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TEMA 3. LA QUÍMICA DE LA VIDA BIOELEMENTOS Un elemento es un materia formado por un solo tipo de átomo. Cada elemento posee unas propiedades físico-químicas características. Los elementos más comunes presentes en la materia viva son el carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Hay muchos elementos que desempeñan un papel importante en los seres vivos:

• Sulfuro: Es un componente de los aminoácidos. • Fósforo: Presente en los nucleótidos del ADN y ARN. • Hierro: Tiene un papel fundamental en el transporte de oxígeno por la

sangre y además forma parte del citocromo que interviene en el transporte electrónico que tiene lugar en la respiración celular y en la fotosíntesis.

• Sodio: Interviene en la transmisión del impulso nervioso. No es un elemento esencial en vegetales, aunque en algunos tiene importancia en el mantenimiento de la presión osmótica.

Dos o más átomos se pueden combinar para formar una molécula. Lo hacen mediante enlaces iónicos, covalentes o metálicos. El agua de la materia viva El agua es un biomolécula inorgánica imprescindible para la vida. La cantidad de agua en los seres vivos oscila entre el 20 % (tejidos óseos) y el 80 % (células cerebrales). Los organismos pueden obtener el agua directamente del medio ambiente (agua exógena) o generar la a partir de otras moléculas orgánicas mediante diferentes reacciones bioquímicas (agua endógena o metabólica). Características de la molécula de agua.

1. Dos átomos de hidrógeno y uno de oxígeno, unidos por enlaces, covalentes simples. 2. Es eléctricamente neutra, aunque sus átomos tienen diferentes valores de electronegatividad o capacidad para atraer a los electrones. El átomo de oxígeno es más electronegativo que el de hidrógeno, luego los electrones de los enlaces están más desplazados hacia el oxígeno. Este elemento tiene un exceso de carga negativa y los hidrógenos un exceso de carga positiva. Estos excesos de carga se denominan densidad de carga. Esta distribución espacial de cargas eléctricas se define como momento dipolar, y da lugar a una molécula caracterizada por la ausencia de carga neta en la que se establece un dipolo y, además, adquiere carácter polar. 3. Debido a su carácter polar, las moléculas de agua pueden interaccionar entre sí mediante atracciones electrostáticas, estableciendo enlaces o puentes de hidrógeno. Cada átomo de oxígeno ejerce atracción sobre las cargas positivas de los hidrógenos de otras moléculas de agua, de forma que cada molécula de agua puede formar hasta cuatro enlaces de hidrógeno (dos por cada hidrógeno y dos por cada oxígeno).

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A pesar de la relativa debilidad de los enlaces de hidrógeno, su presencia permite explicar sus características (líquido a Tª ambiente y un calor de vaporización superior al de moléculas covalentes de Mm similar).

Propiedades del agua.

1. Elevada cohesión molecular. La íntima unión entre las moléculas, a través de los enlaces de hidrógeno, permite al agua ser un fluido dentro de un amplio margen de temperatura. Además es incompresible, ya que mantiene un volumen constante a pesar de que se someta a fuertes presiones. 2. Elevada tensión superficial. Las moléculas de la superficie del agua experimentan fuerzas de atracción neta hacia el interior del líquido. Esto favorece que dicha superficie oponga una gran resistencia a ser traspasada. 3. Elevada fuerza de adhesión. Capacidad de adherirse a las paredes de conductos de diámetros pequeños, ascendiendo en contra de la gravedad (capilaridad). 4. Elevado calor latente. Las moléculas de agua deben ceder o absorber una gran cantidad de calor para cambiar de estado físico: Lf = 80 cal/mol Lv = 327 cal/mol. 5. Elevado calor específico. Las moléculas de agua ceden o absorben gran cantidad de calor sin elevar excesivamente su temperatura, debido a que parte de su energía se utiliza en romper los enlaces de hidrógeno (amortiguadora). 6. Elevado calor de vaporización. Para pasar a estado gaseoso, necesita absorber mucho calor para romper todos los enlaces de hidrógeno. Gracias a esto se puede eliminar una gran cantidad de calor con poca pérdida de agua. 7. Densidad. El agua en estado líquido es más densa que el estado sólido. En estado sólido presenta cuatro enlaces de hidrógeno por molécula, formando un retículo que ocupa un volumen mayor y menos denso. 8. Elevada constante dieléctrica. La constante dieléctrica está determinada por la tendencia de un material a polarizarse al aplicar un campo eléctrico. El agua se opone a las atracciones electrostáticas entre iones positivos y negativos más que otros disolventes líquidos, debido a la presencia de un átomo de oxígeno muy electronegativo y dos átomos de oxígeno poco electronegativos. El agua disminuye las atracciones entre los iones de las moléculas cargadas eléctricamente, que serán fácilmente disociadas en cationes y aniones, rodeándose de dipolos de agua que impiden su unión. 9. Bajo grado de ionización. En el agua líquida hay una baja cantidad de moléculas ionizadas. El producto de las concentraciones de los iones es constante, y se denomina producto iónico.

Importancia biológica del agua.

1. Principal disolvente biológico. El agua actúa como disolvente mediante enlaces de hidrógeno con alcoholes, aldehídos o cetonas, provocando su dispersión o disolución.

2. Función metabólica. El agua es el medio en el que se realizan la mayoría de las reacciones bioquímicas. - En la hidrólisis participa activamente en la reacción.

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- En la fotosíntesis aporta protones y electrones para la síntesis de moléculas orgánicas y produce el O2 atmosférico.

3. Función de transporte. La elevada capacidad disolvente del agua permite el transporte de sustancias en el interior de los seres vivos y su intercambio con el medio externo (aporte de nutrientes y eliminación de sustancias de desecho).

4. Función estructural. La elevada cohesión de las moléculas de agua permite dar volumen a las células, turgencia a las plantas, actuar como esqueleto hidrostático en algunos invertebrados y explica deformaciones que sufre el citoplasma celular.

5. Función mecánica amortiguadora. Al ser un líquido incompresible, aplica esta propiedad al líquido sinovial de las articulaciones de animales vertebrados, evitando el contacto entre huesos.

6. Función termorreguladora. EL elevado calor específico del agua permite mantener constante la temperatura interna de los seres vivos.

7. Permite la vida acuática en climas fríos. Debido a su mayor densidad del agua en estado líquido, puede formarse una capa de hielo superficial al descender la Tª, la cual flota y protege de los efectos térmicos externos al interior de agua líquida que queda por debajo, permitiendo la supervivencia de muchas especies.

Las sales minerales. Se encuentran disueltas o en estado sólido (precipitadas), y que también se pueden asociar a otras moléculas orgánicas. 1. Sales minerales disueltas Son las sales minerales solubles en agua; se encuentran disociadas sus iones, y forman parte de los medios internos intracelulares y extracelulares. Aniones: cloruros (Cl-); fosfatos (PO4

3-); carbonatadas (CO32-).

Cationes: sodio (Na+); calcio (Ca2+); potasio (K+). 2. Sales minerales precipitadas. Las sales minerales insolubles en la materia viva se encuentran en estado sólido, formando cristales y tienen, esencialmente, la función de formar estructuras de protección o sostén. La ósmosis. Es el paso o difusión de un disolvente yo a través de una membrana semipermeable desde una disolución más diluida a otra más concentrada. Según su concentración, los medios acuosos separados por una membrana semipermeable pueden ser:

-Hipertónicos. Tienen una elevada concentración de solutos con respecto a otros en los que la concentración es inferior. -Hipotónicos. Contienen una concentración de solutos baja con respecto a otros que la tienen superior.

Las moléculas de agua difunden desde los medios hipotónicos hacia los hipertónicos, provocando un aumento de presión sobre la cara de la membrana del compartimento hipotónico, esta presión se denomina presión osmótica. A. Cuando el medio externo celular es hipertónico con respecto al medio interno, sale de la célula agua por ósmosis; entonces:

• Disminuye el volumen celular. • Aumenta la presión osmótica en el interior celular.

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En el caso de las células vegetales, este hecho provoca la rotura de la célula o plasmólisis, al desprenderse la membrana plasmática de la pared celular. B. Cuando el medio externo celular es hipotónico con respecto al medio interno, se produce entrada de agua hacia el interior de la célula, lo que ocasiona:

• Aumento del volumen celular. • Disminución de la presión osmótica en el interior celular.

En el caso de las células animales, puede producirse estallido celular o hemólisis. En células bacterianas y vegetales, que presentan paredes rígidas, se produce turgencia celular. C. Cuando el contenido celular es isotónico con respecto al medio externo, no se produce intercambio de agua entre ambos lados de la membrana. Osmorregulación. Regulación de la presión osmótica. Muchos seres vivos han logrado sobrevivir en medios hipotónicos o hipertónicos mediante mecanismos físicos o químicos que mantienen su presión osmótica constante. -Seres vivos unicelulares. Presentan una pared celular que los protege y evita que estallen cuando el medio externo es hipotónico. Esto lo hacen mediante vacuolas pulsátiles que continuamente vierten hacia el exterior el exceso de agua acumulada en el interior de la célula. -Vegetales.

• Aquellos que habitan medios hipotónicos respecto a su interior celular, absorben agua por las raíces, lo que provoca un grado de turgencia que facilita el crecimiento de las plantas.

• Los que habitan medios hipertónicos respecto a su interior celular, mantienen constante su presión osmótica mediante la apertura y cierre de los estomas, regulando así la eliminación de agua.

• Las plantas halófitas viven en medios con elevada cantidad de sales. Las plantas presentan una gran cantidad de sales, alcanzado una concentración en su medio interno ligeramente superior a la del exterior. Así pueden absorber agua del medio.

-Animales pluricelulares.

• Peces de agua dulce. Viven en medios hipotónicos. Absorben gran cantidad de agua, eliminando una orina muy diluida.

• Peces marinos. Viven en medios hipertónicos. Eliminan una orina bastante concentrada y expulsan el exceso de sales por las branquias.

• Los reptiles y las aves. Eliminan los productos de desecho en forma de ácido úrico, disminuyendo la cantidad de agua eliminada.

• Los mamíferos. 1. Riñones. Los glomérulos renales absorben gran cantidad de agua al

filtrar continuamente la sangre, pero se reabsorbe prácticamente toda el agua a través de los túbulos contorneados y el asa de Henle.

2. Intestino grueso. La absorción de agua y sales a través de la mucosa intestinal origina la formación de heces más sólidas y más salinas a medida que se incrementan las pérdidas de agua.

3. Piel. A través de la piel se eliminan cantidades variables de agua y sales en forma de sudor. En desiertos el sudor es menos concentrado.

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Los glúcidos Concepto y clasificación. Los glúcidos biomoléculas constituidas por átomos de C, H y O. Excepcionalmente presentan N, S o P. Su fórmula empírica es: CnH2nOn. Químicamente los glúcidos son aldehídos y cetonas. 1. Monosacáridos Los monosacáridos son sólidos cristalinos, de colores blancos y solubles en agua. Todos ellos tienen carácter reductor, debido a la presencia de los grupos aldehídos o cetona, que pueden oxidarse a carboxilos. Los monosacáridos contienen entre tres y siete átomos de carbono (triosas, tetrosas, pentosas, hexosas y heptosas). -Enlace hemiacetálico. La formación del ciclo se realiza mediante un enlace hemiacetálico que supone un enlace covalente entre el grupo aldehídos y un alcohol (aldosas), o un enlace hemiacetálico entre el grupo cetona y un alcohol (cetosas). No varía el número de átomos de la molécula, simplemente se reorganizan. - El ciclo resultante puede tener:

• Forma pentagonal: furanosas. • Forma hexagonal: piranosas.

- El carbono del grupo aldehído o cetona en forma cíclica se denomina carbono anomérico. -Anomería (isomería cíclica). Estereoisomería que depende de la posición del grupo –OH unido al carbono anomérico.

• Forma alfa (Configuración Trans): el -OH del carbono anomérico queda bajo el plano.

• Forma beta (Configuración Cis): el –OH del carbono anomérico queda sobre el plano.

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2. Oligosacáridos Formados por la unión de 2 a 10 monosacáridos unidos mediante un enlace O-glucosídico. El enlace O-glucosídico. Se establece entre dos grupos hidroxilo –(OH) de diferentes monosacáridos. Se denomina síntesis por deshidratación debido a la liberación de una molécula de agua.

• Si en el enlace intervienen el hidroxilo del carbono anomérico del primer monosacárido y otro grupo alcohol del segundo monosacáridos, se establece un enlace monocarbonílico.

http://2.bp.blogspot.com/_CfHqEFJd0uA/TQ0VeNDl44I/AAAAAAAAAC8/56UO1i83hKk/s1600/maltosa.jpg

• Si intervienen los grupos hidroxilo de los carbonos anoméricos de los dos monosacáridos, será un enlace dicarbonilico.

http://www.um.es/molecula/gluci04.htm Para romper los enlaces formados en el enlace O-glucosídico, se añade agua en una reacción llamada hidrólisis. A. Disacáridos Se forman por la unión de dos monosacáridos mediante enlace O-glucosídico que, además, puede ser alfa o beta en función de la posición del -OH del carbono anomérico del primer monosacárido.

• Maltosa: Formada por la unión de dos moléculas de !-D-glucosas unidas por un enlace monocarbonílico ! (1 4). Es un producto de la hidrólisis del almidón o del glucógeno. Posee carácter reductor.

• Lactosa: Formada por la unión de galactosa y glucosa unidas por un enlace monocarbonílico "(1 4). Es el azúcar de la leche de los mamíferos. Posee carácter reductor.

• Sacarosa: Formada por la unión de glucosa y fructosa unidas por un enlace dicarbonílico

! (1 2). Se extrae de la caña de azúcar y la remolacha. Es el azúcar de consumo habitual. Función de reserva de energía rápida. No contiene carácter reductor.

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• Celobiosa: función estructural. Formada por la unión de dos moléculas de "-D-glucosas unidas por un enlace monocarbonílico " (1 4). Resulta de la hidrólisis de la celulosa.

B. Polisacáridos Polímeros constituidos por la unión de muchos monosacáridos mediante enlaces O-glucosídicos, que origina largas cadenas moleculares. Pueden contener enlaces glucosídico tipo alfa o beta.

• Los enlaces alfa son más débiles y se encuentran en los polisacáridos con función de reserva, como el almidón.

• El enlace beta es mucho más resistente, por lo que es característico de polisacáridos con función estructural, como la celulosa.

Carecen de sabor dulce y no tienen poder reductor. Polisacáridos estructurales.

• Celulosa. Es un polímero lineal de moléculas de "-D-glucosa con enlaces "(1 4), que permiten un giro de 180o de cada molécula de glucosa respecto a sus vecinas. Entre las moléculas de la glucosa de una misma cadena se establecen enlaces de hidrógeno intracatenarios, lo que confiere una gran resistencia. - La unión de 60-70 cadenas de celulosa forma una micela de celulosa. - La asociación de 20-30 micelas da lugar a una microfibrilla que se puede unir con otras para originar fibras, y constituyen el entramado esencial de la pared celular vegetal. La celulosa sólo puede ser hidrolizada por celulasas, producidas por microorganismos (bacterias de la flora intestinal de herbívoros, protozoos del intestino de termitas). que confieren gran resistencia y dureza.

Polisacáridos de reserva. Los principales están formados mayoritariamente por glucosa y se almacenan en gránulos insolubles en el citoplasma celular.

• Almidón. Se encuentra en los plastos de las células vegetales, tubérculos o raíces y semillas. Formado por - Amilosa: cadenas de !-D-glucosa no ramificadas unidas mediante enlaces ! (1 4). - Amilopectina: Esqueleto de monómeros de D-glucosa unidas mediante enlaces ! (1 4) y puntos de ramificaciones con enlaces ! (1 6). Se hidroliza mediante amilasas (sintetizadas en la mayor parte de los organismos).

• Glucógeno. Reserva de las células animales. Sus ramificaciones son frecuentes y cortas. Se almacena en el hígado y en el músculo esquelético. Se hidroliza fácilmente para dar glucosa.

Para romper los enlaces formados en la condensación, se añade agua en una reacción llamada hidrólisis.

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LÍPIDOS Químicamente están constituidos por C, H, O, y en ocasiones P y S. No son solubles en agua pero si son solubles en disolventes apolares orgánicos, como el éter, el benceno o el cloroformo. Funciones:

Estructurales. Energéticas. Vitamínicas y hormonales.

Clasificación:

Saponificables: contienen ácidos grasos que, al someterlos a una hidrólisis alcalina, forman jabones.

Esterificación http://antgem.iespana.es/tema3images/tema_42.jpg

Saponificación http://www.textoscientificos.com/imagenes/jabon.gif Pertenecen a este grupo los acilglicéridos, ceras, fosfolípidos y esfingolípidos.

Insaponificables: no contienen ácidos grasos y no dan lugar a reacción de saponificación.

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PROTEÍNAS Sus unidades básicas se llaman aminoácidos. - Son Compuestos orgánicos sencillos, de bajo peso molecular. Se unen entre sí formando proteínas. - Químicamente están formados por C, H, O y N. - Presentan un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral (-R). Todos ellos van unidos mediante un enlace covalente al C . - Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, más o menos incoloros. - Existen 20 aminoácidos proteicos (formarán 20n péptidos, donde n es el número de aminoácidos presentes en la cadena) y 150 aminoácidos no proteicos. El enlace peptídico. Los aminoácidos forman cadenas uniéndose entre sí mediante enlaces covalentes, denominados enlaces peptídicos. El enlace tiene lugar entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido, perdiéndose una molécula de agua.

Los grupos amino y carboxilo que quedan libres en los extremos de los péptidos se llaman N-terminal (amino terminal) y C-terminal (carboxilo terminal), respectivamente. http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico_archivos/image001.jpg

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Según el número de aminoácidos que presenten, las cadenas proteicas pueden formar:

! Dipéptidos: Unión de dos aminoácidos. ! Tripéptidos: Unión de tres aminoácidos. ! Oligopéptido: Tiene menos de 50 aminoácidos. ! Polipéptido: Tiene más de 50 aminoácidos. Características del enlace peptídico.

Fue descubierto por L. Pauling y R.B. Corey. • Es un enlace covalente más corto .que la mayor parte de los enlace C-N. • Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente. • Los cuatro átomos que forman parte del enlace peptídico y los dos átomos

de C a los que se unen, se encuentran en un plano. • Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los

formados por C-C y N-C.

http://superfund.pharmacy.arizona.edu/toxamb/images/f1-1-1-b.gif

Proteínas fibrosas y proteínas globulares Según su forma, las proteínas se clasifican en fibrosas y en globulares. 1. Proteínas fibrosas. Tienen forma alargada y tienden a ser insolubles en agua. Ejemplos: El colágeno de la piel y ñla queratina de las uñas y el pelo. 2. Proteínas globulares. Son compactas y redondeadas y generalmente son solubles en agua. Ejemplos: Inmunoglobulinas, hemoglobina. La localización y funciones de las proteínas globulares en la célula están relacionadas con las formas de los aminoácidos de los que se componen, en particular si los aminoácidos son polares o apolares. - Las proteínas son solubles en agua si presentan aminoácidos polares en su superficie externa. Los aminoácidos apolares situados hacia el interior de una proteína globular puede ayudar a estabilizar la estructura. - La distribución de los aminoácidos polares o apolares en la superficie de las proteínas de membrana controla su posición. Por ejemplo, las proteínas transmembrana poseen aminoácidos polares en ambas parte que sobresalen de la membrana, mientras que los aminoácidos apolares se localizan embebidos en el centro hidrofóbico de la membrana plasmática. - Las proteínas canales que permiten la difusión simple de iones o de moléculas polares a través de la membranatienen aminoácidos polares en el poro que es atravesado por las partículas. - Los aminoácidos que forman el sitio activo de una enzima determina la especificidad de la enzima. Por ejemplo, las lipasas tiene aminoácidos apolares en su sitio activo que permiten unirse a los lípidos, pero no a las sustancias apolares.

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Estructuras primaria y secundaria de las proteínas. Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura tridimensional definida, que puede tener hasta cuatro niveles de organización.

1. Estructura primaria. - Es la secuencia lineal de aminoácidos que componen la proteína y el orden en el que se disponen. Está presente en todas las proteínas. - Se caracteriza por su disposición en zigzag debida a la planaridad del enlace peptídico, lo que produce una rotación de los aminoácidos sobre los C . - Las cadenas laterales se disponen alternativamente hacia arriba o hacia abajo. - Sanger y sus colaboradores fueron los primeros en definir la estructura primaria en la insulina de ternera.

2. Estructura secundaria. Es la disposición espacial adoptada por la estructura primaria para poder ser estable. Hay tres modelos:

!-hélice. - La cadena proteica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros que se producen en torno al C de cada aminoácido. - Se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo –NH de un enlace peptídico y al grupo –C=O del cuarto aminoácido que lo sigue, los cuales confieren estabilidad a la molécula. - La rotación se produce hacia la derecha y cada aminoácido gira 100! respecto al anterior, de manera que en una vuelta completa intervienen 3,6 aminoácidos. - Todos los grupos –C=O se orientan hacia el mismo lado, y los grupos –NH hacia el lado contrario. Los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la ! -hélice. - La estabilidad de la !-hélice depende de la presencia de prolina e hidroxiprolina, los cuales impiden la formación de los puentes de hidrógeno intercatenarios.

Conformación " o lámina plegada. - Conservan su estructura primaria en zigzag, y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. - En el enlace participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran estabilidad a la molécula. - Las cadenas se pueden unir de forma paralela, en la que las cadenas peptídicas se disponen en el mismo sentido N-C, y de forma antiparalela, en la que las cadenas peptídicas se alternan en las direcciones N-C y C-N. La disposición antiparalela es algo más compacta que la paralela y es más frecuente.

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http://www.anatomiahumana.ucv.cl/biologia/carbohidratos.html

Hélice de colágeno. - Estructura particularmente rígida compuesta, mayoritariamente por pro. - Las cadenas individuales se enrollan hacia la izquierda, produciéndose una vuelta de hélice por cada tres aminoácidos, luego la cadena está más extendida que la !-hélice. - No hay enlaces de hidrógeno intercatenarios.

3. Estructura terciaria - Es la forma en la cual la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio. - Se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales –R de aminoácidos que están muy separados entre sí. Las uniones pueden ser:

Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos. Atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta. Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals. Puentes disulfuro entre grupos tiol (-SH) de dos cisteínas.

- Las características y funciones de las proteínas dependen de la estructura terciaria que presenten. - La estructura terciaria está formada por dominios,

• Son unidades compactas de 50-300 aminoácidos. • Suelen representar partes de la proteína que se unen específicamente a

factores diferentes. • Se unen entre sí por una zona flexible. • Son muy estables, ya que poseen secuencias de aminoácidos muy

útiles en la evolución, tanto estructural como funcionalmente.

4. Estructura cuaternaria. Es la disposición espacial de las cadenas polipeptídicas de una proteína formada por varios péptidos, llamadas subunidades o monómeros mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

Colágeno: Formado por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas entre sí.

Hemoglobina: Formada por cuatro cadenas polipeptídicas, dos de tipo y dos de tipo .

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http://www.anatomiahumana.ucv.cl/biologia/carbohidratos.html http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/jpg/collagen.gif

http://themedicalbiochemistrypage.org/images/hemoglobin.jpg

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