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Proteine
1 Radnetz einer Spinne
Spinnenseide ist eine Hochleistungsfaserder Natur (Abb. 1). Sie wird von Spinnenaus mehreren verschiedenen Proteinkettenhergestellt. Die Fäden des Fangnetzes sindreißfester als ein vergleichbares Stahlseilund dennoch hoch elastisch.
Bausteine der ProteineKeine andere Stoffklasse hat so viele ver-schiedene Funktionen in Lebewesen wiedie Proteine (Abb. 2). Proteine bestehen ausunverzweigten Makromolekülen, in denenAminosäuren zu Ketten verknüpft sind. DieLebewesen verwenden bei der Syntheseihrer Proteine dieselben 20 Aminosäuren.Die meisten Proteine bestehen aus 200bis 600 Aminosäuren. Bei weniger als ca.50 Aminosäuremolekülen spricht man vonPeptiden. Bei einem 300 Aminosäuren
Cytoskelett Muskeln Haare, Federn
Neurotransmitter BaustoffeEnzyme
Hormone Kanäle, Pumpen,
und Transportmoleküle
Proteine
langen Protein gibt es für deren Reihen.
folge 20300 mögliche Anordnungen, eineunvorstellbar große Anzahl. GemeinsamerStrukturbestandteil aller Aminosäuren sinddie Aminogruppe und die Carboxygruppe. InProteinen findet man nur a-Aminosäuren.
Sie tragen die beiden funktionellen Gruppenam ersten C-Atom. Die Unterschiede zwie
schen den 20 verschiedenen cc-Aminosäuren
liegen im Rest R (Abb. 3).
Nach den Eigenschaften des Rests unter.scheidet man hydrophile und hydrophobe
Aminosäuren sowie unter den hydrophilen
saure und basische Aminosäuren. Saure
Aminosäuren haben im Rest eine weitereCarboxygruppe. Sie kann ein FC-Ion abge-ben und ist dann negativ geladen. BasischeAminosäuren haben in der Seitenkette eineweitere Aminogruppe, die nach Aufnahmeeines H+-lons positiv geladen ist.
Carboxy•Aminogruppe H— — Cgruppe
Rest
O
H2N-C,-C H2N-C-CNOH
H2N-C-C '
CH2 CH2
HO O H2N O
Asparaginsäure (Asp) Asparagin (Asn)
sauer basischL—— hydrophil3 Struktur von a-Aminosäuren
Bau der Proteine
OHCH2
CH
H3C CH3
Leucin (Leu)
lipophil
Antikörper
Rezeptoren
für Hormone für Neurotransmitter
2 Vielfalt der Proteinfunktionen
Regulatoren
Enzyme Genehemmen und an- und
aktivieren abschalten
In Peptiden und Proteinen sind die Amino-säuren durch Peptidbindungen miteinanderverknüpft. Sie entstehen jeweils durch dieReaktion einer Aminogruppe mit einerCarboxygruppe unter Ausschluss eines Was-sermoleküls (Kondensationsreaktion). Dabeientsteht eine Amidgruppe (Abb. 4). JedeProteinkette beginnt mit einer Aminogruppean dem einen und endet mit einer Carboxy-gruppe am anderen Ende.
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Die Reihenfolge der Aminosäuren (Amino-säuresequenz) wird als die Primärstruktureines Proteins bezeichnet. Von ihr hängenalle weiteren Strukturen ab. Zur Benennungder Peptidketten werden die Abkürzungender Aminosäuren als Reihe angegeben. DenKettenanfang bildet die Aminosäure mit derfreien Aminogruppe (Abb. 4). Amidgruppeneiner Kette sind oft durch Wasserstoffbrü-ckenbindungen verbunden. Dadurch entste-hen aus den Ketten räumliche Formen. Diehöchstmögliche Anzahl an Wasserstoffbrü-ckenbindungen in derselben Peptidketteliegen in Helix- und Faltblattstrukturen vor.Sie sind an der Raumstruktur sehr vielerProteinmoleküle beteiligt und werden alsSekundärstruktur bezeichnet (Abb. 5).
Zwischen den Resten treten Bindungen, An-ziehungs- und Abstoßungskräfte auf (Abb. 6).Je nach Lage ergibt sich eine räumliche Struk-tur, die Tertiärstruktur. Proteinmoleküle, dievon Wasser umgeben sind, bilden Tertiär-strukturen, bei denen hydrophobe Seiten-ketten innen liegen und hydrophile außen.
Manche Proteinkomplexe bestehen ausmehreren Proteinmolekülen. Ihre räumlicheAnordnung wird als Quartärstruktur be-zeichnet. So besteht z. B. der rote Blutfarb-stoff Hämoglobin aus vier Untereinheiten(Abb. 7). Diese Struktur macht es möglich,dass die Sauerstofftransportleistung desHämoglobins geregelt werden kann.
Serin (Ser, S) Alanin (Ata, A)
H-N-C-CH CH2
Am,idgruppe
hi
4 Bildung einer Peptidbi!ldung
I Il
N-C-CY@ HSI•o @
5
a•Helix a•Helix ß•Faltblatt(Atommodell) (Bändermodell) (Atommodell)
Sekundärstruktur
CH2
H
CH2 a•Helix
éH2
CH2CH2
CH2
COOH
CH2
H-t)s 0/
CH2
CH2
CH
Vane
NH2
CH
Disulfid-brücke
der-Waals-Ionen-
Wasserstoff- bindungKräfte
brückenbindung
6 Tertiärstruktur
Häm
ß•Faltblatt(Bändermodell)
Globin
7 Quartörstruktur des Hämoglobins
AUFGABEN . »
I Berechnen Sie die theoretisch mögliche Anzahl der Peptidemit einer Kettenlänge von 7 Aminosäuren.
0 2 Beschreiben Sie den strukturellen Unterschied zwischen denTripeptiden Ser—Ala—Asp und Asp—Ala—Ser.
Die Zelle 47