminoacizilor sub acţiunea enzimelor microflorei intestinaleb) [ ] are loc sub acţiunea enzimelor proteolitice gastrice şi pancreatice c) [x] conduce la formarea atât a substanţelor toxice, cât şi a celor netoxiced) [ ] alcoolii, aminele, acizi graşi si cetoacizii sunt produse toxicee) [ ] crezolul, fenolul, scatolul, indolul sunt produse netoxice

30. Produsele putrefacţiei aminoacizilor în intestin:

a) [ ] scatolul şi indolul se formează din histidinăb) [x] putrescina este produsul de decarboxilare a ornitineic) [ ] cadaverina este produsul de decarboxilare a ornitineid) [ ] crezolul şi fenolul se formează din triptofane) [ ] metilmercaptanul şi acidul sulfhidric se obţin din serină

31. Neutralizarea produselor de putrefacţie a aminoacizilor:

a) [ ] are loc în intestinul gros prin conjugarea cu acidul sulfuric şi acidul glucuronicb) [x] forma activă a acidului sulfuric este fosfoadenozinfosfosulfatul (PAPS)c) [ ] forma activă a acidului glucuronic este CDP-glucuronatuld) [x] la conjugare participă enzimele hepatice UDP-glucuroniltransferaza şi arilsulfotransferaza e) [x] conjugarea este precedată de oxidarea substanţelor toxice

32. Produsele de putrefacţie a aminoacizilor:

a) [ ] scatolul si indolul sunt produse de putrefacţie a tirozineib) [ ] indicanul este produsul de putrefacţie a triptofanuluic) [x] indicanul este indoxilsulfatul de potasiud) [x] cantitatea de indican in urină indică starea funcţională a ficatuluie) [x] cantitatea de indican in urină indică gradul de putrefacţie in intestin

33. Compusul chimic:

C - NH - CH2 - COOH

O

a) [ ] reprezintă acidul benzoicb) [x] reprezintă acidul hipuricc) [ ] se formează în intestin in procesul de putrefacţied) [x] se formează în ficat în rezultatul conjugării benzoil-CoA cu glicina e) [x] este o probă de examinare a funcţiei de dezintoxicare a ficatului

34. Reglarea digestiei proteinelor în stomac:

a) [x] histamina stimulează secreţia de HCl şi mai puţin secreţia de pepsinogen b) [ ] histamina stimulează secreţia de pepsinogen şi mai puţin secreţia de HCl c) [ ] gastrina stimulează numai secreţia de HCl d) [x] gastrina stimulează secreţia de HCl şi de pepsinogen e) [x] gastrina acţionează prin AMP ciclic 35. Utilizarea aminoacizilor (AA) în ţesuturi:

a) [x] sinteza proteinelor, inclusiv şi a enzimelorb) [ ] toţi AA pot fi utilizaţi în gluconeogenezăc) [ ] surplusul de AA nu poate fi transformat în lipide d) [x] toţi AA pot fi oxidaţi până la CO2 şi H2 O e) [ ] scindarea AA nu generează energie

36. Căile generale de degradare a aminoacizilor:a) [x] dezaminareab) [ ] transsulfurareac) [x] transaminaread) [x] decarboxilareae) [ ] transamidinarea

37. Tipurile de dezaminare a aminoacizilor:

a) [x] reductivăb) [x] intramolecularăc) [x] hidroliticăd) [x] oxidativăe) [ ] omega-dezaminare

38. Dezaminarea (DA) aminoacizilor: a) [ ] DA intramoleculară este caracteristică pentru toţi aminoaciziib) [x] DA oxidativă conduce la formarea alfa-cetoacizilor şi a amoniaculuic) [ ] toţi aminoacizii se supun DA oxidative directed) [ ] în rezultatul DA intramoleculare se obţin alfa-cetoacizi şi amoniace) [ ] DA reprezintă calea principală de sinteză a aminoacizilor dispensabili

39. Dezaminarea oxidativă a aminoacizilor (AA):

a) [x ] are loc sub acţiunea oxidazelor L- şi D aminoacizilorb) [ ] coenzima oxidazelor L-AA este FADc) [ ] coenzima oxidazelor L-AA este NAD+

d) [ ] oxidazele L-AA posedă o activitate înaltă la pH-ul fiziologice) [ ] dezaminarea oxidativă directă este principala cale de dezaminare a tuturor L-AA

40. Dezaminarea directa a aminoacizilor: a) [x ] este o cale minoră, caracteristică anumitor aminoacizi b) [x] Ser + H2O → piruvat + NH3 + H2O (enzima – serindehidrataza) c) [ ] Thr + H2O → piruvat + NH3 + H2O (enzima – treonindehidrataza) d) [x ] His → acid urocanic + NH3 (enzima – histidin amonioliaza)e) [ ] histidaza este o enzimă cardiospecifică

41. Dezaminarea oxidativa directa a acidului glutamic:

a) [ ] are loc sub acţiunea enzimei glutamat oxidaza b) [ x] are loc sub acţiunea enzimei glutamat dehidrogenaza c) [ ] este un proces ireversibil d) [ x] coenzimele sunt NAD+ şi NADP+ e) [ ] coenzimele sunt FAD şi FMN

42. Dezaminarea oxidativa directa a acidului glutamic:

a) [x] este un proces reversibilb) [x] în dezaminare se utilizează NAD+, iar în reaminare – NADPHc) [ ] în dezaminare se utilizează NADP+, iar în reaminare – NADH d) [ ] reaminarea este o etapă a catabolismului aminoacizilore) [ ] dezaminarea glutamatului este o etapă în sinteza aminoacizilor dispensabili

43. Glutamat dehidrogenaza:

a) [ ] este o enzimă din clasa hidrolazelorb) [x] este enzimă alosterică c) [ ] în calitate de coenzime utilizează FAD şi FMN d) [x] ATP şi GTP sunt inhibitori alosterici ai enzimei e) [ ] activitatea glutamat dehidrogenazei nu se reglează

44. Transaminarea aminoacizilor (TA):

a) [x] reprezintă transferul grupării -NH2 de la un alfa-aminoacid la un alfa-cetoacidb) [x] este o etapă a dezaminării indirecte a aminoacizilor c) [ ] este un proces ireversibild) [ ] Glu, Asp şi Ala nu se supun TAe) [ ] numai Glu, Asp şi Ala se supun TA

45. Transaminazele aminoacizilor:

a) [ ] sunt enzime din clasa izomerazelor b) [x] reacţiile catalizate de transaminaze sunt reversibile c) [ ] toate transaminazele posedă specificitate absolută pentru substratd) [ ] specificitatea transaminazelor este determinată de coenzimăe) [x] partea prostetică a transaminazelor este piridoxalfosfatul

46. Mecanismul reacţiei de transaminare (TA) a aminoacizilor:

a) [x ] TA are loc prin formarea unor compuşi intermediari (baze Schiff) b) [ ] în procesul de TA are loc transformarea ireversibilă a piridoxalfosfatului (PALP) în piridoxaminfosfat (PAMP) c) [ ] în procesul de TA are loc transformarea ireversibilă a piridoxaminfosfatului în piridoxalfosfat d) [x ] alfa-aminoacid + PALP ↔ alfa-cetoacid + PAMPe) [ ] alfa-aminoacid + PAMP ↔ alfa-cetoacid + PALP

47. Transaminazele aminoacizilor:

a) [ ] sunt enzime excretorii hepatice b) [ ] în condiţii normale posedă activitate înaltă în sângec) [ x] în hepatite creşte preponderent activitatea serică a alaninaminotransferazei (ALT)d) [ x] în infarctul miocardic creşte considerabil activitatea serică a aspartataminotransferazei (AST) e) [ ] ALT şi AST nu sunt enzime organospecifice 48. COOH-CH2-CHNH2-COOH + COOH-CH2-CH2-CO-COOH ↔COOH-CH2-CO-COOH + COOH-CH2-CH2-CH NH2-COOH

a) [ ] este reacţia de transaminare a alanineib) [x] este o etapă a dezaminării indirecte a aspartatuluic) [ ] e catalizată de alaninaminotransferaza (ALT) d) [x] e catalizată de aspartataminotransferaza (AST)e) [ ] în rezultatul reacţiei se formează piruvat şi glutamat

49. CH3-CHNH2-COOH + COOH-CH2-CH2-CO-COOH ↔CH3-CO-COOH + COOH-CH2-CH2-CHNH2-COOH

a) [x] este reacţia de transaminare a alanineib) [ ] este reacţia de dezaminare directă a aspartatuluic) [x] e catalizată de alaninaminotransferaza (ALT) d) [ ] e catalizată de aspartataminotransferaza (AST)e) [ ] în rezultatul reacţiei se formează oxaloacetat şi glutamat

50. Dezaminarea indirectă a aminoacizilor (transdezaminarea):

a) [ ] este un proces ireversibil b) [ ] este principala cale de sinteză a aminoacizilor dispensabilic) [x] în prima etapă are loc transaminarea aminoacidului cu alfa-cetoglutaratul d) [x] în etapa a doua are loc dezaminarea oxidativă a acidului glutamice) [ ] la dezaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NADPH+H+

51. Transreaminarea aminoacizilor:

a) [ ] este un proces ireversibil b) [ ] este o cale de sinteză a tuturor aminoacizilorc) [x] în prima etapă are loc aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratului d) [x] în etapa a doua are loc transaminarea glutamatului cu un alfa-cetoacid e) [ ] la reaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NAD+

52. Transdezaminarea alaninei:

a) [ ] este dezaminarea directă a alanineib) [ ] este procesul de biosinteză a alaninei din piruvat şi NH3 c) [x] include dezaminarea acidului glutamicd) [x] participă enzimele alaninaminotransferaza (ALT) şi glutamatdehidrogenaza e) [ ] în procesul de transdezaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NADPH+H+

53. Transdezaminarea alaninei. Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce catalizează aceste reacţii:

a) [ ] Ala + H2O → piruvat + NH3 + H2O alanindehidrataza b) [x] Ala + alfa-cetoglutarat → piruvat + Glu alaninaminotransferaza c) [ ] Gln + H2O → Glu + NH3 glutaminazad) [x] Glu + NAD+ + H2O → alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenazae) [ ] Glu + NADP+ + H2O → alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza

54. Biosinteza alaninei (transreaminarea):

a) [ ] este aminarea directă a piruvatuluib) [x] include aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratului cu formarea glutamatului c) [ ] include dezaminarea acidului glutamicd) [x] participă enzimele alaninaminotransferaza (ALT) şi glutamatdehidrogenaza e) [ ] în procesul de transreaminare glutamatdehidrogenaza utilizează NAD+

55. Biosinteza alaninei (transreaminarea). Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce catalizează aceste reacţii:

a) [ ] Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4 glutaminsintetaza b) [ ] alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3 → Glu + NAD+ + H2O glutamatdehidrogenaza c) [x] alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3 → Glu + NADP+ + H2O glutamatdehidrogenaza d) [ ] piruvat + NH3 + H2O → Ala + H2O alaninhidratazae) [x] piruvat + Glu → Ala + alfa-cetoglutarat alaninaminotransferaza

56. Transdezaminarea aspartatului:

a) [ ] este dezaminarea directă a aspartatuluib) [ ] este procesul de biosinteză a aspartatului din oxaloacetat şi NH3 c) [ ] include dezaminarea asparagineid) [x] participă enzimele aspartataminotransferaza (AST) şi glutamatdehidrogenaza e) [x ] participă coenzimele piridoxalfosfat şi NAD+

57. Transdezaminarea aspartatului. Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce catalizează aceste reacţii:

a) [ ] Asp + H2O → oxaloacetat + NH3 + H2O aspartatdehidrataza b) [x] Asp + alfa-cetoglutarat → oxaloacetat + Glu aspartataminotransferaza c) [ ] Asn + H2O → Asp + NH3 asparaginazad) [ ] Glu + NADP+ + H2O → alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenazae) [x] Glu + NAD+ + H2O → alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3 glutamatdehidrogenaza

58. Biosinteza aspartatului (transreaminarea):

a) [ ] este aminarea directă a oxaloacetatuluib) [x] include aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratului cu formarea glutamatului c) [ ] include dezaminarea acidului glutamic

d) [x] participă enzimele aspartataminotransferaza (AST) şi glutamatdehidrogenaza e) [ ] participă coenzimele tiaminpirofosfat şi NAD+

59. Biosinteza aspartatului (transreaminarea). Selectaţi reacţiile procesului (1) şi enzimele (2) ce catalizează aceste reacţii:

a) [ ] Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4 glutaminsintetaza b) [ ] alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3 → Glu + NAD+ + H2O glutamatdehidrogenaza c) [x] alfa-cetoglutarat + NADPH+H+ + NH3 → Glu + NADP+ + H2O glutamatdehidrogenaza d) [ ] oxaloacetat + NH3 + H2O → Asp + H2O aspartatsintazae) [x] oxaloacetat + Glu → Asp + alfa-cetoglutarat aspartataminotransferaza (AST) 60. Alaninaminotransferaza (ALT):

a) [ ] catalizează reacţia de transaminare dintre glutamină şi piruvatb) [x] catalizează reacţia de transaminare dintre alanină şi alfa-cetoglutaratc) [x] activitatea serică a ALT creşte în hepatitele acute şi cronice, hepatopatiile toxiced) [ ] are valoare diagnostică înaltă în infarctul miocardic e) [ ] în afecţiunile hepatice activitatea serică a ALT scade

61. Aspartataminotransferaza (AST):

a) [ ] catalizează reacţia de transaminare dintre glutamină şi oxaloacetatb) [x] catalizează reacţia de transaminare dintre aspartat şi alfa-cetoglutaratc) [x] activitatea serică a AST creşte semnificativ în formele grave ale afecţiunilor hepatice d) [x] în infarctul miocardic activitatea serică a AST atinge valori maximale în 24-48 ore e) [ ] în infarctul miocardic şi afecţiunile hepatice activitatea serică a AST scade

62. Decarboxilarea aminoacizilor:

a) [x] este reacţia de înlăturare a grupării –COOH din aminoacizi în formă de CO2

b) [ ] este un proces reversibilc) [x] in organismele vii au fost descoperite 4 tipuri de decarboxilared) [ ] toţi aminoacizii se supun tuturor tipurilor de decarboxilaree) [x] în rezultatul alfa-decarboxilării se obţin aminele biogene

63. Decarboxilazele aminoacizilor (AA):

a) [ ] toate decarboxilazele AA poseda specificitate absolută de substratb) [ ] specificitatea decarboxilazelor AA depinde de coenzimă c) [x] coenzima decarboxilazelor AA este piridoxalfosfatul (derivatul vitaminei B6)d) [ ] coenzima decarboxilazelor AA este tiaminpirofosfatul (derivatul vitaminei B1)e) [ ] se disting de decarboxilazele cetoacizilor doar prin natura coenzimei 64. Reacţia chimică:

NH2

CH2 CH2 NH

CHC

N

+ CO2

NH

CHC

NCH2 CH COOH

NH2

a) [x] e alfa-decarboxilareb) [ ] e omega-decarboxilarec) [x] este reacţia de formare a histamineid) [ ] este reacţia de formare a serotoninei

e) [ ] produsul reacţiei posedă acţiune vasoconstrictoare

65. Reacţia chimică:

NH2

CH2 CH2 NH

CHC

N

+ CO2

NH

CHC

NCH2 CH COOH

NH2

a) [ ] este reacţia de sinteză a triptaminei b) [ ] este o reacţie de decarboxilare a alfa-cetoacizilior c) [ ] produsul reacţiei inhibă secreţia de HCl în stomacd) [x] produsul reacţiei posedă acţiune vasodilatatoaree) [x] produsul reacţiei este mediator în reacţiile alergice şi inflamatorii


C

NH

HO CH2 CH COOH

NH2

C

NH

HO

NH2

CH2 CH2 + CO2

a) [ ] este reacţia de formare a histamineib) [x] este reacţia de formare a serotonineic) [ ] e reacţia de decarboxilare a triptofanuluid) [ ] e reacţia de decarboxilare a tirozinei e) [x] produsul reacţiei posedă acţiune vasoconstrictoare


C

NH

HO CH2 CH COOH

NH2

C

NH

HO

NH2

CH2 CH2 + CO2

a) [ ] este reacţia de formare a histaminei b) [ ] produsul reacţiei poseda acţiune vasodilatatoare c) [ ] produsul reacţiei contribuie la secreţia de HCl în stomacd) [x] produsul reacţiei participă la reglarea temperaturii, tensiunii arteriale, respiraţieie) [x] produsul reacţiei este mediator în SNC


CH2 CH COOH

NH2

HO

HOHOHO NH2

CH2 CH2 + CO2

a) [ ] e reacţia de decarboxilare a tirozineib) [ ] e reacţia de decarboxilare a triptofanului c) [x] este reacţia de formare a dopamineid) [ ] este reacţia de formare a tiramineie) [x] produsul reacţiei este precursorul noradrenalinei şi al adrenalinei


CH2 CH COOH

NH2

HOHO

HOHO NH2

CH2 CH2 + CO2

a) [x] este reacţia de decarboxilare a 3,4-dioxifenilalaninei (DOPA) b) [x] DOPA este precursorul melaninelorc) [x] este catalizată de decarboxilaza aminoacizilor aromaticid) [x] inhibitorul decarboxilazei aminoacizilor aromatici (alfa-metildopa) contribuie la scăderea tensiunii arterialee) [ ] alfa-metildopa măreşte tensiunea arterială

70. Reacţia chimică: R-CH2-NH2 + H2O + O2 → R-COH + NH3 + H2O2

a) [ ] este reacţia de formare a aminelor biogene b) [x] este reacţia de neutralizare a aminelor biogenec) [x] este catalizată de enzima monoaminoxidaza (MAO)d) [ ] cofactorul MAO este piridoxalfosfatule) [x] cofactorul MAO este FAD-ul


NH2 NH2 | |HOOC - CH- (CH2)2 - COOH → CH2 - (CH2)2 - COOH + CO2

a) [ ] este catalizată de enzima glutamatcarboxilazab) [ ] este catalizată de enzima glutamatdehidrogenazac) [x] produsul reacţiei este acidul gama-aminobutiric (GABA)d) [ ] produsul reacţiei este mediator activator în SNC e) [x] produsul reacţiei este utilizat în tratamentul epilepsiei

72. Vitaminele necesare pentru activitatea mono- şi diaminoxidazelor:

a) [ ] tiaminab) [ ] niacinac) [x] riboflavinad) [ ] acidul ascorbice) [x] vitamina B6

73. Precursorul catecolaminelor:

a) [ ] glutamatulb) [x] tirozinac) [ ] triptofanuld) [ ] histidina

e) [ ] glutamina

74. Precursorul histaminei:

a) [ ] triptofanulb) [x] histidinac) [ ] tirozinad) [ ] fenilalaninae) [ ] aspartatul

75. Serotonina se sintetizează din:

a) [ ] histidinăb) [ ] glutamatc) [ ] tirozinăd) [ ] fenilalaninăe) [x] triptofan

76. Produsele finale ale scindării proteinelor simple:

a) [x] CO2

b) [x] NH3

c) [ ] COd) [x] H2Oe) [ ] acidul uric

77. Amoniacul se obţine în următoarele procese:

a) [ ] ciclul Krebsb) [ ] beta-oxidarea acizilor graşic) [x] dezaminarea aminoacizilord) [ ] glicoliză e) [x] degradarea nucleotidelor purinice şi pirimidinice

78. Amoniacul se obţine în următoarele procese:

a) [ ] transaminarea aminoacizilorb) [x] neutralizarea aminelor biogenec) [x] putrefacţia aminoacizilor în intestind) [ ] gluconeogenezăe) [ ] oxidarea corpilor cetonici

79. Reacţia chimică: Glu + NH3 + ATP → Gln + ADP + H3PO4

a) [x] este o reacţie de dezintoxicare temporară a amoniaculuib) [ ] are loc doar în ficat şi în rinichi c) [x] este catalizată de glutaminsintetazad) [ ] Gln este unica formă de transport al NH3 de la ţesuturi spre ficat şi rinichie) [ ] Gln este forma finală de dezintoxicare a amoniacului

80. Ciclul glucoză-alanină:

a) [x] este un mecanism de transport al NH3 din muşchi spre ficatb) [x] este un mecanism de transport al piruvatului din muşchi spre ficatc) [ ] în muşchi are loc reacţia: NH3 + piruvat → Ala + H2Od) [ ] în ficat are loc reacţia: Ala + H2O → piruvat + NH3

e) [x] implică transreaminarea şi transdezaminarea alaninei

81. Enzimele şi coenzimele ciclului glucoză-alanină:

a) [x] alaninaminotransferaza (ALAT)b) [x] glutamatdehidrogenazac) [ ] aspartataminotransferaza (ASAT)d) [ ] tiaminpirofosfate) [ ] FAD

82. Ureogeneza:

a) [x] are loc exclusiv în ficatb) [ ] are loc în rinichi c) [ ] este sinteza acidului uricd) [x] decurge parţial în citoplasmă, iar parţial în mitocondriie) [x] este mecanismul de dezintoxicare finală a NH3

83. Ureogeneza: a) [ ] este mecanismul de neutralizare temporară a NH3

b) [x] necesită consum de energiec) [ ] are loc în toate ţesuturile d) [ ] ureea este compus toxice) [x] ureea este sintetizată în ficat şi eliminată cu urina

84. Enzimele ciclului ureogenetic:

a) [ ] glutaminazab) [x] carbamoilfosfatsintetaza Ic) [x] ornitincarbamoiltransferazad) [ ] glutaminsintetazae) [ ] glutamatdehidrogenaza

85. Enzimele ciclului ureogenetic:

a) [ ] asparaginazab) [ ] asparaginsintetazac) [x] argininosuccinatsintetazad) [x] argininosuccinatliazae) [x] arginaza

86. Aminoacizii-intermediari ai ciclului ureogenetic:

a) [x] argininab) [ ] alaninac) [x] ornitinad) [x] citrulinae) [ ] lizina

87. Câte molecule de ATP sunt necesare pentru sinteza unei molecule de uree?

a) [ ] 1b) [ ] 2c) [x] 3d) [ ] 4e) [ ] 5

88. Câte legături macroergice sunt utilizate la sinteza a 200 molecule de uree?

a) [ ] 200b) [ ] 400c) [ ] 600d) [x] 800e) [ ] 1000

89. Câte molecule de CO2 sunt necesare pentru sinteza a 100 molecule de uree?

a) [x] 100b) [ ] 200c) [ ] 300d) [ ] 400e) [ ] 500

90. Ciclul ureogenetic (prima reacţie):

a) [x ] debutează cu formarea carbamoilfosfatuluib) [ ] sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este glutamatulc) [ ] sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este glutaminad) [ ] pentru sinteza carbamoilfosfatului se utilizează o legătură macroergicăe) [x] carbamoilfosfatul este un compus macroergic

91. Sinteza carbamoilfosfatului (prima reacţie în sinteza ureei):

a) [ ] HCO3- + NH4+ + ATP + H2O → carbamoilfosfat + ADP + H3PO4

b) [x] HCO3- + NH4+ + 2ATP + H2O → carbamoilfosfat + 2ADP + H3PO4

c) [x] enzima este carbamoilfosfatsintetaza I (mitocondrială)d) [ ] enzima este carbamoilfosfatsintetaza II (citoplasmatică)e) [x] carbamoilfosfatsintetaza I este activată de N-acetilglutamat

92. Selectaţi reacţiile ciclului ornitinic:

a) [ ] carbamoilfosfat + ornitină + 2ATP→ citrulină + 2ADP + 2H3PO4 b) [x] carbamoilfosfat + ornitină → citrulină + H3PO4 c) [ ] carbamoilfosfat + ornitină + ATP→ citrulină + ADP + H3PO4 d) [ ] citrulină + Asp + ATP → argininosuccinat + ADP + H3PO4 e) [x] citrulină + Asp + ATP → argininosuccinat + AMP + H4P2O7

93. Selectaţi reacţiile ciclului ornitinic:

a) [x ] argininosuccinat → arginină + fumarat b) [ ] argininosuccinat + H2O → arginină + fumarat c) [ ] argininosuccinat + ATP → arginină + fumarat + AMP + H4P2O7 d) [ ] arginină → H2N-CO-NH2 + ornitină

e) [x] arginină + H2O → H2N-CO-NH2 + ornitină

94. Eliminarea renală a amoniacului:

a) [x] este cuplată cu menţinerea echilibrului acido-bazicb) [ ] este cuplată cu menţinerea echilibrului fluido-coagulantc) [x] în rinichi glutaminaza catalizează reacţia: Gln + H2O →Glu + NH3 d) [ ] glutaminaza nu este prezentă în rinichie) [x] NH3 + H+ + Cl- → NH4Cl este reacţia de formare a sărurilor de amoniu în rinichi

95. Care aminoacizi dispensabili se pot sintetiza din intermediarii ciclului Krebs cu participarea transaminazelor?

a) [ ] serinab) [x] acidul asparticc) [ ] tirozinad) [x] acidul glutamice) [ ] glicina

96. Selectaţi compuşii care prin dezaminare pot genera amoniac:

a) [ ] alfa-cetoglutaratulb) [x] guanina, adeninac) [x] glutaminad) [ ] piruvatule) [ ] oxaloacetatul

97. NH3 este utilizat:

a) [ ] la sinteza aminoacizilor esenţialib) [ ] la sinteza corpilor cetonicic) [x] în aminarea reductivă a alfa-cetoglutaratuluid) [x] la sinteza glutaminei şi a asparagineie) [x] la formarea sărurilor de amoniu

98. NH3 este utilizat la sinteza:

a) [x] ureeib) [ ] acidului uricc) [ ] acetoneid) [ ] beta-hidroxibutiratuluie) [ ] acetoacetatului

99. Selectaţi aminoacizii care transportă NH3 de la ţesuturi spre ficat şi rinichi:

a) [x] glutaminab) [ ] glicina c) [x] alaninad) [ ] argininae) [x] asparagina

100. Sursele nemijlocite de azot pentru sinteza ureei sunt:

a) [ ] glutamatul

b) [x] aspartatulc) [ ] glutaminad) [ ] alaninae) [x] NH4

+

101. Glutamatdehidrogenaza face parte din:

a) [ ] hidrolazeb) [ ] ligazec) [x] oxidoreductazed) [ ] liazee) [ ] izomeraze

102. Produsele finale de dezintoxicare a NH3:

a) [ ] glutaminab) [ ] asparaginac) [x] ureead) [x] sărurile de amoniue) [ ] acidul uric

103. Conexiunea dintre ciclul ureogenetic şi ciclul Krebs:

a) [ ] ciclul Krebs furnizează NADH şi FADH2 necesar pentru sinteza ureeib) [x] ciclul Krebs asigură sinteza ureei cu ATPc) [x] intermediarul comun al ciclurilor este fumaratuld) [ ] fumaratul din ciclul Krebs este utilizat pentru sinteza ureeie) [ ] intermediarul comun al ciclurilor este aspartatul

104. Azotul neproteic sangvin include:

a) [ ] proteideleb) [x] ureeac) [ ] hemoglobinad) [x] aminoaciziie) [x] peptidele

105. Azotul neproteic sangvin include:

a) [ ] glucozab) [x] creatina, creatininac) [x] acidul uricd) [x] indicanule) [ ] corpii cetonici

106. Câte molecule de ATP se generează la oxidarea aerobă a unei molecule de alanină până la CO2, H2O şi NH3?

a) [ ] 6b) [ ] 15c) [x] 18d) [ ] 38e) [ ] 36

107. Glicina:

a) [ ] este aminoacid esenţialb) [x] se transformă în serină c) [ ] este un aminoacid cetogend) [ ] transformarea glicinei în serină este o reacţie ireversibilăe) [x] la transformarea glicinei în serină participă N5,N10-СН2-THF (tetrahidrofolat)

108. Glicina participă la sinteza:

a) [x] nucleotidelor puriniceb) [ ] glutamineic) [x] creatineid) [x] hemului e) [ ] nucleotidelor pirimidinice

109. Glicina participă la:

a) [x] sinteza serineib) [ ] sinteza indicanuluic) [ ] sinteza metionineid) [x] conjugarea acizilor biliarie) [x] serveşte ca sursă de grupări cu un atom de carbon pentru tetrahidrofolat (THF)

110. Glutationul:

a) [x] este o tripeptidăb) [ ] este o enzimă conjugatăc) [x] participă la transportul aminoacizilor prin membraned) [ ] participă la transportul glucozei prin membranee) [x] este alcătuit din glutamat, cisteină şi glicină

111. Glutationul:

a) [ ] e coenzima glutamatdehidrogenazeib) [x] e coenzima gama-glutamiltransferazeic) [ ] e coenzima catalazei d) [x] e coenzima glutationperoxidazeie) [x] glutationul inactivează unele proteine (insulina)

112. Serina (Ser):

a) [ ] este aminoacid indispensabilb) [ ] este aminoacid cetoformatorc) [x] se sintetizează din 3-fosfogliceratd) [x] se poate forma din glicinăe) [ ] participă la sinteza metioninei

113. Serina (Ser):

a) [x] participă la sinteza glicerofosfolipidelorb) [x] serveşte ca sursă de fragmente cu un atom de carbon pentru tetrahidrofolat (THF)c) [ ] participă la sinteza hemuluid) [ ] participă la sinteza nucleotidelor purinice şi pirimidinice

e) [x] întră în componenţa centrelor active ale serinproteinazelor

114. Cisteina (Cys):

a) [ ] e un aminoacid esenţialb) [x] două molecule de Cys legate prin legătura disulfidică formează cistinac) [ ] Cys este sursă de sulf pentru sinteza metionineid) [ ] Cys participă la sinteza serinei e) [x] Cys se sintetizează din metionină şi serină

115. Cisteina (Cys):

a) [x] gruparea –SH a Cys se conţine în centrele active ale unor enzimeb) [ ] este un aminoacid cetoformatorc) [x] din Cys se sintetizează taurina, utilizată pentru conjugarea acizilor biliari d) [ ] Cys degradează până la oxaloacetat şi NH3 e) [x] Cys se scindează până la H2S, SO3

2-, SCN-, NH3, piruvat

116. Metionina:

a) [ ] este aminoacid dispensabilb) [ ] se sintetizează din cisteină şi treoninăc) [x] este aminoacid indispensabild) [x] este donator de sulf pentru sinteza cisteineie) [ ] este aminoacid cetoformator

117. Metionina (Met):

a) [ ] metionina liberă este donator de grupări -CH3 în reacţii de transmetilareb) [x] din Met se sintetizează S-adenozilmetionină (SAM)c) [ ] sinteza SAM nu necesită energie d) [x ] SAM este donator de grupări -CH3 în reacţii de transmetilaree) [x] în rezultatul transmetilării SAM se transformă în S-adenozilhomocisteină (SAHC)

118. S-adenozilmetionina (SAM):

a) [ ] este produsul de catabolism al metionineib) [x] este forma activă a metioninei c) [x] serveşte ca donator de grupări -CH3 d) [ ] serveşte ca donator de adenozile) [ ] serveşte ca donator de metionină

119. S-adenozilmetionina (SAM) serveşte ca donator de grupare metil la sinteza:

a) [ ] noradrenalineib) [x] adrenalineic) [x] creatinei d) [ ] fosfatidiletanolaminei din fosfatidilserinăe) [x] fosfatidilcolinei din fosfatidiletanolamină 120. Homocisteina:

a) [ ] se obţine prin demetilarea metionineib) [x] se obţine la hidroliza S-adenozilhomocisteinei (SAHC)

c) [x] este utilizată pentru resinteza metionineid) [x] este utilizată pentru sinteza cisteinei e) [ ] este aminoacid proteinogen

121. Fenilalanina (Phe) şi tirozina (Tyr):

a) [ ] ambii aminoacizi sunt dispensabilib) [ ] ambii aminoacizi sunt indispensabilic) [x ] Tyr se sintetizează din Phe prin hidroxilared) [x] sunt aminoacizi micşti – gluco- şi cetoformatorie) [ ] Phe este aminoacid glucoformator, iar Tyr – cetoformator

122. Fenilalanina (Phe) şi tirozina (Tyr) sunt precursorii:

a) [x] catecolaminelorb) [ ] serotonineic) [ ] histamineid) [x] triiodtironinei (T3) şi tiroxinei (T4)e) [x] melaninei

123. Sinteza tirozinei (Tyr) din fenilalanină (Phe):

a) [x] este catalizată de enzima fenilalaninhidroxilazab) [ ] fenilalaninhidroxilaza este hidrolază c) [x] fenilalaninhidroxilaza este oxidoreductazăd) [x ] în calitate de cofactor enzima utilizează tetrahidrobiopterinae) [ ] deficienţa ereditară a fenilalaninhidroxilazei cauzează alcaptonuria

124. Bolile ereditare cauzate de defectele enzimelor implicate în metabolismul fenilalaninei şi al tirozinei:

a) [x] alcaptonuriab) [ ] boala Hartnupc) [ ] boala urinei cu miros de arţard) [x] albinismule) [x] fenilcetonuria

125. Fenilcetonuria:

a) [x] este cauzată de deficienţa ereditară a fenilalaninhidroxilazeib) [ ] manifestările clinice sunt determinate de mărirea concentraţiei de tirozinăc) [ ] manifestările clinice sunt determinate de micşorarea concentraţiei de fenilalanină d) [x] manifestările clinice sunt determinate de mărirea concentraţiei fenilpiruvatului, fenillactatului, fenilacetatuluie) [x] se manifestă clinic prin retard mental

126. Alcaptonuria:

a) [ ] este cauzată de deficienţa ereditară a fenilalaninhidroxilazei b) [ ] se acumulează fenilpiruvat, fenillactat, fenilacetatc) [x] este cauzată de deficienţa ereditară a homogentizatdioxigenazeid) [x] urina se înnegreşte în contact cu aerul datorită prezenţei acidului homogentizinice) [x] conduce la artroze

127. Albinismul:

a) [ ] este cauzat de deficienţa ereditară a fenilalaninhidroxilazei b) [x] este cauzat de deficienţa ereditară a tirozinazei c) [x] persoanele cu albinism prezintă în risc crescut pentru cancerul de piele d) [ ] persoanele cu albinism sunt protejate de razele ultravioletee) [ ] este însoţit de retard mental 128. Triptofanul (Trp):

a) [ ] este aminoacid dispensabilb) [x] este precursorul serotonineic) [ ] este precursorul dopamineid) [x] din Trp se sintetizează nicotinamidae) [ ] este aminoacid strict glucoformator

129. Histidina (His):

a) [x] pentru om este aminoacid semidispensabilb) [ ] este aminoacid cetoformatorc) [ ] se supune dezaminării oxidatived) [x] se supune dezaminării intramolecularee) [ ] prin decarboxilarea His se obţine serotonină

130. Acidul glutamic (Glu):

a) [ ] este aminoacid indispensabilb) [x] prin alfa-decarboxilare din Glu se obţine acidul gama-aminobutiric (GABA)c) [x] prin carboxilare din Glu se obţine acidul gama-carboxiglutamicd) [ ] carboxilaza Glu utilizează ca coenzimă biotinae) [x] carboxilaza Glu utilizează ca coenzimă vitamina K

131. Acidul glutamic (Glu):

a) [ ] este aminoacid cetoformatorb) [x] se supune dezaminării oxidative directec) [x] din Glu se sintetizează glutaminad) [ ] se supune dezaminării intramoleculare e) [x] se obţine din prolină, arginină, histidină

132. Acidul glutamic:

a) [x] este parte componentă a glutationuluib) [ ] este parte componentă a acidului pantotenicc) [x] este parte componentă a acidului folicd) [ ] la dezaminare se transformă în oxaloacetate) [ ] la dezaminare se transformă în piruvat

133. Biosinteza glutaminei (Gln):

a) [ ] Gln se sintetizează din asparaginăb) [x] Gln se sintetizează din acid glutamicc) [ ] este catalizată de glutaminaza d) [x] este catalizată de glutaminsintetaza

e) [ ] reacţia nu necesită energie

134. Acidul aspartic (Asp):

a) [ ] este aminoacid indispensabilb) [ ] este aminoacid cetoformatorc) [ ] se supune dezaminării oxidative directed) [x] se supune transdezaminăriie) [ ] la dezaminare se transformă în alfa-cetoglutarat

135. Biosinteza asparaginei (Asn):

a) [x] Asn se sintetizează din acid asparticb) [ ] este catalizată de aspartataminotransferaza (AST)c) [x] este catalizată de asparaginsintetazad) [ ] reacţia nu necesită energiee) [ ] Asn se sintetizează din glutamină

136. Acidul aspartic (Asp) participă la sinteza:

a) [ ] carbamoilfosfatuluib) [x] nucleotidelor pirimidinice c) [ ] glutationuluid) [x] ureeie) [ ] corpilor cetonici

137. Acidul aspartic (Asp) participă la:

a) [x] sistema-navetă malat-aspartatb) [ ] ciclul glucoză-alaninăc) [x] sinteza nucleotidelor puriniced) [ ] sinteza hemuluie) [x] sinteza glucozei

138. Catabolismul aminoacizilor:

a) [x] Leu este aminoacid exclusiv cetoformatorb) [ ] Lys, Tyr, Phe, Trp sunt aminoacizi exclusiv cetoformatoric) [x] Ala, Gly, Ser, Glu, Gln, Asp, Asn sunt aminoacizi glucoformatorid) [ ] Val, Leu, Ile sunt aminoacizi cetoformatorie) [ ] His, Arg, Pro sunt aminoacizi cetoformatori

139. Catabolismul aminoacizilor:

a) [x] Arg, His, Pro se includ în ciclul Krebs prin alfa-cetoglutaratb) [ ] Tyr şi Phe intră în ciclul Krebs prin alfa-cetoglutaratc) [x] Thr, Ile, Met şi Val se includ în ciclul Krebs prin succinil-CoAd) [ ] Glu şi Gln intră în ciclul Krebs prin oxalilacetate) [ ] Asp şi Asn intră în ciclul Krebs prin fumarat

140. La catabolismul aminoacizilor participă enzimele:

a) [ ] topoizomerazeleb) [ ] acil-CoA-sintetaza

c) [x] transaminazeled) [x] glutamatdehidrogenazae) [ ] acil-CoA-dehidrogenaza

141. La catabolismul aminoacizilor participă enzimele:

a) [x] mutazele, carboxilazeleb) [ ] hexokinazelec) [x] metiltransferazeled) [x] decarboxilazelee) [ ] helicazele

142. La catabolismul aminoacizilor participă vitaminele:

a) [x] B1, B2, B6

b) [x] acidul nicotinicc) [x] Hd) [ ] A, Ee) [ ] D

143. Vitamina (1), cofactorul (2) şi reacţia chimică (3) catalizată de acest cofactor:

a) [ ] vitamina B1 tiaminpirofosfat alfa-decarboxilarea aminoacizilor b) [x] vitamina B6 piridoxalfosfat alfa-decarboxilarea aminoacizilor c) [ ] vitamina B6 piridoxalfosfat carboxilarea aminoacizilord) [x] acid folic tetrahidrofolat sinteza glicinei din serinăe) [ ] acid folic tetrahidrobiopterină sinteza glicinei din serină

144. Acidul folic:

a) [ ] este aminoacidb) [x] este vitaminăc) [ ] este coenzimăd) [x] constă din pteridină, acid para-aminobenzoic şi acid glutamice) [ ] constă din pteridină, acid para-aminobenzoic şi glicină

145. Acidul tetrahidrofolic (THF):

a) [ ] este vitaminăb) [x] este cofactorc) [ ] participă la carboxilarea aminoacizilord) [ ] participă la decarboxilarea aminoacizilore) [x] participă la transferul grupărilor cu un atom de carbon 146. Acidul tetrahidrofolic (THF):

a) [x] participă la metabolismul serinei (Ser) şi al glicinei (Gly)b) [x Ser + THF ↔ Gly + N5,N10-CH2-THF + H2Oc) [ ] Gly + THF ↔ Ser + N5,N10-CH2-THF + H2Od) [ ] Ser + THF → NH3 + CO2 + N5,N10-CH2-THF e) [x] Gly + THF → NH3 + CO2 + N5,N10-CH2-THF

147. Acidul tetrahidrofolic (THF):

a) [x ] participă la metabolismul metionineib) [x] homocisteină + N5-metil-THF → Met + THF c) [ ] Met + N5-metil-THF → homocisteină + THF d) [x ] reacţia este catalizată de o metiltransferazăe) [ ] coenzima metiltransferazei este vitamina B6

148. Acidul tetrahidrofolic (THF) este donator şi acceptor de grupări:

a) [ ] acilb) [x] metil c) [ ] amino d) [x ] metilene) [ ] carboxil

149. Biotina participă la:

a) [ ] carboxilarea glutamatuluib) [x] carboxilarea piruvatului, acetil-CoA, propionil-CoAc) [ ] alfa-decarboxilarea aminoacizilord) [ ] decarboxilarea oxidativă a alfa-cetoacizilore) [ ] decarboxilarea glutamatului

150. Conexiunea metabolismului proteic şi glucidic:

a) [x] majoritatea aminoacizilor sunt glucoformatorib) [ ] aminoacizii care se transformă în intermediari ai cuclului Krebs nu pot fi transformaţi în glucozăc) [x] aminoacizii care se transformă în piruvat pot genera glucozăd) [ ] glucoza nu poate fi utilizată pentru sinteza aminoacizilore) [x] aminoacizii dispensabili pot fi sintetizaţi din glucoză

151. Conexiunea metabolismului glucidic şi lipidic:

a) [ ] acizii graşi pot fi utilizaţi în gluconeogenezăb) [x] glicerolul se transformă în glucoză c) [ ] surplusul de glucoză nu poate fi convertit în acizi graşi d) [x] glicerolul-3-fosfatul se obţine din intermediarul glicolizei – dihidroxiaceton-fosfate) [x] calea pentozo-fosfat de oxidare a glucozei furnizează NADPH pentru sinteza acizilor graşi

152. Conexiunea metabolismului proteic şi lipidic:

a) [ ] aminoacizii dispensabili pot fi sintetizaţi din acizi graşib) [x] surplusul de proteine poate fi convertit în acizi graşic) [x] aminoacizii glucoformatori pot fi utilizaţi pentru sinteza glicerol-3-fosfatului d) [ ] aminoacizii cetoformatori pot fi utilizaţi pentru sinteza glicerol-3-fosfatului e) [x] aminoacizii ce se transformă în intermediari ai ciclului Krebs nu pot fi utilizaţi pentru sinteza lipidelor

153. Carenţa proteică:

a) [x] este rezultatul inaniţiei totale sau parţialeb) [x] este rezultatul alimentaţiei proteice unilaterale (proteine de origine vegetală)c) [ ] este însoţită de bilanţ azotat pozitiv

d) [x] este însoţită de bilanţ azotat negative) [ ] bilanţul azotat nu este dereglat

154. Carenţa proteică se caracterizează prin:

a) [x] hipoproteinemieb) [ ] mărirea presiunii osmotice c) [x] edemed) [x] atrofie musculară e) [ ] bilanţ azotat pozitiv

155. Digestia nucleoproteinelor:

a) [ ] componenta proteică se scindează exclusiv în stomacb) [ ] acizii nucleici se scindează în stomacc) [x] acizii nucleici se scindează în intestinul subţire d) [x] scindarea acizilor nucleici are loc preponderent hidrolitic sub acţiunea DNA-zelor şi RNA-zelor pancreaticee) [ ] scindarea acizilor nucleici are loc preponderent fosforilitic

156. Selectaţi compuşii chimici care participă la sinteza nucleotidelor purinice:

a) [x] ribozo-5-fosfatb) [x] glutaminac) [ ] acidul glutamicd) [ ] asparaginae) [x] acidul aspartic

157. Selectaţi compuşii chimici care participă la sinteza nucleotidelor purinice:

a) [x] glicinab) [ ] alaninac) [x] derivaţii tetrahidrofolatului (THF)d) [x] CO2

e) [ ] serina

158. Sinteza fosforibozil-pirofosfatului (PRPP) – prima reacţie în sinteza nucleotidelor purinice:

a) [ ] ribozo-5-fosfat + ATP → PRPP + ADP b) [x] ribozo-5-fosfat + ATP → PRPP + AMP c) [ ] ribozo-5-fosfat + ATP → PRPP + AMP + H4P2O7 d) [x] reacţia este catalizată de enzima PRPP-sintetazae) [x ] PRPP-sintetaza este enzimă alosterică şi este inhibată de ATP şi GTP

159. Sinteza fosforibozilaminei din fosforibozil-pirofosfat (PRPP) – a doua reacţie din sinteza nucleotidelor purinice:

a) [ ] PRPP + Glu → fosforibozilamină + alfa-cetoglutarat + H4P2O7 b) [ ] PRPP + Gln → fosforibozilamină + Glu + AMP + H4P2O7 c) [x] PRPP + Gln → fosforibozilamină + Glu + H4P2O7 d) [x] reacţia este catalizată de enzima amidofosforiboziltransferazae) [x ]amidofosforiboziltransferaza este enzimă alosterică şi este inhibată de AMP şi GMP

160. Inozinmonofosfatul (IMP):

a) [ ] este intermediar în sinteza nucleotidelor pirimidinice b) [x] este intermediar în sinteza nucleotidelor purinice c) [x] este precursor în sinteza AMP-lui şi GMP-lui d) [ ] este precursor în sinteza UMP-lui şi CMP-lui e) [ ] este produsul catabolismului AMP-lui şi GMP-lui

161. Sinteza AMP-lui din inozinmonofosfat (IMP):

a) [x] are loc prin două reacţii succesive b) [ ] sursă de grupare amino pentru AMP este glutamina c) [x] sursă de grupare amino pentru AMP este acidul aspartic d) [ ] necesită consum de energie sub formă de ATP e) [x] procesul este activat de GTP

162. Sinteza GMP-lui din inozinmonofosfat (IMP):

a) [x] are loc prin două reacţii succesive b) [x] sursă de grupare amino pentru GMP este glutamina c) [ ] sursă de grupare amino pentru GMP este acidul aspartic d) [ ] necesită consum de energie sub formă de GTP e) [x] procesul este activat de ATP

163. Reglarea sintezei nucleotidelor purinice:

a) [x] fosforibozil-pirofosfat-sintetaza (PRPP-sintetaza) este enzimă alostericăb) [x] amidofosforiboziltransferaza este enzimă alostericăc) [ ] AMP şi GMP activează PRPP-sintetaza d) [ ] ATP şi GTP activează amidofosforiboziltransferaza e) [x] nucleotidele adenilice şi guanilice inhibă enzimele reglatoare

164. Reglarea sintezei nucleotidelor purinice:

a) [ ] GMP activează sinteza proprieb) [ ] AMP activează sinteza propriec) [x] AMP inhibă sinteza proprie şi sinteza inozinmonofosfatului (IMP)d) [x] GMP inhibă sinteza proprie şi sinteza IMP-luie) [x] ATP este utilizat la sinteza GMP-lui, iar GTP este utilizat la sinteza AMP-lui

165. Reutilizarea bazelor purinice:

a) [x] calea majoră este condensarea bazei purinice cu fosforibozil-pirofosfatul (PRPP)b) [x] PRPP + adenină → AMP + H4P2O7, enzima adenin-fosforibozil-transferaza (APRT)c) [x] PRPP + guanină → GMP + H4P2O7, enzima hipoxantin-guanin-fosforibozil-transferaza (HGPRT)d) [ ] activitatea înaltă a HGPRT poate cauza gutae) [ ] HGPRT posedă specificitate absolută de substrat

166. Sursele atomilor inelului pirimidinic:

a) [ ] glicinab) [x] acidul asparticc) [ ] derivaţii tetrahidrofolatului (THF)d) [x] CO2

e) [ ] asparagina

167. Sinteza nucleotidelor pirimidinice (formarea carbamoilfosfatului):

a) [ ] pentru sinteza carbamoilfosfatului se utilizează o moleculă de ATPb) [ ] sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este amoniaculc) [x] sursă de grupare amino pentru carbamoilfosfat este glutaminad) [ ] pentru sinteza carbamoilfosfatului se utilizează o legătură macroergicăe) [x] carbamoilfosfatul este un compus macroergic

168. Sinteza nucleotidelor pirimidinice (formarea carbamoilfosfatului):

a) [x ] HCO3- + Gln + 2ATP + H2O → carbamoilfosfat + Glu + 2ADP + H3PO4

b) [ ] HCO3- + NH4+ + 2ATP + H2O → carbamoilfosfat + 2ADP + H3PO4

c) [ ] HCO3- + NH4+ + ATP + H2O → carbamoilfosfat + ADP + H3PO4

d) [x] enzima este carbamoilfosfatsintetaza II (citoplasmatică)e) [ ] enzima este carbamoilfosfatsintetaza I (mitocondrială)

169. Sinteza nucleotidelor pirimidinice (selectaţi reacţiile):

a) [ ] carbamoilfosfat + Asp + ATP → N-carbamoilaspartat + ADP + H3PO4

b) [x] carbamoilfosfat + Asp → N-carbamoilaspartat + H3PO4

c) [ ] N-carbamoilaspartat + H2O → acid dihidroorotic d) [x] N-carbamoilaspartat → acid dihidroorotic + H2O e) [x] acid dihidroorotic + NAD+ → acid orotic + NADH+H+

170. Sinteza nucleotidelor pirimidinice (selectaţi reacţiile):

a) [ ] acid orotic + ribozo-5-fosfat → orotidinmonofosfat (OMP)b) [x] acid orotic + fosforibozil-pirofosfat (PRPP) → orotidinmonofosfat (OMP) + H4P2O7 c) [ ] OMP + CO2 → UMP d) [x] OMP → UMP + CO2 e) [ ] OMP → CMP + CO2

171. Biosinteza nucleotidelor citidilice:

a) [x] CTP se sintetizează din UTPb) [ ] CMP se sintetizează din UMP c) [ ] sursă de grupare amino pentru citozină este amoniacul liberd) [x] sursă de grupare amino pentru citozină este Glne) [x] sinteza este cuplată cu hidroliza ATP-lui până la ADP şi H3PO4

172. Biosinteza dezoxiribonucleotidelor:

a) [x] dezoxiribonucleotidele se formează prin reducerea ribonucleotidelorb) [ ] iniţial are loc formarea dezoxiribozei din riboză, care ulterior interacţionează cu baza azotată corespunzătoare c) [x] reacţia este catalizată de o reductază care conţine tioredoxinăd) [x] tioredoxina este o proteină ce conţine 2 grupări -SHe) [ ] la reducerea tioredoxinei participă FADH2

173. Biosinteza nucleotidelor timidilice:

a) [ ] precursorul nucleotidelor timidilice este UMP

b) [x] precursorul nucleotidelor timidilice este dUMPc) [ ] donator de grupare –CH3 pentru timină este S-adenozilmetionina (SAM)

d) [x] donator de grupare –CH3 pentru timină este N5,N10-CH2-THF (tetrahidrofolat)

e) [x] fluoruracilul inhiba ireversibil timidilatsintaza

174. Biosinteza nucleozid-difosfaţilor (NDP) şi nucleozid-trifosfaţilor (NTP) din nucleozid-monofosfaţi (NMP): a) [x] NMP + ATP → NDP + ADPb) [ ] NMP + ATP → NTP + AMPc) [x] NDP + ATP → NTP + ADPd) [x] ADP + H3PO4 → ATP + H2Oe) [ ] AMP + H4P2O7 → ATP + H2O

175. Produsul final al catabolismului nucleotidelor purinice:

a) [ ] inozinab) [ ] hipoxantinac) [ ] xantinad) [x] acidul urice) [ ] ureea

176. Produşii catabolismului uracilului şi al citozinei:

a) [x] СО2

b) [x] NH3

c) [ ] alfa-alaninad) [ ] acidul beta-aminoizobutirice) [x] beta-alanina

177. Produşii catabolismului timinei:

a) [x] СО2

b) [x] NH3

c) [ ] alfa-alaninad) [x] acidul beta-aminoizobutirice) [ ] beta-alanina

178. Catabolismul nucleotidelor purinice (biosinteza acidului uric):

a) [x] hipoxantina se formează din adeninăb) [ ] hipoxantina se formează din guaninăc) [ ] xantina se oxidează la hipoxantinăd) [x] hipoxantina şi xantina se oxidează la acid uric sub acţiunea xantinoxidazeie) [x] acidul uric este un compus greu solubil în apă

179. Guta:

a) [ ] principala modificare biochimică în gută este uremiab) [x] principala modificare biochimică în gută este hiperuricemiac) [ ] este cauzată de defecte ereditare ale enzimelor implicate în sinteza ureeid) [x] este cauzată de defecte ereditare ale enzimelor implicate în sinteza nucleotidelor purinicee) [ ] este cauzată de defecte ereditare ale enzimelor implicate în catabolismul nucleotidelor purinice

180. Selectaţi defectele ereditare care cauzează guta:

a) [x ] insuficienţa hipoxantin-guanin-fosforiboziltransferazei (HGPRT)b) [x] deficienţa glucozo-6-fosfatazeic) [ ] activitate înaltă a arginazeid) [x] activitate înaltă a fosforibozilpirofosfat (PRPP)-sintetazei e) [ ] activitate înaltă a xantinoxidazei

181. Manifestările clinice ale gutei:

a) [x ] artrită gutoasăb) [ ] xantoame cutanatec) [x] tofi gutoşid) [x] nefrolitiazăe) [ ] litiază biliară

182. Alopurinolul:

a) [ ] este analog structural al acidului uric b) [x] este analog structural al hipoxantineic) [x] este inhibitor competitiv al xantinoxidazeid) [ ] este inhibitor alosteric al xantinoxidazeie) [x] în tratamentul cu alopurinol xantina şi hipoxantina sunt excretate drept produşi finali ai purinelor

183. La cromoproteine se referă:

a) [ ] nucleoproteinele b) [ ] metaloproteinelec) [x] flavoproteineled) [x] hemoproteinelee) [ ] fosfoproteinele

184. Hemoproteinele:

a) [ ] sunt proteine simple b) [ ] toate hemoproteinele conţin protoporfirina IX şi Fe2+ c) [x] la hemoproteine se referă hemoglobina şi mioglobinad) [x] la hemoproteine se referă catalaza, citocromii, peroxidazelee) [ ] mioglobina este o proteină oligomeră

185. Hemoglobina (Hb):

a) [ ] este o proteină tetrameră unită cu un hem b) [x] hemul este format din protoporfirina IX şi Fe2+

c) [x] HbA (adultă majoră) este alcătuită din 2 lanţuri polipeptidice alfa, 2 lanţuri beta şi din 4 hemurid) [ ] fierul din hem, în procesul activităţii normale a Hb, îşi schimbă valenţa: Fe2+ ↔ Fe3+

e) [x] hemul se leagă prin intermediul Fe2+ la resturile de histidină din componenţa lanţurilor alfa şi beta

186. Hemoglobina (Hb) participă la:

a) [ x] transportul sangvin al O2

b) [x] transportul sangvin al CO2 c) [ ] reglarea echilibrului fluido-coagulantd) [ ] transportul sangvin al fierului e) [x] reglarea echilibrului acido-bazic

187. Biosinteza hemului (selectaţi substanţele necesare):

a) [ ] glutamina b) [x] glicina c) [x] succinil-CoAd) [x] Fe2+ e) [ ] acidul aspartic

188. Biosinteza hemului (prima reacţie):

a) [x] Gly + succinil-CoA → acid delta-aminolevulinic + HS-CoA + CO2

b) [ ] Gly + succinil-CoA + ATP → acid delta-aminolevulinic + HS-CoA + CO2 + ADP + H3PO4

c) [x] reacţia este catalizată de delta-aminolevulinat sintazad) [ ] reacţia este catalizată de delta-aminolevulinat decarboxilaza e) [x] enzima este reglată prin inducţie-represie de hem

189. Biosinteza hemului (a doua reacţie):

a) [ ] 2 molecule de acid delta-aminolevulinic +ATP → porfobilinogen + ADP + H3PO4 + H2O b) [x] 2 molecule de acid delta-aminolevulinic → porfobilinogen + 2 H2O c) [ ] reacţia este catalizată de porfobilinogen sintetazad) [x] reacţia este catalizată de delta-aminolevulinat dehidrataza e) [ ] coenzima este piridoxalfosfatul

190. Biosinteza hemului (transformarea protoporfirinei IX în hem):

a) [ ] protoporfirina IX + Fe3+ → hem + 2H+ b) [x] protoporfirina IX + Fe2+ → hem + 2H+

c) [x] reacţia este catalizată de enzima fierochelataza d) [ ] enzima este activată alosteric de hem e) [x] deficienţa enzimei conduce la protoporfirie primară

191. Porfiriile:

a) [ ] porfiriile primare sunt determinate de deficienţele enzimelor implicate în catabolismul hemului b) [x] porfiriile primare sunt determinate de deficienţele enzimelor implicate în biosinteza hemului c) [ ] se mai numesc ictere d) [x] mai frecvente sunt porfiriile hepatice şi eritropoietice e) [ ] porfiriile sunt exclusiv cutanate

192. Catabolismul hemoglobinei (Hb):

a) [ ] începe în eritrocitele intacte b) [ ] are loc exclusiv în sânge c) [ ] are loc în toate ţesuturile d) [x] are loc în celulele sistemului reticulo-endotelial e) [x] zilnic se degradează ≈ 6g de Hb

193. Catabolismul hemoglobinei (Hb):

a) [x] succesiunea corectă a transformărilor este: Hb → verdoglobină → biliverdină → bilirubină b) [ ] succesiunea corectă a transformărilor este: Hb → biliverdină → verdoglobină → bilirubină c) [x] reacţiile au loc în celulele sistemului reticulo-endotelial d) [ ] reacţiile au loc în hepatocite e) [ ] reacţiile au loc în sânge

194. Catabolismul hemoglobinei (Hb) (transformarea Hb în biliverdină):

a) [ ] iniţial are loc detaşarea globinei de la hem b) [ ] ulterior are loc oxidarea fierului şi desfacerea inelului porfinic cu obţinerea biliverdinei c) [x] iniţial are loc oxidarea fierului şi desfacerea inelului porfinic cu obţinerea verdoglobinei e) [x] ulterior de la verdoglobină se detaşează globina şi Fe3+ cu obţinerea biliverdinei d) [ ] Hb se transformă direct în biliverdină

195. Catabolismul hemoglobinei (Hb) (transformarea biliverdinei în bilirubină):

a) [ ] are loc în hepatocite b) [x] are loc în celulele sistemului reticulo-endotelial c) [ ] biliverdină + NAD+ → bilirubină + NADH+H+ e) [x] biliverdină + NADPH+H+ → bilirubină + NADP+ d) [ ] reacţia este catalizată de biliverdin dehidrogenaza

196. Bilirubina indirectă:

a) [x] este o substanţă puţin solubilă în apă b) [ ] circulă în plasmă în stare liberă c) [x] este transportată de albumine e) [x] complexul bilirubină-albumină se numeşte bilirubină liberă d) [ ] complexul bilirubină-albumină se numeşte bilirubină conjugată

197. Bilirubina indirectă:

a) [x] este captată din sânge prin intermediul receptorilor specifici ai hepatocitelor b) [x] este transportată în microzomi de ligandinec) [ ] în microzomi se supune fosforilării pentru a preveni reîntoarcerea în sângee) [x] în microzomi se supune conjugării cu acidul glucuronic d) [ ] agent de conjugare este UDP-glucoza

198. Conjugarea bilirubinei:

a) [x] agent de conjugare este UDP-glucuronatul b) [x] enzima ce catalizează conjugarea este UDP-glucuronil-transferazac) [ ] în rezultatul conjugării bilirubina devine mai puţin solubilăe) [ ] complexul bilirubină-acid glucuronic se numeşte bilirubină liberă (indirectă) d) [x] complexul bilirubină-acid glucuronic se numeşte bilirubină conjugată (directă)

199. Etapele intestinale ale metabolismului bilirubinei:

a) [x] au loc în ileonul terminal şi în intestinul gros sub acţiunea enzimelor bacteriilor intestinale b) [x] enzima beta-glucuronidaza scindează resturile de acid glucuronic de la bilirubinăc) [ ] succesiunea transformărilor în intestinul gros este: bilirubină → stercobilinogen → urobilinogene) [x] succesiunea transformărilor în intestinul gros este: bilirubină → mezobilirubină →

urobilinogen → stercobilinogend) [ ] pigmenţii biliari din intestin nu se reabsorb în sânge

200. Excreţia renală a pigmenţilor biliari:

a) [ ] urina persoanelor sănătoase nu conţine pigmenţi biliari b) [ ] stercobilinogenul urinar este cel reabsorbit prin vena portac) [x] stercobilinogenul urinar este cel reabsorbit prin venele hemoroidale e) [x] o parte din urobilinogenul reabsorbit din intestin în sânge trece în urinăd) [x] bilirubina conjugată poate trece în urină

201. Bilirubina serică:

a) [x] constituie 8,5 – 20,5 μmol/L b) [x] creşterea concentraţiei bilirubinei serice se manifestă prin icterec) [ ] în condiţii fiziologice în ser predomină bilirubina conjugată e) [ ] în condiţii fiziologice în ser este prezentă exclusiv bilirubina liberă d) [x] determinarea fracţiilor bilirubinei permite diagnosticul diferenţial al icterelor

202. Cauzele icterelor:

a) [x] creşterea vitezei de formare a bilirubinei b) [ ] diminuarea degradării hemoproteinelorc) [x] scăderea capacităţii de captare a bilirubinei de către ficat e) [x] scăderea capacităţii ficatului de a conjuga bilirubinad) [ ] mărirea capacităţii ficatului de a conjuga bilirubina

203. Cauzele icterelor:

a) [x] perturbarea eliminării bilirubinei din hepatocite în bilăb) [ ] mărirea capacităţii de captare a bilirubinei de către ficat c) [ ] diminuarea sintezei hemoglobinei d) [x] tulburări extrahepatice ale fluxului biliare) [ ] diminuarea formării bilirubinei în celulele sistemului reticulo-endotelial

204. Icterul neonatal:

a) [x] este determinat de o hemoliză intensăb) [x] este determinat de o „imaturitate” a ficatului de a prelua, conjuga şi excreta bilirubinac) [ ] creşte preponderent concentraţia bilirubinei conjugate d) [x] bilirubina neconjugată trece bariera hemato-encefalică şi provoacă encefalopatie toxică e) [ ] în icterul neonatal fenobarbitalul nu influenţează metabolizarea bilirubinei

205. Icterul prehepatic:

a) [ ] este determinat de diminuarea capacităţii de captare a bilirubinei de către ficatb) [x] este determinat de hemoliza acută şi hemoliza cronicăc) [ ] în ser se măreşte preponderent concentraţia bilirubinei conjugated) [ ] conjugarea bilirubinei în ficat este dereglatăe) [x] în ser creşte preponderent cantitatea bilirubinei libere

206. Icterul hepatic premicrozomial:

a) [x] este specific sindromului Gilbert şi sindromului Crigler-Najjar I şi II

b) [x] sindromul Crigler-Najjar este cauzat de deficienţa UDP-glucuronil-transferazei specifice pentru conjugarea bilirubinei c) [ ] sindromul Crigler-Najjar este cauzat de o hemoliză intensă d) [ ] în sindromul Crigler-Najjar I fenobarbitalul ameliorează metabolizarea bilirubineie) [x] sindromul Gilbert este cauzat de deficienţa captării bilirubinei de către ficat

207. Icterul hepatic premicrozomial (modificările pigmenţilor biliari):

a) [x] bilirubina totală – cantitatea crescută b) [x] bilirubina liberă – cantitatea crescutăc) [ ] bilirubina conjugată – cantitatea crescută d) [ ] pigmenţi biliari în intestin – cantitatea mărităe) [ ] pigmenţi biliari în urină – cantitatea mărită 208. Icterul hepatic microzomial este determinat de:

a) [ ] hemolize masiveb) [x] hepatite virale c) [x] ciroze hepatice d) [ ] afecţiuni biliaree) [x] hepatopatii alcoolice

209. Icterul hepatic microzomial (modificările pigmenţilor biliari):

a) [ ] bilirubina totală – cantitatea micşoratăb) [x] bilirubina liberă – cantitatea mărităc) [x] bilirubina conjugată – cantitatea mărită d) [ ] pigmenţi biliari în intestin – cantitatea crescutăe) [x ] în urină apare bilirubina conjugată 210. Icterul hepatic postmicrozomial:

a) [ ] este determinat de hemolizăb) [ ] este cauzat de dereglarea conjugării bilirubinei în microzomic) [x] este cauzat de stază biliară intrahepatică d) [x] este caracteristic sindromului Dubin-Johnson şi sindromului Rotore) [x] sindromul Dubin-Johnson este cauzat de deficienţa secreţiei bilirubinei conjugate din hepatocite în capilarele biliare

211. Icterul hepatic postmicrozomial (modificările pigmenţilor biliari):

a) [ ] bilirubina totală – cantitatea micşoratăb) [x] bilirubina liberă – cantitatea crescută c) [x] bilirubina conjugată – cantitatea crescută d) [ ] pigmenţi biliari în intestin – cantitate mărităe) [x] în urină apare bilirubina conjugată

212. Icterul posthepatic este cauzat de:

a) [ ] hemolizăb) [ ] dereglarea conjugării bilirubinei în microzomic) [ ] stază biliară intrahepatică d) [x] blocarea parţială sau totală a canalelor biliare e) [ ] diminuarea capacităţii de captare a bilirubinei de către ficat

213. Icterul posthepatic (modificările pigmenţilor biliari):

a) [ ] bilirubina totală – cantitatea scăzutăb) [ ] bilirubina liberă – cantitatea crescută c) [x] bilirubina conjugată – cantitatea crescută d) [x] pigmenţi biliari în intestin – cantitatea scăzutăe) [x] în cazul obstrucţiei complete – lipsa urobilinogenului şi stercobilinogenului în urină

214. Transportul sangvin al oxigenului (O2):

a) [ ] O2 se transportă preponderent în formă dizolvatăb) [x] O2 se transportă preponderent în formă de oxihemoglobină c) [ ] metxemoglobina este principala formă de transport al O2

d) [x] O2 se leagă la Fe2+ al hemului e) [ ] O2 se leagă la subunităţile proteice ale hemoglobinei

215. Factorii ce măresc afinitatea hemoglobinei (Hb) faţă de oxigen (O2) :

a) [ ] micşorarea presiunii parţiale a oxigenului (pO2)b) [x] mărirea pH-ului c) [ ] creşterea temperaturiid) [x] micşorarea concentraţiei 2,3-difosfogliceratului e) [ ] micşorarea concentraţiei 1,3-difosfogliceratului

216. Factorii ce scad afinitatea hemoglobinei (Hb) faţă de oxigen (O2) :

a) [x] micşorarea presiunii parţiale a oxigenului (pO2)b) [x] micşorarea pH-ului c) [ ] micşorarea temperaturiid) [x] mărirea concentraţiei 2,3-difosfogliceratului e) [ ] creşterea concentraţiei 1,3-difosfogliceratului

217. Oxihemoglobina:

a) [ ] conţine o moleculă de oxigen (O2)b) [ ] O2 se leagă la Fe3+ al hemului c) [x] O2 se leagă la Fe2+ al hemului d) [ ] O2 se leagă la partea proteică a hemoglobinei e) [ ] O2 se leagă la inelul tetrapirolic al hemului

218. Formele de transport sangvin al dioxidului de carbon (CO2):

a) [x] dizolvat în plasmăb) [x] carbhemoglobina c) [ ] carboxihemoglobinad) [ ] methemoglobina e) [x] NaHCO3, KHCO3

219. Carbhemoglobina:

a) [ ] este hemoglobina legată cu COb) [x] este hemoglobina legată cu CO2

c) [ ] ligandul se leagă la Fe2+ al hemului

d) [x] ligandul se leagă la partea proteică a hemoglobinei e) [ ] ligandul se leagă la inelul tetrapirolic al hemului 220. Formele patologice ale hemoglobinei sunt:

a) [ ] oxihemoglobinab) [ ] carbhemoglobina c) [x] carboxihemoglobinad) [x] methemoglobina e) [ ] deoxihemoglobina

221. Formele patologice ale hemoglobinei:

a) [x] carboxihemoglobina conţine monooxidul de carbon (CO)b) [ ] CO posedă afinitate mai scăzută faţă de hemoglobină, comparativ cu oxigenul c) [x] CO se leagă la Fe2+ din hem d) [x] methemoglobina conţine Fe3+ e) [ ] methemoglobina posedă afinitate înaltă faţă de oxigen

222. Schimbul de O2 şi CO2 (selectaţi reacţiile care au loc la nivelul plămânilor):

a) [x] HHb + O2 → HHbO2 b) [ ] KHb + O2 → KHbO2 c) [x] HHbO2 + KHCO3 → KHbO2 + H2CO3

d) [ ] KHbO2 + H2CO3 → HHbO2 + KHCO3

e) [x] H2CO3 → CO2 + H2O

223. Schimbul de O2 şi CO2 (selectaţi reacţiile care au loc la nivelul ţesuturilor):

a) [ ] HHbO2 → HHb + O2

b) [x] KHbO2 → KHb + O2

c) [x] CO2 + H2O → H2CO3

d) [x] KHb + H2CO3 → HHb + KHCO3

e) [ ] HHb + KHCO3 → KHb + H2CO3

224. Hipoxiile:

a) [x] reprezintă micşorarea conţinutului de oxigen în ţesuturib) [ ] reprezintă micşorarea conţinutului de oxigen în sângec) [x] pot fi cauzate de micşorarea presiunii parţiale a oxigenului în aerul inspiratd) [x] pot fi secundare anemiilore) [x] pot fi cauzate de patologii obstructive pulmonare

225. Anemia falciformă (HbS):

a) [x] este cauzată de substituţia Glu din poziţia 6 a lanţului beta al hemoglobinei (Hb) cu Valb) [ ] HbS posedă solubilitate mai înaltă, comparativ cu HbAc) [x] HbS dezoxigenată precipită uşor, formând fibre rigide ce deformează eritrocituld) [ ] anemia falciformă este cauzată de diminuarea sintezei Hb e) [x] persoanele heterozigote sunt rezistente la malarie

METABOLISM

1. Metabolismul:

a) [ ] este un sistem necoordonat de transformări ale substanţelor şi energiei b) [x] este un sistem coordonat de transformări enzimatice ale substanţelor şi energiei c) [x] aprovizionează celulele cu energie chimică d) [x] constă din două faze – catabolism şi anabolisme) [ ] nu necesită energie

2. Funcţiile metabolismului constau în:

a) [x] producerea energiei chimice b) [x] asamblarea biopolimerilor (proteinelor, polizaharidelor, lipidelor, acizilor nucleici)c) [x] transformarea substanţelor nutritive in precursori ai macromoleculelor celulare d) [x] sinteza şi degradarea moleculelor specializate (hormoni, amine biogene etc.)e) [ ] nici una din funcţiile enumerate nu sunt corecte

3. Referitor la metabolism sunt corecte afirmaţiile:

a) [x] anabolismul reprezintă sinteza substanţelor compuse din cele simple b) [ ] anabolismul este însoţit de degajare de energiec) [ ] energia obţinută în anabolism este utilizată în catabolismd) [ ] catabolismul necesită energie e) [x ] catabolismul constituie faza degradării substanţelor compuse în simple

4. Căile metabolice:

a) [x] pot fi liniare, ciclice, ramificateb) [ ] toate constau doar din reacţii ireversibile c) [x] pot conţine atât reacţii reversibile, cât şi reacţii ireversibiled) [ ] toate reacţiile unei căi metabolice sunt catalizate de o singură enzimăe) [x] fiecare reacţie a unei căi metabolice este catalizată de o enzimă distinctă

5. Catabolismul:

a) [x] reprezintă scindarea substanţelor compuse la substanţe simple b) [ ] necesită energie c) [x] are loc atât extracelular, cât şi intracelular d) [ ] nu necesită enzime e) [ ] nu este supus reglării

6. Anabolismul:

a) [x] reprezintă sinteza substanţelor compuse din cele simple b) [x] necesită energie c) [x] decurge preponderent în mitocondrii şi lizozomi d) [ ] nu necesită enzime e) [ ] nu este supus reglării

7. Căile catabolice şi anabolice:

a) [ ] coincid ca direcţie

b) [x] posedă reacţii şi enzime comunec) [ ] sunt identiced) [x] ca regulă, sunt localizate în diferite compartimente celularee) [x] ciclul Krebs este faza amfibolică a metabolismului

8. Reglarea metabolismului:

a) [x] căile catabolice şi anabolice au reacţii comune b) [ ] viteza proceselor metabolice este reglată de enzimele ce catalizează reacţii comune ale anabolismului şi catabolismuluic) [ ] procesele metabolice se reglează la nivelul reacţiilor reversibile d) [x] ca regulă, inhibitorii proceselor catabolice sunt activatori ai proceselor anabolice e) [ ] hormonii nu participă la reglarea proceselor metabolice

9. Bioenergetica:

a) [x] organismele vii sunt sisteme termodinamice deschiseb) [ ] energia liberă (∆G) este energia care nu poate fi utilizată pentru efectuarea lucruluic) [x] entropia (∆S) este gradul de dezordine a unui sistem termodinamic d) [ ] energia legată (T∆S) este energia care poate fi utilizată pentru efectuarea lucruluie) [x] ∆E = ∆G + T∆S

10. Energia liberă (∆G):

a) [x] este energia care poate fi utilizată pentru efectuarea lucrului la temperatură şi presiune constantăb) [x] condiţiile standard sunt: t =250C, concentraţia substraturilor – 1 mol, pH =7,0, presiunea 760 toric) [ ] dacă ∆G > 0 – reacţia este exergonică d) [ ] dacă ∆G < 0 – reacţia este endergonică e) [x] dacă ∆G > 0 – produsele reacţiei au o energie liberă mai mare decât substanţele iniţiale 11. ATP-ul: a) [ ] este unica nucleotidă macroergicăb) [ ] este o nucleotidă pirimidinică c) [ ] este sursă de energie d) [x] are două legături macroergicee) [x] este intermediar energetic (transportă energia de la procesele exergonice la cele endergonice)

12. Variantele de hidroliză a ATP-lui:

a) [x] ATP + H2O → ADP + H3PO4; -7,3 kcal/mol b) [ ] ATP + H2O → ADP + H3PO4; -14,6 kcal/mol c) [x] ATP + H2O → AMP + H4P2O7; -7,3 kcal/mol d) [ ] ATP + H2O → AMP + H4P2O7; -14,6 kcal/mol e) [x] H4P2O7 + H2O → 2 H3PO4; -7,3 kcal/mol

13. Energia ce se formează la hidroliza ATP-lui este determinată de:

a) [x] repulsia electrostaticăb) [x] gradul mic de stabilitate a ATP-lui c) [x] prezenţa ionilor de Mg2+d) [ ] prezenţa apei e) [ ] scindarea legăturilor glicozidice

14. ATP-ul:

a) [ ] conţine trei legături macroergiceb) [ ] nu poate fi donator de grupări fosfatc) [x] poate fi donator de grupări pirofosfat d) [x] energia eliberată în procesele catabolice este utilizată pentru sinteza ATP-lui e) [x] energia eliberată la hidroliza ATP-lui este utilizată în reacţiile endergonice

15. Starea energetică a celulei:

a) [x] se caracterizează prin sarcina energetică:([ATP] +1/2 [ADP]) : ([ATP] +[ADP] + [AMP])b) [x] se caracterizează prin potenţialul de fosfolirare [ATP] : ([ADP] x [P])c) [ ] în condiţii normale sarcina energetică a celulei este 500-900d) [ ] sarcina energetică înaltă stimulează procesele catabolicee) [ ] sarcina energetică joasă stimulează procesele anabolice

16. La hidroliza căror compuşi se eliberează mai multă energie decât la hidroliza unei legături macroergice din ATP:

a) [x] creatin fosfat b) [ ] glucozo-6-fosfat c) [ ] AMP d) [ ] GMP e) [x] fosfoenolpiruvat

17. La hidroliza căror compuşi se eliberează mai multă energie decât la hidroliza unei legături macroergice din ATP:

a) [x] 1,3-difosfoglicerat b) [ ] acetil-CoA c) [ ] glucozo-6-fosfat d) [ ] UDP-glucoza e) [ ] fructozo-6-fosfat

18. Viteza proceselor metabolice:

a) [ ] nu este dependentă de raportul NADPH/NADP+b) [ ] nu este influenţată de modulatorii alosterici c) [x] este dependentă de raportul NADH/NAD+d) [x] este influenţată de hormoni e) [x] depinde de conţinutul de ATP

19. Care din compuşii enumeraţi nu sunt macroergici:

a) [x] glicerol-3-fosfat

b) [ ] ATPc) [ ] creatinfosfatd) [x] glucozo-6-fosfate) [ ] GTP

20. Care din compuşii enumeraţi sunt macroenergci:

a) [ ] glucozo-1-fosfatb) [x] pirofosfatc) [x] fosfoenolpiruvat d) [x] acetil-CoAe) [ ] UDP-galactoza

21. Complexul enzimatic piruvat dehidrogenaza (PDH):

a) [ ] este localizat în citozolb) [x] include enzimele: E1 – piruvat dehidrogenaza, E2 – dihidrolipoil acetiltransferaza, E3 – dihidrolipoil dehidrogenazac) [x] coenzimele sunt tiaminpirofosfatul, acidul lipoic, FAD, NAD+, HS-CoA d) [ ] coenzimele enumerate sunt derivaţi ai vitaminelor: H, B6, B12, acidul folice) [ ] catalizează carboxilarea piruvatului cu formarea oxaloacetatului

22. Complexul enzimatic piruvat dehidrogenaza (PDH):

a) [x] catalizează reacţia de decarboxilare oxidativă a piruvatului b) [ ] decarboxilarea piruvatului este un proces reversibil c) [x] activează în mitocondriid) [x] conţine 5 coenzimee) [ ] toate coenzimele sunt legate covalent cu enzimele

23. Rolul complexului enzimatic piruvat dehidrogenaza:

a) [ ] decarboxilarea oxidativă a CH3COOHb) [ ] decarboxilarea oxidativă a CH3COCH2COOHc) [x] dehidrogenarea şi decarboxilarea CH3COCOOHd) [ ] formarea NADPH pentru sintezele reductive e) [x] formarea NADH pentru lanţul respirator

24. Decarboxilarea oxidativă a piruvatului (prima etapă):

a) [ ] în prima etapă are loc formarea NADH b) [x] în prima etapă are loc decarboxilarea piruvatuluic) [x] reacţia este catalizată de piruvat dehidrogenaza (E1) d) [ ] grupare prostetică a E1 este FAD-ule) [x] gruparea prostetică a piruvat dehidrogenazei este derivatul vitaminei B1

25. Decarboxilarea oxidativă a piruvatului (etapele II şi III):

a) [ ] de pe tiaminpirofosfat restul acetil este transferat direct pe HS-CoAb) [x] de pe tiaminpirofosfat restul acetil este transferat pe acidul lipoic, care este grupare prostetică a E2c) [x] de pe E2 restul acetil este transferat pe HS-CoA d) [x] în rezultatul acestor etape se obţine acetil-CoAe) [ ] în urma acestor etape se eliberează E2 (acidul lipoic este în formă oxidată)

26. Decarboxilarea oxidativă a piruvatului (etapele finale – IV şi V):

a) [x] în etapele finale ale procesului are loc reoxidarea acidului lipoic din componenţa E2b) [ ] la reoxidarea acidului lipoic acceptor direct de hidrogen este NAD+ c) [x] reacţia e catalizată de E3 (dihidrolipoil dehidrogenaza)d) [x] grupă prostetică a enzimei este FAD-ule) [x] produsul etapelor finale este NADH

27. Reglarea activităţii complexului enzimatic piruvat dehidrogenaza:

a) [ ] toate enzimele complexului sunt reglate doar alosteric b) [x] inhibitor alosteric al E2 este acetil-CoAc) [x] inhibitor alosteric al E3 este NADHd) [ ] GTP este activator alosreric al E1e) [ ] AMP este inhibitor alosreric al E1

28. Reglarea activităţii complexului enzimatic piruvat dehidrogenaza (PDH):

a) [x] GTP, ATP sunt inhibitori ai complexului PDHb) [ ] sarcina energetică mare activează enzimele complexului PDHc) [ ] sarcina energetică mică inhibă enzimele complexului PDHd) [ ] toate enzimele complexului PDH se supun doar reglării prin sarcină energeticăe) [ ] toate enzimele complexului PDH se reglează prin fosforilare-defosforilare

29. Reglarea activităţii complexului enzimatic piruvat dehidrogenaza (PDH):

a) [x] E1 a complexului PDH este reglată prin fosforilare-defosforilare b) [x] fosforilarea PDH (E1) conduce la inhibarea eic) [x] fosforilarea E1 este stimulată de raportul înalt ATP/ADP, NADH/NAD+d) [ ] fosforilarea E1 este catalizată de fosfataza piruvat dehidrogenazei e) [ ] modificarea covalentă este unicul mod de reglare a enzimelor complexului PDH

30. Reacţia sumară a decarboxilării oxidative a piruvatului:

a) [ ] piruvat + NAD+ + HS-CoA → acil-CoA + CO2 + NADH+H+ b) [ ] piruvat + FAD + HS-CoA → acetil-CoA + CO2 + FADH2 c) [x] piruvat + NAD+ + HS-CoA → acetil-CoA + CO2 + NADH+H+ d) [ ] piruvat + E1-TPP + HS-CoA → acetil-CoA + E1-TPP + CO2 e) [ ] piruvat + biotina + HS-CoA → acetil-CoA + biotina-CO2

31. Selectaţi vitaminele – componente ale coenzimelor complexului enzimatic piruvat dehidrogenaza:

a) [x] tiaminab) [ ] biotina c) [x] vitamina PPd) [ ] vitamina B6 e) [ ] vitamina B12

32. Selectaţi vitaminele – componente ale coenzimelor complexului enzimatic

piruvat dehidrogenaza:

a) [ ] acidul folic b) [x] acidul pantotenic c) [x] acidul lipoicd) [ ] acidul ascorbic e) [x] riboflavina

33. Selectaţi coenzimele complexului enzimatic piruvat dehidrogenaza:

a) [ ] piridoxal fosfatb) [x] tiamin pirofosfat c) [x] acidul lipoicd) [ ] acidul tetrahidrofolic e) [x] NAD+

34. Selectaţi coenzimele complexului enzimatic piruvat dehidrogenaza:

a) [ ] biotinab) [x] HS-CoA c) [ ] acidul ascorbicd) [ ] CoQe) [x]FAD

35. Ciclul Krebs:

a) [x] este calea finală comună a oxidării compuşilor organici b) [x] furnizează substanţe intermediare pentru anabolismc) [x] în ciclul Krebs acetil-CoA se oxidează până la 2 molecule de CO2d) [ ] funcţionează în condiţii anaerobee) [ ] în reacţiile ciclului Krebs participă nemijlocit O2

36. Ciclul Krebs:

a) [x] furnizează echivalenţi reducători pentru lanţul respirator b) [ ] decurge în citozolc) [x] funcţionează în condiţii aerobed) [ ] în ciclul Krebs oxaloacetatul se oxidează până la 2 molecule de CO2e) [ ] toate enzimele ciclului Krebs se supun reglării

37. Reacţia: Acetil-CoA + oxaloacetat + H2O → citrat + HS-CoA

a) [x] este prima reacţie din ciclul Krebsb) [x] este o reacţie utilizată la transportul acetil-CoA din mitocondrie în citozol c) [ ] este catalizata de citrat liazad) [x] reprezintă o condensare aldolică urmată de hidroliză e) [ ] reacţia necesită ATP pentru energie

38. Citrat sintaza:

a) [x] catalizează prima reacţie a ciclului Krebs b) [ ] este din clasa ligazelor c) [x] este enzimă alostericăd) [ ] este activată de citrat, succinil-CoA, ATP, NADH

e) [x] este inhibată de acizii graşi

39. Reacţia: Citrat ↔ izocitrat:

a) [ ] este o reacţie a ciclului Krebsb) [x] cis-aconitatul este intermediar al reacţieic) [x] izomerizarea se realizează prin dehidratare, succedată de hidratared) [x] este catalizată de enzima aconitazae) [ ] enzima ce catalizează această reacţie este din clasa izomerazelor

40. Reacţia: Izocitrat + NAD+ ↔ alfa-cetoglutarat + CO2 + NADH+H+

a) [x] este o reacţie de oxido-reducereb) [x] este catalizată de izoenzima izocitrat dehidrogenaza c) [ ] izocitrat dehidrogenaza mitocondrială poate utiliza ca coenzimă şi NADP+ d) [ ] izocitrat dehidrogenaza citoplasmatică utilizează ca coenzimă doar NAD+e) [x] izocitrat dehidrogenaza mitocondrială este activată de ADP şi inhibată de NADH

41. Reacţia: alfa-cetoglutarat + NAD+ + HS-CoA → succinil-CoA + CO2 + NADH+H+

a) [x] este o reacţie de oxido-reducereb) [x] este catalizată de complexul enzimatic alfa-cetoglutarat dehidrogenaza c) [ ] reacţia nu se supune reglării d) [ ] se petrece în citozole) [x] succinil-CoA este un compus macroergic

42. Complexul enzimatic alfa-cetoglutarat dehidrogenaza:

a) [x] este activat de Ca2+ b) [ ] este activat de ATPc) [x] este inhibat de NADH, succinil-CoAd) [x] în calitate de coenzime utilizează derivaţii vitaminelor: B1, B2, PP, HS-CoA, acidul lipoice) [ ] în calitate de coenzime utilizează derivaţii vitaminelor: biotina, B6, B12, acidul folic

43. Reacţia: Succinil-CoA + GDP + H3PO4 ↔ succinat + GTP + HS-CoA:

a) [x] este o reacţie a ciclului Krebsb) [x] este o reacţie de fosforilare la nivel de substrat c) [ ] este o reacţie de fosforilare oxidativă d) [x] este catalizată de enzima succinil-CoA sintetazae) [ ] enzima ce catalizează această reacţie este din clasa liazelor

44. Reacţia: Succinat + FAD ↔ fumarat + FADH2:

a) [ ] decurge în citozol b) [x] este catalizată de enzima succinat dehidrogenazac) [ ] enzima ce catalizează reacţia este o enzimă alosterică d) [x] malonatul este inhibitor competitiv al enzimei e) [ ] enzima este inhibată de AMP

45. Succinat dehidrogenaza:

a) [ ] este o enzimă reglatoare a ciclului Krebs b) [ ] este o enzimă NAD+-dependentă c) [ ] este inhibată de NADH d) [x] este inhibată de malonat e) [ ] este inhibată de fumarat

46. Reacţia: Fumarat + H2O ↔ L-malat:

a) [ ] este o reacţie de hidroliză b) [x] este catalizată de enzima fumaraza c) [ ] fumaraza poate utiliza ca substrat şi maleatul d) [x] fumaraza este o enzimă stereospecifică e) [ ] malatul este inhibitor alosteric al enzimei

47. Reacţia: Malat + NAD+ ↔ oxaloacetat + NADH+H+:

a) [ ] este catalizată de enzima malat reductaza b) [x] este o reacţie utilizată în sistema-navetă malat-aspartat c) [x] este o reacţie din ciclul Krebs d) [ ] enzima ce catalizează această reacţie este reglatoare e) [ ] enzima ce catalizează această reacţie este inhibată de citrat

48. Selectaţi enzimele reglatoare ale ciclului Krebs:

a) [x] citrat sintazab) [ ] aconitazac) [x] izocitrat dehidrogenaza d) [x] complexul enzimatic alfa-cetoglutarat dehidrogenaza e) [ ] malat dehidrogenaza

49. Selectaţi reacţia de fosforilare la nivel de substrat din ciclul Krebs:

a) [ ] izocitrat → alfa-cetoglutaratb) [ ] alfa-cetoglutarat → succinil-CoAc) [x] succinil-CoA → succinatd) [ ] succinat → fumarate) [ ] fumarat → malat

50. Reglarea ciclului Krebs:

a) [x] viteza ciclului este diminuată de concentraţia înaltă a ATP-luib) [x] complexul alfa-cetoglutarat dehidrogenaza este inhibat de succinil-CoAc) [ ] sarcina energetică mică inhibă activitatea cicluluid) [ ] ADP-ul inhibă izocitrat dehidrogenazae) [x] NADH inhibă izocitrat dehidrogenaza şi complexul alfa-cetoglutarat dehidrogenaza

51. Selectaţi vitaminele necesare pentru activitatea normală a enzimelor ciclului Krebs:

a) [x] tiaminab) [ ] biotina

c) [x] vitamina PPd) [ ] vitamina B6 e) [ ] vitamina B12

52. Selectaţi vitaminele necesare pentru activitatea normală a enzimelor ciclului Krebs:

a) [ ] acidul folic b) [x] acidul pantotenic c) [x] acidul lipoicd) [ ] acidul ascorbic e) [x] riboflavina

53. Selectaţi coenzimele necesare pentru funcţionarea normală a enzimelor ciclului Krebs:

a) [ ] piridoxal fosfatb) [x] tiamin pirofosfat c) [x] acidul lipoicd) [ ] acidul tetrahidrofolic e) [x] NAD+

54. Selectaţi coenzimele necesare pentru funcţionarea normală a enzimelor ciclului Krebs:

a) [ ] biotinab) [x] HS-CoA c) [ ] acidul ascorbicd) [ ] CoQe) [x]FAD

55. Reacţiile anaplerotice:

a) [x] completează rezervele intermediarilor ciclului Krebsb) [ ] asigură cu acetil-CoA ciclul Krebsc) [ ] micşorează cantitatea intermediarilor ciclului Krebsd) [ ] sunt reacţii generatoare de ATPe) [ ] sunt reacţii generatoare de NADH

56. Reacţia: Piruvat + CO2 + ATP → oxaloacetat + ADP + H3PO4:

a) [x] este o reacţie anapleroticăb) [ ] este o reacţie din glicoliză c) [x] este catalizată de piruvat carboxilazad) [ ] enzima ce catalizează această reacţie este o liazăe) [x] enzima are ca grupare prostetică biotina

57. Reacţia: Fosfoenolpiruvat + CO2 + GDP ↔ oxaloacetat + GTP:

a) [ ] este o reacţie din glicolizăb) [x] este o reacţie anapleroticăc) [x] este catalizată de enzima fosfoenolpiruvat carboxikinazad) [ ] este catalizată de enzima piruvat kinazae) [x] este o reacţie reglatoare din gluconeogeneză

58. Selectaţi reacţiile anaplerotice:

a) [ ] acetil-CoA + oxaloacetat + H2O → citrat + HSCoAb) [x] glutamat + H2O + NAD+ ↔ alfa-cetoglutarat + NADH+H+ + NH3c) [ ] aspartat + alfa-cetoglutarat ↔ oxaloacetat + glutamatd) [x] fosfoenolpiruvat + CO2 + GDP → oxaloacetat + GTP e) [x] piruvat + CO2 + ATP → oxaloacetat + ADP + H3PO4

59. Oxidarea biologică:

a) [x] reprezintă totalitatea proceselor de oxido-reducere ce decurg în organismele vii b) [x] începe prin dehidrogenarea substraturilor bogate în energie c) [ ] are loc prin transferul H direct pe O2 cu formarea apeid) [x] enzime sunt dehidrogenazele NAD+- şi FAD-dependentee) [ ] enzime sunt oxidazele FAD- şi FMN-dependente

60. NAD+:

a) [ ] acceptor de H+ şi ē în NAD+ este adeninab) [x] acceptor de H+ şi ē în NAD+ este nicotinamidac) [x] adiţionează 1H+ şi 2ē (ionul hidrid)d) [x] un H+ al substratului se transferă pe NAD+, altul trece în solvente) [ ] adiţionează 2H+ şi 2ē

61. FAD:

a) [ ] acceptor de H+ şi ē în NAD+ este adeninab) [x] acceptor de H+ şi ē în NAD+ este riboflavinac) [ ] adiţionează 1H+ şi 2ē (ionul hidrid)d) [ ] un H+ al substratului se transferă pe NAD+, altul trece în solvente) [x] adiţionează 2H+ şi 2ē

62. Selectaţi dehidrogenazele (DH) NAD+-dependente:

a) [ ] succinat DHb) [x] glutamat DH c) [x] izocitrat DHd) [x] alcool DH e) [ ] acil-CoA-DH

63. Selectaţi dehidrogenazele (DH) NAD+-dependente:

a) [x] lactat DH b) [x] malat-DH c) [ ] acil-CoA DHd) [x] beta-hidroxibutirat DH e) [ ] succinat DH

64. Selectaţi dehidrogenazele (DH) FAD-dependente:

a) [x] succinat DHb) [ ] glutamat DH

c) [ ] gliceraldehid-3-fosfat DHd) [x] glicerol-3-fosfat DH e) [ ] acil-CoA-DH

65. Lanţul respirator (LR):

a) [ ] este localizat în membrana externă mitocondrială b) [ ] este un proces reversibil c) [x] este alcătuit din enzime şi sisteme de oxido-reducered) [x] transferă H+ şi ē de pe coenzimele reduse pe O2 e) [ ] produsul final al LR este H2O2

66. Transferul echivalenţilor reducători în lanţul respirator (LR):

a) [ ] toate sistemele de oxido-reducere ale LR transferă şi H+ şi ē b) [ ] toate sistemele de oxido-reducere ale LR transferă doar ē c) [ ] toate sistemele de oxido-reducere ale LR transferă doar H+ d) [x] unele sisteme de oxido-reducere ale LR transferă şi H+ şi ē, altele doar ē e) [ ] unele sisteme de oxido-reducere ale LR transferă şi H+ şi ē, altele doar H+

67. Sistemele de oxido-reducere ale lanţului respirator:

a) [ ] NADH/NAD+ transferă 2H+ şi 2ē b) [x] FMNH2/FMN transferă 2H+ şi 2ē c) [ ] CoQH2/CoQ transferă 1H+ şi 2ēd) [x] citocromii transferă doar elecronie) [x] un citocrom transferă doar un electron

68. Potenţialul de oxido-reducere (Eo) al sistemelor-redox din lanţul respirator:

a) [x] este o forţă motrice ce determină capacitatea sistemului-redox de a adiţiona şi a ceda ē b) [ ] cu cât valoarea Eo este mai electronegativă, cu atât este mai înaltă capacitatea sistemului-redox de a adiţiona ē c) [ ] cu cât valoarea Eo este mai electropozitivă, cu atât este mai înaltă capacitatea sistemului-redox de a ceda ē d) [ ] în lanţul respirator sistemele-redox sunt aranjate în ordinea descreşterii Eo e) [x] în lanţul respirator sistemele-redox sunt aranjate în ordinea creşterii Eo

69. Potenţialul de oxido-reducere (Eo) al sistemelor-redox din lanţul respirator:

a) [ ] sistemele-redox cu Eo negativ uşor adiţionează electronib) [ ] sistemele-redox cu Eo pozitiv uşor cedează electroni c) [x] transferul electronilor în lanţul respirator este însoţit de eliberare de energie liberă (∆G)d) [ ] ∆E = -nF∆G, unde n – numărul ē, F – constanta Faradaye) [x] ∆G = -nF∆E, unde n – numărul ē, F – constanta Faraday

70. Utilizarea energiei libere (∆G) din lanţul respirator:

a) [ ] toată ∆G este utilizată pentru sinteza ATP-luib) [x] aproximativ 40% ∆G este utilizată pentru sinteza ATP-luic) [x] aproximativ 60% ∆G este utilizată pentru termogeneză d) [x] decuplanţii lanţului respirator măresc termogeneza

e) [ ] inhibitorii lanţului respirator măresc termogeneza

71. Fosforilarea oxidativă:

a) [x] reprezintă sinteza ATP-lui din ADP şi H3PO4 cuplată la lanţul respirator (LR)b) [ ] reprezintă sinteza ATP-lui din AMP şi H4P2O7 cuplată la LR c) [x] în LR sunt trei puncte de fosforilare d) [x] pentru sinteza unei molecule de ATP diferenţa de potenţial trebuie să fie ≥ 0,224V e) [ ] toată energia eliberată la transferul electronilor în LR este utilizată pentru sinteza ATP-lui

72. Complexul I al lanţului respirator (NADH-CoQ reductaza):

a) [x] îndeplineşte funcţia de colector de H+ şi ē de la dehidrogenazele NAD+-dependenteb) [ ] îndeplineşte funcţia de colector de H+ şi ē de la dehidrogenazele FAD-dependentec) [x] conţine FMNd) [x] conţine proteine cu fier şi sulf (FeS)e) [ ] conţine FAD

73. Complexul II al lanţului respirator (succinat-CoQ reductaza):

a) [ ] transferă H+ şi ē în lanţul respirator doar de pe succinatb) [x] conţine flavoproteine specializate pentru introducerea H+ şi ē în lanţul respirator şi de pe alte substraturi (acil-CoA, glicerol-3-fosfat)c) [ ] conţine NAD+d) [ ] conţine citocromii a şi a3 e) [x] conţine proteine cu fier şi sulf (FeS)

74. Complexul III al lanţului respirator (CoQH2-citocrom c reductaza):

a) [x] colectează H+ şi ē de la complexul I (NADH-CoQ reductaza)b) [x] colectează H+ şi ē de la complexul II (succinat-CoQ reductaza)c) [x] conţine citocromii b şi c1d) [ ] conţine citocromii a şi a3 e) [x] conţine proteine cu fier şi sulf (FeS)

75. Complexul IV al lanţului respirator (citocromoxidaza):

a) [x] transferă 4ē de la citocromii c la oxigenul molecular cu formarea a 2O2-b) [x] O2- interacţionează cu protonii, formând apa c) [ ] conţine citocromii b şi c1d) [x] conţine citocromii a şi a3 e) [x] conţine ioni de cupru

76. Citocromii:

a) [x] reprezintă hemoproteine b) [ ] participă la transferul H+ şi ē în lanţul respirator c) [x] funcţionarea citocromilor implică transformarea: Fe2+ ↔ Fe3+ d) [ ] transferă H+ şi ē pe ubichinonă

e) [ ] un citocrom poate transfera 2 ē

77. Mecanismul fosforilării oxidative:

a) [ ] în rezultatul transferului de ē în lanţul respirator (LR) se formează un compus intermediar macroergicb) [ ] ē servesc modulatori alosterici pozitivi pentru ATP-sintază c) [x] transferul de ē în LR generează gradient de protoni între suprafeţele membranei interne mitocondriale d) [x] suprafaţa internă a membranei interne mitocondriale se încarcă negativ, iar suprafaţa externă - pozitiv e) [ ] membrana internă mitocondrială este permeabilă pentru protoni

78. Mecanismul fosforilării oxidative:

a) [x] transferul de ē în LR este însoţit de transport de ē din matricea mitocondrială în spaţiul intermembranar b) [x] H+ revin în mitocondrii prin factorul factorul F0 al ATP-sintazeic) [ ] H+ trec liber prin membrana internă mitocondrială d) [x] fluxul de H+ este forţa motrice ce determină sinteza ATP-luie) [ ] sinteza ATP-lui nu depinde de gradientul de protoni

79. ATP-sintaza:

a) [x] este localizată în membrana internă mitocondrială b) [x] este alcătuită din factorii F0 şi F1c) [ ] factorul F0 este localizat în matricea mitocondrială d) [ ] factorul F1 este localizat în spaţiul intermembranar e) [x] factorul F1 reprezintă subunitatea catalitică a enzimei

80. ATP-sintaza:

a) [ ] este enzimă responsabilă de fosforilarea la nivel de substrat b) [x] este enzimă responsabilă de fosforilarea oxidativă c) [x] este inhibată de oligomicină d) [x] inhibarea ATP-sintazei micşorează atât sinteza ATP-lui, cât şi transferul de electroni prin lanţul respirator e) [ ] inhibarea ATP-sintazei nu influenţează transferul de electroni prin lanţul respirator

81. Inhibiţia lanţului respirator (LR):

a) [x] complexul I al LR este inhibat de rotenonăb) [x] complexul III al LR este inhibat de antimicina Ac) [x] citocromoxidaza este inhibată de cianuri, COd) [ ] inhibiţia LR nu influenţează sinteza ATP-luie) [ ] transferul de electroni în LR este inhibat de acizii graşi

82. Agenţii decuplanţi:

a) [ ] inhibă ATP-sintazab) [ ] inhibă complexele lanţului respiratorc) [x] înlătură gradientul de protoni dintre spaţiul intermembranar şi matricea mitocondrială

d) [x] sunt substanţe liposolubile e) [ ] măresc permeabilitatea membranei interne mitocondriale pentru ē

83. Agenţii decuplanţi:

a) [ ] favorizează sinteza ATP-lui b) [x] măresc termogenezac) [ ] inhibă transferul ē în lanţul respirator d) [ ] activează hidroliza ATP-lui e) [ ] transportă H+ din matricea mitocondrială în spaţiul intermembranar

84. Selectaţi agenţii decuplanţi:

a) [ ] rotenona b) [ ] oligomicinac) [x] 2,4-dinitrofenolul d) [ ] monooxidul de carbon e) [x] acizii graşi

85. Selectaţi inhibitorii lanţului respirator:

a) [x] rotenona b) [ ] oligomicinac) [ ] 2,4-dinitrofenolul d) [x] monooxidul de carbon e) [ ] acizii graşi

86. Selectaţi inhibitorii lanţului respirator:

a) [ ] dioxidul de carbon b) [x] antimicina Ac) [ ] tiroxina d) [x] cianurile e) [ ] 2,4-dinitrofenolul

87. Selectaţi inhibitorii ATP-sintazei:

a) [ ] monooxidul de carbon b) [x] oligomicina c) [ ] tiroxina d) [ ] cianurile e) [ ] 2,4-dinitrofenolul

88. Câtul de fosforilare (P/O):

a) [x] reprezintă raportul dintre numărul de molecule de ATP formate şi numărul de atomi de oxigen utilizaţi în lanţul respirator b) [ ] pentru oxidarea glicerol-3-fosfatului P/O este 3/1c) [x] pentru oxidarea succinatului P/O este 2/1d) [ ] pentru oxidarea piruvatului P/O este 2/1e) [ ] pentru oxidarea acidului ascorbic P/O este 2/1.

89. Produsele finale ale lanţului respirator:

a) [ ] H2O2b) [x] H2Oc) [x] 2 molecule de ATP (la transferul a 2ē şi 2H+ prin intermediul complexului succinat-CoQ reductaza)d) [x] 3 molecule de ATP (la transferul a 2ē şi 2H+ prin intermediul complexului NADH-CoQ reductaza)e) [ ] 3 molecule de ATP (la transferul a 2ē şi 2H+ prin intermediul complexului CoQH2-citocrom c reductaza)

90. Decuplarea fosforilării oxidative:

a) [x] este un proces adaptiv la frigb) [x] este un proces fiziologic la nou-născuţi, la animalele în hibernare c) [ ] este prezentă în hipotiroidied) [ ] predomină în ţesutul adipos albe) [ ] se caracterizează prin sinteza sporită de ATP

91. Ţesutul adipos brun:

a) [ ] este ţesut specializat în sinteza ATP-luib) [x] este ţesut specializat în termogeneză c) [x] este prezent la animalele în hibernare, la nou-născuţi d) [ ] conţine puţine mitocondrii e) [x] mitocondriile din ţesutul adipos brun conţin termogenina (proteine decuplante)

92. Selectaţi procesele ce au loc în membrana internă mitocondrială:

a) [ ] decarboxilarea oxidativă a piruvatuluib) [ ] beta-oxidarea acizilor graşi c) [x] lanţul respirator d) [ ] glicoliza anaerobă e) [ ] biosinteza ADN-lui mitocondrial

93. Selectaţi procesele ce au loc în matricea mitocondrială:

a) [x] decarboxilarea oxidativă a piruvatuluib) [x] beta-oxidarea acizilor graşi c) [ ] lanţul respirator d) [ ] glicoliza anaerobă e) [x] biosinteza ADN-lui mitocondrial

94. Sistema-navetă glicerol-fosfat:

a) [ ] este un mecanism de transfer al H+ şi ē de la NADH din mitocondrie în citozol b) [x] în citozol are loc reacţia: dihidroxiaceton-fosfat + NADH+H+ ↔ glicerol-3-fosfat + NAD+ c) [x] glicerol-3-fosfatul străbate membrana internă mitocondrială d) [ ] în matricea mitocondrială are loc reacţia: glicerol-3-fosfat + NAD+ ↔ dihidroxiaceton-fosfat + NADH+H+e) [x] în matricea mitocondrială are loc reacţia: glicerol-3-fosfat + FAD ↔ dihidroxiaceton-fosfat + FADH2

95. Sistema-navetă malat-aspartat (selectaţi reacţia ce are loc în citozol):

a) [x] oxaloacetat + NADH+H+ ↔ malat + NAD+ b) [ ] oxaloacetat + NADPH+H+ ↔ malat + NADP+ c) [ ] oxaloacetat + FADH2 ↔ malat + FADH2 d) [ ] malat + FAD ↔ oxaloacetat + FADH2e) [ ] malat + NAD+ ↔ oxaloacetat + NADH+H+

96. Sistema-navetă malat-aspartat (selectaţi reacţia ce are loc în matricea mitocondrială):

a) [ ] oxaloacetat + NADH+H+ ↔ malat + NAD+ b) [ ] oxaloacetat + FADH2 ↔ malat + FADH2 c) [x] malat + NAD+ ↔ oxaloacetat + NADH+H+ d) [ ] malat + FAD ↔ oxaloacetat + FADH2e) [ ] malat + NADP+ ↔ oxaloacetat + NADPH+H+

97. Transportul echivalenţilor reducători prin membrana internă mitocondrială:

a) [ ] membrana internă mitocondrială este permeabilă pentru NAD+ şi NADH b) [x] H+ şi ē de la NADH sunt transportaţi prin membrana internă mitocondrială de sistema-navetă glicerol-fosfatc) [x] H+ şi ē de la NADH sunt transportaţi prin membrana internă mitocondrială de sistema-navetă malat-aspartat d) [ ] H+ şi ē de la NADH sunt transportaţi prin membrana internă mitocondrială de către citrate) [ ] H+ şi ē de la NADH sunt transportaţi prin membrana internă mitocondrială de către carnitină 98. Oxidarea microzomială:

a) [ ] are loc în mitocondrie b) [x] are loc în reticulul endoplasmaticc) [x] constă în hidroxilarea unor compuşi chimici d) [x] este catalizată de monooxigenaze e) [ ] are rol de sinteza a ATP-lui

99. Oxidarea microzomială:

a) [x] reacţia sumară a procesului este: AH + BH2 + O2 → AOH + B + H2Ob) [ ] reacţia sumară a procesului este: AH2 + O2 → A + H2O2c) [x] lanţul microzomial de oxidare conţine NADPH, citocromul P450 ,flavoproteine d) [x] este utilizată pentru inactivarea xenobioticelore) [x] este utilizată pentru biosinteza hormonilor steroidici

100. Citocromul P450:

a) [x] poate reacţiona atât cu O2, cât şi cu COb) [x] catalizează reacţii de hidroxilare a diferitor substraturi c) [x] utilizează în calitate de echivalenţi reducători NADH sau NADPHd) [ ] este component al lanţului respirator e) [ ] posedă specificitate absolută de substrat

101. Selectaţi reacţia catalizată de catalază:

a) [ ] H2O2 + RH2 → 2H2O + Rb) [x] 2H2O2 → 2H2O + O2c) [ ] 2O-2 + 2H+ → H2O2 + O2d) [ ] O2 + 4H+ + 4ē → 2H2O e) [ ] O2 + 2H+ + 4ē → 2H2O

102. Selectaţi reacţia catalizată de superoxid dismutaza:

a) [ ] H2O2 + RH2 → 2H2O + Rb) [ ] 2H2O2 → 2H2O + O2c) [x] 2O-2 + 2H+ → H2O2 + O2d) [ ] O2 + 4H+ + 4ē → 2H2O e) [ ] O2 + 2H+ + 4ē → 2H2O

Documents

Metabolismul proteinelor