PENGARUH PERBEDAAN KONSENTRASI ASAM ASETAT …repository.uinjkt.ac.id/dspace/bitstream/123456789/37347/1/DINI... · asetat terhadap karakteristik gelatin yang diekstraksi dari kulit

i UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

UIN SYARIF HIDAYATULLAH JAKARTA

PENGARUH PERBEDAAN KONSENTRASI ASAM

ASETAT TERHADAP KARAKTERISTIK GELATIN

YANG DIEKSTRAKSI DARI KULIT KAMBING

PERANAKAN ETAWA DENGAN PROSES BUANG

BULU SECARA KIMIA

SKRIPSI

DINI FITRIYANI

NIM: 1113102000012

FAKULTAS KEDOKTERAN DAN ILMU KESEHATAN

PROGRAM STUDI FARMASI

JAKARTA

AGUSTUS 2017

ii UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

UIN SYARIF HIDAYATULLAH JAKARTA

PENGARUH PERBEDAAN KONSENTRASI ASAM

ASETAT TERHADAP KARAKTERISTIK GELATIN

YANG DIEKSTRAKSI DARI KULIT KAMBING

PERANAKAN ETAWA DENGAN PROSES BUANG

BULU SECARA KIMIA

SKRIPSI

Diajukan sebagai salah satu syarat untuk memperoleh gelar Sarjana

Farmasi

DINI FITRIYANI

NIM: 1113102000012

FAKULTAS KEDOKTERAN DAN ILMU KESEHATAN

PROGRAM STUDI FARMASI

JAKARTA

AGUSTUS 2017

iii UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

iv UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

v UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

vi UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

ABSTRAK

Nama : Dini Fitriyani

Program Studi : Farmasi

Judul : Pengaruh Perbedaan Konsentrasi Asam Asetat

terhadap Karakteristik Gelatin yang Diekstraksi dari

Kulit Kambing Peranakan Etawa dengan Proses Buang

Bulu Secara Kimia

Gelatin banyak dimanfaatkan di bidang farmasi dan industri makanan.

Penggunaan gelatin di Indonesia masih dipenuhi dengan cara impor. Penggunaan

gelatin impor menimbulkan keraguan akan kehalalan terhadap bahan baku yang

digunakan. Oleh karena itu perlu dilakukan pencarian sumber bahan baku gelatin

halal di Indonesia. Penelitian ini menggunakan kulit kambing sebagai alternatif

penghasil gelatin. Kulit kambing yang digunakan adalah peranakan etawa

dikarenakan banyak mengandung kolagen yang dapat dihidrolisis menjadi gelatin.

Kulit kambing dibuang bulunya secara kimia menggunakan Na2S dan Ca(OH)2.

Kulit kemudian dihidrolisis menggunakan asam asetat 6%, 9% dan 12% selama

48 jam dan diektraksi dengan air panas pada suhu 60-70oC selama 9 jam. Gelatin

yang dihasilkan dikarakterisasi dan dibandingkan dengan standar SNI dan GMIA.

rendemen yang dihasilkan pada hidrolisis menggunakan asam asetat 6%, 9% dan

12% tidak berbeda secara nyata yaitu berturut-turut 3,19 ± 0,91, 3,07 ±0,79 dan

4,13 ±2,1. Variasi konsentrasi asam asetat tidak berpengaruh terhadap nilai

rendemen sehingga, tidak dihasilkan nilai rendemen tertinggi. Karakterisasi sifat

fisikokimia yang dihasilkan sudah memenuhi persyaratan SNI dan GMIA, kecuali

nilai kadar nitrogen lebih besar dari standar GMIA. Analisis statistik sifat

fisikokimia gelatin menunjukkan bahwa tidak ada perbedaan secara nyata pada

nilai kadar air, kadar abu, kadar lemak dan sifat busa. Serta ada perbedaan secara

nyata pada nilai kekuatan gel, sifat emulsifikasi, pH, kadar nitrogen dan

kejernihan.

Kata Kunci : Ekstraksi, gelatin, impor, karakterisasi, kulit kambing

vii UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

ABSTRACT

Name : Dini Fitriyani

Major : Pharmacy

Title : Effect of Acetic Acid Concentration Difference on

Gelatin Characteristic Extracted from Etawa Goat

Leather by Chemical Fur Process

Gelatin is widely used in pharmacy and food industry. Gelatin uses in indonesia

still filled by import. The import gelatin makes doubt about halal problem due to

the material its used. Therefore, its important to find halal materil of gelatin in

order to fill the need gelatin market in Indonesia especially for the muslim

citizens. Research chosen halal material goat skin. Goat skin that used is atawa.

Etawa goat has many colagen that able to hidrolisis become gelatin. The goat skin

had trown fur away chemicaly by Na2S and Ca(OH)2. The skin was hydrolized by

acetic acid 6%, 9% and 12% for 48 hours and extracted in hot water 60-70oC for 9

hours. Produced gelatin was characterized and compared based on SNI and GMIA

standards. The yield value from hydrolisis process in 6%, 9% and 12% was not

signifantly difference that is 3,19 ± 0,91, 3,07 ±0,79 and 4,13 ±2,1. Variation of

acetic acid did not affect the rendement value the highest value of the yield was

not obtained. Characterization of psychochemical properties from produced

gelatin is is fulfill SNI and GMIA standards, except the total nitrogen content

value was greater than GMIA standard. Statistical analysis showed that

psychochemical of gelatin was not significantly difference in moisture content,

ash content and fat content. However, there are significantly difference in gel

strength, emulsion activity index and clarity value.

Keywords : Characterization, extraction, gelatin, goat skin, import

viii UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

KATA PENGANTAR

Alhamdulillah segala puji bagi Allah SWT atas segala nikmat dan karunia-

Nya, sehingga penulis dapat menyelesaikan skripsi. Sholawat beserta salam

semoga terlimpah curahkan kepada baginda nabi besar kita Muhammad SAW

beserta keluarga, sahabat dan pengikutnya. Skripsi yang diajukan sebagai

persyaratan untuk memperoleh gelar Sarjana Farmasi Program Studi Farmasi

FKIK UIN Syarif Hidayatullah Jakarta berjudul “Pengaruh Perbedaan

Konsentrasi Asam Asetat terhadap Karakteristik Gelatin yang Diekstraksi

dari Kulit Kambing Peranakan Etawa dengan Proses Buang Bulu Secara

Kimia”.

Skripsi dan penelitian dapat dilaksanakan dengan baik berkat dukungan

dari berbagai pihak. Penulis menyampaikan ucapan terimakasih banyak atas ilmu

pengetahuan, bimbingan, pengarahan, bantuan materi, semangat dan motivasi

yang telah diberikan. Semoga Allah senantiasa melimpahkan rahmat dan karunia-

Nya kepada:

1. Ibu Dr. Zilhadia, M.Si., Apt selaku pembimbing I dan Ibu Ofa Suzanti

Betha. M.Si., Apt selaku pembimbing II yang telah memberikan ilmu

pengetahuan, pengarahan, waktu, tenaga, pikiran, kepercayaan dan

kesabaran dalam membimbing untuk menyelesaikan penelitian hingga

penyusunan skripsi.

2. Bapak Dr. H. Arif Sumantri, SKM, M.Kes., selaku Dekan Fakultas

Kedokteran dan Ilmu Kesehatan Universitas Islam Negeri Syarif

Hidayatullah Jakarta.

3. Ibu Dr. Nurmeilis, M.Si., Apt selaku Ketua Program Studi Farmasi

Fakultas Kedokteran dan Ilmu Kesehatan Universitas Islam Negeri Syarif


4. Bapak/Ibu dosen dan Staf Akademika Program Studi Farmasi Fakultas

Kedokteran dan Ilmu Kesehatan Universitasi Islam Negeri Syarif


ix UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

5. Kedua orang tua, ibunda tercinta Masniyati dan ayahanda tercinta Ahmad

Jaeni, adik-adiku tersayang Ahamad Bakti Saputra dan Ahmad Adin

Wildani atas segala do’a yang senantiasa mengiringi setiap perjalanan

hidup penulis. Terimakasih banyak atas kasih sayang, motivasi, dukungan

moral, materi dan nasehat, sehingga penulis dapat menyelesaikan skripsi

untuk mendapatkan gelar Sarjana Farmasi.

6. Bundaku Muziyati yang senantiasa mendo’akan kelancaran dan

kesuksesan untuk penulis

7. Bapak Drs. H. Masriya Ma’mun selaku paman yang senantiasa

memberikan dukungan moral maupun materi.

8. Saudaraku tercinta Nani Humairoh, Maria Ulfah, Mumu Muaziyah dan

bibi Mahdiyah atas segala motivasi, semangat dan nasehat dalam

menyelesaikan penelitian dan skripsi.

9. Sahabat bidadari surga, diffa dan tausiyah girls (Aul, Pidia, Nida, Silvi,

Farah, Ihat, Fitriyah, Cici, Ajeng, Vivi, Dara, YunI dan Fitrah). Teman

seperjuangan (Fatih, Iffa dan Dedes) yang telah menjadi teman

penyemangat dalam menyelesaikan penelitian dan skripsi.

10. Partner penelitian (Al, Pidia dan Nida) terimakasih atas kesabaran dan

semangat selama penelitian sampai penyusunan skripsi

11. Teman-teman farmasi angkatan 2013 khususnya kelas AC yang telah

memberikan sebuah persahabatan dan kekeluargaan yang terjalin dengan

baik.

12. Semua pihak yang banyak membantu penulis dalam penelitian dan

penyelesaian skripsi yang tidak dapat disebutkan satu persatu, semoga

Allah SWT. membalas kebaikan yang telah diberikan dengan kenikmatan

dan keberkahan hidup.

x UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

7

xi UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

xii UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

DAFTAR ISI

HALAMAN SAMPUL ...........................................................................................i

HALAMAN JUDUL

..............................................................................................ii

HALAMAN PERNYATAAN ORISINALITAS

................................................iii

HALAMAN PERSETUJUAN PEMBIMBING

.................................................iv

HALAMAN PENGESAHAN ...............................................................................v

ABSTRAK

.............................................................................................................vi

ABSTRACT .........................................................................................................vii

KATA PENGANTAR ........................................................................................viii

HALAMAN PERNYATAAN PERSETUJUAN PUBLIKASI

.........................xi

DAFTAR ISI ........................................................................................................xii

DAFTAR TABEL ................................................................................................xv

DAFTAR GAMBAR ..........................................................................................xvi

DAFTAR LAMPIRAN .....................................................................................xvii

BAB 1 PENDAHULUAN.......................................................................................1

1.1 Latar Belakang

.......................................................................................1

1.2 Rumusan Masalah

..................................................................................3

1.3 Tujuan Penelitian

...................................................................................3

1.4 Manfaat Penelitian

.................................................................................3

BAB 2 TINJAUAN PUSTAKA

.............................................................................4

2.1 Kambing Peranakan Etawa

....................................................................4

2.1.1 Definisi Kambing Peranakan Etawa

...................................................4

2.1.2 Karakteristik Utama Kambing Peranakan Etawa

................................4

2.2 Gelatin

....................................................................................................5

2.2.1 Definisi Gelatin

...................................................................................5

2.2.2 Sifat Fisika Kimia Gelatin

...................................................................6

2.2.2.1 Kekuatan Gel ...................................................................................7

2.2.2.2 Kadar Air .........................................................................................8

xiii UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

2.2.2.3 Kadar Abu

........................................................................................8

2.2.2.4 Kadar Lemak

....................................................................................9

2.2.2.5 pH ....................................................................................................9

2.2.2.6 Sifat

Busa........................................................................................10

2.2.2.7 Sifat Emulsifikasi

...........................................................................10

2.2.3 Komposisi Gelatin ............................................................................11

2.2.4 Tipe Gelatin ......................................................................................12

2.2.5 Manfaat dan Fungsi Gelatin

..............................................................12

2.2.6 Bahan Baku Pembuatan Gelatin

........................................................13

2.2.7 Proses Pembuatan Gelatin

.................................................................14

2.2.8 Mutu Gelatin

.....................................................................................15

2.3 Kolagen

................................................................................................16

2.4 Protein

..................................................................................................17

2.4.1 Definisi Protein

.................................................................................17

2.4.2 Struktur Protein

.................................................................................18

2.4.3 Protein Berdasarkan Bentuk

..............................................................18

2.4.4 Protein Berdasarkan Fungsi

..............................................................19

2.5 Asam Amino

........................................................................................20

2.6 Spektrofotometer Ultraviolet dan Visible

.............................................23

2.6.1 Teori Spektrofotometri

......................................................................23

2.6.2 Sampel Spektrofotometri UV-Vis

.....................................................23

2.6.3 Komponen Spektrofotometri UV-Vis

...............................................25

2.6.4 Analisa Kualitatif

..............................................................................26

2.6.5 Analisa Kuantitatif

............................................................................26

BAB 3 METODE PENELITIAN

........................................................................27

xiv UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

3.1 Lokasi dan Waktu Penelitian

................................................................27

3.2 Alat dan Bahan

.....................................................................................27

3.2.1 Alat ...................................................................................................27

3.2.2 Bahan ................................................................................................27

3.3 Tahapan Penelitian

...............................................................................28

3.3.1 Penyiapan Sumber Bahan Baku Gelatin

............................................28

3.3.2 Proses Pembuangan Bulu

..................................................................28

3.3.3 Proses Hidrolisis

Gelatin....................................................................28

3.3.4 Proses Ekstraksi Gelatin....................................................................28

3.3.5 Nilai Rendemen.................................................................................29

3.4 Karakterisasi Sifat Fisikokimia Gelatin

...............................................29

3.4.1 Kekuatan Gel ....................................................................................29

3.4.2 Kadar air

............................................................................................29

3.4.3 Kadar Abu

.........................................................................................30

3.4.4 Kadar Lemak

.....................................................................................30

3.4.5 Kadar Nitrogen..................................................................................31

3.4.6 pH

Gelatin..........................................................................................31

3.4.7 Sifat Busa

..........................................................................................31

3.4.8 Sifat

Emulsifikasi...............................................................................32

3.4.9 Komposisi Asam

Amino....................................................................33

3.4.10 Kejernihan

.......................................................................................33

3.4.11 Analisis Data Statistik

.....................................................................33

BAB 4 PEMBAHASAN

.......................................................................................34

4.1 Pembuatan Gelatin

..............................................................................34

4.2 Rendemen.............................................................................................35

4.3 Karakterisasi Sifat Fisika kimia Gelatin

..............................................36

4.3.1 Organoleptik .....................................................................................36

4.3.2 Kekuatan Gel.....................................................................................37

xv UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

4.3.3 Kadar Air ..........................................................................................38

4.3.4 Kadar

Abu..........................................................................................39

4.3.5 Kadar Lemak ....................................................................................40

4.3.6 Kadar nitrogen...................................................................................41

4.3.7 pH......................................................................................................42

4.3.8 Sifat

Busa...........................................................................................43

4.3.9 Sifat

Emulsifikasi...............................................................................45

4.3.10 Susunan Asam Amino

.....................................................................46

4.3.11 Kejernihan

......................................................................................47

BAB 5 KESIMPULAN DAN SARAN

................................................................49 5.1 Kesimpulan

..........................................................................................49

5.2 Saran ....................................................................................................49

DAFTAR PUSTAKA

...........................................................................................50

xvi UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

DAFTAR TABEL

Halaman

Tabel 2.1 Standar Mutu Gelatin .................................... ............................15

Tabel 2.2 Daftar Asam Amino Essensial ............................................... ...21

Tabel 2.3 Daftar Asam Amino Non Essensial ....................................... ...22

Tabel 2.4 Gugus Kromofor .......................................................................24

Tabel 4.1 Nilai Rendemen Gelatin Kulit Kambing PE ........................... .35

Tabel 4.2 Nilai Kekuatan Gel Gelatin Kulit Kambing PE ....................... .37

Tabel 4.3 Nilai Kadar Air Gelatin Kulit Kambing PE ............................. .39

Tabel 4.4 Nilai Kadar Abu Gelatin Kulit Kambing PE ........................... . 39

Tabel 4.5 Nilai Kadar Lemak Gelatin Kulit Kambing PE ...................... . 40

Tabel 4.6 Nilai Kadar Nitrogen Gelatin Kulit Kambing PE .................... .41

Tabel 4.7 Nilai pH Gelatin Kulit Kambing PE ........................................ .42

Tabel 4.8 Sifat Busa Gelatin Kulit Kambing PE .................................... ...44

Tabel 4.9 Nilai Indeks Aktivitas dan Stabilitas Emulsi

.............................45

Tabel 4.10 Susunan Asam Amino Gelatin Kulit Kambing PE .................. 46

Tabel 4.11 Nilai Kejernihan Gelatin Kulit Kambing PE............................. 47

xvii UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

DAFTAR GAMBAR

Halaman

Gambar 2.1 Kambing Peranakan Etawa .............................................................5

Gambar 2.2 Reaksi Pembentukan Gelatin ..........................................................5

Gambar 2.3 Struktur Kimia Gelatin ..................................................................11

Gambar 2.4 Sumber Bahan Baku Pembuatan Gelatin ......................................13

Gambar 2.5 Struktur Umum Asam Amino .......................................................20

Gambar 2.6 Komponen Spektrofotometri UV-VIS ..........................................25

Gambar 4.1 Lembaran Gelatin Kering ..............................................................37

xviii UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

DAFTAR LAMPIRAN

Halaman

Lampiran 1 Kerangka Penelitian ............................................................ 58

Lampiran 2 Perhitungan Rendemen Gelatin Kulit Kambing PE ........... 59

Lampiran 3 Analisis Statistik Rendemen Gelatin Kulit Kambing PE .... 60

Lampiran 4 Kekuatan Gel Gelatin Kulit Kambing PE ............................ 60

Lampiran 5 Analisis Statistik Kekuatan Gel Menggunakan SPSS ..........61

Lampiran 6 Perhitungan Kadar Air Gelatin Kulit Kambing PE ............ 62

Lampiran 7 Analisis Statistik Kadar Air Menggunakan SPSS ................ 63

Lampiran 8 Perhitungan Kadar Abu Gelatin Kulit Kambing PE............ 64

Lampiran 9 Analisis Statistik Kadar Abu Menggunakan SPSS ............. 65

Lampiran 10 Perhitungan Kadar Lemak Gelatin Kulit Kambing PE ....... 66

Lampiran 11 Analisis Statistik Kadar Lemak Menggunakan SPSS ......... 67

Lampiran 12 Kadar Nitrogen Gelatin Kulit Kambing PE 6% .................. 68

Lampiran 13 Kadar Nitrogen Gelatin Kulit Kambing PE 9% ................... 68

Lampiran 14 Kadar Nitrogen Gelatin Kulit Kambing PE 12% ................. 69

Lampiran 15 Analisis Statistik Kadar Nitrogen

..........................................70

Lampiran 16 Nilai pH Gelatin Kulit Kambing PE .................................... 71

Lampiran 17 Analisis Statistik pH Menggunakan SPSS ........................... 72

Lampiran 18 Data Perhitungan Tinggi dan Stabilitas Busa ....................... 72

Lampiran 19 Analisis Statistik Sifat Busa ............................................ .....74

Lampiran 20 Perhitungan Indeks Aktivitas dan Stabilitas Emulsi Gelatin

Kulit Kambing PE ................................................................ 76

Lampiran 21 Analisis Statistik Uji Sifat Emulsifikasi .............................. 77

Lampiran 22 Susunan Asam Amino Gelatin Kulit Kambing PE............... 78

xix UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

Lampiran 23 Kejernihan Gelatin Kulit Kambing PE ................................. 78

Lampiran 24 Analisis Statistik Kejernihan Menggunakan SPSS .............. 79

1 UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

BAB 1

PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang

Gelatin merupakan suatu biopolimer yang diperoleh dari hasil hidrolisis

kolagen yang terdapat pada kulit, tulang dan jaringan ikat hewan. Gelatin banyak

dimanfaatkan dalam bidang farmasi dan industri makanan. Dalam bidang farmasi

gelatin berfungsi untuk bahan pembuat kosmetik, pembuat kapsul lunak dan

keras. Dalam bidang industri makanan gelatin berfungsi untuk penstabil,

pengental, pengemulsi, pembentuk jelly dan pembungkus makanan (Iqbal, M.

dkk, 2015).

Penggunaan gelatin di Indonesia beragam setiap tahunnya, namun tidak

diimbangi dengan produksi gelatin dalam negeri sehingga kebutuhan gelatin

dipenuhi dengan cara impor. Gelatin diimpor dari negara Cina, Jepang, Perancis,

Australia, India dan Selandia baru. Impor gelatin pada tahun 2010 sebanyak

3.149.776 kg setara dengan 143,5 milyar, tahun 2013 sebanyak 3.872.104 kg

setara dengan 311,8 milyar. Impor gelatin mengalami kenaikan dalam waktu tiga

tahun sebanyak 722.328 kg setara dengan 168,3 milyar (BPS, 2014 ).

Penggunaan gelatin impor ini menimbulkan keraguan akan kehalalan

terhadap bahan baku yang digunakan dalam pembuatan gelatin, karena sebagian

besar bahan baku yang digunakan berasal dari kulit dan tulang babi. Hal ini

menjadi permasalahan di Indonesia yang mayoritas penduduknya beragama Islam.

Agama Islam, melarang umatnya untuk mengonsumsi produk yang mengandung

zat berasal dari babi. Selain itu, gelatin impor juga biasanya adalah produk hasil

pengolahan tulang dan kulit sapi. Penggunaan sapi menjadi masalah bagi

masyarakat Indonesia yang beragama Hindu. Agama Hindu melarang umatnya

untuk mengonsumsi sapi. Selain itu juga adanya isu dunia mengenai penyakit sapi

gila (Setiawati, 2009).

Adanya larangan dan kekhawatiran dalam menggunakan bahan baku

gelatin dari babi dan sapi, membuat beberapa peneliti mencari bahan baku lain

yang terjamin kehalalan dan keamanannya. Penelitian ini menggunakan kulit

kambing PE sebagai alternatif penghasil gelatin. Kulit kambing PE memiliki


beberapa keunggulan yaitu harganya relatif terjangkau, sumber bahan baku gelatin

yang halal dan gelatin yang dihasilkan mempunyai karakteristik yang baik. Selain

itu, kulit kambing PE mudah untuk didapatkan karena populasinya mencapai

726.717 ekor (Budiarsana, 2005). Banyaknya populasi kambing PE akan

mempermudah produksi gelatin dalam jumlah yang banyak untuk mencukupi

kebutuhan gelatin di Indonesia, sehingga tidak diperlukan impor gelatin dari luar

negeri.

Gelatin diperoleh dengan melakukan proses hidrolisis. Proses hidrolisis ini

dapat menggunakan larutan asam maupun basa. Larutan asam yang sering

digunakan adalah asam organik dan anorganik. Larutan asam organik yang dapat

digunakan adalah asam asetat, asam fumarat, asam sitrat, asam malat dan asam

askorbat, sedangkan asam anorganik yang dapat digunakan adalah asam klorida,

asam sulfat, asam fosfat dan asam perklorat. Larutan basa yang sering digunakan

adalah natrium karbonat, kalium karbonat dan kalium hidroksida (Choi dan

Regenstein, 2000).

Penggunaan larutan asam dapat menghidrolisis serat kolagen dari bentuk

triple heliks menjadi single heliks. Sedangkan menggunakan larutan basa hanya

mampu menghidrolisis serat kolagen dari bentuk triple heliks menjadi double

heliks. Hal ini menyebabkan pada waktu yang sama jumlah kolagen yang

terhidrolisis oleh larutan asam lebih banyak daripada menggunakan larutan basa,

sehingga hidrolisis menggunakan larutan basa membutuhkan waktu yang lebih

lama (Kusumawati dkk, 2008).

Penelitian ini menggunakan asam asetat untuk menghidrolisis kulit

kambing PE yang telah mengalami proses buang bulu secara kimia menggunakan

campuran Na2S dengan Ca(OH)2. Asam asetat digunakan karena biaya lebih

murah dan memerlukan waktu yang relatif singkat untuk menghidrolisis serat

kolagen (Agustin dan Sompie, 2015). Selain itu, penggunaan asam asetat dapat

menghasilkan gelatin dengan bau yang tidak menyengat dan warna tidak gelap.

Konsentrasi asam asetat yang digunakan adalah 6%, 9% dan 12%.

Variasi konsentrasi asam asetat diperoleh dari penggunaan asam asetat

tertinggi pada ekstraksi gelatin kulit ikan, konsentrasi optimum pada ekstrasi

gelatin kulit kambing dan konsentrasi maksimum asam asetat yang digunakan


untuk pangan. Konsentrasi asam asetat tertinggi pada kulit ikan menurut

penelitian Yenti (2016), adalah 6% dengan nilai rendemen yaitu 5.8279%.

konsentrasi optimum pada ekstraksi gelatin kulit kambing menurut penelitian

Triatmojo (2011), adalah 9% dengan nilai rendemen 6.32%. Konsentrasi asam

asetat tertinggi yang aman untuk pangan adalah 12% (SNI. No. 01-3711-1995).

1.2 Rumusan Masalah

1. Apakah pengaruh perbedaan konsentrasi asam asetat terhadap nilai

rendemen yang dihasilkan?

2. Berapakah nilai rendemen tertinggi yang dihasilkan dari proses ekstraksi

kulit kambing PE menggunakan variasi konsentrasi asam asetat?

3. Apakah perbedaan konsentrasi asam asetat terhadap karakteristik gelatin

yang dihasilkan sudah memenuhi persyaratan SNI dan GMIA?

1.3 Tujuan

Tujuan umum dari penelitian ini adalah untuk memanfaatkan kulit

kambing PE sebagai bahan baku pembuatan gelatin. Tujuan khusus adalah untuk:

1. Mengetahui pengaruh perbedaan konsentrasi asam asetat terhadap nilai

rendemen yang dihasilkan.

2. Mengetahui nilai rendemen tertinggi yang dihasilkan dari proses ekstraksi

kulit kambing PE menggunakan variasi konsentrasi asam asetat.

3. Mengetahui perbedaan konsentrasi asam asetat terhadap karakteristik

gelatin yang memenuhi persayratan SNI dan GMIA.

1.4 Manfaat

Manfaat dari penelitian ini adalah untuk:

1. Memberikan informasi bagaimana proses ekstraksi gelatin kulit kambing

peranakan etawa menggunakan hidrolisis asam asetat pada kulit yang

mengalami proses buang bulu secara kimia.

2. Mendapatkan gelatin yang sesuai dengan persyaratan untuk produksi

kebutuhan farmasi.


3. Mendapatkan gelatin dari bahan baku yang halal sehingga dapat

menghilangkan keraguan dalam mengonsumsi produk yang mengandung

gelatin.

BAB 2

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Kambing Peranakan Etawa

2.1.1 Definisi Kambing Peranakan Etawa

Kambing peranakan etawa merupakan hasil persilangan antara kambing

etawa dari India dengan kambing kacang (lokal) yang sudah beradaptasi dengan

kondisi Indonesia. Sifat dan bentuk tubuh kambing peranakan etawa berada

diantara kambing etawa dan kacang (Budiarsana,2005).

Populasi kambing di Indonesia sebanyak 55% terkonsentrasi di pulau

jawa, sisanya tersebar merata di seluruh indonesia. Sebagian besar populasi yang

ada di pulau jawa, terkonsentrasi di Jawa Tengah yang sebagian besar adalah

kambing peranakan etawa (Sodiq dan zainal, 2008).

2.1.2 Karakteristik Utama Kambing Peranakan Etawa

Berdasarkan Badan Litbang Pertanian Edisi 19-25 Oktober (2011), secara

umum karakteristik kambing peranakan etawa adalah sebagai berikut

Wajah : Cembung (Roman nose).

Tanduk : Pipih, kecil dan melengkung ke belakang

Telinga : Panjang sekitar 18-30 cm, menggantung dan melipat

Warna Bulu : Bagian tubuh berwarna putih, bagian kepala berwarna coklat atau

hitam

Tebal bulu : Bagian paha, leher dan pundak lebih tebal dan panjang

dibandingkan bagian yang lain

Tinggi badan : Jantan 70-100 cm

Berat badan : Jantan 40-80 kg dan betina 30-50 kg


Gambar 2.1 Kambing Peranakan Etawa

[http://specindo.com/harga-kambing-etawa-terbaru]

2.2 Gelatin

2.2.1 Definisi Gelatin

Gelatin merupakan salah satu produk turunan protein yang diperoleh dari

hasil hidrolisis kolagen hewan yang terkandung dalam tulang dan kulit (Gomez-

Guillen dan Montero 2001). Selain itu, gelatin juga dapat diperoleh dari kartilago

(Barbooti et al.,2008). Reaksi pembentukan gelatin dapat dilihat pada Gambar 2.2.

C102H149N31O38 + H2O C102H151N31O39

Kolagen gelatin

Gambar 2.2 Reaksi Pembentukan Gelatin

[Munda, 2013]

Kata gelatin berasal dari kata “gelatus” yang berarti kaku atau beku dan

“gelata” yang berarti membentuk gel dalam air (Sartika, 2009). Gelatin larut

dalam air panas dan apabila didinginkan akan membentuk gel. Daya pembentukan

gel pada gelatin cukup besar dan bersifat heat reversible yang artinya gel yang

sudah terbentuk akan kembali menjadi cair dengan adanya pemanasan. Sifat yang

dimiliki gelatin pun berbeda-beda tergantung pada jenis asam amino penyusunnya

dan memiliki berat molekul antara 20.000 g/mol- 250.000 g/ mol (Munda, 2013).


Istilah gelatin diperkenalkan pertama kali oleh Papin dari Perancis pada

tahun 1682 yang bersumber dari tulang. Namun, istilah gelatin ini mulai resmi

digunakan di Eropa sekitar tahun 1700-an yang banyak dipakai untuk keperluan di

berbagai bidang, misalnya bidang farmasi, industri, kosmetik dan fotografi

(Sartika, 2009).

Gelatin adalah salah satu hidrokoloid yang dapat digunakan sebagai

gelling, bahan pengental maupun penstabil. Namun, gelatin berbeda dengan

hidrokoloid lain, karena kebanyakan hidrokoloid adalah polisakarida seperti

pektin dan karagenan. Sedangkan gelatin merupakan protein yang mudah dicerna

dan mengandung asam amino essensial kecuali triptofan (Munda, 2013).

2.2.2 Sifat Fisikokimia Gelatin

Sifat fisikokimia gelatin meliputi larut dalam air, asam asetat, gliserol,

propilen glycol, sorbitol dan manitol. Namun, tidak larut dalam alkohol, aseton,

karbon tetraklorida, benzen dan petroleum eter. Tidak berbau dan tidak berasa

(Guillen et al.,2011). Terdapat dalam bentuk lembaran translusen atau tembus

cahaya, granul, atau dalam bentuk serbuk kasar (Rowe et al, 2009). Memiliki

kelembaban 8-13% dan berat jenis 1.3-1.4 g/cm3

(Gelatin Manufactures Institute

of America, 2012). Bersifat padat, terang, rapuh, agak kekuningan sampai jernih.

Pemanasan yang dilakukan untuk melarutkan gelatin sekurang-kurangnya 490C

atau biasanya pada suhu 60 – 700C.

Gelatin memiliki sifat dapat berubah secara reversible dari bentuk sol ke

gel, mengembang dalam air dingin, membentuk film, mempengaruhi viskositas

suatu bahan, dan dapat melindungi sistem koloid (Miskah, 2013. Sifat-sifat seperti

itulah yang membuat gelatin lebih disukai dibandingkan gum xantan, keragenan

dan pektin (Yenti, 2015). Sifat kekuatan gel dan viskositas gelatin dapat menurun

karena adanya pemanasan pada suhu diatas 400C dalam jangka waktu yang lama.

Selain itu, gelatin dapat terdegradasi deengan adanya pH yang ekstrim dan enzim

proteolitik yang dihasilkan oleh mikroorganisme (Gelatin Manufactures Institute

of America, 2012). Gelatin merupakan bahan yang aman digunakan karena tidak

toksik dan tidak mengiritasi (Singh et al., 2002).


Sifat fisik seperti kekuatan gel,viskositas dan titik leleh dapat

mempengaruhi kualitas gelatin. Sifat-sifat ini dipengaruhi oleh beberapa faktor,

seperti konsentrasi larutan gelatin, waktu pemanasan gel, suhu pemanasan gel, pH

dan kandungan garam (Tazwir, 2007). Selain itu faktor dalam proses ekstraksi

gelatin sendiri, seperti keasaman larutan perendam, lama perendaman dan suhu

ekstraksi diduga juga mempengaruhi sifat gelatin tersebut.

2.2.2.1 Kekuatan Gel

Kekuatan gel gelatin adalah besarnya kekuatan yang diperlukan probe

untuk menekan gel sedalam 4 mm sampai gel pecah. Satuan untuk menunjukkan

kekuatan gel yang dihasilkan dari suatu konsentrasi tertentu disebut gram bloom

(Wahid, 2015). Kekuatan gel menunjukkan kemampuan gelatin untuk berubah

dari dari fase gel menjadi sol dan sebaliknya. Gel terbentuk karena adanya ikatan

silang rantai-rantai polimer membentuk struktur yang kompak dan kaku yang

tahan terhadap aliran dibawah tekanan. Pada waktu sol dari gelatin mendingin,

konsistensinya menjadi lebih kental dan selanjutnya akan berbentuk gel

(Nugrahaningsih dkk, 2014).

kekuatan gel dipengaruhi oleh peningkatan bobot molekul gelatin, ikatan

hidrogen dan panjang rantai asam amino. Gelatin dengan molekul yang lebih

besar mempunyai rantai yang dihubungkan dengan ikatan kovalen. Ikatan kovalen

antar rantai mengurangi jumlah ikatan hidrogen sehingga jaringan ikat antar

molekul lemah. Semakin banyak ikatan kovalennya akan mempercepat gel

mencair. Sehingga kekuatan gel sangat bergantung pada ikatan hidrogen antara

molekul air dengan hidroksil bebas dari asam amino (Said dkk, 2014). Semakin

baik ikatan hidrogen, maka kekuatan gelnya akan meningkat. Gelatin dengan

kekuatan gel yang tinggi umumnya lebih disukai karena penerapannya lebih

mudah (Jaswir, 2007).

Sedangkan menurut Ward dan Courts (1977), kekuatan gel tergantung dari

panjang rantai asam aminonya. Semakin panjang rantai asam amino kekuatan gel

akan meningkat. Pemanjangan rantai amino dapat diperoleh bila kolagen telah

dihidrolisis secara sempurna.


2.2.2.2 Kadar Air

Air merupakan salah satu faktor yang dapat mempengaruhi aktivitas

metabolisme seperti aktivitas enzimatis, aktivitas mikroba dan aktivitas kimiawi

seperti terjadinya ketengikan dan reaksi-reaksi non enzimatis, sehingga

menimbulkan perubahan sifat-sifat organoleptik dan nilai gizinya. Kadar air

merupakan parameter penting yang harus diperhatikan karena erat kaitannya

dengan umur simpan gelatin, sehingga dapat mempengaruhi mutu dan kualitas

suatu bahan (Ulfah, 2011). Serta akan mempengaruhi aktivitas metabolisme pada

gelatin selama penyimpanan (Trilaksani dkk, 2012).

Penurunan kadar air disebabkan oleh struktur kolagen yang semakin

terbuka (Astawan dan Aviana, 2002), sehingga ikatan gelatin pun menjadi lemah.

Hal ini menyebabkan daya ikat air pada gelatin juga lemah. Daya ikat air yang

lemah pada gelatin akan membuat air mudah menguap pada saat pengeringan

menggunakan oven pada suhu 600C, sehingga kadar air gelatin kering menjadi

lebih rendah.

Gelatin mampu menyerap dan mengeluarkan kelembaban, sehingga

penentuan kadar air ini sangat dibutuhkan. Syarat kandungan air yang

diperbolehkan adalah 8-12%. Jika lebih dari 16%, maka gelatin akan menggumpal

dan memungkinkan terjadinya pertumbuhan mikroba (Schrieber dan Garies,

2007).

2.2.2.3 Kadar Abu

Penentuan kadar abu digunakan untuk menunjukkan kemurnian suatu

bahan. Abu merupakan residu anorganik dari hasil pembakaran bahan-bahan

organik. Kadar abu menunjukkan kandungan garam mineral dalam suatu bahan

(Idiawati et al., 2014).

Kadar abu merupakan parameter yang penting, terutama pada industri

makanan (Ulfah, 2011). Abu merupakan residu anorganik yang tidak ikut terbakar

dalam proses pembakaran zat organik (Haris, 2008). Kadar abu gelatin yang

dihasilkan bervariasi tergantung pada bahan dan metode yang digunakan pada

proses pebuatannya (Gelatin Manufactures Institue of America, 2012).


2.2.2.4 Kadar Lemak

Kadar lemak merupakan parameter penting terhadap mutu gelatin selama

penyimpanan. Gelatin yang bermutu tinggi memiliki kandungan lemak yang

rendah bahkan diharapkan tidak mengandung lemak. Kadar lemak yang tidak

melebihi batas 5% merupakan salah satu persyaratan mutu penting gelatin agar

serbuk gelatin dapat disimpan dalam waktu yang relatif lama (De Man, 1997).

Adanya lemak pada gelatin dapat menyebabkan terjadinya proses oksidasi

sehingga menimbulkan bau dan rasa tengik (Yenti, 2016).

2.2.2.5 pH

pH merupakan parameter penting karena dapat mempengaruhi proses lebih

lanjut dari gelatin. Misalnya, pH dapat mempengaruhi interaksi gelatin dengan

komponen yang ada pada formulasi dan dapat berpengaruh terhadap pembentukan

busa (Schrieber dan garies, 2007).

pH diperoleh dengan cara mengukur produk gelatin yang dilarutkan dalam

aquadest. Proses perendaman dalam asam cenderung menghasilkan gelatin dengan

pH yang rendah. Pengukuran pH ini penting, karena akan mempengaruhi sifat

gelatin lainnya seperti viskositas dan kekuatan gel (Astawan 2002). Pengukuran

pH dilakukan untuk menentukan kondisi dan jenis muatan yang terdapat pada

gelatin.

Gelatin tersusun dari asam amino yang memiliki gugus fungsi negatif

(COO-) dan gugus fungsi positif (NH3+). Sehingga asam amino bersifat amfoter,

yaitu dapat besifat asam, netral maupun basa sesuai dengan kondisi

lingkungannya (Winarno, 2002). Nilai pH tergantung pada proses pencucian

setelah proses perendaman asam maupun basa. Proses pencucian yang baik akan

menyebabkan kandungan maupun yang terperangkap di dalam kulit semakin

sedikit, sehingga nilai pH akan semakin mendekati netral.


2.2.2.6 Sifat Busa

Sifat busa merupakan parameter yang penting dalam evaluasi gelatin.

Terdapat beberapa produk yang memanfaatkan pembentukan busa dan stabilitas

busa misalnya permen, marshmallow serta pembuatan kapsul atau gel (Schrieber

dan Gareis. 2007). Stabilitas busa dipengaruhi oleh besarnya interaksi protein-

protein dalam matriks film yang mengelilingi gelembung udara. Stabilitas busa

juga berhubungan dengan fleksibilitas atau struktur peptida. sedangkan

pembentukan busa terjadi karena adanya kekuatan protein dalam mengabsorpsi

antar muka (Gimenez et al., 2008).

2.2.2.7 Sifat Emulsifikasi

Emulsi merupakan sistem dispersi antara dua cairan yang tidak dapat

bercampur, misalnya minyak dan air, dimana salah satu cairan tersebar merata

sebagai droplet dalam cairan lainnya. Terdapat beberapa aplikasi penting untuk

emulsi, antara lain di bidang farmasi dan dibidang industri makanan seperti susu,

mayones dan margarin. Sistem emulsi ini terdiri dari emulsi minyak dalam air

(O/W), dimana minyak merupakan fase terdispersi dan air merupakan fase

kontinyu. Emulsi air dalam minyak (W/O), dimana air terdispersi dalam fase

minyak (Molnes, 2013).

Emulsi merupakan suatu sistem yang tidak stabil secara termodinamika,

hal ini disebabkan karena adanya energi tinggi bebas permukaan yang terbentuk.

Sehingga akan menyebabkan ketidakstabilan emulsi seperti terbentuknya

flokulasi, creaming, koalesen dan demulsifikasi. Flokulasi terjadi karena adanya

pembentukan globul-globul yang letaknya tidak beraturan di dalam emulsi.

Creaming terjadi karena adanya lapisan-lapisan dengan konsentrasi yang berbeda-

beda di dalam emulsi. Lapisan tersebut terjadi karena pengaruh faktor gravitasi.

Pada peristiwa flokulasi dan creaming emulsi masih dapat diperbaiki dengan cara

pengocokan. Koalesen terjadi karena adanya penggabungan globul-globul

menjadi lebih besar, sedangkan demulsifikasi terjadi akibat proses lanjutan dari


koalesen. Pada peristiwa koalesen dan demulsifikasi, emulsi tidak dapat diperbaiki

melalui pengocokan (Molnes, 2013).

2.2.3 Komposisi Gelatin

Struktur kimia gelatin (C102H151N31) tersusun dari asam amino, dimana

asam amino pada gelatin mirip dengan kolagen yaitu 2/3 penyusunnya adalah

glisin (Gly), 1/3 adalah prolin (Pro) dan hidroksiprolin (4Hyp) (Ockerman dan

Hansen, 2000). Susunan asam amino pada protein yaitu Gly-X-Y dimana X

adalah prolin dan Y adalah hidroksiprolin (Jaswir,2007).

hidroksiprolin berperan penting pada kekuatan gelatin. Semakin tinggi

asam amino ini, maka kekuatan gelnya akan lebih baik. Struktur umum gelatin

adalah –Ala-Gly-Pro-Arg-Gly-Glu-4Hyp-Gly-Pro-. Gelatin merupakan suatu

protein yang tidak lengkap karena tidak mengandung triptofan (Trp) yang

merupakan asam amino essensial, serta rendahnya kandungan sistein (Cys) dan

tirosin (Tyr) (Jaswir,2007).Struktur kimia gelatin dapat dilihat pada Gambar 2.3.

Gambar 2.3 Struktur Kimia Gelatin

[Sumber : Tazwir et al.,2007]

Komposisi asam amino ini akan mempengauhi sifat fisika kimia gelatin.

Kandungan asam amino yang berbeda akan menunjukkan struktur molekul gelatin

yang berbeda pula (Hafidz et al., 2011). Komposisi asam amino gelatin bervariasi

tergantung pada sumber kolagen yang digunakan. Komposisi asam amino juga

dapat menurun tergantung dari proses pembuatannya. Proses pembuatannya terdiri

dari proses asam maupun basa.


2.2.4 Tipe Gelatin

Proses hidrolisis kolagen menjadi gelatin dibagi menjadi dua berdasarkan

sifat bahannya (Munda, 2013):

1. Tipe A (proses asam), bahan baku yang sering digunakan yaitu kulit babi,

kulit ikan dan tulang. Kolagen dibuat dalam kondisi asam sekitar pH 4,

Kemudian dipanaskan secara bertahap mulai dari suhu 500C hingga

mendidih supaya kolagen larut. Setelah itu kolagen dibersihkan lemaknya

melalui proses degreasing, kemudian disaring supaya jernih dan

dipekatkan melalui proses penguapan vakum atau membran ultra filtrasi.

Setelah terbentuk, gelatin dikeringkan dan digiling. Gelatin yang diperoleh

biasanya memiliki titik isoionik 7-9 dan siap digunakan untuk kebutuhan

pelanggan.

2. Tipe B (proses alkali), bahan baku yang sering digunakan yaitu kulit sapi.

mulanya kolagen dilakukan proses pengapuran panjang sebelum ekstraksi.

Setelah melalui peroses alkali, kolagen dicuci supaya bebas alkali dan

kemudian diberi perlakuan suasana asam dengan pH ekstraksi yang

diinginkan. kolagen kemudian didenaturasi dan dilakukan proses

pemanasan untuk mengubah kolagen menjadi gelatin. Pada proses alkali

perlu dilakukan proses demineralisasi tujuannya untuk menghilangkan

jumlah garam yang berlebih melalui proses ultrafiltrasi maupun pertukaran

ion. Setelah proses demineralisasi, proses selanjutnya sama dengan pada

proses asam yaitu penguapan, filtrasi, gelatinisasi, pengeringan,

penggilingan. Gelatin yang dihasilkan biasanya memiliki titik isionik 4.8-

5.2. Namun, apabila proses perlakuan alkali diperpendek (7 hari atau

kurang) nilai isoionik adalah 6.

2.2.5 Manfaat dan Fungsi Gelatin

Gelatin dimanfaatkan diberbagai bidang misalnya bidang farmasetika,

kosmetik, obat-obatan, industri makanan dan fotografi (Molnes, 2013). Di bidang


farmasetika gelatin dapat digunakan untuk pembuatan kapsul lunak, tablet salut

gula, tablet dan vitamin enkapsulasi. Pada bidang kosmetik, gelatin digunakan

untuk pembuatan krim, masker wajah dan lotion. Pada produksi obat-obatan,

gelatin digunakan untuk pembuatan sirup, larutan, tablet, tablet salut gula, pasta,

suppositoria, inhalant, dental, vaginal dan injeksi. Penggunaan gelatin pada

bidang farmasi berfungsi untuk melindungi obat-obatan dari pengaruh cahaya dan

oksigen (Sahilah et al., 2012).

Dibidang industri makanan gelatin digunakan untuk bahan penstabil

(stabilizer), pengental (tickenner), pengemulsi (emulsifier), pembungkus makanan

(edible coating), dan pembentuk jelly, pemberi tekstur (texturizer), penjernih jus

buah atau sayuran (Lee dan Lee, 1999). Aplikasi gelatin dibidang makanan,

digunakan dalam produk susu, roti, es krim, yoghurt, keju dan kue. Selain itu juga

dapat digunakan untuk pembuatan agar-agar, marshmallow, cokelat, permen,

permen karet dan sosis (Sahilah et al., 2012) Sedangkan dibidang fotografi

digunakan untuk memperpanjang daya simpan dalam menyimpan foto, yaitu

sebagai fotoresist yang dapat menghindari (coating) dari adanya cahaya yang

sensitif (Ockerman dan Hansen, 2000).

2.2.6 Bahan Baku Pembuatan Gelatin

Bahan baku pembuatan gelatin adalah tulang, kulit sapi, kambing maupun

babi. Sumber lain yang dapat digunakan sebagai bahan baku gelatin adalah ayam

dan ikan. Bahan-bahan yang tidak ada kaitannya dalam pembuatan gelatin seperti

mineral yang terdapat dalam tulang serta lemak dan albumin yang terdapat pada

kulit dihilangkan sehingga diperoleh kolagen yang murni (Gelatin Manufactures

Institute of America, 2012). Berikut sumber bahan pembuatan gelatin:

Gambar 2.4 Sumber Bahan Baku Pembuatan Gelatin


[Sumber: GMIA, 2012]

Bahan baku utama pembuatan gelatin adalah kulit babi (Hidaka dan Liu,

2003). Penggunaan kulit babi sebagai bahan baku gelatin sebesar 46% sedangkan

kulit sapi 29.4% (Guillen et al., 2011). Penggunaan babi dan sapi dalam

pembuatan gelatin ini menjadi masalah bagi negara yang mayoritas beragama

Islam dan sebagian beragama Hindu. Dimana agama Islam melarang umatnya

mengonsumsi babi dan derivatnya. Begitu pun dengan agama Hindu melarang

umatnya mengonsumsi sapi. selain itu juga penggunaan sapi sebagai bahan baku

gelatin menimbulkan masalah tersendiri yaitu adanya penyakit sapi gila (Bovine

Spongioform Encephalopathy). Oleh karena itu perlu mencari bahan baku

alternatif yang halal. Salah satu bahan baku yang berpotensi besar sebagai bahan

baku pembuatan gelatin adalah kulit kambing, yang kaya akan kolagen. Kolagen

merupakan komponen utama dalam proses produksi gelatin.

2.2.7 Proses Pembuatan Gelatin

Proses pembuatan gelatin dibagi menjadi 2 tipe yaitu tipe A dan B. Tipe

A, bahan baku pembuatan gelatin direndam dalam larutan asam sehingga

prosesnya disebut proses asam dengan titik isoelektrik antara pH 6-9. Sedangkan

tipe B, bahan baku pembuatan gelatin direndam dalam larutan basa sehingga

prosesnya disebut proses alkali dengan titik isoelektrik antara pH 4.7-5 (Yenti

dkk, 2015). Tipe A biasanya diproduksi dari gelatin kulit babi dan ikan.

Sedangkan, tipe B biasanya diproduksi dari gelatin kulit kambing sapi maupun

tulang yang sudah dihilangkan mineralnya (Hastuti, 2007).

Proses hidrolisis gelatin menggunakan larutan asam lebih disukai

dibandingkan menggunakan larutan basa. Karena larutan asam mampu memecah

ikatan kolagen dari yang triple heliks menjadi single heliks. Sedangkan larutan

basa hanya mampu menghidrolisis ikatan kolagen triple heliks menjadi double

heliks. Sehingga dalam waktu hidrolisis yang sama proses menggunakan asam

mampu menghidrolisis kolagen lebih banyak dibandingkan basa (Ward dan Court,

1977).


Secara umum proses pembuatan gelatin dibagi menjadi 3 yaitu proses

penghilangan bahan-bahan non kolagen, konversi kolagen menjadi gelatin dan

pemurnian serta perolehan gelatin dalam bentuk kering (Junianto, 2006).

Penghilangan bahan non kolagen seperti proses menghilangkan bulu dan lemak

untuk bahan gelatin dari kulit dan menghilangkan sisa-sisa daging sampai bersih

untuk bahan gelatin dari tulang. Pada tulang dilakukan proses demineralisasi yaitu

penghilangan garam-garam mineral hingga terbentuk osein (Yenti dkk, 2015).

Kulit yang sudah dibersihkan dan osein yang sudah diperoleh dari tulang

dilakukan proses hidrolisis menggunakan larutan asam misalnya asam asetat,

sitrat, fumarat, askorbat, malat, suksinat dan tartrat (Choi dan Reenstein, 2000).

Kulit yang telah dihidrolisis kemudian diekstraksi. Ekstraksi tujuannya adalah

untuk mengonversi kolagen menjadi gelatin dengan proses pemanasan dengan air

pada suhu 40-50°C hingga suhu 100°C. Setelah ekstraksi, gelatin yang diperoleh

di keringkan di dalam oven pada suhu 30-60°C (Viro, 1992).

2.2.8 Mutu Gelatin

Mutu gelatin dapat dipengaruhi oleh sifat fisika, kimia maupun fungsional

(Setiawati, 2009). Berikut standar mutu gelatin berdasarkan standar SNI dan

GMIA dijabarkan pada Tabel 2.1.

Tabel 2.1 Standar Mutu Gelatin

Karakteristik SNI GMIA

Tipe A Tipe B

Warna Tidak berwarna

sampai kuning pucat

- -

Bau, rasa Normal (dapat

diterima konsumen )

- -

Kadar air (%) Maksimum 16% - -

Kadar abu (%) Maksimum 3.25 %

Kekuatan gel (bloom) - 50-300 50-300

pH - 3,8-5,5 4,7-5,4

[Sumber: SNI, 1995 dan Gelatin Manufactures Institute of America, 2012]


2.3 Kolagen

Kolagen berasal dari bahasa Yunani yang artinya “ sesuatu yang bersifat

lekat atau menghasilkan lekat” sehingga sering digunakan untuk menggambarkan

jaringan ikat yang akan menghasilkan gelatin pada keadaan mendidih

(Bhattacharjee, A., 2005). Jaringan ikat pada kolagen terdiri dari serat yang

kemudian akan membentuk fibril kolagen. Kolagen merupakan komponen

struktural utama dari jaringan ikat putih yang meliputi hampir 30% dari total

protein pada jaringan dan organ tubuh vertebrata dan invertebrata. kolagen

terdapat di kulit, tendon, jaringan ikat dan tulang rawan (pada mamalia), dan

terdapat di dinding sel (pada invertebrata). sepertiga protein pada tubuh vertebrata

berada sebagai kolagen. Semakin besar suatu hewan maka semakin banyak pula

protein yang merupakan kolagen (Katili, A.S., 2009).

Di dalam tubuh, kolagen berfungsi sebagai bantalan antar sel, penjaga

bentuk dan struktur tubuh serta sebagai lapisan penguat tendon misalnya

penyokong kulit dengan organ-organ bagian dalam. Kolagen memiliki asam

amino glisin yang tinggi, dan asam amino lainnya seperti prolin dan

hidroksiprolin yang berfungsi sebagai penstabil struktur kolagen. Kumpulan asam

amino ini, akan membentuk pilinan ganda tiga yang berulang yang disebut

sebagai tropokolagen (Perwitasari, 2008).

Kolagen sangat sensitif terhadap reaksi kimiawi dan enzimatis. Sehingga

kolagen dapat dikonversikan ke dalam gelatin melalui hidrolisis menggunakan

pelarut alkali maupun asam. Penyusun dasar kolagen adalah tropokolagen yang

mempunyai BM 300.000 dengan bentuk struktur batang. Tropokolagen terdiri dari

tiga rantai polipeptida yang sama panjang dan membentuk struktur heliks.

Struktur triple heliks polipeptida terjadi karena adanya ikatan hidrogen pada

gugus NH dari residu glisin pada rantai yang satu dengan gugus CO pada rantai

lainnya. Selain itu cincin pirolidin, prolin, dan hidroksiprolin membantu

pembentukan rantai polipeptida dan memperkuat triple heliks (Haris, 2008).


Tropokolagen dapat terdenaturasi dengan adanya pemanasan atau dengan

adanya penambahan asam, basa, urea maupun potasium permanganat. Serabut

kolagen mampu mengalami penyusutan apabila dipanaskan pada suhu

penyusutannya. Bila kolagen dipanaskan lebih dari suhu penyusutannya, maka

serabut triple heliks kolagen akan menjadi lebih panjang. Kolagen yang sudah

terdenaturasi akan membentuk struktur acak yang larut di dalam air inilah yang

disebut dengan gelatin (Haris, 2008).

2.4 Protein

2.4.1 Definisi Protein

Protein berasal dari kata protos yang artinya= pertama. Sehingga protein

merupakan komponen utama sel tubuh manusia ataupun hewan. Protein sangatlah

penting dan dapat diperoleh dari makanan yang berfungsi sebagai zat utama dalam

pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Protein merupakan heteropolimer dari

asam-asam amino yang terikat satu sama lain melalui ikatan peptida. protein

banyak terdapat di dalam sel, lebih dari 50% berat kering sel terdiri dari protein

(Youlanda, 2016).

Protein merupakan makromolekul yang tersusun dari asam amino. Asam

amino penyusun protein tersusun dari 20 asam amino yang terikat satu sama lain

membentuk ikatan peptida. ikatan peptida terbentuk dari ikatan antara gugus

karboksil pada asam amino yang satu dengan gugus amin pada asam amino yang

lain. Apabila asam amino yang saling terikat banyak, maka ikatan yang terbentuk

disebut ikatan polipeptida. Protein ada yang larut dalam air dan ada yang tidak

larut dalam air. Namun, semua protein tidak larut dalam pelarut non polar seperti

etil eter. Protein yang ditambahkan garam akan membentuk endapan sehingga

daya larut protein berkurang. Protein juga bersifat amfoter karena mengandung

gugus karboksil yang bermuatan negatif dan gugus amin yang bemuatan positif

(Winarno. F.G, 1992).

Protein mudah dipengaruhi oleh adanya suhu yang tinggi, pH dan pelarut

organik. Sumber protein dapat diperoleh dari hewani maupun nabati. Sumber

protein hewani dapat diperoleh dari daging, ikan, susu dan telur. Sedangkan

sumber protein nabati dapat diperoleh dari kacang-kacangan seperti kacang


kedelai, kacang hijau dan kacang tanah (Koeswardhani, 2008). Kandungan protein

terdiri dari 50% karbon, 7% hidrogen, 23% oksigen, 16% nitrogen, 0-3%

belerang dan 0-3% fosfor (Indra, 2014).

2.4.2 Struktur Protein

Menurut Sari (2007), protein terdapat 4 tingkatan struktur yaitu struktur

primer, sekunder, tersier dan kuartener, berikut penjelasannya:

1. struktur primer merupakan protein yang tersusun oleh ikatan peptida

secara linier dan tidak terdapat percabangan pada rantai.

2. Struktur sekunder terdiri dari α heliks, β sheet, loop. α heliks terjadinya

ikatan hidrogen dari gugus nitrogen amida dengan atom oksigen dari

gugus karbonil. Setelah ikatan ini terbentuk maka akan terbentuk struktur

heliks (ulir). β sheet, ikatan hidrogen terjadi antara oksigen karbonil dari

satu ikatan peptida dan nitrogen dari ikatan peptida lainnya.

3. Struktur tersier merupakan struktur tiga dimensi. Struktur dibentuk dengan

mengemas struktur sekunder ke dalam globular kompak yang disebut

dengan domain

4. Sedangkan struktur kuartener menggambarkan pengaturan subunit protein

dalam ruang. Subunit tersebut disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen

yang sama berperan dalam struktur tersier yaitu interaksi elektrostatik dan

hidrofobik serta ikatan hidrogen. Struktur kuartener adalah protein akhir

yang mengandung beberapa rantai polipeptida yang dikemas dalam

struktur kuartener.

2.4.3 Protein Berdasarkan Bentuk

Menurut Sari (2011), berdasarkan bentuknya dibagi menjadi tiga yaitu:

1. Protein globular

Protein ini terdapat di dalam cairan jaringan tubuh dan berbentuk bulat.

Larut dalam asam encer dan larutan garam. Mudah berubah warna karena

adanya pengaruh suhu. Contoh protein ini adalah albumin, globulin, histon

dan protamin

2. Protein bentuk serabut (fibrous)


Protein ini berbentuk spiral yang tersusun atas beberapa rantai peptida

yang terikat satu sama lain sehingga menyerupai suatu batang yang kaku.

Karakteristik protein ini, memiliki daya larut yang rendah, kekuatan

mekanisme yang tinggi dan tahan terhadap enzim pencernaan. Contoh

protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh seperti elastik,

keratin, kolagen dan miosin.

3. Protein konjugasi

Protein ini merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan non

asam amino. Contohnya adalah glikoprotein, kromoprotein, lesitoprotein,

lipoprotein dan nukleoprotein.

2.4.4 Protein Berdasarkan Fungsi Biologisnya

Menurut Sari (2011), protein berdasarkan fungsi biologisnya, yaitu:

1. Protein enzim

Protein enzim berfungsi sebagai biokatalisator dan biasanya berbentuk

globular. Kerja dari protein enzim ini spesifik karena hanya bekerja pada

substrat tertentu. Contoh yang termasuk ke dalam golongan ini adalah

a. Pepsin berfungsi sebagai katalisator pemutusan ikan peptida

b. Peroksidase berfungsi sebagai katalisator penguraian hidrogen

peroksida

c. Polinukleotidase befungsi sebagai katalisator hidrolisa polinukleotida

2. Protein hormon

Protein hormon dihasilkan oleh kelenjar endokrin fungsinya untuk

membantu mengatur aktivitas metabolisme di dalam tubuh.

3. Protein cadangan

Protein cadangan merupakan protein yang disimpan untuk proses

metabolisme

4. Protein pelindung

Protein pelindung terdapat di dalam darah berfungsi untuk melindungi

organisme dari serangan zat asing yang masuk ke dalam tubuh.

5. Protein kontraktil


Protein kontraktil berfungsi untuk memberi kemampuan pada sel untuk

mengubah bentuk. Protein ini berperan dalam proses gerak. Contohnya

adalah aktin dan miosin.

6. Protein pengangkut

Protein pengangkut berfungsi untuk membawa ion atau molekul tertentu

dari suatu organ ke organ lain melalui aliran darah. Contohnya adalah:

a. Hemoglobin berfungsi untuk mengangkut oksigen

b. Lipo protein berfungsi untuk mengangkut lipid

7. Protein struktural

Protein struktural berfungsi untuk membentuk struktur sel jaringan serta

memberi kekuatan pada jaringan. Contohnya adalah keratin, elastin dan

fibrin.

2.5 Asam Amino

Asam amino tersusun dari gugus asam karboksilat (COOH) dan gugus

amino (NH2). Dimana posisi NH2 terletak pada posisi α dari asam karboksilat

(Rediatning, 1987). Asam amino yang terdapat dalam protein merupakan asam

amino α, dimana gugus amino (NH2) dan gugus asam karboksilat (COOH) terikat

pada suatu atom karbon α. Sehingga atom karbon α menjadi pusat kiral dan

memiliki aktivitas optik (Gly, 2015).Struktur umum asam amino dapat dilihat

pada Gambar 2.5

Gambar 2.5 Struktur Umum Asam Amino

[sumber: http://repository.usu.ac.id. Diakses pada 17 Februari 2017 pukul 20:38]

Asam amino secara umum larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut

organik seperti aseton, eter, maupun kloroform (Poejiadi. A, 1994). Klasifikasi

http://repository.usu.ac.id/


Asam amino berdasarkan proses pembentukannya terbagi menjadi 2 yaitu asam

amino essensial dan asam amino non essensial. Asam amino essensial adalah

asam amino yang tidak dapat diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga perlu asupan

dari luar misalnya dari makanan. Asam amino non essensial merupakan asam

amino yang dapat dibuat dalam tubuh (Sitompul, 1997).

Tabel 2.2 Daftar Asam Amino Essensial

Asam amino essensial Struktur

Histidin (His)

Isoleusin (Ile)

Leusin (Leu)

Lisin (Lys)

Metionin (Met)

Fenilalanin (Phe)

Threonin (Thr)


Triptofan (Trp)

Valin (Val)

[sumber: http://www.biologimediacentre.com dan http://www.duhs.edu.pk]

Tabel 2.3 Daftar Asam Amino Non Essensial

Asam amino non essensial Struktur

Alanin

Arginin

Asparagin

Asam aspartat

Sistein

Asam glutamat

Glutamin

Glisin

Prolin

http://www.duhs.edu.pk/


Serin

Tirosin

[sumber: http://www.biologimediacentre.com dan http://www.duhs.edu.pk]

2.6 Spektrofotometer Ultraviolet dan Visibel

2.6.1 Teori Spektrofotometri

Spektrofotometri merupakan suatu metode pelewatan cahaya pada panjang

gelombang tertentu yang melewati suatu sampel. Cahaya yang dilewatkan

terhadap sampel sebagian ada yang diserap dan sebagian diteruskan ke fotometer.

Fotometer akan mengukur intensitas cahaya dan dikonversikan menjadi satuan

serapan (absorbansi), yang kemudian digunakan untuk mengukur konsentrasi

sampel dengan persamaan Lambert-Beer (Praira, 2008).

logI

I l

Keterangan :

A = serapan cahaya (absorbansi)

T = Transmitan

I = intensitas cahaya yang diteruskan oleh sampel

T I

I

I = intensitas cahaya tanpa absorpsi

C = konsentrasi

logT = koefisien absorpsi molekul

l = ketebalan lapisan larutan sampel

Spektrofotometri UV-Vis merupakan pengukuran panjang gelombang dan

intensitas sinar ultraviolet dan cahaya tampak yang diabsorpsi oleh sampel.

Kegunaan spektrofotometri UV-Vis adalah untuk mengukur konsentrasi analit

dalam suatu larutan dengan mengukur absorbansi pada panjang gelombang

http://www.duhs.edu.pk/


tertentu dengan menggunakan hukum Lambert-Beer. Kelemahan spektrum ini

adalah hanya sedikit informasi tentang struktur yang dapat diperoleh. Sinar UV

memiliki panjang gelombang antara 200-400 nm, sedangkan sinar tampak

memiliki panjang gelombang antara 400-800 nm (Relani, 2016).

2.6.2 Sampel Spektrofotometri UV-Vis

Sampel yang digunakan dalam analisa menggunakan spektrofotometer

UV-Vis adalah sampel yang memiliki gugus kromofor dan ausokrom. Gugus

kromofor adalah gugus atau atom dari suatu senyawa yang mampu menyerap

sinar UV-Vis.

Tabel 2.4 Gugus Kromofor

Kromofor Senyawa λmax (nm)

C-I 259

C-Br 208

C-Cl 173

C=C=O Et2=C=C=O 375

227

N=O Me3NO2 276

N=O Me3NO 665

300

C=N (NH2)2C=NH 265

C=O Amida 205

C=O Ester 210

C=O Karboksilat 210

C=O Asam karboksilat 200

C=O Aldehid / keton 270

189

166

C-S R-S-H 195

C-N Amino 190-200


C-O R-O-R’ 180

C-O R-O-R 180

C=C R- R’ 223

196

178

C=C=C C3H4 227

170

C=C C2H4 174

103

C-C C2H6 135

C-H CH4 122

[Sumber: Gandjar dan Rohman ,2007]

2.6.3 Komponen Spektrofotometri UV-Vis

Gambar 2.6 Komponen Spektrofotometri UV-Vis

[Sumber : http://www.uni-salzburg.at/fileadmin/oracle_file_imports/359201.PDF]

Berikut adalah fungsi dari masing-masing komponen spektrofotometri

UV-Vis menurut Mustikaningrum (2015) :

http://www.uni-salzburg.at/fileadmin/oracle_file_imports/359201.PDF


1. Sumber cahaya untuk UV digunakan lampu deuterium (D2O). Sedangkan

sumber cahaya sinar tampak digunakan lampu tungsten xenon (Auc).

2. Monokromator digunakan untuk mengubah cahaya polikromatik menjadi

monokromatik.

3. Sample cell digunakan untuk meletakkan sampel atau disebut juga sebagai

kuvet

4. Detektor digunakan untuk mendeteksi respon cahaya yang diterima pada

berbagai panjang gelombang. Detektor dihubungkan dengan sistem

pencatat

5. Readout system merupakan suatu sistem baca yang menangkap besarnya

isyarat listrik yang berasal dari detektor.

2.6.4 Analisa Kualitatif

Perangkat spektrofotometri UV-Vis perlu dikombinasikan dengan

perangkat lainnya seperti spektroskopi inframerah, spektroskopi massa dan

resonansi magnet inti supaya dapat mengidentifikasi secara kualitatif suatu

senyawa obat atau metabolitnya. Data yang diperoleh dari spektrofotometri UV-

Vis dibandingkan dengan data yang sudah dipublikasikan. Data yang diperoleh

dari spektrofotometri UV-Vis meliputi panjang gelombang, intensitas, efek

pelarut dan pH (Gandjar dan Rohman, 2007).

2.6.5 Analisa Kuantitatif

Menurut Gandjar dan Rohman (2007), analisa kuantitatif dibagi menjadi

tiga berdasarkan jumlah zat yang dianalisi :

1. Analisa zat tunggal

Suatu zat tunggal, dibuat berbagai seri konsentrasi kemudian diukur pada

panjang gelombang, suhu, kondisi pelarut yang sama. Masing-masing

absorbansi yang diperoleh dari seri konsentrasi diplotkan terhadap

konsentrasinya hingga diperoleh garis yang linier.

2. Analisa campuran dua zat


Pengukuran dua zat dilakukan pada masing-masing panjang gelombang.

Sehingga diperoleh dua persamaan dari masing-masing absorbansi yang

diplotkan terhadap konsentrasi pada dua panjang gelombang tersebut.

Masing-masing konsentrasi dua zat tersebut dapat dihitung dari pesamaan

yang diperoleh.

3. Analisa campuran tiga zat atu lebih

BAB 3

METODE PENELITIAN

3.1 Lokasi dan Waktu Penelitian

Penelitian dimulai pada bulan Januari-Juni 2017 di Laboratorium Kimia

Obat Program Studi Farmasi Fakultas Kedokteran dan Ilmu Kesehatan

Universitas Islam Negeri Syarif Hidayatullah Jakarta.

3.2 Alat dan Bahan Alat

3.2.1 Alat

Alat yang digunakan dalam penelitian ini adalah sikat, talirafia, kantong

plastik, handscone, masker, nampan, cu tter, baskom, lemari pendingin [General

Gensui], erlenmeyer [Pyrex], corong butchner [Iwaki], vacuum filtration [Ulvac

DTC-21], alumunium foil [Klinpak], pH indikator [Nesco/Merck], batang

pengaduk, gelas piala, gelas ukur [Herma], termometer, stopwatch, vortex, pipet

tetes, penanggas air [Eyela Digital SB-1000], hot plate [Cimare], oven

[Memmert], timbangan analitik [Kren], magnetik stirrer, spatula, labu ukur

[Pyrex], kertas saring, tabung reaksi [Pyrex], cawan, desikator [Vacumfest],


lemari asam [Ogawa Seiki], cawan pengabu, Spektrofotometer UV-Vis [Hitachi

U-2910], tanur [Thermolyne], gunting, homogenizer, penggaris, cetakan gelatin,

sentrifuge [Hettich-EBA 20 Zentrifugen], brookfield digital viscometer, spindle

No. 1, kertas perkamen, kuvet, kerras saring [Whatman No. 1], tissue, tabung

sentrifugasi, Beckman Amino Acid Analyzer Model 119 CL. Textur analyzer

[Stable Micro System], Kulkas [Liebheer] dan gelas beaker [Duran].

3.2.2 Bahan

Bahan yang digunakan dalam penelitian ini adalah kulit kambing

peranakan etawa umur 1- 1,5 tahun, aquadest, asam asetat [Emsure] 6, 9, dan 12%

, Na2S [VWR Chemical Prolabo] dan Ca(OH)2 [Merck], 6 N NaOH, 6 N HCl [J.T.

Baker], minyak kacang kedelai [Sigma], larutan SDS 0.1 % [Merck], buffer

asetat/ sitrat [Merck], 0.3 M NaCl, 7% (w/v) kloramin T [Aldrich], p-

dimetilaminobenzaldehid [Merck], asam perklorat 60% (v/v) [Merck],

merkaptoetanol 0.1% [Merck], dan kalium hidroksida [Merck].

3.3 Tahapan Penelitian

3.3.1 Penyiapan Sumber Bahan Baku Gelatin

Sumber bahan baku gelatin yang digunakan yaitu kulit kambing peranakan

etawa umur 1,5 tahun yang diperoleh dari tempat penjualan kambing di Jalan

Masjid Al Ahyar. Bahan baku yang telah diperoleh kemudian dicuci dengan

bersih menggunakan sabun dan dibilas dengan air mengalir selama 30 menit.

Setelah itu, dipotong menjadi empat bagian kemudian dikemas dalam kantong

plastik putih dan dimasukkan ke dalam freezer.

3.3.2 Proses Pembuangan Bulu

Proses pembuangan bulu secara kimia dilakukan dengan cara kulit

kambing peranakan etawa 400 gram direndam dalam larutan natrium sulfida

(Na2S) dan kalsium hidroksida (Ca(OH)2 ) selama ± 1 jam atau sampai bulu

terlepas semua. Kulit kambing tanpa bulu dipotong kecil-kecil.. Kulit dicuci

dengan air mengalir selama 24 jam hingga pH 6-7 (Triatmojo dkk, 2011).


3.3.3 Proses Hidrolisis Gelatin

Proses hidrolisis gelatin dilakukan dengan cara kulit tanpa bulu yang

sudah dinetralkan sebanyak 200 gram dimasukkan ke dalam erlenmeyer yang

berisi larutan asam asetat dengan konsentrasi 6, 9 dan 12%. Kulit dihidrolisis

selama 48 jam pada refrigerator suhu 50C. setelah proses hidrolisis selesai kulit

ditimbang dan dicuci dengan air mengalir hingga pH 6-7 (Ockerman dan Hansen,

2000).

3.3.4 Proses Ekstraksi Gelatin

Kulit yang sudah dinetralkan dari proses hidrolisis dimasukkan ke dalam

erlenmeyer yang berisi aquadest hingga seluruh permukaan kulit terendam.

Setelah itu ditutup menggunakan alumunium foil dan dimasukkan ke dalam water

bath untuk dilakukan ekstraksi. Ekstraksi berlangsung selama 9 jam pada suhu 60-

70OC. Gelatin yang sudah diekstraksi difiltrasi menggunakan vacuum filtration.

Filtrat yang dihasilkan dituang ke dalam gelas beaker dengan volume yang sama

dan dimasukkan ke dalam refrigerator 50C selama 48 jam sampai membentuk gel.

Gel yang sudah terbentuk dipindahkan ke loyang dan dikeringkan di dalam oven

pada suhu 600C hingga membentuk lapisan film gelatin padat. Gelatin padat

kemudian digunting menjadi beberapa bagian kemudian ditimbang untuk

menentukan nilai rendemen. Gelatin yang dihasilkan disimpan di dalam desikator

untuk kemudian dilakukan karakterisasi sifat fisikokimia gelatin (Ockerman dan

Hansen, 2000).

3.3.5 Nilai Rendemen

Nilai rendemen gelatin dapat dihitung menggunakan persamaan (Giménez

et al., 2005).

Rendemen( ) berat akhir produk (gram) ( )

berat a al bahan baku (gram) (B)


3.4.1 Kekuatan Gel


Kekuatan gel ditentukan dengan menggunakan tekstur analyzer. Larutan

gelatin dibuat dengan konsentrasi 6,67 %. Larutan diaduk dan didiamkan selama 1

jam, tujuannya supaya gelatin mengembang terlebih dahulu karena adanya

penyerapan air oleh gelatin. Botol bloom kemudian diletakkan di water bath suhu

65oC selama 25 menit, sambil sesekali diaduk untuk melarutkan gelatin. Botol

bloom diangkat dari water bath dan didinginkan pada suhu kamar selama 15 menit

dan kemudian ditempatkan di cold-water bath pada suhu 10 ± 0.1oC selama 16-18

jam (Shyni et al., 2013).

3.4.2 Kadar air

Cawan porselen beserta tutup dikeringkan dalam oven pada suhu 105°C

selama 30 menit, kemudian didingankan dalam desikator dan ditimbang. Gelatin ±

1 gram dimasukkan ke dalam cawan, dioven pada suhu 105 ± 2°C hingga berat

konstan (FI IV, 1995).

Kadar air dapat dihitung dengan rumus:

Kadar air ( ) W W

Bobot sampel

Keterangan

W1: berat (sampel + cawan) sebelum dikeringkan

W2: berat (sampel + cawan) sesudah dikeringkan

3.4.3 Kadar Abu

Cawan kosong dioven pada suhu 105°C selama 30 menit. Gelatin

sebanyak 1 gram dimasukkan ke dalam cawan. Parafin 1.5 gram ditambahkan ke

dalam cawan untuk menghindari kehilangan zat akibat pengembangan. Cawan

kemudian dipijarkan dalam tanur pada suhu 550°C selama ± 3 jam sampai

berubah warna menjadi abu-abu, kemudian ditimbang (FI IV, 1995).

Kadar abu dapat dihitung dengan rumus:


Kadar abu( ) berat abu

berat sampel

3.4.4 Kadar Lemak

Gelatin ditimbang sebanyak 1 gram yang dibungkus dengan kertas saring

whatman diekstraksi dalam sokhlet dengan pelarut N-heksan. Ektraksi dilakukan

selama 16 jam. Lemak yang terekstraksi dipanaskan di water bath suhu 98 ± 5°C

untuk menghilangkan N-heksan. Kemudian diletakkan di desikator dan ditimbang

(AOAC, 2005).

Kadar lemak dapat dihitung menggunakan rumus:

3.4.5 Kadar Nitrogen

Kadar nitrogen dilakukan dengan cara gelatin ditimbang sebanyak 5 gram,

ditambahkan katalisator yaitu campuran CuSO4 dan K2SO4 dengan perbandingan

1:9 dan 15 ml H2SO4 pekat. Blanko dibuat berisi campuran diatas tanpa gelatin.

Setelah itu dimasukan ke dalam alat FOSS pada suhu ± 410°C untuk di destruksi

selama 1 jam hingga larutan berubah warna menjadi jernih. Hasil destruksi

kemudian didinginkan dan ditambahkan 60 ml aquadest secara perlahan.

Selanjutnya ditambahkan indikator campuran bromocresol green dan methyl red,

25 ml asam borat 4 dan NaOH 40 . Kemudian didestilasi dan dititrasi dengan

HCl 0.2 N hingga berubah warna (AOAC, 2000).

Kadar protein dapat dihitung menggunakan rumus:

N r Nitrogen N H l

mg sampel

3.4.6 pH

Kadar lemak berat lemak

berat sampel


Larutan gelatin dibuat dengan konsentrasi 1.5 (b/v), menggunakan

aquadest. Kemudian larutan didiamkan selama 1-3 jam. Larutan dipanaskan pada

suhu 65°C dan dihomogenkan menggunakan magnetic stirrer. pH gelatin diukur

menggunakan pH meter (Alfaro et al., 2013).

3.4.7 Sifat Busa

Larutan gelatin konsentrasi 1% (b/v) dipanaskan pada suhu 600C.

kemudian didinginkan hingga suhu 300C. larutan dihomogenisasi pada suhu ruang

(~25°C) menggunakan homogenizer dengan kecepatan 10.000 rpm selama 5

menit. Larutan yang sudah dihomogenisasi dimasukkan ke dalam gelas ukur dan

diamati pada waktu 0, 10, 30 dan 60 menit (Jellouli et al., 2011)

Tinggi busa (TB) dan stabilitas busanya (SB), dihitung menggunakan rumus:

Stabilitas busa Vt

V

Tinggi busa V

Va

Keterangan

Va: volume awal sebelum dihomogenisasi (ml)

Vt: volume setelah didiamkan pada suhu ruang pada menit ke 10, 30 dan 60 (ml)

V : volume setelah dihomogenisasi (ml)

3.4.8 Sifat Emulsifikasi

Sifat emulsifikasi diukur untuk menentukan indeks aktivitas emulsi (IAE)

dan indeks stabilitas emulsi (ISE). Cara menentukannya dengan menambahkan

minyak kedelai sebanyak 2 ml kedalam larutan gelatin 1% sebanyak 6 ml.

Kemudian dihomogenisasi menggunakan homogenizer dengan kecepatan 20.000

rpm selama 1 menit. Emulsi yang terbentuk diambil sebanyak 50 µl pada menit ke


0 dan 10. Setelah itu, dicampur dengan SDS 0,1% sebanyak 5 ml dan di vortex

selama 10 detik supaya homogen. Kemudian diukur menggunakan

spektrofotometer pada panjang gelombang 500 nm (Balti et al.,2011).

IAE dan ISE dapat dihitung menggunakan rumus:

Indeks emulsi (m g) ( . F)

L

Indeks stabilitas emulsi(menit)

t

Keterangan

A : absorbansi (500 nm)

DF : faktor pengenceran (100)

L : panjang kuvet (cm)

Ø : fraksi minyak (ml)

C : konsentrasi protein pada fase air (g/cm3)

A0 : absorbansi (A500) pada waktu ke-0 menit

A10 : absorbansi (A500) pada waktu ke-10 menit

t : 10 menit

3.4.9 Komposisi Asam Amino

Gelatin ditimbang sebanyak 20-25 mg, dimasukkan ke dalam tabung

hidrolisis yang sudah berisi 10 ml 6N HCl dan 0.1 % merkaptoetanol. Tabung

ditutup dan dimasukkan ke dalam oven pada suhu 110oC selama 24 jam. Tabung

didinginkan pada suhu kamar dan larutan disaring menggunakan kertas saring

whatman no. 1. Filtrat yang dihasilkan digenapkan volumenya hingga 25 ml di

dalam labu ukur. Filtrat diambil 5 ml dimasukkan ke dalam gelas beaker dan

disimpan dalam desikator. Residu yang dihasilkan dilarutkan dengan buffer sitrat


pH 2.2 dan disimpan ke dalam refrigerator suhu 4oC. Komposisi asam amino

dianalisis menggunakan alat Beckman Asam Amino Analyzer Model 119 C

(Mostafa, 2015).

3.4.10 Kejernihan

Larutan gelatin dibuat pada konsentrasi 6,67% (b/v) dan dipanaskan

menggunakan penanggas air pada suhu 60oC selama 1 jam. Kemudian diukur

transmittan (%T) menggunakan spektorofotometer pada panjang gelombang 620

nm (Shyni et al., 2013).

3.4.11 Analisis Statistik

Karakteristik sifat fisikokimia yang telah diuji meliputi nilai rendemen,

kadar air, kadar abu, kadar nitrogen, kadar lemak, pH, sifat busa, sifat

emulsifikasi, susunan asam amino dan kekuatan gel gelatin dilakukan analisis

dengan SPSS.

BAB 4

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1 Pembuatan Gelatin

Sampel yang digunakan pada penelitian ini adalah kulit kambing

peranakan etawa. Kulit kambing ini memiliki beberapa keunggulan yaitu

harganya terjangkau, sumber bahan baku gelatin yang halal dan gelatin yang

dihasilkan memiliki karakteristik yang baik.

Proses pembuatan gelatin kulit kambing peranakan etawa dilakukan

dengan cara kulit dibersihkan dari kotoran seperti darah, lemak dan sisa-sisa

daging yang masih menempel. Kulit yang sudah dibersihkan, dibuang bulunya

menggunakan campuran larutan natrium sulfida (Na2S) dan kalsium hidroksida

(Ca(OH)2). Kulit yang sudah dibersihkan bulunya, dinetralkan menggunakan air

mengalir. Setelah netral, kulit dipotong kecil-kecil untuk meningkatkan luas

permukaan sehingga pada saat hidrolisis dapat berlangsung lebih cepat dan

sempurna (Junianto et al, 2006).


Kulit yang sudah dipotong kecil-kecil, dihidrolisis menggunakan larutan

asam asetat 6, 9 dan 12% selama 48 jam dan didiamkan di kulkas 5°C. Asam

asetat dipilih dalam penelitian dikarenakan ramah lingkungan, tidak toksik, tidak

korosif, tidak menyebabkan iritasi dan dapat diterima sebagai bahan tambahan

pada makanan (Rowe et al., 2009). Selain itu, Asam asetat digunakan karena

biaya lebih murah dan memerlukan waktu yang relatif singkat untuk

menghidrolisis serat kolagen. Selain itu, penggunaan asam asetat dapat

menghasilkan gelatin dengan bau yang tidak menyengat dan warna tidak gelap

(Agustin dan Sompie, 2015).

Hidrolisis menggunakan asam akan terjadi interaksi ion H+

dari larutan

asam yang akan memutus ikatan triple heliks dari kolagen menjadi single heliks

yang siap untuk diekstraksi (Triatmojo dkk, 2011). Kulit yang sudah dihidrolisis,

dinetralkan hingga pH 6-7, karena umumnya pH tersebut merupakan titik

isoelektrik dari komponen protein non kolagen pada kulit sehingga mudah

terkoagulasi dan dihilangkan (Martianingsih, 2009).

Kulit yang sudah netral kemudian dieksraksi. Ekstraksi tujuannya adalah

untuk mengonversi kolagen menjadi gelatin dengan proses pemanasan (Viro,

1992). Proses pemanasan dilakukan dalam sistem penanggas air pada suhu 60-

70°C selama 9 jam. Pemanasan dilakukan pada suhu 60-70°C dikarenakan gelatin

larut pada suhu tersebut. Selain itu, proses pemanasan ini akan memecah lebih

lanjut serat fibril kolagen sehingga akan membentuk rantai tunggal yang panjang

sehingga gelatin yang dihasilkan lebih banyak (Junianto, 2006).

Gelatin yang sudah diekstraksi, kemudian difiltrasi hingga diperoleh filtrat

yang jernih (Marzuki et al., 2011). Filtrat yang dihasilkan dicampur menjadi satu

supaya homogen untuk dipekatkan di dalam oven suhu 70oC selama 2 jam.

Setelah itu, didinginkan ke dalam refrigerator suhu 5oC sampai membentuk gel.

Gel yang sudah terbentuk dituang ke dalam loyang dan dioven pada suhu 60oC

hingga membentuk lapisan film dengan konsistensi rapuh yang disebut dengan

gelatin padat (Triatmojo dkk, 2011). Lapisan gelatin padat ditimbang untuk

menentukan nilai rendemen. Gelatin yang sudah diperoleh dimasukkan ke dalam


plastik klip dan disimpan di dalam desikator untuk dilakukan evaluasi

karakteristik sifat fisika kimia sesuai standar SNI dan GMIA.

4.2 Rendemen

Rendemen merupakan salah satu parameter yang penting dalam

pembuatan gelatin. Nilai rendemen merupakan indikator untuk mengetahui

efisiensi terhadap metode yang diterapkan dalam penelitian. Semakin tinggi nilai

rendemen maka perlakuan yang diterapkan pada penelitian tersebut semakin

efisien (Triatmojo dkk, 2011). Hasil nilai rendemen gelatin kulit kambing PE,

dijabarkan pada Tabel 4.1.

Tabel 4.1 Nilai Rendemen Gelatin Kulit Kambing PE Konsentrasi 6%, 9% dan

12%

Gelatin Kambing PE Rendemen (%)

6% 3,19 ± 0,91

9% 3,07 ± 0,79

12% 4,13 ± 2,1

Keterangan : - Nilai rata-rata ± standar deviasi

Hasil analisis statistik ANOVA-LSD, variasi konsentrasi asam asetat

terhadap nilai rendemen gelatin kulit kambing PE memperlihatkan bahwa

(P>0,05), ini menyatakan bahwa variasi konsentrasi asam asetat terhadap nilai

rendemen gelatin tidak berbeda secara nyata.

Nilai rendemen pada konsentrsi 6%, 9% dan 12% tidak berbeda secara

nyata. Hal ini dikarenakan pengaruh ion H+

dari masing-masing konsentrsi kurang

lebih memiliki kekuatan yang sama untuk menghidrolisis serat kolgen dari rantai

triple heliks menjadi rantai single heliks.

Nilai rendemen dari masing-masing konsentrasi masih rendah. Rendahnya

nilai rendemen ini karena larutan asam asetat belum mampu menghidrolisis dan

memecah struktur ikatan peptida pada protein kulit. Ketidakmampuan larutan

asam asetat untuk meningkatkan rendemen dalam proses produksi dapat

disebabkan oleh masih rendahnya konsentrasi asam asetat yang digunakan.


Sehingga, perlu ditingkatkan konsentrasinya karena sangat besar pengaruhnya

dalam meningkatkan nilai rendemen (Said, 2014).


4.3.1 Organoleptik

Organoleptik mempunyai peranan penting dalam penerapan mutu.

Organoleptik berhubungan langsung dengan selera konsumen (Agustin dan

Sompie, 2015). Organoleptik gelatin kulit kambing peranakan etawa konsentrasi

6%, 9% dan 12% memiliki warna sedikit kekuningan, bau sedikit amis dan

transparan (Gambar 4.1). Hasil yang diperoleh pada penelitian ini dari segi warna

sudah sesuai dengan persyaratan SNI (1995) yakni produk yang dihasilkan

sebaiknya tidak berwarna sampai kuning pucat, namun dari segi bau gelatin kulit

kambing PE tidak memenuhi persyaratan karena bau yang dihasilkan sedikit amis.

Bau sedikit amis akan mengurangi minat konsumen terhadap produk gelatin

.


Persyaratan (SNI, 1995) Gelatin tidak berwarna sampai kuning

pucat dan memiliki bau yang normal

(dapat diterima konsumen)

Gambar 4.1 Lembaran Gelatin Kering

4.3.2 Kekuatan Gel

Kekuatan gel merupakan salah satu sifat fisika gelatin yang penting,

karena kekuatan gel menunjukkan kemampuan gelatin dalam pembentukan gel

(Yenti, 2015). Kekuatan gel yang dihasilkan oleh gelatin kulit kambing PE akan

dijabarkan pada Tabel 4.2.

Tabel 4.2 Nilai Kekuatan Gel Gelatin Kulit Kambing PE konsentrasi 6%, 9% dan

12%

Kekuatan Gel ( gram bloom)

Gelatin Kambing PE 6% 241,5 ± 0,70

9% 155,95 ± 1,90

12% 287,45 ± 1,76

Persyaratan (GMIA,2012) 50-300


Hasil pengujian kekuatan gel gelatin kulit kambing PE konsentrasi 6%,

9% dan 12% sesuai dengan standar GMIA (2012) yaitu 50-300 bloom. Nilai

kekuatan gel rata-rata tertinggi terdapat pada gelatin konsentrasi 12% yaitu 287,45

bloom dan nilai kekuatan gelatin terendah terdapat pada gelatin konsentrasi 9%

yaitu 155,95 bloom. Rendahnya kekuatan gel yang dihasilkan dimungkinkan

karena proses konversi kolagen menjadi gelatin belum berlangsung dengan baik

(Yenti, 2015). Kekuatan gel dipengaruhi oleh pH. Hasil penelitian menunjukkan

bahwa nilai pH gelatin pada konsentrasi 9% juga rendah dibandingkan dengan

konsentrasi yang lain yaitu 5,01. Rendahnya nilai pH ini dapat menggangu ikatan

antara gugus hidrogen dari asam amino gelatin dengan gugus hidroksil. Sehingga,

ikatannya menjadi lemah dan nilai kekuatan yang dihasilkan menjadi rendah

(Setiawati, 2009).


Aplikasi gelatin sesuai dengan kekuatan gel yang dihasilkan. Gelatin

konsentrasi 6% dengan kekuatan gel sebesar 241,5 bloom diaplikasikan untuk

produk makanan gummy bears, marsmallows, circus peanut, bakery fillings dan

produk farmasi untuk pembuatan hard capsule. Gelatin konsentrasi 9% dengan

kekuatan gel sebesar 155,95 bloom diaplikasikan untuk produk makanan dairy

product, gellatin dessert dan produk farmasi untuk pembuatan soft capsule.

Gelatin konsentrasi 12% dengan kekuatan gel sebesar 287,45 bloom diaplikasikan

untuk produk farmasi yaitu pembuatan hard capsule (GMIA,2012).

Hasil analisis statistik ANOVA-LSD, kekuatan gel gelatin kulit kambing

PE konsentrasi 6%, 9% dan 12% memperlihatkan bahwa (P<0,05), ini

menyatakan bahwa kekuatan gel gelatin gelatin kambing PE konsentrasi 6%, 9%

dan 12% berbeda secara nyata.

4.3.3 Kadar Air

Kadar air merupakan salah satu parameter penting yang harus diperhatikan

karena erat kaitannya dengan umur simpan gelatin, sehingga dapat mempengaruhi

mutu dan kualitas gelatin yang dihasilkan (Ulfah, 2011). Pengujian kadar air

bertujuan untuk mengetahui kandungan air yang terdapat dalam gelatin. Adanya

air yang terkandung di dalam gelatin akan mempengaruhi aktivitas enzim,

mikroba, kimia serta reaksi-reaksi non enzimatis, sehingga menimbulkan

perubahan pada sifat organoleptik, tekstur, citarasa dan nilai gizi (Astawan, 2003).

Hasil pengukuran diperoleh nilai kadar air gelatin dijabarkan pada Tabel 4.3.

Tabel 4.3 Nilai Kadar Air Gelatin Kulit Kambing PE Konsentrasi 6%, 9% dan

12%

Kadar air (%)


9% 9,31 ± 0,69

12% 8,70 ± 0,42

Persyaratan (SNI, 1995) Maksimum 16%



Hasil analisis statistik ANOVA-LSD kadar air gelatin kulit kambing PE

konsentrasi 6%, 9% dan 12% memperlihatkan bahwa (P>0,05), ini menyatakan

bahwa kadar air gelatin konsentrasi 6%, 9% dan 12% tidak berbeda secara nyata.

Kadar air gelatin kulit kambing PE 6%, 9 % dan 12% telah memenuhi persyaratan

Standar Nasional Indonesia (SNI) (1995), yaitu maksimum 16%.

4.3.4 Kadar Abu

Abu merupakan zat anorganik yang tidak ikut terbakar dalam proses

pembakaran zat organik. Zat tersebut adalah besi, kalsium, kalium, magnesium,

mangan dan natrium. Kadar abu merupakan parameter penting untuk

menunjukkan kemurnian suatu bahan. Nilai kadar abu suatu bahan menunjukkan

besarnya jumlah mineral yang terkandung di dalam bahan tersebut (Yenti, 2016).

Tabel 4.4 Nilai Kadar Abu Gelatin Kulit Kambing PE Konsentrasi 6%, 9% dan

12%


Hasil analisis statistik ANOVA-LSD kadar abu gelatin kulit kambing PE

konsentrasi 6%, 9% dan 12% memperlihatkan bahwa (P>0,05), ini menyatakan

bahwa kadar abu gelatin konsentrasi 6%, 9% dan 12% tidak berbeda secara nyata.

Konsentrasi asam asetat tidak berpengaruh terhadap kadar abu yang dihasilkan.

Hal ini disebabkan karena asam asetat yang digunakan untuk merendam kulit

kambing merupakan asam organik dan tidak mengandung mineral sehingga pada

saat diabukan akan ikut terbakar (Ulfah, 2011).

Gelatin yang dihasilkan mengandung mineral, sehingga pada saat

diabukan tidak akan hilang tetapi ikut menjadi abu sehingga akan menyumbang

kadar abu gelatin (Astawan, 2002). Kadar abu gelatin menurut Standar Nasional

Indonesia SNI (1995), maksimum 3,25%. Kadar abu gelatin kulit kambing yang

Kadar abu (%)


9% 1,075 ± 0,007

12% 1,055 ± 0,049

Persyaratan (SNI, 1995) Maksimum 3,25%


dihasilkan pada penelitian ini berkisar antara 1,055-1,080% sehingga masih

memenuhi persayaratan SNI.

4.3.5 Kadar Lemak

Kadar lemak merupakan parameter penting terhadap mutu gelatin selama

penyimpanan. Gelatin yang bermutu tinggi memiliki kandungan lemak yang

rendah bahkan diharapkan tidak mengandung lemak.

Tabel 4.5 Nilai Kadar Lemak Gelatin Kulit Kambing PE Konsentrasi 6%, 9% dan

12%

Kadar lemak (%)


9% 1,055 ± 0,06

12% 1,635 ± 0,023

Persyaratan (De Man, 1997) 5%


Hasil analisis statistik ANOVA-LSD kadar lemak gelatin kulit kambing

PE konsentrasi 6%, 9% dan 12% memperlihatkan bahwa (P>0,05), ini

menyatakan bahwa kadar lemak gelatin konsentrasi 6%, 9% dan 12% tidak

berbeda secara nyata. Kadar lemak gelatin kulit kambing PE masih berada dalam

batas yang ditentukan yaitu 5% (De Man, 1997). Kandungan lemak yang terdapat

pada gelatin kulit kambing PE cukup tinggi bila dibandingkan dengan penelitian

sebelumnya oleh Triatmojo dkk, (2011) terhadap kulit kambing yang diproduksi

melalui proses asam yaitu sebesar 0,24%.

Hasil pengukuran kadar lemak yang cukup tinggi ini sangat bergantung

pada perlakuan selama proses pembuatan gelatin, baik pada tahap pembersihan

kulit hingga pada tahap penyaringan filtrat hasil ekstraksi, dimana setiap

perlakuan dalam pembuatan gelatin yang kurang baik akan menghasilkan kadar

lemak yang tinggi (Yenti, 2015). Adanya kandungan lemak yang cukup tinggi

pada gelatin kulit kambing PE ini akan mempengaruhi kualitas gelatin selama


penyimpanan karena akan menyebabkan terjadinya proses oksidasi sehingga

menimbulkan bau dan rasa tengik.

4.3.6 Kadar Nitrogen

Kadar nitrogen gelatin menunjukkan seberapa besar kandungan nitrogen

dalam suatu gelatin. kadar nitrogen dianalisa dengan metode kjeldahl. Hasil kadar

nitrogen pada CH3COOH 6%, 9% dan 12% dijabarkan pada Tabel 4.6.

Tabel 4.6 Nilai Kadar Nitrogen Gelatin Kulit Kambing PE Konsentrasi 6%, 9%

dan 12%

Kadar Nitrogen (%)


9% 23,332 ± 0,46

12% 23,282 ± 0,52

Persyaratan (GMIA,2012) 16,2


Kadar nitrogen gelatin kulit kmbing PE dari masing-masing konsentrasi

ini tinggi karena tidak sesuai dengan standar kadar nitrogen yang ditetapkan yaitu

16,2% (GMIA, 2102). Kadar nitrogen yang tinggi ini dapat disebabkan karena

banyaknya kandungan protein dalam gelatin. Nitrogen dalam protein dipecah

melalui proses destruksi menggunakan H2SO4 pekat. Banyaknya nitrogen yang

dipecah menghasilkan kadar nitrogen yang tinggi.

Hasil analisis statistik ANOVA-LSD kadar nitrogen gelatin kulit kambing

PE konsentrasi 6% terhadap konsentrasi 9% dan 12% memperlihatkan bahwa

(P<0,05) menyatakan bahwa kadar nitrogen gelatin konsentrasi 6% terhadap

konsentrasi 9% dan 12% berbeda secara nyata. Hasil analisis statistik konsentrasi

9% terhadap konsentrasi 12% memperlihatkan bahwa (P>0,05) menyatakan

bahwa kadar nitrogen gelatin konsentrasi 9% terhadap konsentrasi 12% tidak

berbeda secara nyata.

4.3.7 pH


Salah satu sifat kimia gelatin yang penting adalah derajat keasaman (pH),

karena akan mempengaruhi sifat gelatin seperti kekuatan gel (Astawan, 2002).

Nilai pH akan berpengaruh terhadap aplikasi gelatin. Gelatin dengan pH netral

sangat baik untuk produk daging, farmasi, fotografi dan cat. Gelatin dengan pH

rendah akan sangat baik untuk digunakan dalam produk jelly, sirop dan juice

(Astawan dkk, 2002). Hasil pengukuran diperoleh nilai derajat keasaman gelatin

(pH), dijabarkan pada Tabel 4.7.

Tabel 4.7 Nilai derajat keasaman (pH) gelatin kulit kambing PE Konsentrasi 6%,

9% dan 12%

pH


9% 5,01 ± 0,11

12% 5,45 ± 0,04

Persyaratan (GMIA,2012) 3,8-5,5


Nilai pH gelatin yang dihasilkan dipengaruhi oleh proses perendaman

menggunakan variasi konsentrasi asam asetat 6%, 9% dan 12%. Dimana pada saat

perendaman, serabut kolagen kulit kambing mengalami pembengkakan

(swelling). Pada saat swelling, struktur ikatan asam amino pada kolagen

mengalami pembukaan dan asam asetat terperangkap ke dalam ikatan tersebut.

Asam asetat yang terperangkap ini sulit untuk dicuci atau dihilangkan sehingga

mempengaruhi pH akhir gelatin (Agustin dan Sompie, 2015).

Nilai pH sangat tergantung pada proses pencucian setelah proses

perendaman asam. Proses pencucian yang baik akan menyebabkan kandungan

asam yang terperangkap didalam kulit semakin sedikit, sehingga nilai pH akan

semakin mendekati netral (Setiawati, 2009).

Nilai pH gelatin menurut Gelatin Manufactures Institute of America

GMIA (2012) yang melalui proses asam adalah 3,8-5,5. Nilai pH gelatin kulit

kambing PE yang dihasilkan pada penelitian ini berkisar antara 5,01-5,45,

sehingga masih memenuhi persayaratan GMIA. Hasil analisis statistik ANOVA-


LSD nilai pH gelatin kulit kambing PE konsentrasi 6% terhadap konsentrasi 12%

memperlihatkan bahwa (P>0,05), ini menyatakan bahwa nilai pH gelatin

konsentrasi 6%, terhadap konsentrasi 12% tidak berbeda secara nyata. Sedangkan,

nilai pH gelatin kulit kambing PE konsentrasi 9% terhadap konsentrasi 6% dan

12% memperlihatkan bahwa (P<0,05), ini menyatakan bahwa nilai pH gelatin

konsentrasi 9%, terhadap konsentrasi 6% dan 12% berbeda secara nyata.

4.3.8 Sifat Busa

Sifat busa diuji untuk melihat kemampuan gelatin kulit kamping PE

konsentrasi 6%, 9% dan 12% terhadap pembentukan dan stabilitas busa.

Pembentukan busa dapat terjadi karena kekuatan protein dalam mengadsorpsi

diantarmuka. Sedangkan stabilitas busa dipengaruhi oleh besarnya interaksi

protein-protein dalam matriks film yang mengelilingi gelembung udara (Gimenez

et al., 2008).

Tabel 4.8 Sifat Busa Gelatin Kulit Kambing PE Konsentrasi 6%, 9% dan 12%

Sampel Tinggi

busa (%)

Stabilitas busa (%)

0 (menit) 10 (menit) 30 (menit) 60 (menit)

Gelatin kulit

kambing PE

6% 219 ± 1,41 93,6 ± 3,83 90,1 ± 5,44 84,45 ± 10,25

9% 156 ± 2,82 97,4 ± 1,76 97,4 ± 1,76 97,40 ± 1,76

12% 216 ± 11,31 98,1 ± 1,2 97,2 ± 1,13 95,80 ± 3,03


Tinggi busa digunakan untuk melihat kenaikan busa yang dihasilkan

dengan membandingkan busa yang terbentuk dengan volume awal sebelum


terbentuk busa. Stabilitas busa digunakan untuk melihat kestabilan busa yang

sudah terbentuk dengan mengamatinya selama 10, 30, dan 60 menit. Tinggi

dan stabilitas busa yang terbentuk dapat dimanfaatkan untuk pembuatan kapsul,

permen dan marsmallow (Schrieber dan Gareis. 2007).

Tinggi busa gelatin kulit kambing PE konsentrasi 9% lebih rendah

dibandingkan dengan konsentrasi yang lain. Hal ini mungkin dikarenakan pada

saat pembentukan busa tidak optimal dan rendahnya kekuatan protein dalam

mengadsorpsi diantarmuka sehingga, busa yang terbentuk sedikit.

Stabilitas busa gelatin semakin menurun selama waktu pengujian kecuali,

pada konsentrasi 9% stabilitas busa dari menit ke-10 sampai ke-60 tetap stabil

nilainya. Hal ini mungkin dikarenakan stabilnya interaksi protein-protein dalam

matriks film yang mengelilingi gelembung udara sehingga, stabilitas busa yag

dihasilkan tetap stabil selama waktu pengujian

Hasil analisis statistik ANOVA-LSD tinggi busa gelatin kulit kambing PE

konsentrasi 6% terhadap konsentrasi 12% memperlihatkan bahwa (P>0,05)

menyatakan bahwa tinggi busa gelatin konsentrasi 6% terhadap konsentrasi 12%

tidak berbeda secara nyata. Hasil analisis statistik stabilitas busa gelatin kulit

kambing konsentrasi 6%, 9% dan 12% memperlihatkan bahwa (P>0,05)

menyatakan bahwa sifat busa tidak berbeda secara nyata.

4.3.9 Sifat Emulsifikasi

Emulsi merupakan sistem dua fase, yang salah satu cairannya terdispersi

dalam cairan lain dalam bentuk tetesan kecil (globul) yang stabil dengan adanya

emulgator. Dalam sistem emulsi minyak dalam air, gelatin mempunyai

kemampuan sebagai emulgator. Hal ini disebabkan adanya bagian hidrofobik pada

rantai peptida dari gelatin.

Gelatin sebagai emulgator bekerja dengan cara mengelilingi tetesan fase

dalam sebagai suatu lapisan tipis yang diadsorpsi pada permukaan dari tetesan

fase terdispersi. Lapisan tipis yang terbentuk dapat mencegah terjadinya

berkumpulnya kembali globul sehingga kestabilan emulsi tetap terjaga (Marzuki

et al., 2011).


Tabel 4.9 Nilai Indeks Aktivitas Emulsi (IAE) dan Indeks Stabilitas Emulsi (ISE)

Gelatin Kulit Kambing PE Konsentrasi 6%, 9% dan 12%

Sampel IAE (m2/g) ISE (menit)

Gelatin kambing PE 6% 12,29 ± 0,04 13,23 ± 0,01

9% 7,190 ± 0,01 16,70 ± 0,09

12% 16,26 ± 0,04 27,86 ± 0,14


- IAE adalah Indeks aktivitas emulsi

- ISE adalah Indeks stabilitas emulsi

Sifat emulsifikasi gelatin diuji untuk mengetahui indeks aktivitas dan

stabilitas emulsi. Indeks aktivitas emulsi (IAE) mencerminkan kemampuan

protein untuk membantu dalam pembentukan dan stabilitas emulsi pada unit

daerah antarmuka yang stabil per unit berat protein (Gimenez et al., 2008).

Indeks aktivitas emulsi mengalami peningkatan dari konsentrasi 6% ke

konsentrasi 12%, namun mengalami penurunan pada konsentrasi 9%. Hal ini

disebabkan karena perbedaan faktor intrinsik, komposisi asam amino dan

konformasi protein. Selain itu, dikarenakan rendahnya kelarutan protein pada fase

dispersi, sehingga dapat menurunkan efisiensi emulsifikasi (Balti et al., 2011).

Indeks stabilitas emulsi (ISE) terendah terdapat pada gelatin kulit kambing

PE konsentrasi 6%. Hal ini kemungkinan dikarenakan protein tidak cukup besar

untuk menyelimuti seluruh globul minyak sehingga globul lebih bebas bergerak

dan membentuk agregat satu sama lain sehingga emulsi menjadi kurang stabil

(Astawan dkk, 2002).

Hasil analisis statistik ANOVA-LSD, indeks aktivitas emulsi (IAE) dan

indeks stabilitas emulsi (ISE) gelatin kulit kambing PE konsentrasi 6%, 9% dan

12% memperlihatkan bahwa (P < 0,05), ini menyatakan bahwa indeks aktivitas

emulsi (IAE) dan indeks stabilitas emulsi (ISE) gelatin kambing PE konsentrasi

6%, 9% dan 12% berbeda secara nyata.

4.3.10 Komposisi Asam Amino


Hasil pengujian komponen asam amino gelatin kulit kambing peranakan

etawa, dijabarkan pada Tabel 4.10

Tabel 4.10 Komposisi Asam Amino Gelatin Kulit Kambing PE

Parameter Asam Amino (%)

L-Threonin 2,49

L-Histidin 1,41

L-Tirosin 0,78

L-Leusin 3,29

L-Asam aspartat 6,01

L-Lisin HCl 4,54

L-Arginin 7,75

L-Valin 2,52

L-Isoleusin 1,47

L-Fenilalanin 2,57

L-Serin 4,00

L-Prolin 13,70

Glisin 26,48

L-Alanin 10,19

L- Asam glutamat 12,17

Total 100 %

Gelatin kulit kambing PE menunjukkan bahwa nilai asam amino glisin dan

prolin lebih besar dibandingkan dengan asam amino yang lain. Hal ini sesuai

dengan teori Ockerman dan Hansen (2000), yaitu asam amino pada gelatin mirip

dengan kolagen yaitu 2/3 penyusunnya adalah glisin, 1/3 adalah prolin.

Nilai asam amino terendah pada gelatin kulit kambing PE terdapat pada

asam amino tirosin yaitu 0,786968. Hal ini sesuai dengan teori Jaswir (2007),

yaitu gelatin merupakan suatu protein yang tidak lengkap karena tidak

mengandung triptofan serta rendahnya kandungan sistein dan tirosin.

4.3.11 Kejernihan


Kejernihan yang dihasilkan oleh gelatin kulit kambing PE dijabarkan pada

Tabel 4.11

Tabel 4.11 Nilai Kejernihan Gelatin Kulit Kambing PE Konsentrasi 6%, 9% dan

12%

Sampel Transmittan (%)


9% 38,15 ± 0,21

12% 12,05 ± 0,07


Kejernihan itu penting bagi sifat estetika gelatin. Hasil analisis statistik

ANOVA-LSD, nilai kejernihan gelatin kulit kambing PE konsentrasi 6%, 9% dan

12% memperlihatkan bahwa (P<0,05), ini menyatakan bahwa nilai kejernihan

gelatin kambing PE konsentrasi 6%, 9% dan 12% berbeda secara nyata.

Nilai kejernihan gelatin kulit kambing PE konsentrasi 6%, 9% dan 12%

yang dihasilkan rendah. Rendahnya nilai kejernihan gelatin kulit kambing PE

konsentrasi 6%, 9% dan 12% dikarenakan adanya komponen inorganik, protein

dan kontaminasi mukosubkutan yang tidak hilang selama proses ekstraksi.

Nilai transmittan konsentrasi 12% lebih rendah dibandingkan dengan

konsentrasi yang lain, hal ini dikarenakan proses pencucian yang kurang bersih

sehingga kotoran ikut terekstraksi, selain itu karena proses filtrasi yang kurang

sempurna selama proses ekstraksi sehingga menimbulkan kekeruhan pada gelatin

yang dihasilkan (Shyni, 2013).

Tingkat kejernihan yang tinggi dapat diperoleh dengan melakukan proses

filtrasi yang efisien selama ekstraksi gelatin sehingga, larutan bebas dari partikel

yang dapat menyebarkan cahaya dan menyebabkan kekeruhan terhadap larutan

gelatin. Idealnya, kejernihan gelatin harus sama dengan air destilasi, namun hal ini

tidak mungkin dikarenakan berbagai alasan teknis.


BAB 5

KESIMPULAN DAN SARAN

5.1 Kesimpulan

1. Hasil penelitian yang telah dilakukan dapat diambil kesimpulan bahwa

rendemen yang dihasilkan pada hidrolisis menggunakan asam asetat 6%,

9% dan 12% tidak berbeda secara nyata yaitu berturut-turut 3,19 ± 0,91,

3,07 ±0,79 dan 4,13 ±2,1.

2. Variasi konsentrasi asam asetat tidak berpengaruh terhadap nilai rendemen

sehingga, tidak dihasilkan nilai rendemen tertinggi.


3. Karakterisasi sifat fisikokimia yang dihasilkan sudah memenuhi

persyaratan SNI dan GMIA, kecuali nilai kadar nitrogen lebih besar dari

standar GMIA.

4. Analisis statistik sifat fisikokimia gelatin menunjukkan bahwa tidak ada

perbedaan secara nyata pada nilai kadar air, kadar abu, kadar lemak dan

sifat busa.

5. Analisis statistik sifat fisikokimia gelatin menunjukkan bahwa ada

perbedaan secara nyata pada nilai kekuatan gel, sifat emulsifikasi, pH,

kadar nitrogen dan kejernihan.

5.2 Saran

Perlu dilakukan pengujian lanjutan terhadap variasi konsentrasi asam

asetat sebagai larutan penghidrolisis untuk menghasilkan rendemen tertinggi dan

karakterisasi sifat fisikokimia gelatin sesuai standar SNI dan GMIA.

DAFTAR PUSTAKA

Agustin, A.T., dan M. Sompie. 2015. Kajian Gelatin Kulit Ikan Tuna (Thunnus

albacares) yang Diproses Menggunakan Asam Asetat. Pros Sem Nas Masy

Biodiv Indon, 1(5): 1186-1189

Akhmad Sodiq dan Zainal Abidin. 2008. Sukses Penggemukan Domba. Agro

media. Jakarta

Alfaro, A. D. T., G. G. Fonseca, E. Balbinot, A. Machado dan C. Prentice, 2013.

Physical And Chemical Properties Of Wami Tilapia Skin Gelatin. Food

Science and Technology Campinas


Anonim, 2012. Gelatin Handbook. Gelatin Manufacturers Institute of America.

USA

AOAC. 2000. Official methods benzoic acid in nonsolid food and beverages

spectrophotometric method. USA: AOAC internasional

AOAC. 2005. Official Methods of Analysis. Association of Official Analytical

Chemists. Benjamin Franklin Station, Washington.

Astawan, M. Dan Aviana A. (2002). Pengaruh jenis larutan perendam serta

metode pengeringan terhadap sifat fisik, kimia, dan funsional dari kulit

ikan cucut. Proseding Seminar Nasional PATPI. ISBN: 979-95249-6-2,

Malang

Badan Litbang Pertanian. 2011. Kambing Peranakan Etawah Sumberdaya Ternak

Penuh Berkah. Sinartani Agroinovasi. Edisi 19-25 Oktober, No. 3427

Tahun XLII.

Balti, R., M. Jridi, A. Sila, N. Souissi dan N. N. Arroume. 2010. Extraction and

Functional Properties of Gelatin from The Skin of Cuttlefish (Sepia

officinalis) using Smooth Hound Crude Acid Protease-Aided Process.

Food Hydrocolloids, 25(5): 943-950

Barbooti, M.M., S.R. Raouf and F.H.K. AlHamdani. 2008. Optimization of

production of food grade gelatin from bovine hide wastes. Eng and Tech

[BPS]. Biro Pusat Statistik. 2014. Statistik Perdagangan Ekspor-Impor Indonesia.

https://www.bps.go.id/Subjek/view/id/8. Diakses pada tanggal 26/01/2017

pukul 22:56

Bhattacharjee, Arnab and bansal, manju. 2005. Collagen structure: the madras

triple helix and the curent scenario. Molecular biophysics unit, indian institute of

science, bangalore, india. Taylor and francis group. ISSN 1521-6543

print/ ISSN 1521-6551 DOI: 10.1080/15216540500090710

Budiarsana, I-GM. 2005. Performan Kambing Peranakan Etawah (PE) Di Lokasi

Agroekosistem Yang Berbeda. Seminar Nasional Teknologi Peternakan

dan Veteriner. Balai Penelitian Ternak Bogor.

Choi, S. S. dan J. M. Regenstein. 2000. Physicochemical and Sensory

Characteristics of Fish Gelatin. Journal of Food Science, 65(2): 194-199

https://www.bps.go.id/Subjek/view/id/8


De Man, J.M., 1997. Kimia Makanan. Penerjemah Kosasih Padmawinata,

Penerbit ITB, Bandung

Dirjen POM Departemen Kesehatan Republik Indonesia. (1995). Farmakope

Indonesia. Edisi IV. Jakarta: Departemen Kesehatan Republik Indonesia.

Gandjar, I. G. dan A. Rohman. 2007. Kimia Farmasi Analisis. Cetakan Pertama.

Pustaka Pelajar. Yogyakarta

Gimenez, B., Gomes Guillen, M.C dan Montero, P. 2005. Storage Of Dried Fish

Skins On Quality Characteristics Of Extracted Gelatin. Food

hydrocolloids. 19 : 958-963

Gimenez, B., A. Aleman, P. Montero dan M. C. G. Guillen. 2008. Antioxidant

and Functional Properties of Gelatin Hydrolysates Obtained from Skin of

Sole and Squid. Food Chemistry. 114(2009): 976-983

Gomez-Guillen, M.C. and Montero, P. 2001. Extraction of gelatin from megrin

(Lepidor hombus boscil) skin with several or formic acid. J. Food Sci.

66(2): 213– 216

Guillen, M, C, G., B. Gimenez., M. E. L. Caballero and M.P. Montero. 2011.

Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from

alternative sources. Food Hydrocolloids. 25 :1813-1827

Hafidz, R. M. R. N., Yaakob, C. M., Amin, I. dan Noorfaizan, A. 2011. Chemical

And Functional Properties Of Bovine And Porcine Skin Gelatin.

International Food Research Journal, 18: 813-817

Haris, M. A. 2008. Pemanfaatan Limbah Tulang Ikan Nila (Oreochromis

niloticus) sebagai Gelatin dan Pengaruh Lama Penyimpanan pada Suhu

Ruang. Skripsi. Program Studi Teknologi Hasil Perikanan Fakultas

Perikanan dan Ilmu Kelautan Institut Pertanian Bogor

Hastuti, D dan Sumpe, I. 2007. Pengenalan Dan Proses Pembuatan Gelatin. Jurnal

Ilmu Pertanian. Fakultas Peternakan Perikanan Dan Ilmu Kelautan

UNIPA (Papua). Volume, 3. No. 1. Hal 39-48

Http://www.biologimediacentre.com Diakses pada tanggal 10 februari 2017 pukul

21:15


Http://www.uni-salzburg.at/fileadmin/oracle_file_imports/359201.PDF. Diakses

pada tanggal 17 Februari 2017 pukul 20:05

Http://repository.usu.ac.id diakses pada tanggal 17 februari 2017 pukul 20:38

Http://specindo.com/harga-kambing-etawa-terbaru/diakses pada tanggal 12 Mei

2017 pukul 13:03

Idiawati, N., R. Maulida dan L. Arianie. 2014. Pengaruh Konsentrasi Asam

Klorida pada Ekstraksi Gelatin dari Ikan Tulang Tenggiri. Jurnal Sains

dan Teknologi Kimia, 5(1): 1-9

Indra,S, N. 2014. Biologi Nannochloropsis Sp. Http: // digilib .unila .ac .id /2029

/7 /bab% 20ii .pdf. Diakses pada tanggal 28 februari 2017 pukul 17:16

Iqbal, Muhammad., Anam, Choirul dan Ridwan, Achmad. 2015. Optimasi

Rendemen Dan Kekuatan Gel Gelatin Ekstrak Tulang Ikan Lele Dumbo

(Clarias gariepinus Sp). Jurnal Teknosains Pangan. Fakultas Pertanian

Universitas Sebelas Maret. Surakarta.

Jaswir, I. 2007. Memahami Gelatin. http//www.BeritaIptek.com. 18 Februari 2017

(19:43)

Jellouli, K, Balti, R., bougatef, A., Hmidet, N., Barkia, A., and Nasri., M. 2011.

Chemical Composition And Characteristics Of Skin Gelatin From Grey

Triggerfish (Balistes Capriscus). LWT-Food science and technology 44:

1965-1970

Junianto, Haetami K., Maulina, I. 2006. Produksi Gelatin Dari Tulang Ikan Dan

Pemanfaatannya Sebagai Bahan Dasar Pembuatan Cangkang Kapsul.

Skripsi. Fakultas Perikanan Dan Ilmu Kelautan. Universitas Padjajaran

Bandung.

Katili, A. S. 2009. Struktur dan Fungsi Protein Kolagen. Jurnal Pelangi Ilmu.

Volume 2 No. 5

Koeswardhani, M. 2008. Modul 1: Dasar-Dasar Teknologi Pengolahan Pangan.

Http://repository.ut.ac.id/4619/1/pang4312-m1.pdf. Diakses Pada Tanggal

28 Februari 2017 Pukul 17:02

http://www.uni-salzburg.at/fileadmin/oracle_file_imports/359201.PDF

http://repository.usu.ac.id/

http://specindo.com/harga-kambing-etawa-terbaru/diakses%20pada%20tanggal%2012%20Mei%20%092017

http://specindo.com/harga-kambing-etawa-terbaru/diakses%20pada%20tanggal%2012%20Mei%20%092017

http://digilib.unila.ac.id/2029/7/BAB%20II.pdf

http://digilib.unila.ac.id/2029/7/BAB%20II.pdf

http://repository.ut.ac.id/4619/1/PANG4312-M1.pdf


Kusumawati, Rinta., Tazwir., Dan Wawasto, Ari. 2008. Pengaruh Perendaman

Dalam Asam Klorida Terhadap Kulaitas Gelatin Tulang Kakap Merah

(Lutjanus Sp.). Jurnal Pascapanean dan Bioteknologi Kelautan Dan

Prikanan. Volume. 3 No.1

Lee, Y.C. dan Lee, S.W. (1999). Quality changes during storage in Korean clear

pear juice concentrated by three methods. Journal of Food Quality 22 :

565- 571.

Martianingsih, N. dan L. Atmaja. 2009. Analisis Sifat Kimia, Fisik dan Termal

Gelatin dari Ekstraksi Kulit Ikan Pari (Himantura gerrardi) Melalui Variasi

Jenis Larutan Asam. Skripsi. Jurusan Kimia, Fakultas Matematika dan

Ilmu Pengetahuan Alam Institut Teknologi Sepuluh Nopember, Surabaya

Marzuki, A., E. Pakki dan F. Zulfikar. 2011. Ekstraksi dan Penggunaan Gelatin

dari Limbah Tulang Ikan Bandeng (Chanos chanos Forskal) sebagai Emulgator

dalam Formulasi Sediaan Emulsi. Majalah Farmasi dan Farmakologi

Miskah, S., Ramadianti, 1, M dan Hanif, A, F. 2013. Pengaruh Konsentrasi

CH3COOH Dan HCl Sebagai Pelarut Dan Waktu Perendaman Pada

Pembuatan Gelatin Berbahan Baku Tulang/ Kulit Kaki Ayam. Artikel.

Jurusan Teknik Kimia Fakultas Teknik Universitas Sriwijaya

Molnes, S. N. 2013. Physical Properties of Gelatin Based Solid Emulsions:

Effects on Drug Release in The GI Tract. Norwegian University of Science and

Technology

Mostafa, Aliaa G. M., et al. 2015. Physicochemical Characteristics of Gelatin

Extracted from Catfish (Clarias gariepinus) and Carp (Cyprinus carpio)

Skins. Mesir: Middle East Journal of Agriculture Research. ISSN: 2077-

4605.

Munda, M. 2013. Pengaruh Konsentrasi Asam Asetat Dan Lama Demineralisasi

Terhadap Kuantitias Dan Kualitas Gelatin Tulang Ayam. Skripsi. Fakultas

Peternakan Universitas Hasanuddin. Makassar.

Mustikaningrum, M. 2015. Aplikasi Metode Spektrofotometri Visisble Genesys-

20 Untuk Mengukur Kadar Curcuminoid Pada Temulawak (Curcuma


Xanthorrhiza). Tugas Akhir. Program Studi Diploma III Teknik Kimia.

Universitas Diponegoro Semarang.

Nugrahaningsih., Lukiati, B., Sholikah, S,I Dan Setiawati, F, K. 2014. Profil

Kekuatan Tarik Gelatin Dari Kulit Kaki Ayam Dan Kecepatan Penutupan

Luka Pada Mus Musculus Pasca Pemberian Gelatin. Artikel. Jurusan

Biologi FMIPA Universitas Negeri Malang. 11-091

Ockerman, H. W and C. L.Hansen, C. L. 2000. Animal By Product Processing

and Utilization. CRC Press, USA.

Perwitasari, D. S. 2008. Hidrolisis Tulang Sapi Menggunakan HCl untuk

Pembuatan Gelatin. Makalah Seminar Nasional Soebardjo Brotohardjono:

1978-0427

Poedjiadi, A. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Universitas Indonesia (UI-Press).

Jakarta

Praira, willy. 2008. Identifikasi Gelatin Dalam Beberapa Bentuk Obat. Sediaan

Tablet Menggunakan Metode Spektrofotometri. Skripsi. Program Studi

Biokimia Fakultas Matematika Dan Ilmu Pengetahuan Alam IPB. Bogor

Rediatning, W Dan Kartini, N. 1987. Analisis Asam Amino Dengan Kromatografi

Cair Kinerja Tinggi Secara Derivatisasi Prakolom Dan Pascakolom.

Proceedings ITB. Volume 20, No. ½

Relani, N,I. 2016. Uji Aktivitas Penangkap Radikal Bebas Ekstrak Metanol Daun

Pepaya (Carica papaya L) Beserta Fraksinya Dengan Metode DPPH (1,1-

Difenil-2-Pikrilhidrazil). Skripsi. Fakultas Farmasi Universitas

Muhammadiyah Purwokerto.

Rowe, R. C., P. J. Sheskey dan M. E. Quinn. 2009. Handbook of Pharmaceutical

Excipients Sixth Edition. Pharmaceutical Press and American Pharmacists

Association. USA

Sahilah, A.M., Mohd, F. L., Norrakiah, A. S., Aminah, A., Wan, A. W. M.,

Ma’ruf, A. G. dan Mohd, K. A. 2012. Halal Market Surveillance of Soft

and Hard Gel Capsules in Pharmaceutical Products using PCR and

SouthernHybridization on the Biochip Analysis. International Food and

Research Journal, 19(1): 371-375


Said, M, I., Abustam, E., Likadja, J, C. 2014. Pengaruh Penerapan Jenis dan Suhu

Ekstraktan Dalam Proses Ekstraksi Tulang Broiler Pada Sifat-Sifat

Kolagen. Artikel Jurusan Produksi Ternak Fakultas Peternakan.

Universitas Hasanuddin

Sari, M, I. 2007. Struktur Protein. Artikel. Fakultas Kedokteran Universitas

Sumatera Utara

Sari, Mayang. 2011. Identifikasi Protein Menggunakan Fourier Transform

Infrared (FTIR). Skripsi. Departemen Teknik Kimia Fakultas Teknik

Universitas Indonesia Depok

Sartika. D. 2009. Pengembangan Produk Marshmallow dari Gelatin Kulit Ikan

Kakap Merah. Skripsi. Fakultas Pertanian. Institut Pertanian Bogor, Bogor.

Schrieber, R., dan H. Gareis. 2007. Gelatine Handbook: Theory and Industrial

Practice.Wiley-Vch Verlag Gmbh & Co.Kgaa. German

Setiawati, I. H. 2009. Karakterisasi Mutu Fisika Kimia Gelatin Kulit Ikan Kakap

Merah (Lutjanus sp.) Hasil Proses Perlakuan Asam. Skripsi. Program

Studi Teknologi Hasil Perikanan Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan Institut

Pertanian Bogor.

Shyni, K., G. S. Hema, G. Ninan, S. Mathew, C. G. Joshy dan P. T. Lakshmanan.

2013. Isolation And Characterization Of Gelatin From The Skins Of

Skipjack Tuna (Katsuwonus pelamis), Dog Shark (Scoliodon sorrakowah),

And Rohu (Labeo rohita). Food Hydrocolloids, 39(2014): 68-76

Singh, S., K. V. R. Rao, K. Venugopal, dan R. Manikandan. 2002. Alteration in

Dissolution Characteristics of Gelatin-Containing Formulations: A Review

of the Problem, Test Methods and Solutions. Pharmaceutical

Technology: 36-43

Sitompul, S. 1997. Komposisi Asam-Asam Amino Dari Biji-Bijian Dan Kacang-

Kacangan. Lokakarya Fungsional. Balai Penelitian Ternak Ciawi

[SNI]. Standar Nasional Indonesia. 063735.1995. Mutu dan Cara Uji Gelatin.

Jakarta: Badan Standarisasi Nasional. http:// www. bsn. go. Id

/main/sni/isi_sni/5. Diakses pada tanggal 26 februari 2017 pukul 11: 34


Tazwir, D. L. A. dan R. Peranginangin. 2007. Optimasi Pembuatan Gelatin dari

Tulang Ikan Kaci-Kaci (Plectorhynchus chaetodonoides Lac.)

Menggunakan Berbagai Konsentrasi Asam dan Waktu Ekstraksi. Jurnal

Pascapanen dan Bioteknologi Kelautan dan Perikanan, 2(1): 35-43

Triatmojo, S., Said, M, I., Erwanto, Y., Dan Fudholi, A. 2011. Karakteristik

Gelatin Kulit Kambing Yang Diproduksi Melalui Proses Asam Dan Basa.

Jurnal Produksi Ternak Fakultas Peternakan Universitas Gadjah Mada. Agritech,

Volume 3, No. 3

Trilaksani, W., Nurilmala, M Dan Setiawati, I, H. 2012. Ekstraksi Gelatin Kulit

Ikan Kakap Merah (Lutjanus Sp.) Dengan Proses Perlakuan Asam.

Jurnal Teknologi Hasil Perairan. Fakultas Perikanan Dan Ilmu Kelautan

IPB. Volume 15 Nomor 3

Ulfah, M. 2011. Pengaruh Konsentrasi Larutan Asam Asetat dan Lama Waktu

Perendaman terhadap Sifat-Sifat Gelatin Ceker Ayam. Agritech, 31(3):

161167

Viro F. 1992. Gelatin. Di dalam Hui YH (ed). Encyclopedia of Food Science and

Technology Vol 2: 650-651. New York: John Wiley and Sons, Inc.

Wahid, A,M. 2015. Pengaruh Lama Perendaman Dan Perbedaan Konsentrasi

Etanol Terhadap Nilai Rendemen Dan Sifat Fisiko-Kimia Gelatin Tulang

Sapi. Skripsi. Program Studi Teknologi Hasil Ternak Fakultas Peternakan.

Universitas Hasanuddun Makassar

Ward,A.G. dan Court. 1977. The Science and Technology of Gelatin. Academic

Press. New York

Winarno FG 1992. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta: PT Gramedia Pustaka Utama.

Winarno, F.G., 2002. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia Pustaka Utama. Jakarta

Yenti, Revi., Nofiandi, Dedi dan Rosmaini. 2015. Pengaruh Beberapa Jenis

Larutan Asam Pada Pembuatan Gelatin Dari Kulit Ikan Sepat Rawa

(Trichogaster Trichopterus) Kering Sebagai Gelatin Alternatif. Jurnal Scientia

Vol.5 No. 2. Sekolah Tinggi Farmasi Indonesia Perintis Padang

Yenti, Revi., Nofiandi, Dedi Dan Fitriyah, Rimzatul. 2016. Pengaruh Variasi

Konsentrasi Asam Asetat Terhadap Kuantitas Gelatin Dari Kulit Ikan


Sepat Rawa (Trichogaster trichopterus) Kering Dan Karakteristiknya. Jurnal

Scientia Vol.6 No. 1. Sekolah Tinggi Farmasi Indonesia Perintis Padang

Youlanda, H. 2016. Ekstraksi Dan Evaluasi Gelatin Dari Kulit Sapi Yang Telah

Mengalami Proses Buang Bulu Menggunakan Hidrolisis Asam. Skripsi.

Program Studi Farmasi Fakultas Kedokteran Dan Ilmu Kesehatan

Universitas Islam Negeri Syarif Hidayatullah Jakarta

Lampiran 1. Kerangka Penelitian

Kulit kambing

peranakan etawa

Preparasi


Rendemen

Sifat emulsifikasi pH

Kejernihan

Kadar nitrogen Kadar air

Kadar lemak

Sifat busa Kadar abu

Kekuatan gel

Komposisi asam amino

Lampiran 2. Perhitungan Rendemen Gelatin Kulit Kambing PE

Contoh perhitungan

Sampel 6%

Rendemen( ) berat akhir produk (gram) ( )

berat a al bahan baku (gram) (B)

Ekstraksi

Lembaran gelatin

Karakterisasi sifat

fisikokimia

Analisis hasil

Kesimpulan


Rendemen( )

gram

Sampel Rendemen (%)

6%

4,10

3,20

2,27

Rata-rata 3,19

SD 0,91

9% 2,70

3,99

2,53

Rata-rata 3,07

SD 0,79

12% 4,80

2,06

6,25

Rata-rata 4,13

SD 2,10

Lampiran 3. Analisis Statistik Rendemen Gelatin Kulit Kambing PE

Multiple Comparisons

Rendemen

LSD

(I) sampel (J) sampel

Mean

Difference

Std.

Error Sig.

95% Confidence

Interval


(I-J) Lower

Bound

Upper

Bound

gelatin PE-

6

gelatin PE-9 .11667 1.15493 .923 -2.7094 2.9427

gelatin PE-12 -1.18000 1.15493 .346 -4.0060 1.6460

gelatin PE-

9

gelatin PE-6 -.11667 1.15493 .923 -2.9427 2.7094

gelatin PE-12 -1.29667 1.15493 .304 -4.1227 1.5294

gelatin PE-

12

gelatin PE-6 1.18000 1.15493 .346 -1.6460 4.0060

gelatin PE-9 1.29667 1.15493 .304 -1.5294 4.1227

Lampiran 4. Kekuatan Gel Gelatin Kulit Kambing PE

Sampel Kekuatan gel

6% I 241

II 242

Rata-rata 241,5

SD 0,70

9% I 154,6

II 157,3

Rata-rata 155,95

SD 1,90

12% I 288,7

II 286,2

Rata-rata 287,45

SD 1,76

Lampiran 5. Analisis Statistik Kekuatan Gel Menggunakan SPSS


Kekuatangel

LSD


(I) sampel

(J)

sampel

Mean

Difference

(I-J)

Std.

Error Sig.

95% Confidence Interval

Lower Bound

Upper

Bound

gelatinPE-6 gelatin

PE-9 85.55000

* 1.55671 .000 80.5959 90.5041

gelatin

PE-12 -45.95000

* 1.55671 .000 -50.9041 -40.9959

gelatinPE-9 gelatin

PE-6 -85.55000

* 1.55671 .000 -90.5041 -80.5959

gelatin

PE-12

-

131.50000

*

1.55671 .000 -136.4541 -126.5459

gelatinPE-12 gelatin

PE-6 45.95000

* 1.55671 .000 40.9959 50.9041

gelatin

PE-9

131.50000

*

1.55671 .000 126.5459 136.4541

*. The mean difference is significant at the

0.05 level.

Lampiran 6. Perhitungan Kadar Air Gelatin Kulit Kambing PE

Kadar air ( ) W W

Bobot sampel


Contoh perhitungan

Sampel 6%

Kadar air ( )

,

Sampel Berat

sampel

Sebelum

dikeringkan

(W1)

Sesudah

dikeringkan

(W2)

kadar air (%)

6% 1,02 47,08 46,99 8,82

1,00 34,67 34,58 9,00

Rata-rata 8,91

SD 0,12

9% 1,02 35,76 35,67 8,82

1,02 39,92 39,82 9,80

Rata-rata 9,31

SD 0,69

12% 1,00 37,88 37,79 9,00

1,07 29,8 29,71 8,40

Rata-rata 8,70

SD 0,42

Lampiran 7. Analisis Statistik Kadar Air Menggunakan SPSS


kadarair

LSD



Mean

Difference

(I-J)

Std.

Error Sig.


Lower Bound

Upper

Bound

gelatin PE-6 gelatin

PE-9 -.40000 .47483 .461 -1.9111 1.1111

gelatin

PE-12 .21000 .47483 .688 -1.3011 1.7211


PE-6 .40000 .47483 .461 -1.1111 1.9111

gelatin

PE-12 .61000 .47483 .289 -.9011 2.1211


PE-6 -.21000 .47483 .688 -1.7211 1.3011

gelatin

PE-9 -.61000 .47483 .289 -2.1211 .9011

Lampiran 8. Perhitungan Kadar Abu Gelatin Kulit Kambing PE

Kadar abu( ) berat abu

berat sampel


Contoh perhitungan

Sampel 6%

Kadar abu( )

,

Sampel Berat sampel Berat abu kadar abu (%)

6% 0,91 0,01 1,09

0,93 0,01 1,07

Rata-rata 1,08

SD 0,01

9% 0,92 0,01 1,08

0,93 0,01 1,07

Rata-rata 1,075

SD 0.007

12% 0,91 0,01 1,09

0,98 0,01 1,02

Rata-rata 1,05

SD 0,04

Lampiran 9. Analisis Statistik Kadar Abu Gelatin Kambing PE


Kadarabu

LSD



Mean

Difference

(I-J)

Std.

Error Sig.


Lower

Bound

Upper

Bound


PE-9 .01000 .02915 .754 -.0828 .1028

gelatin

PE-12 .03000 .02915 .379 -.0628 .1228


PE-6 -.01000 .02915 .754 -.1028 .0828

gelatin

PE-12 .02000 .02915 .542 -.0728 .1128


PE-6 -.03000 .02915 .379 -.1228 .0628

gelatin

PE-9 -.02000 .02915 .542 -.1128 .0728

Lampiran 10. Perhitungan Kadar Lemak Gelatin Kulit Kambing PE

Kadar lemak berat lemak

berat sampel


Contoh perhitungan

Sampel 6%

Kadar lemak

,

Sampel Berat sampel Berat lemak Kadar lemak (%)

6% 1,02 0,013 1,30

1,02 0,017 1,60

Rata-rata 1,45

SD 0,21

9% 1,02 0,0114 1,10

1,02 0,0104 1,01

Rata-rata 1,05

SD 0,06

12% 1,02 0,019 1,80

1,02 0,015 1,47

Rata- rata 1,63

SD 0,23

Lampiran 11. Analisis Statistik Kadar Lemak Gelatin Kambing PE



kadarlemak

LSD


Mean

Difference

(I-J)

Std.

Error Sig.


Lower

Bound

Upper

Bound


PE-9 .39500 .18574 .123 -.1961 .9861

gelatin

PE-12 -.18500 .18574 .393 -.7761 .4061


PE-6 -.39500 .18574 .123 -.9861 .1961

gelatin

PE-12 -.58000 .18574 .052 -1.1711 .0111


PE-6 .18500 .18574 .393 -.4061 .7761

gelatin

PE-9 .58000 .18574 .052 -.0111 1.1711

Lampiran 12. Kadar Nitrogen Gelatin Kulit Kambing PE 6%

Singplo

N r Nitrogen N H l

mg sampel


N , , ,

,

Duplo

N r Nitrogen N H l

mg sampel

N , , ,

,

Sampel Kadar Nitrogen (%)

Gelatin kambing PE 6% I 21,861

II 21,601

Rata-rata 21,731

SD 0,18


Singplo

N r Nitrogen N H l

mg sampel

N , , ,

,

Duplo

N r Nitrogen N H l

mg sampel

N , , ,

,



II 23,660

Rata-rata 23,332

SD 0,46


singplo

N r Nitrogen N H l

mg sampel


N , , ,

,

Duplo

N r Nitrogen N H l

mg sampel

N , , ,



II 22,908

Rata-rata 23,282

SD 0,52

Lampiran 15. Analisis Statistik Kadar Nitrogen Gelatin Kambing PE

Kadar Nitrogen



Mean

Difference

(I-J)

Std.

Error Sig.


Lower

Bound Upper Bound

gelatinPE-6 gelatinPE-

9 -1.601000

* .419809 .032 -2.93702 -.26498

gelatinPE-

12 -1.551000

* .419809 .034 -2.88702 -.21498

gelatinPE-9 gelatinPE-

6 1.601000

* .419809 .032 .26498 2.93702

gelatinPE-

12 .050000 .419809 .913 -1.28602 1.38602

gelatinPE-

12

gelatinPE-

6 1.551000

* .419809 .034 .21498 2.88702

gelatinPE-

9 -.050000 .419809 .913 -1.38602 1.28602

Lampiran 16. Nilai pH Gelatin Kulit Kambing PE

Sampel Bobot sampel

(g)

pH


I II

6% 0,75 5,38 5,30

5,32 5,32

5,33 5,31

Rata-rata 5,34 5,31 5,32

SD 0,02

I II

9% 0,75 5,07 4,92

5,15 4,94

5,07 4,98

Rata-rata 5,09 4,94 5,01

SD 0,11

I II

12% 0,75 5,44 5,46

5,42 5,51

5,41 5,48

Rata-rata 5,42 5,48 5,45

SD 0,04

Lampiran 17. Analisis Statistik pH Gelatin Kambing PE


pH- LSD


Mean

Difference

(I-J)

Std.

Error Sig.

95% Confidence

Interval

Lower

Bound

Upper

Bound


PE-9 .31000

* .09037 .042 .0224 .5976

gelatin

PE-12 -.17500 .09037 .148 -.4626 .1126


PE-6 -.31000

* .09037 .042 -.5976 -.0224

gelatin

PE-12 -.48500

* .09037 .013 -.7726 -.1974


PE-6 .17500 .09037 .148 -.1126 .4626

gelatin

PE-9 .48500

* .09037 .013 .1974 .7726

Lampiran 18. Data dan Perhitungan Tinggi dan Stabilitas Busa Gelatin Kulit

Kambing PE

Sampel VA (ml) V0 (ml) Vt-10 (ml) Vt-30 (ml) Vt-60 (ml)

6% 50 ml 109 105 102,5 100

110 100 95 85

9% 50 ml 79 76 76 76

77 76 76 76

12% 50 ml 104 103 102 102

112 109 108 105

Rumus Tinngi dan Stabilitas Busa


Tinggi busa V

Va

Stabilitas busa Vt

V

Contoh perhitungan

Sampel 6%

Tinggi busa

Stabilitas busa ( )

Sampel % TB

(0 menit)

% SB

(10 menit)

% SB

(30 menit)

% SB

(60 menit)

6% 218 96,3 94 91,7

220 90,9 86,3 77,2

Rata-rata 219 93,6 90,1 84,45

SD 1,41 3,83 5,44 10,25

9% 158 96,2 96,2 96,2

154 98,7 98,7 98,7

Rata-rata 156 97,4 97,4 97,4

SD 2,82 1,76 1,76 1,76

12% 208 99 98 98

224 97,3 96,4 93,7

Rata-rata 216 98,1 97,2 95,8

SD 11,31 1,2 1,13 3,03

Lampiran 19. Analisis Statistik Sifat Busa Gelatin Kambing PE



LSD

Dependen

t Variable (I) sifatbusa

(J)

sifatbusa

Mean

Difference

(I-J) Std. Error Sig.


Lower Bound Upper Bound

menit_0 gelatin PE 6% gelatin

PE 9% 63.00000

* 6.78233 .003 41.4156 84.5844

gelatin

PE 12% 3.00000 6.78233 .688 -18.5844 24.5844

gelatin PE 9% gelatin

PE 6% -63.00000

* 6.78233 .003 -84.5844 -41.4156

gelatin

PE 12% -60.00000

* 6.78233 .003 -81.5844 -38.4156


PE 6% -3.00000 6.78233 .688 -24.5844 18.5844

gelatin

PE 9% 60.00000

* 6.78233 .003 38.4156 81.5844


PE 9% -3.85000 2.52653 .225 -11.8905 4.1905

gelatin

PE 12% -4.55000 2.52653 .170 -12.5905 3.4905


PE 6% 3.85000 2.52653 .225 -4.1905 11.8905

gelatin

PE 12% -.70000 2.52653 .800 -8.7405 7.3405


PE 6% 4.55000 2.52653 .170 -3.4905 12.5905

gelatin

PE 9% .70000 2.52653 .800 -7.3405 8.7405


PE 9% -7.30000 3.36898 .119 -18.0216 3.4216


gelatin

PE 12% -7.05000 3.36898 .127 -17.7716 3.6716


PE 6% 7.30000 3.36898 .119 -3.4216 18.0216

gelatin

PE 12% .25000 3.36898 .946 -10.4716 10.9716


PE 6% 7.05000 3.36898 .127 -3.6716 17.7716

gelatin

PE 9% -.25000 3.36898 .946 -10.9716 10.4716


PE 9% -13.05000 6.26498 .129 -32.9880 6.8880

gelatin

PE 12% -11.40000 6.26498 .166 -31.3380 8.5380


PE 6% 13.05000 6.26498 .129 -6.8880 32.9880

gelatin

PE 12% 1.65000 6.26498 .809 -18.2880 21.5880


PE 6% 11.40000 6.26498 .166 -8.5380 31.3380

gelatin

PE 9% -1.65000 6.26498 .809 -21.5880 18.2880

*. The mean difference is significant at the 0.05

level.

Lampiran 20. Perhitungan Indeks Aktivitas dan Stabilitas Emulsi Gelatin Kulit

Kambing PE


(m g) ( . F)

L

(menit)

t

Contoh perhitungan

Sampel 6%

(m g) . ,

cm

. ,

g

(menit)

, ,

Sampel IAE (m2/g) ISE

6% 12,32 13,24

12,27 m2/g 13,22

Rata-rata 12,29 13,23

SD 0,04 0,01

9% 7,20 16,64

7,18 16,77

Rata-rata 7,19 16,70

SD 0,01 0,09

12% 16,30 27,76

16,23 27,97

Rata-rata 16,26 27,86

SD 0,04 0,14

Lampiran 21. Analisis Statistik Uji Sifat Emulsifikasi Gelatin Kambing PE

Menggunakan SPSS



LSD

Depen

dent

Variabl

e

(I)

sifatemulsifika

si

(J)

sifatemulsifi

kasi

Mean

Difference

(I-J) Std. Error Sig.


Lower Bound Upper Bound

IAE gelatinPE-6 gelatinPE-9 5.105000* .027386 .000 5.01785 5.19215

gelatinPE-

12 -3.985000

* .027386 .000 -4.07215 -3.89785

gelatinPE-9 gelatinPE-6 -5.105000* .027386 .000 -5.19215 -5.01785

gelatinPE-

12 -9.090000

* .027386 .000 -9.17715 -9.00285

gelatinPE-12 gelatinPE-6 3.985000* .027386 .000 3.89785 4.07215

gelatinPE-9 9.090000* .027386 .000 9.00285 9.17715

ISE gelatinPE-6 gelatinPE-9 -3.475000* .101160 .000 -3.79694 -3.15306

gelatinPE-

12

-

14.635000*

.101160 .000 -14.95694 -14.31306


gelatinPE-

12

-

11.160000*

.101160 .000 -11.48194 -10.83806


gelatinPE-9 11.160000* .101160 .000 10.83806 11.48194

*. The mean difference is significant at the 0.05 level.

Lampiran 22. Susunan Asam Amino Gelatin Kulit Kambing PE


Asam amino ppm (mg/kg) Hasil (%)

L-Threonin 20761,38 2,49

L-Histidin 11756,58 1,41

L-Prolin 114171,92 13,70

L-Tirosin 6556,72 0,78

L-Leusin 27463,26 3,29

L-Asam aspartat 50124,39 6,01

L-Lisin HCl 42406,21 4,54

Glisin 220685,48 26,4

L-Arginin 64639,60 7,75

L-Alanin 84934,56 10,19

L-Valin 21062,77 2,52

L-Isoleusin 12290,05 1,47

L-Fenilalanin 21450,24 2,57

L- Asam glutamat 101466,72 12,17

L-Serin 33392,38 4,00

Total 833161,66 100 %

Lampiran 23. Kejernihan Gelatin Kulit Kambing PE

Sampel Berat sampel % Transmittan (620 nm)

6% I 0,6663 33,7

II 0,6622 33,9

Rata-rata 33,8

SD 0,14

9% I 0,6658 38,3

II 0,6639 38,0

Rata-rata 38,15

SD 0,21

12% I 0,6643 12,1

II 0,6678 12,0

Lampiran 24. Analisis Statistik kejernihan Gelatin Kambing PE



Kejernihan

LSD


Mean

Difference

(I-J)

Std.

Error Sig.

95% Confidence

Interval

Lower

Bound

Upper

Bound

gelatinPE-6 gelatinnPE-9 -4.35000* .15275 .000 -4.8361 -3.8639

gelatinPE-12 21.75000* .15275 .000 21.2639 22.2361

gelatinnPE-9 gelatinPE-6 4.35000* .15275 .000 3.8639 4.8361

gelatinPE-12 26.10000* .15275 .000 25.6139 26.5861

gelatinPE-12 gelatinPE-6 -21.75000* .15275 .000 -22.2361 -21.2639

gelatinnPE-9 -26.10000* .15275 .000 -26.5861 -25.6139

*. The mean difference is significant at the 0.05

level.

Documents

PENGARUH PERBEDAAN KONSENTRASI ASAM ASETAT …repository.uinjkt.ac.id/dspace/bitstream/123456789/37347/1/DINI... · asetat terhadap karakteristik gelatin yang diekstraksi dari kulit