Proteinas i Unidad

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bioquimica

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PROTEINAS

PROTEINASProtenas Composicin EstructuraFuncin

Son las macromolculas biolgicas ms abundantes Se encuentran en todas las clulas y en todas partes dentro de las clulasExisten miles de diferentes tipos y tamaos de protenasExhiben una gran cantidad de diversidad de funciones

un grupo amino (-NH2)un grupo carboxilo (-COOH)un tomo de H una cadena lateral R UNIDADES ESTRUCTURALES BSICAS DE LAS PROTEINAS

AMINOCIDOSunidos al tomo de carbono a

Clasificacin de los AminocidosFer HIzo un Lo Tremendo y Valentina Le Meti un Triptfano FenilalaninaHistidinaIsoleucinaLisinaTreoninaValinaLeucinaMetioninaTriptfanoArgininaArginina e Histidina solo son esenciales en periodos de crecimiento celular, la infancia, la lactancia y la enfermedadAminocidos Esenciales: Memotecnia

AminocidosClasificacin de los AminocidosPOLARESAPOLARESLa diferencia entre ellos se basa en ESTRUCTURA, TAMAO Y CARGA ELECTRICA, y que influyen en su solubilidad en agua.Alifticos: Alanina, valina, leucina, isoleucina, glicina, metionina, prolina.Aromticos: Fenilalanina, tirosina, triptfanocargadosPositivamente: Lisina, arginina, histidinaNegativamente: Aspartato y glutamatoSin carga: Serina, treonina, cistena, asparagina, glutamina.Aminocidos con cadenas laterales alifticos

Glicina(Gly, G) Alanina(Ala, A) Valina(Val, V) Leucina(Leu, L) Isoleucina(Ile, I) Prolina(Pro, P)

Glicina(Gly, G) Alanina(Ala, A) Valina(Val, V) Leucina(Leu, L) Isoleucina(Ile, I) Prolina(Pro, P) Fenilalanina(Phe, F) Tirosina(Tyr, Y) Triptofano(Trp, W)

Aminodos con cadenas laterales aromticas Aminodos con cadenas laterales cargadas + Lisina(Lys, K) Arginina(Arg, R) Histidina(His, H) pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0

Aminodos con cadenas laterales cargadas -Glutamato(Glu, E) Aspartato(Asp, D)

cadenas laterales azufradas

Cistena(Cys, C) Metionina(Met, M)

SH

La cistena, con cadenas laterales azufradas (S), puede oxidarse y formar PUENTES S-S

ISOMEROS OPTICOSEl tomo de carbono es asimtrico, lo cual permite la formacin de dos isomeros de imgenes de espejo (-o estereo), D y LLas protenas consisten exclusivamente de L-aminocidos

PROPIEDADES ACIDO BASE DE LOS AMINOACIDOSFormacin zwitterin.Los aminocidos se escriben con un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2), su estructura real es inica y depende del pH.

Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran en su forma catinica (carga +), y a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (carga negativa).

Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin.

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PUNTO ISOELECTRICO: glicina

El pH controla la carga de la glicina: catinica por debajo de pH = 2.3; aninica por encima de pH = 9.6 y zwitterinica entre pH = 2.3 y 9.6. El pH isoelctrico es 6.0.El punto isoelctrico es el pH al que el aminocido se encuentra en equilibrio entre las dos formas, como el zwitterin dipolar con una carga neta de cero.20PPTIDOSsUn pptido es el producto de unin de dos o ms aminocidosEl enlace peptdico es el enlace covalente tipo amida que se forma entre el grupo -carboxilo de un aminocido y el -amino de otro.Enlace PeptdicoLa reaccin es una condensacin con eliminacin de una molcula de aguaLos aminocidos que conforman el pptido pasan a denominarse residuos de aminocidos.

Tiene carcter parcial de doble enlace, por lo que es muy rgido. Estructura del Enlace Pptidico

La configuracin trans est mas favorecida; la cis esta impedida estricamente.

+-El Oxgeno carbonlico tiene carga parcial negativa y el Nitrgeno amida carga parcial positiva, por tanto el enlace tiene carcter polarPptidosEstructura del Enlace PptidicoSolo es posible la rotacin alrededor de los enlaces N-C y C-C, por tanto tiene limitada capacidad de rotacinEl ngulo de giro del enlace N-C se denomina y el del C-C , EN ELNGULO DE RAMACHANDRAN

Caractersticas del Enlace PptidicoEs un enlace covalente

Es un enlace amida

Tiene carcter parcial de doble enlace

Predomina la configuracin trans

Tiene carcter polar

Tiene limitada capacidad de rotacin

PROTENASCLASIFICACIN DE LAS PROTENASHOLOPROTENASFormadas solamente por aminocidos

HETEROPROTENAS o Protenas Conjugadas:Formadas por una fraccin protica y por un grupo no protico, que se denomina "grupo prosttico

ProtenaGpo.Prosttico / CaractersticoEjemploGlucoprotenas Carbohidratosg-Globulina de la sangreLipoprotenas Lpidosb-Lipoprotena de la sangreFosfoprotenasGrupo fosfatoCasena de la lecheHemoprotenaHemoHemoglobinaFlavoprotenaNcleo de FlavinaSuccinato DeshidrogenasaMetaloprotenaFe, ZnFerritinaAlcohol DeshidrogenasaProtenas Conjugadas

CLASIFICACION SEGN SU FORMAESTRUCTURA PRIMARIAEstructura PrimariaSECUENCIA de residuos de aminocidos en la cadena polipeptdica,

Estructura Primaria

La secuencia es nica para cada protenaLa estructura es estabilizada por:Enlace Peptdico

Determina la estructura tridimensional de las protenas y por lo tanto su funcinESTRUCTURA SECUNDARIA

Estructura Secundaria

Es el plegamiento de cadenas peptidicas

- Hlice

Grupos R externosHlice Dextrgira

- Hlice

La estructura es estabilizada por:Puentes de hidrgeno cada 4 residuos

Conformacin (Lmina )

Cadenas Extendidas en zig-zag, formando plieguesLas cadenas adyacentes a una hoja pueden ser paralelas o antiparalelasLa estructura es estabilizada por puentes de hidrgenoGiros

Son segmentos de aa. Que unen 2 unidades de estructura secundaria.Requiere 4 residuos de aminoacilo, dando una vuelta de 180 Usualmente se encuentran residuos de Glicina y ProlinaLa estructura es estabilizada por puentes de hidrgenoESTRUCTURA TERCIARIAPlegamiento tridimensional de la cadena polipeptdica en una forma compacta y globular, describiendo las relaciones espaciales entre los AA de la cadena

Estructura TerciariaFuerzas que estabilizan la Estructura TerciariaLa estructura es estabilizada por interacciones no covalentes como las interacciones electrostticas, los interacciones hidrfobas, los puentes de hidrgeno, las fuerzas de van der Waals y por interacciones covalentes como los enlaces disulfuro

Proteinas auxiliares ayudan al plegamiento:CHAPERONAS: CONJUNTO DE PROTEINAS PRESENTES EN TODAS LAS CELULAS, SON PROTEINAS DE CHOQUE TERMICO, NO FORMAN PARTE DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA SOLO SE UNEN A ELLAS PARA AYUDAR EN SU PLEGAMIENTO, ENSAMBLAJE Y TRANSPORTE CELULAR A OTRA PARTE DE LA CELULA DONDE LA PROTEINA REALIZA SU FUNCION.Hsp 70 Hsp 60, (chaperoninas)ESTRUCTURA CUATERNARIAArreglo espacial de las subunidades de protenas formadas por dos o ms cadenas polipeptdicas.

Estructura CuaternariaLa estructura es estabilizada por Interacciones no covalentesALGUNAS PROTENAS DE IMPORTANCIA FISIOLGICA- queratinas

- queratinas

Queratinas

AA PrincipalesEstructura SecundariaEstructura SuprasecundariaFuncionesMuy pequeos sin cargaNo hay CisteinaConformacin Lmina plegada antiparalelaEstructura de seda e hilos de araaAA PrincipalesEstructura SecundariaEstructura SuprasecundariaFuncionesPequeos sin cargaCisteina-hliceProtofilamenetoProtofibrillaFilamneto IntermedioEstructura de piel, pelo, lana, uas, plumas, pinzas, etcGlicina = 35% Alanina = 11%Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21% Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasaque requiere A. ascrbico. Hlice levgira 3,3 residuos/vueltaUnin de 3 hlices TropocolgenoTropocolgeno ordenado FibrillaVarias Fibrillas FibrasEntrecruzamiento por enlaces covalentesFormados por Lisina o Hidroxilisina

Colgeno

La unidad bsica se llama tropoelastina, rica en glicina y alanina.

Se forman entrecruzamiento covalentes de 2 tipos:Desmosina (entre 4 lys) Lisilnorleucina (entre 2 lys)

Una fibra elstica esta formada por un centro de elastina rodeado de microfibrillas, formadas fundamentalmente por fibrilina.

Deficiencia en la fibrilina Sndrome de Marfan

Elastina

Protenas Plasmticas

Fracciones%Principales ProtenasFuncionesAlbmina55Nutritiva, transporte, presin coloidosmtica15HDLTranscobalaminaProtrombinaTransporte reverso de colesterolTransporte de Vit B12Factor de Coagulacin29HaptoglobinaCeruloplasminaVLDLFijadora de hemoglobinaTransporte de cobreTransporte de Lpidos (TG)13TransferrinaHemopexinaLDLTransporte de hierroUnin con grupo hemoTransporte de Lpidos (CE)Fibringeno7Coagulacin sangunea11A, D, E, G, MAnticuerpos

50Mioglobina Hemoprotena fijadora de oxgeno en los msculos

Hemoglobina Hemoprotena transportadora de oxgeno

Citocromo C Hemoprotena de la cadena transportadora de electrones

Lisozima Enzima presente en la clara de huevo y las lagrimas capaz de hidrolizar polisacridos de las paredes bacterianas

Ribonucleasa enzima digestiva secretada por el pncreas que hidroliza cidos nucleicos

Otras Protenas

es un cambio estructural de las protenas pierden su estructura nativa

pierden su ptimo funcionamiento

cambian sus propiedades fsico-qumicas DESNATURALIZACINLa desnaturalizacin se puede producir por cambios

temperatura (> 60-70 C)variaciones del pH. salinidad

En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.

FUNCIONES DE LAS PROTEINASTransporteHemoglobina Hemocianina Citocromos Canales inicos

CITOCROMOSDefensaInmunoglobulinas Trombina y fibringeno

ANTICUERPOS

ReservaOvoalbmina, de la