Son biomolculas o principios inmediatos orgnicos, constituidos mayoritariamente por C,H,O y N , tambin tienen S pero en menor cantidad. Forman macromolculas de elevado peso molecular, constituidas por la polimerizacin de 20 unidades moleculares o monmeros distintos, llamados aminocidos.Su importancia no radica solo en la abundancia en que estn presentes en los seres vivos, sino sobre todo en la variedad de funciones biolgicas que las protenas llevan a cabo: Transporte de molculas Movimientos Regulacin hormonal Accin catalizadora en las reacciones metablicas imprescindibles para el mantenimiento de los procesos vitales. Sin embargo no suelen emplearse para producir energa( salvo que sea necesario ante la falta de molculas energticas.)

La hidrlisis de las protenas libera unas unidades llamadas aminocidos, cuya unin origina las cadenas polipeptdicas.Como su nombre indica, los aminocidos son molculas que tienen un grupo amino(-NH2)y un grupo carboxilo ( -COOH). Este ltimo es necesariamente terminal, pero el grupo amino puede ocupar diferentes posiciones. Se distinguen as, -, , . Aminocidos, segn la situacin del grupo amino con respecto al carbono del grupo carboxilo.

R-CH-COOH R-CH-CH COOH

NH 2 NH 2

Los aminocidos que constituyen las protenas son -aminocidos, pues el grupo amino est unido al carbono , es decir el contiguo al grupo carboxlico. Existen ms de 200 aminocidos pero que formen parte de las protenas slo son 20, que se diferencian por el otro grupo unido al carbono , el llamado grupo R o cadena lateral. De estos 20 aminocidos, hay 8 que los llamamos aminocidos esenciales,porque no los podemos sintetizar y por ello deben ser obtenidos mediante los alimentos ( Thr, Met, Lys, Val, Trp, Leu,ile, y Phe: en la infancia tambin son esenciales la His y la Arg).

Carcter Anftero: Una molcula se denomina anftera cuando puede comportarse como un cido o como una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre. Este es el caso de los aminocidos al tener un grupo carboxilo pueden desprender H+ , por lo que tiene un carcter cido; por otra parte, al poseer un grupo amino, son capaces de aceptar H+ , y por tanto, tambin tienen carcter bsico. Al pH existente habitualmente en los medios biolgicos ( pH=7) , el grupo amino est protonado y los grupos carboxilo estn desprotonados, por lo que estn doblemente ionizados, (formas zwitterinicas)

A un pH cido (pH 7), el grupo NH3+ ceder un H+ al medio y el aa. quedar con carga negativa. R R R CH CH CHH2 N COO- +H3 N COO- +H 3N COOH

pH7OH-Se comporta como un cidoSe comporta como una baseEl pH para el cual el aa, se comporta como una forma dipolar neutra se dice que es el Punto Isoelctrico(PI)

b. Estereoisomera: como el carbono es asimtrico, es decir, tiene sus cuatro valencias unidas a cuatro radicales distintos, existen dos estereoismeros ( D y L) (excepto el aa. Gly que tiene como cadena lateral un H y por tanto su C no es asimtrico). Y tambin tienen actividad ptica ( dextrgiros y levgiros). Los aa que son de configuracin L son los que tienen el grupo amino terminal a la izquierda y los de la configuracin D a la derecha. En las protenas solo se encuentran aa de configuracin L.

CLASES DE AMINOCIDOS

Apolares: la cadena lateral R posee grupos hidrfobos que interaccionan con otros grupos hidrfobos mediante fuerzas de Van der Waals. Pueden ser:Apolares alifticos:R es de naturaleza alifticaApolares aromticos: R contiene anillos aromticosPolares sin carga: R contiene grfupos polares capaces de formar puentes de hidrgeno con otros grupos polaresPolares con carga: La cadena lateral R tiene grupos polares cargados. Pueden ser:

Polares Bsicos: R aporta grupos amino cargados positivamentePolares cidos: R aporta grupos carboxilo cargados negativamente

El grupo carboxilo de un aa, puede interaccionar con el grupo amino de otro quedando unidos ambos aminocidos y liberndose una molcula de agua. El compuesto obtenido se denomina dipptido. El mecanismo de esta reaccin es el siguiente: enlace peptdico

La atraccin entre el grupo carboxilo y el grupo amino permite su unin y la formacin de una molcula de agua, que se libera. El enlace creado es de tipo amida y se denomina enlace peptdico. A su vez este enlace puede ser hidrolizado separndose los dos aa.

Este enlace tiene carcter parcial de doble enlace, es decir que los electrones que intervienen en este doble enlace pueden migrar entre le C=O y el C=N, esto hace que aparezcan dos formas resonantes distintas:El N, el C y el O comparten sus electrones, y por tanto podemos afirmar que el enlace peptdico tiene un carcter parcial de doble enlace. Este hecho impide que se efecten torsiones alrededor del enlace peptdico, lo que determina que los tomos de carbono, oxgeno y nitrgeno se siten en el mismo plano.(los tomos del enlace peptdico se sitan en el mismo plano)( mirar enlace a pg web de la diapositiva anterior)

El dipptido puede unirse a otro aminocido, pues sigue teniendo un grupo carboxilo y un grupo amino libres. En la unin se liberara otra molcula de agua y se formara un tripptido. De nuevo, ste podra seguir adicionando nuevos aminocidos y dar lugar a tetrapptidos, pentapptidos.La unin de muchos aminocidos constituye un polipptido.

Se suele reservar el nombre de pptido cuando la cadena contiene pocos aa ( menos de 10: oligopptido) y polipptido cuando es mayor de 10. Cuando tiene ms de 100 aa hablamos ya de protena.Cada pptido o polipptido empieza por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finaliza por el extremo C-terminal que tiene un grupo carboxilo ( COOH) R1 R3

NH2COOHR2R4Grupo amino terminalGrupo carboxilo terminalSecuencia de aminocidos en una cadena polipptidicaaa 1aa 2aa 3

La actividad biolgica de una protena depende de la disposicin espacial de su cadena polipeptdica. Existen en las protenas cuatro niveles de organizacin estructural. La estructura primaria, la secundaria, la terciaria y la cuaternaria.4.1. Estructura Primaria: Corresponde al encadenamiento de los aa ,es decir, a la secuencia de aa de la cadena polipeptdica. El nmero, el tipo y el orden o la secuencia de los aa que constituyen la estructura primaria son distintos en cada protena, y determinan la actividad biolgica de sta protena. Siempre existe un extremo con un aa cuyo grupo amino esta libre y otro extremo con un aa con su grupo carboxilo libre.

4.2.Estructura Secundaria: es el plegamiento de la estructura 1, y existen dos tipos bdicos de estructuras secundarias que son la - hlice y la lmina plegada o Lmina . En las protenas coexisten ambas, aunque una de ellas puede predominar sobre la otra.

- hlice : Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptdica sobre s misma (origina una hlice). Este enrollamiento sigue el sentido de giro de las agujas del reloj y contiene 36 aminocidos por cada vuelta.El plegamiento se mantiene estable por medio de puentes de hidrgeno entre el grupo NH (que forma el enlace peptdico) de un aa y el grupo CO ( que forma parte de otro enlace peptdico) delcuarto aa que lo sigue en la cadena lineal.

Las cadenas laterales de los aminocidos no interviene en los enlaces y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la - hlice(fig-5.4) . Al formarse esta estructura secundaria sucede que grupos funcionales de cadenas laterales R que estaban alejados se aproximen y si tienen cargas elctricas opuestas se atraern y si tiene la misma carga se repelern. Del mismo modo, si las cadenas laterales son muy voluminosas originan desestabilizaciones de esta estructura en la que puede haber tramos en que la - hlice est desorganizada y no se pueda reconocer.

Lmina plegada o Lmina : El plegamiento en este caso no origina una estructura helicoidal, sino una especie de fuelle o lmina plegada en zigzag, originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptdica o de distintas cadenas, unidos entre s por puentes de hidrgeno transversales anlogos a los que estabilizan la - hlice. Las cadena laterales (grupos R) de los aminocidos se disponen alternativamente por encima y por debajo de esta estructura.Giros en : secuencias de la cadena polipeptdica en estructura en o a menudo estn conectadas entre s por los llamados giros ; secuencias cortas con un giro muy brusco de 180 a la cadena principal del polipptido.

Triple hlice del colgeno: adems de la - hlice y de la lmina plegada existen otros tipos de estructura secundaria, como la triple hlice del colgeno. Esta protena, muy rica en el aminocido prolina y en un derivado de ste, la hidroxiprolina, no puede formar muchos de los puentes de hidrgeno que se establecen entre los enlaces peptdicos y que son necesarios para estabilizar las otras estructuras secundarias descritas, ya que estos aminocidos tienen unas cadenas laterales muy voluminosas. En su lugar se asocian tres cadenas trenzadas que originan una triple hlice. Cada una de las tres cadenas que constituyen la hlice de colgeno presenta un plegamiento secundario en forma de hlice enrollada hacia la izquierda, algo ms extendida que la hlice- . Las tres hlices se asocian para forman la triple hlice de colgeno con un enrollamiento dextrgiro.

4.3.Estructura Terciaria: La estructura terciaria de las protenas es la conformacin espacial definitiva que adoptan las diferentes regiones de la cadena polipeptdica ( cada una con su correspondiente estructura secundaria: hlice-, lmina ) como consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena.Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre grupos funcionales de cadenas laterales R de los aminocidos que al plegarse la cadena en su estructura secundaria quedan prximos pudiendo repelerse o atraerse.

Puentes disulfuro: constituyen fuertes enlaces covalentes entre dos grupos SH que pertenecen a sendos aminocidos cistena.Fuerzas electrostticas: se trata de enlaces de tipo inico entre grupos de cadenas laterales con cargas elctricas opuestas. Se producen , lgicamente, entre grupos R de aminocidos cidos ( con carga negativa-COO- ) y aminocidos bsicos (con carga positiva NH3.). Puentes de Hidrgeno: se establecen entre grupos polares no inicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral.Fuerzas de Van der Waals e Interacciones hidrofbicas: Son las uniones ms dbiles y se producen entre aminocidos apolares.El resultado es diferente, dando como resultado la formacin de dos tipos de estructura terciaria: protenas globulares y protenas fibrosas.

Protenas Globulares: la estructura secundaria se pliega sucesivamente, como un ovillo hasta formar una protena esferoidal, compacta y por lo general, soluble en agua. Algunas protenas globulares como la mioglobina, solo posee hlice-, otras solo posee lmina-, pero lo habitual es que las protenas globulares tengan ambas en proporciones distintas. Como las protenas globulares se encuentran generalmente en un ambiente acuoso de naturaleza polar, el plegamiento se hace de manera que los aminocidos con cadenas hidrfobas se disponen en el interior de la estructura, mientras que los que poseen restos polares se localizan en la superficie. En las protenas de las membranas biolgicas sucede exactamente lo contrario, porque al encontrarse rodeadas de un ambiente lipdico, disponen los grupos hidrfobos en el exterior y los polares en el interior. Protenas fibrosas: o Fibrilares, el plegamiento de la cadena polipeptdica es menor y por lo tanto presentan formas alargadas, son protenas muy resistentes e insolubles en agua. La estructura fundamental de las protenas fibrosas es la estructura secundaria, la hlice- de la queratina del pelo, la hlice de colgeno y la lmina- de la fibrona de la seda. En este tipo de protenas la estructura terciaria es muy simple y supone un nuevo enrollamiento hasta formar una superhlice.

En aquellas protenas que slo estn formadas por una sola cadena polipeptdica,al alcanzar la estructura terciaria son ya biolgicamente activas.

4.4. Estructura Cuaternaria:La estructura cuaternaria solo se manifiesta en las proteinas formadas por la asociacin de varias cadenas peptdicas iguales o diferentes, de manera que la asociacin entre las distintas cadenas con estructura terciaria se establece por uniones dbiles, del tipo de los puentes de hidrgeno , uniones electrostticas, interacciones hidrofobicas y fuerzas de Van der Waals, o puentes disulfuro en algunos. En las protenas fibrosas la estructura cuaternaria de las protenas est basada en la asociacin entre las distintas unidades peptdicas que las componen y dan lugar a complejos supramoleculares de gran envergadura . (la base fundamental de su estructura es la secundaria, ya que la terciara es muy simple). Tienen forma alargada y suelen desempear funciones estructurales como la queratina del pelo. En las protena globulares: como por ejemplo la Hemoglobina. Estan compuestas por la asociacin de dos o ms cadenas con estructura terciaria, que pueden ser iguales o distintas y se suelen representar mediante las letras griegas ,, Por tanto las protenas formadas por un nico polipptido como la miglobinas, no pueden tener estructura cuaternaria y solo alcanzan el nivel de plegamiento de la estructura terciaria.La hemoglobina es un tetrmero constituido por dos cadenas y dos cadenas .

La Hb es una protena globular localizada en los eritrocitos que presenta estructura cuaternaria , que capta el oxgeno en los pulmones y lo libera en los tejidos. Es un tetrmero, ya qre est formada por 4 cadenas polipeptdicas. 2 y 2 .En la anemia falciforme o drepanocitosis, las dos cadenas de la hemoglobina son normales, pero en las cadenas , existe la sustitucin de un aminocido por otro: el cido glutmico en posicin 6 por la valina. Los eritrocitos tienen en estos casos la forma de hoz.

Estas subunidades proteicas o protmeros que constituyen la estructura cuaternaria, se pueden autoensamblar en el interior de la clula mediante interacciones dbiles para formar estructuras mayores , como, por ejemplo, dmeros ( citocromo c), tetrmeros( hemoglobina) y en general, oligmeros o polmeros que constituyen complejos supramoleculares ( filamentos de actina y miosina, microtbulos, complejos multienzimticos, ribosomas, cpsida de los virus

La estructura cuaternaria de las protenas ( o la terciaria, en aquellas que solo presentan esta estructura), es responsable de su actividad biolgica. La estructura cuaternaria depende de la terciaria, esta de la secundaria que a su vez depende de la estructura primaria, es decir, de la secuencia de los aminocidos que componen cada una de las cadenas polipeptdicas. Por esta razn, cualquier variacin de la secuencia de aminocidos puede afectar a los distintos niveles de plegamiento y por tanto, a la funcionalidad biolgica. En el plegamiento de las protenas existen las chaperonas que son un grupo de protenas que aseguran el plegamiento correcto de las protenas.PROTENAS ALOSTRICAS: cambios conformacionalesLos enlaces covalentes que mantienen la estructura primaria de los polipptidos son rgidos, pero los enlaces dbiles que pliegan espontneamente a la protena en los dems niveles conformacionales pueden abrirse y volverse a cerrar, lo que permite pequeas deformaciones de importancia para su actividad biolgica. Las protenas no son estructuras inmutables, sino que se modifican ligeramente en su estructura en respuesta a las condiciones ambientales y a la funcin que desempean. En algunas protenas se producen cambios conformacionales entre dos estados , uno activo y otro inactivo, en respuesta a cambios fisicoqumicos de su ambiente, como las variaciones de pH y de temperatura. Pero existen las protenas alostricas, en las que los cambios conformacionales son inducidos por la unin de una molculas, los ligandos, que provocan modificaciones de la estructura terciaria, cuaternaria o ambas. Entre estas protenas se encuentran : enzimas, protenas de membrana,

El alosterismo es uno de los mecanismos ms importantes que permiten regular la actividad de una protena y por tanto , su funcionalidad biolgica, el ligando, activador o inhibidor ( iones Ca, grupos fosfato, neurotransmisores, se une a un lugar distinto al sitio activo de la protena y activo o reprime su funcin respectivamentehttp://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz22.htm

Las propiedades fsicas y qumicas de las protenas dependen de los grupos funcionales contenidos en las cadenas laterales R de los aminocidos que quedan expuestos en su superficie, es decir, del plegamiento de la cadena o cadenas peptdicas y de la conformacin geomtrica que adopten.ESPECIFICIDAD: Las protenas cuando alcanzan su plegamiento definitivo, tienen una zona conocida como sitio activo o centro activo, donde se localizan unos grupos funcionales de cadenas laterales R de aminocidos catalticos, y que podrn unirse especficamente a otras molculas, el resto de la cadena peptdica solo es necesaria para mantener la forma de la protena. La actividad biolgica de la protena se base en la unin de su centro activo por enlaces dbiles no covalentes con otras molculas de forma geomtrica determinada que encaja perfectamente en la forma del sitio activo de la protena, (modelo de llave y cerradura). Por ejemplo, la unin del Ag-Ac. Es por ello que la especificidad de la unin de la superficie activa ( sitio activo) de la protena con otras molculas se basa en el plegamiento de cada protena ( estructura terciaria o cuaternaria), que, en ltimo trmino, depende de la secuencia de aminocidos. Por tanto, cualquier cambio de la secuencia de aminocidos de una protena puede ocasionsr una modificacin de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria ( si la tiene), que provoca un cambio en la forma geomtrica del sitio activo, y en consecuencia , la disminucin o prdida de su funcionalidad biolgica.( ver ejemplo de la anemia falciforme )

2. SOLUBILIDAD: Las protenas globulares son macromolculas solubles en medios acuosos, por la interaccin de las cargas elctricas positivas y negativas, distribuidas en su superficie con las molculas de agua, formando la llamada capa de solvatacin.Las protenas fibrosas son insolubles en agua.

3. DESNATURALIZACIN: es la prdida de su conformacin espacial, /do se somete la protena a condiciones ambientales desfavorables, y como consecuencia , la prdida del sitio activo implica la prdida de la funcionalidad biolgica.Cuando se modifican las condiciones, por ejemplo, si se eleva la temperatura, o variamos el pH, la presencia de determinados iones o a la intervencin de agentes qumicos y/o fsicos, pueden provocar la ruptura de los puentes de hidrgeno o del resto de las interacciones dbiles que mantienen estables la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, menos los enlaces peptdicos. Las protenas se transforman en filamentos lineales y delgados , que se entrelazan entre ellos y forman compuestos fibrosos, insolubles en agua y que precipitan.Si las condiciones que provocan la desnaturalizacin son leves y duran poco tiempo, la desnaturalizacin es reversible, lo que se conoce como renaturalizacin. Pero si los cambios ambientales son intensos la desnaturalizacin es irreversible ( por ejemplo la coagulacin de la albmina del huevo por coccin)

HOLOPROTENAS : Estn constituidas nicamente por aminocidos.Protenas globulares: tienen forma esfrica y son solubles en disoluciones acuosas:Albminas: principal fraccin proteica del plasma. Mantienen la presin osmtica sangunea.( ovoalbmina, lacto albmina y seroalbmina). Tienen funciones de reserva y transportadora.Globulinas: comprenden las y globulinas. Asociadas a la hemoglobina y las globulinas o inmunoglobulinas que constituyen los Anticuerpos. Histonas y protaminas : protenas que interaccionan con el ADN eucariotaProtenas fibrosas o escleroprotenas: son insolubles en agua y desempean funciones estructurales, como el colgeno, la elastina, la queratina y la fibrona de la seda.HETEROPROTENAS O PROTENAS CONJUGADAS: estn formadas por cadenas peptdicas ( grupo proteico) y sustancias no proteicas ( grupo prosttico). Segn la naturaleza del grupo prosttico , permite clasificarlos en:Glucoprotenas: el grupo prosttico es una cadena glucdica.Lipoprotenas: el grupo prosttico es un lpido. De este modo se transportan por la sangre los triglicridos, el colesterol y otros lpidos.Cromoprotenas: el grupo prosttico es una sustancia coloreada, que puede ser De naturaleza porfirnica: el grupo prosttico es un anillo tetrapirrlico, como el grupo hemo de la hemoglobina y mioglobina que contienen un catin de hierro al que deben su coloracion roja.De naturaleza no porfirnica : es decir sin anillos tetrapirrlicos como la hemocianina, ( que contiene cobre) y transporte oxgeno en la sangre de los invertebrados.

Otras heteroproteinas: como las fosfoprotenas, cuyo grupo prosttico es el cido fosfrico, o las nucleoprotenas, cuyo grupo prosttico s el ADN

Las protenas son las molculas encargadas de ejecutar las rdenes dictadas por el ADN:

Funcin de reserva: aunque las protenas no suelen utilizarse como carburantes metablicos tpicos, existen ciertas clases, como la ovoalbmina de la clara de huevo, la casena de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, que constituyen un almacn de aminocidos, dispuestos para ser utilizados por el embrin en desarrollo como elementos nutritivos y unidades estructurales.

Funcin estructural: es una de las funciones ms caractersticas de las protenas. Por ejemplo las glucoprotenas intervienen en la formacin de las membranas celulares. Otras protenas constituyen el citoesqueleto de la clula, los microtbulos del huso mittico, de los cilios y de los flagelos, los ribosomas. Las histonas, forman parte de los cromosomas en las clulas eucariotas. El colgeno, que se encuentra en la sustancia intercelular del tejido conjuntivo, mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y de los cartlagos.

Funcin homeosttica: Las protenas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores o tampones en el mantenimiento del pH constante.

Funcin portadora de mensajes: hormonas y neurotransmisores: Las hormonas de naturaleza proteica como por ejemplo la insulina y el glucagn, que regulan el metabolismo de los glcidos ; y las hormonas segregadas por la hipfisis ( hormona del crecimiento, oxitocina Algunos neurotransmisores como las endorfinas y encefalinas son de naturaleza peptdica.

Accin hormonal en clulas adyacentes Accin hormonal en clulas lejanas

Funcin de recepcin y transmisin de seales: Los receptores de membrana son protenas que se encuentran dispersas por la superficie externa de la membrana plasmtica de las clulas y son capaces de unirse de manera especfica con una molcula portadora de un mensaje ( neurotransmisores, hormonas) Como consecuencia de esta unin, se produce un cambio conformacional en el receptor que constituye la seal para provocar una respuesta. Las respuestas a estas molculas seal suelen tener lugar en el citoplasma o en el ncleo, por lo que la transmisin de la informacin desde la membrana plasmtica hasta el interior de la clula se lleva a cabo por un sistema de trasduccin de seales formado por un conjunto de protenas alostricas que utilizan el procedimiento de activacin en cascada.

La superficie celular alberga un gran nmero de protenas encargadas del reconocimiento de seales qumicas de muy diverso tipo (figura de la izquierda). Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor ( hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.Funcin de transporte: Determinadas protenas intervienen en el transporte a travs de las membranas celulares (protenas canal). Otras como la Hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados, la hemocianina lo hace en la sangre de los invertebrados, y la mioglobina en el msculo estriados, los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (en las mitocondrias), la seroalbmina transporta cidos grasos, frmacos, txicos y otras sustancias en la sangre.Entre las protenas transportadoras destacan las lipoprotenas, que transportan los lpidos por la sangre. Dado que los lpidos son insolubles en agua, como la sangre es un medio acuoso , estos se unen a las protenas formando las lipoproteinas. La parte proteica sin los lpidos se llamo apolipoprotena. Estas lipoprotenas plasmticas forman partculas esfricas que trasnportan triacilgliceroles, colesterol, steres de colesterol y fosfolpidos .

En el plasma humano se distinguen las siguientes clases de lipoprotenas:Quilomicrones: transportan triacilgliceroles y colesterol exgenos ( aportados por la dieta) desde el intestino hasta el hgado.Lipoprotenas de muy baja densidad (VLDL) y de baja densidad (LDL) : transportan triacilgliceroles y colesterol endgenos(sintetizados em el oroganismo desde el hgado hacia los tejidos ( colesterol malo)Lipoprotenas de alta densidad ( HDL): transportan colesterol desde los tejidos al hgado ( es el colesterol bueno)

Funcin defensiva : Algunas protenas desempean funciones de proteccin como la trombina y el fibringeno, que contribuyen a la formacin del cogulo durante una hemorragia e impide la prdida de la sangre; o los proteoglucanos (mucinas) que tienen accin germicida y protectora de las mucosas . Las Inmunoglobulinas o Anticuerpos , que tienen una funcin defensiva frente a agentes patgenos que pueden penetrar en el organismo. Funcin contrctil: como los microtbulos y los microfilamentos del citoesqueleto. La dineina , que permite el movimiento de los cilios y los flagelos; la actina y la miosina , que son filamentos proteicos que constituyen las miofibrillas de las clulas musculares responsables de la contraccin muscular. http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/prot3.htm

Funcin enzimtica: Es la funcin ms importante de las protenas pues la vida no sera posible sin las enzimas. Las enzimas son protenas que actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo. Las enzimas son especficas de las reacciones que catalizan y del sustrato sobre el que actan. Intervienen en las reacciones qumicas en bajas concentraciones, aceleran la velocidad de la reaccin qumica y no se modifican en el transcurso de la reaccin

La gran mayora de las reacciones metablicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica especfico para cada reaccin. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayora de las protenas son enzimas.

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