Protein

PROTEIN merupakan suatu zat makanan yang sangat

penting bagi tubuh,karena zat ini disamping berfungsi

sebagai bahan bakar dalam tubuh juga berfungsi

sebagai zat pembangun dan pengatur.

Protein adalah sumber asam asam amino yang

mengandung unsur unsur C, H, O dan N yang tidak dimiliki

oleh lemak atau karbohidrat.

Protein merupakan molekul molekul yang sangat besar,

kompleks dan bermacam macam.

Karakteristik protein mengandung unsur sunsur N yang

melibatkan proses proses vital yang berhubungan dengan

makhluk hidup.

Pada mamalia termasuk manusia, fungsi protein sebagai

komponen struktur dari tubuh. Otot-otot dan organ organ

tubuh manusia sebagian besar terdiri atas protein.

Bahan-bahan mineral dari tulang ditopang kuat oleh kolagen

protein.

Kulit yang merupakan penutup dari tubuh diperhitungkan

sekitar 10 % dari total protein tubuh.

Protein-protein berfungsi sebagai biokatalis (enzim dan

hormon) untuk mengatur reaksi kimia didalam tubuh.

Sebagai proses proses dasar kehidupan seperti

pertumbuhan, pencernaan dan metabolisme, ekskresi,

perubahan enersi kimia menjadi enersi mekanis, mengontrol

enzim dan hormon.

Protein pada plasma darah dan hemoglobin mengatur

tekanan osmotik dan pH dari cairan cairan tubuh.

Protein berfungsi sebagai reaksi kekebalan (immunological).

Antibodi-antibodi, seperti modified plasma globulin,

mencegah masuknya senyawa senyawa asing atau

mikroorganisme penyebab bermacam macam penyakit

kedalam tubuh.

Kekurangan bahan makanan terjadi dibeberapa bagian

dunia dan menjadi semakin menyebar dengan pertumbuhan

penduduk yang semakin cepat.

Menyediakan jumlah protein yang cukup merupakan

masalah yang lebih besar daripada penyediaan jumlah

karbohidrat atau lemak.

Protein tidak hanya berharga mahal untuk

memperoduksinya tetapi kebutuhan protein per berat badan

manusia tetap sampai umur lanjut .

Secara umum kebutuhan protein sekitar 1 g/kg b.b/hari,

jumlah tersebut diharapkan sudah cukup untuk memenuhi

keperluan menjaga keseimbangan nitrogen dalam tubuh

dengan syarat protein yang dikonsumsi mempunyai mutu

yang tinggi.

Untuk memenuhi kebutuhan protein di masa datang,

beberapa tindakan diperlukan.

Misalnya diperlukannya sumber sumber protein yang baru,

teknologi yang tepat guna untuk menghasilkan protein harus

dikembangkan, efisiensi penggunaan protein konvensional

harus dicapai.

Pemenuhan dari tujuan tujuan ini merupakan tantangan dan

kesempatan bagi pakar yang terlibat dalam bidang pangan

dan bidang-bidang terkait.

Fungsi Protein:

Protein mempunyai bermacam-macam fungsi bagi tubuh,

yaitu sebagai enzim, zat pengatur pergerakan, pertahanan

tubuh, alat pengangkut dan lainlain.

Sebagai enzim

Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh

suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim;

dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi

transportasi karbon dioksida sampai yang sangat rumit

seperti replikasi kromosom. Hampir semua ensim

menunjukkan daya katalitik yang luar biasa, dan biasanya

dapat mempercepat reaksi sampai beberapa juta kali.

Sampai kini lebih dari seribu enzim telah dapat diketahui

sifat-sifatnya dan jumlah tersebut masih terus bertambah.

Protein besar peranannya terhadap perubahan perubahan

kimia dalam sistem biologis.

Alat pengangkut dan alat penyimpan

Banyak molekul dengan BM kecil serta beberapa ion dapat

diangkut atau dipindahkan oleh protein-protein tertentu.

Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit,

sedang mioglobin mengangkut oksigen dalam otot. Ion besi

diangkut dalam plasma darah oleh transferin dan disimpan

dalam hati sebagai kompleks dengan feritin, suatu protein

yang berbeda dengan transferin.

Pengatur Pergerakan

Protein merupakan komponen utama daging; gerakan otot

terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling

bergeseran. Pergerakan flagella sperma disebabkan oleh

protein.

Penunjang mekanis

Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan

adanya kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan

mudah membentuk serabut.

Pertahanan tubuh/ Immunisasi

Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu

suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel

atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam

tubuh seperti virus,bakteri,dan sel sel asing lainnya. Protein

ini pandai sekali membedakan benda-benda yang menjadi

anggota tubuh dengan benda benda asing.

Media Perambatan Impul syaraf

Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk

reseptor misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak

sebagai reseptor/penerima warna atau cahaya pada sel sel

mata.

Pengendalian pertumbuhan

Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang

dapat mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang

mengatur sifat dan karakter bahan.

Siklus Protein

Didalam tubuh manusia terjadi suatu siklus protein, artinya

protein dipecah menjadi komponen-komponen yang lebih

kecil yaitu asam asam amino dan atau peptida.

Terjadi juga sintesis protein baru untukmengganti yang

lama. Praktis tidak ada sebuah molekul protein pun

disintesis untuk dipakai seumur hidup.

Semuanya akan dipecahkan dan diganti dengan yang baru

dengan laju yang berbeda beda tergantung dari jenis dan

keperluannya didalam tubuh.

Waktu yang diperlukan untuk mengganti separuh dari

jumlah kelompok protein tertentu dengan protein baru

disebut half life atau waktu paruh jangka hidup protein.

Waktu paruh dari enzim-enzim interselulair hanyalah

beberapa jam sampai beberapa hari.

Sedang protein-protein yang lain lebih stabil, seperti

misalnya hemoglobin mempunyai waktu paruh 120 hari,

dankolagen sampai sampai kira kira satu tahun.

Siklus protein dapat terjadi dalam sel, dalam jaringan, atau

dalam badan dan melibatkan saluran percernaan.

Enzim pencernaan dalam lambung dan pancreas bila sudah

tidak berfungsi lagi setiap harinya dapat menyumbangkan

sekitar 30 g protein, ditambah lagi dengan 30 g protein dari

selaput bulu-bulu (villi) dalam lambung.

Musin daan protein serum dalam jumlah yang kecil juga

masuk ke dalam saluraan pencernaan sehingga

menyumbangkan beberapa gram protein lagi setiap harinya.

Diperkirakan sebanyak 70 g protein dari tubuh masuk

kedalam saluran pencernaan bersama 30-80 g protein yang

masuk melalui bahan makanan yang dikonsumsi setiap

harinya.

Dipihak lain dalam jumlah yang sedikit protein juga keluar

bersama faeces; diperkirakan protein yang keluar bersama

faeses tidak lebih dari 10 g per hari.

Dari data tersebut dapat dipahami bahwa badan manusia

ternyata sangat efisien dalam mengolah protein yang tidak

berfungsi lagi.

Jumlah protein yang dipecah dan disintesa diperkirakan

meliputi sekitar 3,5 sampai 4,5 g/kg berat badan setiap hari,

atau sekitar 200- 300 g per hari untuk orang dewasa.

Tentu saja hal ini jauh melebihi jumlah protein yang masuk

dari bahan makanan.

Sebagian terbesar dari penyediaan asamamino datang dari

pemecahan protein jaringan tubuh.

Asam Amino

Asam-asam amino adalah struktur (building block) protein.

Untuk mengerti maka diperlukan beberapa sifat protein ,

uraian tentang struktur dan sifat-sifat asam amino.

Bila suatu as protein dihidrolisis dengan asam, alkali, atau

enzim, akan dihasilkan campuran asam asam asam amino.

Sebuah asam amino terdiri atas sebuah gugus amino,

gugus karboksil sebuah atom H dan gugus R yang terikat

pada sebuah atom C yang dikenal sebagai karbon dan

gugus R merupakan rantai cabang.

H H O

N C C

H R OH

Gugus amino rantai cabang gugus hidroksil

Asam amino pada kondisi netral (pH isolistrik, pI) berada

dalam larutan baik gugus amino maupun gugus hidroksil

terionisasi.

Gugus karboksil kehilangan sebuah proton dan memperoleh

ion negatif sedangkan gugus amino memperoleh proton dan

memerlukan ion positif.

Sebagai hasilnya asam-asam amino memiliki ion dipolar

(zwitter ion)

NH2

H------C----COOH

R

NH3+

H----C-----COO -

R

Asam amino yang tidak mengion Asam amino dipolar

(zwitter ion)

NH3 +

H C COOH

R

PH pI

NH3+

H C COO-

R

PH = pI

NH2

H C COO-

R

PH pI

Derajat ionisasi asam amino sangat dipengaruhi oleh pH.

Pada pH = 1, gugus karboksilnya tidak terdisosiasi,

sedang gugus aminonya menjadi ion. Pada pH = 11

gugus karboksilnya terdisosiasi sedang gugus aminonya

tidak.

Gugus R yang merupakan rantai cabang mempunyai

peranan penting terhadap komposisi kimia asam-asam

amino protein. Gugus R dapat diklasifikasikan menjadi

empat kelompok:

IKATAN PEPTIDA

Dua asam amino berikatan melalui suatu ikatan peptida dg

melepas sebuah molekul air. Reaksi nya kearah hidrolisis.

Dipeptida

3 asam amino -------Tripeptida

10 atau lebih ------ poli peptida

Lebih dr 100 buah dpt membentuk rantai tdk bercabang.

Struktur Protein

Secara teoritik dari 21 jenis asam amino alami dapat

dibentuk protein dengan jenis yang tidak terbatas.

Namun diperkirakan hanya sekitar 2000 jenis protein yang

terdapat dialam.

Para ahli pangan sangat tertarik pada protein sejak

pengetahuan tentang struktur protein dan sifat-sifatnya

dapat dimanipulasikan untuk keperluan protein untuk

manusia.

Struktur protein dapat dibagi menjadi beberapa bentuk yaitu

struktur primer, sekunder, tertier dan kuartair.

Struktur primer

Susunan linier asam asam amino dalam protein merupakan

struktur primer. Bila protein mengandung banyak asam

amino dengan gugus hidrofobik, daya kelarutan dalam air

kurang baik dibandingkan dengan protein yang banyak

mengandung asam amino dengan gugus hidrofil.

Struktur sekunder

Bila hanya struktur primer yang

ada dalam protein, maka

molekul tsb. akan merpakan

bentuk yang sangat panjang

dan tipis. Struktur yang

demikian memungkinkan ter-

jadinya banyak sekali reaksi

dengan senyawa lain, yang

kenyataanya hal tersebut tidak

terjadi di alam.

Dalam kenyataanya struktur

protein biasanya merupakan

bentuk tiga dimensi dengan

cabang2 rantai polipeptidanya

tersusun saling berdekatan.

Struktur yang demikian

disebut struktur sekunder.

Contoh dari struktur

sekunder adalah -helix

dari wool, sutra dan

colagen helix.

Struktur tersier

Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut

struktur tersier. Artinya adalah susunan dari struktur

sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain.

Contoh: beberapa protein yang mempunyai bentuk -helix

dan bagian yang tidak berbentuk -helix.

Biasanya bentuk bentuk sekunder ini dihubungkan dengan

ikatan hidrogen, ikatan garam, ikatan hidrofobik dan ikatan

disulfida. Ikatan disulfida merupakan ikatan yang terkuat

dalam mempertahankan struktur tersier protein.

Struktur kuartener.

Struktur primer, sekunder dan tersier umumnya hanya

melibatkan satu rantai polipeptida.

Tetapi bila struktur ini melibatkan beberapa polipeptida

dalam membentuk suatu protein maka disebut struktur

kuartener.

Pada umumnya ikatan-ikatan yang terjadi sampai

terbentuknya protein sama dengan ikatan-ikatan yang

terjadi pada struktur tersier, kecuali ikatan di sulfida tidak

membantu mempertahankan struktur kuartener.

Protein konyugasi

Protein yang mengandung senyawa lain yang non protein

disebut protein konyugasi, sedangkan protein yang tidak

mengandung senyawa non protein disebut protein

sederhana.

Ada bermacam-macam protein konyugasi yang

perbedaannya terletak pada senyawa non protein yang

bergabung dengan molekul proteinnya.

Tabel 5. beberapa jenis protein konyugasi

Nama Tersusun

oleh

Terdapat pada

Lipoprotein Protein +

lemak

Serum darah, kuning

telur, susu, darah.

Glycoprotein Protein +

karbohidrat

Musin pada kelenjar

ludah, tendomusin pada

tendon, hati

Metaloprotein protein +

pigmen

Hemoglobin

Nukleoprotein Protein +

asam nukleat

Inti sel, kecambah biji-

bijian

Fosfoprotein Protein + fosfat yang mengandung lesitin

Kasein susu dan vitelin/

kuning telur.

Sifat-sifat protein yang penting dalam

bahan makanan

1. hidrasi

2. sifat-sifat kimiawi protein dalam larutan

3. denaturasi

4. pembentukan gel

1. hidrasi

Molekul protein mempunyai berat molekul yang tinggi

sehingga bersifat tidak larut dalam air/unsoluble, sebetulnya

ditinjau dari turunannya dibagi 2:

a. Turunan primer yaitu protein yang mempunyai BM yang

tinggi dan bersifat tidak larut dalam air. Contoh : albumin,

fibrin (dalam darah)

b. Turunan sekundair yaitu protein yang kemungkinan dapat

larut dalam air. Contoh jenis protease, pepton, peptida

jenis ini kalau dipeptidanya hanya terdiri dari 2 jenis

asam amino.

Turunan primer kalau dihirolisa oleh asam, basa, ensim

menghasilkan turunan sekunder.

Dalam bahan makanan kadang-kadang juga sudah terdapat

dalam bentuk sekunder sehingga sudah tidak ada persoalan

karena sudah bersifat digestible.

Protein dari turunan primer ditambahkan air akan

membentuk larutan dispersi (koloidal).

Protein dipengaruhi oleh suhu, pH, elektrolit dan reagent-

reagen tertentu misalnya logam logam berat.

Dengan keempat faktor tersebut dapat merubah strukturnya,

atau terjadi dekomposisi sehingga terbentuk molekul yang

besar.

Adanya gugus-gugus amino dan karboksil bersifat amfoter,

dalam medium yang bersifat alkalis dalam ionisasinya akan

memberikan ikatan negatif, dalam medium asam maka

gugus amina bereaksi dengan ion H+ sehingga muatannya

menjadi positif, sedang dalam keadaan isoelektrisnya

protein dalam keadaan netral.

NH3 NH3Cl-

pH rendah : protein + H+Cl- protein

COOH COOH

NH3 NH3+

pH tinggi : protein + Na + OH- protein

COOH COONa

Karena protein dispersinya bersifat kolloid maka dalam

dispersi tersebut akan menunjukkan tekanan osmose yang

lebih kecil yang bersifat memantulkan, memancarkan dan

menimbulkan cahaya.

Dengan sifat-sifat tersebut maka dapat ditentukan

konsentrasi dengan alat spektrofotometer, panjang

gelombang yaitu : 260 -280 mA., jumlah cahaya yang

dipantulkan tergantung pada partikel partikel koloid dan

besarnya molekul protein.

Sifat pembentuk hidrat sangat penting karena molekul

protein mengandung sejumlah gugus karena dalam gugus

tersebut dapat berikatan dengan elektron bebas dan dapat

membentuk ikatan hidrogen, jadi protein berkemampuan

mengikat air.

Terjadinya hidrasi karena faktor lingkungan:

1. komponen-komponen seperti elektrolit yang bersifat

mengikat air. Misalnya dalam bahan makanan yang

mengandung protein dan karbohidratnya keadaannya

bersaingan dalam mengikat H2O, sehingga

mempengaruhi terbentuknya hidrat.

2. Jumlah air yang terikat dipengaruhi oleh konsentrasi

protein, atau kemampuan molekul protein menyerap air.

3. Suhu berpengaruh terhadap jumlah air yang diikat oleh

bahan makanan dengan suhu tinggi maka kadar air yang

terikat berkurang.

Kegunaan sifat hidrasi protein:

Untuk mengetahui sifat stabilitas dari protein seperti muatan

dari protein, makin besar derajat hidrasinya maka protein

bersifat lebih stabil.

Contoh:

Pada molekul kasein bila sudah mencapai titik isoelektrik pH

4,7 maka akan terbentuk suatu presipitat yang disebabkan

oleh derajat hidrasi kasein tidak mampu mencegah

terjadinya koagulasi.

Pada laktogglobulin pH 5,18 (titik isoelektris) tidak terjadi

presipitat disebabkan karena derajat hidrasinya mampu

mencegah koagulasi. Jadi pada protein pada titik

isoelektrisnya belum tentu terjadi presipitat karena

dipengaruhi oleh derajat hidrasinya dari masing-masing

protein.

Titik isoionik

Pada titik isoionik didefinisikan pH dari dispersprotein

dimana jumlah muatan positif dari kation sebanding dengan

jumlah anion yang telah melepaskan ion H.

Titik isoelektris

Ialah pH dispers protein dimana muatan protein = 0 hal ini

dipengaruhi oleh elektrolit luar. Didalam larutan asam kuat

semua gugus kation bermuatan positif, sedang anion

bersifat netral, pada titik isoionik bila ditambahkan basa

yang jumlahnya ekivalent dngan kation maka muatan protein

akan turun menjadi nol dengan syarat apabila ada ion lain

yang berpengaruh dan dapat mengikat protein di mana pH

protein terakhir = 0 akan mengalami keadaan titik

isoelektrisnya.

2. sifat kimia

a. Oksidasi.- Sifat oksidasi protein tergantung dari

oksidant dan kondisi lingkungannya. Pada gugus

fungsionil dari protein dapat menyebabkan proses

oksidasi dari protein karena berubahnya gugus fungsionil

dapat menyebabkan berubahnya sifat protein menjadi

labil.

Gugus fungsionil :

1. gugus SH contoh adanya ferricyanid, phorphidindrin

dapat mengoksidir gugus sulfidril sehingga pecah

menjadi S- dan H

+.dan bersifat labil.

2. Gugus fenol dan indol dalam asam amino tirosin dan

triptophan.

3. Gugus disulfida S=S akan dioksidir sehingga menjadi

pecah dan akan menyebabkan juga oksidasi dari

protein zat oksidannya yang dapat memecah asam

performat.

4. Tergantung struktur dasar protein itu sendiri, primer,

sekunder, kompleks,

5. Zat oksidant : H2O2, KMnO4, K2Cr2O7, perbenzoat.

b. Reduksi.- Reduksi protein dilakukan oleh LiAlH4 dapat

mereduksi gugus karboksil bebas menjadi alkohol

R

NH2 C COOH LiAlH4 ROH

H

c. Hidrolisa.-Protein dapat dihidrolisa oleh asam, basa dan

enzim. Enzim disebut proteinase/protease, terhadap protein

oleh asam dapat menyebabkan kerusakan asam amino

triphtophan, sistein, apabila hidrolisa oleh alkali, proses

deaminasi. Hidrolisa oleh bermacam-macam proteolitik

menghasilkan hasil akhir yang berbeda-beda tergantung

spesifikasi ikatan peptida yang diserang, contohnya : tripsin

dapat menghidrolisa ikatan peptida antara gugus karboksil

dari lisin dan arginin dan gugus amino, sedang kemotripsin

menghidrolisa ikatan peptida antara gugus karboksil, tirosin,

fenilalanin, triptophan, gugus amino.

Hidrolisa menghasilkan senyawa senyawa yang berbeda:

Proteinase protease peptinase

Protein proteosa pepton peptida

Proteolitik ( yang bisa langsung

diserap oleh darah)

c. reaksi dengan formaldehida

1. Primary reaction. H

RNH2 + HCHO RN CH2OH

RN (CH2OH)

2. Titrasi fermol

CHOH

RNH3 RNH2 + H + RN(CH2OH)2

3. Secondary reaction: pemecahan ikatan CH2 sehingga

terbentuk N bebas

OH OH

RN- CH2 --- CH2 RN R + N

PECAH

N dapat ditangkap oleh basa, dengan cara titrasi

dengan basa maka jumlah N yang dibebaskan dapat

ditera langsung sehingga dapat menera % N dari protein

dengan formaldehid.

3. Denaturasi.-

Denaturasi merupakan perubahan struktur molekul

protein yang asli yaitu protein dari hewani/nabati kalau

terjadi perubahan akan mengalami denaturasi, terjadi

pada struktur sekunder dan tertier tetapi tidak

mengadakan perubahan pada struktur primernya. Selain

proses di atas terjadi perubahan-perubahan:

a. terjadinya pengikatan ion-ion logam mercuri atau Al.

b. terbentuknya agregat protein pada keadaan tertentu

c. terjadinya hidrolisa protein

d. terjadinya proses oksidasi dari gugus SH atau S=S

e. hilangnya gugus prostetis

Denaturasi protein bisa diikuti dengan proses koagulasi

pada proses denaturasi yang banyak terjadi yaitu diikuti

dengan pemecahan struktur sekunder seperti terjadi

proses agregasi, koagulasi, pengikatan kembali dari

beberapa molekul, reaksi kimia yang dapat

mengeluarkan gugus baru seperti oksidasi dapat

dibebaskan gugus SH. Pada umunya pada beberapa

pengolahan bahan makanan proses denaturasi bersifat

ireversible/reversible.

Pada denaturasi reversible protein yang telah

terdenaturasi dapat kembali ke protein asal dan

mempunyai sifat fisik dan mempunyai aktivitas biologis

yang semula. Misalnya pada alkaline fosfatase dengan

sterilisasi HTST (High Temperature Short Time) sebagian

bersifat reversible. Jika protein yang telah mengalami

denaturasi dengan cepat dibebaskan dari pengaruh-

pengaruh penyebab denaturasi dan dimasukan dalam

larutan sesuai dengan pH titik isoelektrisnya maka

molekul protein dengan cepat akan mengendap demikian

juga jika dipindahkan dalam larutan pH yang tidak sesuai

dengan titik isoelektrisnya sehingga bersifat amfoter

seperti keadaan biasa.

Faktor-faktor penyebab denaturasi protein :

a. faktor fisik:

- panas

gelombang sonik/ultrasonik

tekanan permukaan (surface tension) : dapat

menyebabkan denaturasi hanya pada permukaan

(surface denaturation)

b. Faktor kimia:

penyinaran ultraviolet

radiasi dengan ionisasi

pH (rendah/tinggi)

alkohol / zat pelarut lain.

Adanya urea, guanidin, N yang lain

Adanya detergent yang bersifat ionik.

Sifat-sifat protein dalam pengolahan bahan makanan :

1. Jika ditinjau sifat protein dari bahan makanan akan terjadi

pengurangan kelarutan pada keadaan yang sama yaitu

dengan mengukur agregat dari protein makin sedikit

agregat yang terjadi makin besar pengurangan kelarutan.

2. Enzim dalam bahan makanan karena mengalami

denaturasi akan menjadi inaktif.

3. Terjadi kenaikan aktivitas gugus fungsional dari protein,

disini perlu perlakuan sebelum perubahan reaksi karena

pengaruh suhu.

4. Terjadi perubahan bentuk dan besar molekul protein,

pengaruh terhadap besar dan bentuk agregat protein.

5. Terjadi kenaikan rotasi optis karena denaturasi dapat

merusak bentuk heliks dari protein.

6. Kehilangan kemampuan untuk mengkristal terutama

untuk enzim karena tiap enzim mempunyai bentuk kristal

yang berbeda sebagai identifikasi dari enzim tersebut.

Aplikasinya dalam bahan makanan

1. Karena kehilangan sifat kelarutan protein juga

kehilangan sifat dalam bentuk gel.

2. Denaturasi berpengaruh pada tekstur bahan makanan

3. Adanya aktivitas enzim pada bahan makanan maka

denaturasi dapat dipakai untuk mengetahui bahan

makanan tersebut masih baik atau sudah rusak. Misalnya,

enzim fosfatase pada proses pasteurisasi susu, adanya

inaktivasi fosfatase maka dapat diketahui cukup tidaknya

kekuatan enzim ini untuk mengolah. Pada industri

fermentasi tertentu dikehendaki adanya enzim tertentu

misalnya mengubah unsur mentah menjadi produk baru.

4. Pembentukan gel.-

Terdapat tiga mekanisme pembentukan gel.

a. Adsorpsi pelarut (adsorption pelarut)

Pembentukan gel terjadi karena proses adsorpsi (tekanan

keseluruh bagian) dari molekul-molekul pelarut oleh

partikel partikel zat terlarut.

Dengan adanya pendinginan terjadi pembesaran partikel

zat terlarut pembesaran partikel partikel ini makin lama

makin besar dengan penambahan hidrasi sehingga sifat

keseluruhan immobile sehingga terbentuk gel yang keras

dan adsorpsi ini makin banyak dan cepat bila suhunya

makin rendah.

b. Pembentukan jaringan tiga dimensi

Pembentukan jaringan tiga dimensi khususnya untuk

protein berbentuk serat selama proses denaturasi dan

apabila didinginkan atau terjadi perubahan disekeliling

maka serat-serat tersebut akan bergandeng membentuk

jaringan yang bersifat 3 dimensi ( lapisan yang mengikat

antara serat yang satu dengan yang lain): ikatan primer,

ikatan sekunder, ikatan tidak menentu.

Pada ikatan primer yaitu ikatan antara gugus-gugus

fungsionalnya pada ikatan ini jaringan yang dihasilkan

merupakan jaringan yang permanen dan gel yang

terbentuk tidak dapat rusak apabila diiris, apabila

dijatuhkan tidak terjadi penggelembungan (swelling) dan

tidak bersifat sineresis (mengeluarkan cairan apabila

disimpan).

Pada ikatan sekunder terjadi apabila ikatan pada ion-ion

hidrogen. Kekuatan nya lebih rendah dari ikatan primer

dan mudah rusak karena tekanan, mengalami kerusakan

bila dipotong.

Pada ikatan yang tidak menentu merupakan ikatan yang

terjadi oleh adanya sifat hidrophil dari air, sifat gel

tergantung pada kekuatan ikatan antar gugus gugus yang

ada, jadi molekul molekul gel yang terlarut akan tarik

menarik satu sama lain dan bila molekul molekul

tersebut bersifat mudah ditarik oleh zat pelarut maka

ikatan zat yang terlarut dan pelarut akan pecah, dengan

pecahnya zat tersebut maka terbentuk suatu gel, bila

molekul-molekul pelarut sangat kuat menarik zat terlarut

maka partikel-partikel zat terlarut satu sama lain menjadi

tidak berikatan dan terbentuk suatu gel.

Pembentukan gel disini dipengaruhi oleh :

-suhu, -konsentrasi larutan, -pH, konsentrasi garam.

Misalnya pada pembentukan curd.

Susu asam/enzim Whey curd mempunyai protein juga yang berupa kasein keju

c. orientasi partikel.

Disini gel dapat berbentuk/terbentuk oleh adanya suatu

sistem yang mempunyai kecenderungan antara zat

terlarut dan pelarut berikatan satu sama lain dan

membentuk konfigurasi tertentu. Misalnya pembentukan

kristal protein, pada pembentukan protein kristal tertentu

dapat menyerap air tanpa ada perubahan bentuk

kristalnya.

Sifat- sifat gel :

1. Gel mempunyai beberapa tingkat kekerasan

tergantung pada cara terbentuknya gel dan macam

bahan yang membentuk.

2. Beberapa macam gel bersifat elastis.

3. Beberapa gel dapat terbentuk kembali dengan adanya

tekanan/ aliran dengan kecepatan tertentu.

4. Gel tidak memerlukan konsentrasi fase dispersal yang

tinggi, contoh pada konsentrasi 1 % dapat terbentuk

gel.

5. Sifat dari masa cair dari dari besarnya gel hanya

mengalami perubahan sedikit oleh adanya tekanan uap

atau konduksi bersifat elektris

6. Gel kadang kadang dapat bersifat sineresis bila

dibiarkan

7. Kadang-kadang gel bersifat thixotropi yaitu bila ditekan

gel akan rusak dan berubah menjadi masa yang cair.

Faktor-faktor yang mempengaruhi terhadap perubahan

gel :

1. Konsentrasi fase dispersal makin tinggi konsentrasi

makin cepat terbentuk gel dan gel yang terbentuk

makin keras.

2. Makin rendah suhu dapat mempercepat pembentukan

gel dan dapat menambah kekerasannya.

3. pH gel yang terbentuk dapat distimulir oleh pH sekitar

pH isoelektris

4. Faktor faktor lain yang berpengaruh: adanya

persaingan protein dan air, makin banyak air maka

makin lambat perubahan gel, elektrostatis, adanya

penggolongan protein atau perubahan sifat protein.

Pembentukan gelatin:

Merupakan peristiwa perombakan dari protein dan terbentuk

gelatin hanya terjadi pada hidrolisa alkali/asam lemah pada

kolagen (kulit) dan ligamen (tulang). Pada kolagen dapat

terbentuk gelatin apabila ada pemisahan dari rantai triple

helix yang dipecah oleh adanya senyawa alkali/asam

tertentu, dengan terpecahnya triple heliks maka

membentuk suatu campuran dari beberapa rantai sehingga

membentuk ikatan yang panjang dan membentuk gel.

Terbentuknya gelatin ditandai dila berat molekulnya

mencapai 110.000 atau lebih besar. Sedangkan pada tulang

terbentuk gelatin dengan jalan pelarutan dengan asam

kemudian dilakukan hidrolisa dengan air kapur, Ca(OH)2,

tingkat kekerasan dari gelatin yang terbentuk secara

hidrolisa asam tersebut dapat dihitung secara kasar sebesar

kuadrat dari konsentrasi bahan semula. Penurunan suhu

dapat menyebabkan tingkat kekerasannya naik, makin

tinggi berat molekulnya gelatin yang terbentuk makin keras,

pH disekitar titik isoelektris tidak begitu terpengaruh

terbentuknya gelatin. Pada konsentrasi 3 % menunjukan

sedikit perubahan pada pH ( 4,6 - 8,2 ). Pada konsentrassi

1,5 % kisaran pH kecil : 4,3 - 6,7. Pada konsentrasi garam

tidak menunjukkan pengaruh yang nyata pada kekerasan

gelatin.

Aplikasi:

- gluten : protein pada gandum, dapat menahan tekanan

gas CO2

(detention gas) sehingga roti dapat mengelembung

- karamelisasi/browning dari karbohidrat dan protein pada

waktu pemasakan roti.

Pertanyaan pertanyaan

1. Uraikan mengenai fungsi protein di dalam tubuh

manusia?

2. Bagaima terjadinya siklus protein di dalam tubuh ?

3. Sebutkan asam asam amino essensial dan non essensial

?

4. Ada berapa macam struktur protein, berikan contoh

proteinnya masing masing?

5. Apa yang sdr ketahui dengan protein konyugasi?

6. Bagaimana sifat hidrasi pada protein ?

7. Protein dapat dihidrolisa oleh asam, basa dan enzim,

jelaskan salah satu hidrolisa?

8. Bagaima denaturasi dapat terjadi pada protein ?

9. Sebutkan faktor penyebab terjadinya denaturasi protein ?

10. Sebutkan

faktor faktor yang mempengaruhi perubahan gel?

11. Terangkan

mengenai pembentukan gelatin dan aplikasinya ?

BAB 5

TUJUAN INTRUKSIONAL UMUM

Mahasiswa akan dapat memahami sifat kimia dan fisika

enzim selama proses pengolahan dan penyimpanan

pangan

TUJUAN INSTRUKSIONAL KHUSUS

Setelah mengikuti kuliah dengan pokok bahasan ini

mahasiswa akan dapat mengidentifikasi enzim, fase

perubahan kimia enzim, perubahan kimia enzim pada bahan

makanan.

ENZIM

Enzim yang pertama kali diketemukan pada abad ke 19

adalah enzim diastase.

Louis Pasteur memberikan agensia yang diekstrak dari

kecambah gandum yang didalamnya diberi amilum dan

didiamkan selama 12 jam ternyata sebagian amilum diubah

menjadi alkohol, kemudian ada suatu agensia yang

dinamakan diastetik, kemudian dikembangkan nama semua

enzim berakhiran ase (walaupun ada sebagian yang

berakhiran ik) didepannya sesuai dengan substrat yang

diubah enzimnya disebut amilase.

Sifat sifat enzim

-Dapat merusak bahan makanan yaitu enzim yang harus

dikendalikan atau dihilangkan supaya tidak terdapat dalam

bahan makanan (endoselulair) misalnya pada proses

pembusukan dan pengurangan flavor.

-Bisa digunakan dalam pembuatan bahan makanan

biasanya bersifat eksoseluler, seperti pada proses

fermentasi baik nabati maupun hewani.

Produk fermentasi sebenarnya ada dua yaitu yang

terkendali dan yang tidak terkendali.

Pada proses fermentasi terjadi perubahan bahan oleh

agensia organik menjadi produk lain seperti pada

pembuatan anggur, wine, keju dan tempe yang agensianya

dari mikroorganisme.

Pada pembuatan keju dapat ditambahkan enzim renet yang

didapat dari usus lembu yang berumur 4 minggu, enzim ini

banyak terdapat dalam pencernaan manusia sehingga

dapat mengubah zat makanan menjadi zat makanan yang

dapat diserap oleh usus.

Misalnya:

protease polipeptidase peptidase protein proteose polipeptidase peptida amilase

karbohidrat gula sederhana diserap usus (dekstran)

Didalam bahan makanan perubahannya tertentu sesuai

dengan apa yang dikehendaki.

Enzim itu protein karena sintesa enzim sama dengan

mensintesa protein sehingga sifat-sifatnya sama.

Bagian bagian enzim terdiri atas apoenzim (protein) dan

koenzim (non protein) yang merupakan aktivator enzim yang

ditentukan oleh sisi aktif enzim.

Enzim sebagai protein katalitik dibagi menjadi:

1. simple protein :

- peptidase

- protease :

papain, pepsin, tripsis, bromelin

- hidrolase :

amilase, lipase dan esterase

2. metalloprotein :

- Ca protein :

fenol oksidase

- Mo protein :

aldehid mutase

- Zn protein :

heksokinase

- Mg protein

heksokinase

- Mn protein :

arginase

- Mn dan Ag

protein : piruvat dekarboksilase (TCA)

3. Protein majemuk merupakan protein enzim dan kosenzim,

seperti Co karboksilase , tiamin pirofosfat merupakan

enzim karboksilase.

4. Vitamin compound. Seperti :

- thiamin

karboksilase

- fosfonukleot

idase (yang mengandung nikotinamide)

- yang

mengandung asam pantotenat ; CoA.

Klasifikasi enzim

1. oksidoreduktase (yang banyak menyebabkan kerugian)

2. transferase

3. hidrolase (paling banyak digunakan untuk pengolahan

bahan makanan)

4. liase

5. isomerase

6. ligase

Perkembangan enzim

Enzim semuanya dalam bentuk larut dalam bahan,

kemudian dikembangkan menjadi bentuk enzim yang

tidak bergerak , bentuk tidak larut dalam suatu larutan.

Enzim yang telah dilakukan adalah glukoamilase,

amilase, dan isoamilase.

Perubahan -perubahan yang diinginkan oleh adanya

aktivitas enzim:

I. Penyediaan keadaan yang sesuai dengan aktivitas

enzim.

1. Pengaturan ruang penyimpanan misalnya pada

pemeraman buah pisang, pear, jenis buah lain yang

dipengaruhi oleh aktivitas khlorofilase.

2. Pada pelunakan daging oleh enzim protease yaitu

papain, bromelin dengan mengatur suhu dan tempat

penyimpanan.

3. Pembebasan senyawa penyebab flavor dari

prekursornya sebelum proses rehidrasi pada

bawang merah dan bawang putih. Pungency: jumlah

asam piruvat yang ada (flavor yang baik) disintesa

oleh glukosidase yang inaktif pada suhu tinggi,

asam piruvat dalam bentuk bebas penyebab flavor

tersebut.

4. Stimulasi perubahan warna dengan senyawa etilen

karena senyawa ini dapat menstimulir khlorofilase.

II. Penambahan enzim atau enzim dalam mikroba untuk

proses pengolahan bahan makanan.

1. Penggunaan proteinase seperti enzim papain,

bromelin untuk pengempukan daging, pembuatan

keju, roti, klarifikasi beer juga pembuatan sosis dan

saus.

2. Penggunaan enzim karbohidrase: maltase, laktase,

invertase, dextrinase.

Sukrosa invertase glukosa dan fruktosa

Pati maltase maltose maltose

Laktase, mencegah pengkristalan gula laktosa

pada pembuatan es krim karena dapat merubah

laktosa menjadi glukosa dan galaktosa.

Dektrinase merubah dekstrin menjadi glukosa

/fruktosa.

3. Penggunaan enzim pektinase.

Membantu ekstraksi sari buah, klarifikasi sari buah,

mencegah terbentuknya endapan dari konsentrasi

buah, pektinase juga dapat digunakan untuk

menghilangkan lapisan penyelubung biji kopi,

pektinase ini dikeluarkan oleh bakteri.

4. Penggunan enzim tertentu untuk menstimulir

senyawa flavor, mis: menstimulir asam piruvat

bawang dan menstimulir vanilin.

5. Enzim glukosaoksidase, dapat digunakan untuk

mencegah warna gelap putih telur kering selama

penyimpanan.

Dapat merubah glukosa menjadi asam glukonat.

6. Enzim selulase, digunakan pada fermentasi gula

dalam biji-bijian yang merubah selulosa pada kulit biji

menjadi dektrose.

Dapat juga menghilangkan serat-serat dari jaringan

buah atau sayuran pada yang dikalengkan.

7. Enzim lipase, pada albumin telur (dapat memecah

lemak sehingga dapat memperbaiki whipping

quality). Dalam pembuatan keju dapat digunakan

untuk pembuatan flavor.

Dengan mikroba yang telah diketahui dapat

digunakan untuk proses fermentasi maka dapat

diusahakan untuk pembuatan produk tertentu seperti

wine, pickles, beer, vinegar.

Perubahan-perubahan oleh enzim yang tidak

diinginkan :

1. Pada perubahan warna dari buah-buahan dan

sayuran oleh enzim polifenoloxidase. Pear, peach,

jambu, kentang dan ketela rambat.

Golongan enzim yang tergolong fenolase:

polifenoloksidase, tirosinase, katekoloksidase.

2.Terbentuknya off-flavor dalam jenis sayur-

sayuran yang disebabkan oleh enzim katalase seperti pada

kacang polong, kacang hijau, asparagus dan jagung.

3.Terjadinya klarifikasi (penjernihan) yang tidak

dikehendaki pada sari buah jeruk (lemon) yang disebabkan

oleh enzim pektinase yaitu yang menyerang pektin dalam

buah-buahan menjadi asam galaktuturonat (yang keruh

menjadi jernih).

4.Akibat enzim pektinase yaitu terjadinya perubahan

tekstur pada sayuran (kacang panjang), terjadi juga

perusakan pada kacang-kacangan yang disebabkan

oleh jamur Erminia sp.

5.Terjadinya pemurnian kadar asam askorbat pada

buah buahan yang disebabkan oleh enzim askorbat

oksidase sehingga akan menurunkan nilai gizi buah

tersebut karena berkurangnya vitamin C. Enzim

askorbat oksidase terdapat pada jaringan itu sendiri

sehingga susah untuk mengendalikannya. Pada jenis

serealia, terjadi penurunan vitamin oleh enzim

lipoksigenase, karoten (provitamin A) dengan

adanya lipoksigenase terjadi pemecahan dari

karoten sehingga terjadi penurunan vitamin A.

Pada jenis ikan air tawar kandungan vitamin B1 bisa

menurun karena enzim thiaminase (terdapat pada

jaringan ikan).

6.Terjadinya perubahan warna buah-buahan atau

sayuran yang disebabkan oleh enzim khlorofilase yang

merubah khlorofil menjadi peofitin,sehingga pada buah

dan sayuran yang berwarna hijau menjadi keabu-

abuan.

7.Terbentuknya rasa pahit pada jenis kacang almond,

kacang polong karena terjadinya dekomposisi

glukosa, HCN, aglikon. Terbentuknya dekomposisi

ini oleh adanya enzim glikosidase dan terbentuknya

senyawa sianogenik glikosidase.

Pencegahannya:

1. Selama penyimpanan. Karena mempunyai suhu

optimum untuk aktivitasnya maka harus ada

pengaturan dari suhu untuk buah-buahan sayuran,

Selama penyimpanan harus diatur untuk diusahakan

agar enzim terinaktivasi (suhu rendah) karena

semua proses enzimatis biasanya distimulir dengan

ion hidrogen maka bisa dicegah proses dehidrasi

(pengeringan). Pemakaian kadar O2 dengan

pengemasan secara vacuum.

2. Selama pengolahan panas. Suhu lebih besar dari

75oC semua aktivitas enzim terhambat maka perlu

dilakukan blanching dengan uap (steam) dan air

panas. Hot extraction yaitu ekstraksi dengan suhu

panas tetapi tidak melebihi 80 oC ( pada tomat )

untuk mencegah kerusakan vitamin C.

3. Dengan menggunakan zat penghambat (inhibitor).

Dapat menghambat aktivitas enzim, dapat bersifat

sebagai antioksidant, pada zat yang dapat

menghambat aktivitas enzim dengan menggunakan

: NaCl, NaHSO3, Na2SO3. Atau sebagai antioksidan

seperti asam askorbat dan asam sitrat. Pada

pengaturan pH bisa digunakan asam askorbat atau

asam sitrat pada pengirisan kentang yang

menyebabkan warna coklat. Pencegahannya

dengan perlakuan menggunakan air garam, SO2,

NaHSO3, Na2SO3 atau dengan. mengatur pHnya

disini enzim fenolase aktif pada pH 6 - 7, maka

kalau memakai air biasa pengaturan pH nya sekitar

4 - 5.

Pada buah pisang (tepung pisang) warna tetap putih

dan rasanya tidak sepat (karena adanya senyawa

tannin yang merupakan senyawa polifenol oksidase).

Dapat dijalankan dengan merendam dan mengatur pH

sekitar 4 - 5.

Sedangkan pada wine warna tidak berubah menjadi

coklat karena pengaturan pH.

Tabel 6. Penggunaan enzim dalam industri makanan.

Sumber Enzim Industri

Usus sapi renin keju

Tumbuh-

tumbuhan

Serealia

Getah pepaya

Buah nanas

Getah buah

fig

Amilase

Papain

Bromelin

fisin

Beer, whisky

Pelunak

daging

"

"

Mikroorganis

me

Aspergillus

oryzae

Aspergillus

niger

Rhyzopus

delemar

Mucor

phussillus

Endothica

parasitica

amilase dan

protease

amilase,

glukosilase.

Sellubiase,

pektinase

glukosilase

renin (renet renin)

"

Baking dan

brewing

"

"

"

Fungal renet

"

Bakteri

Bacillus

subtilis

Pseudomona

s dermosa

dan amilase

iso amilase (

amilase

dan glukosilase

Yeast

Sacharomyce

s cereviceae

Fragilis

Invertase

Laktase

Isolasi Enzim:

Penghancuran jaringan sel pada jaringan hewan dan

tumbuh-tumbuhan banyak bersifat endoselulair, sedangkan

pada eksoseluler pada mikroorganisme harus ditumbuhkan

pada media tertentu lalu dilihat kurva pertumbuhannya,

kalau pada log phase menghasilkan enzim yang banyak

kemudian dipisahkan enzimnya dengan jalan centrifuge

sehingga diperoleh enzim dan cairan (crude enzym).

Crude enzim ini dapat diperlakukan partial purification yaitu

dengan dikentalkan dalam ammonium sufit/aseton

kemudian terjadi presipitasi yang merupakan protein enzim

selama penyimpanan.

Pada endoselulair penghancuran jaringan kemudian

ditambah larutan buffer karena didalam jaringan sel banyak

enzime , disini digunakan pH yang sesuai dengan larutan

buffer, setelah terjadi ekstraksi lalu dilakukan centrifugal

sampai terdapat filtrat endapan misalnya pada pH 5.5.

Pertanyaan-pertanyaan

l. Jelaskan sifat sufat enzim yang sdr ketahui?

2. Sebutkan klsifikasi enzim yang sdr ketahui?

1. Perubahan perubahan apa yang diinginkan oleh adanya

enzim?

2. Jelaskan perubahan enzim yang tidak diinginkan ?

3. Bagaimana pencegahan yang diusahakan untuk

menghindari perubahan yang tidak diinginkan