Revue des Principes de la Thermodynamique

BCM 1502 Revue de la Thermodynamique Page 1/20

REVUE DES PRINCIPES DE LA THERMODYNAMIQUE

► Prédiction si un processus physique est possible

La biochimie, et particulièrement les réactions enzymatiques suivent les lois

de la thermodynamique. Ces lois permettent de répondre à la question :

" La molécule S se transforme-t-elle en produit P, de façon spontanée?"

et ainsi de pouvoir prédire si une réaction est possible spontanément, et de là,

prédire le sens des réactions biochimiques.

La thermodynamique est donc essentielle pour comprendre pourquoi une

macromolécule se replie pour former une structure mature, comment les voies

métaboliques sont dessinées, comment les molécules traversent les membranes

biologiques, comment les muscles génèrent une force mécanique, etc.

Les deux lois de la thermodynamique sont :

a) L'énergie se conserve (constante)

L’énergie est cependant transférable. Une différence d'énergie est due à la

chaleur absorbée par le système et au travail exercé par le système sur

l'environnement.

ΔU = Ufinal - Uinitial = q - w

- q: chaleur absorbée par le système

- w: travail exercé par le système sur l'environnement (force X distance)

- (-)q: processus exothermique (perte de chaleur)

- (+)q: processus endothermique (gain de chaleur)

- (+)w: travail effectué par le système contre une force externe.

La quantité utile dans les systèmes biologiques est l’enthalpie, définie par

ΔH = ΔU + PΔV

L’enthalpie est une quantité qui dépend uniquement de son état et ne dépend

pas comment cet état a été achevé. PΔV représente le travail à pression constante.

- dans beaucoup des réactions biochimiques à pression P constante, le travail

effectué est négligeable w = 0 et donc enthalpie ΔH = q soit la chaleur

perdue ou générée par le système.


Puisque ΔH est une fonction d'état, le changement en enthalpie dans n'importe quelle

voie réactionnelle peut être déterminé par le changement en enthalpie dans n'importe

quelle autre voie réactionnelle équivalente.

- p. ex., mesure de l'oxydation complète de glucose en CO2 et H2O est très

difficile in vivo, mais peut se faire facilement in vitro.

Enthalpie renseigne sur la différence en énergie entre deux états d'un système,

mais pas si une transition entre les états est possible.

b) Les systèmes tendent spontanément vers l'équilibre, soit vers une

augmentation de l'entropie S.

Les processus spontanés s'effectuent dans la direction qui accroît le désordre

de l'univers, pour atteindre l'équilibre. Ceci ne signifie pas qu'un système ne peut pas

augmenter son degré d'organisation. Il se fera au dépend de l'organisation de son

environnement.

Le système possède un grand nombre d'états (arrangements) équivalents et le

nombre d'états équivalents augmente avec le volume et la chaleur du système.

L’entropie provient du fait qu'il y a un grand nombre d’états équivalents.

Pour une mole de gaz (1023 molécules), il y a 2210*710 configurations

équivalentes. Il est plus convenable de quantifier l’entropie par S = kB ln

(configurations équivalentes).

Expérimentalement, on définit

∆𝑆 > ∫𝜕𝑞

𝑇

𝑓𝑖𝑛

𝑑é𝑏𝑢𝑡

Pour un système biologique à température constante, on a ΔS ≥ q / T

Pour un processus à l'énergie constant (ΔU = 0), un processus spontané est

caractérisé par ΔS > 0. Il y a toujours une perte de chaleur par le système.

L'entropie est une mesure de la diffusion et du partage de l'énergie

thermique et intimement liée aux micro-états divers et énergétiquement

accessibles du système. Ce concept de l'entropie permet la compréhension

moléculaire du repliement des protéines et la fonction enzymatique.


L'entropie est une mesure de la diffusion et le partage de l'énergie thermique

!!! L'entropie n'est pas la désorganisation !!!


De http://www.chem1.com/acad/webtut/thermo/entropy.html

Le désordre est plus probable que l'ordre, car il y a tellement de façons plus d'y

parvenir. Ainsi les pièces de monnaie et les cartes ont tendance à adopter des

configurations aléatoires, lorsque mélangées, et les chaussettes et les livres ont

tendance à devenir plus éparpillés dans la chambre d'un adolescent au cours de la

vie quotidienne. Cependant il y a quelques différences importantes entre ces

systèmes à grande échelle, ou macro, et les collections de sous-particules

microscopiques qui constituent l’essence de la chimie et la biochimie.

1. Dans les systèmes chimiques ou biochimiques d'intérêt, nous avons affaire à

un très grand nombre de particules.

2. Ceci est important, car les prédictions statistiques sont toujours plus précises

pour les grands échantillons. Ainsi, bien que pour quatre lancés de pièces, il y

a une bonne chance (62 %) que le rapport pile / face va tomber en dehors de

la gamme de probabilité 0,45 à 0,55, cette probabilité devient quasi nulle pour

1000 lancés. Pour exprimer cela d'une manière différente, les chances que

1000 molécules de gaz se déplacent au hasard dans un conteneur et soient

distribués à tout instant d'une façon suffisamment non uniforme pour produire

une différence de pression détectable entre les deux côtés de leur conteneur,

sera extrêmement faible. Si nous augmentons le nombre de molécules à un

nombre significatif chimiquement (environ 1020, par exemple), la même

probabilité devient indiscernable de zéro.

3. Une fois que le changement commence, il se produit spontanément.

Autrement dit, aucun agent externe (roulement de dés, brasse des cartes, ou

adolescent) n’est nécessaire pour maintenir le processus. Tant que la

température est suffisamment élevée pour que des collisions suffisamment

énergétiques puissent se produire entre les molécules réactives dans un gaz

par exemple, la réaction avancera à complétion de son propre chef, une fois

que les réactifs ont été réunis.

4. L'énergie thermique est continuellement échangée entre les particules du

système, et entre le système et les environs. Les collisions entre les molécules

donnent lieu à des échanges dynamiques (et donc de l'énergie cinétique) entre

les particules du système, et (grâce à des collisions avec les parois d'un

récipient, par exemple) avec l'environnement.

5. L'énergie thermique se propage rapidement et de façon aléatoire à travers des

micro-états divers et énergétiquement accessibles du système. La mesure dans

http://www.chem1.com/acad/webtut/thermo/entropy.html


laquelle l'énergie thermique est dispersée parmi ces micro-états est connue

comme l'entropie du système.

L'énergie thermique est la partie de l'énergie d'une molécule qui est

proportionnelle à sa température, et se rapporte donc à un mouvement à

l'échelle moléculaire.

Quels types de mouvements moléculaires sont possibles ?

Pour les molécules monoatomiques, il n'y en a qu'un seul : le mouvement réel

d'un endroit à un autre, que nous appelons le déplacement en trois directions

de l'espace.

Pour les molécules poly-atomiques, deux sortes de mouvements

supplémentaires sont possibles. Les molécules linéaires possèdent deux

modes de mouvement de rotation, tandis que les molécules non-linéaires ont

trois modes de rotation. En plus, des molécules composées de deux atomes ou

plus peuvent subir des vibrations internes. Pour des molécules libres de se

déplacer, le nombre de modes de vibration ou de schémas dépend à la fois le

nombre d'atomes et de la forme de la molécule, et elle augmente rapidement

à mesure que la molécule devient plus compliquée.

Les populations relatives des états quantiques d'énergie de translation, de

rotation et de vibration d'une molécule diatomique typique sont représentées par

l'épaisseur des lignes dans ce schéma (pas à l’échelle !).

La couleur ombragée indique l'énergie thermique totale

disponible à une température donnée. Les numéros en haut

montrent l'ordre de grandeur des espacements entre

niveaux adjacents. Il est évident que pratiquement toute

l'énergie thermique réside dans les états de translation ou

déplacement.

À noter que l'espacement énergique est grandement différent entre des trois

sortes de niveaux d'énergie. Cela est extrêmement important, car il détermine le

nombre de quanta d'énergie qu'une molécule peut accepter, et, comme le montre

l'illustration suivante, le nombre de manières différentes dont cette énergie peut être

répartie entre les molécules.


Les plus rapprochés des états d'énergie quantiques d'une molécule, le plus

grand sera le nombre de façons dont une quantité donnée d'énergie thermique peut

être partagée entre une collection de ces molécules.

L'espacement des états d'énergie moléculaires devient plus petit au fur et à

mesure que la masse et le nombre de liaisons dans les molécules augmentent.

Nous pouvons donc généralement dire que plus complexe est la molécule,

plus la densité de ses états d'énergie est importante.

Toute collection de molécules suffisamment large pour avoir une signification

chimique aura son énergie thermique répartie sur un nombre inimaginable de micro-

états. Le nombre de micro-états augmente de façon exponentielle au fur et à mesure

que les états d'énergie deviennent plus accessibles à raison de:

1. Ajout de quanta d'énergie (température plus élevée),

2. Augmentation du nombre de molécules (résultant de la dissociation, par

exemple).

3. Le volume du système augmente (ce qui diminue l'espacement entre les états

d'énergie, permettant à plus d’états énergiques d’être peuplés à une

température donnée.)

Expansion d’un gaz

La tendance d'un gaz à faire l’expansion

du volume ① à ② est due à des états

plus rapprochés en énergie thermique

dans le plus grand volume – voir point 3

ci-haut.

Donc l’entropie augmente.

La quantité d’énergie est indiquée par

l’échelle verticale et se distribue en

trois façons pour un ensemble de

molécules dont l’espacement des

niveaux énergiques est montré.

Pour des molécules avec des

espacements plus écartés, les

nombres de paliers pour distribuer

cette même énergie sont plus

restreints.

énergie disponible


Transfert de chaleur (même raisonnement)

Dépendance sur q / T

Comme on pouvait s'y attendre, l'augmentation de la quantité d'énergie

diffusée et le partage sont proportionnels à la quantité de chaleur transférée q, mais

il y a un autre facteur en jeu : c'est la température à laquelle le transfert a lieu. Quand

une quantité de chaleur q diffuse dans un système à la température T, le degré de

dilution de l'énergie thermique est donné par q / T.

Afin de comprendre pourquoi nous devons diviser par la température,

considérons l'effet des valeurs très grandes et très petites en T dans le dénominateur.

Si le corps qui reçoit la chaleur est initialement à une température très basse,

relativement peu d'états d'énergie thermique sont d'abord occupés, donc la quantité

d'énergie qui se répand dans les états libres peuvent être très grande. Inversement, si

la température est haute, plus d'énergie thermique est déjà répartie dans le système,

et l'absorption de l'énergie supplémentaire aura un effet relativement modeste sur le

degré de désordre thermique à l'intérieur du corps.

Les réactions chimiques: pourquoi la constante d'équilibre dépend-elle de la

température

Exemple : Dihydrogène en hydrogène

Ci-dessous sont des représentations schématiques des niveaux d'énergie de

translation de l’H et H2 deux composantes de la réaction de la dissociation

d'hydrogène. La région ombragée montre comment les populations relatives des

micro-états occupées varient avec la température, ce qui provoque le changement de

l'équilibre en faveur du produit de dissociation.

Afin que cette

dissociation se fasse,

cependant, une quantité

d'énergie thermique (chaleur)

q = ΔU doit être absorbée de

l'environnement, afin de briser

la liaison H-H. En d'autres

chaud froid combiné

a b


termes, l'état fondamental (l'énergie à laquelle l’ensemble des états d'énergie

commence) est plus élevé en H, comme indiqué par le déplacement vertical de la

moitié droite de chacun des quatre panneaux ci-dessous.

La capacité d'énergie à se répandre dans les molécules de produits est limitée

par la disponibilité de l'énergie thermique suffisante pour produire ces molécules.

C'est là qu'intervient la température au zéro absolu, la situation étant très simple :

aucune énergie thermique n'est disponible pour amener la dissociation, de sorte que

le composant présent sera dihydrogène.

• Avec la température qui augmente, le nombre d'états d'énergie qui sont

peuplés augmente, comme indiqué par l'ombrage dans le diagramme

précédent. À la température T1, le nombre d'états peuplés de H2 est supérieur

à celle de 2H, certains de ces derniers seront donc présents dans le mélange à

l'équilibre, mais seulement en tant que composante minoritaire.

• À une certaine température T2, le nombre d'états peuplés dans les deux

composantes du système de réaction sera identique, de sorte que le mélange à

l'équilibre contiendra "H2" et "2H" en quantités égales. Le rapport molaire de

H2 / H sera 1 : 2.

• Lorsque la température augmente à T3 et au-dessus, nous voyons que le

nombre des états d'énergie qui sont thermiquement accessibles dans le produit

commence à dépasser celui pour le réactif, favorisant ainsi la dissociation.


Exemples biochimiques montrant la dépendance sur l’entropie

Lipide dans l’eau : L’eau forme des structures en forme de cages autour des

molécules peu solubles. Les degrés

de liberté cinétique de l’eau sont

limités dans ces cages (restreints

dans un plus petit volume) et a

comme résultat de diminuer les

nombres de micro-états. La

réduction en entropie des molécules

d’eau rend défavorable la

solubilisation de cette molécule.

Repliement d’une protéine par éjection des molécules d’eau

L’expulsion des molécules d’eau lors du repliement favorise les contacts Van

der Waals des chaines latérales peu solubles dans l’eau, libérant ainsi les molécules

d’eau – l’augmentation de l’entropie joue sur l’effet hydrophobique.

Groupement hydrophobique Pont hydrogène Molécule d’eau


Liaison d’un substrat à son enzyme

H2O ordonnée

Substrat Enzyme

H2O ordonnée (indiqué

pour fin illustrative)

H2O fraichement déplacé favorisèrent

interaction avec l’enzyme


Mesure de l'énergie libre : indicateur de spontanéité.

L'augmentation dans les micro-états par les processus spontanés représente un

critère difficile à utiliser afin de prédire l'évolution d'un système.

Pour déterminer si une réaction peut se faire spontanément ou non dans un

système fermé, nous faisons appel à la notion d'énergie libre (G). La différence

d'énergie libre (ΔG) représente l'énergie disponible pour avancer un système vers

l'équilibre. Spontanément, les molécules tendent à se transformer en molécules de

plus faible énergie libre.

ΔG = Gproduit - Gréactif

= ΔH - TΔS

- H: enthalpie (chaleur)

- T: température (°K)

- S: entropie

Pour qu'une réaction se produise spontanément, le ΔG doit donc être négatif.

- Si ΔG est négatif, la réaction se fait spontanément

- Si ΔG = 0, la réaction est à l'équilibre

- Si ΔG est positif, la réaction est impossible, spontanément.

Cependant:

a) Le ΔG dépend uniquement de l'énergie libre du produit et du réactif. Le ΔG

est indépendant du moyen par lequel le réactif est transformé en produit. Par exemple,

le ΔG de la réaction

glucose CO2 + H2O est identique par combustion ou par réaction spontanée

ou enzymatique.

b) Le ΔG ne donne aucune indication sur la vitesse ou le taux de

transformation. Il indique seulement si la réaction peut se faire spontanément ou non.

Même une valeur négative importante en ΔG ne garantit pas que la réaction chimique

procède à une vitesse mesurable. Seulement en présence d'un catalyseur adéquat la

réaction peut procéder à une vitesse mesurable. Cependant un catalyseur ne modifie

pas ΔG d’une réaction. Par conséquent, un enzyme peut seulement accélérer

l'achèvement de la réaction vers son équilibre thermodynamique.


Calcul du ΔG et de la constante d'équilibre.

L'entropie (désordre) d’une substance augmente avec son volume. Entropie

est donc une fonction de la concentration. Si l'entropie dépend de la concentration,

l'énergie libre doit également dépendre de la concentration. Le changement en

énergie libre dépend donc de la concentration des réactifs et des produits. À

l’équilibre il n’y a aucun changement net dans les concentrations.

► Considérons la réaction

A + B ⇌ C + D

Le ΔG dépend de deux facteurs:

1) de la nature de cette réaction (ΔG°) et

2) de la concentration (M) des molécules

et

]][[

]][[ln

BA

DCRTGG

ΔG°: énergie libre standard, quand la concentration de chaque composé est

1M. Le ΔG° est donc constant pour chaque réaction.

R: Constant des gaz (8.31 X 10-3 kJ.mol-1.deg-1)

T: Température (298°K)

[ ]: Concentration (M) des composés dans l'expérience donnée.

Relation entre ΔG° et la constante d'équilibre Keq.

La réaction peut aller dans les deux directions, dépendamment que le ΔG est

positif ou négatif. Ceci dépend essentiellement de la concentration des réactifs et des

produits, à un moment donné.

Lorsque ΔG = 0, le système est à l'équilibre. Il n'y a pas de conversion nette

des réactifs dans une direction ou dans l'autre. Ceci veut dire que :

et donc

eq

BA

DCRTG

]][[

]][[ln

La constante d'équilibre est définie par

eq

BA

DCK eq

]][[

]][[

donc: ΔG° = - RT ln Keq = -2.303 RT log Keq

0]][[

]][[ln

BA

DCRTG


inversement: Keq = e-ΔG°/RT = 10 -ΔG°/2.303 RT

La constante d'équilibre dépend donc du ΔG° et peut être calculée à partir de

ΔG°. À noter qu’une variation de facteur 10 en Keq correspond à un faible pont

hydrogène en énergie.

Variation de Keq en

fonction de G à 25C

Keq G

(kJmol-1)

106

104

102

101

100

10-1

10-2

10-4

10-6

-34.3

-22.8

-11.4

-5.7

0

5.7

11.4

22.8

34.8

Énergie libre standard

Seulement les différences en énergie libre peuvent être mesurées

expérimentalement. L'énergie libre de formation ΔG°f est définie par rapport à d'un

état de référence (représente la formation d’un composé à partir de ces éléments

libres)

ΔG° = Σ ΔG°f (produits) - Σ ΔG°f (réactifs)

États de référence

L’état standard conventionnel d’un soluté est une activité égale à 1 à 25C et

1 atm - activité correspond à la concentration corrigée pour un comportement non

idéal. Étant donné que les réactions biochimiques se déroulent généralement dans

des solutions diluées à pH neutre, un état standard quelque peu différent a été adopté

pour les systèmes biologiques.


L’état standard de l’eau est celui du liquide pur, si bien que l’activité de l’eau

pure est assimilée à 1, bien que sa concentration soit égale à 55,5 M. Le terme

[H2O] est essentiellement inclus dans la valeur de la constante d’équilibre.

Cette convention simplifie les expressions d’énergie libre pour les réactions

en solutions aqueuses diluées où l’eau est un réactif ou un produit, car ainsi,

le terme [H2O] peut être ignoré.

L’activité en ion hydrogène est égale à 1 au pH physiologique de 7, plutôt

qu’à pH 0, valeur qui caractérise l’état standard en chimie-physique, et où

beaucoup de substances biologiques sont instables.

L’état standard d’une substance qui peut être l’objet d’une réaction acido-

basique est défini en fonction de la concentration totale de ses différentes

formes qui s’ionisent spontanément à pH 7. À l’inverse, la convention en

chimie physique se réfère à une espèce pure, qu’elle existe ou pas, à pH 0.

L’avantage de la convention utilisée en biochimie, c’est que la concentration

totale d’une substance ayant de multiples états ionisés, ce qui est le cas des

biomolécules, est habituellement plus facile à mesurer que la concentration de

l’une de ses espèces ioniques. Cependant, puisque l’état d’ionisation d’un

acide ou d’une base varie avec le pH, les énergies libres standard calculées

selon la convention adoptée en biochimie ne sont valables qu’à pH 7.

Selon cette convention, les variations d’énergie libre standard des substances

sont couronnées par G afin de le distinguer des variations d’énergie libre standard

mesurées en chimie-physique, soit G.

La relation entre G et G est souvent simple. Il y a trois cas.

1 – Si les espèces réactives ne comportent ni H2O ni H+, les expressions de G et

G sont identiques.

2 – Dans le cas d’une réaction en solution aqueuse diluée qui donne n molécules

d’eau

A + B ⇌C + D + n H2O

eqBA

OHDCRTKRTG

n

eq

]][[

]][][[lnln 2

D’après la convention utilisée en biochimie, à savoir l’activité de l’eau pure est 1,


eqBA

DCRTKRTG eq

]][[

]][[ln'ln'

D’où G= G + n RT ln [H2O]

Donc si une réaction forme 1 mol d’H2O, [H2O] = 55.55M,

G= G + 9.96 kJmol-1

3 – Pour une réaction qui implique des ions H+ telle que

avec ][

]][[

HD

DHK

.

Par des approches identiques aux précédents,

G= G - RT ln (1 + [H+]0/K) + RT ln [H+]0

où [H+]0 = 10-7M, seule valeur de [H+] pour laquelle cette équation est valable.

Si plus d’une espèce ionisée intervient, la relation devient plus compliquée. Par

contre, si la réaction génère simplement un proton, le traitement du 2e cas s’applique.

Dans la convention adoptée pour les systèmes biologiques, l’activité de l’ion

hydrogène [H+], est égale à 1 au pH physiologique de 7 et donc ][

][

HD

DK

A + B

D- + H

+

C + HD

K


Mesure de ΔG°

L'évaluation d’un constant équilibre Keq est relativement facile à partir de

l'analyse des concentrations des réactifs et des produits. Le réarrangement de

l'équation précédente en utilisant ΔG° = ΔH° - TΔS° donne

Si ΔH° et ΔS° sont indépendants de la température, qui est valide dans la

plupart des cas, la relation entre ln Keq et 1/T donne une ligne droite avec pente -

ΔH°/R et intercepte ΔS°/R.

La connaissance de Keq correspondant à deux ou plusieurs températures

permet la détermination de ΔH° et ΔS° et par conséquent ΔG°.

La thermodynamique des composés à phosphate.

Les réactions endergoniques de la synthèse des macromolécules sont

dépendantes des réactions exergoniques de l'oxydation de la nourriture. Ce couplage

est effectué par quelques intermédiaires "riches en énergie" dont l'hydrolyse

exergonique est couplée aux réactions endergoniques. Un des intermédiaires les plus

importants de la cellule est l'ATP. L'ATP est la molécule universelle pour transférer

l'énergie libre. C'est un donneur immédiat d'énergie. L'ATP est utilisée en moins

d'une minute par les cellules; il ne sert donc pas à emmagasiner l'énergie. La

phosphocréatine sert de réservoir d'énergie dans certaines cellules.

Énergie ATP réactions mécaniques, chimiques ou osmotiques

Les réactions de transfert de groupe phosphoryles sont une des plus

importantes dans le métabolisme.

Hofft van'deequation -1

lnR

S

TR

HK eq

1/T

ln Keq

ΔS°/R - intercepté

-ΔH°/R - pente


R1-O-PO32- + R2-OH ⇌ R1-OH + R2-O-PO3

2-

De telles réactions permettent la synthèse et l'hydrolyse de l'ATP:

ATP + H2O ⇌ ADP + Pi ΔG°’= -30.5 kJ/mol

ATP + H2O ⇌ AMP + PPi ΔG°’ = -32.2 kJ/mol

ΔG = - 50 KJ/mol (pour cette réaction dans les cellules)

ATP + créatine ⇌ Phosphocréatine + ADP ΔG°’ = +12.6 kJ/mol

L'énergie libérée par la coupure du lien est utilisée dans des réactions qui

demandent un apport d'énergie. Le cycle ATP ADP est le mode fondamental

d'échange d'énergie des systèmes biologiques. L'ATP a un potentiel énergétique

intermédiaire parmi les molécules phosphorylées, ce qui lui permet d'agir

efficacement comme transporteur d'énergie et illustré dans le tableau démontrant la

variation d’énergie libre standard lors de l’hydrolyse des composés phosphorylés.

Ainsi, la

molécule ADP peut

spontanément être

phosphorylée en ATP

par les composés dont

le ΔG°’ est supérieur

(synthèse d'ATP), alors

que l'ATP peut

phosphoryler les

composés de plus

faibles ΔG°’

(hydrolyse de l'ATP).

Base structurale du lien phosphate riche en énergie

Le lien phosphate de la molécule d'ATP n'ayant rien de particulier au point de

vue chimique, on peut se demander pourquoi l'hydrolyse du lien est si exergonique?

Au moins deux facteurs sont responsables de cet état et montrés en figure:


a- les résonances en compétition

Les produits d'hydrolyse de l'ATP 2 ont une plus grande stabilité de

résonance que l'ATP 1. La stabilisation par résonances d’une liaison

pyrophosphate est inférieure à celle de ses produits d’hydrolyse.

b - la répulsion électrostatique

La molécule d'ATP 1 porte 3 à 4 charges négatives qui se repoussent

les unes les autres. La répulsion diminue lorsque l'ATP est hydrolysée

2. L’effet déstabilisateur plus important des forces de répulsion

électrostatiques des groupes chargés d’un pyrophosphate comparé à

celui des produits d’hydrolyse.

c – la solvatation défavorable

L’énergie de solvatation d’un pyrophosphate est inférieure à celle des

produits d’hydrolyse. D’après de certains calculs, ceci représente le

facteur le plus important.

De plus, l'ATP est particulièrement stable par rapport à l'hydrolyse dans un

milieu aqueux. Son énergie d'activation est particulièrement élevée. Par conséquent,

l'ATP est stable dans les conditions physiologiques, alors qu'il est rapidement

hydrolysé dans les réactions enzymatiques.

Rôle de l'ATP.

Utilisation de l'ATP:

1 - L'hydrolyse de l'ATP permet aux réactions chimiques endergoniques de

s'effectuer.

2 - L'ATP permet la synthèse des nucléotides triphosphates.

ATP + NDP ⇌ ADP + NTP

3 - L'hydrolyse de l'ATP permet à des processus endergoniques comme la

1

2


contraction musculaire ou le transport actif de s'effectuer.

4 - L'hydrolyse de l'ATP en AMP + PPi permet de coupler l'hydrolyse de deux liens

phosphate à des réactions hautement endergoniques.

a) ATP ⇌ AMP + PPi avec b) PPi ⇌ 2 Pi

Formation d'ATP:

1 - Phosphorylation au niveau du substrat. L'hydrolyse d'un lien phosphate de hautes

énergies sur un substrat peut être couplé directement à la phosphorylation de l'ADP.

2 - La phosphorylation oxydative et la photophosphorylation. Des molécules d'ATP

sont formées au cours des processus de phosphorylation oxydative et

photosynthétique.

3 - L'AMP produite de l'hydrolyse de l'ATP peut être convertie en ADP par des

kinases.

AMP + ATP ⇌ 2 ADP

► Couplage des réactions

Principe : Les réactions peuvent être couplées pour changer une réaction impossible

en une réaction possible.

L'additivité des ΔG permet à une réaction impossible d'être effectuée par une

réaction possible qui lui est couplée. Ceci est à la base des voies métaboliques. Le

ΔG final des réactions couplées = la somme des ΔG de chaque réaction.

A + B C + D ΔG1 > 0

D + E F + G ΔG2 < 0

A + B + E C + F + G ΔG3

et ΔG3 = ΔG1 + ΔG2

Ceci joue un rôle physiologique important, car plusieurs réactions impossibles

des voies métaboliques sont rendues possibles grâce à un couplage à l'hydrolyse de

l'ATP (adénosine triphosphate). L'hydrolyse d'une molécule d'ATP change


l'équilibre des réactions couplées par un facteur 108.

Exemple,

Considère la réaction, A ⇌ B ayant ΔG1° = + 16.7 kJ/mol

La constante d'équilibre = [B]/[A]eq = 10-ΔG°/2.303RT = 1.15 X 10-3

Ce qui veut dire qu’A ne peut pas se convertir en B spontanément

si [B]/[A] > 1.15 X 10-3.

Si on couple la réaction précédente à l'hydrolyse de l'ATP :

mettons ATP + H2O ADP + Pi avec ΔG2° = - 30.5 kJ/mol,

on a A + ATP + H2O B + ADP + Pi + H+

et ΔG3° = ΔG°1 + ΔG°2 = (+ 16.7) + (- 30.5) = - 13.8 kJ/mol

La réaction A B devient donc possible.

La constante d'équilibre de la réaction couplée [B][ADP][Pi ] / [A][ATP] est :

2.67 X 102 (= 10 -ΔG°/2.303RT).

Le ratio [B]/[A] devient maintenant 1.34 X 105, si on assume que le ratio

[ATP]/[ADP][Pi] ≈ 500

– rapport raisonnable à partir des concentrations cellulaires.

L'hydrolyse de l'ATP permet donc la conversion de A en B jusqu'à ce que le ratio

[B]/[A] = 1.34 X 105.

À l'équilibre, le ratio [B]/[A] passe donc de 1.15 X 10-3 à 1.34 X 105,

soit un facteur de 108.

Plus généralement, l'hydrolyse de n molécules d'ATP change

l'équilibre par un facteur de 108n.

Documents

Revue des Principes de la Thermodynamique