2017-2018

Pauline Alméras

2017-2018

Spécialité SVT - Chapitre 1

Table des matières

Intro générale du thème .................................................................................................................. 3

Chapitre 1 – L’apport de glucose dans le sang ................................................................................. 3

I – L’origine du glucose sanguin ................................................................................................... 3

A – La diversité des glucides alimentaires ................................................................................ 3

B – Des aliments aux nutriments .............................................................................................. 3

C – La digestion, un ensemble de réactions catalysées ........................................................... 4

II –La catalyse enzymatique.......................................................................................................... 6

A – La double spécificité des enzymes ..................................................................................... 6

B – Une fonction liée à leur structure ...................................................................................... 7

C – L’Activité enzymatique et les conditions du milieu ............................................................ 9

D – Une action modulée par d'autres molécules ................................................................... 12

Conclusion ...................................................................................................................................... 13

Intro générale du thème Le glucose est une molécule fondamentale pour notre organisme. En effet il constitue à la fois

une source d’énergie et de matière (il sert à la synthèse de biomolécules).

On appelle glycémie le taux de glucose dans le sang. Son maintien par l'organisme dans une

gamme de valeurs étroite est un indicateur et une condition de bonne santé.

Nous verrons dans un premier temps d’où provient le glucose sanguin. Puis nous chercherons à

comprendre comment la glycémie peut être régulée par l’organisme. Enfin nous verrons ce qu’il

se passe lorsque la glycémie n’est plus correctement régulée.

Chapitre 1 – L’apport de glucose dans le sang

I – L’origine du glucose sanguin

A – La diversité des glucides alimentaires

Quelles sont les caractéristiques des glucides alimentaires ?

Activité : compléter le tableau annexe

Les glucides alimentaires présentent une grande diversité.

Toutefois seuls les monosaccharides peuvent être directement absorbés au niveau de

l’intestin. Ce sont des nutriments.

Remarque : l’amidon, le glycogène et la cellulose sont des polymères de glucose, c'est-à-dire un

assemblage de nombreuses molécules de glucose.

B – Des aliments aux nutriments

Le glucose est assez rare à l’état « libre » dans l’alimentation.

D’où provient le glucose sanguin ?

Activité : analyse de documents

La concentration de glucose dans le sang est mesurée chez des individus suite à l’ingestion

d’aliments comprenant différents glucides.

Document 1 : Composition des aliments ingérés au cours de l’expérience

Aliment Composition

Sirop de glucose Glucose : 100 %

Complément alimentaire pour sportif

Glucose : 3 % Maltose (dimère de glucose) : 7 % Maltotriose (trimère de glucose) : 5 % Dextrines (pentamères de glucose) : 85 %

Farine de maïs Protéines : 0.25 % Amidon (polymère de glucose) : > 99 %

Document 2 : Évolution de la concentration de glucose dans le sang en fonction du type

d’aliment ingéré

Question : Montrez que le glucose sanguin est issu en grande partie de la digestion de

glucides complexes.

On remarque que la glycémie augmente fortement avec la farine de maïs. Or celle-ci ne contient

pas de glucose, mais de l’amidon. Le glucose sanguin provient de la digestion de l’amidon.

Les aliments ingérés sont transformés en nutriments lors de la digestion.

Remarque 1 : le pic de glycémie est très proche dans le temps dans les 3 cas de figure (25 à 30

minutes) : la notion de sucres rapides et de sucres lents est donc très discutable…

Remarque 2 : l’intérêt nutritionnel d’une feuille de papier… Une feuille de papier comporte 98 %

de cellulose, un polymère de glucose. Pourtant manger une feuille ne fait pas augmenter la

glycémie : l’Homme ne peut pas digérer la cellulose (contrairement aux escargots). En revanche

elle constitue des fibres alimentaires, qui facilitent le transit (on pourra toutefois trouver des

sources de fibres plus intéressantes qu’une feuille de papier…) Résumé : l’ingestion de certain

glucides comme la cellulose ne fait pas augmenter la glycémie car l’homme ne peut pas les

digérer (ils ne sont pas transformés en nutriments).

C – La digestion, un ensemble de réactions catalysées

Comment les glucides complexes de notre alimentation sont-ils transformés en glucides

simples ?

Vocabulaire : catalyser = augmenter la vitesse de réaction

Exemple de la digestion de l’amidon -> TP 1 2

Partie 1 :

- Ce que l’on fait : On suit l’évolution d’une réaction chimique (hydrolyse de l’amidon)

avec et sans enzyme.

- Comment on le fait : Pour cela :

o on suit la disparition de l’amidon à l’aide de test à l’eau iodée

o on suit l’apparition du produit = glucides plus petits (maltose ou glucose), à

l’aide de test à la liqueur de Felhing

o on réalise l’expérience à 37 °C : température biologique

o on réalise un tube témoin sans enzyme

- Résultats attendus : Si l’enzyme est bien un catalyseur biologique, la réaction devrait

être beaucoup plus rapide avec l’enzyme que sans l’enzyme.

Partie 3 : Résultats -> à traduire sous la forme souhaitée. Ici le plus simple est un tableau, mais

on pourrait aussi faire un schéma, utiliser un code couleur…

Il vaut mieux trop de données que pas assez : toujours indiquer les volumes, la durée de

l’expérience…

Résultats des tests à l’eau iodée

Tube 1 :

amidon

(3mL) + eau

(3mL)

Tube 2 :

amidon

(3mL) +

amylase

(3mL)

2 minutes +++ ++

5 minutes +++ +/-

10 minutes +++ -

1 semaine + -

Légende :

+ = présence d’amidon dans le tube

- = absence d’amidon dans le tube

Résultats des tests à la liqueur de Fehling

Tube 1 :

amidon

(3mL) + eau

(3mL)

Tube 2 :

amidon

(3mL) +

amylase

(3mL)

10 minutes - +

1 semaine + +

Légende :

+ = présence de sucres réducteurs dans le

tube

- = absence de sucres réducteurs dans le

tube

On constate que dans le tube 1 sans enzyme, l’hydrolyse de l’amidon est incomplète au bout

d’une semaine ; alors que dans le tube 2 avec enzyme, l’hydrolyse de l’amidon est totale en

quelques minutes.

Partie 4 : Avec de l’eau la réaction a lieu mais elle est très lente (elle n’est pas complète au bout

d’une semaine). Avec l’amylase, la réaction est très rapide (quelques minutes). L’amylase

accélère donc bien fortement la réaction d’hydrolyse de l’amidon.

Dans l’organisme, l’ensemble des réactions chimiques qui constitue le métabolisme se fait

grâce aux enzymes : ce sont des catalyseurs biologiques, c'est-à-dire qu’elles augmentent très

fortement la vitesse des réactions chimique, dans des conditions compatibles avec la vie.

Dans l’expérience précédente, si on ajoute de l’amidon dans le tube n°2 avant d’effectuer le test

à la liqueur de Fehling, le test à l’eau iodé redevient rapidement négatif, ce qui montre que

l’amidon rajouté a été hydrolysé. On en déduit que les enzymes sont toujours actives. On peut

ainsi monter que les catalyseurs restent intacts après la réaction.

De façon très schématique, on a : E + S -> E +P

Remarque : l’action de l’amylase sur l’amidon donne des glucides simples, notamment du

maltose. Ce dernier est ensuite lui-même hydrolysé en 2 molécules de glucose grâce à une autre

enzyme, la maltase.

II –La catalyse enzymatique Les propriétés des enzymes rendent possible l’ensemble des réactions métaboliques. Nous

allons chercher à comprendre quelles sont ces propriétés fondamentales.

A – La double spécificité des enzymes

Quelles sont les spécificités réactionnelles des enzymes ?

1 – Enzymes et substrat

On appelle substrat la molécule sur laquelle s’exerce l’action catalytique d’une enzyme (c’est

l’équivalent du « réactif » en physique).

Mise en évidence de la spécificité de substrat -> TP 2

Etape 1 :

- Ce que l’on fait : On cherche à savoir si l’enzyme saccharase présente une spécificité

de substrat. Pour cela on va la mettre en présence de différents substrats de la même

famille (disaccharides) afin de déterminer si elle peut agir dessus en entrainant leur

hydrolyse.

- Comment on le fait : Pour suivre la réaction enzymatique, on dispose de test de

glucose. Si l’enzyme agit sur le substrat, alors il y aura formation de glucose et le test

sera positif. Dans la liste proposée, il ne faut pas retenir le melibiulose car il ne

contient pas de glucose : le test réalisé ne permettrait pas de savoir si le substrat a

été hydrolysé ou non, donc si l’enzyme a agit ou non.

- Résultats attendus : L’enzyme saccharase présente une spécificité stricte de substrat

si elle n’agit que sur un seul substrat. Si elle agit sur plusieurs substrat, alors on

parlera de spécificité large.

Etape 3 :

Résultats des tests au glucose

Contenu du tube Test de glucose à t0 Test de glucose après 10

minutes

Eau + glucose + +

Eau + enzyme - -

Enzyme + maltose - -

Enzyme + lactose - -

Enzyme + saccharose - +

Légende : + = présence de glucose - = absence de glucose Etape 4 : On sait que les enzymes sont des catalyseurs biologiques, qui agissent sur un substrat. Ici on

constate que l’hydrolyse du substrat n’a eu lieu qu’avec le saccharose, donc c’est le seul substrat

sur lequel l’enzyme saccharase a agit. On en déduit que la saccharase a une spécificité de

substrat stricte.

Les enzymes ont une spécificité de substrat, c'est-à-dire qu’elles n’agissent que sur un substrat

(spécificité stricte), ou sur un type de substrat particulier (spécificité large ; exemple : action

sur les polymères de glucose).

2 – Enzymes et réactions chimiques

Livre p 171 : document 4 + question associée

Les enzymes catalysent toujours la même réaction : on dit qu’elles présentent une spécificité

d’action.

B – Une fonction liée à leur structure

Comment expliquer la double spécificité (de substrat et d’action) des enzymes ?

Les enzymes sont codées par des gènes : ce sont des protéines.

1 – Une approche de la cinétique enzymatique

Mickaëlis et Menten ont mis en évidence leur fonctionnement à partir de l’étude de leur

cinétique (vitesse de réaction en fonction des conditions du milieu).

Graphique cinétique

Ces données ont permis de supposer que l’enzyme et son substrat forment un complexe, qui

favorise la réaction.

Cela permet en effet d’expliquer les résultats observés :

Pour une quantité d’enzyme donnée (correspond à une courbe)

- Dans un premier temps, plus la quantité de substrat augmente, plus la vitesse de

réaction augmente : en effet il y a formation d’une plus grande quantité de complees

enzymes substrat quand on augmente la quantité de substrat.

- Au-delà d’un certain seuil, la vitesse stagne. En effet, toutes les enzymes sont déjà

engagées dans un complexe enzyme/substrat, donc la vitesse ne peut plus

augmenter même si on ajoute du substrat (les enzymes sont saturées).

Lorsqu’on augmente la quantité d’enzymes présentes, la vitesse de réaction augmente car il y a

plus de complexes enzyme/substrat formés.

2 – La structure moléculaire des enzymes

La structure des enzymes a alors été étudiée par cristallographie aux rayons X. Les données

obtenues ont été analysées et compilées ; elles sont reprises de façon simplifiée dans Rastop, qui

est un logiciel de modélisation moléculaire.

TP3 -> Dans Rastop : exécuter les scripts proposés pour 2 enzymes (lysosyme et Carboylase) afin

de dégager les caractéristiques générales des enzymes.

Les données moléculaires confirment l’existence d’un complexe enzyme/substrat.

La liaison entre l’enzyme et son substrat se fait avec un nombre limité d’acides aminés (5 ou 6).

Certains servent à la fixation du substrat, et sont donc responsables de la spécificité de substrat ;

d’autres servent à la catalyse, et sont donc responsables de la spécificité d’action. L’ensemble de

ces acides aminés, tous proches dans la structure spatiale de l’enzyme, constitue le site actif de

l’enzyme.

La forme de l’enzyme, et donc du site actif, dépend de liaison faibles (liaisons hydrogène) et de

liaisons fortes (pont disulfure) qui s’établissent entre les différents acides aminés de l’enzyme.

Remarque : La spécificité des enzymes pour leur substrat est due à une complémentarité de

forme, selon un mécanisme plus ou moins comparable à un modèle clé-serrure. En réalité l'image

d'un gant et d'une main est plus adaptée : la forme de l'enzyme n'est pas figée, elle est modifiée

lors de la fixation de l'enzyme.

Schéma de la catalyse : schéma bilan page 177, à refaire dans le cours pour le retenir

3 – Les conséquences des mutations

Document 4 page 169 : en quoi ce document confirme-t-il l’importance du site actif ?

Les conséquences d’une mutation sont variables selon l’acide aminé touché : on constate que s’il

s’agit d’un acide aminé du site actif, alors l’activité enzymatique chute très fortement. En revanche

s’il s’agit d’un autre acide aminé, la baisse d’activité est forte si la mutation entraine une

modification de la forme du site actif, elle est faible ou nulle dans le cas contraire.

De même les acides aminés du site actif sont très préservés au cours de l’évolution (pour une

même enzyme ces acides aminés sont identiques chez différentes espèces).

L’ensemble de ces éléments confirment l’importance du site actif.

C – L’Activité enzymatique et les conditions du milieu

Dans quelle mesure les conditions du milieu peuvent-elles affecter la façon dont l’enzyme réalise

son activité ?

Pour tester l’effet d’un paramètre extérieur sur l’activité enzymatique, on suit une réaction

enzymatique avec différents paramètres extérieurs.

TP 4

Dans tous les cas, on suit la réaction d’hydrolyse de l’amidon avec de l’amylase.

Amidon + amylase + eau -> maltose (sucre réducteur) + amylase

- On suit la disparition de l’amidon grâce à des tests à l’eau iodée effectués régulièrement

- On vérifie l’apparition de sucres simples grâce à un test à la liqueur de Fehling en fin de

réaction

Attention : pour suivre la vitesse de la réaction, il faut repérer quand elle commence !

Déclencher le chronomètre dès que l’enzyme et son substrat sont en contact.

On s’attend à ce que la vitesse de réaction change en fonction des conditions du milieu.

1 – L’effet du pH

Mise en évidence de l’effet du pH

Pour voir l’effet du pH, on suit la vitesse de réaction à différents pH.

Résultats : d’une manière générale, on peut représenter la vitesse d’hydrolyse totale en fonction

du pH.

vitesse de l’hydrolyse totale en fonction du pH (courbe avec maximum)

Remarque : la courbe représentant la durée de la réaction présente, au contraire, un minimum.

Interprétation : Le pH a un effet sur la catalyse enzymatique. Pour chaque enzyme, on peut

définir un pH optimal de réaction. Par exemple, le pH optimal de l’amylase, qui agit dans la

bouche, est de 7 ; celui de la pepsine, qui agit dans l’estomac, est de 2.

Comment le pH modifie-t-il l’activité enzymatique ?

Document 2 page 172 : expliquer l’effet du pH sur l’activité enzymatique.

Le pH modifie certaines liaisons « faibles » (liaison hydrogène) à l’intérieur de l’enzyme. Ceci

entraîne une modification de la forme de l’enzyme, donc du site actif, ce qui diminue ou

empêche l’action de l’enzyme sur le substrat.

2 – L’effet de la température

Mise en évidence de l’effet de la température

Pour voir l’effet de la température, on suit la réaction à différentes températures.

Résultats : d’une manière générale, on peut représenter la vitesse d’hydrolyse totale en fonction

de la température.

Graphs : durée de l’hydrolyse complète en fonction de la température (courbe avec un

minimum) + vitesse de l’hydrolyse totale en fonction de la température (courbe avec maximum)

Interprétation : La température a un effet sur la catalyse enzymatique. Pour chaque enzyme, on

peut définir une température optimale de réaction. Le plus souvent, cette température optimale

est proche de 37 °C.

Remarque : Cette température peut varier. Exemple : La bactérie Thermophilus aquaticus vit

dans des sources d’eau chaude (de 50°C à 80 °C). Les enzymes qu’elle produit ont une

température optimale proche de 70°C. Cette propriété est utilisée en laboratoire (PCR =

multiplication de l’ADN plus rapide grâce à la Taq polymérase).

Comment expliquer l’effet de la température sur l’activité enzymatique ?

Document 4 page 173 : expliquer l’effet de faibles températures et de fortes températures sur la

catalyse enzymatique. Ces effets sont-ils réversibles ou non ?

A faible température, l’agitation moléculaire est très faible ce qui empêche l’action des

enzymes sur le substrat. On dit que les enzymes sont inactivées. Cet effet est réversible.

A forte température, les protéines changent de forme : de nouvelles liaisons se mettent

en place à l’intérieur de la protéine, ou avec d’autres protéines. On dit qu’elles sont

dénaturées. Cet effet est irréversible. (illustration : « peau » du lait -> dénaturation de la

caséine).

D – Une action modulée par d'autres molécules

Certaines molécules diminuent l’activité des enzymes : ce sont des inhibiteurs. De quelle façon

les inhibiteurs influencent-il la cinétique enzymatique ?

Exercice

Il existe différents types d’inhibiteurs. Selon leur nature ils peuvent se fixer à différents endroits

sur l’enzyme (voir schéma). Leur type d’action a des conséquences variables sur l’enzyme, mais

abouti toujours à une baisse de l’activité.

Exemples -> correction

Conclusion Le glucose sanguin provient de la digestion des glucides complexes de l’alimentation, qui se

fait grâce à des enzymes digestives. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques, dont les

propriétés sont dues à leur structure en 3 dimensions.