Proteinas - bioeduciencias.files.wordpress.com. terciaria E. cuaternaria E. secundaria E. primaria Plegamiento espacial Proteínas oligoméricas hélice definida por es la sólo en

Proteinas

Professor: Verónica Pantoja . Lic. MSP.

“Técnico en masoterapia”

IPCHILE -DOCENTE:Veronica Pantoja S. 2013

CARACTERÍSTICAS

Son BIOPOLÍMEROS: Formadas por un gran número deunidades estructurales simples repetitivas.

Contienen carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) ynitrógeno (N); y casi todas también poseen azufre (S).

MONÓMEROS


aminoácidos

Forman dispersiones coloidales

COO-

C

R

H3N+ H

Aminoácidos: estructura Grupo carboxilo(disociado)

Grupo amino(protonado)

COO-

C

R

H3N+ H

CadenaLateralvariable

Carbono α


PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS

A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose untripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará unpolipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande,aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.

2 aa Dipéptido3 aa Tripéptidode 4 a 10 aa Oligopéptidode 10 a 100 aa Polipéptidomás de 100 aa Proteína

aminoácidos aminoácidos dipéptido

enlace peptídico

+

A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose untripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará unpolipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande,aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.

2 aa Dipéptido3 aa Tripéptidode 4 a 10 aa Oligopéptidode 10 a 100 aa Polipéptidomás de 100 aa Proteína


PEPTIDOSMuchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos;

por ejemplo:

Ciertas hormonas, como la insulina, producida por células delpáncreas, que está formada por dos cadenas de 21 y 30aminoácidos unidas por puentes disulfuro

La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronascerebrales y elimina la sensación de dolor

Las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresinay oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del úterodurante el parto

Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos;por ejemplo:

Ciertas hormonas, como la insulina, producida por células delpáncreas, que está formada por dos cadenas de 21 y 30aminoácidos unidas por puentes disulfuro

La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronascerebrales y elimina la sensación de dolor

Las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresinay oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del úterodurante el parto


Niveles estructurales en las proteínas•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos

•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadenadebido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-de la unión peptídica: hélices, láminas y giros

•Estructura terciaria: Estructura tridimensional de laproteína

•Estructura cuaternaria: Asociación de distintassubunidades,•siendo cada una un polipéptido.

•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos

•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadenadebido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH-de la unión peptídica: hélices, láminas y giros

•Estructura terciaria: Estructura tridimensional de laproteína

•Estructura cuaternaria: Asociación de distintassubunidades,•siendo cada una un polipéptido.



Desnaturalización de las proteínas

Consiste en la pérdida de todas las estructuras deorden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de laproteína, acompañada frecuentemente deprecipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Consiste en la pérdida de todas las estructuras deorden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)quedando la proteína reducida a un polímero afuncional.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de laproteína, acompañada frecuentemente deprecipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicasIPCHILE -

DOCENTE:Veronica Pantoja S. 2013

Estado nativo Estado desnaturalizado


Agentes desnaturalizantes

I. Físicos

1. Calor2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interaccioneso enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes2. Urea y guanidina a altas concentraciones3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH4. Reactivos de grupos -SH

I. Físicos

1. Calor2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interaccioneso enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes2. Urea y guanidina a altas concentraciones3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH4. Reactivos de grupos -SH


CLASIFICACIÓN

SEGÚN SU FORMA SEGÚN SU COMPOSCIÓNQUÍMICA

FIBROSAS

GLOBULARES

MIXTAS

PROTEÍNASFIBROSAS

HETEROPROTEÍNAS


CONSTRUIR REGENERAR1-FUNCIÓN ESTRUCTURAL

HORMONAS

VITAMINAS

ENZIMAS2-FUNCIÓN REGULADORA

Algunas funciones de las proteínas son:


3-FUNCIÓN DEFENSIVA ANTICUERPOS

4-FUNCIÓN DE TRANSPORTE HEMOGLOBINA

PROTEÍNAS

ESTRUCTURA CLASIFICACIÓNFUNCIONES

Estructural

Enzimática

Hormonal

Defensa Transporte

Receptores

ContráctilAminoácidos

Enlacepeptídico

Péptidos oproteínas

Organizaciónestructural

unidos por

formando

tienen

20(según R)

se distinguenFibrosas

Globulares

Colágeno

Actina/Miosina

Ej

Nucloproteínas CromatinaEj.

Ej.Albúminas

Globulinas

Secuencia deaminoácidos

Conformación

Proteoglucanos

Hemoglobina

Organizaciónestructural

E. terciaria

E. cuaternaria

E. secundaria

E. primaria

Plegamientoespacial

Proteínasoligoméricas

hélice definida por

es la

sólo en

Proteinasconjugadas

Lipoproteínas

Fosfoproteínas

Glucoproteínas

Cromoproteínas

Caseína

HDL, LDL

FSH, TSH...

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.


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