3.LAS PROTEÍNASLas proteínas son el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos,compuestas por átomos de carbono,hidrógeno,oxígeno y nitrogeno principalmente,y con una elevada masa molecular.Son muy importantes por las variadas funciones biológicas que desempeñan y sobretodo por su acción como catalizadores en las reacciones metabólicas.

Concretamente,las proteínas son polímeros formados por la unión,mediante enlaces peptídicos,de unas unidades o monómeros llamados aminoácidos.

Además,son moléculas específicas porque marcan la individualidad de cada ser vivo.A través de ellas se va a expresar la información genética.

1.Los aminoácidos.

Los aminoácidos son las unidades estructurales y básicas que constituyen a las proteínas.Están formados por un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un carbono alfa.Las dos valencias restantes de este carbono quedan saturadas mediante un átomo de hidrógeno y un grupo químico variable(radical).

Existe una gran diversidad de aminoácidos debido a los distintos radicales que se pueden formar.Distinguimos entre aminoácidos neutros,básicos y ácidos en función del pH o carga eléctrica de

Los aminoácidos tienen carácter anfótero,pueden comportarse como un ácido o como una base dependiendo del pH del medio.Gracias al grupo amino se comportan como una base captando iones hidrógeno y gracias al grupo carboxilo se comportan como un ácido cediéndolos.

2.El enlace peptídico

Características del enlace peptídico:

Es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno.Además,también es muy resistente.

El enlace C-N se comporta como si fuese un doble enlace y por lo tanto no es posible que gire sobre sí mismo.

Todos los átomos unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos entre sí y están todos en un mismo plano.

3.Estructura o conformación de las proteínas

El enlace peptídico es aquel enlace de tipo amida que se establece entre dos aminoácidos con la liberación de una molécula de agua cuando el grupo carboxilo de un aminoácido interacciona con el grupo amino de otro,y ambos quedan unidos formando un dipéptido.

La actividad biológica de una proteína depende de la disposición espacial de su cadena polipeptídica,que sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo su función biológica.

Esta serie de plegamientos proporcionan una complejidad extraordinaria a la estructura de la proteína:

La estructura primaria viene dada por la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica:orden que siguen los aminoácidos de una proteína.Es de gran importancia,ya que es la secuencia la que determina el resto de niveles y como consecuencia la función de la proteína.

La estructura secundaria es la conformación o plegamiento estable que se mantiene.Esta puede ser en hélice α o la lámina plegada.

La alteración de la estructura primaria por eliminación,adición o intercambio de los aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente.Por lo tanto,puede causar la pérdida de su

Siempre hay un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido cuyo grupo carboxilo está libre.Los aminoácidos se enumeran comenzando por el que tiene el extremo amino libre.

La alfa hélice consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma,que sigue el sentido de giro de las agujas del reloj y contiene 3,6 aminoácidos por cada vuelta.Este tipo de organización es muy estable ,pues se establecen puentes de hidrógeno entre el grupo –NH de un aminoácido y el grupo –CO del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal.

La lámina plegada es un plegamiento que origina un fuelle en zigzag,formado por puentes de hidrógeno transversales análogos a los que estabilizan la alfa hélice,mientras que las cadenas laterales® se disponen por encima y por debajo de esta estructura.

La estructura terciaria o tridimensional está constituida por un conjunto de plegamientos característicos mediante uniones entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica.Estas uniones se realizan mediante enlaces entre cadenas de aminoácidos que pueden ser puentes de hidrógeno,puente disulfuro,fuerzas de Wan der Waals,fuerzas electrostáticas e interacciones hidrofóbicas.

Una molécula no tiene que estar compuesta exclusivamente por un tipo de conformación,sino que lo normal es que presenten porciones con alfa hélice y otras con lámina plegada,además de otras partes que no tienen una conformación definida y se denominan zonas

4.Desnaturalización y renaturalización de las proteínas

Las alteraciones de la concentración,del grado de acidez o pH,temperatura,etc…pueden provocar la desnaturalización de las proteínas,un proceso que significa la pérdida total o parcial de los niveles de estructuración de las mismas y puede conllevar la pérdida de su funcionalidad.

Este proceso puede ser más o menos intenso,comenzando por la pérdida de la estructura cuaternaria(si la tiene),terciaria,secundaria…

Si se trata de una desnaturalización suave,tras volver a las condiciones iniciales,la proteína recupera espontáneamente su configuración inicial y decimos que se ha renaturalizado(desnaturalización reversible).Por el contrario,si es una desnaturalización muy intensa,puede llegar a desmantelar hasta la estructura secundaria,lo cual impide que en algún momento se vuelva a la configuración inicial(desnaturalización irreversible).

La desnaturalización puede producirse por mecanismos físicos,como la temperatura,la radiación ultravioleta o los

De la estructura terciaria depende la función de la proteína,por lo que cualquier alteración en la disposición de dicha estructura modifica de forma importante su actividad biológica,pudiendo causar su pérdida.Así mismo,la sustitución de un aminoácido por otro en la cadena polipeptídica provoca alteraciones en la conformación de la proteína al no formarse alguno de los enlaces citados y modificarse los plegamientos de la estructura terciaria.

ultrasonidos;y por mecanismos químicos como ciertos detergentes,disolventes y cambios de pH.

El ejemplo más claro lo tenemos en nosotros mismos,un exceso de temperatura desnaturaliza las proteínas corporales,por lo que una fiebre muy elevada puede acarrear el riesgo de alterar algunas de ellas y si la temperatura sobrepasa los 44ºC ocasiona la muerte.

5.Funciones de las proteínas

Como hemos dicho,las proteínas son las biomoléculas que pueden presentar,el mayor número de funciones:

Catalítica.Casi todas las reacciones químicas en los seres vivos están reguladas por enzimas,unos biocatalizadores de composición proteica.

Reguladora(Hormonal).Hay hormonas como la insulina que son proteínas,o también la hormona del crecimiento (GH).La insulina regula la concentración de glucosa en la sangre.

Estructural y de soporte.Estas proteínas forman parte de las membranas celulares,de los microtúbulos(citoesqueleto),de tejidos,de estructuras como los tendones y ligamentos,piel,uñas,plumas,cartílago y hueso.Por ejemplo,la queratina y el colágeno son de las más abundantes en nuestro organismo.

Transporte.Por ejemplo la hemoglobina,que transporta oxígeno,la mioglobina,o la hemocianina;las hay que transportan otras moléculas como los lípidos,tanto fuera como dentro de la célula.Por ejemplo el LDL y el HDL(colesterol “malo” y “bueno”).

Acumulación y reserva.Hay proteínas que almacenan reservas de ciertas sustancias como la ferritina que guarda hierro en el hígado y hay otras que de por sí constituyen una reserva proteica que se destinarán para otros fines.Por ejemplo,la albúmina de la clara del huevo es una reserva energética y fuente de aminoácidos para los embriones de las aves.También la caseína de la leche supone una importante fuente de aminoácidos para los mamíferos recién nacidos.

Movimiento.Los túbulos responsables del movimiento cilios y flagelos,así como los que desplazan las cromátidas de los cromosomas en la reproducción son proteicos.También tenemos la actina y la miosina,proteínas de las células musculares que son las responsables de la contracción de la fibra muscular.

Defensa inmunitaria.Los anticuerpos son sustancias altamente específicas inducidas por ciertos glóbulos blancos de los vertebrados encargados de neutralizar partículas extrañas o antígenos.

Reconocimiento celular.En ciertos grupos animales,especialmente en vertebrados,las células poseen unas señales de identidad que permite a sus sistemas de defensa distinguir lo propio de lo ajeno.Estas señales de identidad son proteínas situadas en las membranas plasmáticas.Los receptores hormonales situados también en las membranas celulares son proteínas.

ORIENTACIONES DE SELECTIVIDAD

13.Definir qué es una proteína y destacar su multifuncionalidad.

14.Definir que es un aminoácido,escribir su fórmula general y reconocer su diversidad debida a sus radicales.

15.Identificar y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas.

16.Describir la estructura de las proteínas.Reconocer que la secuencia de aminoácidos y la conformación espacial de las proteínas determinan sus propiedades biológicas.

17.Explicar en qué consiste la desnaturalización y renaturalización de las proteínas.

18.Describir las funciones más relevantes de las proteínas:catálisis,transporte,movimiento y contracción,reconocimiento molecular y celular,estructural,nutrición y reserva,y hormonal.