RUHR-UNIVERSITÄT BOCHUM · 2011-03-18 · RUHR-UNIVERSITÄT BOCHUM Fakultät für Chemie Titel der Lehreinheit (LE) Chromatography and Compound Analysis Bezeichnung der LE Nr. des

RUHR-UNIVERSITÄT BOCHUM

Fakultät für Chemie

Titel der Lehreinheit (LE) Chromatography and Compound Analysis

Bezeichnung der LE Nr. des Vorl.-Verzeichnisses LE-Kreditpunkte 5

Semester SWS

Fachsemester 7/9 Dauer 1 3

Dozenten W. S. Sheldrick, D. Wolters Prüfer W. S. Sheldrick, D. Wolters

Wahlpflicht-LE für: Studiengänge M.Sc. in Chemie, Schwerpunkt in Analytische Chemie Freiwillige LE für: M. Sc. in Chemie, andere Schwerpunkte

ZielsetzungenNach Ende dieses Moduls soll der/die Student/Studentin ein vertieftes Verständnis über die Theorie und Praxis analytischer Trenntechniken sowie der spektroskopischen Methoden der Struktur- und Speziesanalytik besitzen.

ThemenverzeichnisAnalytische Trennmethoden: Verfahrensübersicht, Retentionsvorgang, Leistungsparameter, Dünnschichtchromatographie, Flüssigkeitschromatographie, HPLC, Gaschromatographie, Gel- und Kapillarelektrophorese Kopplungstechniken: Massenspektrometer (Ionisationstechniken, Maßanalyse, Detektion), GC-MS, HPLC-MS, LC-FTIR, Kopplung mit UV/VIS- und AAS. Metallspezies in biologischen Systemen, Naturstoff- und Umweltanalytik Analytik von Peptiden und Nucleotiden, Biokoordinationschemie Die Vorlesungen werden in englischer Sprache gehalten.

Lehrmethoden: Vorlesungen 15 x 2 Stunden

Übungen 15 x 1 Stunde

Überprüfung des Lernfortschritts Aktive Teilnahme an Vorlesungen und Übungen

Leistungskontrolle 30-minütige mündliche Prüfung oder zweistündige Klausur am Ende des 7./9. Semesters (100 %)

Zusammenfassung der Lehrgegenstände Analytische Trennmethoden Klassifizierung, Retention, Trennleistung, Peakverbreiternde Prozesse, reduzierte Parameter, Knox-Gleichung, Auflösung und deren Optimierung, Normal- und Umkehrphasen Chirale Trennsysteme Dünnschichtchromatographie: stationäre Phasen, Leistungsparameter, Detektion Flüssigkeitschromatographie: Adsorptions- , Verteilungs-, Ionenaustausch- und Ionenchromatographie, Biochromatographie, Size-exclusion- und Affinitätschromatographie, kovalente Chromatographie. HPLC: Arten, Geräteaufbau, Detektion, stationäre Phasen, Leistungsparameter, dynamische Theorie, Ionenpaarchromatographie (IPC), Bidlingmeyer-Modell, Eluenten-Optimierungsmethoden (MOM, ORM), µ-HPLC, Quantifizierung und Auswertung, Expertensysteme Gaschromatographie: GLC und GSC, Leistungsparameter, stationäre Phasen, Geräteaufbau, Probeneinführung, Detektoren, Kovats-Indizes, SFC, Anwendungen. Elektrophorese: Techniken, SDS-PAGE, Kapillarelektrophorese, elektroosmotischer Fluss, Probenaufgabe und -detektion, Mizellare elektrokinetische Kapillarchromatographie, Isotachophorese Kopplungstechniken: Massenspektrometer (Ionisationstechniken, Massenanalyse), GC-MS, HPLC-MS (Thermospray APCI, ESI), 2DPAGE-MALDI TOF, Proteomics, LC-FTIR, Kopplung mit UV/VIS- und AAS Metallspezies in biologischen Systemen Analytik von Peptiden und Oligonucleotiden, Grundlagen der Biokoordinationschemie Mikro- und Makrokonstanten, Strategien der Spezies- und Strukturanalytik in Lösung (Potentiometrie, NMR,ESI-MS, HPLC), Wechselwirkung von Metallkomplexen mit DNA und Oligopeptiden



Titel der Lehreinheit (LE) Laborautomatisierung und Chemometrie

Bezeichnung der LE Nr. des Vorl.-Verzeichnis

LE-Kreditpunkte 5

Semester SWS

Fachsemester 7/9 Dauer 1 3

Dozenten P. Zinn Prüfer P. Zinn, W. Schuhmann

Wahl-LE für: Studiengänge

M. Sc. in Chemie, Schwerpunkt in Analytische Chemie

Freiwillige LE für: M.Sc. in Chemie, andere Schwerpunkte

ZielsetzungenDie Studierenden sollen vertiefte Kenntnisse über Datenerfassung und -verarbeitung innerhalb der analytischen Chemie und angrenzender Gebiete gewinnen und an praktischen Anwendungsbeispielen umsetzen und Erfahrung sammeln.

ThemenverzeichnisMess- und Analysestrategien, Datenerfassung und Automatisierung, Digitale Signalverarbeitung, Statistik und Chemometrie, Kalibrierung , Bewertungsgrößen von Mess- und Analysenverfahren, Qualitätssicherung und Validierung, Simulation, Moderne Entwicklungen, Softwarepakete



Überprüfung des Lernfortschritts Aktive Teilnahme an Vorlesungen und Übungen inklusive Computerübungen

Leistungskontrolle 30-minütige mündliche Prüfung am Ende des 7./9. Semesters (100 %)

Zusammenfassung der Lehrgegenstände Mess- und Analysestrategien: Probenahme, Probenvorbereitung, Probenanreicherung, Kalibrierung, Analyse, Auswertung und Interpretation, Korrelation und Kausalität, Ergebnisdarstellung und Visualisierung Datenerfassung und Automatisierung: Analoge Signalverarbeitung, A/D- und D/A-Wandler, Digitale Ein-/Ausgänge, Schalter und Relais, Logische Schaltelemente, Komparatoren, Multiplexer, FIFO- und LIFO-Speicher, Sensoren, Regelschleifen, Datenübertragung, Datenimport, Gerätesteuerung, Laborinformationssysteme Digitale Signalverarbeitung: Datenglättung, Akkumulation, Fouriertransformation, Integration, Differentiation Statistik und Chemometrie: Explorative und deskriptive Statistik, Verteilungsfunktionen und statistische Tests, Zeitreihenanalyse, Varianzanalyse, Regression und Lineare Algebra, Versuchsplanung, Hauptkomponentenanalyse, Partielle Regression, Mustererkennung und Klassifizierung, Optimierung Kalibrierung: Lineare und nichtlineare Kalibrierkurven, interner Standard, Standardadditionsverfahren Bewertungsgrößen von Mess- und Analysenverfahren: Richtigkeit, Präzision, Fehlerfortpflanzung, Empfindlichkeit, Selektivität, Nachweis- und Erfassungsgrenze, Auflösung, Informationsvermögen, Dynamik Qualitätssicherung und Validierung: Kontrollkarten, QUSUM-Strategie, Kreuzvalidierung, Archivierung, GLP, Zertifizierung, Akkreditierung Simulation: Zufallszahlen, Monte-Carlo-Simulation, Visualisierung, Prozess-Simulation Moderne Entwicklungen: Fuzzy Logic, Neuronale Netze, Genetische Algorithmen, Zelluläre Automaten Softwarepakete: EXCEL, HPVEE, MAPLE, MATLAB, STATGRAPHICS, UNSCRAMBLER, GRAMS



Titel der Lehreinheit (LE) NMR-Methoden zur Bestimmung von Struktur und Dynamik komplexer Verbindungen.


Fachsemester 8 Dauer Semester

1 SWS

3

Dozenten M. Feigel, N. N. Prüfer M. Feigel, N. N.

Wahl-LE für: Studiengänge M.Sc. in Chemie, Schwerpunkt in Analytische Chemie, Anorganische Chemie, Organische und

Supramolekulare Chemie Freiwillige LE für: M. Sc. in Chemie, andere Schwerpunkte

M. Sc. in Biochemie

ZielsetzungenEigenständige Konzipierung, Interpretation und Anwendung NMR-spektroskopischer Techniken zur Aufklärung komplexer molekularerer Strukturen und Funktionen.

ThemenverzeichnisCharakteristika von NMR-Spektren organischer Verbindungen und supramolekularer Komplexe, Grundlagen, Informationsgehalt und Anwendungsbereich mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie, Einsatz von Software zur Fouriertransformation und Spektrenanalyse.

Lehrmethoden: Vorlesungen Übungen

16 x 2 Stunden 16 x 1 Stunde


Leistungskontrolle Zweistündige Klausur am Ende des 7. Semesters (100%)

Zusammenfassung der Lehrgegenstände Theoretischer Teil (Vorlesung und Übungen) Charaketeristika von NMR-Spektren komplexer organischer und bioorganischer Verbindungen; skalare und dipolare Kopplung, Relaxation. molekulare Reorientierung, DNMR-Spektroskopie. Grundlagen der 2- und n- dimensionalen Fouriertransformation, Quadratur Detektion, Apodisierung in verschiedenen Dimensionen, Basislinienkorrekturen, Integration in mehreren Dimensionen. Informationsgehalt sowie Puls- und Transformationstechniken von COSY-, NOESY-, ROESY-, HMBC-, HMQC-, TOCSY-, EXSY- und INADEQUATE-Spektren. Notwendigkeit von Tripleresonanz- und 3D-NMR-Techniken. Anwendung mehrdimensional NMR-Techniken für verschiedene Substanzklassen, z.B.: Peptide, Proteine, Nukleinsäuren, Kohlenhydrate, Receptor/Substrat-Komplexe in organischer Chemie, Biochemie und supramolekularer Chemie. Praktischer Teil (in den Übungen) Anwendung von PC-Programmen zur Transformation von NMR-Rohdaten (z.B. durch XWIN-NMR); Verarbeitung und Analyse von 2D-Spektren am PC (z.B. durch Aurelia).



Titel der Lehreinheit (LE) Bioanalytik und Sensorik

Bezeichnung der LE Nr. des Vorl.-Verzeichnis LE-Kreditpunkte 5

Fachsemester Semester SWS

8 Dauer : 1 3

Dozenten W. Schuhmann, N. N. Prüfer W. Schuhmann, N. N.

Wahlpflicht-LE für: Studiengänge M. Sc. in Chemie, Schwerpunkt in Analytische

Chemie Freiwillige LE für: M.Sc. in Chemie, andere Schwerpunkte

ZielsetzungenNach Ende dieses Moduls soll der/die Student/Studentin ein vertieftes Verständnis über Aufbau und Funktion sowie die Limitierungen von Biosensoren vermittelt besitzen. Weiterhin werden moderne bio-analytische Methoden (Oberflächenplasmonresonanz - SPR, reflektometrische Interferenzspektroskopie - RIFS, Immunoassays, DNA-Chips, Rastermikroskopien) erläutert und ihre Anwendungsmöglichkeiten diskutiert.

ThemenverzeichnisImmobilisierung von biologischen Erkennungskomponenten auf physikalischen Transduceroberflächen, amperometrsiche, potentiometrische, optische, mikrogravimetrsiche, thermische Sensoren, Miniaturisierung, Sensoren auf der Basis von Halbleiterbauelementen, Oberflächenplasmonresonanz, Interferrometrie, Immunoassays, Rastermikroskopien (STM, AFM, SNOM, SECM), Mikroelektrochemie




Leistungskontrolle 30-minütige mündliche Prüfung am Ende des 8. Semesters (100 %)

Zusammenfassung der Lehrgegenstände Biosensoren prinzipieller Aufbau von Biosensoren, elektroanalytische und optische Methoden, Beispiele von Sensor-Aktuator-Systeme in biologischen Systemen, prinzipielle Vor-und Nachteile von Sensoren im Vergleich zu instrumentell-analytischen Verfahren Immobilisierung von biologischen Erkennungselementen (Enzyme, Antigene, Antikörper, DNA, etc.) auf Transduceroberflächen. Einfluß der Immobilisierung auf die biologische Funktion Amperometrische Biosensoren: Elektronentransfer zwischen Redoxenzymen und Elektro-den, Optimierungspotential bei amperometrischen Sensoren, cyclische Voltammetrie zur Auswahl geeigneter Redoxmediatoren, Beispiele und Anwendungsgebiete Potentiometrische Sensoren: pH-Elektrode, Gaselektroden, Flüssigmembranelektroden Miniaturisierung von Sensoren Sensoren auf der Basis von Halbleiterbauelementen: Feldeffekttransistoren (MOSFET, ISFET, ENFET), LAPS, Thermistoren Optische Sensoren: Lichtleiter, evaneszentes Feld, Fluoreszenzsensoren, pH-Sensoren, Chemolumineszenz, Biolumineszenz Quartzmikrowaage, Immunosensoren Probleme implantierbarer Biosensoren Rastermikroskopien Positionierung, Aufbau von Rastermikroskopen, Nahfeldwechselwirkungen, Herstellung und Charakterisierung von Nahfeldsonden, spezielle Rastermikroskopiearten (STM, AFM, SECM, SNOM) Moderne (bio)-analytische Methoden: Immunoassays, ELISA, Hochdurchsatzscreening (HTS), Chip-Technologien, DNA-Chips, Oberflächenplasmonresonanz (SPR); reflektometrische Interferenzspektroskopie (RIFS) Modulation evaneszenter Felder, Ellipsometrie



Titel der Lehreinheit (LE) Röntgenstrukturanalyse


Semester SWS

Fachsemester 8 Dauer 1 3

Dozenten W.S. Sheldrick, I. M. Müller; E. Wolf (MPI Dortmund) Prüfer W.S. Sheldrick, I. M. Müller, E. Wolf

Wahlpflicht-LE für: Studiengänge M.Sc. in Chemie Freiwillige LE für:

ZielsetzungenNach Ende dieses Moduls soll der/die Studentin grundlegende Kenntnisse zu den Gebieten Röntgenbeugung/Röntgenstrukturanalyse (einschließlich Proteinkristallographie), Röntgen-absorptionsspektroskopie (EXAFS) und Elektronenmikroskopie besitzen. Die Lehrveranstaltung kann nur von Studenten belegt werden, die den Bachelorabschluss für Chemie oder Biochemie an der Ruhr-Universität Bochum nicht erworben haben.

ThemenverzeichnisRöntgenbeugung: Kristallographische Grundlagen, Kristallzüchtung, Beugung an Pulvern und Einkristallen, Strukturbestimmung an Ionenkristallen, kleinen Molekülen und Makromolekülen (Proteinen), Elektronenbeugung, Neutronenbeugung; Röntgenabsorptionsspektroskopie (EXAFS) an Metalloenzymen und Festkörpern; Elektronenmikroskopie.




Leistungskontrolle Zweistündige Klausur am Ende des Semesters (100 %)

Zusammenfassung der Lehrgegenstände Röntgenbeugung/Röntgenstrukturanalyse: Beugung von Röntgenstrahlen an Pulvern und Einkristallen, Kristallgitter, Braggsche Gleichung, Netzebenen, Millersche Indizes, Kristallsysteme, Bravais-Gitter, Symmetrie-Elemente, Raumgruppen, Auslöschungsbedingungen, Röntgenröhren, Diffraktometer, Strukturlösung und Strukturverfeinerung, Kristallzüchtung, Datenreduktion, Fouriersynthesen, Patterson-Synthesen, Schritte bei der Durchführung einer Einkristallstrukturanalyse, systematische Fehler, Signifikanz der erhaltenen Ergebnisse, Anomale Dispersion, Absolutstruktur, Deformationsdichten, Strukturdatenbanken (CSD, ICSD, JCPDS, PDB). Pulvermethoden und –geräte, Anwendung der PXRD, Rietveldmethode. Weitere Beugungsmethoden: Neutronenbeugung, Kernstreuung, magnetische Streuung, Elektronenbeugung an Gasen und Feststoffen, Radialverteilungsfunktion, Strukturbestimmung. Röntgenabsorptionsspektroskopie: Absorption von Röntgenstrahlen, NEXAFS, EXAFS, strukturelle Untersuchung von Festkörpern, Katalysatoren und Metalloenzymen. Elektronenmikroskopie: Erzeugung von Elektronenstrahlen, Fokussierung, Sekundärelektronen, Rückstreuelektronen, Rasterelektronenmikroskopie, Transmissionselektronenmikroskopie Proteinkristallographie: Kristallzüchtung, Synchrotonstrahlung, Methode des isomorphen Ersatzes, Multiple Wavelength Anomalous Dispersion (MAD), Methode des molekulären Ersatzes, Verfeinerung von Proteinstrukturen, FFT, Beurteilung und Interpretation von Proteinstrukturen.



Titel der Lehreinheit (LE) Sensorik und Bioanalytik

Bezeichnung der LE Nr. des Vorl.-Verzeichnisses LE-Kreditpunkte 7,5

Semester SWS

Fachsemester 7 oder 8 Dauer 1 8

Dozenten W. Schuhmann Prüfer W. Schuhmann, N. N.

Wahlpflicht-LE für: Studiengänge M.Sc. in Chemie, Schwerpunkt in Analytische

Chemie Freiwillige LE für: M. Sc. in Chemie, andere Schwerpunkte

ZielsetzungenNach Ende dieses Moduls soll der/die Student/Studentin ein vertieftes apparatives und theoretisches Verständnis über die Praxis der Herstellung von Biosensoren und Mikroelektro-den sowie ihre Anwendung besitzen. Darüber hinaus sollen Versuche zu Rastermikroskopie-methoden (AFM, SECM) durchgeführt und interpretiert werden. Er/Sie soll befähigt sein, eigenständige experimentelle Messungen zur Lösung von analytischen Problemen durch den Einsatz von Biosensoren, voltammetrischen Techniken, Rastermethoden zu planen, durchzuführen und auszuwerten.

ThemenverzeichnisBiosensoren (amperometrische, potentiometrische, optische); Elektronentransfer zwischen Redoxenzymen und Elektroden, Redoxmediatoren, Fließinjektionsanalytik, Bioprozeßkontrolle, Elektrochemische Rastermikroskopie an Teststrukturen, Lokalisierung von Enzymaktivitäten, Rasterkraftmikroskopie

Lehrmethoden:

Praktikum 6 x 16 Stunden

Überprüfung des Lernfortschritts Kolloquien (x2) zu den Bereichen Biosensoren und Rastermikroskopien Begleitung der praktischen Arbeiten Aktive Teilnahme an Seminaren

Leistungskontrolle 30-minütiger Seminarvortrag (25 %) Schriftlicher Bericht zu den experimentellen Arbeiten (75 %)

Zusammenfassung der Lehrgegenstände Einweisung in die Meßtechniken für die Bereiche Biosensoren und Rastermikroskopien (2 x 16 Stunden). Mitarbeit in forschungsorientierten Arbeitsgruppen. Versuchsplanung, -durchführung und -auswertung sowie Anfertigung eines schriftlichen Berichts zu praktischen wissenschaftlichen Arbeiten in den Bereichen Biosensoren und Rastermikroskopien. Folgende apparative Aspekte stehen hierbei im Vordergrund: Biosensoren: Immobilisierung von Enzymen auf Elektrodenoberflächen, voltammetrische Untersuchung der Sensoren, Auswahl von Redoxmediatoren mittels cyclischer Voltammetrie, Charakterisierung der Sensoren mittels Amperometrie bei konstantem Potential, cyclischer Voltammetrie, Differenz-Puls-Voltammetrie, Datenaufnahme, Datenauswertung und Validierung Rastermikroskopie: AFM (Abbildung von Teststrukturen; Interpretation, Artefakte, mögliche Fehlerquellen). SECM (Herstellung von Mikroelektroden, Charakterisierung von Mikroelektroden mittels cyclischer Voltammetrie, Visualisierung der elektrochemischen Aktivität von Elektrodenarrays, lokale Immobilisierung von Enzymen, Visualisierung lokaler Enzymaktivitäten) Seminarvortrag zu Aufbau und Funktion von Biosensoren sowie von Meßtechniken zur Charakterisierung von Biosensoren bzw. zum Aufbau und der Funktion von Rastermikroskopiemethoden



Titel der Lehreinheit (LE) Chromatographie und Massenspektrometrie

Bezeichnung der LE Nr. des Vorl.-Verzeichnisses LE-Kreditpunkte 7,5

Semester SWS


Dozenten W. S. Sheldrick, N. N. Prüfer W. S. Sheldrick, N. N.

Wahl-LE für: Studiengänge

M. Sc. in Chemie, Schwerpunkt in Analytische Chemie

Freiwillige LE für: M. Sc. in Chemie, andere Schwerpunkte

ZielsetzungenNach Ende dieses Moduls soll der/die Student/Studentin ein vertieftes apparatives und theoretisches Verständnis über die Praxis und Anwendungsbereiche der HPLC und Massenspektrometrie (einschließlich Kopplungstechniken) besitzen. Er/Sie soll befähigt sein, eigenständige experimentelle Messungen an modernen chromatographischen und massenspektrometrischen Anlagen zu planen, durchzuführen und auszuwerten. Voraussetzung für die Teilnahme an dem Praktikum ist eine bestandene Prüfung für "Analytische Chemie III" bzw. "Chromatography and Compound Analysis" oder die Wahl des Schwerpunkts "Analytische Chemie" im Masterstudium.

ThemenverzeichnisFlüssigchromatographie HPLC: Instrumente, Säulenpackung, Gradientenbetrieb, Eluentoptimierung, Datenverarbeitung, Methodenentwicklung, Semipräparative Trennung Massenspektrometrie MS: Probenvorbereitung, Messverfahren, Ionisationstechniken (auch negative Ionisierung), MS/MS-Techniken, Sprayverfahren, Kopplungstechniken, Datensysteme, Spektrensuche, Single Ion Monitoring, Peakerkennung und Integration

Lehrmethoden:

Praktikum 96 Stunden

Überprüfung des Lernfortschritts Kolloquien (x2) zu den Bereichen HPLC und Massenspektrometrie Begleitung der praktischen Arbeiten Aktive Teilnahme an Seminaren

Leistungskontrolle 30-minütiger Seminarvortrag (25 %) Schriftlicher Bericht zu den experimentellen Arbeiten (75 %)

Zusammenfassung der Lehrgegenstände Einweisung in die Nutzung moderner HPLC-Anlagen und Massenspektrometer (2 x 16 Stunden). Seminarvortrag zu apparativen Aspekten der HPLC bzw. MS. Mitarbeit in forschungsorientierten Arbeitsgruppen (HPLC,MS) sowie bei der Durchführung routinemäßiger Service-Arbeiten (MS) (4 x 16 Stunden). Versuchsplanung, -durchführung und -auswertung sowie Anfertigung eines schriftlichen Berichts zu praktischen wissenschaftlichen Arbeiten in den Bereichen HPLC und Massenspektrometrie. Folgende apparative Aspekte stehen hierbei im Vordergrund: HPLC: Probenvorbereitung, Instrumente, Säulenpackung, stationäre Phasen, Gradientenbetrieb, Eluentenwahl und -optimierung, Ionenpaar-Chromatographie, Detektion und Charakterisierung, Datensysteme, Semipräparative Trennungen. Massenspektrometrie: Probenvorbereitung; Ionisationstechniken: EI, CI, FAB, Sprayverfahren APCI, ESI, negative Ionisierung; Massenanalyse durch Sektorfeld-, Quadrupol-, Ion-Trap-Geräte; Tandem-Massenspektrometrie und MS/MS-Methoden; Kopplungstechniken der GC-MS und HPLC-MS: Chromatogrammaufnahme durch Totalionenstrom und Single Ion Monitoring; Datensysteme in der MS: Substanzidentifikation durch Suche in Spektrenbibliotheken, Quantitative Bestimmung durch Peakerkennung und Integration, Gewinnung von Strukturinformation durch Generierung und Interpretation von Fragmentionen



Titel der Lehreinheit (LE) Elementanalytik und Praxis der Geräteautomatisierung

Bezeichnung der LE Nr. des

Vorl.-VerzeichnissesLE-Kreditpunkte 7,5

Semester SWS


Dozenten W. Schuhmann, P. Zinn, W. S. Sheldrick, D. Dahmann, H.-H. Fricke, Prüfer W. Schuhmann, W. S. Sheldrick, P. Zinn

Studiengänge Wahl-LE für: M. Sc. in Chemie, Schwerpunkt in Analytische

Chemie

Freiwillige LE für: M. Sc. in Chemie, andere Schwerpunkte

ZielsetzungenNach Abschluss des elementanalytischen Teils des Moduls sollen die Studierenden ein vertieftes apparatives und theoretisches Verständnis über die Praxis der Elementanalytik sowie ihre Anwendung z. B. bei der Analytik luftgetragener Stäube im Umweltbereich besitzen. Sie sollen befähigt sein, eigenständige experimentelle Messungen an Geräten der Elementanalyse (AAS, RFA) zu planen, durchzuführen und auszuwerten. Die dabei gemachten Erfahrungen mit der Softwarenutzung sollen im zweiten Teil des Moduls vertieft werden. Die Studierenden sollen dadurch in die Lage versetzt werden, Experimente mittlerer Komplexität zu automatisieren und Pflichtenhefte für höher komplexe Aufgaben der Datenerfassung und Gerätesteuerung zu erarbeiten.

ThemenverzeichnisProbennahme, Aufschlussverfahren, Extraktion, Praxis der Atomabsorptionsspektrometrie und Röntgenfluoreszenzanalyse. Methodenwahl und Analysenplan für ausgewählte Fragestellungen insbesondere auch im Gefahrstoffbereich. Projektmäßige Durchführung einer Aufgabe aus dem Bereich der Laborautomatisierung

Lehrmethoden: Praktikum 6 x 16 Stunden

Überprüfung des Lernfortschritts Kolloquien (x2) zu beiden Teilbereichen; Erreichen des Projektziels der praktischen Arbeiten entsprechend den Aufgabenstellungen; Aktive Teilnahme an Seminaren

Leistungskontrolle Schriftlicher Bericht zu den experimentellen Arbeiten aus dem Bereich der Elementanalytik (50 %)

30-minütiger Postervortrag über das Automati-sierungsprojekt ggf. mit Versuchsvorführung (50%)

Zusammenfassung der Lehrgegenstände Einweisung in die Nutzung von Atomabsorptions- und Röntgenspektrometern Seminarvortrag zu apparativen Aspekten der Elementanalytik. Mitarbeit an einem praxisorientierten Forschungsprojekt aus dem Bereich der Arbeitsplatzanalytik in Kooperation mit dem Institut für Gefahrstoffforschung (IGF), einem An-Institut der Ruhr-Universität sowie Erwerb von Erfahrungen für die Durchführung von Routinemessungen: Versuchsplanung, -durchführung und -auswertung sowie Validierung; Anfertigung eines schriftlichen Berichts zu den praktischen wissenschaftlichen Arbeiten aus dem Bereich der Elementanalytik mit Einordnung der Analysenergebnisse in den Gesamtzusammenhang des Projektes Folgende apparative Aspekte stehen hierbei im Vordergrund: Probennahme Luft: Vor-Ort-Analytik, aktive und passive Probennahme, Lagerung von Proben, Aufschlussverfahren, Extraktion, Thermodesorption Atomabsorptionsspektrometrie (AAS): Flammen- und Graphitrohrofen-Techniken, Hydridmethode, spektrale und nichtspektrale Interferenzen, Standardadditionsverfahren, Softwarehandhabung zur Messung, Auswertung und AAS-Methodenentwicklung, Röntgenfluoreszenzanalyse (RFA): Röntgenröhre, Filter, Analysatorkristalle, Kalibrierung mit Standardproben, Presslingen und Schmelzlingen, Verfarensweise bei Vorliegen von Interferenzen, Softwarenutzung Durchführen eines Projektes der Laborautomatisierung Bearbeitung einer Automatisierungsaufgabe aus dem Bereich der Elementanalytik, der Chromatographie, der Photometrie oder der Elektrochemie wie z.B.: Überwachung und Steuerung eines chemischen Reaktors durch kontinuierliche Flammenspektroskopie, Aufbau und Automatisierung einer Flow-Injection-Analyse, Automatisierung einer potentiometrischen Titrationsanlage, Einsatz von Optroden zur kontinuierlichen Analyse oszillierender Reaktionen; Systematische Projektplanung und -durchführung: Anlegen eines Pflichtenheftes; Planung und Konzeptentwurf; Komponentenauswahl zur Datenerfassung, Gerätesteuerung und –überwachung, ggf. Steuerung eines Probenroboters (z.B. bei kombinatorischen Aufgaben-stellungen); Versuchsaufbau; Versuchdurchführung mit Datenerfassung und –filterung; Auswertung und Validierung; Gesamtschau, Einordnung und Ausblick; Erstellen eines Posters über das Projekt



Titel der Lehreinheit (LE) Analytische Biokoordinationschemie

Bezeichnung der LE Nr. des Vorl.-Verzeichnis LE-Kreditpunkte 7,5

Semester SWS


Dozenten W. S. Sheldrick, N.N. Prüfer W.S. Sheldrick, N. N.

Wahl-LE für: Studiengänge M.Sc. in Chemie, Schwerpunkt in Analytische Chemie

ZielsetzungenNach Ende dieses Moduls soll der/die Student/Studentin ein vertieftes apparatives und theoretisches Verständnis über die Praxis und Anwendungsbereiche der analytischen Biokoordinationschemie besitzen. Er/sie soll befähigt sein chromatographische, potentiometrische, UV/VIS- und NMR-spektroskopische Messungen zur Bestimmung der Wechselwirkung zwischen Metallkomplexen und Biomolekülen (Peptide, Oligonucleotide) durchzuführen und mit Hilfe entsprechender Modelle auszuwerten.

ThemenverzeichnisChromatographische Trennsysteme und NMR-Experimente zur Untersuchung von Metallkomplexen von Peptiden und Oligonucleotiden, Potentiometrie, Modellierung komplexer Gleichgewichte in Lösung, Synthese von Bioorganometallkomplexen, Metallointercalatoren, Analyse der Wechselwirkung von Metallkomplexen mit DNA.

Lehrmethoden:

Praktikum 6 x 16 Stunden

Überprüfung des Lernfortschritts Begleitung der praktischen Arbeiten, aktive Teilnahme an Seminaren, Gespräche zu den einzelnen Methoden

Leistungskontrolle 30-minütiger Seminarvortrag (25%) schriftlicher Bericht zu den experimentellen Arbeiten (75%)

Zusammenfassung der Lehrgegenstände Einweisung in die Nutzung der apparativen Anlagen zur HPLC und Potentiometrie sowie in der Modellierung und Verfeinerung der experimentellen Daten. Durchführung und Auswertung der UV/VIS- und NMR-Experimente. Anfertigung eines schriftlichen Berichts zu einer praktischen wissenschaftlichen Arbeit auf dem Gebiet der Biokoordinationschemie. Folgende Aspekte stehen hierbei im Vordergrund: Potentiometrie: Elektroden, rechnergesteuerte Titrationen, Makro- und Mikrokonstanten, Modellbildung und –Verfeinerung, Datenauswertung mit verschiedenen Programmsystemen (BEST, MINIQUAD, HYPERQUAD). NMR-Spektroskopie: Modellbildung und Auswertung von NMR-Titrationen, Anwendung mehrdimensionaler NMR-Techniken (HSQC, TOCSY, NOESY usw.) an Metallkomplexen von Peptiden und Nukleinsäuren. HPLC: Trennsysteme für Metallkomplexe von Bioliganden, Ionenpaar Reversed-Phase HPLC Optimierung, HPLC-ESI/MS-Kopplung, Speziesbestimmung. Bioorganometallchemie: Synthese von Bioorganometallkomplexen, Wechselwirkung mit Bioliganden, UV/VIS-Studien zur Metallintercalation, KB-Werte, Bard-Analyse.



Titel der Lehreinheit (LE) Strukturanalytik

Bezeichnung der LE Nr. des Vorl.-Verzeichnis LE-Kreditpunkte 7,5

Semester SWS


Dozenten I. M. Müller, W. S. Sheldrick, R. Stoll Prüfer I. M. Müller, W. S. Sheldrick, R. Stoll

Wahl-LE für: Studiengänge M.Sc. in Chemie, Schwerpunkt in Analytische Chemie Freiwillige LE für: M.Sc. in Chemie, andere Schwerpunkte

ZielsetzungenNach Ende dieses Moduls soll der/die Student/Studentin ein vertieftes apparatives und theore-tisches Verständnis über die Praxis und Anwendungsbereiche der Röntgenstrukturanalyse und der Kernresonanzspektroskopie besitzen. Er/sie soll befähigt sein, Messungen am Röntgen-diffraktometer durchzuführen und Kristallstrukturen zu lösen und zu verfeinern. Ausserdem soll er/sie in der Lage sein, NMR-Experimente durchzufuehren, NMR-Spektren interpretieren und Strukturen in Lösung bestimmen zu können. Voraussetzung für dieTeilnahme an dem Prakti-kum sind die beiden bestandenen Klausuren für "Methoden der Strukturanalyse I und II" oder die Wahl des Schwerpunkts "Analytische Chemie" im Masterstudium.

ThemenverzeichnisRöntgenstrukturanalyse: Kristallauswahl, Diffraktometermessungen, Datenreduktion, Lösung von Kristallstrukturen durch direkte Methoden und Pattersonssynthesen, Verfeinerung von Kristallstrukturen und Strukturinterpretation. Vorbereitung von Publikationen, Datenbanken CSD, ICSD. Kernresonanzspektroskopie: ein- und mehrdimensionale NMR Spektroskopie (Probenvorbereitung, Aufnahme und Auswertung), computergestuetzte Strukturermittlung, Einfuehrung in Programme zur Datenauswertung, Benutzung von Datenbanken zu NMR-Parametern

Lehrmethoden: Praktikum 96 Stunden

Überprüfung des Lernfortschritts Gespräche zu den Bereichen Röntgenstrukturanalyse und Kernresonanzspektroskopie. Begleitung der praktischen Arbeiten. Aktive Teilnahme an Seminaren.

Leistungskontrolle 30-minütiger Seminarvortrag (25%) Schriftlicher Bericht zu den experimentellen Arbeiten (75%)

Zusammenfassung der Lehrgegenstände Einweisung in die Nutzung des Röntgendiffraktometers sowie die Lösung, Verfeinerung und Auswertung von Kristallstrukturen. Einweisung in die Nutzung von Kernresonanzspektrometern sowie in die Planung, Durchführung und Auswertung von NMR-Experimenten. Anfertigung eines schriftlichen Berichts zu einer praktischen wissenschaftlichen Arbeit in dem Bereich Röntgenstrukturanalyse oder Kernresonanzspektroskopie. Folgende Aspekte stehen hierbei im Vordergrund: XRD: Kristallauswahl und –montage; Intensitätssammlung auf einem Röntgendiffraktometer; Datenreduktion und Bestimmung der Raumgruppe; SHELX-Programme; Direkte Methoden; Pattersonsynthesen; Verfeinerung von Kristallstrukturen; Darstellung von Molekül- und Kristallstrukturen; Beurteilung der Qualität einer Analyse; Benutzung der Datenbanken CSD und ICSD; Vorbereitung von Veröffentlichungen. NMR: ein- und mehrdimensionale sowie biomolekulare NMR-Spektroskopie (Probenvorbereitung, Aufnahme und Auswertung), computergestuetzte Strukturermittlung und -verfeinerung von (Bio-) Makromolekuelen mittels moderner heteronuklearer NMR, Einfuehrung in Programme zur Datenauswertung, Darstellung von Molekuelstrukturen in Loesung, Benutzung von NMR-Parameter-Datenbanken, Bioinformatik



Titel der Lehreinheit (LE) Analytische Molekülspektroskopie und Elektroanalytik

Bezeichnung der LE Nr. des Vorl.-Verzeichnis LE-Kreditpunkte 5

Semester SWS


Dozenten W. Schuhmann, W. S. Sheldrick, I. M. Müller Prüfer W. Schuhmann, W. S. Sheldrick

Wahlpflicht-LE für: Studiengänge M.Sc. in Chemie, Schwerpunkt Analytische Chemie Freiwillige LE für: M.Sc. in Chemie, andere Schwerpunkte

ZielsetzungenNach Ende dieses Moduls soll der/die Student/Studentin ein fortgeschrittenes Verständnis über die Theorie und Praxis der wichtigsten Methoden der Molekülspektrometrie, Festkörperanalytik, Elektroanalytik und Sensorik besitzen. Die Lehrveranstaltung kann nur von Studenten belegt werden, die den Bachelorabschluss für Chemie an der Ruhr-Universität Bochum nicht erworben haben.

ThemenverzeichnisDer analytische Prozess, Qualitätssicherung Molekülspektrometrie: Spektrometer-Komponenten und Leistungsparameter, UV/VIS-, Fluoreszenz-, IR- und Ramanspektroskopie, Massenspektrometrie Festkörperanalytik: Photoelektronenspektroskopie, UPS, XPS, AES, Mößbauerspektroskopie, Elektroanalytik: Cyclische Voltammetrie, Differenz-Puls-Voltammetrie, Stripping-Voltammetrie Bioanalytik: Immunoassays, Enzymatische Analytik Sensorik: Ionenselektive Elektroden, Chemische Sensoren, Biosensoren




Leistungskontrolle zweistündige Klausur bzw. mündliche Prüfung (30 Min.) am Ende des Semesters (100%)

Zusammenfassung der LehrgegenständeDer analytische Prozess Formulierung, Versuchsplanung, Probennahme, Probenvorbereitung, Probenauftrennung, Quantifizierung, Auswertung, Statistische Prüfverfahren, Qualitätssicherung. Molekülspektrometrie Spektrometer: Strahlungsquellen, Wellenlängenselektion, Michelson-Interferometer, Detektoren, Signalbearbeitung Leistungsparameter Elektronenspektroskopie: UV/VIS, Fluoreszenzspektroskopie, Spektrometer und Anwendungen Schwingungsspektroskopie: Grundlagen der IR- und Ramanspektroskopie, apparative Aspekte, FTIR und FT-Raman, Normalschwingungen, Bandenzuordnung, Reflexionsspektroskopie, DRIFTS, ATR Festkörperanalytik Oberflächenanalytik UPS, XPS, AES; Mößbauerspektroskopie - Theorie und Anwendung, Mößbauerisotope und -Parameter (IS, QS). Elektroanalytik Cyclische Voltammetrie (quantitative Betrachtung, Bestimmung von Elektronentransfergeschwindigkeiten); Differenz-Puls-Voltammetrie, Stripping-Voltammetrie, Speciation Bioanalytik Enzymassays, Immunchemische Bestimmungsmethoden Sensorik Aufbau und Eigenschaften von Chemo- und Biosensoren, Ionenselektive Elektroden

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