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CONCEPTO DE PROTEÍNA CONCEPTO DE PROTEÍNA

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

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Son polímeros de pequeñas moléculas llamadas aminoácidos.

Los aminoácidos están unidos en las proteínas mediante enlaces peptídicos.

A los aminoácidos se les llama Monómeros

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PEPTIDO = hasta 50 residuos de aminoácidos

Proteína = Mas de 50 aminoácidos

Polipéptido= Varios miles a millones de daltons

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LOS AMINOÁCIDOS ( estándar)LOS AMINOÁCIDOS ( estándar) Los aminoácidos se

caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R.Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.

Carbono alfa

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Aminoácidos Hidrófobos o neutros polaresAminoácidos Hidrófobos o neutros polares

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Aminoácidos polares neutrosAminoácidos polares neutros

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AMINOACIDOS ACIDOS

Poseen grupos carboxilo Están cargados negativamente a pH fisiológico. Se les llama aspartato y glutamato

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Aminoácidos básicosAminoácidos básicos

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Aminoácidos escencialesAminoácidos escenciales

FENILALANINA METIONINA TRIPTOFANO TREONINA LISINA VALINA LEUCINA ISOLEUCINA HISTIDINA solo durante la niñez para el

crecimiento

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Nombres y abreviaturasNombres y abreviaturasAMINOACIDO ABREVIATIRA DE TRES LETRAS ABREVIATURA DE UNA

LETRA

ACIDO ASPARTICO Asp D

ACIDO GLUTAMICO Glu E

ALANINA Ala A

ARGININA Arg R

ASPARAGINA Asn N

CISTEINA Cys C

FENILALANINA Phe F

GLUTAMINA Gln Q

GLICINA Gly G

HISTIDINA His H

ISOLEUCINA Ile I

LEUCINA Leu L

LISINA Lys K

METIONINA Met M

PROLINA Pro P

SERINA Ser S

TREONINA Thr T

TIROSINA Tyr Y

TRIPTOFANO Trp W

VALINA Val V

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N2H-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOHES UN TETRAPEPTIDO LLAMADOTIROSILALANILCISTEINILGLICINAOBSERVE QUE SOLO EL ULTIMO SE

NOMBRA COMPLETAMENTELos demás se nombran así porque en la

unión de uno con otro se pierde una molécula de agua

Se les llama residuos de aminoácidos

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La variedad de proteínas es elevadísima, y para su clasificación se suele recurrir a:

criterios físicoscriterios químicoscriterios estructuralescriterios funcionales

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El criterio físico más utilizado es la solubilidad.

albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas

globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución

prolaminas: solubles en alcohol glutelinas: sólo se disuelven en

disoluciones ácidas o básicas escleroproteínas: son insolubles en la

gran mayoría de los disolventes

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Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de proteínas:

proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como es el caso de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA.

proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico.

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La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama apoproteína.

La proteína unida a su grupo prostético es funcional, y se llama holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético).

Son proteínas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc.

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En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir:

proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta.

proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás, se dice que la proteína es fibrosa.

Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales.

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Desde un punto de vista funcional se distinguen:

proteínas monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina.

proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas.

Las distintas cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre sí.

Un ejemplo es la hemoglobina, formada por 4 subunidades.

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FUNCIONES DE LAS PROTEÍNASFUNCIONES DE LAS PROTEÍNASfunción enzimáticafunción hormonal función de reconocimiento de señalesfunción de transportefunción estructuralfunción de defensafunción de movimientofunción de reserva transducción de señalesfunción reguladora

LAS PROTEINAS SON LAS BIOMOLECULAS QUE TIENEN LAS FUNCIONES MAS DIVERSAS EN LOS SERES VIVOS

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La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción.

Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas.

La gran mayoría de las proteínas son enzimas.

FUNCION ENZIMATICA

AUMENTAN LA VELOCIDADAD DE LA REACCION HASTA 106 Y 1012

TRABAJAN A CONDICIONES EXTREMAS DE pH

Y TEMPERATURA SUAVES

RUBISCO y NITROGENASA

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ACCION HORMONAL Sustancias producidas

por una célula y ya secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado.

Modifican la función celular

Insulina y glucagon Hormona de

crecimiento Péptidos de

crecimiento, controlan división y diferenciación celular

Ejemplos FDGP y EGF

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La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas

Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc.

En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor ( hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.

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En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte.

Los transportadores biológicos son siempre proteínas

Ejemplos Na+-K+ ATPasa y el transportados de glucosa

Hemoglobina transportan O2 de los pulmones a tejidos

Lipoproteínas LDL y HDL transportan lípidos desde el hígado e intestinos a los órganos

Transferrina y ceruloplasmina proteinas séricas que transportan hierro y cobre

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Activas durante la división celular, la endocitosis y la exocitosis

Axial como el movimiento ameboide de los leucocitos

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La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño.

En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica como propias

Dan la capacidad de sobrevivir a ataques de factores abióticos

Citocromo P450, (ENZIMAS) desintoxican celulas animales

Matalotioneina proteína intracelular que secuestra metales tóxicos como el cadmio, plata, mercurio muy abundante en cisteina

Proteinas de choque térmico HSP, consiguen el plegamiento correcto de las proteinas .

Si las proteinas se dañan estas estimulan su degradación

Enzimas reparadoras del DNA protegen a la célula de la radiación

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En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario

La proteinas de la coagulación como fibrinogeno, trombina impiden la perdida de sangre

Queratina proteína de la piel protegen al organismo contra daños mecánicos y físicos

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Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas.

Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina.

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El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos.

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La ovoalbúmina de la clara de huevo,

la lactoalbúmina de la leche,

la gliadina del grano de trigo y

la hordeína de la cebada,

Zeina en vegetales, Constituyen una

reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

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Los fenómenos de transducción están mediados por proteínas.

Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso nervioso (una señal eléctrica), y un receptor hormonal convierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Definida por cuatro niveles

estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.

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ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIALa estructura secundaria es la

disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

la a(alfa)-hélice la conformación beta

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α-hélice

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La estructura se estabiliza con puentes de hidrógeno que se forman entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido en posición i y el grupo -CO- del enlace peptídico

Las cadenas laterales se disponen hacia la parte externa de la hélice α, lo que evita problemas de impedimentos estéricos.

La estructura se inestabiliza cuando en ella hay una Pro o un aminoácido muy cargado (Lys o Glu).

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Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.

los puentes de hidrógeno los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas.

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ESTRUCTURA CUATERNARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

unión , mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.

Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

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PROTOMERO

PROTOMERO

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DOMINIOS ESTRUCTURALESDOMINIOS ESTRUCTURALES

Muchas cadenas polipeptídicas se pliegan en dos o más unidades globulares estables que se denominan dominios.

Estos dominios pueden presentarse claramente separados formando zonas lobulares o interaccionar fuertemente con otros dominios.

La relación entre la estructura de un dominio y la función es compleja.

A veces, un dominio individual realiza una determinada función mientras que en otras ocasiones la función puede requerir más de un dominio.

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