BAB I

PENDAHULUAN

Protein adalah salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat

molekular. Apabila tulang dan kitin adalah beton, maka protein struktural adalah dinding batu-batanya. Beberapa protein struktural, fibrous protein, berfungsi sebagai pelindung, keratin yang terdapat pada kulit, rambut, dan kuku. Sedangkan protein struktural lain ada juga yang berfungsi sebagai perekat, seperti kolagen.

Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan structural karena seperti halnya polimer lain, protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan lain-lain. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisma. Suatu sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di dalamnya mengalami kerusakan.BAB IIASAM AMINOSIFAT-SIFAT ASAM AMINO

1. Mempunyai ciri struktur yang umum

2. Mempunyai struktur atom karbon asimetrik

3. Digolongkan berdasarkan gugus R

4. Dapat berperan sebagai asam atau sebagai basa

5. Mempunyai kurva titrasi yang khas

1. MEMPUNYAI CIRI STRUKTUR YANG KHAS

Semua asam amino mempunyai nama biasa atau umum yang diturunkan dari sumber molekul ini pertama ditemukan. Asam amino yang pertama ditemukan adalah asparagin pada asparagus tahun 1806, yang terakhir treolin tahun 1938, asam glutamat dalam gluten gandum dan glisin (glytos = manis) dinamakan karena rasanya manis. Semua asam amino mempunyai ciri yang sama yaitu gugus karboksil dan gugus amino diikat pada atom karbon yang sama. Yang membedakan asam amino satu lengan lainnyaadalah pada rantai sampingnya atau gugus R Asam amino baku dinyatakan dengan singkatan tiga huruf atau lambang satu huruf2. MEMPUNYAI STRUKTUR ATOM KARBON ASIMETRIK

Semua asam amino mempunyai asam karbon asimetrik, karbon, kecuali glisin, yang mengikat empat gugus subsituen berbeda yaitu, gugus karboksil, gugus amino, gugus R dan atom hidrogen. Atom a(alfa) karbon asimetri, karenanya merupakan pusat khiral. Senyawa yang memiliki pusat khiral berada dalam dua bentuk isomer yang berada, sifat kimia dan fisiknya identik, kecuali arah putaran jika berada dalam suatu polarimeter. Akibatnya, bentuknya asam amino seperti ini jika ditempatkan dalam suatu cermin maka akan membentuk tayangan yang tidak saling menutupi. Kedua bentuk ini dinamakan isomer optik,enansomer atau stereosomer.3. ASAM AMINO DIGOLONGKAN BERDASARKAN GUGUS R

Gugus R non polar Gly, Ala, Val, Leu, lleu, Met, Phe, Trp, Pro

Gugus R polar tidak bermuatan :Ser, Thr, Cys, Asn, Gln

Gugus R bermuatan negative : Asp, Glu

Gugus R bermuatan positif :Arg, His, Lys

4.ASAM AMINO BERPERAN SEBAGAI ASAM ATAU SEBAGAI BASA

Jika suatu Kristal asam amino, misalnya alanin dilarutkan di dalam air, molekul ini menjadiion dipolar, yang dapat berperan sebagai suatu asam (donor proton) atau sebagai basa (akseptor proton) Senyaw a yang mempunyai kedua sifat ini dinamakan amporter (bahasa yunani amphi artinya keduanya)5.SINTESIS Esensial : asam amino yang diperlukan oleh tubuh dan harus diperoleh dari makanan sehari-hari

Arginin, fenilalanin ,glisinin, histidin, isoleusin, leusin, lisin, metionin, treonin, dan triptofan. Non esensial : Asam amino yang dipelukan oleh tubuh tetapi tubuh dapat mensintesa sendiri dalam jumlah yang diperlukan.

IKATAN PEPTIDA SEBAGAI RANTAI ASAM AMINO Dua molekul asam amino dapat diikat secara kovalen melaui ikatan amida substitusi yang disebut ikatan peptide menghasilkan dipeptida Ikatan peptida terbentuk dengan cara menarik aur dari gugus karboksil suatu asam amino dan gugus -aminodari molekul lain dengan reaksi kondensasi yang sangat kuat

Tiga asam amino disatukan oleh dua ikatan peptida membentuk tripeptida, tetrapeptida dan pentapeptida yang disebut polipeptidaProtein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah

organik" senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.

Protein adalah salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup.Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular. Apabila tulang dan kitin adalah beton, maka protein struktural adalah dinding batu-batanya. Beberapa protein struktural, fibrous protein, berfungsi sebagai pelindung, keratin yang terdapat pada kulit, rambut, dan kuku. Sedangkan protein struktural lain ada juga yang berfungsi sebagai perekat, seperti kolagen. Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan structural karena seperti halnya polimer lain, protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan lain-lain. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu metabolism yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisma. Suatu sistem metabolism akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di dalamnya mengalami kerusakan.Protein menentukan ukuran dan struktur sel, komponen utama dari sistem komunikasi antar sel serta sebagai katalis berbagai reaksi biokimia di dalam sel. Karena itulah sebagian besar aktivitas penelitian biokimia tertuju pada protein khususnya hormon, antibodi dan enzim. Semua jenis protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20 asam amino. Setiap jenis protein mempunyai jumlah dan urutan asam amino yang khas. Di dalam sel, protein terdapat baik pada membrane plasma maupun membran internal yang menyusun organel sel seperti mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus dan badan golgi dengan fungsi yang berbeda-beda tergantung pada tempatnya. Protein-protein yang terlibat dalam reaksi biokimia sebagian besar berupa enzim banyak terdapat di dalam sitoplasma dan sebagian terdapat pada kompartemen dari organel sel. Protein merupakan kelompok biomakromolekul yang sangat heterogen. Ketika berada di luar makhluk hidup atau sel, protein sangat tidak stabil. Protein merupakan komponen utama bagi semua benda hidup termasuk mikroorganisme, hewan dan tumbuhan. Protein merupakan rantaian gabungan 22 jenis asam amino. Protein ini memainkan berbagai peranan dalam benda hidup dan bertanggungjawab untuk fungsi dan ciri-ciri benda hidup. Keistimewaan lain dari protein ini adalah strukturmya yang mengandung N (15,30-18%), C (52,40%), H (6,90-7,30%), O (21-23,50%), S (0,8-2%), disamping C, H, O (seperti juga karbohidrat dan lemak), dan S kadang-kadang P, Fe dan Cu (sebagai senyawa kompleks dengan protein). Dengan demikian maka salah satu cara terpenting yang cukup spesifik untuk menentukan jumlah protein

secara kuantitatif adalah dengan penentuan kandungan N yang ada dalam bahan makanan atau bahan lain.

Ciri-ciri Protein

Protein diperkenalkan sebagai molekul makro pemberi keterangan, karena urutan asam amino dari protein tertentu mencerminkan keterangan genetik yang terkandung dalam urutan basa dari bagian yang bersangkutan dalam DNA yang mengarahkan biosintesis protein. Tiap jenis protein ditandai ciri-cirinya oleh:

1. Susunan kimia yang khas

Setiap protein individual merupakan senyawa murni2. Bobot molekular yang khas

Semua molekul dalam suatu contoh tertentu dari protein murni mempunyai bobot molekular yang sama. Karena molekulnya yang besar maka protein mudah sekali mengalami perubahan fisik ataupun aktivitas biologisnya.

3. Urutan asam amino yang khas

Urutan asam amino dari protein tertentu adalah terinci secara genetik. Akan tetapi, perubahan-perubahan kecil dalam urutan asam amino dari protein tertentu (Page, D.S. 1997)

Fungsi dan Peranan Protein

Protein memegang peranan penting dalam berbagai proses biologi. Peran-peran tersebut antara lain:

1. Katalisis enzimatik

Hampir semua reaksi kimia dalam sistem biologi dikatalisis oleh enzim dan hampir semua enzim adalah protein.

2. Transportasi dan penyimpanan

Berbagai molekul kecil dan ion-ion ditansport oleh protein spesifik. Misalnya transportasi oksigen di dalam eritrosit oleh hemoglobin dan transportasi oksigen di dalam otot oleh mioglobin.

3. Koordinasi gerak

Kontraksi otot dapat terjadi karena pergeseran dua filamen protein. Contoh lainnya adalah pergerakan kromosom saat proses mitosis dan pergerakan sperma oleh flagela.

4. Penunjang mekanis

Ketegangan kulit dan tulang disebabkan oleh kolagen yang merupakan protein fibrosa.

5. Proteksi imun

Antibodi merupakan protein yang sangat spesifik dan dapat mengenal serta berkombinasi dengan benda asing seperti virus, bakteri dan sel dari organisma lain.

6. Membangkitkan dan menghantarkan impuls saraf

Respon sel saraf terhadap rangsang spesifik diperantarai oleh oleh protein reseptor. Misalnya rodopsin adalah protein yang sensitive terhadap cahaya ditemukan pada sel batang retina. Contoh lainnya adalah protein reseptor pada sinapsis.

7. Pengaturan pertumbuhan dan diferensiasi

Pada organisme tingkat tinggi, pertumbuhan dan diferensiasi diatur oleh protein faktor pertumbuhan. Misalnya faktor pertumbuhan saraf mengendalikan pertumbuhan jaringan saraf. Selain itu, banyak hormon merupakan protein. Jenis-jenis Protein

a. Kolagen, protein struktur yang diperlukan untuk membentuk kulit, tulang dan ikatan tisu.

b. Antibodi, protein sistem pertahanan yang melindungi badan daripada serangan penyakit.

c. Dismutase superoxide, protein yang membersihkan darah kita.

d. Ovulbumin, protein simpanan yang memelihara badan.

e. Hemoglobin, protein yang berfungsi sebagai pembawa oksigen

f. Toksin, protein racun yang digunakan untuk membunuh kuman.

g. Insulin, protein hormon yang mengawal aras glukosa dalam darah.

h. Tripsin, protein yang mencernakan makanan protein.Sumber Protein

Protein lengkap yang mengandung semua jenis asam amino esensial, ditemukan dalam daging, ikan, unggas, keju, telur, susu, produk sejenis Quark, tumbuhan berbiji, suku polong-polongan, dan kentang. Protein tidak lengkap ditemukan dalam sayuran, padi-padian, dan polong-polongan. Studi dari Biokimiawan USA Thomas Osborne Lafayete Mendel, Profesor untuk biokimia di Yale, 1914, mengujicobakan protein konsumsi dari daging dan tumbuhan kepada kelinci. Satu grup kelinci-kelinci tersebut diberikan makanan protein hewani, sedangkan grup yang lain diberikan protein nabati. Dari eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein hewani lebih cepat bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati. Kemudian studi selanjutnya, oleh McCay dari Universitas Berkeley menunjukkan

bahwa kelinci yang memperoleh protein nabati, lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama.Kualitas protein didasarkan pada kemampuannya untuk menyediakan nitrogen dan asam amino bagi pertumbuhan, pertahanan dan memperbaiki jaringan tubuh. Secara umum kualitas protein tergantung pada dua karakteristik berikut:

1. Digestibilitas protein (untuk dapat digunakan oleh tubuh, asam amino harus dilepaskan dari komponen lain makanan dan dibuat agar dapat diabsorpsi. Jika komponen yang tidak dapat dicerna mencegah proses ini asam amino yang penting hilang bersama feses).

2. Komposisi asam amino seluruh asam amino yang digunakan dalam sintesis protein tubuh harus tersedia pada saat yang sama agar jaringan yang baru dapat terbentuk.dengan demikian makanan harus menyediakan setiap asam amino dalam jumlah yang mencukupi untuk membentuk as.amino lain yang dibutuhkan.Faktor yang mempengaruhi kebutuhan protein :

a. Perkembang jaringan

Periode dimana perkembangn terjadi dengan cepat seperti pada masa janin dan kehamilan membutuhkan lebih banyak protein.

b. Kualitas protein

Kebutuhan protein dipengaruhi oleh kualitas protein makanan pola asam aminonya. Tidak ada rekomendasi khusus untuk orang-orang yang mengonsumsi protein hewani bersama protein nabati. Bagi mereka yang tidak mengonsumsi protein hewani dianjurkan untuk

memperbanyak konsumsi pangan nabatinya untuk kebutuhan asam amino.

c. Digestibilitas protein

Ketersediaan as.amino dipengaruhi oleh persiapan makanan. Panas menyebabkan ikatan kimia antara gula dan as.amino yang membentuk ikatan yang tidak dapat dicerna. Digestibitas dan absorpsi dipengaruhi oleh jarak antara waktu makan, dengan interval yang lebih panjang akan menurunkan persaingan dari enzim yang tersedia dan tempat absorpsi.

d. Kandungan energi dari makanan

Jumlah yang mencukupi dari karbohidrat harus tersedia untuk mencukupi kebutuhan energi sehingga protein dapat digunakan hanya untuk pembagunan jaringn. Karbohidrat juga mendukung sintesis protein dengan merangsang pelepasan insulin.

e. Status kesehatan

Dapat meningkatkan kebutuhan energi karena meningkatnya katabolisme. Setelah trauma atau operasi asam amino dibutuhkan untuk pembentukan jaringan, penyembuhan luka dan produksi faktor imunitas untuk melawan infeksi Biosintesis protein alami sama dengan

genetik" ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.

Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat). Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Sementara itu, struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

alpha helix (-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral;

beta-sheet (-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H);

beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dan

gamma-turn, (-turn, "lekukan-gamma").

Gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder akan menghasilkan struktur tiga dimensi yang dinamakan struktur tersier. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa

kovalen" ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.STRUKTUR STRUKTUR PROTEIN

Struktur primer

Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan(4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.

Struktur sekunder

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan :(1) spektroskopi circular dichroism(CD) Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. (2) Fourier Transform Infra Red (FTIR). Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.Alfa heliks = dibangun oleh ikatan hydrogen antara suatu N-H pada ikayan peptide dan oksigen karbonil dari gugus ikatan peptide lain dalam rantai peptide yang sama.

Beta sheet = terdiri dari rantai-rantai peptide yang tersusun bersisian membentuk struktur yang menyerupai lembaran yang berlipat akibat adanya ikatan hydrogen antara suatu N-H pada ikatan peptide dan oksigen karbonil dari gugus ikatan peptida lain dalam rantai peptide yang tidak sama. Struktur tersier

Terjadi karena pelipatan stuktur sekunder akibat adanya interaksi hidrofobik, ionic, hydrogen dan jembatan disulfide membentuk konformasi tiga dimensi.Struktur tersier terbentuk karena terjadinya perlipatan (folding) rantai -helix, konformasi , maupun gulungan rambang suatu polipeptida, membentuk globular, yang struktur tiga dimensiny lebih rumit daripada protein tersebut. Interaksi intra molekuler seperti ikatan hidrogen, ikatan ion, van der Waals, hidropobik turut menentukan orientasi struktur 3 dimensi dari protein. Beberapa protein telah dapat ditentukan struktur tersiernya, misalnya hemoglobin, mioglobin, lisozim, ribonulease dan kimo tripsinogen. Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering padat, berbentuk globuler. Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI).

Struktur kuartener

Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. Kemantapan struktur kuartener suatu protein oligomer disebabkan oleh interaksi dan ikatan non-kovalen yang lemah antara masing-masing sub bagiannya. Kemampuan untuk berhimpun diri daripada beberapa sub bagian ini merupakan ciri struktur kuartener suatu protein oligomer. Sebagian besar protein oligomer mengalami disidiasi pada pH tinggi atau rendah, juga bila ditempatkan dalam larutan urea atau garam berkonsentrasi tinggi. Dalam proses denaturasi ini, protein oligomer mengalami dua proses bertingkat, yaitu :(1) Disosiasirantai polipeptida yang satu dengan yang lainnya(2) Merenggangnya satuan rantai polipeptida

Struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit, yang akan berdisosiasi padaproses pengenceran. Masing-masing sub bagian terdiri atas dua rantai polipeptida, dan . Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein.Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional.Jenis protein

(1) Protein serat (fibrous)

Merupakan susunan rantai polipeptida yang memanjang yang dihubungkan satu dengan lain oleh beberapa ikatan silang hingga merupakan bentuk serat atau serabut yang stabil.Fungsi :

pertahanan luar karena merupakan komponen utama dari lapisan kulit luar, rambut bulu, kuku dan tanduk.

Penyangga kekuatan dan pemberi bentuk

Karakteristik :

Rendahnya daya larut

Mempunyai kekutan mekanis yang tinggi untuk tahan terhadap enzim pencernaan

(2) Protein globular

Merupakan rantai peptide yang berlipat dengan rapat sehingga menjadi bentuk bulat atau globular yang kompak. Protein globular dapat berupa enzim, protein dalam darah, antibody, hormone, komponen membran, dan ribosom. Karakteristik :

(1). Larut dalam larutan garam dan encer

(2). Mudah berubah di bawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, dan mudah denaturasi.

(3) Protein Konjugasi

Merupakan protein sederhana terikat dengan bahan-bahan non-asam amino yang disebut gugus prostetik.Ada beberapa jenis protein konjugasi antara lain : muko protein, glikoprotein, lipoprotein, dan nucleoprotein.

Berdasarkan Bentuk dan Sifat Fisik

1. Protein globular

Terdiri dari polipeptida yang bergabung satu sama lain (berlipat rapat) membentuk bulat padat. Misalnya enzim, albumin, globulin, protamin. Protein ini larut dalam air, asam, basa, dan etanol.

2. Protein serabut (fibrous protein)

Terdiri dari peptida berantai panjang dan berupa serat-serat yang tersusun memanjang, dan memberikan peran struktural atau pelindung. Misalnya fibroin pada sutera dan keratin pada rambut dan bulu domba. Protein ini tidak larut dalam air, asam, basa, maupun etanol.Berdasarkan Fungsi Biologi

Pembagian protein didasarkan pada fungsinya di dalam tubuh, antara lain:

1. Enzim (ribonukease, tripsin)

2. Protein transport (hemoglobin, mioglobin, serum, albumin)

3. Protein nutrien dan penyimpan (gliadin/gandum, ovalbumin/telur, kasein/susu, feritin/jaringan hewan)

4. Protein kontraktil (aktin dan tubulin)

5. Protein Struktural (kolagen, keratin, fibrion)

6. Protein Pertahanan (antibodi, fibrinogen dan trombin, bisa ular)

7. Protein Pengatur (hormon insulin dan hormon paratiroid)

Berdasarkan Daya Larutnya

1. Albumin

Larut air, mengendap dengan garam konsentrasi tinggi. Misalnya albumin telur dan albumin serum

2. Globulin Glutelin

Tidak larut dalam larutan netral, larut asam dan basa encer. Glutenin (gandum), orizenin (padi).

3. Gliadin (prolamin)

Larut etanol 70-80%, tidak larut air dan etanol 100%. Gliadin/gandum, zein/jagung

4. Histon

Bersifat basa, cenderung berikatan dengan asam nukleat di dalam sel. Globin bereaksi dengan heme (senyawa asam menjadi hemoglobin). Tidak larut air, garam encer dan pekat (jenuh 30-

50%). Misalnya globulin serum dan globulin telur.5. Protamin

Larut dalam air dan bersifat basa, dapat berikatan dengan asam nukleat menjadi nukleoprotamin (sperma ikan). Contohnya salmin

Protein Majemuk

Adalah protein yang mengandung senyawa bukan hanya protein

1. Fosfoprotein

Protein yang mengandung fosfor, misalnya kasein pada susu, vitelin pada kuning telur

2. Kromoprotein

Protein berpigmen, misalnya asam askorbat oksidase mengandung Cu.

3. Protein Koenzim

Misalnya NAD+, FMN, FAD dan NADP+4. Lipoprotein

Mengandung asam lemak, lesitin

5. Metaloprotein

Mengandung unsur-unsur anorganik (Fe, Co, Mn, Zn, Cu, Mg dsb)

6. Glikoprotein

Gugus prostetik karbohidrat, misalnya musin (pada air liur), oskomukoid (pada tulang)

7. Nukleoprotein

Protein dan asam nukleat berhubungan (berikatan valensi sekunder) misalnya pada jasad renik.Tahap utama sintesis proteinTahap 1 : Aktivasi asam aminoTahap ini terjadi di sitosol, bukan pada ribosom. Masing- masing dari 20 asam amino diikat secara kovalen dengan suatu RNA pemindah spesifik dengan memanfaatkan energi ATP. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim pengaktif yang memerlukan Mg2+ sebagai kofaktor yang masing- masing spesifik bagi satu asam amino dan bagi tRNA-nya.Tahap 2 : Inisiasi Rantai PolipeptidaRNA pembawa pesan yang membawa sandi bagi polipeptida yang akan dibentuk diikat oleh subunit ribosom yang berukuran lebih kecil, diikuti oleh inisiasi asam amino yang diikat oleh tRNA-nya membentuk suatu kompleks inisiasi. tRNA asam amino penginisiasi ini berpasangan dengan triplet nukleutida spesfik atau kodon pada mRNA yang menyandi permulaan rantai polipeptida. Dalam proses ini memerlukan guanosin trifosfat (GTP), dilangsungkan oleh tiga protein sitosol spesifik yang dinamakan faktor inisiasi.

Inisiasi pada prokariotik memerlukan : (1) subunits 30S, yang mengandung RNA ribosomal 16S, (2) mRNA penyandi polipeptida yang akan dibentuk (3) N- formilmetionil- tRNAfmet pemula (4) serangkaian tiga protein yang dinamakan faktor inisiasi (IF-1, IF-2, dan IF-3), (5) GTP. Pembentukan kompleks inisiasi terjadi dalam tiga tahap. Tahap pertama, subunit ribisom 30S mengikat faktor inisiasi 3 (IF-3), yang mencegah bergabungnya subunit 30S dan 50S, sehingga kodon pemula pada mRNA [(5)AUG(3)] mengikat lokasi khusus pada subunit 30S oleh isyarat pemula khusus pada mRNA yang terletak pasa sisi 5 kodon AUG. tahap kedua, kompleks subunit 30S, IF-3 dan mRNA membentuk kompleks yang lebih besar dengan mengikat protein pengawal IF-2yang telah mengandung GTP terikat dan N- formilmetionol- tRNAfmet pengawal, yang ditempatkan dengan tepat pada kodon pengawal. Tahap ketiga, kompleks berukuran besar bergabung dengan subunit ribosomal 50S dan dengan bersamaan dengan itu, molekul GTP yang terikat dengan IF-2 dihidrolisis menjadi GDP dan fosfat yang segera dibebaskan. IF-3 dan IF-2 juga terlepas dari ribosom. Sekarang didapatkan ribososm 70S fungsional, yang dinamakan kompleks inisiasi yang mengadung mRNA dan N-formilmetionil t-RNAfmet pada keseluruhan kompleks 70Sini dijamin oleh dua titik pengenal dan perlekatan. Pada titik pengenalan antikodon triplet pada aminoasil tRNA pemula berpasanga basa secara antiparalel dengan triplet kodon AUG didalam mRNA. Titik perlekatan kedua aminoasi-tRNA pemula ini adalah pada sisi P ribosom. Ribosom mempunyai dua tempat untuk mengikat aminoasil-tRNA, tempat aminoasil atau tempat A, dan tempat peptidil atau tempat P. Masing- masing merupakan rangkaian subunit 50S dan 30S dalam posisi spesifik.

Tahap 3 : PemanjanganRantai polipeptida diperpanjang oleh pengikatan kovalen unit asam amino berturut-turut, masing-masing diangkut menuju ribosom dan diletakkan ke tempatnya secara benar oleh tRNA masing-masing, yang berpasangan dengan kodonnya pada molekul RNA pembawa pesan. Pemanjangan digiatkan oleh protein sitosol yang dinamakan faktor pemanjangan. Energi yang diperlukan untuk mengikat setiap aminoasil t-RNA yang datang dan untuk pergerakan ribosom disepanjang RNA pembawa pesan satu kodon diperoleh dari hidrolisis dua molekul GTP bagi setiap residu yang ditambahkan ke polipeptida yang sedang tumbuh. Terdapat 3 faktor penunjang yaitu Tu, Ts, dan G.

Tahapannya, pertama, aminoasil-tRNA diikat oleh kompleks faktor penunjang Tu, yang mengandung molekul GTP terikat yang kemudian akan berikatan dengan kompleks inisiasi 70S, bersamaam dengan itu GTP terhidrolisis dan kompleks Tu-GDP dibebaskan dari ribosom 70S. kompleks Tu-GTP dibentuk kembali dari kompleks Tu-GDP oleh semua faktor Ts dan GTP. Aminoasil-tRNA yang baru terbentuk tersebut akan terikat pada tempat aminoasil atau tempat A. tahap kedua, ikatan peptida yang baru terbentuk diantara asam amino yang tRNA-nya terletak pada tempat A dan P pada ribosom yang terjadi melalui pemindahan gugus asil N-formilmetionion pemula dari tRNA-nya ke gugus amino asam amino yang baru memasuki tempat A, dengan dikatalisis oleh peptidil transferase. Terbentuk di peptidil tRNA pada tempa A dan sekarang tRNAfmet pemula yang telah kosong terikat pada tempat P. tahap ketiga, ribososm bergerak di sepanjang mRNA menuju ujung 3-nya melampaui jarak satu kodon. Pergrakan ribosom menggeser dipeptidil tRNA dari tempat A ke tempat P, karena dipeptidil tRNA masih terikat pada kodon kedua mRNA dan menyebabkan pelepasan tRNA semula pada tempat A dan kodon kedua pada tempat P. Pergeseran ytersebut dinamakan tahap translokasi yang memerlukan faktor perpanjangan G dan juga hidrolisis molekul GTP (sebagai sumber energi) lainnya secara bersamaan . Perubahab tersebut menggerakkan ribososn kekodon berikutnya menuju ujung 3 mRNA. Pada setiap penambahan residu asam amino, rantai polipeptida selalu tetap terikat pada tRNA asam amino terakhir yang masuk.

Tahap 4 : Terminasi dan pembebasanTerminasi polipeptida didisyaratkan oleh satu diantara tiga triplet terminasi (UAA, UAG, dan UGA) dimana triplet tersebut tidak menyandi asam amino manapun. Sekali ribosom mencapai kodon terminasi, ada tiga faktor pengakhir (terminasi) atau faktor pembebas, yaitu protein R1, R2, dan S, yang kemudian turut menyebabkan (1) penguraian hidrolitik polipeptida dari ujung tRNA terakhir dan melepaskannya dalam bebtuk bebas, (2) pelepasan tRNA terakhir yang sekarang kosong dari tempat P, dan (3) dissosiasi ribosom 70S menjadi subunit 30S dan 50S nya siap untuk memulai rantai polipeptida yang baru.

Tahap 5 : pelipatan dan pengolahanUntuk memperoleh bentuk aktifnya secara biologis, polipeptida harus mengalami pelipatan menjadi konfirmasi tiga dimensi yang benar. Sebelum dan sesudah pelipatan, polipeptida baru dapat mengalami pengolahan oleh kerja enzimatik untuk melepaskan asam amino penginisiasi, dan mengikat gugus fosfat, metil, karboksil atau gugus lain pada residu asam amino tertentu, atau untuk mengikat gugus oligosakarida atau gugus prostetik. Perubahan yang terjadi tersebut dinamakan modifikasi pasca translasi, dimana pengolahannya bergantung pada proteinnya.

Modifikasi terminal amino dan terminal karboksil, semua polipeptida dimulai dengan residu N-formilmetionin pada prokariotik dan metionin pada eukariota. Namun gugus formil, residu metionin pemuka, dan kadang satu atau lebih residu berikutnya dapat dibebaskan oleh kerja spesifik dan oleh karena itu tidak muncul pada protein bentuk akhir. Pada beberapa protein , gugus amino pada residu terminal amino mengalami asetilasi setelah transkripsi, pada protein lain residu terminal karboksil dapat dimodifikasi.

Terlepasnya urutan pemberi isyarat, beberapa protein dibuat dengan urutan ekstra polipeptida, yang terdiri dari 15 sampai 30 residu pada ujung terminal amino, untuk mengarahkan protein sampai tujuan , didalam sel urutan pengisyarat akan dibebaskan oleh peptidase spesifik.

Fosforilasi Asam Amino Hidroksi, gugus hidroksil residu serin, treonin, dan tirosin beberapa protein mengalami fosforilasi secara enzimatik oleh ATP, menghasilkan residu fosfoserin, fosfotreonin, dan fosfotirosin (gugus fosfat yang berikatan pada polipeptida ini bermuatan negatif). Fosforilasi residu tirosin spesifik beberapa protein ternyata merupakan tahap penting di dalam transformasi sel normal menjadi sel kanker.

Reaksi karboksilasi, gugus karboksil tambahan dapat ditambahkan kepada residu asam aspartat dan glutamat beberapa protein.

Metilasi gugus R, pada beberapa protein, residu lisin tertentu mengalami metilasi enzimatik. Residu monometil dan metilisin terdapat pada beberapa protein otot dan sitikrom c. pada protein lain, gugs karboksilat beberapa residu glutamat mengalami metilasi, yang membebaskan muatan negatifnya.

Pengikatan Rantai Sisi Karbohidrat, pada beberapa glikoprotein, rantai sisi karbohidrat diikat secara enzimatis pada residu asparagin, pada glikoprotein lain diikat pada residu serin dan treonin. Contoh, ptoteoglikan yang melapisi mambran mukosa, mengandung rantai sisi oligosakarida.

Penambahan Gugus Prostetik, banyak enzim mengandung gugus prostetik yang terikat secara kovalen yang penting bagi aktivitasnya. Gugus prostetik ini juga diikat pada rantai polipeptida setelah protein meninggalkan ribosom.contohnya, molekul biotin yang terikat secara kovalen pada asetil KoA karboksilase dan gugus heme sitokrom c.

Pembentukan Jembatan Sulfida, beberapa protein yang dikeluarkan dari sel eukaryotik setelah mengalami pelipatan spontan menjadi konformasi seutuhnya, terikat menyilang secara kovalen oleh pembentukan gugus disulfida secara enzimatis dari residu sistein didalam satu rantai polipeptida atau diantara dau rantai. Jembatan yang terbentuk dengan cara ini membantu melindungi konformasi lipatan asal molekul protein dari denaturasi.Kekuatan yang menstabilkan struktur proteinBeberapa interaksi nonkovalen yang secara individual lemah, namun secara numerik cukup kuat menstabilkan konformasi protein. Kekuatan ini mencakup iktan hidrogen, interaksi hidrofobik, interaksi elektrostatik dan kekuatan van der Walls.

Ikatan hidrogenResidu dengan gugus polar R umumnya terdapat pada permukaan protein globuler, dimana residu tersebut membentuk ikatan hidrogen terutama dengan molekul air. Di bagian lain, residu aminoasil pada tulang punggung membentuk ikatan hidrogen antara satu dgn yang lain.

Interaksi hidrofobikInteraksi ini meliputi gugus nonpolar R pada residu aminoasil yang dalam protein globular thipikal berada dalam bagian interior protein. Pembentukan interaksi ini digerakkan secara entropis. Keseluruhan bentuk yang sferis kasar mengurangi daerah permukaan. Konsentrasi residu nonpolar dalam bagian interor protein menirinkan jumlah residu permukaan dan memaksimalkan peluang bagi lapisan tipis molekul air permukaaan untuk membentuk ikatan hidrogen antara satu dengan yang lainnya yaitu suatu proses yang berkaitan dengan peningkatan entropi. Berkebalikan, lingkungan nonpolar membran biologik lebih memberikan peluang bagi residu permukaaan yang hidrofobik yang gugus nonpolar R nya berpartisipasi dalam interaksi hidrofobik dengan rantai samping akil ester asil lemak pada lapisan ganda membran.

Interaksi elektrostatikInteraksi elektrostatik atau ikatan garam dibentuk antar gugus yang muatannya berlawanan seperti gugus terminal amino dan karboksil pada peptida dan gugus R bermuatan pada residu polar aminoasil. Gugus polar spesifik yang melakukan fungsi biologis yang esensial dapat terletak dalam celah yang menembus bagian interior protein. Karena residu polar dapat pula berpartisipasi dalam interaksi ionik, maka keberadaan garam seperti KCL dapat menurunkan secara bermakna interaksi ionik antar residu permukaan.

Interaksi van der WallsKekuatan van der Wall bersifat sangat lemah serta bekerja hanya pada jarak yang amat pendek mencakup komponen yang menarik dan yang menolak. Kekuatan yang menarik (attractive force) meliputi interaksi antar sifat bipoler yang terbentuk oleh fluktuasi monomer distribusi elektron pada atom didekatnya. Kekuatan yang menolak (repulsive pulse) turut berperan ketika dua buah atom datang begitu dekat sehingga orbit elektronnya saling tumpang tindih. Jarak dimana kekuatan yang menarik bekerja maksimal dan kekuatan yang menolak minimal disebut jarak kontak van der Walls.

Ikatan yang membentuk struktur ini, didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet . b-sheet itu sendiri ada yang paralel dan juga ada yang anti-paralel, bergantung pada orientasi kedua rantai polipeptida yang membentuk struktur sekunder tersebut. Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi.Analisa Protein

Analisis protein dapat dilakukan dengan dua metode, yaitu ;

Secara kualitatif terdiri atas ; reaksi Xantoprotein, reaksi Hopkins-Cole, reaksi Millon, reaksi Nitroprusida, dan reaksi Sakaguchi. Secara kuantitatif terdiri dari ; metode Kjeldahl, metode titrasi formol, metode Lowry, metode spektrofotometri visible (Biuret), dan metode spektrofotometri UV.Analisa Kualitatif

1. Reaksi Xantoprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi

ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan.

2. Reaksi Hopkins-Cole

Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan

perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut.

3. Reaksi Millon

Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna.

4. Reaksi Natriumnitroprusida

Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif.

5. Reaksi Sakaguchi

Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberikan hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah.

6. Metode Biuret

Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. Uji ini untuk menunjukkan adanya senyawasenyawa yang mengandung gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai

dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet.

Analisa Kuantitatif

Analisis protein dapat digolongkan menjadi dua metode, yaitu: Metode konvensional, yaitu metode Kjeldahl (terdiri dari destruksi, destilasi, titrasi), titrasi formol. Digunakan untuk protein tidak terlarut. Metode modern, yaitu metode Lowry, metode spektrofotometri visible,

metode spektrofotometri UV. Digunakan untuk protein terlarut.

1. Metode Kjeldahl

Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada asam amino, protein, dan senyawa yang mengandung nitrogen. Sampel didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan amonium sulfat. Setelah pembebasan alkali dengan kuat, amonia yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi. Penetapan Kadar

Prosedur :

a. Timbang 1 g bahan yang telah dihaluskan, masukkan dalam labu Kjeldahl (kalau kandungan protein tinggi, misal kedelai gunakan bahan kurang dari 1 g).

b. Kemudian ditambahkan 7,5 g kalium sulfat dan 0,35 g raksa (II) oksida dan 15 ml asam sulfat pekat.

c. Panaskan semua bahan dalam labu Kjeldahl dalam lemari asam sampai berhenti berasap dan teruskan pemanasan sampai mendidih dan cairan sudah menjadi jernih. Tambahkan pemanasan

kurang lebih 30 menit, matikan pemanasan dan biarkan sampai dingin.

d. Selanjutnya tambahkan 100 ml aquadest dalam labu Kjeldahl yang didinginkan dalam air es dan beberapa lempeng Zn, tambahkan 15 ml larutan kalium sulfat 4% (dalam air) dan akhirnya tambahkan perlahan-lahan larutan natrium hidroksida 50% sebanyak 50 ml yang telah didinginkan dalam lemari es.

e. Pasanglah labu Kjeldahl dengan segera pada alat destilasi. Panaskan labu Kjeldahl perlahan-lahan sampai dua lapis cairan tercampur, kemudian panaskan dengan cepat sampai mendidih.

f. Destilasi ditampung dalam Erlenmeyer yang telah diisi dengan larutan baku asam klorida 0,1N sebanyak 50 ml dan indicator merah metil 0,1% b/v (dalam etanol 95%) sebanyak 5 tetes, ujung

pipa kaca destilator dipastikan masuk ke dalam larutan asam klorida 0,1N.

g. Proses destilasi selesai jika destilat yang ditampung lebih kurang 75 ml. Sisa larutan asam klorida 0,1N yang tidak bereaksi dengan destilat dititrasi dengan larutan baku natrium hidroksida 0,1N. Titik akhir titrasi tercapai jika terjadi perubahan warna larutan dari merah menjadi kuning. Lakukan titrasi blanko.

Kadar Protein

Kadar protein dihitung dengan persamaan berikut :

Kadar = V NaOH blanko V NaOH sampel x N NaOH x 14,008 x 100% x Fk berat sampel (mg)

Keterangan :

Fk : faktor koreksi

Fk N : 16

2. Metode Titrasi Formol

Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. Indikator yang digunakan adalah p.p., akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.

3. Metode Lowry

Prosedur :

Pembuatan reagen Lowry A : Merupakan larutan asam fosfotungstat-asam fosfomolibdat dengan

perbandingan (1 : 1)

Pembuatan reagen Lowry B :

Campurkan 2% natrium karbonat dalam 100 ml natrium hidroksida 0,1N. Tambahkan ke dalam larutan tersebut 1 ml tembaga (II) sulfat 1% dan 1 ml kalium natrium tartrat 2%.

Penetapan Kadar

a. Pembuatan kurva baku

Siapkan larutan bovin serum albumin dengan konsentrasi 300 g/ml (Li). Buat seri konsentrasi dalam tabung reaksi, misal dengan komposisi berikut :

Tambahkan ke dalam masing-masing tabung 8 ml reagen Lowry B dan biarkan selama 10 menit, kemudian tambahkan 1 ml reagen Lowry

A. Kocok dan biarkan selama 20 menit. Baca absorbansinya pada panjang gelombang 600 nm tehadap blanko. (Sebagai blanko adalah tabung reaksi no.1 pada tabel di atas)

b. Penyiapan Sampel

Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin, endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat Kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya, kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11.000 rpm selama 10 menit, pisahkan supernatannya. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal

sampai 10,0 ml. Ambil volume tertentu dan lakukan penetapan selanjutnya seperti pada kurva baku mulai dari penambahan 8 ml reagen Lowry A sampai seterusnya.

4. Metode Spektrofotometri Visible (Biuret)

Prosedur :

Pembuatan reagen Biuret :

Larutkan 150 mg tembaga (II) sulfat (CuSO4. 5H2O) dan kalium natrium tartrat (KNaC4H4O6. 4H2O) dalam 50 ml aquades dalam labu takar 100 ml. Kemudian tambahkan 30 ml natrium hidroksida 10% sambil dikocok-kocok, selanjutnya tambahkan aquades sampai garis tanda.

Pembuatan larutan induk bovin serum albumin (BSA):

Ditimbang 500 mg bovin serum albumin dilarutkan dalam aquades sampai 10,0 ml sehingga kadar larutan induk 5,0% (Li). Penetapan kadar (Metode Biuret) :

Pembuatan kurva baku :

Dalam kuvet dimasukkan larutan induk, reagen Biuret dan aquades misal dengan komposisi sebagai berikut:

Setelah tepat 10 menit serapan dibaca pada 550 nm terhadap blanko yang terdiri dari 800 L reagen Biuret dan 200 L aquades.

Cara mempersiapkan sampel :

Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin, endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat Kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya, kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11.000 rpm selama 10 menit, pisahkan supernatannya. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10,0 ml. Ambil sejumlah L larutan tersebut secara kuantitatif kemudian tambahkan reagen Biuret dan jika perlu tambah dengan dapar asetat pH 5 untuk pengukuran kuantitatif.

Setelah 10 menit dari penambahan reagen Biuret, baca absorbansinya pada panjang gelombang 550 nm terhadap blanko yang berisi reagen Biuret dan dapar asetat pH 5. Perhatikan adanya factor pengenceran dan absorban sampel sedapat mungkin harus masuk

dalam kisaran absorban kurva baku.

5. Metode Spektrofotometri UV

Asam amino penyusun protein diantaranya adalah triptofan, tirosin dan fenilalanin yang mempunyai gugus aromatik. Triptofan mempunyai absorbsi maksimum pada 280 nm, sedang untuk tirosin mempunyai absorbsi maksimum pada 278 nm. Fenilalanin menyerap sinar kurang

kuat dan pada panjang gelombang lebih pendek. Absorpsi sinar pada 280 nm dapat digunakan untuk estimasi konsentrasi protein dalam larutan. Supaya hasilnya lebih teliti perlu dikoreksi kemungkinan adanya asam nukleat dengan pengukuran absorpsi pada 260 nm. Pengukuran pada 260 nm untuk melihat kemungkinan kontaminasi oleh asam nukleat. Rasio absorpsi 280/260 menentukan faktor koreksi yang ada dalam suatu tabel.Keuntungan Protein Sumber energi

Pembetukan dan perbaikan sel dan jaringan

Sebagai sintesis hormon,enzim, dan antibodi

Pengatur keseimbangan kadar asam basa dalam sel20 Jenis Asam Amino

Alanin

Arginin

Asparagin

Asam aspartat

Sistein

Asam glutamate

Glutamin

Glisin

Histidin

IsoleusinLeusin

Lisin

Metionin

Fenilalanin

Prolin

Serin

Treonin

Triplofan

Tirosin

Valin

MAKALAH BIOKIMIA

ASAM AMINO dan PROTEIN

Disusun oleh :

Januar C. Wibowo

Ria Ariati

Yulianti

Herlinda LiannyAhmadReady Hardiansyah UNIVERSITAS PADJADJARAN

FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN

2010DAFTAR PUSTAKABrown, T. A. 2002. Genomes, Second Editions. John Wiley and Sons Inc. New York.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=genomes.figgrp.5821http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=genomes.figgrp.5829http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=genomes.figgrp.5830http://www.biology.arizona.edubiochemistrybiochemistry.htmlwww.google.co.id\keajaiban.protein\molekulbiomilenium.php. Rukman Hertadi,

1