1. Caracteristici biochimice ale materiei vii

Materia vie este alctuit din elemente chimice care se gsesc si n materia anorganic.

n functie de ponderea pe care o au n organismele vii, elementele se clasific n:

macroelemente (99% din masa organismului): C, H, O, N, S, P, Ca, Cl, Mg, Na, K

sunt numite si elemente plastice microelemente sau oligoelemente (< 1% din masa organismului): Fe, I, F, B, Cu, Co, Cd, Se, Mo, Va, Ba, Li;

multe dintre ele intra n structura unor hormoni si enzime, participnd astfel la cataliza unor importante procese metabolice din organism

-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

n organismul uman s-a constatat prezenta n permanent a 21 de elemente, numite si elemente esentiale. Concentratia acestora n organism a determinat clasificarea lor n 3 grupe:

I. C, H, O si N elemente n concentratie mare (60% din atomi);

II. Na, K, Cl, Ca, Mg, P, S elemente n concentratie mic (0,02 0,1% din atomi);

III. Fe, Si, B, Cu, Mn, Zn, I, Ni, Co, Se elemente n concentratie foarte mic (sub 0,02% atomi) de ordinul unei sutimi / miimi de mg fiecare.I. Elementele n concentratie mare: atomul de C, atomii de H si O reprezinta constituenti elementari ai materiei vii, formand glucide si lipide. Combinarea atomilor de C, H si O cu un alt element esential, atomul de N, conduce la formarea proteinelor, cele mai importante structuri ale organismelor vii

II. Elementele de concentratie mica: P, S, Ca, Mg, Na, K fie intra in structura unor molecule ale materiei vii, fie participa ca elemente indispensabile la transportul unor substante in interiorul si in afara celulei.

III. Elementele de concentratie foarte mica intra in structura unor enzime sau sunt activatori ai altora, astfel incat deficitul lor afecteaza grav metabolismul celular.-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

Principalele bioelemente esentiale, in marea lor majoritate, sunt situate in primele patru perioade ale tabelului lui Mendeleev, ceea ce confera anumite particularitati materiei vii, facilitandu-i insasi existenta. Biosul este alcatuit din atomi usori care se combina in compusi de complexitate redusa.

Compusii formati prezinta proprietati de importanta vitala pentru organismele vii:

hidrosolubilitatea ( transportul substantelor nutritive si al altor substante intre celule foarte slaba conductivitate electrica si termica, in contrast cu o caldura specifica ridicata ( desfasurarea proceselor metabolice.2. BiomoleculeBiomoleculele se formeaza din combinarea bioelementelor intre ele si sunt de 2 categorii:

anorganice reprezentate de apa si saruri minerale; organice reprezentate de glucide, lipide, proteine, vitamine, enzime, hormoni s.a. Biomoleculele organice sunt compusi organici ai atomului de C, au structura si functii specifice care le confera un rol foarte important pentru existenta vietii.

3) Legaturi chimice definitiiLa baza formarii biomoleculelor din bioelemente stau 4 tipuri de legaturi:

legatura covalenta (unele avand caracter macroergic) legatura ionica legatura de hidrogen legatura hidrofoba legatura macroergica legatura Van der Waals1) Legatura covalenta este o caracteristica a compusilor organici si se realizeaza prin punerea in comun a electronilor intre 2 atomi:

2e ( legatura simpla

4e ( legatura dubla

6e ( legatura tripla

Legaturi covalente se realizeaza intre:

atomul de C si atomii de H, N, C (legatura simpla CC sau dubla C=C),

intre atomul de C si atomul de O (legatura dubla (C=O),

intre 2 atomi de S (SS legatura disulfidica).

Legaturile covalente sunt legaturi puternice si distrugerea lor necesita o mare cantitate de energie.

Din contra, legaturile necovalente sunt legaturi slabe si ca urmare usor reversibile. Ca tipuri de astfel de legaturi intermoleculare sunt:

legatura ionica sau electrostatica legatura de hidrogen legatura hidrofoba legatura macroergica legatura Van der Waals2) Legatura ionica se formeaza prin cedarea de catre un atom a unui sau mai multor e altui atom. Astfel, atomul care cedeaza devine ion pozitiv, cel care primeste e devine ion negativ. Deci legaturile ionice se formeaza intre doua grupari ionizate avand sarcini electrice opuse.

3) Legatura de H se realizeaza intra si intermolecular (intre 2 molecule dipolare). Legatura de hidrogen intermoleculara se stabileste practic intre 2 atomi (donor si acceptor) care impart acelasi atom de hidrogen. Acceptorul este un atom cu incarcatura partial electronegativa (O, N, S) care atrage atomul de H.

4) Legatura hidrofoba ia nastere intre partile hidrofobe (nepolare):

- ale aceleiasi molecule, sau

- ale unor molecule diferite aflate in solutii apoase.

Moleculele hidrofobe (nepolare) impiedica formarea legaturilor de hidrogen intre moleculele de apa. Aceste molecule nepolare formeaza zone hidrofobe, in care dipolii de apa sunt impinsi catre exterior, formand legaturi cu alte molecule de apa. Rezulta o forta care tinde sa reuneasca moleculele de apa intre ele, reducandu-le la minim contactul cu zonele hidrofobe rol major al acestora.

Acest tip de legatura poate duce la formarea unui numar mare de lanturi alifatice, lungi, avand drept consecinta stabilizarea conformatiei macromoleculei (polimerilor). De asemenea, legatura hidrofoba are rol important in formarea si stabilizarea structurilor membranelor celulare, ca si in recunoasterea substratului de catre enzima.5) Legatura macroergica este un tip de legatura covalenta prin a carei hidroliza se elibereaza o mare cantitate de energie care este utilizata in procesele metabolice. Nucleozid trifosfati 2- si nucleozid difosfati 1-

De retinut ca doar legaturile prin a caror hidroliza se elibereaza energie pentru metabolism sunt denumite legaturi macroergice.6) Legatura Van der Waals rezulta din atractia nespecifica dintre 2 atomi situati la o distanta de 3-4 . Interactiunea apare ca urmare a distributiei asimetrice a electronilor intre cei doi atomi, ceea ce determina aparitia unor sarcini electrice partiale.4) Organizarea moleculara a materiei viiCele mai simple molecule ale materiei vii sunt cele cu masa moleculara mica CO2, H2, O2, N2 atmosferic; provin din mediul exterior si se numesc biomolecule primordiale.Aceste biomolecule sunt supuse unor transformari metabolice, cu ajutorul unor sisteme enzimatice, in urma carora are loc cresterea masei lor moleculare si trecand printr-o serie de produsi intermediari se transforma in biomolecule de baza.Biomoleculele de baza au masa moleculara medie si reprezinta elemente de reconstructie, prin asamblarea lor prin legaturi covalente (peptidice, disulfidice, fosfodiesterice), pentru molecule cu masa moleculara mare numite macromolecule.

La randul lor, macromoleculele se unesc in cadrul unor procese metabolice, prin legaturi necovalente (ionice, de hidrogen, hidrofobe, Van der Waals), in complexe supramoleculare (nucleoproteine, lipoproteine, s.a.). Aceste complexe se asociaza ulterior prin legaturi necovalente, formand organitele celulare (nucleu, mitocondrii etc.)

Biomolecule primordiale (CO2, H2, O2, N2)( Biomolecule de baza

Biomolecule de baza ( Macromolecule (leg. covalente)

Macromolecule ( Complexe Supramoleculare (leg. necovalente)

Complexe Supramoleculare ( Organite Celulare (leg. necovalente)

La nivelul celulei, macromoleculele sunt specific specializate din punct de vedere functional:

proteinele au rol plastic sau catalitic (enzimatic); glucidele reprezinta sursa de energie sau material de constructie; lipidele sunt componente de baza ale membranelor si depozite energetice; acizii nucleici detin si transmit informatia genetica, asigurand reproducerea organismelor; se numesc si macromolecule informationale.O alta clasificare a biomoleculelor, tinand cont de marimea lor este:I. micromolecule apa unitatea de baza a macromoleculelor

- aminoacizi

- nucleotide

- monozaharide

- acizi grasi

metaboliti intermediari

- coenzime libere

- zaharuri, lipide

- acizi organici, s.a.

II. macromolecule compusi cu structura complexa

proteine aminoacizi glucide monozaharide lipide acizi grasi acizi nucleici baze azotate - ADN A, C, G, T

- ARN A, C, G, U

pentoza- riboza

- deoxiriboza

H3PO45. Configuratia spatiala a moleculei de H2O

Configuratia spatiala a moleculei de H2O este un tetraedru centrat de un atom de O si avand colturile ocupate:

doua de cate o pereche de electroni neparticipanti ai O;

doua de cate un atom de H.Atat atomul de O, cat si cei 2 atomi de H din structura unei molecule de apa formeaza legaturi de H si participa la hidratare.

Legatura de H este o legatura necovalenta, slaba. Atomul de O al unei molecule de apa, prin cele 2 perechi de e neparticipanti, poate realiza legaturi de H cu alte 2 molecule de apa (la nivelul celor 2 atomi de H), iar cei 2 atomi de H se pot atasa de alti 2 atomi de O (la cele 2 perechi de e neparticipanti) ale altor 2 molecule de H2O.

Astfel, fiecare molecula de apa poate realiza legaturi de H cu aproximativ 4 molecule vecine de H2O intr-o retea tridimensionala.6. Metabolismul apei

APA este o molecula anorganica indispensabila oricarei forme de viata. Cantitatea de apa din organismele vii are limite largi de variatie, atat la plante, cat si la animale, gradul de hidratare variind cu natura speciei.

La plante, cantitatea de apa reprezinta intre: 13-15% in boabele de mazare mature; 15-20% in semintele unor fructe; 80-85% in pulpa fructelor si boabele de mazare tinere (verzi).

In cazul animalelor marine inferioare continutul lor in apa este foarte apropiat de al mediului acvatic ( 96%). La animalele superioare concentratia apei poate fi in unele celule de 98% din compozitia celulei, media situandu-se intre 60-95% din compozitia celulei.

Repartitia pe tesuturi si organe este diferita:

- creier 84%, tesutul muscular 75%,

- tesutul adipos 30%, oase 22%, procente din greutatea lor.

Se constata, la toate organismele vii ca nivelul apei este in functie de: - intensitatea proceselor metabolice de la nivelul tesuturilor si organelor, variind direct proportional cu aceasta;- varsta organismelor, scazand pe masura inaintarii in varsta; - sexul organismelor barbatii detin mai multa apa;- adipozitate, variind invers proportional cu aceasta.

In organismul uman adult apa reprezinta cea mai abundenta micromolecula: 65-70% din masa corporala (45-50l la o greutate de 70kg). Embrionul uman contine 95% apa, fatul de 3 luni 94%, iar nou-nascutul 66%.

Repartitia apei in organism variaza de la 90% in sange la mai putin de 25% in oase.7. Rolul apei in organism Ca urmare a proprietatilor sale fizico-chimice, apa are atat rol structural, cat si rol functional.

Rolul structural rezida din participarea apei in formarea unor biomolecule, apa fiind: component de baza al structurilor intracelulare, a caror activitate o determina in mare parte (ca exemplu, intensitatea fosforilarii oxidative din mitocondrii este direct proportionala cu gradul de hidratare al organitelor); constituent al compusilor macromoleculari (tip proteine, acizi nucleici), contribuind la conformatia lor spatiala si la facilitarea legaturilor lor cu liganzii; integrata in structura citoplasmei celulare, a carei functie fiziologica este determinata de starea de agregare a apei.Rolul functional al apei este indeplinit deoarece: este principalul solvent din organism; este principalul transportor al substantelor nutritive la tesuturi si celule si al produsilor finali de metabolism; participa activ la diferite procese metabolice (hidratare, hidroliza, oxidare, dezhidratare); participa activ la procesele metabolice de detoxifiere a organismului; regleaza echilibrul termic al organismului. 8. Clasificarea apei Exista mai multe criterii de clasificare a apei.

I. Din punct de vedere chimic apa libera apa legata II. Din punct de vedere al originii apa endogena din oxidare aeroba apa exogena din exteriorul organismului

III. Din punct de vedere al raportului cu tesuturile si celulele apa intracelulara apa extracelulara ( interstitiala / circulanta

IV. Din punct de vedere al distributiei in tesuturi apa tisulara (din tesuturi) apa cavitara = transcelulara (in LCR, globul ocular, aparatul respirator, digestiv, urinar)Aceste clasificari sunt facute in scop didactic, in realitate grupele se intrepatrund.

De exemplu, apa legata poate fi intra si extracelulara, endo sau exogena.9. Echilibrul hidroelectrolitic

Forta care deplaseaza moleculele de apa si substante difuzibile din plasma in conditii normale se numeste presiune osmotica.

Presiunea osmotica a sangelui este determinata de concentratia substantelor difuzibile din plasma:

disociabile Na+, K+, Ca++;

nedisociabile glucoza, uree.

In conditii fiziologice Na+ determina 93% din valoarea presiunii osmotice a sangelui. Odata cu egalizarea concentratiilor solutiilor de o parte si de alta a membranei semipermeabile se produce si egalizarea presiunilor osmotice din cele 2 compartimente delimitate de aceasta.- In cazul sangelui, forta care contribuie la echilibrarea diferentei de presiune intre compartimentul vascular si cel extravascular este determinata si de proteinele plasmatice, motiv pentru care este denumita presiune coloidosmotica sau presiune oncotica.

- Caracteristic presiunii oncotice sanguine este faptul ca, datorita prezentei proteinelor - particule nedifuzabile, echilibrarea diferentei de presiune dintre cele 2 compartimente se realizeaza numai prin circulatia apei.

- Apa din organism este mentinuta in conditii fiziologice intr-un echilibru dinamic ca urmare a aportului, eliminarii, si deplasarii ei intre compartimentele hidrice.

Aportul apei provine zilnic din:

ingestie ca atare (600 1500ml) alimente ( 1000ml) metabolism (apa metabolica oxidarea biologica, 400 500ml)- Eliminarea apei se face zilnic pe cale:

renala (1000-2000ml)

digestiva (intestinala; 50-200ml)

respiratori cunatana (100-500ml)

10. Deplasarea apei in organism

Deplasarile apei intre compartimentele lichidiene au loc la nivelul:

1) Membranei celulare prin transport pasiv sau activ, in functie de concentratiile substantelor dizolvate;

Viteza de transfer depinde de:

- permeabilitatea de membrana

- gradientul de Posm / Phidrostatica

- viteza de schimb a ionilor

apa circula prin difuzie pasiva din compartimentele cu presiune osmotic in compartimentele cu presiune osmotic

hipertonia extracelulara (Posm mare) determina iesirea apei din celule ( deshidratare celulara hipotonia extracelulara (Posmmica) determina intrarea apei in celule ( hiperhidratare celulara.2) Membranei capilare prin jocul intre 2 forte ce actioneaza in sensuri opuse:

presiunea hidrostatica vasculara ce tinde sa scoata apa din vasul sanguin

Pc-osm (presiune coloido-osmotica sau oncotica) care tinde sa retina apa in sectorul vascular

La capatul arterial al unui capilar, Ph > Ponc ( iesirea apei din vas, impreuna cu molecule de talie mica.

La capatul venos al capilarului Ponc > Ph ( aspirarea apei din interstitiu in vas.

Vasul limfatic preia apa interstitiala in exces care s-ar putea acumula si determina o hiperhidratare extracelulara sau edeme.

11. Echilibrul hidric si reglarea echilibrului hidric

Reglarea echilibrului hidric se realizeaza prin:

SETE declansat de: pierderi de apa (deshidratare celular)

exces de saruri ( Posm plasmatic)

uscarea mucoasei bucale

excretie si reabsorbtie renala

Practic, diminuarea volumului hidric (plasmatic in general) ( Posm, ceea ce determina:

- imediat -- deplasarea apei din celelalte sectoare (in special interstitial si m. a. intracelular)

- ulterior -- o reglare mai complexa, cu satisfacerea setei si retentie la nivel renal, sub actiunea ADH (hormonul antidiuretic).

Cresterea volumului hidric ( Posm, compensata de deplasarea apei catre sectoarele vecine si eliminarea renala.

Deshidratarea e determinata de:

aportului hidric si alimentar

DI (deficit ADH)

diurezei ( DZ

( boli renale

pierderi pe cale digestiva: varsaturi, diaree

pierderi pe cale respiratorie: stari febrile

pierderi cutanate: arsuri, traumatisme

pierderi iatrogene ( perfuzii cu solutii hiperosmotice

( hemodializa

( diuretice in exces

12. Aminoacizi introducere, structura, proprietatile acido-bazice ale aminoacizilor

Introducere:

- sunt compui chimici cu mas molecular mic, ce conin n molecula lor dou funcii caracteristice: o grupare carboxilic (-COOH) i o grupare aminic (-NH2) si un radical (R) alifatic sau aromatic care contine diferite grupari functionale: hidroxil, sulfhidril, carboxil, amino, guanidino, fenil, indol, imidazol etc.- Aminoacizii se denumesc folosind cuvntul acid, urmat de amino i numele acidului corespunztor. Prin prefixele di, tri etc., se arat numrul de grupe amino i carboxil, iar poziia relativ a dou grupe funcionale se precizeaz cu literele greceti , , , , , n care acidul este dac gruprile amino i carboxil se leag de un acelaicarbon, dac gruprile amino i carboxil se leag la atomi de carbon alturai, iar, pe msur ce crete distana, se vor numi , , . n cazul compuilor aromatici, se folosesc prefixele orto, meta, para.

- n natur se ntlnesc peste 150 aminoacizi, dintre care 20 sunt universal rspndii.

- Un aminoacid este natural dac estealifatici. Exista 20 de aminoacizi ce intr n componenaproteinelor. Acetiasunt:alanin,valin,leucin,izoleucin,prolin,triptofan,fenilalanin,metionin,glicocol,serin,treonin,tirozin,asparagin,glutamin,cistein,acid aspartic,acid glutamic,arginin,lizin,histidin(acesta din urm constituie un aminoacid esenial pentru copiii cu vrsta sub 1 an). Dintre acetia, 8 sunteseniali, adic nu pot fi produi de organismul uman i trebuie adui din exterior, prin alimentaie (valina, leucina, izoleucina, triptofanul, fenilalanina, metionina, lizina i treonina).- Acestia sunt elemente structurale de baza care intra in componenta proteinelor, compusi cu importanta biologica remarcabila. Aminoacizii din constituia proteinelor prezint totdeauna gruparea aminic n poziia ( fa de gruparea carboxilic.- Aminoacizii au fost obtinuti din proteine prin hidroliza acida (6M HCl) a legaturilor peptidice.

- Primul aminoacid descoperit a fost asparagina (in radacina si tulpina sparanghelului; 1806).

- Ultimul aminoacid, treonina, a fost descoperit in 1938.

- La inceput aminoacizii au fost denumiti in functie de sursa de provenienta (asparagina din Asparagus, glutamatul din gluten si tirozina din branza-tyros-branza) sau dupa alte proprietati (Glicina-Glykos-dulce). - Aminoacizii se afla in forma libera SAU sau combinata in sange. De asemenea, aminoacizii sunt precursori ai hormonilor, purinelor, pirimidinelor, porfirinelor, vitaminelor sau aminelor cu rol fiziologic.

Structura:

Structura tridimensionala a aminoacizilor este ilustrata in figura 1. Proprietatile

aminoacizilor sunt dictate de gruparile care sunt grefate pe atomul de carbon din pozitia . La acest atom de carbon disting urmatoarele grupari:

a) gruparea amino-grupare protonata (-NH3+) in conditii de pH fiziologice ;

b) gruparea carboxil-grupare deprotonata (-COO-) in conditii de pH fiziologice;

c) catena laterala-confera proprietati specifice aminoacizilor, fiind responsabila si de asimetria atomului de carbon din pozitia .

Din cei 21 de aminoacizi existenti in proteine 20 (exceptie face aminoacidul glicina) se afla in conformarie L (Figura 1). Pana in prezent se cunosc peste 200 de aminoacizi. Unii sintre acestia apar numai in plante sau in anumite microorganisme. In natura aminoacizii exista si in conformatia D. De exemplu, D-alanina si acidul D-glutamic intra in componenta peptidelor din peretele bacterian.Proprietatile acido-bazice:

1) Caracterul amfoter al AA - Aminoacizii sunt amfoliti Aminoacizii pot ceda sau accepta protoni si ca atare pot sa se comporte asemeni acizilor si bazelor (amfolit).

2) Punctul izoelectric

Daca la valori mici ale pHului (pH11) toate grupele functionale sunt deprotonate si grupele carboxil incarcate negativ.

Aminoacizii dizolvai n medii ionizate prezint fenomenul de migrare n cmp electric, fenomen ce poart numele de ionoforez. n soluii acide, moleculele ionizate vor migra spre catod (-), iar n soluii alcaline spre anod (+).

Pentru fiecare dintre aminoacizi exist o valoare de pH, numit pH izoelectric sau punct izoelectric (notat pI), la care molecula este neutr, iar fenomenul de migrare electroforetic nceteaz. La punctul izoelectric, numrul sarcinilor pozitive i negative sunt egale (aminoacidul este deci electroneutru), disocierea lui ca acid fiind egal cu disocierea ca baz.

n medii cu pH mai mic dect pI, aminoacidul se va comporta ca baz, iar la pH mai mare dect pI el se va comporta ca acid. Astfel, aminoacizii pot ndeplini funcia de tampon acido-bazic n organism, proprietate manifestat mai pregnant n jurul valorii pK1 i pK2.13. Proteine compozitie, rol, proprietati, legatura peptidica, structura proteinelor, hemul si colagenul

- Proteinelesunt substane organice macromoleculare formate din lanuri simple sau complexe deaminoaciziCompozitie:( C, H, O,N substante cuaternare (C 50-52% , H 6.8-7.7% , S 0.5-2.0% si N 15-18%)( S si P, Cu , Fe

Rol:1) Plastic2) Functional ( sinteza materiei vii (acizi nucleici)

( metabolisme -> enzime / hormoni

3) Energetic - 1g proteine -> 4cal

4)Fizico-chimic - Posm / pH

5)Apararea impotriva infectiilor (imunoglobulinele)

6) Antitoxic

1) Proprietati fizice:

2) Proteinele izolate din diferite surse sunt substane solide, n general amorfe, care prin purificare avansat pot fi obinute n stare cristalin.3) Solubilitatea proteinelor n ap este foarte diferit: proteinele globulare sunt mai mult sau mai puin solubile, pe cnd cele fibrilare sunt insolubile. Solubilitatea n ap depinde de mai muli factori: natura, numrul i aezarea n caten a aminoacizilor care compun macromolecula, de existena grupelor funcionale hidrofile (-OH, -NH2, -COOH,-SH), de pH i de concentraia n sruri a soluiei.

4) Masa molecular a proteinelor variaz de la cteva mii la cteva milioane, n funcie de numrul catenelor polipeptidice i a aminoacizilor componeni. Starea coloidal a proteinelor n soluie le confer proprietile caracteristice sistemelor coloidale: presiune osmotic mic, putere de difuziune redus, ultrafiltrare, efectul Tyndall etc. Din cauza dimensiunilor mari ale macromoleculelor, proteinele nu difuzeaz prin membrane ale cror pori sunt de ordinul milimicronilor (membrane de celofan, pergament, colodiu etc.), proprietate pe care se bazeaz separarea lor de srurile prezente n soluie i ai cror ioni trec prin membranele de dializ. Proprietati chimice:

Proprietile fizice i chimice generale ale proteinelor sunt determinate de structura molecular, natura legturilor intra- i intermoleculare, natura grupelor funcionale. Proteinele prezint (asemntor aminoacizilor) reacii chimice corespunztoare grupelor funcionale: -NH 2i -COOH libere, precum i reacii al radicalilor -R pe care i conin. Sunt caracteristice de asemenea o serie de reacii de culoare, care servesc la identificarea lor (reacia biuretului, reacia xantoproteic, reaciile: Millon, Liebermann, Sakaguchi etc.). Hidroliza. Sub influena acizilor, bazelor sau a enzimelor proteolitice catena polipeptidic se scindeaz cu formarea unor fragmente polipeptidice, care n final hidrolizeaz, punnd n libertate toi aminoacizii constitueni. Denaturarea. Sub aciunea unor ageni fizici i chimici proteinele sunt modificate structural, cu pstrarea masei moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, care este nsoit de pierderea activitii fiziologice a proteinelor. Agenii denaturani pot fi clasificai astfel: ageni fizici: temperaturile ridicate, radiaii UV, razele X, ultrasunetele etc.; ageni chimici: soluii concentrate de acizi i baze tari, srurile unor metale grele (Hg, Pb, Cd etc.), compui ai arsenului, solveni organici etc. Legatura peptidica:- se realizeaza structura primara, liniara a peptidelor

- olegtur peptidiceste olegtur chimic/ covalenta, care se formeaz ntre doumoleculecnd gruparea carboxil a uneia reacioneaz cu gruparea amino a celeilalte, elibernd o molecul deap(H2O). - aceasta este o reacie de deshidratare (sau condensare) i are loc de obicei ntreaminoacizi- legtura CO-NH rezultat se numetelegtur peptidic, iar molecula rezultat este oamid.

-polipeptideleiproteinelesunt lanuri deaminoacizilegai prin legturi peptidice, aa cum este PNA. Poliamidele, precum nailonul i aramida, sunt molecule sintetice (polimeri) care conin legturi peptidice.

( in urma rectiei rezulta lanturi polipeptidice, neramificate e scindata doar de acizi si baze tari si de temp. Ridicate (denaturarea proteinelor)

are caracter de dubla legatura (prin scurtimea ei) -> e plana si rigida, nu permite rotatia libera in jurul ei -> molecula proteica ia o singur conformatie.

Structura proteinelor:

Holoproteinele sau proteinele sunt biopolimeri alctuii dintr-un numr foarte mare, care variaz mult de la protein la alta, de aminoacizi legai prin legturi peptidice.

Lindenstrom i Lang au stabilit urmtoarele niveluri de organizare ale structurii complexe a proteinelor: structura primar, structura secundar, structura teriar, i structura cuaternar. 1) Structura primara

Structura primar a proteinelor reprezint organizarea catenei macromoleculare, respectiv numrul i secvena aminoacizilor legai prin legturi peptidice. inndu-se seama c fiecare caten polipeptidic posed la una dintre extremiti o grup amino liber, s-a putut stabili, prin hidroliz enzimatic, numrul lanurilor polipeptidice, prin determinarea numrului aminoacizilor N-terminali sau C-terminali.Secvena aminoacizilor n lanul polipeptidic se stabilete pe cale genetic i are caracter ereditar. Modificarea unei singure secvene (nlocuirea unui singur aminoacid, de exemplu n globina hemoglobinei) poate altera sau modifica complet funcia biologic a macromoleculei proteice. Cunoaterea doar a structurii primare nu permite aprecierea modului n care structura proteinei determin activitatea biologic2) Structura secundara

Structura secundar a proteinelor este un tip de structur tridimensional care ia n considerare aranjamentul spaial, conformaiile posibile ale catenei macromoleculare proteice. Deoarece catena macromolecular are grupe funcionale polare, capabile s formeze legturi de hidrogen (ntre grupele CO i NH) cercetrile lui Pauling i Corey au condus la propunerea a dou modele structurale: modelul helicolidal (-helix) i modelul straturilor pliate.

modelul helicolidal (-helix) - Modelul spiralat, helicoidal sau -helix, presupune rsucirea n spiral a lanului polipeptidic. Acesta este format din catene polipeptidice ntre care se stabilesc legturi de hidrogen (ntre grupa C=O) a unei legturi peptidice dintr-o caten i grupa NH a legturii peptidice din catena vecin) n jurul unui cilindru imaginar. Numele de -helix a fost utilizat de Pauling care a recunoscut prima dat aceast structur n -keratin.

Sensul de orientare a -helixului poate fi spre dreapta sau spre stnga, ns toi aminoacizii participani n ambele cazuri aparin seriei L, iar resturile R ale aminoacizilor sunt proiectate spre exteriorul spiralei (-helixului). modelul straturilor pliate - Modelul structurilor -pliate (pleated sheets) se bazeaz pe formarea legturilor de hidrogen ntre grupele -C=O i -NH- de la dou catene polipeptidice, care pot fi dispuse n dou moduri: 1) conform modelului paralel, caracteristic -keratinei ( lanurile peptidice sunt situate paralel, cu resturile -R orientate n acelai sens2) modelului antiparalel, caracteristic fibroinei din mtase ( lanurile peptidice sunt fa n fa (antiparalele), cu resturile -R orientate n direcii opuse.- Legturile de hidrogen n aceast structur sunt aproape perpendiculare pe axa lanului peptidic (n contrast cu structura -helix).

- n modelul paralel al structurilor pliate fiecare structur cuprinde catene paralele situate la intervale de 4,6 , intervale care permit formarea legturilor de hidrogen intercatenare. - n cazul -keratinei, perioada de identitate de-a lungul lanurilor peptidice este de 6,5 , iar n cazul fibroinei este de 7,2 . 3) Structura tertiara

- Structura teriar a proteinelor reprezint un alt nivel de organizare structural, exprimnd gradul de mpachetare a lanului polipeptidic (cu diferite structuri: -helix sau straturi -pliate) pentru realizarea unei conformaii compacte (de protein globular) ct mai avantajoas energetic. - Aceasta reprezint rezultatul interaciilor dintre resturile R ale aminoacizilor din catenele polipeptidice, interaciuni care apar deja n cazul lanurilor polipeptidice mai lungi, cu structur secundar proprie. - Aceast suprastructur se realizeaz i se menine datorit forelor de atracie ntre catenele laterale ale lanurilor peptidice, care pot s formeze urmtoarele tipuri de legturi:

legturi de hidrogen; legturi covalente; legturi fosfodiesterice

legturi ionice; legturi apolare prin fore van der Waals (legturi hidrofobe) 4) Structura cuaternara

- este specifica proteinelor globulare

- presupune asocierea mai multor lanturi polipeptidice prin legaturi necovalente (hidrofobe, de H)

- Structura cuaternar se refer la modul n care se unesc subunitile proteice. Enzimele care catalizeaz asamblarea acestor subuniti poart denumirea de holoenzime, n care o parte poart denumirea de subuniti reglatoare i subuniti catalitice.

- vedere 3D ahemoglobineicele 4 subuniti rou i galben, iar unitatea hemic verde.numele de hemoglobin vine este format din hem i globin, denumire ce denot faptul c hemoglobina are la bazproteine globularecuplate cu o gruparehem- proteine care au structura cuaternar:hemoglobina,ADN polimerazaicanalele ionice, dar inucleozomiinanotubuli, care sunt complexe multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi transformri n structura cuaternar, transformri care se reflect fie n structurile individuale fie n reorientrile fiecrei subuniti proteice. Numrulsubunitilor din oligomerice sunt denumite prin adugareasufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele subunitii.

- exemple: 1) enzima LDH ( 4 lanturi separate, asamblate intr-o proteina tetramerica

2) Hb este o proteina oligomerica (4 lanturi)

- contine: 4 protomeri ( 2 lantui , 2 lanturi / 4 atomi de Fe (asociati fiecarui lant)

Hemul:

- Hemul are ca heteroatom ionul de Fe (fier), legat prinvalenesecundare de 2atomide N (azotuldintr-un heterociclu bazat pepirol) n timp ce cu ceilai 2 atomi de N eset legatcovalent.- este format din 4 nuclee pirolice legate ntre ele prin punti metilenice- in centrul sau se gaseste un ion de fier bivalent (Fe2+), mentinut prin intermediul a 2 leg coordinative si 2 leg covalente cu atomii de azot din inelul porfirinic- rolul hemului este det de mediul generat de struct tridimensionala a proteinei: ex. In struct mioglobinei si Hb, rolul hemului este de a lega reversibil molecule de O2Colagenul:- cea mai abundenta proteina din lumea animala(25% din proteinele din lumea mamiferelor)

- componenta principala atesutului conjunctiv

- proteina extracelulara

- prezenta in aproape toate tesuturile animalelor

- peste 10 tipuri diferite, unele in cantitati mici, dra cu rol important in detreminarea proprietatilor tesuturilor respectiveStructura:

triplu helix contine 3 lanturi

fiecare subunitate a lantului helix pe mana stanga doar 3 lanturi de Aa pe bucla

cele 3 lanturi formeaza ulterior triplu helix pe mana dreapta

lantul = (GLY X -Y)n, unde X, Y -> orice Aa

-> 100Aa din pozitia X = PRO

-> 100Aa din pozitia Y = LYS

-> PRO, LYS po X,Y / pot fi modificate la HO -> PRO/LYS

fibrele de colagen se asambleaza prin asociere laterala a aceptor triplu helixuri, care se aliniaza, astefl incat unitatile sunt deplasate una fata de cealalta cu din propria L => striatiile fibrei.

Sub 14 Biochimia enzimelor

Def: Enzimele sunt catalizatori ai reactiilor chimice din organismele vii(=Biocatalizatori)

Propriettile catalizatorilor chimici, in general , se regsesc i la enzime:

Acioneaz n cantiti foarte mici

Nu se consum n timpul reaciei

Nu modific constanta de echilibru

Accelerez atingerea strii de echilibru

Exemple:

Grsimile sub aciunea lipazelor dau acizi grai i glicerol

Proteinele sub aciunea proteazelor dau aminoacizi

Amidonul sub actiunea amilazei: se descompune n glucoz

Structura unei enzime:

APOENZIMA este o protein care prezint toate nivelele structurale

Componeta proteic determin:

Caracter de izoenzim

Specificitatea de substrat

Dirijeaz specificitatea de aciune

Componenta neproteic:

Micromolecular i termostabil

Implicat n metabolismul catalitic

COFACTORII ENZIMATICI

a) Coenzimele componente organice neproteice legate prin legaturi slabe de partea proteic

-reprezint substrate secundare pentru enzime

Exemple:

CoA - coenzima A

TPP tiaminpirofosfat

Piridoxal fosfat, acid folic, biotina, ciancobalamin,

NADP+- nicotinamidadeninnucleotidfosfat

NAD+ -nicotinamidadenindinucleotid

FMN- flavinmononucleotid

FAD flavinadenindinucleotid

Coenzima Q

b) Grupri prostetice componente organice neproteice legate prin legturi puternice de apoenzim

c)Ionii metalici- se leag de apoenzim prin legturi ionice sau electrostatice

Se leag de regul de acidul aspartic, acidul glutamic, histidin, lizin, arginin.

Dac enzima este disociat de ionul metalic, aceasta i nceteaz aciunea.

Exemple: Fe2+, Cu2+, Mo n oxidoreductaze; Mg2+(rol n transferul gruprii fosfat)

CLASIFICAREA ENZIMELOR

Proprietile caracteristice enzimelor

1. Sunt invariabil proteine

-pot avea structur holoproteic (prin hidroliza lor se pot obine doar aminoacizi)

-pot avea structura heteroproteic, fiind formate din apoenzim (partea proteic) i partea neproteic- cofactorul enzimatic -de tip

- ioni metalici Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+

- coenzim= compus organic necovalent

- Grupare prostetic, care este legat covalent de apoenzim (ex: hem)

2. Enzimele asigur viteze mari de reacie prin scderea energie de activare a reactanilor(pot cete viteza de reacie cu 106 -1012)

3. Enzimele prezint specificitate de reacie enzima reacioneaz doar asupra unei reacii posibile, i anume n cele catalizate enzimatic, in care din anumii reactani se formeaz anumii produi. Aceast proprietate a enzimelor este util n clasificarea lor.

4. Enzimele prezint specificitate de substrat

Specificitate absolut o enzim reacioneaz doar asupra unui substrat) Ex: Ureaza acioneaz doar asupra ureei

Specificitatea relativ ( o enzim poate aciona asupra unui grup de substane nrudite structural) Ex: alcool dehidrogenaza

Specificitate larg :proteaze, lipaze, glucozidaze

5. Enzimele prezint specificitate stereochimic =enzimele pot aciona asupra unor izomeri

Reacii enzimatice

E+S ((ES ((EP (E+P

E=enzima, centrul activ

S=substrat

ES= complex enzim- substrat

EP=complex enzim-compui de reacie

P=produi de reacie

Centrul activ al enzimei= regiunea restrns din enzim care este rspunztoare de legarea i transformarea substratului, cu structur chimic i geometric bine determinate.

- este fornat din resturi de aminoacizi, care au proprieti caracteristice

Centrul activ prezint dou regiuni:

Centru de legare (asigur legarea substratului)

Centrul catalitic

Resturile de aminoacizi au grupri funcionale care formeaz legturi ntre centrul catalitic i alte resturi de aminoacizi din substrat (Cys, Ser, Hys, Tyr, Glu, Asp)

Centrul activ are form 3D.

Complexul enzim- substrat (E-S)

ES- structuri labile

ntre E i S se stabilesc

- fore necovalente: puni de H, interaciuni hidrofobe, interaciuni electrostatice

-fore covalente reversibile

Specificitatea de legare a substratului la centrul activ este determinat de complementaritatea chimic i geometric.

Exist dou modele de legare E-S:

1. Modelul clasic lact-cheie

2. Modelul dinamic (centrul indus, complementaritatea indus)

Mecanismul de aciune al catalizei enzimatice se realizeaz prin:

( scderea energiei de activare a reactanilor

(creterea vitezei de realizare a produilorRealizarea mecanismului presupune ca ntre catalizator i substratul asupra cruia acioneaz s se formeze produse intermediare instabile (ES)

Centrul activ al enzimei este responsabil de eficiena catalizei enzimatice , prin folosirea diverselor mecanisme chimice, favoriznd transformarea substratului n produi.

Cinetica enzimatic studiaz reaciile chimice dpdv al desfurrii n timp a reaciilor,a factorilor care influeneaz viteza de reacie, etapelor intermediare prin care trec reactanii pentru a deveni produi.

Caracterizarea cinetic a reaciilor enzimatice se afce cu ajutorul vitezei de reacie.

Viteza de reacie reprezint cantitatea de substrat, transformat n produi de reacie, n anumite condiii.

Activitatea enzimatica) Activitatea molecular = nr. de molecule de substrat a cror transformare n produs este catalizat de ctre o moleculde enzim , ntr-o secund. ( n cazul enzimelor purificate, cu greutate molecular cunoscut)

b) UI (unitati internationale de activitate enzimatic)- activitate aenzimei care asigur transformarea unui mol de substrat/minut, n condiii standard de ph, temperatur, prezena cofactorilor.

c) Activitatea specific numarul de uniti de activitate enzimatica (UI) /mg proteine totale

d) Katalul- activitatea enzimei care asigur transformarea unui mol de substrat/ secund.

E0 Constanta catalitic = numrul de turn-over numr de transformare Subtrat-Produs catalizate de fiecare centru activ al enzimei , n unitatea de timp.

15. Vitamine- definiie, rol, vitamine hidrosolubile i liposolubileDefinitie Vitaminele sunt biocatalizatori care nu pot fi sintetizate de organism dar care sunt esentiale pentru cresterea si dezvoltarea organismului.Sunt substante organice necesare in cantitati foarte mici; lipsa lor din organism sau cantitatile insuficiente dau manifestari patologice specifice

Rolul vitaminelor

Biocatalizatori - cofactori enzimatici (coenzime) sau activatori ai unor enzime

Dupa solubilitatea lor vitaminele pot fi:

HIDROSOLUBILE - solubile in apa, insolubile in solventi organici ( vitaminele B, acidul folic, niacina, acidul pantotenic, biotina, vitamina C)LIPOSOLUBILE - insolubile in apa, solubile in solventi organici si grasimi (vitaminele A, D, E si K)A.Vitaminele hidrosolubile sunt substante foarte diferite structural

Proprietati

- solubile in apa si insolubile in solventi organici

- termolabile

- fotostabile

- stabile in mediu acid, instabile in mediu bazic

Formele active ale vitaminelor hidrosolubile au rol de coenzime.

1.VITAMINA B1 (Tiamina, vitamina antiberiberica)

Structura :Tiamina este alcatuita din doua heterocicluri, unul pirimidinic si unul tiazolic (ambele substituite), legate intre ele printr-o punte metilenica. Prin esterificarea gruparii OH cu H3PO4, se formeaza TMP sau TDP (TPP). Tiaminpirofosfatul (TPP) este partea activa enzimatic a decarboxilazei.Carena de vitamin B1

Avitaminoza determin deficiene n metabolismul glucidic cnd se acumuleaz acid piruvic n organism. Se produc manifestri patologice resimite la nivelul sistemului nervos. Deficiena de vitamin B1 produce boala beri-beri.

2.VITAMINA B2 (Riboflavina)

Este format dintr-un nucleu izoaloxazinic pe care este grefat un radical ribitil provenit de la pentalcoolul ribitol.Mecanism biochimic: Riboflavina se activeaz prin fosforilare n prezena ATP formnd FMN i FAD care particip la reaciile de oxidoreducere din metabolism deoarece poate transporta ioni de hidrogen.

Surse de vitamin B2

Alimente de origine vegetal: tomate, mazre.

Alimente de origine animal: lapte, brnz, ou.

Carena de vitamin B2

Avitaminoza determin afeciuni nervoase, tulburri oculare, leziuni dermice, dureri musculare3.VITAMINA PP (Vitamina B3 , acidul nicotinic, niacina)

Coenzimele nicotiamidei NAD i NADP joac un rol deosebit de important n oxidoreducerile celulare. Se pot combina cu diverse apoenzime prin legturi slabe i pot trece de pe o enzim pe alta, n funcie de necesitile de moment.Surse de vitamin PP

Alimente de origine vegetal: mazre, cartofi, spanac

Alimente de origine animal: carne, ficat

Drojdie de bere.

Carena de vitamin PP:Avitaminoza produce boala numit pelagr sau boala celor 3 D (dermatit, diaree, demen).Necesar: 50 mg/zi4. VITAMINA B6 (Piridoxina, Piridoxamina, Piridoxalul)

Structur . Exist 3 structuri (vitamere) cu rol de vitamin B6: piridoxina, piridoxalul i piridoxamina. Ele conin un nucleu piridinic substituit.

Piridoxal fosfatul i piridoxamin fosfatul au rol de coenzime.

Piridoxal fosfatul este cofactor pentru enzime care metabolizeaz aminoacizii prin reacii de transaminare i decarboxilare.

Esterii fosforici particip i la metabolismul glicogenului i acidului linoleic.

Surse de vitamin B6

Alimente de origine vegetal: nuci, cereale

Alimente de origine animal: ficat, pete

Sintez bacterian intestinal

Carena de vitamin B6: Avitaminoza pus n eviden prin nivelul sczut al piridoxal fosfatului din snge, afecteaz activitatea transaminazelor, ducnd la simptome clinice constnd n:

Leziuni ale pielii i mucoasei

Anemie sideroblastic

Afeciuni nervoase

Modificri de personalitate

La copii

Convulsii

Anemii

ntrzierea creterii

Necesar 1,5 2 mg/zi

5.VITAMINA B12 (Ciancobalamina)

Structura Nucleul de baz asemntor cu porfirinele (hem)

La ionul de Co2+ este ataat gruparea R care poate fi cian (-CN)

nlocuirea gruprii cian cu alte grupri: nitro, hidroxil, metil, nu micoreaz activitatea vitaminic

Mecanismul de aciune biochimicCobalamina liber este transformat:

- n citoplasm, n metilcobalamin care particip la transferul gruprii metil homocisteina transformat n Met)

- n mitocondrie, n 5-deoxiadenozil cobalamin cu rol de coenzim pentru transferaze, izomeraze, mutazeRol- la sinteza aminoacizilor i acizilor grai- transferul gruprii metil- coenzim- indispensabil pentru viaa organismelor vegetale i animale fiind implicat n procesul de cretere, hamatopoez, buna funcionare a celulei nervoaseSurse de vitamin B12Alimente de origine vegetal: nu conin vitamina B12

Alimente de origine animal: ficat, rinichi, carne, lapte

Sintez bacterian intestinal

Carena de vitamin B12

Deoarece easte larg raspndit n alimentele de origine animal, iar ficatul pstreaz timp de 6 ani suplimentul de vitamin B12 deficienele sunt rare (la persoane n vrst, alcoolici i la cele vegetariene).Avitaminoza determin apariia bolii anemie pernicioas (anemia care apare la deficit de vitamina B12 cand organismul nu poate absoarbe aceasta vitamin din alimente la nivelul mucoasei gastrice) sau boala Biermer manifestat prin anemie macrocitar (anemie caracterizata prin prezenta in sange a unor hematii de dimensiuni mari), hipercrom.Necesar: 3 4 g/zi

6.ACIDUL PANTOTENICStructur:Produs de condensare dintre acidul 2,4-dihidroxi-3,3-dimetil butiric (acidul pantoic) i -alaninaAcidul pantotenic este precursor n biosinteza Coenzimei A (CoA~SH). n CoA~SH acidul pantotenic este legat de un rest de ADP fosforilat la C3 i un rest de tioetanolamin.CoA~SH prin funcia tiol se condenseaz cu gruprile carboxilice ale substratelor formnd o legtur tioesteric cu potenial energetic ridicat. Particip la activarea acizilor grai i n metabolismul glucidic.

Surse de acid pantotenic: Se afl sub form de urme n aproape toate alimentele,Este secretat de microflora intestinal.

Caren de acid pantotenic:Nu s-a semnalat un sindrom al deficienei de acid pantotenic

7.BIOTINAStructura

Heterociclu imidazolic saturat condensat cu tiofenul avnd drept caten lateral acidul valerianic sau izovalerianic

Exist dou biotine:

Mecanismul de aciune biochimic :Biotina este coenzim n transportul i activarea CO2.Reaciile de carboxilare necesit dioxid de carbon activat, legat de biotin.

Surse de biotin :Se afl n natur sub form liber sau legat de proteine prin intermediul lizinei- Ou, alune, ciocolat, muguri de plante, drojdie de bere.Este sintetizat de microflora intestinal.

Caren de biotin:La om poate apare atunci cnd se consum albu crud. Acesta conine avidin, o protein care se combin cu biotina i i mpiedic absorbia, sau n cazul hrnirii artificiale ndelungate.

Avitaminoza se manifest prin: tulburri digestive,instalarea unei acido-cetoze, metabolice, acumularea de acizi organici n urin.

8.ACIDUL FOLIC

Structura: Structura acizilor folici cuprinde trei compui condensai: Un heterociclu tiosubstituit (pteridin), PAB, Glu.Din acidul folic , sub aciunea folat reductazei i vitaminei C se obine acidul tetrahidrofolic (FH4), cu rol de coenzim

Mecanismul de aciune biochimic

La microorganisme acizii folici sunt factori de cretere.La organismele superioare, acizii folici sub form de acizi tetrahidrofolici (FH4), reprezint coenzimele unor sisteme de activare i transport de la un metabolit la altul al gruprilor cu un singur atom de carbon (metil, hidroximetil, formil, etc.)Surse de acid folic: Frunzele plantelor verzi (spanac, salat), fructe verzi, drojdie de bere, mai puin n carne, lapte, ou,Sunt sintetizai de microorganismele florei intestinaleCarena de acid folic Deficitul de acid folic determin anemie i tulburri digestive.

Deficitul de vitamina B12 determin deficit de acid folic deoarece vitamina B12 are rol n transferul folailor i reinerea lor n celule, ceea ce explic scderea folailor n ficat i eritrocite odat cu creterea lor n ser, la pacienii cu deficit de vitamina B12 .

Necesar: 200 g/zi,cu cerine mai mari n perioada de sarcin i lactaie9. VITAMINA C

Structura :Este lactona unui acid cetohexonic, acidul 2,3 endiol L-gulonic

Mecanismul de aciune biochimic.Vitamina C funcioneaz ca un cofactor n procesele metabolice

Particip n forma sa redus la reaciile de hidroxilare n care este implicat O2

Este necesar pentru - hidroxilarea Pro i Lys pentru biosinteza colagenului,

- n sinteza unor hormoni (adrenalina i noradrenalina) i

- protecia celulelor mpotriva radicalilor liberi (antioxidant).

Surse de vitamina C: este sintetizat de toate organismele cu excepia omului- fructe de ctin, mce, coarne, coacze, mere, citrice.

Carena de vitamina C: Avitaminoza conduce la scorbut (anemie pronunat, hemoragii, osteoporoz), afectarea procesului de vindecare a rnilor, de sintez a esutului osos i integritii vaselor sanguine.

Necesar 60 mg/zi. Aport continuu de vitamina C deoarece organismul uman nu sintetizeaz i nu acumuleaz aceast vitamin care este sensibil la lumin, temperatur, oxigenul din aer, contactul cu metalele Fe, Cu.

B.Vitamine liposolubile- sunt substane termostabile, rezistente fa de aciunea acizilor i bazelor i care pot fi depozitate n organism i utilizate ulterior.Vitaminele liposolubile sunt vitaminele A, D, E, K.

Proprieti: Solubile n solveni organici ,insolubile n ap.1.VITAMINA A (retinolul, retinalul, acidul retinoic)

Structura:Hidrocarburi nesaturate cu schelet izoprenic.

Vitaminele A sunt biosintetizate numai de plante sub form de provitamine cu structur carotenoidic (carotenii , , sunt provitamine A).n ficat i peretele intestinal din -caroten se formeaz 2 molecule de vitamina A (retinal) n prezena carotenazei, din care

- prin reducere formeaz retinolul (vitamina A1)

- prin oxidare formeaz acid retinoic

Absorbia vitaminelor A:

Retinolul existent n alimente sub form de esteri se absoarbe direct n epiteliul intestinal dup hidroliza lor.

-carotenul din alimente se poate absorbi ca atare dar cea mai mare parte este transformat n retinal care sufer transformri n retinol i acid retinoic

Cea mai mare parte din retinol se esterific cu acizi grai saturai i se ncorporeaz n chilomicroni care ajung la ficat pe cale sanguin sau limfatic.

n ficat retinolul se depoziteaz sub form de esteri

Dup hidroliza esterilor, retinolul este transportat de o protein specific la esuturile extrahepatice, unde se leag de o protein specific celular

Acidul retinoic

- favorizeaz creterea i diferenierea esuturilor

- intervine n controlul exprimrii genelor

- intervine n sinteza glicoproteinelor

Retinolul

- favorizeaz creterea i diferenierea esuturilor

- intervine n sinteza glicoproteinelor i a mucopolizaharidelor

Retinalul

- implicat n procesul vederii

- este component al pigmentului vizual rodopsin prezent n celulele cu bastonae din retin

- rodopsina se descompune la lumin i se reface la ntuneric; responsabil de vederea la lumin slab

-carotenul

- antioxidant, protejeaz celulele de radicalii liberi peroxidiciAvitaminoza A- dereglri oculare, n procesul vizual hemeralopie (orbul ginilor i procese degenerative xeroftalmie i keratomalacie

- afeciuni ale tegumentelor i mucoaselor aspre, ngroate, fisuri, cruste

- infecii

- malformaii fetale la gravide

Hipervitaminoza

- toxic pentru SNC, ficat, epitelii, dezvoltarea embrionului

- acut: cefalee, somnolen, ameeli

- cronic: tegument galben, uscat, leziuni osoaseSurse de vitamina AVitamine, din:

- ficat, pete gras

- lapte i semipreparate

- ou, untProvitamine, din:

- morcov, tomate, salat, caise, piersici, banane, viine

Necesar

Adult 4000 5000 UI/zi

Copii 2500 4500 UI/zi

Gravide 6000 8000 UI/zi2.VITAMINA D (calciferoli, vitamine antirahitice)

Se cunosc 6 vitamine (notate de la D2 la D7)

n natur se gsesc libere i sub form de provitamine (steroli)

Toate vitaminele D sunt nrudite prin structura chimic de sterol pe care sunt grefate diferii radicali

Transformarea provitaminelor n vitamine se realizeaz n prezena luminii solare, a radiaiilor UV, printr-un proces fotochimic cu consum de energie.Din ergosterol, sub influena radiaiilor UV, se formeaz ca produs intermediar lumisterol, apoi tahisterol i ergocalciferol (vitamina D2).

Colecalciferolul (vitamina D3) este produs n piele prin iradierea cu raze UV a 7-dehidrocolesterolului, provenit din colesterolul preluat n organism prin alimentaie.

Aciune biochimica Vitaminele D regleaz absorbia intestinal a Ca i P

Nivelul ridicat de Ca i P n snge mresc viteza de mineralizare a oaselor (depunerea Ca n oase)

Nivelul sczut de calciu i fosfor n snge produc demineralizarea oaselor pentru meninerea concentraiei serice a calciului n limite normale

Surse de vitamina D:- pete oceanic, sardin, hering, somon. ficat, glbenu de ou, lapte, unt, drojdia de bere.

Carena de vitamina D:

Hipovitaminoza scade absorbia calciului i eliminarea calciului i fosforului din organism.Se produc modificri la nivelul cartilajelor de cretere care la Rx apar cu margini neregulate i crestate i carilaje ngroate - rahitism la copii, - osteomalacie (demineralizarea i nmuierea oaselor) i osteoporoz (rarefierea oaselor) la aduli.

Necesar

Copii 200 400 UI/zi

Aduli 100 400 UI/zi.Se recomand mrirea dozei la 500 700 UI/zi n cazul unor tulburri metabolice ale calciului i fosforului i a fracturilor.

3.VITAMINA E (tocoferol)

Structur:Din punct de vedere chimic, vitamina E reprezinta un amestec de compui chimici nrudii care au la baz tocolul format dintr-un nucleu benzopiranic pe care sunt grupate mai multe grupri metil i un hidroxil, i o caten lateral derivat din fitol.

Aciune biochimic: Prin transformarea reversibil a gruprii hidroxil n ceton, vitamina E funcioneaz n organism ca sistem redox. Pe aceast proprietate se bazeaz rolul lor antioxidant, protejnd alte substane precum vitaminele A, C, D, biotina, acizii grai.reduce colesterolul seric.

Rol important n:respiraia celular, stabilizeaz coenzima Q,sinteza hemoglobinei

stimuleaz ritmul de cretere ,rol imunitar, protejeaz organismul de infecii.

Surse de vitamina E: Sunt sintetizate doar de plante verzi (salat, legume), germenii cerealelor, uleiuri vegetale,esuturi de organe animale (ficat, rinichi, muchi), ou, lapte.

Carena de vitamina E

- distrofii musculare

- apariia unor leziuni nervoase

- ateroscleroz

- la femei, hipovitaminoza produce avort spontan

- crete colesterolul seric i n muchi

Necesar

10 15 mg/zi alimente srace n acizi grai polinesaturai

20 25 mg/zi alimente bogate n acizi grai polinesaturai

4.VITAMINA K (antihemoragic)

Structur:Sunt derivai ai 2-metil para- naftochinonei pe catena creia se afl la C3 o grupare metil i la C2 o caten lateral care difer de la o vitamin la alta.

Tipuri.Vitamina K1 sintetizat de plantele verziVitamina K2 sintetizat de microflora intestinal

Rol

- cofactor al - glutamil carboxilaza

- coagularea sngelui, particip la sinteza hepatic a 4 factori de coagulare: Factorul II protrombina, Factorul VII proconvertina, Factorul IX Christmas, Factorul X Stuart,

Surse de vitamina K: legume verzi: spanac, salat, mrar glbenu de ou, ficat.

Carena de vitamina K- afeciuni hepatice

- hepatit cronic

- icter mecanic

- ciroz- hemoragii- factor favorizant al osteoporozei

Necesar: 2 mg/zi16. Lipide- generalitati, functii , acizi grasi, TAG- rol, colesterolul , acizii biliari, glicerofosfolipide, acizii fosfatidici, fosfatidilcolinele, fosfatidiletanolaminele, fosfatidilserinele, fosfatidilinozitoli, plasmalogenele, proprietati ale fosfolipidelor,

Sfingolipide, glicolipide.

Generaliti

Sunt substane organice ,intr n alctuirea organismelor vii, au o mare eterogenitate de structuri i ndeplinesc funcii complexe.

Sunt compui greu solubili n ap dar se dizolv uor n solveni nepolari (eter, benzen, cloroform, aceton) datorit lanurilor hidrocarbonate care predomin n structura lor.

Din punct de vedere chimic, lipidele sunt esteri ai acizilor grai superiori cu polialcooli sau alcooli specifici. Au n compoziie C, H, O i uneori N, P, SFuncii

Lipidele sunt constituieni universali ai organismelor cu rol esenial n desfurarea proceselor metabolice.n organism, lipidele ndeplinesc mai multe funcii:

Sunt principala form de depozitare a rezervelor energetice (triacilglicerolii din esutul adipos prin oxidare 1g lipide dau 9 cal)

Sunt constituieni ai membranelor celulare i subcelulare (glicerofosfolipide, sfingolipide, etc.)

Asociate cu proteinele, lipoproteinele (plasmatice) reprezint forma de transport a rezervelor energetice ale organismelor

Lipidele, ca steroizii i eicosanoizii (compui ai acidului arahidonic), au rol n procese metabolice importante

Lipidele au rol de vitamine, hormoni, izolatori electrici, termici i mecanici (esutul subcutanat).Clasificare

Se pot clasifica n funcie de solubilitate i structur

Dup solubilitate:

- lipide nepolare: triacilglicerolii i esterii colesterolului

- lipide polare: glicerofosfolipide, sfingolipide, colesterol

Structural:

- lipide simple

- lipide complexe

- lipide derivateLipidele simple sunt esteri ai acizilor grai cu diferii alcooli.

a) Gliceride: esteri ai acizilor grai cu glicerolul (acilgliceroli)

b) Ceride: esteri ai acizilor grai cu diveri alcooli (alcooli alifatici superiori, alcooli carotenoidici)

c) Steride: esteri ai sterolilor cu acizi grai superiori.Lipidele complexe conin acizi grai, alcooli i alte grupri: resturi de acid fosforic, compui azotai, zaharuri.a) Fosfolipide (fosfatide): conin acizi grai, acid fosforic i un alcool care poate fi glicerol (glicerofosfolipide), inozitol (inozitolfosfolipide) sau aminoalcoolul sfingozin (sfingofosfolipide)

b) Glicolipide: cuprind cerebrozide i gangliozide

Lipidele derivate sunt produi de hidroliz ai lipidelor simple i complexe dar care mai pstreaz proprietile specifice lipidelor:

- hidrocarburi superioare, acizi grai, alcooli alifatici superiori, compui steroidici, carotenoizi, terpene.Acizii grai

Sunt compuii de baz ai lipidelor

Au caracter amfipatic

Structura

- o caten hidrocarbonat hidrofob de care se leag

- o grupare funcional polar carboxil

Cei mai importani acizi grai dpdv biologic i cei mai rspndii i abundeni se caracterizeaz prin:

sunt acizi monocarboxilici

conin o caten liniar saturat sau nesaturat

au numr par de atomi de carbon (de la 4 la 26)

Acizii grai ciclici, cu caten ramificat, numr impar de atomi de carbon sau care au i alte grupri funcionale se ntlnesc rar n natur.Acizii grai saturai

Formula general a acizilor grai saturai este CH3- (CH2)n-COOH

Acizii grai cei mai rspndii n lipidele izolate din mamifere sunt acidul palmitic (C16) i acidul stearic (C18).

Acizii grai nesaturai

n funcie de numrul legturilor duble din molecul pot fi mononesaturai i polinesaturai.

Se caracterizeaz structural prin numrul atomilor de carbon i numrul dublelor legturi din molecul.

Cei mai importani acizi grai nesaturai sunt acidul palmitoleic (16:1), oleic (18:1), linoleic (18:2), linolenic (18:3), arahidonic (20:4).TAG- rol

Acizii grai sunt transformai n TAG pentru a fi transportai ntre esuturi i pentru a fi depozitai. O mare parte din TAG sunt depozitai n adipocite, fiind rezerva energetic cea mai eficient a organismului.

Lipoliza presupune hidroliza TAG la glicerol i acizi grai

Acizii grai sunt utilizai de toate esuturile cu excepia esutului nervos, prntru producerea de energie sau ca surs de carbon pentru sinteza lipidelor.Glicerolul trece n snge de unde este luat de ficat i utilizat ca surs pentru sinteza de glucoz.Hidroliza TAG se face de ctre 3 enzime

- lipaza pancreatic (digestiv)

- lipoprotein lipaza (din snge)

- lipaza hormon-sensibil (din esutul adipos)STERIDE

Sunt lipide simple de o mare importan biologic i larg rspndire n lumea vie.

Dpdv chimic, steridele sunt esteri ai acizilor grai cu alcooli superiori ciclici hidroaromatici numii steroli.Sterolii au la baz un compus policiclic ipotetic numit steran.

Compuii steroidici difer ntre ei prin gruprile funcionale i catenele laterale grefate pe nucleul steranic, prin prezena unor duble legturi i existena unui mare numr de stereoizomeri.Steroizii care au 8-10 atomi de carbon n catena lateral se numesc steroli. Sunt derivai ai hidrocarburii aromatice colestan.

Colesterolul

nu se gsete n plante, microorganisme i nevertebrate.este o substan solid, solubil n ap

are rol structural, fiind prezent n majoritatea membranelor celulare.este precursorul tuturor compuilor steroidici (acizi biliari, hormoni steroizi, precursorul vitaminei D, etc.).colesterolul liber se poate elimina cu fluxul apos al bilei n intestin unde este transformat de microflora bacterian n coprostanol i coprostanon.n ficat colesterolul se transform n acizi biliari care se elimin sub form de sruri biliare, cu fluxul apos al bilei, prin intestin.moleculele de colesterol imobilizeaz catena hidrocarbonat a fosfolipidelor

moleculele de colesterol mpiedic cristalizarea hidrocarburilor i schimbarea fazei n membran prin oxidarea colesterolului se formeaz 7-dehidrocolesterolul care conine dou duble legturi conjugate;se afl n piele i este precursorul vitaminei DAcizii biliari

Sunt produi de metabolizare ai colesterolului

Sunt componenii principali ai bilei

Sunt steroizi cu 24 atomi de carbon, derivai ai hidrocarburii colan.

Sunt derivai hidroxilai la C3, C7 i C12 ai acidului colanic.

Acizii biliari primari se sintetizeaz n ficat din colesterol i sunt:Acid colic,Acid chenodezoxicolic.Acizii biliari secundari se sintetizeaz n lumenul intestinal sub aciunea microorganismelor , din acizii biliari primari , i acetia sunt: Acidul dezoxicolic , Acidul litocolic

n celula hepatic acidul colic i chenodezoxicolic se conjug cu taurina i cu glicocolul formnd produi de conjugare de tipul:

- acidul glicocolic i taurocolic, respectiv,

- acidul taurochenodezoxicolic i glicochenodezoxicolic.Aceti acizi, sub form de sruri de sodiu sau potasiu (sruri biliare) realizeaz un circuit entero-hepatic i i exercit rolul n digestia i absorbia lipidelor i componentelor liposolubile.

Acizii biliari au rol important n emulsionarea grsimilor n intestin datorit caracterului amfipatic al lor (gruprile carboxil i hidroxil sunt hidrofile, nucleul i gruprile metil sunt hidrofobe).Glicerofosfolipidele

Sunt esteri ai glicerolului cu acizi grai superiori i acid fosforic i a unei baze azotate.

Substana de baz a acestor lipide este L glicerol-3-fosfatul

Atomii de carbon 1 i 3 din molecula glicerolului nu sunt identici. Enzimele disting cei doi atomi de carbon (ex. glicerol kinaza fosforileaz doar sn-3 cu formarea glicerol 3-fosfatului.Acizii fosfatidici

Sunt cele mai simple glicerofosfolipide

Conin glicerol, acizi grai i un rest de acid fosforic

Intr n structura tuturor fosfolipidelor

Transform acizii grai sintetizai n ficat n fosfatide, care sunt componente ale lipoproteinelor, form sub care sunt transportate n snge. Tulburri ale biosintezei fosfatidelor mpiedic transportul acizilor grai i de aici, disfuncii ale ficatului.

Pot lega nc un rest de glicerin formnd fosfatidilgliceroli. Cel mai important compus de acest fel este cardiolipina, izolat din miocard (membrana intern a mitocondriilor).Este singurul fosfatidilglicerol cu funcii imunologice cunoscute.Fosfatidilcolinele (colinfosfolipide, colinfosfatide, lecitine)

Structura: Sunt glicerofosfolipide care au ca baz azotat colina.

HO CH2 CH2 N+(CH3)3

colina Proprieti i rol biochimic

Lecitinele sunt substane albe, hidroscopice, ceroase care se solubilizeaz bine n solveni ai grsimilor.

Lecitinele conin o cantitate mare din colina existent n organism.

Restul acil din poziia 1 al glicerolului este de regul saturat

Restul acil din poziia 2 al glicerolului este nesaturat i este adesea acid linolenic sau acid arahidonic.

Dipalmitoil lecitina este componentul lipidic principal al surfactantului pulmonar, material care acoper alveolele pulmonare i mpiedic colapsul acestora la expirare. De asemenea , surfactantul cuprinde n cantitate mare i fosfatidilglicerol.Fosfatidilserinele (Serinfosfolipide, serincefaline)

Structur: Conin aminoacidul serina legat de gruparea fosfatidil:

Se gsesc alturi de fosfolipide n membranele biologice.

Prin decarboxilarea restului de serin se formeaz etanolaminfosfatidele.Fosfatidilinozitoli (inozitol-fosfatide, fosfoinozitide)

Structur: Sunt lipide complexe care prin hidroliz formeaz o molecul de glicerol, o molecul de inozitol (polialcool ciclic), dou molecule de acid gras i 1 3 molecule de acid fosforic.Proprieti i rol biochimic

Se gsesc n toate esuturile alturi de celelalte fosfolipide.

Sunt mai abundente n celula nervoas.

Sunt lipide cu caracter puternic acid.

Au rol important n transmiterea semnalelor extracelulare n toate esuturile.Sub aciunea fosfolipazei C , elibereaz diacilgliceroli i inozitolfosfai, efectori ai unor mesageri extracelulari.PlasmalogeneleStructur:Sunt glicerofosfolipide care conin la C1 un radical alchenil legat eteric.

Astfel, n locul acidului gras saturat care esterific glicerolul se afl o aldehid cu un numr mare de atomi de carbon.Baza azotat (X) poate fi: colina, etanolamina, serina.Proprieti i rol biochimic

Un eter fosfolipidic n care gruparea acil cu lan lung de la C2 este nlocuit cu acetil este factorul de agregare plachetar (PAF).PAF este un eter solubil n snge, produs de celulele sanguine i de alte esuturi, care n concentraii mai mici de 10-11 moli/l induce agregarea plachetelor sanguine, contracia musculaturii netede i activarea celulelor sistemului imun. Este un mediator al ocului anafilactic, o reacie alergic violent i uneori fatal.Proprieti ale fosfolipidelor (Micele, monostraturi i dublu straturi lipidice)O lipid polar (ex. fosfogliceridele) aflat ntr-o anumit concentraie n ap formeaz diferite tipuri de agregate. n aceste structuri cozile de hidrocarbur sunt ascunse de mediul apos, formnd o faz hidrofob intern, n timp ce capetele hidrofile sunt expuse la suprafa. Triacilglicerolii nu formeaz astfel de agregate deoarece nu au capete polare.

Fosfogliceridele formeaz monostraturi la interfaa aer ap, ca i dublu straturi i lipozomi.

Sistemele dublu strat au fost intens studiate pentru explicarea structurii membranelor naturale.

Sfingolipidele (sfingofosfolipide)Structur:Fosfolipide cu un aminoalcool cu lan lung sfingozin

Sfingozina se leag de un acid gras (acidul lignoceric, nervonic, stearic, palmitic, etc.) prin legtur amidic formnd o ceramid i printr-o legtur esteric cu acidul fosforic i colina.

Localizare

n cantiti mici n toate esuturile animale

n membrana celular sau n teaca de mielin a axonilor sfingomielineConformaional, sfingolipidele sunt asemntoare cu colinfosfolipidele, avnd o poriune hidrofil i una hidrofob.Clasificare

CEREBROZIDE = sfingozin + acid gras + hexoz (Gal sau Glu)

GANGLIOZIDE = sfingozina + acizi grai superiori + hexoz + galactozamin + acidul neuraminic sau acidul sialicCerebrozide:difera prin acidul gras din structur i primesc denumirea acidului gras:cerebrone (acid cerebronic), cerazine (acid lignoceric), nervone (acid nervonic)Se gsesc n cantiti mari n creier, mduva spinrii i n microzomi.

GangliozideGal galactoz

Glu glucoz

NAcGal N-acetil-galactozamin

NAcN acid N-acetilneuraminic sau sialic (NANA).Gangliozidele se gsesc n cantiti mari n creier, la nivelul terminaiilor nervoase.

Rol Transmiterea impulsului nervos la nivelul sinapselor

Restabilesc exitabilitatea sistemului nervos

Leag specific sau inactiveaz toxine bacteriene17. Glucide: izomerie, formule de reprezentare, amidon, glicogen, glicozaminoglicanii-reprezentantiGlucidele, denumite i zaharuri sau hidrai de carbon, sunt substane universal rspndite n natur.Au n compoziie C, H, O .La cele mai multe glucide, formula general poate fi Cn(H2O)n, de aceea se mai numesc i hidrai de carbon.n comparaie cu organismele vegetale, unde ponderea este de aprox. 50% din materia uscat a vegetalelor, organismele animale conin mai puine glucide dar cu rol important i valoare biologic foarte mare, n special ca surs de energie pentru organism.Glucidele furnizeaz 50 60% din energia produs n organismele animale.Glucide- clasificare

1. Oze sau monozaharide

Trioze

Tetroze (eritroz)

Pentoze (riboz, xiloz)

Hexoze (glucoz, fructoz, manoz)

2. Ozide sau zaharuri complexe

Holozide: prin hidroliz formeaz doar compui de natur glucidic (oze i derivai ai acestora):Oligozaharide 2 10 oze, Polizaharide mai mult de 10 uniti monozaharidice Heterozide: prin hidroliz formeaz oze i un component neglucidic aglicon care poate fi o baz azotat sau o grasimeMonozaharide =Compui nescindabili prin hidroliz n alte glucide

Clasificare

Dup natura funciei carbonilice

aldoze, monozaharide care conin o grupare aldehidic (-CH=O)

cetoze, monozaharide care conin o grupare cetonic (> C=O)

Dup numrul atomilor de carbon

- trioze

- tetroze

- pentoze

- hexozeIzomeria monozaharidelor

Izomerii sunt compui care au aceeai formul chimic dar difer prin proprietile fizice i chimice

Izomeria optic

Moleculele monozaharidelor cu excepia cetotriozei au unul sau mai muli atomi de carbon asimetrici (atomi de carbon la care cele patru valene sunt satisfcute de grupri atomice diferite).n aceste condiii, ele au capacitatea de a roti planul luminii polarizate spre

dreapta dextrogire (+),stnga levogire (-).

Amestecul n pri egale dintre izomerul dextrogir i levogir amestec racemic i nu are activitate optic.Stereoizomeria

Cel mai simplu monozaharid aldehida gliceric (glicerinaldehida) - care prezint un singur atom de carbon asimetric, exist n dou forme optic active, enantiomeri, denumite D i L, convenional considerate cu:

configuraie dextrogir cu gruparea OH pe partea dreapt i

configuraie levogir cu gruparea OH pe partea stng.

Seriile sterice D i L

Toate monozaharidele care au atomul de carbon asimetric, cel mai deprtat de gruparea carbonil, cu aceeai configuraie ca i atomul de carbon asimetric din D - glicerinaldehid aparin seriei D.Toate monozaharidele care au atomul de carbon asimetric, cel mai deprtat de gruparea carbonil, cu aceeai configuraie ca i atomul de carbon asimetric din L - glicerinaldehid aparin seriei L.

Monozaharide reprezentative

Cele mai reprezentative sunt pentozele i hexozele deoarece unele dintre ele apar n natur n cantiti mari.

TRIOZELE: gliceraldehida i dihidroxiacetona nu se gsesc n stare liber n natur dar esterii lor cu acidul fosforic sunt intermediari n transformrile biochimice ale hidrailor de carbon

TETROZELE nu se ntlnesc n natur. Se obin din degradarea pentozelor. PENTOZELEAldopentozele D (-) riboza, intr ca i dezoxiriboza n structura acizilor nucleici i a unor coenzime

D (+) xiloza intr n constituia proteoglicanilor. Este mai rspndit n natur sub form de xilan un polizaharid ce nsoete celuloza n lemn.Cetopentozele

D-ribuloza i D i L-xiluloza apar ca intermediari n degradarea monozaharidelor. HEXOZE

Aldohexoze

D (+) glucoza natural sau dextroza se afl n stare liber n fructe i flori. Este principalul zahr din snge.

Combinat cu ea nsi se gsete n maltoz, amidon, glicogen i cu alte monozaharide n lactoz i zaharoz.

Este materie prim pentru formarea depozitelor de glicogen hepatic sau muscular.

Furnizeaz atomi de carbon i hidrogen pentru diferite sinteze care au loc n organism.

Este absent n condiii normale din urin.POLIZAHARIDELEPolizaharidele sau glicanii pot fi homoglicani sau heteroglicani

a) Homoglicanii sunt polimeri de glucoz numii glicani, de manoz numii manani, de galactoz numii galactani: Amidonul. Glicogenul.

b) Heteroglicanii sunt produi de condensare a mai multor tipuri de uniti structurale: Proteoglicanii ,poliozidele bacteriene.

AmidonulEste rspndit n lumea vegetal.Este un amestec n proporii variabile dintre dou polizaharide: amiloza liniar i amilopectina ramificat.Amiloza conine resturi de maltoz legate -(14) glucozidic,formeaza structuri helicoidale.Amilopectina conine resturi glucozil legate -(14) i - (16) glucozidic Are o structur de tip globular, foarte condensat.Glicogenul Este un polizaharid format din -glucopiranoze legate prin legturi -(14) i - (16) glucozidice.Este mai ramificat dect amilopectinantre dou ramificaii exist 5 15 glucopiranoze.

Este forma de depozitare a glucozei, n cantiti mai mari n ficat i muchiGLICOZAMINOGLICANII (GAG sau Mucopolizaharide)Structur:Conin o unitate dizaharidic repetitiv format din:

Aminozaharuri: D-glucozamina,D- galactozamina

Acizi uronici: acid D-glucuronic,acid L-iduronic

Sunt 7 tipuri de GAG: acidul hialuronic, condroitin 4 i 6 sulfaii, darmatan sulfatul, keratan sulfaii, heparan sulfatul i heparina

Cracteristici generale

Sunt componeni ai matricei extracelulare sau substanei fundamentale care este localizat la suprafaa celulelor sau intercelular n cartilagii, tendoane, piele i a lichidului sinovial din articulaii;

Sunt macromolecule liniare, care rein apa datorit numrului mare de grupri acide pe care le conin n structur;

Formeaz soluii coloidale, geluri care realizeaz un ciment intercelular flexibil, cu proprieti lubrefiante i antioc;

GAG nu se afl n stare liber n esuturi, cu excepia acidului hialuronic. GAG se asociaz cu proteinele formnd proteoglicani.

Acidul hialuronic

afl n esuturi embrionare, lichid sinovial, cordon ombilical, corp vitros, tendoane, piele. Este prezent n substana fundamental a tuturor esuturilor conjunctive.

Unitatea dizaharidic este format din:

- acid -D-glucuronic

- N-acetil glucozamina

Condroitina:

Are structur asemntoare cu acidul hialuronic

Se afl n cantiti mici n substana fundamental a esutului conjunctiv

Unitatea dizaharidic este format din:

- acid -D-glucuronic

- N-acetil galactozamina

Derivaii cu acid sulfuric condroitin 4 i 6 sulfatul sunt componente structurale majore ale esutului cartilaginosHeparina

Este un mucopolizaharid de secreie

Este sintetizat n toate esuturile care conin mastocite. Mastocitele cptuesc pereii arteriali la nivelul organelor: plmn, ficat, miocard

Unitatea dizaharidic repetitiv este format din:

- acid D-glucuronic sau acid L-iduronic, de obicei sulfatate

- glucozamina care este sulfatat la gruparea amino sau acetilat i la gruparea OH este esterificat cu acid sulfuricProprieti

Este anticoagulant

Heparina activeaz lipoprotein lipaza18. Introducere n metabolism: Metabolismul i transferul de energie in organismele vii, catabolism, anabolism, compusi macroergici, lantul respirator.Metabolismul i transferul de energie n organismele vii

Organismele vii au un schimb permanent de substan i energie cu mediul nconjurtorDefiniie Metabolismul reprezint totalitatea transformrilor i proceselor care au loc n organismele vii.Metabolismul se desfoar n secvene de reacii numite secvene metabolice, atunci cnd un produs de reacie devine substrat pentru alt reacie.Produii succesivi rezultai din reaciile metabolice se numesc metaboliiDup funciile de baz, metabolismul este alctuit din catabolism i anabolism.Catbolismul

Catabolismul reprezint biodegradarea constituienilor celulari la compui mai simpliCatabolismul este un proces biochimic care decurge cu formare de energie (reacii exergonice)Energia obinut din catabolism este utilizat pentru desfurarea diverselor activiti ale organismului: Contracia muscular Transmisia nervoas Activiti de transport de substane Sinteza de biomolecule necesare creterii, reparrii i ntreinerii structurilor celulareAnabolismul

Anabolismul reprezint procesul de refacere a constituienilor celulari din precursori.Anabolismul decurge cu consum de energie (reacii endergonice) fiind dependente de reaciile cataboliceRandamentele cu care celulele transform i utilizeaz energia metabolic sunt net superioare dispozitivelor create de om, fiind foarte eficienteTransformrile metabolice se desfoar n organism n condiii fiziologice (t0 normal, pH caracteristic), prin reacii chimice catalizate de enzime i reglate prin mecanisme de mare finee de ctre hormoni.Compusi macroergici

Pentru a defini modul n care are loc transferul de energie n organism s-au definit noiunile de legtur macroergic i compus macroergic.Legtura macroergic legtura care este scindat hidrolitic ntr-o reacie puternic exergonic.Funcia de transportor de energie ntre reaciile exergonice i cele endergonice este ndeplinit de sistemul alctuit din ATP pe de o parte i ADP + Pa pe de alt parte:

ATP + HOH ADP + Pa (Fosfor anorganic)

ATP + HOH AMP + PPa (Acid pirofosforic)

Compus macroergic compusul care are n structura sa o legtur macroergic

Ex: nucleozid trifosfaii (ATP, GTP, TTP, UTP, CTP, ADP...), acidul fosfoenolpiruvic, fosfocreatina, carbamilfosfatul, tiolesterii CoA.

Lanul respirator

Lanul transportorilor de electroni este o cale final, comun mai multor procese oxidative, prezent n celulele aerobe, prin care echivalenii reductori (protoni sau electroni) provenii din diverse straturi reduse sunt transferai pe oxigenul molecular.1. Oxidarea biologicEnergia necesar proceselor celulare este eliberat prin oxidarea diferitelor substraturi (glucide, lipide, proteine) n proporii ce depind de diet, esut sau starea hormonal a organismului.Intermediarul energetic comun al transportului energiei n sistemele biologice este ATP.Oxidarea compuilor biochimici const n dehidrogenri enzimatice, catalizate de dehidrogenaze specifice prin care echivalenii reductori din substrate reduse sunt transferai pe acceptori potrivii (coenzime oxidate solubile NAD+ i FAD). Nevoia de oxigen, ca acceptor final al electronilor eliberai din diverse oxidri, explic cea mai mare parte a consumului de oxigen al unui organism aerob i confer lanului transportor de electroni mitocondrial denumirea adiional de lan respirator.

2.Fosforilarea oxidativ

Este procesul ce permite sinteza ATP din ADP i Pa folosind o parte din energia degajat n lanul transportorilor de electroni.Fosforilarea oxidativ reprezint sursa principal de energie n celulele aerobe.

Fosforilarea oxidativ se desfoar doar n celulele care au mitocondrii iar numrul de mitocondrii indic activitatea esutului respectiv.Ex: Eritrocitele nu au mitocondrii, deci nu pot genera energie sau ATP;Celulele miocardului, esut exclusiv aerob, au un numar mare de mitocondrii care ocup jumtate din volumul celulei;Hepatocitele au un numar mare de mitocondrii deoarece la nivelul lor se desfoar multe procese aerobe.19.Metabolismul glucidelor

Glicoliza-rol , etape, boli asociate glicolizei

Ciclul Krebs- etape si enzime implicate

gluconeogeneza (fara etape)- substrate chimice

calea pentozofosfailor (fr etape)-generaliti

metabolizarea glicogenului- glicogenoliza, glicogenogeneza- definiii.Glicoliza

Calea Embden Meyerhof ParnasCale metabolic ce se desfoar n citoplasma celulelor, n care glucoza este oxidat pn la piruvat i formare de energie

n condiii aerobe, n care esuturile dispun de oxigen, piruvatul rezultat n glicoliz este oxidat n continuare pn la CO2 i H2O prin antrenarea sa n ciclul Krebs i lanul respirator.

n condiii anaerobe, piruvatul este redus la lactat de ctre LDH sau, la drojdii i alte organisme, are loc fermentaia alcoolic n care piruvatul este transformat n acetaldehid i apoi n etanol.Rolul glicolizei

Glicoliza este prima etap n degradarea aerob, total, a glucozei la CO2 , H2O i energie. Este un proces puternic exergonic, n care se formeaz 2 molecule de ATP i substraturi pentru ciclul Krebs i lanul respirator. Glicoliza este singura modalitate de a forma energie n celule fr mitocondrii (eritrocite, fibre musculare albe). Glicoliza furnizeaz precursori pentru alte procese metabolice. Glucoza existent n cantiti mari postprandial, este luat de ficat i transformat n lipide de rezerv, care se depun i se apeleaz la ele ca furnizor de energie n momentul n care scade nivelul glicemiei. n perioadele interprandiale glucoza reprezint combustibilul principal numai pentru esuturile glucodependente, care o obin prin glicogenoliz i gluconeogenez hepatic. Glicoliza furnizeaz componenta glicerol i acetil CoA pentru sinteza acizilor grai i scheletul de atomi de carbon pentru sinteza unor compui biochimici: alanina, serina, glicerol-fosfat, 2,3 bifosfoglicerat.Glicoliza cuprinde 2 etape: etapa hexozelor i etapa triozelor( nu stiu daca trebuie si reactiile, dar nu pot sa le reproduc in word, asa ca kle vom scrie de mana( )Acidoza lactic determinat de producia excesiv de acid lactic prin glicoliz anaerob i utilizarea redus a acestuia (boli respiratorii, cardiovasculare, etc.)

Anemii hemolitice cauzate de defecte enzimatice:

Piruvat kinaza eritrocitar se produce liza celular datorat scderii concentraiei ATP i a creterii permeabilitii membranei eritrocitului

Hexokinaza eritrocitar scade concentraia intermediarilor glicolitici

Soarta metabolic a piruvatului

Piruvatul poate fi metabolizat astfel:

n condiii aerobe, piruvatul este oxidat complet n ciclul Krebs, la CO2 i H2O

n condiii anaerobe, piruvatul este redus la lactat n scopul reoxidrii NADH produs n glicoliz.Prin carboxilare cu consum de ATP este transformat n oxaloacetat iar prin transaminare n alanin.CICLUL KREBS sau ciclul acizilor tricarboxilici

Este un proces care se desfoar n mitocondrie

Este o cale de degradare oxidativ a acetil ~CoA i reducere a coenzimelor NAD+ i FAD care vor fi apoi reoxidate n lanul respirator cu formare de ATP.Reprezint calea final, comun de degradare prin oxidare aerob a glucidelor, lipidelor i proteinelor

Are rol important n gluconeogenez, lipogenez i interconversia unor aminoacizi, unii intermediari ai ciclului fiind utilizati n biosinteza de glucoz, aminoacizi, acizi grai .

Ciclul ncepe cu reacia dintre acetil ~CoA i oxaloacetat prin care se formeaz citratul acid tricarboxilic cu 6 atomi de carbon n molecul.Reaciile ciclului Krebs i enzimele implicate

1. Citrat sintaza, catalizeaz formarea unei legturi C C ntre gruparea metil a acetil~CoA i gruparea carbonil a oxaloacetatului.Activitatea enzimei este stimulat de oxaloacetat i inhibat de citrat.

2. Aconitaza -catalizeaza izomerizarea citratului la izocitrat.Citratul din centrul activ al citrat sintazei este transferat direct n centrul activ al aconitazei fr a trece n soluie.

3. Izocitrat dehidrogenaza catalizeaz reacia limitant de vitez a ciclului Este cea mai important enzim reglatoare a ciclului KrebsExist dou izoenzime ale izocitrat dH: una NAD+ dependent situat n mitocondrie i cealalt NADP+ dependent avnd dubl localizare: intramitisolic i citosolic

4. Complexul multienzimatic al -cetoglutarat dehidrogenazei, catalizeaz decarboxilarea oxidativ a -cetoglutaratului la succinil-SCoA similar cu decarboxilarea piruvatului.Caracteristici: utilizeaz drept cofactori: TPP, acid lipoic, CoA-SH, NAD+ , FADeste inhibat de concentraii mari de ATP, succinil-CoA, NADH i activat de Ca2+, CoA-SH i NAD

5. Succinat-tiokinaza (succinil CoA sintetaza) catalizeaz transformarea succinil CoA la succinat, o reacie de fosforilare la nivel de substrat, cu formarea unui compus macroergic fosforilat, GTPesuturile n care se produce gluconeogeneza (ficat i rinichi) conin 2 izoenzime ale succinat-tiokinazei

6. Succinat dehidrogenaza, singura enzim a ciclului Krebs situat n membrana mitocondriei i nu n citoplasma acesteia, catalizeaz oxidarea succinatului n fumaratEnzima este component a lanului respirator i are ca grupare prostetic FAD

7. Fumaraza catalizeaz hidratarea fumaratului cu formarea L-malatului. Enzima prezint stereospecificitate

8. Malatdehidrogenaza oxideaz malatul la oxaloacetat n prezena NAD+

Ecuaia global a ciclului Krebs

Ciclul Krebs reprezint o cale final de degradare a lipidelor, proteinelor i glucidelor Acizii grai intr n ciclul Krebs prin componenta acetil-CoA Aminoacizii glucoformatori (Glu, Asp, Arg, Pro, Hys, Val, Met, Ser, Gly, Thr, Cys, Tyr, Phe) se catabolizeaz pe ci proprii formnd intermediari ai ciclului Krebs Aminoacizii cetoformatori (Leu i Lys) furnizeaz acetil-CoA Glucidele pot furniza prin piruvat, acetil-CoA care se consum i oxaloacetatul care permite amorsarea ciclului Krebs. CH3-CO~SCoA + 3NAD+ + FAD + GDP + Pa + 2HOH 2CO2 + CoA-SH + 3(NADH + H+) + FADH2 + GTPGLUCONEOGENEZA

Este procesul biochimic de formare a glucozei din compui neglucidici: aminoacizi, lactat, glicerol, propionat

Are loc n ficat sau rinichi

Glucoza format este eliberat n snge n scopul meninerii constante a glicemiei n limite normale n intervalul mai lung dintre mese sau n inaniie

Este un proces caracteristic catabolismului, caracterizat prin raport glucagon/insulin mare

ncepe la 4-6 ore de la ultima mas i devine maxim la 16 ore, cnd rezervele de glicogen hepatic s-au epuizat

Cele mai multe din reaciile GNG sunt reacii ale glicolizei, dar parcurse n sens invers, cu participarea acelorai enzime.Substrate folosite in GngSunt dou categorii de substrate utilizate n GNG:

Substrate de natur neglucidic: anumii aminoacizi i acizi grai cu numr impar de atomi de carbon

Substrate provenite din glucoza degradat ntr-un esut extrahepatic, n cursul glicolizei: lactat, alanin, glicerol.n perioadele n care ficatul face GNG activ exist dou circuite de substrate ntre ficat i esuturile periferice, gluco-dependente: ciclul lactatului (Cori) i ciclul alaninei (ciclul Felig).

n ambele cicluri, glucoza sintetizat de ficat prin GNG este transportat prin snge la esuturile gluco-dependente (eritrocit, muchi). Aceste esuturi trebuie s poat transforma glucoza glicolitic, fie n lactat, fie n alanin i apoi s le transporte la ficat, prin snge.Calea pentozofosfailor (untul pentozofosfailor sau calea fosfogluconatului)

Este un proces biochimic localizat n citosolul celulelor din ficat, esutul adipos, glanda mamar n lactaie, cortexul suprarenalelor, gonade, eritrocite, cornee.Este o cale de degradare oxidativ a glucozei, n care nu se consum oxigen, nu se consum i nu se obine ATP dar se obin pentoze i NADPH necesar biosintezelor reductive.

Pentozele servesc la biosinteza nucleozidelor, nucleotidelor, coenzimelor (NAD+, FAD, CoA-SH), polinucleotidelor (ARN, ADN).

NADPH este necesar pentru diverse bioprocese reductive, transformarea MetHb n Hb, funcionarea monooxigenazelor, regenerarea glutationului (G-SH) etc.Metabolizarea glicogenului

Glucoza reprezint singura surs de energie pentru eritrocitele mamiferelor i sursa de energie major pentru creier. Deoarece nici eritrocitele i nici creierul nu depoziteaz glucoza este necesar o surs permanent de glucoz ca s menin glicemia normal.

SURSE de glucoz:

Din diet

Produs prin GNGGlicogenoliz (degradarea glicogenului)

GLICOGENUL reprezint forma de depozitare a excesului de glucide din organismele animale

Cantiti importante se afl n muchi (1% din greutatea umed) i n ficat (6% din greutatea umed)

Depozitele de glicogen sunt utilizate n scopuri diferite: Ficatul utilizeaz glicogenul (Gli) n scopul meninerii glicemiei. Muchiul, lipsit de glucozo-6-fosfataz, utilizeaz Gli ca rezerv de energie, strict pentru satisfacerea necesitilor proprii de ATP

Rezervele de Gli scad foarte mult la 12-24 ore de inaniie, iar n muchi n urma activitii musculare intense, ca urmare a glicogenolizei.

Gli se reface n faza anabolic a metabolismului, caracterizat prin abunden de glucide.Metabolismul Gli cuprinde:

Degradarea intracelular a Gli glicogenoliza

Biosinteza intracelular a Gli glicogenogeneza.

BIOELEMENTE

Plastice (99%)

Catalitice (1%) - Oligoelemente

C, H, O, N, P, S, Ca, Mg, Na, K, Cl

Fe, Cu, Co, Mn, Mo, Cd, I,

B, F, Br, Zn, Ni, Se etc.

Biomolecule

Anorganice

H2O (60%) Saruri min (5%)

Organice

Rol plastic si energetic

proteine

glucide

lipide

Rol catalitic si reglator

enzime

vitamine

hormoni

Rol informational

ARN

ADN

(

H

H

O

(

70%

22%

8%

60%

22%

18%

43%

22%

35%

Care este format din atomi de carbon legai ntre ei n form de lan liber la ambele capete. Dingerm.aliphatisch.

Care are n molecul un ciclu de 5-6 atomi cu o structur specific. Dinfr.aromatique,lat.aromaticus.

Care nu prezint o structur cristalin, regulat

Sunt proteine care au in structural or numai Aa

Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regul substane solubile n ap sau n soluii saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele.

18