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Figura 3–1 Equilibrios protonicos del acido aspartico.
SECCIÓN I. Estructuras y funciones de proteínas y enzimasCAPÍTULO 3. Aminoácidos peptídicos
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Figura 3-2 Híbridos de resonancia de las formas protonadasde los grupos R de la histidina y arginina.
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FIgura 3–3 Glutatión (γ-glutamil-cisteinil-glicina). Note el enlace peptídico no α que une Glu a cis.
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SECCIÓN I. Estructuras y funciones de proteínas y enzimasCAPÍTULO 3. Aminoácidos peptídicos
FIGURA 3–4 Dimensiones de una cadena polipeptídica extendida por completo. Los cuatro átomos del enlace peptídico son coplanares. puede ocurrir rotación libre alrededor de los enlaces que conectan el
carbono α con el nitrógeno α y con el carbono carbonilo α (flechas de color café). De este modo, la cadena polipeptídica extendida es una estructura semirrígida con dos terceras partes de los átomos del esqueleto sostenidas en una relación planar fija una con otra. La distancia entre átomos de carbono α adyacentes es de 0.36 nm (3.6 Å). También se muestran las distancias interatómicas y los ángulos de enlace, que no son equivalentes. (Redibujada y reproducida, con autorización, de Pauling l, Corey LP,
Branson HR: the structure of proteins: two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. Proc Natl acad Sci USA 1951;37:205.)
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