Embed Size (px)
Citation preview
LES PROTEÏNES
Les proteïnes 2
• Els aminoàcids. Propietats i classificació.• Pèptids. L'enllaç peptídic.• Les proteïnes. Estructures.• Les proteïnes. Propietats, funcions i classificació.
Les proteïnes• Arbitràriament es consideren proteïnes als polipèptidsamb un nombre d'aminoàcids igual o superiors a 100.(equivalent a un pes molecular igual o superior a 5000daltons)
• Algunes proteïnes estan formades per una solacadena polipeptídica.
• Altres proteïnes estan constituïdes per varies cadenesassociades.
• És freqüent també que les proteïnes continguin algun fragment no peptídic.
L’estructura de les proteïnes.
• L'estructura d'una proteïna ve determinada per la naturalesa dels aminoàcids que la constitueixen.
• Proteïnes constituïdes: C, H, O, N i generalmenttambé S.
• Les proteïnes que presenten una cadena polipeptídica unida a una altre tipus de molèculatambé poden contenir: P, Fe, Cu, I, etc.
• Es distingeixen 4 nivells d'organització:-Estructura primària.-Estructura secundària.-Estructura terciària.-Estructura quaternària.
•
•
•
La seqüència dels aminoàcids de la proteïna constitueix l'estructura primària.La conformació a l'espai de la proteïna constitueix l'estructura secundària i l'estructura terciaria.L'associació de diverses cadenes polipeptídiques constitueix l'estructura quaternaria de les proteïnes.
Estructura primària.• Seqüència d’aminoàcids de la proteïna ordenats des de
•
l’extrem N-inicial (grup amino) del primer aminoàcid fins al’extrem C-terminal (grup carboxil) de l’últim aminoàcid.Cada proteïna té una seqüència única d'aminoàcids.
La seqüèncias’expresa numerantdes de l’extrem N-‐inicial fins a l’extremC-‐terminal
1 2
• Ex.Insulina humana: dues cadenes de 21 i 30 aminoàcids unides per enllaços disulfur.
•
•
Els grups R presents en un polipèptid influeixenen les propietats i les funcions del polipèptid.En alguns casos, un únic canvi en la seqüènciad'aminàcids pot provocar canvis importants en elcomportament global de la proteïna.
• L'estructura primària d'una proteïna és fonamentalper a la seva funció i per determinar els nivellsd'organització superiors: les estructuressecundaria, terciaria i cuaternaria.
•
•
En alguns individus, l'hemoglobina té una valina en lloc d'un àcid glutàmicen la posició 6 d'una cadena de 146 aminoàcids. La cadena lateral de lavalina és molt diferent de la del glutamat. El canvi provoca alteracions enl'hemoglobina i en els globuls rojos que la contenen.Els globuls rojos adopten la forma de falç. Els individus que tenen aquestahemoglobina pateixen anèmia falciforme, una malaltia greu de la sang(disminueix la oxigenació i es poden obturar els capil·lars sanguinis).
Estructura secundària.
• És la disposició en l’espai de l’estructura primària
• Depén del nombre d’enllaços d’hidrogen que presenta, la qual cosa depèn de:
–els aminoàcids que la formen– la temperatura del medi en que es troba
• A mesura que els aminoàcids van sentenllaçats durant la síntesi de la proteïna, i gràcies a la capacitat de gir dels enllaços no peptídics, la cadena polipeptídica adquireixuna disposició o una altra.
Es coneixen 3 tipus d'estructura secundària:– l'hèlix α– la conformació β.– l'hèlix de col·lagen.
• La proteïna pot presentar, a més, zones senseestructura secundària anomenades zonesirregulars.
• Les diferents estructures secundàries són seccions de laproteïna amb una forma determinada, estabilitzades perenllaços d'hidrogen entre l'oxigen del carboni carboxílicd'un aminoàcid i l'hidrogen del grup amino d'un altreaminoàcid.
• És important destacar que l'estructura secundària no està creada per interaccionsentre les cadenes laterals dels aminoàcids, sinó per interaccions entre àtoms queformen part de l'esquelet d'enllaços peptídics de la proteïna. Per a que això siguipossible i que els grups amino i carboxil queden enfrontats les diferents seccions de lacadena peptídica s'ha de doblegar.
La figura mostra dos de lesconformacions mésimportants que permeten laformació d'enllaçosd'hidrogen:
• (1) l'hèlix α, en la quel'esquelet del polipèptid forma una espiral, i
• (2) la conformació β, en laque els segments d'unacadena peptídica giren 180o ia continuació es pleguen enel matix pla.
•
•
La geometria dels aminoàcids que conformen elpolipèptid determina, en part, l'estructura secundària dela proteïna.La metionina i l'àcid glutàmic, per exemple, participenen hèlixs α amb més freqüència que no pas en laconformació β. La valina i la isoleucina participen mésen la conformació β.
• La prolina gairebé no participa en cap de les dosestructures anteriors, és especialment formadora del'estructura coneguda com a hèlix de col·lagen
•
•
L’estructura primària s’enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa (3,6 aminoàcids per volta).Aquesta estructura es manté gràcies als enllaços d’hidrogen entre l’O d’un grup –CO- d’un aminoàcid i l’H del quart aminoàcid que el segueix.
Hèlix α
• Ex.proteïnes amb diverses α-hèlix.
• La α-queratina presenta estructura en hèlix α.
•
•
L’estructura primària es disposa en una cadena estesa en forma de zig-zag(cada aminoàcid forma el pla d'un full plegat). Els grups R dels aminoàcidsen col·loquen alternativament per sobre i per sota de la làmina.S'estableixen enllaços d’hidrogen entre els grups NH i CO d'un segment dela cadena i aquests mateixos grups d'un altre segment de la mateixa cadenaque, després de fer un colze torna, generalment, en “sentit invers”.
Conformació β o làmina plegada
• La β-queratina de la seda o fibroïna presenta estructura en làmina plegada.
• Disposició en hèlix allargada (3 aminoàcids per volta) a causa de l’abundàcia deprolina i hidroxiprolina, ja que aquests aminoàcids tenen una estructura quedificulta la formació d’enllaços d’hidrogen.
Hèlix del col·lagen o triple hèlix (exclusiva del col·lagen)
3 hèlixs de col·lagen unides mitjançant enllaços covalents i enllaços febles com els enllaços d’hidrogen, formen una superhèlix que dóna lloc a una molècula de col·lagen
El col·lagen és molt freqüent en el teixit connectiu, la pell, elsossos i els cartílags dels animals
• Ex. Estructura secundaria de la insulina humana.
Estructura terciària• És la disposició en l’espai que presenta l’estructura
definitivasecundària. Representa la disposició que adopta la proteïna a l'espai.
• Dos tipus d’estructura terciària:–Conformació globular.–Conformació filamentosa.
•
•
La cadena polipeptídica es replega fortament donant lloc a formes globularscompactes.En aquesta conformació els grups apolars es situen a l’interior i els grupspolars, a l’exterior. Això facilita que moltes proteïnes globulars siguinsolubles en aigua i en dissolucions salines i possibilita que moltes duguin aterme funcions de transport, enzimàtiques, hormonals, etc.
Conformació GLOBULAR: proteïnes globulars
• Les conformacions globulars es mantenen estables per l'existència de diferents tipus d'enllaços entre els radicals R dels aminoàcids:– Pont disulfur (entre dues cisteïnes)– Pont d’hidrogen entre grups R polars.– Interaccions hidrofòbiques (forces de Van der Waals)– Enllaços iònics entre grups R amb càrrega.
••
•
•
•
És una conformació més simple que la globular.Es dona quan l'estructura secundària no es replega sino que formaestructures allargades i enrotllades al llarg d'un eix.Dona lloc a proteïnes amb estructures molt resistents, ideals per exercirfuncions estructurals.Els grups polars i apolars estan en contacte amb l’exterior, cosa que fa quesiguin insolubles en aigua.Exemples: col·lagen dels ossos, teixit conjuntiu, la α-ceratina de les ungles,les banyes, les plomes, els pèls, … la β-ceratina del fil de seda i de lesteranyines,…
Conformació filamentosa: proteïnes fibroses
Estructura quaternària.
•
••
És l'estructura que presenten les proteïnes constituïdes per dues omés cadenes polipeptídiques amb estructura terciària, idèntiques ono, unides per enllaços febles.Cada una d’aquestes estructures rep el nom de protòmer.Segons el nombre de protòmers que s’associen les proteïness'anomenen:– Dímers: 2 protòmers (ex. Hexoquinasa)– Tetràmers: 4 protòmers (ex. hemoglobina)– Pentàmer: 5 protòmers (ex.RNA-polimersa)– Polímer: gran nombre de protòmers (càpside del virus de la poliomielitis)
Dímer Tetràmers
