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Objetivos: Explicar las relaciones entre estructuras y funciones de proteínas en procesos comola actividad enzimática, flujo de iones a través de membranas y cambios conformacionales enprocesos de motilidad celular y contracción muscular.

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Amilasa salivalptialina

PepsinaRenina

Lipasa G

EnteroquinasaPeptidasaSacarasaMaltasaLactasa

TripsinaQuimiotripsinaRibonucleasaDesoxirribonucleasaLipasa P.

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Las proteínas de membrana, realizan funcionesespecificas y se clasifican en:Proteínas integrales: o proteínas transmembrana,ubicadas en la bicapa lipídica y actúan como poros ocanales de mb, por donde entran o salen sustancias a lacélula.Proteínas periféricas: Se localizan a ambos lado de labicapa lipídica, unidas por puentes de hidrógeno a lascabezas polares de los lípidos, reconocen determinadasmoléculas a las que se unen o fijan.

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•Transportadoras•Fijación•Receptores•Enzimas•Transducción de señales

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Son polímeros o largas cadenas deátomos de CHON (S - P), macromoléculasorgánicas formadas por cadenas linealesde aminoácidos, secuencia determinadapor los nucleótidos de su gencorrespondiente. En un ser vivo es el50% o más del peso seco

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En el interior de la celula, las proteínas se forman por un proceso anabólico, son la expresión del ADN

El dogma central de la BiologíaMolecular (Crick) indica que lainformación fluye del ADN al ARN porla transcripción y forma proteínas portraducción.

La transcripción es el paso de ADN aÁcido RiboNucleico. Hay 3 tipos:El ARNm o mensajero, molde paraconstruir proteínas.El ARNr o ribosómico es el lugardonde se forma la proteína.El ARNt o de transferencia es el quelleva el aminoácido y anticodoncorrespondiente.

La Traducción es la síntesis proteica apartir de la secuencia de aminoácidoscon la información del ARN.

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Una alteración en un gen, altera una enzimaDefectos genéticos en seres humanos se expresa mutaciones en el fenotipo

AlcaptonuriaInterrumpen vías metabólicas

de la tirosina y Fenilalanina

Garrodanaliza genealogías

de familias afectadas

Errores Innatos del Metabolismo.

orina de color negro-marrón oscuro al aire

Anomalía en la enzima tirosinasa

Cataliza formación de la melanina en melanocitos

Ausencia del pigmento melanina en la piel, el

pelo y los ojos.

AlbinismoHerencia Autosómica Recesiva C11.

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Las proteínas son polímerosformadas por unidades básicaso monómeros llamadosaminoácidos, estos presentanun grupo carboxilo (COOH), ungrupo amino(NH2), un gruporadical R y un H unido alcarbono. Su estructura químicageneral es la siguiente:

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El proceso de unión de monómeros deaminoácidos se realiza por síntesis pordeshidratación, donde se libera una moléculade agua formando un en lace covalentellamado peptídico

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Nuestro organismono los produce yhay queconsumirlos, seencuentran enlegumbres, carnes

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Estabilidad, las proteínas deben ser estables en el medio enque desarrollan su función, de manera que su vida media sealarga y no genere contratiempos en el organismo. Para ello, lamayoría de proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbicoempaquetado. Cada proteína tiene una T° y un pH que sedeben mantener para su estabilidad.

Las propiedades principales de las proteínas, que permiten su existenciay correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad.

Solubilidad, Las proteínas son solubles en agua con unaconformación globular. La solubilidad se debe a losgrupos R polares libres de los aminoácidos que están enla superficie de la proteína y que al ionizarse, establecenpuentes de H con las moléculas de agua, formandocoloides. Las fibrilares son insolubles.

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Amortiguación de pH o efecto tampón Actúan así por su carácteranfótero, es decir, se comportan como ácidos, donandoelectrones o como bases, aceptando electrones y hacen que elpH de un tejido del organismo se mantenga en niveles adecuados.La capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los polospositivos a los negativos y viceversa. Se determinapor electroforesis.

Especificidad, esta función se determina por la estructuraprimaria, un cambio en esta y se pierde la función. Estaespecificidad se basa en el plegamiento de la cadenapeptídica como consecuencia de su secuencia de Aa,controlada por el ADN. Las proteínas son especificas a cadaindividuo y se manifiesta en el rechazo de órganostrasplantados. La semejanza entre proteínas es un grado deparentesco entre individuos, y sirve para la construcción de"árboles filogenéticos"

Estas propiedades son el resultado de tres actividades principales que presentan distintas proteínas:1.se unen a otras biomoléculas, incluyendo otras proteínas2.catalizan reacciones químicas3.se pliegan para formar un canal o un poro.

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La desnaturalización es la pérdida de las estructuras 2ia, 3ia y 4ia,, por cambios de pH, t° o

desnaturalizantes (alcohol, detergentes, acetona) o agitación fuerte, lo que provoca la rotura de lospuentes de H, con la pérdida de su estructura y función. La desnaturalización provoca unadisminución de la solubilidad y la proteína precipita. Ej: La leche que se corta cuando la caseína, queera soluble, se desnaturaliza y precipita formando el yogurt. (porque las bacterias transformaron lalactosa en ácido láctico provocando un ascenso de PH). Si la desnaturalización es suave, se recupera laestructura nativa, proceso llamado renaturalización, reversible.

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Ocurre cuando la desnaturalización es reversible, una proteína desnaturalizada tiene laestructura primaria y esta cuenta con la información necesaria para adoptar niveles superioresde estructuración. Esta propiedad de gran utilidad durante los procesos de aislamiento ypurificación de proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante uncambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizaciónconduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación deagregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el procesosea irreversible.

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PROTEÍNAS

Estructura

¿Cómo se forman? Por transcripción con ARNm-ARNt-ARNr y traducción o lectura de codones

¿Qué son?Son polímeros de aminoácidos

•Primaria: Cadena lineal de Aa.•Secundaria: Cadena de Aa unidas por ptes de H.•Terciaria: Disposición tridimensional por ptes de H,Disulfuro, eléctricos e interacciones hidrófobas.•Cuaternaria:Unión de cadenas polipeptídicas, porpuentes de H, S-S, atracciones electrostáticas einteracciones hidrofóbicas.

Estructura de un aminoácido

Aminoácidos que se deben consumir

Phe-Ile-leu-Lys-Met-Thr-Trp-Val-Arg-His

Clasificación (origen)Animal90% de absorción-AlbúminaVegetal&0 de absorción-Zeina

Función De reserva-transporte-enzimática-homeostática-estructural-inmunológica-hormonal y de movimiento

Clasificación: Holoproteinas y heteroproteinas